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1 1997-08-20 1997-01-27 ? 1FDO 0 
2 2009-02-24 ?          ? 1FDO 1 
3 2009-03-24 ?          ? 1FDO 1 
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_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
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2 VERSN  ? 
3 ATOM   ? 
3 CONECT ? 
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_pdbx_database_status.SG_entry       ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Sun, P.D.'       1 
'Boyington, J.C.' 2 
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_citation.id 
_citation.title 
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_citation.journal_volume 
_citation.page_first 
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_citation.country 
_citation.journal_id_ISSN 
_citation.journal_id_CSD 
_citation.book_publisher 
_citation.pdbx_database_id_PubMed 
_citation.pdbx_database_id_DOI 
primary 
'Crystal structure of formate dehydrogenase H: catalysis involving Mo, molybdopterin, selenocysteine, and an Fe4S4 cluster.' 
Science      275 1305 1308 1997 SCIEAS US 0036-8075 0038 ? 9036855 10.1126/science.275.5304.1305 
1       
;Characterization of Crystalline Formate Dehydrogenase H from Escherichia Coli. Stabilization, Epr Spectroscopy, and Preliminary Crystallographic Analysis
;
J.Biol.Chem. 271 8095 ?    1996 JBCHA3 US 0021-9258 0071 ? ?       ?                             
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Boyington, J.C.' 1  
primary 'Gladyshev, V.N.' 2  
primary 'Khangulov, S.V.' 3  
primary 'Stadtman, T.C.'  4  
primary 'Sun, P.D.'       5  
1       'Gladyshev, V.N.' 6  
1       'Boyington, J.C.' 7  
1       'Khangulov, S.V.' 8  
1       'Grahame, D.A.'   9  
1       'Stadtman, T.C.'  10 
1       'Sun, P.D.'       11 
# 
_cell.entry_id           1FDO 
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_cell.Z_PDB              8 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
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_symmetry.entry_id                         1FDO 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 41 21 2' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'FORMATE DEHYDROGENASE H' 
79466.344 1  'OXIDIZED FORM (MO(VI),FE4S4(OX)) OF FDH-H' ? ? 1.2.1.2 
2 non-polymer syn 'IRON/SULFUR CLUSTER' 
351.628   1  ?                                           ? ? ?       
3 non-polymer syn 
'2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE' 740.552   2  
?                                           ? ? ?       
4 non-polymer syn 'MOLYBDENUM(VI) ION' 
95.940    1  ?                                           ? ? ?       
5 water       nat water 
18.015    64 ?                                           ? ? ?       
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
5 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 FDH-H 
2 ?     
3 ?     
4 ?     
5 ?     
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MKKVVTVCPYCASGCKINLVVDNGKIVRAEAAQGKTNQGTLCLKGYYGWDFINDTQILTPRLKTPMIRRQRGGKLEPVSW
DEALNYVAERLSAIKEKYGPDAIQTTGSSRGTGNETNYVMQKFARAVIGTNNVDCCARV(CSE)HGPSVAGLHQSVGNGA
MSNAINEIDNTDLVFVFGYNPADSHPIVANHVINAKRNGAKIIVCDPRKIETARIADMHIALKNGSNIALLNAMGHVIIE
ENLYDKAFVASRTEGFEEYRKIVEGYTPESVEDITGVSASEIRQAARMYAQAKSAAILWGMGVTQFYQGVETVRSLTSLA
MLTGNLGKPHAGVNPVRGQNNVQGACDMGALPDTYPGYQYVKDPANREKFAKAWGVESLPAHTGYRISELPHRAAHGEVR
AAYIMGEDPLQTDAELSAVRKAFEDLELVIVQDIFMTKTASAADVILPSTSWGEHEGVFTAADRGFQRFFKAVEPKWDLK
TDWQIISEIATRMGYPMHYNNTQEIWDELRHLCPDFYGATYEKMGELGFIQWPCRDTSDADQGTSYLFKEKFDTPNGLAQ
FFTCDWVAPIDKLTDEYPMVLSTVREVGHYSCRSMTGNCAALAALADEPGYAQINTEDAKRLGIEDEALVWVHSRKGKII
TRAQVSDRPNKGAIYMTYQWWIGACNELVTENLSPITKTPEYKYCAVRVEPIADQRAAEQYVIDEYNKLKTRLREAALA
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MKKVVTVCPYCASGCKINLVVDNGKIVRAEAAQGKTNQGTLCLKGYYGWDFINDTQILTPRLKTPMIRRQRGGKLEPVSW
DEALNYVAERLSAIKEKYGPDAIQTTGSSRGTGNETNYVMQKFARAVIGTNNVDCCARVCHGPSVAGLHQSVGNGAMSNA
INEIDNTDLVFVFGYNPADSHPIVANHVINAKRNGAKIIVCDPRKIETARIADMHIALKNGSNIALLNAMGHVIIEENLY
DKAFVASRTEGFEEYRKIVEGYTPESVEDITGVSASEIRQAARMYAQAKSAAILWGMGVTQFYQGVETVRSLTSLAMLTG
NLGKPHAGVNPVRGQNNVQGACDMGALPDTYPGYQYVKDPANREKFAKAWGVESLPAHTGYRISELPHRAAHGEVRAAYI
MGEDPLQTDAELSAVRKAFEDLELVIVQDIFMTKTASAADVILPSTSWGEHEGVFTAADRGFQRFFKAVEPKWDLKTDWQ
IISEIATRMGYPMHYNNTQEIWDELRHLCPDFYGATYEKMGELGFIQWPCRDTSDADQGTSYLFKEKFDTPNGLAQFFTC
DWVAPIDKLTDEYPMVLSTVREVGHYSCRSMTGNCAALAALADEPGYAQINTEDAKRLGIEDEALVWVHSRKGKIITRAQ
VSDRPNKGAIYMTYQWWIGACNELVTENLSPITKTPEYKYCAVRVEPIADQRAAEQYVIDEYNKLKTRLREAALA
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LYS n 
1 3   LYS n 
1 4   VAL n 
1 5   VAL n 
1 6   THR n 
1 7   VAL n 
1 8   CYS n 
1 9   PRO n 
1 10  TYR n 
1 11  CYS n 
1 12  ALA n 
1 13  SER n 
1 14  GLY n 
1 15  CYS n 
1 16  LYS n 
1 17  ILE n 
1 18  ASN n 
1 19  LEU n 
1 20  VAL n 
1 21  VAL n 
1 22  ASP n 
1 23  ASN n 
1 24  GLY n 
1 25  LYS n 
1 26  ILE n 
1 27  VAL n 
1 28  ARG n 
1 29  ALA n 
1 30  GLU n 
1 31  ALA n 
1 32  ALA n 
1 33  GLN n 
1 34  GLY n 
1 35  LYS n 
1 36  THR n 
1 37  ASN n 
1 38  GLN n 
1 39  GLY n 
1 40  THR n 
1 41  LEU n 
1 42  CYS n 
1 43  LEU n 
1 44  LYS n 
1 45  GLY n 
1 46  TYR n 
1 47  TYR n 
1 48  GLY n 
1 49  TRP n 
1 50  ASP n 
1 51  PHE n 
1 52  ILE n 
1 53  ASN n 
1 54  ASP n 
1 55  THR n 
1 56  GLN n 
1 57  ILE n 
1 58  LEU n 
1 59  THR n 
1 60  PRO n 
1 61  ARG n 
1 62  LEU n 
1 63  LYS n 
1 64  THR n 
1 65  PRO n 
1 66  MET n 
1 67  ILE n 
1 68  ARG n 
1 69  ARG n 
1 70  GLN n 
1 71  ARG n 
1 72  GLY n 
1 73  GLY n 
1 74  LYS n 
1 75  LEU n 
1 76  GLU n 
1 77  PRO n 
1 78  VAL n 
1 79  SER n 
1 80  TRP n 
1 81  ASP n 
1 82  GLU n 
1 83  ALA n 
1 84  LEU n 
1 85  ASN n 
1 86  TYR n 
1 87  VAL n 
1 88  ALA n 
1 89  GLU n 
1 90  ARG n 
1 91  LEU n 
1 92  SER n 
1 93  ALA n 
1 94  ILE n 
1 95  LYS n 
1 96  GLU n 
1 97  LYS n 
1 98  TYR n 
1 99  GLY n 
1 100 PRO n 
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1 102 ALA n 
1 103 ILE n 
1 104 GLN n 
1 105 THR n 
1 106 THR n 
1 107 GLY n 
1 108 SER n 
1 109 SER n 
1 110 ARG n 
1 111 GLY n 
1 112 THR n 
1 113 GLY n 
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1 115 GLU n 
1 116 THR n 
1 117 ASN n 
1 118 TYR n 
1 119 VAL n 
1 120 MET n 
1 121 GLN n 
1 122 LYS n 
1 123 PHE n 
1 124 ALA n 
1 125 ARG n 
1 126 ALA n 
1 127 VAL n 
1 128 ILE n 
1 129 GLY n 
1 130 THR n 
1 131 ASN n 
1 132 ASN n 
1 133 VAL n 
1 134 ASP n 
1 135 CYS n 
1 136 CYS n 
1 137 ALA n 
1 138 ARG n 
1 139 VAL n 
1 140 CSE n 
1 141 HIS n 
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1 147 GLY n 
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1 149 HIS n 
1 150 GLN n 
1 151 SER n 
1 152 VAL n 
1 153 GLY n 
1 154 ASN n 
1 155 GLY n 
1 156 ALA n 
1 157 MET n 
1 158 SER n 
1 159 ASN n 
1 160 ALA n 
1 161 ILE n 
1 162 ASN n 
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1 164 ILE n 
1 165 ASP n 
1 166 ASN n 
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1 168 ASP n 
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1 171 PHE n 
1 172 VAL n 
1 173 PHE n 
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1 199 ILE n 
1 200 VAL n 
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1 204 ARG n 
1 205 LYS n 
1 206 ILE n 
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1 227 LEU n 
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1 230 MET n 
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1 237 GLU n 
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1 249 THR n 
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1 251 GLY n 
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1 254 GLU n 
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1 261 GLY n 
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1 323 GLY n 
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1 329 VAL n 
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VSDRPNKGAIYMTYQWWIGACNELVTENLSPITKTPEYKYCAVRVEPIADQRAAEQYVIDEYNKLKTRLREAALA
;
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# 
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# 
loop_
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MET 'L-peptide linking' y METHIONINE 
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LYS 'L-peptide linking' y LYSINE 
?                                      'C6 H15 N2 O2 1'        147.197 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE 
?                                      'C5 H11 N O2'           117.147 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE 
?                                      'C4 H9 N O3'            119.120 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE 
?                                      'C3 H7 N O2 S'          121.154 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE 
?                                      'C5 H9 N O2'            115.132 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE 
?                                      'C9 H11 N O3'           181.191 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE 
?                                      'C3 H7 N O2'            89.094  
SER 'L-peptide linking' y SERINE 
?                                      'C3 H7 N O3'            105.093 
GLY 'peptide linking'   y GLYCINE 
?                                      'C2 H5 N O2'            75.067  
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE 
?                                      'C6 H13 N O2'           131.174 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE 
?                                      'C4 H8 N2 O3'           132.119 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE 
?                                      'C6 H13 N O2'           131.174 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' 
?                                      'C4 H7 N O4'            133.104 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE 
?                                      'C6 H15 N4 O2 1'        175.210 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' 
?                                      'C5 H9 N O4'            147.130 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE 
?                                      'C5 H10 N2 O3'          146.146 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN 
?                                      'C11 H12 N2 O2'         204.228 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE 
?                                      'C9 H11 N O2'           165.191 
CSE 'L-peptide linking' n SELENOCYSTEINE 
?                                      'C3 H7 N O2 SE'         168.054 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE 
?                                      'C6 H10 N3 O2 1'        156.164 
SF4 non-polymer         . 'IRON/SULFUR CLUSTER' 
?                                      'FE4 S4'                351.628 
MGD non-polymer         . 
'2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE' 
'MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE' 'C20 H26 N10 O13 P2 S2' 740.552 
6MO non-polymer         . 'MOLYBDENUM(VI) ION' 
?                                      'MO 6'                  95.940  
HOH non-polymer         . WATER 
?                                      'H2 O'                  18.015  
# 
_exptl.entry_id          1FDO 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.7 
_exptl_crystal.density_percent_sol   55. 
_exptl_crystal.description           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'vapor diffusion - hanging drop in anaerobic atmosphere' 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              7.5 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
;FDH-H WAS CRYSTALLIZED BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION IN AN ANAEROBIC ATMOSPHERE IN THE PRESENCE OF 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 1% PEG 400, 20 MM SODIUM FORMATE AND 100 MM HEPES/NAOH AT PH 7.5. PRIOR TO FREEZING IN LIQUID NITROGEN, CRYSTALS WERE OXIDIZED BY SOAKING IN 10 MM BENZYL VIOLOGEN FOR 30 MINUTES., vapor diffusion - hanging drop in anaerobic atmosphere
;
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           93 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
_diffrn_detector.type                   'RIGAKU RAXIS' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1995-10 
_diffrn_detector.details                MIRRORS 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    'NI FILTER' 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             ? 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      'ROTATING ANODE' 
_diffrn_source.type                        'RIGAKU RUH2R' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             1.5418 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.entry_id                     1FDO 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   1.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             50.0 
_reflns.d_resolution_high            2.8 
_reflns.number_obs                   20861 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         93.4 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.079 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        22.1 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              4.0 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.8 
_reflns_shell.d_res_low              2.9 
_reflns_shell.percent_possible_all   91.4 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.2 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    8.4 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
# 
_computing.entry_id                           1FDO 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             DENZO 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 'X-PLOR 3.1' 
_computing.structure_refinement               'X-PLOR 3.1' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               1FDO 
_refine.ls_number_reflns_obs                   18013 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        2.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             100000.0 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              0.1 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           6.0 
_refine.ls_d_res_high                          2.8 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  90. 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.192 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.192 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.281 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               0.010 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               4.7 
_refine.ls_number_reflns_R_free                849 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             23.5 
_refine.aniso_B[1][1]                          ? 
_refine.aniso_B[2][2]                          ? 
_refine.aniso_B[3][3]                          ? 
_refine.aniso_B[1][2]                          ? 
_refine.aniso_B[1][3]                          ? 
_refine.aniso_B[2][3]                          ? 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        
'DIFFERENCE FOURIER ANALYSIS USING PHASES FROM THE STRUCTURE OF REDUCED FDH-H (PDB ENTRY 1AA6)' 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           RESTRAINED 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        5566 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         103 
_refine_hist.number_atoms_solvent             64 
_refine_hist.number_atoms_total               5733 
_refine_hist.d_res_high                       2.8 
_refine_hist.d_res_low                        6.0 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
x_bond_d                0.013 ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_bond_d_na             ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_bond_d_prot           ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_angle_d               ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_angle_d_na            ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_angle_d_prot          ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_angle_deg             1.85  ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_angle_deg_na          ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_angle_deg_prot        ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_dihedral_angle_d      24.7  ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_dihedral_angle_d_na   ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_dihedral_angle_d_prot ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_improper_angle_d      1.54  ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_improper_angle_d_na   ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_improper_angle_d_prot ?     ?   ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_mcbond_it             ?     1.5 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_mcangle_it            ?     2.0 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_scbond_it             ?     2.5 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
x_scangle_it            ?     2.5 ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   10 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.80 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.89 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             1518 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.231 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               77.2 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.33 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            0.039 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            4.3 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             69 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
_pdbx_xplor_file.pdbx_refine_id 
1 PARHCSDX.PRO TOPHCSDX.PRO 'X-RAY DIFFRACTION' 
2 ?            ?            'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  1FDO 
_struct.title                     'OXIDIZED FORM OF FORMATE DEHYDROGENASE H FROM E. COLI' 
_struct.pdbx_descriptor           
;FORMATE DEHYDROGENASE H, IRON/SULFUR CLUSTER, 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE, MOLYBDENUM(VI) ION
;
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        1FDO 
_struct_keywords.pdbx_keywords   OXIDOREDUCTASE 
_struct_keywords.text            
;OXIDOREDUCTASE, SELENIUM, SELENOCYSTEINE, SECYS, MOLYBDENUM, MOLYBDOPTERIN, MPT, MOLYBDOPTERIN GUANINE DINUCLEOTIDE, MGD, IRON SULFUR CLUSTER, FE4S4, FORMATE, DEHYDROGENASE, ANAEROBIC
;
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 5 ? 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  H1  LEU A 43  ? TYR A 47  ? LEU A 43  TYR A 47  1 ? 5  
HELX_P HELX_P2  G1  ASP A 50  ? ASN A 53  ? ASP A 50  ASN A 53  5 ? 4  
HELX_P HELX_P3  H2  TRP A 80  ? TYR A 98  ? TRP A 80  TYR A 98  1 ? 19 
HELX_P HELX_P4  H3  ASN A 114 ? ILE A 128 ? ASN A 114 ILE A 128 1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  G2  CYS A 136 ? VAL A 139 ? CYS A 136 VAL A 139 5 ? 4  
HELX_P HELX_P6  H4  GLY A 142 ? VAL A 152 ? GLY A 142 VAL A 152 1 ? 11 
HELX_P HELX_P7  G3  ILE A 161 ? ASN A 166 ? ILE A 161 ASN A 166 5 ? 6  
HELX_P HELX_P8  H5  PRO A 177 ? SER A 180 ? PRO A 177 SER A 180 1 ? 4  
HELX_P HELX_P9  H6  PRO A 182 ? ARG A 193 ? PRO A 182 ARG A 193 1 ? 12 
HELX_P HELX_P10 G4  GLU A 207 ? ILE A 211 ? GLU A 207 ILE A 211 5 ? 5  
HELX_P HELX_P11 H7  ASN A 223 ? GLU A 236 ? ASN A 223 GLU A 236 1 ? 14 
HELX_P HELX_P12 H8  LYS A 242 ? ARG A 248 ? LYS A 242 ARG A 248 1 ? 7  
HELX_P HELX_P13 H9  PHE A 252 ? VAL A 259 ? PHE A 252 VAL A 259 1 ? 8  
HELX_P HELX_P14 H10 PRO A 264 ? THR A 271 ? PRO A 264 THR A 271 1 ? 8  
HELX_P HELX_P15 H11 ALA A 275 ? GLN A 287 ? ALA A 275 GLN A 287 1 ? 13 
HELX_P HELX_P16 H12 MET A 297 ? THR A 300 ? MET A 297 THR A 300 1 ? 4  
HELX_P HELX_P17 H13 GLY A 305 ? THR A 319 ? GLY A 305 THR A 319 1 ? 15 
HELX_P HELX_P18 H14 VAL A 338 ? ASP A 343 ? VAL A 338 ASP A 343 1 ? 6  
HELX_P HELX_P19 H15 PRO A 360 ? ALA A 369 ? PRO A 360 ALA A 369 1 ? 10 
HELX_P HELX_P20 H16 LEU A 386 ? ALA A 391 ? LEU A 386 ALA A 391 1 ? 6  
HELX_P HELX_P21 H17 PRO A 405 ? THR A 408 ? PRO A 405 THR A 408 1 ? 4  
HELX_P HELX_P22 H18 LEU A 412 ? ASP A 421 ? LEU A 412 ASP A 421 1 ? 10 
HELX_P HELX_P23 H19 LYS A 434 ? SER A 437 ? LYS A 434 SER A 437 1 ? 4  
HELX_P HELX_P24 H20 ASP A 478 ? ARG A 488 ? ASP A 478 ARG A 488 1 ? 11 
HELX_P HELX_P25 H21 THR A 498 ? LEU A 508 ? THR A 498 LEU A 508 1 ? 11 
HELX_P HELX_P26 H22 TYR A 517 ? MET A 520 ? TYR A 517 MET A 520 1 ? 4  
HELX_P HELX_P27 H23 MET A 591 ? ASN A 594 ? MET A 591 ASN A 594 1 ? 4  
HELX_P HELX_P28 H24 ALA A 596 ? LEU A 601 ? ALA A 596 LEU A 601 1 ? 6  
HELX_P HELX_P29 H25 THR A 612 ? LEU A 618 ? THR A 612 LEU A 618 1 ? 7  
HELX_P HELX_P30 G5  CYS A 661 ? LEU A 664 ? CYS A 661 LEU A 664 5 ? 4  
HELX_P HELX_P31 H26 GLN A 691 ? ALA A 715 ? GLN A 691 ALA A 715 1 ? 25 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
covale1  covale ? A CSE 140 N   ? ? ? 1_555 A VAL 139 C   ? ? A CSE 140 A VAL 139 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.328 
covale2  covale ? A CSE 140 C   ? ? ? 1_555 A HIS 141 N   ? ? A CSE 140 A HIS 141 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.327 
metalc1  metalc ? A CYS 8   SG  ? ? ? 1_555 B SF4 .   FE2 ? ? A CYS 8   A SF4 800 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.331 
metalc2  metalc ? A CYS 11  SG  ? ? ? 1_555 B SF4 .   FE4 ? ? A CYS 11  A SF4 800 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.346 
metalc3  metalc ? A CYS 15  SG  ? ? ? 1_555 B SF4 .   FE3 ? ? A CYS 15  A SF4 800 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.244 
metalc4  metalc ? A CYS 42  SG  ? ? ? 1_555 B SF4 .   FE1 ? ? A CYS 42  A SF4 800 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.371 
metalc5  metalc ? C MGD .   S12 ? ? ? 1_555 E 6MO .   MO  ? ? A MGD 801 A 6MO 803 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.490 
metalc6  metalc ? C MGD .   S13 ? ? ? 1_555 E 6MO .   MO  ? ? A MGD 801 A 6MO 803 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.347 
metalc7  metalc ? D MGD .   S12 ? ? ? 1_555 E 6MO .   MO  ? ? A MGD 802 A 6MO 803 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.374 
metalc8  metalc ? D MGD .   S13 ? ? ? 1_555 E 6MO .   MO  ? ? A MGD 802 A 6MO 803 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.443 
metalc9  metalc ? E 6MO .   MO  ? ? ? 1_555 F HOH .   O   ? ? A 6MO 803 A HOH 861 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.140 
metalc10 metalc ? A CSE 140 SE  ? ? ? 1_555 E 6MO .   MO  ? ? A CSE 140 A 6MO 803 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.597 
# 
loop_
_struct_conn_type.id 
_struct_conn_type.criteria 
_struct_conn_type.reference 
covale ? ? 
metalc ? ? 
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 TRP 528 A . ? TRP 528 A PRO 529 A ? PRO 529 A 1 -0.01 
2 GLU 604 A . ? GLU 604 A PRO 605 A ? PRO 605 A 1 0.01  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 3 ? 
B ? 6 ? 
C ? 5 ? 
D ? 3 ? 
E ? 7 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
B 1 2 ? anti-parallel 
B 2 3 ? parallel      
B 3 4 ? parallel      
B 4 5 ? parallel      
B 5 6 ? parallel      
C 1 2 ? parallel      
C 2 3 ? parallel      
C 3 4 ? parallel      
C 4 5 ? parallel      
D 1 2 ? anti-parallel 
D 2 3 ? anti-parallel 
E 1 2 ? parallel      
E 2 3 ? anti-parallel 
E 3 4 ? parallel      
E 4 5 ? anti-parallel 
E 5 6 ? anti-parallel 
E 6 7 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 LYS A 2   ? VAL A 7   ? ? LYS A 2   VAL A 7   
A 2 LYS A 16  ? VAL A 21  ? ? LYS A 16  VAL A 21  
A 3 ILE A 26  ? ALA A 31  ? ? ILE A 26  ALA A 31  
B 1 MET A 66  ? ARG A 68  ? ? MET A 66  ARG A 68  
B 2 VAL A 441 ? PRO A 444 ? ? VAL A 441 PRO A 444 
B 3 LEU A 424 ? ASP A 429 ? ? LEU A 424 ASP A 429 
B 4 ALA A 397 ? MET A 401 ? ? ALA A 397 MET A 401 
B 5 ILE A 103 ? THR A 106 ? ? ILE A 103 THR A 106 
B 6 VAL A 133 ? ASP A 134 ? ? VAL A 133 ASP A 134 
C 1 MET A 214 ? ILE A 216 ? ? MET A 214 ILE A 216 
C 2 LYS A 197 ? CYS A 201 ? ? LYS A 197 CYS A 201 
C 3 LEU A 169 ? PHE A 173 ? ? LEU A 169 PHE A 173 
C 4 ALA A 291 ? TRP A 295 ? ? ALA A 291 TRP A 295 
C 5 VAL A 329 ? PRO A 331 ? ? VAL A 329 PRO A 331 
D 1 GLY A 453 ? THR A 456 ? ? GLY A 453 THR A 456 
D 2 GLY A 461 ? PHE A 465 ? ? GLY A 461 PHE A 465 
D 3 ILE A 526 ? GLN A 527 ? ? ILE A 526 GLN A 527 
E 1 MET A 575 ? THR A 579 ? ? MET A 575 THR A 579 
E 2 ALA A 649 ? MET A 652 ? ? ALA A 649 MET A 652 
E 3 TYR A 607 ? ASN A 611 ? ? TYR A 607 ASN A 611 
E 4 LYS A 634 ? SER A 642 ? ? LYS A 634 SER A 642 
E 5 LEU A 625 ? HIS A 629 ? ? LEU A 625 HIS A 629 
E 6 TYR A 680 ? PRO A 687 ? ? TYR A 680 PRO A 687 
E 7 MET A 575 ? THR A 579 ? ? MET A 575 THR A 579 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 O THR A 6   ? O THR A 6   N ILE A 17  ? N ILE A 17  
A 2 3 O ASN A 18  ? O ASN A 18  N GLU A 30  ? N GLU A 30  
B 1 2 O MET A 66  ? O MET A 66  N ILE A 442 ? N ILE A 442 
B 2 3 N LEU A 443 ? N LEU A 443 O VAL A 427 ? O VAL A 427 
B 3 4 N ILE A 426 ? N ILE A 426 O ALA A 398 ? O ALA A 398 
B 4 5 N TYR A 399 ? N TYR A 399 O GLN A 104 ? O GLN A 104 
B 5 6 O THR A 105 ? O THR A 105 N ASP A 134 ? N ASP A 134 
C 1 2 N ILE A 216 ? N ILE A 216 O VAL A 200 ? O VAL A 200 
C 2 3 N ILE A 199 ? N ILE A 199 O VAL A 170 ? O VAL A 170 
C 3 4 O PHE A 171 ? O PHE A 171 N LEU A 294 ? N LEU A 294 
C 4 5 O ILE A 293 ? O ILE A 293 N ASN A 330 ? N ASN A 330 
D 1 2 O PHE A 455 ? O PHE A 455 N GLN A 463 ? N GLN A 463 
D 2 3 N PHE A 462 ? N PHE A 462 O ILE A 526 ? O ILE A 526 
E 1 2 N SER A 578 ? N SER A 578 O ILE A 650 ? O ILE A 650 
E 2 3 N TYR A 651 ? N TYR A 651 O GLN A 609 ? O GLN A 609 
E 3 4 O ALA A 608 ? O ALA A 608 N GLN A 640 ? N GLN A 640 
E 4 5 O ILE A 635 ? O ILE A 635 N VAL A 628 ? N VAL A 628 
E 5 6 O TRP A 627 ? O TRP A 627 N GLU A 686 ? N GLU A 686 
E 6 7 N VAL A 683 ? N VAL A 683 O MET A 575 ? O MET A 575 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
MO4 
;THE MOLYBDENUM ATOM IS COORDINATED TO THE SELENIUM ATOM OF SEC 140, THE OXYGEN ATOM OF A HYDROXYL ION (HOH 63) AND THE FOUR SULFUR ATOMS OF MGD 801 AND MGD 802.
;
UNKNOWN  
FS4 'THE IRON SULFUR CLUSTER IS COORDINATED TO THE SULFUR ATOMS OF CYS 8, CYS 11, CYS 15, AND CYS 42.' 
UNKNOWN  
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE SF4 A 800' 
SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE MGD A 801' 
SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE MGD A 802' 
SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE 6MO A 803' 
SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  MO4 5  CSE A 140 ? CSE A 140 . . 1_555 ? 
2  MO4 5  MGD C .   ? MGD A 801 . . 1_555 ? 
3  MO4 5  MGD D .   ? MGD A 802 . . 1_555 ? 
4  MO4 5  LYS A 63  ? LYS A 63  . . 1_555 ? 
5  MO4 5  6MO E .   ? 6MO A 803 . . 1_555 ? 
6  FS4 5  SF4 B .   ? SF4 A 800 . . 1_555 ? 
7  FS4 5  CYS A 8   ? CYS A 8   . . 1_555 ? 
8  FS4 5  CYS A 11  ? CYS A 11  . . 1_555 ? 
9  FS4 5  CYS A 15  ? CYS A 15  . . 1_555 ? 
10 FS4 5  CYS A 42  ? CYS A 42  . . 1_555 ? 
11 AC1 10 CYS A 8   ? CYS A 8   . . 1_555 ? 
12 AC1 10 TYR A 10  ? TYR A 10  . . 1_555 ? 
13 AC1 10 CYS A 11  ? CYS A 11  . . 1_555 ? 
14 AC1 10 SER A 13  ? SER A 13  . . 1_555 ? 
15 AC1 10 CYS A 15  ? CYS A 15  . . 1_555 ? 
16 AC1 10 LEU A 41  ? LEU A 41  . . 1_555 ? 
17 AC1 10 CYS A 42  ? CYS A 42  . . 1_555 ? 
18 AC1 10 LYS A 44  ? LYS A 44  . . 1_555 ? 
19 AC1 10 GLY A 45  ? GLY A 45  . . 1_555 ? 
20 AC1 10 PRO A 182 ? PRO A 182 . . 1_555 ? 
21 AC2 36 ARG A 110 ? ARG A 110 . . 1_555 ? 
22 AC2 36 GLY A 111 ? GLY A 111 . . 1_555 ? 
23 AC2 36 THR A 112 ? THR A 112 . . 1_555 ? 
24 AC2 36 VAL A 139 ? VAL A 139 . . 1_555 ? 
25 AC2 36 CSE A 140 ? CSE A 140 . . 1_555 ? 
26 AC2 36 MET A 297 ? MET A 297 . . 1_555 ? 
27 AC2 36 GLN A 301 ? GLN A 301 . . 1_555 ? 
28 AC2 36 GLN A 335 ? GLN A 335 . . 1_555 ? 
29 AC2 36 GLY A 402 ? GLY A 402 . . 1_555 ? 
30 AC2 36 GLU A 403 ? GLU A 403 . . 1_555 ? 
31 AC2 36 ASP A 404 ? ASP A 404 . . 1_555 ? 
32 AC2 36 THR A 408 ? THR A 408 . . 1_555 ? 
33 AC2 36 GLN A 428 ? GLN A 428 . . 1_555 ? 
34 AC2 36 ASP A 429 ? ASP A 429 . . 1_555 ? 
35 AC2 36 ILE A 430 ? ILE A 430 . . 1_555 ? 
36 AC2 36 PHE A 431 ? PHE A 431 . . 1_555 ? 
37 AC2 36 THR A 433 ? THR A 433 . . 1_555 ? 
38 AC2 36 SER A 445 ? SER A 445 . . 1_555 ? 
39 AC2 36 THR A 446 ? THR A 446 . . 1_555 ? 
40 AC2 36 HIS A 451 ? HIS A 451 . . 1_555 ? 
41 AC2 36 ASP A 478 ? ASP A 478 . . 1_555 ? 
42 AC2 36 THR A 579 ? THR A 579 . . 1_555 ? 
43 AC2 36 ARG A 581 ? ARG A 581 . . 1_555 ? 
44 AC2 36 SER A 587 ? SER A 587 . . 1_555 ? 
45 AC2 36 CYS A 588 ? CYS A 588 . . 1_555 ? 
46 AC2 36 SER A 590 ? SER A 590 . . 1_555 ? 
47 AC2 36 TYR A 654 ? TYR A 654 . . 1_555 ? 
48 AC2 36 CYS A 661 ? CYS A 661 . . 1_555 ? 
49 AC2 36 ASN A 662 ? ASN A 662 . . 1_555 ? 
50 AC2 36 TYR A 678 ? TYR A 678 . . 1_555 ? 
51 AC2 36 LYS A 679 ? LYS A 679 . . 1_555 ? 
52 AC2 36 MGD D .   ? MGD A 802 . . 1_555 ? 
53 AC2 36 6MO E .   ? 6MO A 803 . . 1_555 ? 
54 AC2 36 HOH F .   ? HOH A 814 . . 1_555 ? 
55 AC2 36 HOH F .   ? HOH A 828 . . 1_555 ? 
56 AC2 36 HOH F .   ? HOH A 849 . . 1_555 ? 
57 AC3 34 LYS A 44  ? LYS A 44  . . 1_555 ? 
58 AC3 34 CSE A 140 ? CSE A 140 . . 1_555 ? 
59 AC3 34 PHE A 173 ? PHE A 173 . . 1_555 ? 
60 AC3 34 GLY A 174 ? GLY A 174 . . 1_555 ? 
61 AC3 34 TYR A 175 ? TYR A 175 . . 1_555 ? 
62 AC3 34 ASN A 176 ? ASN A 176 . . 1_555 ? 
63 AC3 34 ASP A 179 ? ASP A 179 . . 1_555 ? 
64 AC3 34 SER A 180 ? SER A 180 . . 1_555 ? 
65 AC3 34 CYS A 201 ? CYS A 201 . . 1_555 ? 
66 AC3 34 ASP A 202 ? ASP A 202 . . 1_555 ? 
67 AC3 34 PRO A 203 ? PRO A 203 . . 1_555 ? 
68 AC3 34 ARG A 204 ? ARG A 204 . . 1_555 ? 
69 AC3 34 ILE A 206 ? ILE A 206 . . 1_555 ? 
70 AC3 34 GLY A 221 ? GLY A 221 . . 1_555 ? 
71 AC3 34 ASN A 223 ? ASN A 223 . . 1_555 ? 
72 AC3 34 GLY A 296 ? GLY A 296 . . 1_555 ? 
73 AC3 34 MET A 297 ? MET A 297 . . 1_555 ? 
74 AC3 34 GLY A 298 ? GLY A 298 . . 1_555 ? 
75 AC3 34 PHE A 302 ? PHE A 302 . . 1_555 ? 
76 AC3 34 GLY A 334 ? GLY A 334 . . 1_555 ? 
77 AC3 34 GLN A 335 ? GLN A 335 . . 1_555 ? 
78 AC3 34 SER A 578 ? SER A 578 . . 1_555 ? 
79 AC3 34 VAL A 580 ? VAL A 580 . . 1_555 ? 
80 AC3 34 ARG A 581 ? ARG A 581 . . 1_555 ? 
81 AC3 34 GLU A 582 ? GLU A 582 . . 1_555 ? 
82 AC3 34 VAL A 583 ? VAL A 583 . . 1_555 ? 
83 AC3 34 HIS A 585 ? HIS A 585 . . 1_555 ? 
84 AC3 34 TYR A 586 ? TYR A 586 . . 1_555 ? 
85 AC3 34 SER A 587 ? SER A 587 . . 1_555 ? 
86 AC3 34 TYR A 654 ? TYR A 654 . . 1_555 ? 
87 AC3 34 LYS A 679 ? LYS A 679 . . 1_555 ? 
88 AC3 34 MGD C .   ? MGD A 801 . . 1_555 ? 
89 AC3 34 6MO E .   ? 6MO A 803 . . 1_555 ? 
90 AC3 34 HOH F .   ? HOH A 804 . . 1_555 ? 
91 AC4 4  CSE A 140 ? CSE A 140 . . 1_555 ? 
92 AC4 4  MGD C .   ? MGD A 801 . . 1_555 ? 
93 AC4 4  MGD D .   ? MGD A 802 . . 1_555 ? 
94 AC4 4  HOH F .   ? HOH A 861 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1FDO 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
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_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
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_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    1FDO 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
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_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N  
C  
O  
S  
SE 
FE 
P  
MO 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . MET A 1 1   ? 69.175  1.588  30.187  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N     1 
ATOM   2    C  CA    . MET A 1 1   ? 68.972  3.049  30.346  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA    1 
ATOM   3    C  C     . MET A 1 1   ? 70.121  3.387  31.249  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C     1 
ATOM   4    O  O     . MET A 1 1   ? 70.396  2.622  32.169  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O     1 
ATOM   5    C  CB    . MET A 1 1   ? 67.664  3.327  31.064  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB    1 
ATOM   6    C  CG    . MET A 1 1   ? 67.326  4.768  31.102  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG    1 
ATOM   7    S  SD    . MET A 1 1   ? 65.765  5.092  30.256  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD    1 
ATOM   8    C  CE    . MET A 1 1   ? 65.067  6.265  31.401  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE    1 
ATOM   9    N  N     . LYS A 1 2   ? 70.824  4.476  30.971  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A N     1 
ATOM   10   C  CA    . LYS A 1 2   ? 71.962  4.841  31.790  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CA    1 
ATOM   11   C  C     . LYS A 1 2   ? 72.069  6.339  31.955  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A C     1 
ATOM   12   O  O     . LYS A 1 2   ? 71.306  7.089  31.365  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A O     1 
ATOM   13   C  CB    . LYS A 1 2   ? 73.259  4.300  31.185  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CB    1 
ATOM   14   C  CG    . LYS A 1 2   ? 73.572  4.849  29.807  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CG    1 
ATOM   15   C  CD    . LYS A 1 2   ? 75.031  4.619  29.479  1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CD    1 
ATOM   16   C  CE    . LYS A 1 2   ? 75.476  5.391  28.238  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CE    1 
ATOM   17   N  NZ    . LYS A 1 2   ? 76.972  5.606  28.239  1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A NZ    1 
ATOM   18   N  N     . LYS A 1 3   ? 73.021  6.750  32.783  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A N     1 
ATOM   19   C  CA    . LYS A 1 3   ? 73.286  8.143  33.052  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CA    1 
ATOM   20   C  C     . LYS A 1 3   ? 74.744  8.422  32.751  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A C     1 
ATOM   21   O  O     . LYS A 1 3   ? 75.623  7.628  33.103  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A O     1 
ATOM   22   C  CB    . LYS A 1 3   ? 72.942  8.490  34.497  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CB    1 
ATOM   23   C  CG    . LYS A 1 3   ? 71.494  8.911  34.622  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CG    1 
ATOM   24   C  CD    . LYS A 1 3   ? 71.097  9.284  36.036  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CD    1 
ATOM   25   C  CE    . LYS A 1 3   ? 69.576  9.295  36.165  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A CE    1 
ATOM   26   N  NZ    . LYS A 1 3   ? 69.101  9.160  37.590  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 3   LYS A NZ    1 
ATOM   27   N  N     . VAL A 1 4   ? 74.986  9.534  32.061  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A N     1 
ATOM   28   C  CA    . VAL A 1 4   ? 76.326  9.955  31.669  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CA    1 
ATOM   29   C  C     . VAL A 1 4   ? 76.545  11.304 32.324  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A C     1 
ATOM   30   O  O     . VAL A 1 4   ? 75.723  12.193 32.189  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A O     1 
ATOM   31   C  CB    . VAL A 1 4   ? 76.439  10.086 30.116  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CB    1 
ATOM   32   C  CG1   . VAL A 1 4   ? 77.835  10.449 29.695  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CG1   1 
ATOM   33   C  CG2   . VAL A 1 4   ? 76.035  8.793  29.453  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CG2   1 
ATOM   34   N  N     . VAL A 1 5   ? 77.617  11.419 33.093  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A N     1 
ATOM   35   C  CA    . VAL A 1 5   ? 77.959  12.651 33.788  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CA    1 
ATOM   36   C  C     . VAL A 1 5   ? 78.576  13.677 32.847  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A C     1 
ATOM   37   O  O     . VAL A 1 5   ? 79.347  13.331 31.953  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A O     1 
ATOM   38   C  CB    . VAL A 1 5   ? 78.954  12.357 34.894  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CB    1 
ATOM   39   C  CG1   . VAL A 1 5   ? 79.429  13.643 35.535  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CG1   1 
ATOM   40   C  CG2   . VAL A 1 5   ? 78.302  11.467 35.914  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 5   VAL A CG2   1 
ATOM   41   N  N     . THR A 1 6   ? 78.228  14.942 33.029  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 6   THR A N     1 
ATOM   42   C  CA    . THR A 1 6   ? 78.783  15.978 32.184  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 6   THR A CA    1 
ATOM   43   C  C     . THR A 1 6   ? 78.759  17.269 32.969  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 6   THR A C     1 
ATOM   44   O  O     . THR A 1 6   ? 78.338  17.293 34.124  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 6   THR A O     1 
ATOM   45   C  CB    . THR A 1 6   ? 78.004  16.110 30.850  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 6   THR A CB    1 
ATOM   46   O  OG1   . THR A 1 6   ? 78.747  16.933 29.934  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 6   THR A OG1   1 
ATOM   47   C  CG2   . THR A 1 6   ? 76.630  16.712 31.074  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 6   THR A CG2   1 
ATOM   48   N  N     . VAL A 1 7   ? 79.294  18.317 32.370  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A N     1 
ATOM   49   C  CA    . VAL A 1 7   ? 79.340  19.631 32.978  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CA    1 
ATOM   50   C  C     . VAL A 1 7   ? 78.497  20.471 32.025  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A C     1 
ATOM   51   O  O     . VAL A 1 7   ? 78.452  20.170 30.829  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A O     1 
ATOM   52   C  CB    . VAL A 1 7   ? 80.799  20.147 33.018  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CB    1 
ATOM   53   C  CG1   . VAL A 1 7   ? 80.837  21.626 33.302  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG1   1 
ATOM   54   C  CG2   . VAL A 1 7   ? 81.573  19.419 34.070  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG2   1 
ATOM   55   N  N     . CYS A 1 8   ? 77.788  21.478 32.530  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A N     1 
ATOM   56   C  CA    . CYS A 1 8   ? 76.968  22.293 31.644  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A CA    1 
ATOM   57   C  C     . CYS A 1 8   ? 77.798  23.194 30.714  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A C     1 
ATOM   58   O  O     . CYS A 1 8   ? 78.718  23.883 31.161  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A O     1 
ATOM   59   C  CB    . CYS A 1 8   ? 75.963  23.114 32.439  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A CB    1 
ATOM   60   S  SG    . CYS A 1 8   ? 74.930  24.219 31.417  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 8   CYS A SG    1 
ATOM   61   N  N     . PRO A 1 9   ? 77.489  23.170 29.398  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 9   PRO A N     1 
ATOM   62   C  CA    . PRO A 1 9   ? 78.121  23.928 28.303  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 9   PRO A CA    1 
ATOM   63   C  C     . PRO A 1 9   ? 77.683  25.396 28.174  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 9   PRO A C     1 
ATOM   64   O  O     . PRO A 1 9   ? 78.071  26.084 27.233  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 9   PRO A O     1 
ATOM   65   C  CB    . PRO A 1 9   ? 77.677  23.153 27.065  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 9   PRO A CB    1 
ATOM   66   C  CG    . PRO A 1 9   ? 76.300  22.754 27.427  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 9   PRO A CG    1 
ATOM   67   C  CD    . PRO A 1 9   ? 76.493  22.235 28.846  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 9   PRO A CD    1 
ATOM   68   N  N     . TYR A 1 10  ? 76.897  25.879 29.120  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A N     1 
ATOM   69   C  CA    . TYR A 1 10  ? 76.413  27.227 29.037  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CA    1 
ATOM   70   C  C     . TYR A 1 10  ? 77.295  28.130 29.828  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 10  TYR A C     1 
ATOM   71   O  O     . TYR A 1 10  ? 78.385  28.434 29.350  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A O     1 
ATOM   72   C  CB    . TYR A 1 10  ? 74.929  27.289 29.411  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CB    1 
ATOM   73   C  CG    . TYR A 1 10  ? 74.098  26.652 28.329  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CG    1 
ATOM   74   C  CD1   . TYR A 1 10  ? 74.054  27.215 27.072  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CD1   1 
ATOM   75   C  CD2   . TYR A 1 10  ? 73.451  25.435 28.523  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CD2   1 
ATOM   76   C  CE1   . TYR A 1 10  ? 73.395  26.592 26.021  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CE1   1 
ATOM   77   C  CE2   . TYR A 1 10  ? 72.782  24.784 27.464  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CE2   1 
ATOM   78   C  CZ    . TYR A 1 10  ? 72.768  25.382 26.220  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A CZ    1 
ATOM   79   O  OH    . TYR A 1 10  ? 72.141  24.821 25.142  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 10  TYR A OH    1 
ATOM   80   N  N     . CYS A 1 11  ? 76.910  28.525 31.040  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 11  CYS A N     1 
ATOM   81   C  CA    . CYS A 1 11  ? 77.786  29.413 31.787  1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 11  CYS A CA    1 
ATOM   82   C  C     . CYS A 1 11  ? 78.971  28.767 32.537  1.00 5.85  ? ? ? ? ? ? 11  CYS A C     1 
ATOM   83   O  O     . CYS A 1 11  ? 79.159  27.562 32.502  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 11  CYS A O     1 
ATOM   84   C  CB    . CYS A 1 11  ? 76.971  30.376 32.643  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 11  CYS A CB    1 
ATOM   85   S  SG    . CYS A 1 11  ? 76.427  29.839 34.281  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 11  CYS A SG    1 
ATOM   86   N  N     . ALA A 1 12  ? 79.852  29.581 33.108  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A N     1 
ATOM   87   C  CA    . ALA A 1 12  ? 81.016  29.064 33.830  1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CA    1 
ATOM   88   C  C     . ALA A 1 12  ? 80.757  28.635 35.267  1.00 6.03  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A C     1 
ATOM   89   O  O     . ALA A 1 12  ? 81.692  28.497 36.046  1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A O     1 
ATOM   90   C  CB    . ALA A 1 12  ? 82.144  30.068 33.796  1.00 4.76  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CB    1 
ATOM   91   N  N     . SER A 1 13  ? 79.502  28.401 35.626  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 13  SER A N     1 
ATOM   92   C  CA    . SER A 1 13  ? 79.202  27.978 36.984  1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA    1 
ATOM   93   C  C     . SER A 1 13  ? 79.780  26.585 37.170  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 13  SER A C     1 
ATOM   94   O  O     . SER A 1 13  ? 80.098  26.192 38.284  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 13  SER A O     1 
ATOM   95   C  CB    . SER A 1 13  ? 77.700  27.983 37.226  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB    1 
ATOM   96   O  OG    . SER A 1 13  ? 77.152  29.275 36.993  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG    1 
ATOM   97   N  N     . GLY A 1 14  ? 79.891  25.842 36.070  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A N     1 
ATOM   98   C  CA    . GLY A 1 14  ? 80.464  24.512 36.113  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A CA    1 
ATOM   99   C  C     . GLY A 1 14  ? 79.571  23.473 36.743  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A C     1 
ATOM   100  O  O     . GLY A 1 14  ? 80.049  22.531 37.412  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A O     1 
ATOM   101  N  N     . CYS A 1 15  ? 78.268  23.639 36.532  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A N     1 
ATOM   102  C  CA    . CYS A 1 15  ? 77.285  22.701 37.069  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A CA    1 
ATOM   103  C  C     . CYS A 1 15  ? 77.440  21.306 36.452  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A C     1 
ATOM   104  O  O     . CYS A 1 15  ? 77.611  21.180 35.242  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A O     1 
ATOM   105  C  CB    . CYS A 1 15  ? 75.861  23.224 36.841  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 15  CYS A CB    1 
ATOM   106  S  SG    . CYS A 1 15  ? 75.444  24.758 37.739  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A SG    1 
ATOM   107  N  N     . LYS A 1 16  ? 77.469  20.287 37.313  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A N     1 
ATOM   108  C  CA    . LYS A 1 16  ? 77.566  18.881 36.909  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CA    1 
ATOM   109  C  C     . LYS A 1 16  ? 76.156  18.340 36.606  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A C     1 
ATOM   110  O  O     . LYS A 1 16  ? 75.238  18.457 37.434  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A O     1 
ATOM   111  C  CB    . LYS A 1 16  ? 78.175  18.061 38.039  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CB    1 
ATOM   112  C  CG    . LYS A 1 16  ? 79.676  18.151 38.177  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CG    1 
ATOM   113  C  CD    . LYS A 1 16  ? 80.418  17.345 37.122  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CD    1 
ATOM   114  C  CE    . LYS A 1 16  ? 81.911  17.339 37.446  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A CE    1 
ATOM   115  N  NZ    . LYS A 1 16  ? 82.818  16.677 36.464  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 16  LYS A NZ    1 
ATOM   116  N  N     . ILE A 1 17  ? 76.010  17.702 35.451  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A N     1 
ATOM   117  C  CA    . ILE A 1 17  ? 74.744  17.146 34.977  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CA    1 
ATOM   118  C  C     . ILE A 1 17  ? 74.831  15.635 34.742  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A C     1 
ATOM   119  O  O     . ILE A 1 17  ? 75.912  15.111 34.413  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A O     1 
ATOM   120  C  CB    . ILE A 1 17  ? 74.376  17.777 33.600  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CB    1 
ATOM   121  C  CG1   . ILE A 1 17  ? 73.906  19.213 33.766  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CG1   1 
ATOM   122  C  CG2   . ILE A 1 17  ? 73.318  16.949 32.842  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CG2   1 
ATOM   123  C  CD1   . ILE A 1 17  ? 73.472  19.804 32.445  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 17  ILE A CD1   1 
ATOM   124  N  N     . ASN A 1 18  ? 73.693  14.952 34.911  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A N     1 
ATOM   125  C  CA    . ASN A 1 18  ? 73.557  13.523 34.638  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A CA    1 
ATOM   126  C  C     . ASN A 1 18  ? 72.631  13.541 33.442  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A C     1 
ATOM   127  O  O     . ASN A 1 18  ? 71.503  14.040 33.538  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A O     1 
ATOM   128  C  CB    . ASN A 1 18  ? 72.826  12.788 35.748  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A CB    1 
ATOM   129  C  CG    . ASN A 1 18  ? 73.702  12.476 36.907  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A CG    1 
ATOM   130  O  OD1   . ASN A 1 18  ? 74.921  12.513 36.804  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A OD1   1 
ATOM   131  N  ND2   . ASN A 1 18  ? 73.090  12.180 38.039  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 18  ASN A ND2   1 
ATOM   132  N  N     . LEU A 1 19  ? 73.133  13.123 32.290  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A N     1 
ATOM   133  C  CA    . LEU A 1 19  ? 72.331  13.062 31.083  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CA    1 
ATOM   134  C  C     . LEU A 1 19  ? 71.880  11.621 31.039  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A C     1 
ATOM   135  O  O     . LEU A 1 19  ? 72.720  10.732 31.045  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A O     1 
ATOM   136  C  CB    . LEU A 1 19  ? 73.187  13.353 29.842  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CB    1 
ATOM   137  C  CG    . LEU A 1 19  ? 73.656  14.775 29.498  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CG    1 
ATOM   138  C  CD1   . LEU A 1 19  ? 74.857  14.749 28.543  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CD1   1 
ATOM   139  C  CD2   . LEU A 1 19  ? 72.505  15.522 28.874  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CD2   1 
ATOM   140  N  N     . VAL A 1 20  ? 70.574  11.386 31.055  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A N     1 
ATOM   141  C  CA    . VAL A 1 20  ? 70.040  10.030 31.003  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A CA    1 
ATOM   142  C  C     . VAL A 1 20  ? 69.995  9.631  29.532  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A C     1 
ATOM   143  O  O     . VAL A 1 20  ? 69.382  10.338 28.735  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A O     1 
ATOM   144  C  CB    . VAL A 1 20  ? 68.582  9.964  31.543  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A CB    1 
ATOM   145  C  CG1   . VAL A 1 20  ? 68.120  8.533  31.649  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A CG1   1 
ATOM   146  C  CG2   . VAL A 1 20  ? 68.463  10.682 32.873  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 20  VAL A CG2   1 
ATOM   147  N  N     . VAL A 1 21  ? 70.684  8.562  29.151  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A N     1 
ATOM   148  C  CA    . VAL A 1 21  ? 70.653  8.109  27.772  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CA    1 
ATOM   149  C  C     . VAL A 1 21  ? 69.834  6.843  27.758  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A C     1 
ATOM   150  O  O     . VAL A 1 21  ? 69.899  6.050  28.696  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A O     1 
ATOM   151  C  CB    . VAL A 1 21  ? 72.059  7.791  27.202  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CB    1 
ATOM   152  C  CG1   . VAL A 1 21  ? 71.943  7.200  25.788  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG1   1 
ATOM   153  C  CG2   . VAL A 1 21  ? 72.896  9.044  27.159  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 21  VAL A CG2   1 
ATOM   154  N  N     . ASP A 1 22  ? 69.020  6.688  26.722  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A N     1 
ATOM   155  C  CA    . ASP A 1 22  ? 68.190  5.514  26.558  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CA    1 
ATOM   156  C  C     . ASP A 1 22  ? 68.269  5.143  25.086  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A C     1 
ATOM   157  O  O     . ASP A 1 22  ? 67.928  5.948  24.199  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A O     1 
ATOM   158  C  CB    . ASP A 1 22  ? 66.750  5.771  26.995  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CB    1 
ATOM   159  C  CG    . ASP A 1 22  ? 65.880  4.525  26.867  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A CG    1 
ATOM   160  O  OD1   . ASP A 1 22  ? 66.424  3.385  26.868  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD1   1 
ATOM   161  O  OD2   . ASP A 1 22  ? 64.646  4.693  26.746  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 22  ASP A OD2   1 
ATOM   162  N  N     . ASN A 1 23  ? 68.702  3.902  24.853  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A N     1 
ATOM   163  C  CA    . ASN A 1 23  ? 68.935  3.355  23.519  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CA    1 
ATOM   164  C  C     . ASN A 1 23  ? 70.160  4.116  23.043  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A C     1 
ATOM   165  O  O     . ASN A 1 23  ? 71.205  4.040  23.699  1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A O     1 
ATOM   166  C  CB    . ASN A 1 23  ? 67.723  3.522  22.601  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CB    1 
ATOM   167  C  CG    . ASN A 1 23  ? 66.849  2.277  22.582  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A CG    1 
ATOM   168  O  OD1   . ASN A 1 23  ? 65.925  2.122  23.399  1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A OD1   1 
ATOM   169  N  ND2   . ASN A 1 23  ? 67.167  1.356  21.679  1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 23  ASN A ND2   1 
ATOM   170  N  N     . GLY A 1 24  ? 70.064  4.887  21.974  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A N     1 
ATOM   171  C  CA    . GLY A 1 24  ? 71.244  5.631  21.576  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A CA    1 
ATOM   172  C  C     . GLY A 1 24  ? 70.944  7.109  21.542  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A C     1 
ATOM   173  O  O     . GLY A 1 24  ? 71.494  7.839  20.727  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A O     1 
ATOM   174  N  N     . LYS A 1 25  ? 70.091  7.553  22.455  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A N     1 
ATOM   175  C  CA    . LYS A 1 25  ? 69.668  8.940  22.474  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CA    1 
ATOM   176  C  C     . LYS A 1 25  ? 69.648  9.561  23.865  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A C     1 
ATOM   177  O  O     . LYS A 1 25  ? 69.442  8.860  24.858  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A O     1 
ATOM   178  C  CB    . LYS A 1 25  ? 68.262  9.017  21.887  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CB    1 
ATOM   179  C  CG    . LYS A 1 25  ? 68.107  8.356  20.541  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CG    1 
ATOM   180  C  CD    . LYS A 1 25  ? 66.767  7.658  20.426  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CD    1 
ATOM   181  C  CE    . LYS A 1 25  ? 66.268  7.674  18.993  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CE    1 
ATOM   182  N  NZ    . LYS A 1 25  ? 66.075  9.080  18.470  1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A NZ    1 
ATOM   183  N  N     . ILE A 1 26  ? 69.897  10.872 23.930  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 26  ILE A N     1 
ATOM   184  C  CA    . ILE A 1 26  ? 69.837  11.583 25.203  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 26  ILE A CA    1 
ATOM   185  C  C     . ILE A 1 26  ? 68.356  11.793 25.443  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 26  ILE A C     1 
ATOM   186  O  O     . ILE A 1 26  ? 67.631  12.316 24.587  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 26  ILE A O     1 
ATOM   187  C  CB    . ILE A 1 26  ? 70.541  12.944 25.191  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 26  ILE A CB    1 
ATOM   188  C  CG1   . ILE A 1 26  ? 72.064  12.746 25.233  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 26  ILE A CG1   1 
ATOM   189  C  CG2   . ILE A 1 26  ? 70.061  13.766 26.407  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 26  ILE A CG2   1 
ATOM   190  C  CD1   . ILE A 1 26  ? 72.854  13.918 24.737  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 26  ILE A CD1   1 
ATOM   191  N  N     . VAL A 1 27  ? 67.936  11.400 26.633  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A N     1 
ATOM   192  C  CA    . VAL A 1 27  ? 66.545  11.431 27.020  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CA    1 
ATOM   193  C  C     . VAL A 1 27  ? 66.134  12.561 27.959  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A C     1 
ATOM   194  O  O     . VAL A 1 27  ? 65.068  13.167 27.802  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A O     1 
ATOM   195  C  CB    . VAL A 1 27  ? 66.202  10.050 27.602  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CB    1 
ATOM   196  C  CG1   . VAL A 1 27  ? 65.574  10.143 28.959  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG1   1 
ATOM   197  C  CG2   . VAL A 1 27  ? 65.352  9.315  26.648  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG2   1 
ATOM   198  N  N     . ARG A 1 28  ? 67.014  12.889 28.890  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A N     1 
ATOM   199  C  CA    . ARG A 1 28  ? 66.715  13.911 29.872  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CA    1 
ATOM   200  C  C     . ARG A 1 28  ? 68.023  14.310 30.550  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A C     1 
ATOM   201  O  O     . ARG A 1 28  ? 69.039  13.598 30.418  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A O     1 
ATOM   202  C  CB    . ARG A 1 28  ? 65.703  13.333 30.869  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CB    1 
ATOM   203  C  CG    . ARG A 1 28  ? 65.704  13.903 32.251  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CG    1 
ATOM   204  C  CD    . ARG A 1 28  ? 64.547  13.339 33.037  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CD    1 
ATOM   205  N  NE    . ARG A 1 28  ? 64.655  11.891 33.149  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A NE    1 
ATOM   206  C  CZ    . ARG A 1 28  ? 65.354  11.261 34.094  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A CZ    1 
ATOM   207  N  NH1   . ARG A 1 28  ? 66.010  11.954 35.024  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A NH1   1 
ATOM   208  N  NH2   . ARG A 1 28  ? 65.405  9.927  34.101  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 28  ARG A NH2   1 
ATOM   209  N  N     . ALA A 1 29  ? 67.998  15.479 31.197  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A N     1 
ATOM   210  C  CA    . ALA A 1 29  ? 69.130  16.050 31.904  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CA    1 
ATOM   211  C  C     . ALA A 1 29  ? 68.695  16.284 33.326  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A C     1 
ATOM   212  O  O     . ALA A 1 29  ? 67.579  16.712 33.570  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A O     1 
ATOM   213  C  CB    . ALA A 1 29  ? 69.499  17.370 31.281  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 29  ALA A CB    1 
ATOM   214  N  N     . GLU A 1 30  ? 69.561  16.006 34.278  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A N     1 
ATOM   215  C  CA    . GLU A 1 30  ? 69.221  16.226 35.673  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CA    1 
ATOM   216  C  C     . GLU A 1 30  ? 70.471  16.611 36.441  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A C     1 
ATOM   217  O  O     . GLU A 1 30  ? 71.563  16.104 36.169  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A O     1 
ATOM   218  C  CB    . GLU A 1 30  ? 68.578  14.977 36.280  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CB    1 
ATOM   219  C  CG    . GLU A 1 30  ? 69.339  13.684 36.038  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CG    1 
ATOM   220  C  CD    . GLU A 1 30  ? 68.968  12.610 37.039  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CD    1 
ATOM   221  O  OE1   . GLU A 1 30  ? 67.856  12.050 36.930  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE1   1 
ATOM   222  O  OE2   . GLU A 1 30  ? 69.786  12.339 37.946  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE2   1 
ATOM   223  N  N     . ALA A 1 31  ? 70.325  17.540 37.370  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A N     1 
ATOM   224  C  CA    . ALA A 1 31  ? 71.468  17.974 38.151  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A CA    1 
ATOM   225  C  C     . ALA A 1 31  ? 72.205  16.805 38.793  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A C     1 
ATOM   226  O  O     . ALA A 1 31  ? 71.605  15.806 39.122  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A O     1 
ATOM   227  C  CB    . ALA A 1 31  ? 71.027  18.946 39.209  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 31  ALA A CB    1 
ATOM   228  N  N     . ALA A 1 32  ? 73.519  16.928 38.904  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A N     1 
ATOM   229  C  CA    . ALA A 1 32  ? 74.367  15.927 39.528  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CA    1 
ATOM   230  C  C     . ALA A 1 32  ? 74.911  16.629 40.767  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A C     1 
ATOM   231  O  O     . ALA A 1 32  ? 74.755  17.834 40.893  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A O     1 
ATOM   232  C  CB    . ALA A 1 32  ? 75.496  15.545 38.596  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 32  ALA A CB    1 
ATOM   233  N  N     . GLN A 1 33  ? 75.510  15.900 41.701  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A N     1 
ATOM   234  C  CA    . GLN A 1 33  ? 76.040  16.547 42.894  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CA    1 
ATOM   235  C  C     . GLN A 1 33  ? 77.446  17.115 42.644  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A C     1 
ATOM   236  O  O     . GLN A 1 33  ? 78.435  16.646 43.216  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A O     1 
ATOM   237  C  CB    . GLN A 1 33  ? 76.054  15.594 44.088  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CB    1 
ATOM   238  C  CG    . GLN A 1 33  ? 74.691  15.079 44.522  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CG    1 
ATOM   239  C  CD    . GLN A 1 33  ? 73.664  16.186 44.741  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A CD    1 
ATOM   240  O  OE1   . GLN A 1 33  ? 73.928  17.157 45.450  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A OE1   1 
ATOM   241  N  NE2   . GLN A 1 33  ? 72.480  16.038 44.124  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 33  GLN A NE2   1 
ATOM   242  N  N     . GLY A 1 34  ? 77.529  18.089 41.746  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A N     1 
ATOM   243  C  CA    . GLY A 1 34  ? 78.791  18.729 41.452  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A CA    1 
ATOM   244  C  C     . GLY A 1 34  ? 79.191  19.597 42.646  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A C     1 
ATOM   245  O  O     . GLY A 1 34  ? 78.383  19.821 43.561  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 34  GLY A O     1 
ATOM   246  N  N     . LYS A 1 35  ? 80.400  20.156 42.586  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A N     1 
ATOM   247  C  CA    . LYS A 1 35  ? 80.960  20.968 43.650  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CA    1 
ATOM   248  C  C     . LYS A 1 35  ? 80.288  22.328 43.782  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A C     1 
ATOM   249  O  O     . LYS A 1 35  ? 80.038  22.795 44.890  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A O     1 
ATOM   250  C  CB    . LYS A 1 35  ? 82.476  21.107 43.418  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CB    1 
ATOM   251  C  CG    . LYS A 1 35  ? 83.247  22.003 44.380  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CG    1 
ATOM   252  C  CD    . LYS A 1 35  ? 83.118  21.528 45.779  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CD    1 
ATOM   253  C  CE    . LYS A 1 35  ? 84.001  22.310 46.707  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A CE    1 
ATOM   254  N  NZ    . LYS A 1 35  ? 85.272  21.582 46.986  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 35  LYS A NZ    1 
ATOM   255  N  N     . THR A 1 36  ? 79.971  22.948 42.651  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 36  THR A N     1 
ATOM   256  C  CA    . THR A 1 36  ? 79.333  24.264 42.653  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CA    1 
ATOM   257  C  C     . THR A 1 36  ? 77.816  24.218 42.796  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 36  THR A C     1 
ATOM   258  O  O     . THR A 1 36  ? 77.241  24.885 43.656  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 36  THR A O     1 
ATOM   259  C  CB    . THR A 1 36  ? 79.633  25.048 41.361  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CB    1 
ATOM   260  O  OG1   . THR A 1 36  ? 79.196  24.288 40.232  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 36  THR A OG1   1 
ATOM   261  C  CG2   . THR A 1 36  ? 81.104  25.308 41.236  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 36  THR A CG2   1 
ATOM   262  N  N     . ASN A 1 37  ? 77.179  23.432 41.939  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A N     1 
ATOM   263  C  CA    . ASN A 1 37  ? 75.726  23.327 41.901  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A CA    1 
ATOM   264  C  C     . ASN A 1 37  ? 75.061  22.392 42.882  1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A C     1 
ATOM   265  O  O     . ASN A 1 37  ? 73.877  22.550 43.135  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A O     1 
ATOM   266  C  CB    . ASN A 1 37  ? 75.266  22.923 40.506  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A CB    1 
ATOM   267  C  CG    . ASN A 1 37  ? 75.624  21.514 40.193  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A CG    1 
ATOM   268  O  OD1   . ASN A 1 37  ? 76.700  21.061 40.569  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A OD1   1 
ATOM   269  N  ND2   . ASN A 1 37  ? 74.727  20.791 39.542  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 37  ASN A ND2   1 
ATOM   270  N  N     . GLN A 1 38  ? 75.742  21.328 43.286  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 38  GLN A N     1 
ATOM   271  C  CA    . GLN A 1 38  ? 75.163  20.397 44.245  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 38  GLN A CA    1 
ATOM   272  C  C     . GLN A 1 38  ? 73.682  20.066 44.033  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 38  GLN A C     1 
ATOM   273  O  O     . GLN A 1 38  ? 72.819  20.510 44.792  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 38  GLN A O     1 
ATOM   274  C  CB    . GLN A 1 38  ? 75.341  20.926 45.650  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 38  GLN A CB    1 
ATOM   275  C  CG    . GLN A 1 38  ? 76.746  20.819 46.168  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 38  GLN A CG    1 
ATOM   276  C  CD    . GLN A 1 38  ? 76.917  21.586 47.464  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 38  GLN A CD    1 
ATOM   277  O  OE1   . GLN A 1 38  ? 76.454  21.142 48.534  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 38  GLN A OE1   1 
ATOM   278  N  NE2   . GLN A 1 38  ? 77.545  22.768 47.381  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 38  GLN A NE2   1 
ATOM   279  N  N     . GLY A 1 39  ? 73.380  19.354 42.956  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A N     1 
ATOM   280  C  CA    . GLY A 1 39  ? 72.007  18.966 42.723  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A CA    1 
ATOM   281  C  C     . GLY A 1 39  ? 71.076  19.991 42.115  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A C     1 
ATOM   282  O  O     . GLY A 1 39  ? 69.898  19.705 41.897  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 39  GLY A O     1 
ATOM   283  N  N     . THR A 1 40  ? 71.566  21.186 41.834  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 40  THR A N     1 
ATOM   284  C  CA    . THR A 1 40  ? 70.697  22.154 41.209  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CA    1 
ATOM   285  C  C     . THR A 1 40  ? 71.202  22.519 39.832  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 40  THR A C     1 
ATOM   286  O  O     . THR A 1 40  ? 72.355  22.296 39.504  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 40  THR A O     1 
ATOM   287  C  CB    . THR A 1 40  ? 70.602  23.414 42.016  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 40  THR A CB    1 
ATOM   288  O  OG1   . THR A 1 40  ? 71.827  24.150 41.905  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 40  THR A OG1   1 
ATOM   289  C  CG2   . THR A 1 40  ? 70.330  23.082 43.436  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 40  THR A CG2   1 
ATOM   290  N  N     . LEU A 1 41  ? 70.310  23.092 39.041  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A N     1 
ATOM   291  C  CA    . LEU A 1 41  ? 70.588  23.558 37.693  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CA    1 
ATOM   292  C  C     . LEU A 1 41  ? 69.552  24.641 37.450  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A C     1 
ATOM   293  O  O     . LEU A 1 41  ? 68.568  24.759 38.191  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A O     1 
ATOM   294  C  CB    . LEU A 1 41  ? 70.367  22.452 36.663  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CB    1 
ATOM   295  C  CG    . LEU A 1 41  ? 71.291  21.243 36.576  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CG    1 
ATOM   296  C  CD1   . LEU A 1 41  ? 70.675  20.239 35.615  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD1   1 
ATOM   297  C  CD2   . LEU A 1 41  ? 72.693  21.657 36.114  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 41  LEU A CD2   1 
ATOM   298  N  N     . CYS A 1 42  ? 69.757  25.414 36.396  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A N     1 
ATOM   299  C  CA    . CYS A 1 42  ? 68.810  26.452 36.047  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CA    1 
ATOM   300  C  C     . CYS A 1 42  ? 68.144  25.974 34.771  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A C     1 
ATOM   301  O  O     . CYS A 1 42  ? 68.565  24.975 34.203  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A O     1 
ATOM   302  C  CB    . CYS A 1 42  ? 69.528  27.781 35.828  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A CB    1 
ATOM   303  S  SG    . CYS A 1 42  ? 70.439  27.856 34.274  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 42  CYS A SG    1 
ATOM   304  N  N     . LEU A 1 43  ? 67.103  26.674 34.343  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N     1 
ATOM   305  C  CA    . LEU A 1 43  ? 66.343  26.350 33.134  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA    1 
ATOM   306  C  C     . LEU A 1 43  ? 67.197  25.872 31.956  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C     1 
ATOM   307  O  O     . LEU A 1 43  ? 66.896  24.856 31.354  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O     1 
ATOM   308  C  CB    . LEU A 1 43  ? 65.541  27.578 32.688  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB    1 
ATOM   309  C  CG    . LEU A 1 43  ? 64.199  27.435 31.955  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG    1 
ATOM   310  C  CD1   . LEU A 1 43  ? 63.104  27.263 32.970  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1   1 
ATOM   311  C  CD2   . LEU A 1 43  ? 63.941  28.697 31.124  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2   1 
ATOM   312  N  N     . LYS A 1 44  ? 68.261  26.591 31.626  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A N     1 
ATOM   313  C  CA    . LYS A 1 44  ? 69.124  26.199 30.503  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CA    1 
ATOM   314  C  C     . LYS A 1 44  ? 69.827  24.856 30.698  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A C     1 
ATOM   315  O  O     . LYS A 1 44  ? 69.846  24.021 29.801  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A O     1 
ATOM   316  C  CB    . LYS A 1 44  ? 70.167  27.282 30.224  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CB    1 
ATOM   317  C  CG    . LYS A 1 44  ? 69.623  28.569 29.616  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CG    1 
ATOM   318  C  CD    . LYS A 1 44  ? 70.686  29.636 29.613  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CD    1 
ATOM   319  C  CE    . LYS A 1 44  ? 71.226  29.781 31.015  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CE    1 
ATOM   320  N  NZ    . LYS A 1 44  ? 72.208  30.870 31.121  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A NZ    1 
ATOM   321  N  N     . GLY A 1 45  ? 70.432  24.651 31.859  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N     1 
ATOM   322  C  CA    . GLY A 1 45  ? 71.110  23.395 32.088  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA    1 
ATOM   323  C  C     . GLY A 1 45  ? 70.110  22.272 31.946  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C     1 
ATOM   324  O  O     . GLY A 1 45  ? 70.395  21.276 31.286  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O     1 
ATOM   325  N  N     . TYR A 1 46  ? 68.912  22.488 32.494  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A N     1 
ATOM   326  C  CA    . TYR A 1 46  ? 67.804  21.519 32.497  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CA    1 
ATOM   327  C  C     . TYR A 1 46  ? 67.153  21.269 31.149  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A C     1 
ATOM   328  O  O     . TYR A 1 46  ? 66.897  20.132 30.790  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A O     1 
ATOM   329  C  CB    . TYR A 1 46  ? 66.711  22.004 33.456  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CB    1 
ATOM   330  C  CG    . TYR A 1 46  ? 65.889  20.920 34.139  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CG    1 
ATOM   331  C  CD1   . TYR A 1 46  ? 64.733  20.380 33.530  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD1   1 
ATOM   332  C  CD2   . TYR A 1 46  ? 66.231  20.479 35.430  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CD2   1 
ATOM   333  C  CE1   . TYR A 1 46  ? 63.930  19.423 34.199  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE1   1 
ATOM   334  C  CE2   . TYR A 1 46  ? 65.452  19.538 36.104  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CE2   1 
ATOM   335  C  CZ    . TYR A 1 46  ? 64.298  19.012 35.494  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A CZ    1 
ATOM   336  O  OH    . TYR A 1 46  ? 63.523  18.110 36.207  1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 46  TYR A OH    1 
ATOM   337  N  N     . TYR A 1 47  ? 66.878  22.335 30.410  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A N     1 
ATOM   338  C  CA    . TYR A 1 47  ? 66.198  22.243 29.122  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CA    1 
ATOM   339  C  C     . TYR A 1 47  ? 67.057  22.414 27.863  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A C     1 
ATOM   340  O  O     . TYR A 1 47  ? 66.672  21.965 26.775  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A O     1 
ATOM   341  C  CB    . TYR A 1 47  ? 65.084  23.292 29.071  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CB    1 
ATOM   342  C  CG    . TYR A 1 47  ? 63.902  23.024 29.970  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CG    1 
ATOM   343  C  CD1   . TYR A 1 47  ? 63.071  21.940 29.735  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CD1   1 
ATOM   344  C  CD2   . TYR A 1 47  ? 63.579  23.882 31.021  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CD2   1 
ATOM   345  C  CE1   . TYR A 1 47  ? 61.955  21.708 30.496  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CE1   1 
ATOM   346  C  CE2   . TYR A 1 47  ? 62.449  23.651 31.797  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CE2   1 
ATOM   347  C  CZ    . TYR A 1 47  ? 61.641  22.555 31.517  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A CZ    1 
ATOM   348  O  OH    . TYR A 1 47  ? 60.493  22.301 32.227  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 47  TYR A OH    1 
ATOM   349  N  N     . GLY A 1 48  ? 68.201  23.067 27.986  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 48  GLY A N     1 
ATOM   350  C  CA    . GLY A 1 48  ? 69.019  23.300 26.814  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 48  GLY A CA    1 
ATOM   351  C  C     . GLY A 1 48  ? 69.928  22.223 26.245  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 48  GLY A C     1 
ATOM   352  O  O     . GLY A 1 48  ? 71.067  22.543 25.937  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 48  GLY A O     1 
ATOM   353  N  N     . TRP A 1 49  ? 69.464  20.983 26.057  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A N     1 
ATOM   354  C  CA    . TRP A 1 49  ? 70.319  19.910 25.489  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CA    1 
ATOM   355  C  C     . TRP A 1 49  ? 69.773  19.249 24.222  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A C     1 
ATOM   356  O  O     . TRP A 1 49  ? 70.481  18.508 23.536  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A O     1 
ATOM   357  C  CB    . TRP A 1 49  ? 70.591  18.811 26.517  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CB    1 
ATOM   358  C  CG    . TRP A 1 49  ? 69.350  18.222 27.114  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CG    1 
ATOM   359  C  CD1   . TRP A 1 49  ? 68.805  18.548 28.311  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CD1   1 
ATOM   360  C  CD2   . TRP A 1 49  ? 68.462  17.257 26.520  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CD2   1 
ATOM   361  N  NE1   . TRP A 1 49  ? 67.631  17.874 28.499  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A NE1   1 
ATOM   362  C  CE2   . TRP A 1 49  ? 67.394  17.069 27.419  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CE2   1 
ATOM   363  C  CE3   . TRP A 1 49  ? 68.465  16.543 25.312  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CE3   1 
ATOM   364  C  CZ2   . TRP A 1 49  ? 66.331  16.201 27.158  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CZ2   1 
ATOM   365  C  CZ3   . TRP A 1 49  ? 67.408  15.680 25.040  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CZ3   1 
ATOM   366  C  CH2   . TRP A 1 49  ? 66.349  15.517 25.968  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 49  TRP A CH2   1 
ATOM   367  N  N     . ASP A 1 50  ? 68.519  19.502 23.888  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A N     1 
ATOM   368  C  CA    . ASP A 1 50  ? 67.986  18.842 22.710  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A CA    1 
ATOM   369  C  C     . ASP A 1 50  ? 68.447  19.433 21.384  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A C     1 
ATOM   370  O  O     . ASP A 1 50  ? 67.909  19.083 20.345  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A O     1 
ATOM   371  C  CB    . ASP A 1 50  ? 66.460  18.695 22.791  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A CB    1 
ATOM   372  C  CG    . ASP A 1 50  ? 65.748  20.002 22.679  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A CG    1 
ATOM   373  O  OD1   . ASP A 1 50  ? 66.222  20.950 23.333  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A OD1   1 
ATOM   374  O  OD2   . ASP A 1 50  ? 64.721  20.090 21.946  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A OD2   1 
ATOM   375  N  N     . PHE A 1 51  ? 69.466  20.300 21.418  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A N     1 
ATOM   376  C  CA    . PHE A 1 51  ? 70.019  20.919 20.191  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A CA    1 
ATOM   377  C  C     . PHE A 1 51  ? 70.992  19.939 19.524  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A C     1 
ATOM   378  O  O     . PHE A 1 51  ? 71.439  20.169 18.413  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A O     1 
ATOM   379  C  CB    . PHE A 1 51  ? 70.765  22.213 20.522  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A CB    1 
ATOM   380  C  CG    . PHE A 1 51  ? 71.947  22.004 21.419  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A CG    1 
ATOM   381  C  CD1   . PHE A 1 51  ? 73.153  21.529 20.903  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A CD1   1 
ATOM   382  C  CD2   . PHE A 1 51  ? 71.830  22.193 22.786  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A CD2   1 
ATOM   383  C  CE1   . PHE A 1 51  ? 74.212  21.235 21.720  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A CE1   1 
ATOM   384  C  CE2   . PHE A 1 51  ? 72.889  21.900 23.626  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A CE2   1 
ATOM   385  C  CZ    . PHE A 1 51  ? 74.084  21.415 23.089  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 51  PHE A CZ    1 
ATOM   386  N  N     . ILE A 1 52  ? 71.397  18.912 20.269  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A N     1 
ATOM   387  C  CA    . ILE A 1 52  ? 72.295  17.874 19.757  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CA    1 
ATOM   388  C  C     . ILE A 1 52  ? 71.536  17.090 18.694  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A C     1 
ATOM   389  O  O     . ILE A 1 52  ? 72.127  16.622 17.719  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A O     1 
ATOM   390  C  CB    . ILE A 1 52  ? 72.701  16.841 20.872  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CB    1 
ATOM   391  C  CG1   . ILE A 1 52  ? 73.443  17.525 22.007  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CG1   1 
ATOM   392  C  CG2   . ILE A 1 52  ? 73.607  15.765 20.314  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CG2   1 
ATOM   393  C  CD1   . ILE A 1 52  ? 73.808  16.582 23.095  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A CD1   1 
ATOM   394  N  N     . ASN A 1 53  ? 70.219  16.993 18.880  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A N     1 
ATOM   395  C  CA    . ASN A 1 53  ? 69.355  16.241 17.974  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CA    1 
ATOM   396  C  C     . ASN A 1 53  ? 68.846  16.883 16.676  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A C     1 
ATOM   397  O  O     . ASN A 1 53  ? 67.931  16.360 16.035  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A O     1 
ATOM   398  C  CB    . ASN A 1 53  ? 68.228  15.588 18.764  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CB    1 
ATOM   399  C  CG    . ASN A 1 53  ? 68.745  14.524 19.702  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A CG    1 
ATOM   400  O  OD1   . ASN A 1 53  ? 69.364  13.549 19.263  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A OD1   1 
ATOM   401  N  ND2   . ASN A 1 53  ? 68.540  14.717 21.003  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 53  ASN A ND2   1 
ATOM   402  N  N     . ASP A 1 54  ? 69.421  18.022 16.310  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A N     1 
ATOM   403  C  CA    . ASP A 1 54  ? 69.095  18.691 15.056  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A CA    1 
ATOM   404  C  C     . ASP A 1 54  ? 67.616  19.047 14.920  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A C     1 
ATOM   405  O  O     . ASP A 1 54  ? 66.955  18.718 13.929  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A O     1 
ATOM   406  C  CB    . ASP A 1 54  ? 69.574  17.809 13.884  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A CB    1 
ATOM   407  C  CG    . ASP A 1 54  ? 69.627  18.545 12.548  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A CG    1 
ATOM   408  O  OD1   . ASP A 1 54  ? 69.579  19.789 12.539  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A OD1   1 
ATOM   409  O  OD2   . ASP A 1 54  ? 69.725  17.865 11.500  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 54  ASP A OD2   1 
ATOM   410  N  N     . THR A 1 55  ? 67.101  19.763 15.906  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 55  THR A N     1 
ATOM   411  C  CA    . THR A 1 55  ? 65.710  20.183 15.862  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 55  THR A CA    1 
ATOM   412  C  C     . THR A 1 55  ? 65.426  21.000 14.592  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 55  THR A C     1 
ATOM   413  O  O     . THR A 1 55  ? 64.381  20.851 13.958  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 55  THR A O     1 
ATOM   414  C  CB    . THR A 1 55  ? 65.375  21.027 17.074  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 55  THR A CB    1 
ATOM   415  O  OG1   . THR A 1 55  ? 65.915  22.339 16.890  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 55  THR A OG1   1 
ATOM   416  C  CG2   . THR A 1 55  ? 65.976  20.393 18.324  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 55  THR A CG2   1 
ATOM   417  N  N     . GLN A 1 56  ? 66.371  21.860 14.226  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 56  GLN A N     1 
ATOM   418  C  CA    . GLN A 1 56  ? 66.249  22.710 13.048  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 56  GLN A CA    1 
ATOM   419  C  C     . GLN A 1 56  ? 65.264  23.847 13.289  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 56  GLN A C     1 
ATOM   420  O  O     . GLN A 1 56  ? 64.812  24.523 12.353  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 56  GLN A O     1 
ATOM   421  C  CB    . GLN A 1 56  ? 65.845  21.894 11.823  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 56  GLN A CB    1 
ATOM   422  C  CG    . GLN A 1 56  ? 66.844  20.803 11.493  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 56  GLN A CG    1 
ATOM   423  C  CD    . GLN A 1 56  ? 66.837  20.397 10.040  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 56  GLN A CD    1 
ATOM   424  O  OE1   . GLN A 1 56  ? 66.170  21.004 9.207   1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 56  GLN A OE1   1 
ATOM   425  N  NE2   . GLN A 1 56  ? 67.614  19.382 9.720   1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 56  GLN A NE2   1 
ATOM   426  N  N     . ILE A 1 57  ? 64.983  24.090 14.564  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A N     1 
ATOM   427  C  CA    . ILE A 1 57  ? 64.075  25.138 14.960  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CA    1 
ATOM   428  C  C     . ILE A 1 57  ? 64.621  26.441 14.446  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A C     1 
ATOM   429  O  O     . ILE A 1 57  ? 63.899  27.155 13.758  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A O     1 
ATOM   430  C  CB    . ILE A 1 57  ? 63.915  25.177 16.490  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CB    1 
ATOM   431  C  CG1   . ILE A 1 57  ? 63.059  23.983 16.967  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CG1   1 
ATOM   432  C  CG2   . ILE A 1 57  ? 63.323  26.484 16.924  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CG2   1 
ATOM   433  C  CD1   . ILE A 1 57  ? 62.983  23.817 18.481  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 57  ILE A CD1   1 
ATOM   434  N  N     . LEU A 1 58  ? 65.918  26.680 14.706  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A N     1 
ATOM   435  C  CA    . LEU A 1 58  ? 66.657  27.896 14.310  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CA    1 
ATOM   436  C  C     . LEU A 1 58  ? 67.629  27.654 13.158  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A C     1 
ATOM   437  O  O     . LEU A 1 58  ? 67.676  28.437 12.203  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A O     1 
ATOM   438  C  CB    . LEU A 1 58  ? 67.449  28.454 15.502  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CB    1 
ATOM   439  C  CG    . LEU A 1 58  ? 68.055  29.862 15.383  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CG    1 
ATOM   440  C  CD1   . LEU A 1 58  ? 66.942  30.900 15.433  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD1   1 
ATOM   441  C  CD2   . LEU A 1 58  ? 69.077  30.149 16.473  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 58  LEU A CD2   1 
ATOM   442  N  N     . THR A 1 59  ? 68.489  26.642 13.291  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 59  THR A N     1 
ATOM   443  C  CA    . THR A 1 59  ? 69.459  26.309 12.232  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CA    1 
ATOM   444  C  C     . THR A 1 59  ? 69.738  24.845 12.186  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 59  THR A C     1 
ATOM   445  O  O     . THR A 1 59  ? 69.868  24.199 13.230  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 59  THR A O     1 
ATOM   446  C  CB    . THR A 1 59  ? 70.858  26.880 12.420  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CB    1 
ATOM   447  O  OG1   . THR A 1 59  ? 70.874  27.896 13.420  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 59  THR A OG1   1 
ATOM   448  C  CG2   . THR A 1 59  ? 71.336  27.427 11.114  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 59  THR A CG2   1 
ATOM   449  N  N     . PRO A 1 60  ? 69.862  24.289 10.976  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A N     1 
ATOM   450  C  CA    . PRO A 1 60  ? 70.143  22.865 10.944  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CA    1 
ATOM   451  C  C     . PRO A 1 60  ? 71.592  22.680 11.308  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A C     1 
ATOM   452  O  O     . PRO A 1 60  ? 72.431  23.522 11.005  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A O     1 
ATOM   453  C  CB    . PRO A 1 60  ? 69.863  22.497 9.485   1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CB    1 
ATOM   454  C  CG    . PRO A 1 60  ? 70.180  23.711 8.772   1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CG    1 
ATOM   455  C  CD    . PRO A 1 60  ? 69.583  24.787 9.621   1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 60  PRO A CD    1 
ATOM   456  N  N     . ARG A 1 61  ? 71.846  21.605 12.034  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A N     1 
ATOM   457  C  CA    . ARG A 1 61  ? 73.174  21.227 12.467  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CA    1 
ATOM   458  C  C     . ARG A 1 61  ? 74.045  20.903 11.233  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A C     1 
ATOM   459  O  O     . ARG A 1 61  ? 73.542  20.448 10.207  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A O     1 
ATOM   460  C  CB    . ARG A 1 61  ? 73.048  19.990 13.357  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CB    1 
ATOM   461  C  CG    . ARG A 1 61  ? 74.260  19.742 14.169  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CG    1 
ATOM   462  C  CD    . ARG A 1 61  ? 74.123  20.188 15.596  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CD    1 
ATOM   463  N  NE    . ARG A 1 61  ? 74.047  19.010 16.434  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NE    1 
ATOM   464  C  CZ    . ARG A 1 61  ? 75.065  18.178 16.625  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CZ    1 
ATOM   465  N  NH1   . ARG A 1 61  ? 76.246  18.404 16.056  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NH1   1 
ATOM   466  N  NH2   . ARG A 1 61  ? 74.881  17.060 17.313  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NH2   1 
ATOM   467  N  N     . LEU A 1 62  ? 75.343  21.176 11.336  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A N     1 
ATOM   468  C  CA    . LEU A 1 62  ? 76.300  20.897 10.261  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CA    1 
ATOM   469  C  C     . LEU A 1 62  ? 76.535  19.367 10.080  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A C     1 
ATOM   470  O  O     . LEU A 1 62  ? 77.043  18.682 10.986  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A O     1 
ATOM   471  C  CB    . LEU A 1 62  ? 77.615  21.637 10.543  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CB    1 
ATOM   472  C  CG    . LEU A 1 62  ? 77.479  23.155 10.388  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CG    1 
ATOM   473  C  CD1   . LEU A 1 62  ? 78.702  23.897 10.904  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD1   1 
ATOM   474  C  CD2   . LEU A 1 62  ? 77.228  23.461 8.924   1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 62  LEU A CD2   1 
ATOM   475  N  N     . LYS A 1 63  ? 76.151  18.864 8.901   1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N     1 
ATOM   476  C  CA    . LYS A 1 63  ? 76.240  17.452 8.536   1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA    1 
ATOM   477  C  C     . LYS A 1 63  ? 77.392  17.089 7.599   1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C     1 
ATOM   478  O  O     . LYS A 1 63  ? 77.954  15.993 7.718   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O     1 
ATOM   479  C  CB    . LYS A 1 63  ? 74.927  16.990 7.899   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB    1 
ATOM   480  C  CG    . LYS A 1 63  ? 73.662  17.219 8.748   1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG    1 
ATOM   481  C  CD    . LYS A 1 63  ? 72.380  17.171 7.878   1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD    1 
ATOM   482  C  CE    . LYS A 1 63  ? 71.079  17.480 8.672   1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE    1 
ATOM   483  N  NZ    . LYS A 1 63  ? 70.941  18.884 9.210   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ    1 
ATOM   484  N  N     . THR A 1 64  ? 77.720  17.941 6.627   1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 64  THR A N     1 
ATOM   485  C  CA    . THR A 1 64  ? 78.823  17.604 5.726   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 64  THR A CA    1 
ATOM   486  C  C     . THR A 1 64  ? 79.801  18.734 5.595   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 64  THR A C     1 
ATOM   487  O  O     . THR A 1 64  ? 79.440  19.887 5.821   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 64  THR A O     1 
ATOM   488  C  CB    . THR A 1 64  ? 78.377  17.275 4.279   1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 64  THR A CB    1 
ATOM   489  O  OG1   . THR A 1 64  ? 78.248  18.479 3.515   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 64  THR A OG1   1 
ATOM   490  C  CG2   . THR A 1 64  ? 77.072  16.516 4.263   1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 64  THR A CG2   1 
ATOM   491  N  N     . PRO A 1 65  ? 81.069  18.421 5.251   1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A N     1 
ATOM   492  C  CA    . PRO A 1 65  ? 82.057  19.484 5.093   1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CA    1 
ATOM   493  C  C     . PRO A 1 65  ? 81.612  20.167 3.805   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A C     1 
ATOM   494  O  O     . PRO A 1 65  ? 80.933  19.538 2.994   1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A O     1 
ATOM   495  C  CB    . PRO A 1 65  ? 83.360  18.707 4.884   1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CB    1 
ATOM   496  C  CG    . PRO A 1 65  ? 83.103  17.387 5.513   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CG    1 
ATOM   497  C  CD    . PRO A 1 65  ? 81.705  17.107 5.060   1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CD    1 
ATOM   498  N  N     . MET A 1 66  ? 81.924  21.447 3.637   1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 66  MET A N     1 
ATOM   499  C  CA    . MET A 1 66  ? 81.518  22.157 2.436   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CA    1 
ATOM   500  C  C     . MET A 1 66  ? 82.615  23.081 1.954   1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 66  MET A C     1 
ATOM   501  O  O     . MET A 1 66  ? 83.499  23.462 2.726   1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 66  MET A O     1 
ATOM   502  C  CB    . MET A 1 66  ? 80.262  22.969 2.699   1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CB    1 
ATOM   503  C  CG    . MET A 1 66  ? 79.123  22.170 3.225   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CG    1 
ATOM   504  S  SD    . MET A 1 66  ? 77.601  23.105 3.193   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 66  MET A SD    1 
ATOM   505  C  CE    . MET A 1 66  ? 77.046  22.813 4.861   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 66  MET A CE    1 
ATOM   506  N  N     . ILE A 1 67  ? 82.566  23.426 0.674   1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A N     1 
ATOM   507  C  CA    . ILE A 1 67  ? 83.542  24.325 0.075   1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CA    1 
ATOM   508  C  C     . ILE A 1 67  ? 82.807  25.263 -0.880  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A C     1 
ATOM   509  O  O     . ILE A 1 67  ? 81.846  24.858 -1.553  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A O     1 
ATOM   510  C  CB    . ILE A 1 67  ? 84.665  23.528 -0.701  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CB    1 
ATOM   511  C  CG1   . ILE A 1 67  ? 85.613  22.838 0.284   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG1   1 
ATOM   512  C  CG2   . ILE A 1 67  ? 85.466  24.444 -1.621  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CG2   1 
ATOM   513  C  CD1   . ILE A 1 67  ? 86.623  21.897 -0.367  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 67  ILE A CD1   1 
ATOM   514  N  N     . ARG A 1 68  ? 83.217  26.526 -0.896  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N     1 
ATOM   515  C  CA    . ARG A 1 68  ? 82.625  27.500 -1.800  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA    1 
ATOM   516  C  C     . ARG A 1 68  ? 83.746  27.872 -2.772  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C     1 
ATOM   517  O  O     . ARG A 1 68  ? 84.558  28.753 -2.479  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O     1 
ATOM   518  C  CB    . ARG A 1 68  ? 82.155  28.739 -1.048  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB    1 
ATOM   519  C  CG    . ARG A 1 68  ? 81.121  29.504 -1.854  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG    1 
ATOM   520  C  CD    . ARG A 1 68  ? 80.937  30.941 -1.411  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD    1 
ATOM   521  N  NE    . ARG A 1 68  ? 80.789  31.028 0.034   1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE    1 
ATOM   522  C  CZ    . ARG A 1 68  ? 79.643  30.872 0.681   1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ    1 
ATOM   523  N  NH1   . ARG A 1 68  ? 78.522  30.616 0.016   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1   1 
ATOM   524  N  NH2   . ARG A 1 68  ? 79.619  31.008 1.994   1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2   1 
ATOM   525  N  N     . ARG A 1 69  ? 83.814  27.180 -3.909  1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N     1 
ATOM   526  C  CA    . ARG A 1 69  ? 84.871  27.416 -4.900  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA    1 
ATOM   527  C  C     . ARG A 1 69  ? 84.841  28.747 -5.648  1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C     1 
ATOM   528  O  O     . ARG A 1 69  ? 85.853  29.169 -6.211  1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O     1 
ATOM   529  C  CB    . ARG A 1 69  ? 84.950  26.253 -5.894  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB    1 
ATOM   530  C  CG    . ARG A 1 69  ? 85.540  24.979 -5.311  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG    1 
ATOM   531  C  CD    . ARG A 1 69  ? 85.705  23.904 -6.381  1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD    1 
ATOM   532  N  NE    . ARG A 1 69  ? 86.248  22.653 -5.849  1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE    1 
ATOM   533  C  CZ    . ARG A 1 69  ? 87.502  22.491 -5.426  1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ    1 
ATOM   534  N  NH1   . ARG A 1 69  ? 88.367  23.495 -5.462  1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1   1 
ATOM   535  N  NH2   . ARG A 1 69  ? 87.898  21.308 -4.975  1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2   1 
ATOM   536  N  N     . GLN A 1 70  ? 83.689  29.403 -5.673  1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A N     1 
ATOM   537  C  CA    . GLN A 1 70  ? 83.574  30.695 -6.344  1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A CA    1 
ATOM   538  C  C     . GLN A 1 70  ? 83.028  31.704 -5.330  1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A C     1 
ATOM   539  O  O     . GLN A 1 70  ? 82.015  31.451 -4.669  1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A O     1 
ATOM   540  C  CB    . GLN A 1 70  ? 82.617  30.589 -7.538  1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A CB    1 
ATOM   541  C  CG    . GLN A 1 70  ? 82.490  31.882 -8.350  1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A CG    1 
ATOM   542  C  CD    . GLN A 1 70  ? 81.197  31.957 -9.169  1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A CD    1 
ATOM   543  O  OE1   . GLN A 1 70  ? 80.159  32.402 -8.670  1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A OE1   1 
ATOM   544  N  NE2   . GLN A 1 70  ? 81.267  31.551 -10.435 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 70  GLN A NE2   1 
ATOM   545  N  N     . ARG A 1 71  ? 83.679  32.850 -5.192  1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A N     1 
ATOM   546  C  CA    . ARG A 1 71  ? 83.200  33.853 -4.258  1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CA    1 
ATOM   547  C  C     . ARG A 1 71  ? 81.762  34.269 -4.591  1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A C     1 
ATOM   548  O  O     . ARG A 1 71  ? 81.004  34.681 -3.708  1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A O     1 
ATOM   549  C  CB    . ARG A 1 71  ? 84.121  35.073 -4.236  1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CB    1 
ATOM   550  C  CG    . ARG A 1 71  ? 85.343  34.921 -3.326  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CG    1 
ATOM   551  C  CD    . ARG A 1 71  ? 84.957  34.902 -1.857  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CD    1 
ATOM   552  N  NE    . ARG A 1 71  ? 86.095  34.625 -0.982  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A NE    1 
ATOM   553  C  CZ    . ARG A 1 71  ? 86.272  35.187 0.209   1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A CZ    1 
ATOM   554  N  NH1   . ARG A 1 71  ? 85.403  36.059 0.678   1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A NH1   1 
ATOM   555  N  NH2   . ARG A 1 71  ? 87.294  34.832 0.957   1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 71  ARG A NH2   1 
ATOM   556  N  N     . GLY A 1 72  ? 81.393  34.134 -5.865  1.00 46.51 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A N     1 
ATOM   557  C  CA    . GLY A 1 72  ? 80.050  34.482 -6.296  1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A CA    1 
ATOM   558  C  C     . GLY A 1 72  ? 78.978  33.734 -5.513  1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A C     1 
ATOM   559  O  O     . GLY A 1 72  ? 77.791  34.061 -5.593  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 72  GLY A O     1 
ATOM   560  N  N     . GLY A 1 73  ? 79.397  32.681 -4.811  1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 73  GLY A N     1 
ATOM   561  C  CA    . GLY A 1 73  ? 78.456  31.932 -4.002  1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 73  GLY A CA    1 
ATOM   562  C  C     . GLY A 1 73  ? 78.377  30.452 -4.290  1.00 44.29 ? ? ? ? ? ? 73  GLY A C     1 
ATOM   563  O  O     . GLY A 1 73  ? 79.042  29.942 -5.201  1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 73  GLY A O     1 
ATOM   564  N  N     . LYS A 1 74  ? 77.534  29.793 -3.494  1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A N     1 
ATOM   565  C  CA    . LYS A 1 74  ? 77.253  28.359 -3.543  1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CA    1 
ATOM   566  C  C     . LYS A 1 74  ? 78.214  27.501 -2.702  1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A C     1 
ATOM   567  O  O     . LYS A 1 74  ? 79.307  27.115 -3.124  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A O     1 
ATOM   568  C  CB    . LYS A 1 74  ? 77.151  27.837 -4.983  1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CB    1 
ATOM   569  C  CG    . LYS A 1 74  ? 76.457  26.483 -5.098  1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CG    1 
ATOM   570  C  CD    . LYS A 1 74  ? 77.129  25.614 -6.149  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CD    1 
ATOM   571  C  CE    . LYS A 1 74  ? 77.071  26.242 -7.537  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CE    1 
ATOM   572  N  NZ    . LYS A 1 74  ? 75.669  26.336 -8.097  1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A NZ    1 
ATOM   573  N  N     . LEU A 1 75  ? 77.763  27.202 -1.494  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N     1 
ATOM   574  C  CA    . LEU A 1 75  ? 78.505  26.393 -0.548  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA    1 
ATOM   575  C  C     . LEU A 1 75  ? 78.007  24.941 -0.730  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C     1 
ATOM   576  O  O     . LEU A 1 75  ? 77.001  24.546 -0.143  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O     1 
ATOM   577  C  CB    . LEU A 1 75  ? 78.206  26.950 0.858   1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB    1 
ATOM   578  C  CG    . LEU A 1 75  ? 79.023  26.798 2.149   1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG    1 
ATOM   579  C  CD1   . LEU A 1 75  ? 80.511  26.800 1.896   1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1   1 
ATOM   580  C  CD2   . LEU A 1 75  ? 78.634  27.941 3.072   1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2   1 
ATOM   581  N  N     . GLU A 1 76  ? 78.672  24.190 -1.612  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A N     1 
ATOM   582  C  CA    . GLU A 1 76  ? 78.325  22.783 -1.910  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CA    1 
ATOM   583  C  C     . GLU A 1 76  ? 79.081  21.781 -1.059  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A C     1 
ATOM   584  O  O     . GLU A 1 76  ? 80.261  21.949 -0.789  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A O     1 
ATOM   585  C  CB    . GLU A 1 76  ? 78.594  22.436 -3.387  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CB    1 
ATOM   586  C  CG    . GLU A 1 76  ? 77.503  22.877 -4.378  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CG    1 
ATOM   587  C  CD    . GLU A 1 76  ? 76.223  22.013 -4.322  1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A CD    1 
ATOM   588  O  OE1   . GLU A 1 76  ? 76.297  20.778 -4.557  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE1   1 
ATOM   589  O  OE2   . GLU A 1 76  ? 75.138  22.581 -4.069  1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 76  GLU A OE2   1 
ATOM   590  N  N     . PRO A 1 77  ? 78.404  20.717 -0.625  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A N     1 
ATOM   591  C  CA    . PRO A 1 77  ? 78.998  19.664 0.200   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A CA    1 
ATOM   592  C  C     . PRO A 1 77  ? 80.189  19.040 -0.484  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A C     1 
ATOM   593  O  O     . PRO A 1 77  ? 80.256  18.956 -1.709  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A O     1 
ATOM   594  C  CB    . PRO A 1 77  ? 77.863  18.676 0.366   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A CB    1 
ATOM   595  C  CG    . PRO A 1 77  ? 76.982  18.954 -0.817  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A CG    1 
ATOM   596  C  CD    . PRO A 1 77  ? 76.987  20.440 -0.867  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A CD    1 
ATOM   597  N  N     . VAL A 1 78  ? 81.118  18.562 0.324   1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A N     1 
ATOM   598  C  CA    . VAL A 1 78  ? 82.345  17.990 -0.168  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CA    1 
ATOM   599  C  C     . VAL A 1 78  ? 82.812  17.020 0.898   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A C     1 
ATOM   600  O  O     . VAL A 1 78  ? 82.499  17.198 2.069   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A O     1 
ATOM   601  C  CB    . VAL A 1 78  ? 83.341  19.132 -0.369  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CB    1 
ATOM   602  C  CG1   . VAL A 1 78  ? 84.689  18.796 0.187   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG1   1 
ATOM   603  C  CG2   . VAL A 1 78  ? 83.406  19.498 -1.822  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG2   1 
ATOM   604  N  N     . SER A 1 79  ? 83.545  15.991 0.488   1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 79  SER A N     1 
ATOM   605  C  CA    . SER A 1 79  ? 84.052  14.977 1.410   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CA    1 
ATOM   606  C  C     . SER A 1 79  ? 85.153  15.489 2.314   1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 79  SER A C     1 
ATOM   607  O  O     . SER A 1 79  ? 85.735  16.549 2.084   1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 79  SER A O     1 
ATOM   608  C  CB    . SER A 1 79  ? 84.604  13.799 0.626   1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CB    1 
ATOM   609  O  OG    . SER A 1 79  ? 85.740  14.196 -0.126  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 79  SER A OG    1 
ATOM   610  N  N     . TRP A 1 80  ? 85.503  14.683 3.300   1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A N     1 
ATOM   611  C  CA    . TRP A 1 80  ? 86.557  15.074 4.204   1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CA    1 
ATOM   612  C  C     . TRP A 1 80  ? 87.877  15.218 3.481   1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A C     1 
ATOM   613  O  O     . TRP A 1 80  ? 88.502  16.251 3.557   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A O     1 
ATOM   614  C  CB    . TRP A 1 80  ? 86.661  14.113 5.387   1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CB    1 
ATOM   615  C  CG    . TRP A 1 80  ? 85.664  14.438 6.482   1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CG    1 
ATOM   616  C  CD1   . TRP A 1 80  ? 84.535  13.736 6.818   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CD1   1 
ATOM   617  C  CD2   . TRP A 1 80  ? 85.712  15.560 7.359   1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CD2   1 
ATOM   618  N  NE1   . TRP A 1 80  ? 83.883  14.357 7.849   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A NE1   1 
ATOM   619  C  CE2   . TRP A 1 80  ? 84.580  15.482 8.197   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CE2   1 
ATOM   620  C  CE3   . TRP A 1 80  ? 86.605  16.631 7.514   1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CE3   1 
ATOM   621  C  CZ2   . TRP A 1 80  ? 84.319  16.424 9.176   1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CZ2   1 
ATOM   622  C  CZ3   . TRP A 1 80  ? 86.354  17.562 8.483   1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CZ3   1 
ATOM   623  C  CH2   . TRP A 1 80  ? 85.214  17.459 9.303   1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 80  TRP A CH2   1 
ATOM   624  N  N     . ASP A 1 81  ? 88.255  14.235 2.687   1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N     1 
ATOM   625  C  CA    . ASP A 1 81  ? 89.519  14.321 1.963   1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA    1 
ATOM   626  C  C     . ASP A 1 81  ? 89.602  15.636 1.220   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C     1 
ATOM   627  O  O     . ASP A 1 81  ? 90.547  16.391 1.409   1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O     1 
ATOM   628  C  CB    . ASP A 1 81  ? 89.658  13.172 0.958   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB    1 
ATOM   629  C  CG    . ASP A 1 81  ? 91.100  12.942 0.531   1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG    1 
ATOM   630  O  OD1   . ASP A 1 81  ? 91.808  12.218 1.267   1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1   1 
ATOM   631  O  OD2   . ASP A 1 81  ? 91.529  13.477 -0.524  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2   1 
ATOM   632  N  N     . GLU A 1 82  ? 88.577  15.943 0.432   1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A N     1 
ATOM   633  C  CA    . GLU A 1 82  ? 88.579  17.173 -0.363  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CA    1 
ATOM   634  C  C     . GLU A 1 82  ? 88.650  18.426 0.467   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A C     1 
ATOM   635  O  O     . GLU A 1 82  ? 89.315  19.380 0.081   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A O     1 
ATOM   636  C  CB    . GLU A 1 82  ? 87.366  17.264 -1.291  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CB    1 
ATOM   637  C  CG    . GLU A 1 82  ? 87.441  18.477 -2.237  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CG    1 
ATOM   638  C  CD    . GLU A 1 82  ? 86.240  18.605 -3.167  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A CD    1 
ATOM   639  O  OE1   . GLU A 1 82  ? 85.534  17.596 -3.380  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE1   1 
ATOM   640  O  OE2   . GLU A 1 82  ? 85.985  19.723 -3.672  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 82  GLU A OE2   1 
ATOM   641  N  N     . ALA A 1 83  ? 87.948  18.439 1.594   1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N     1 
ATOM   642  C  CA    . ALA A 1 83  ? 87.961  19.614 2.441   1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA    1 
ATOM   643  C  C     . ALA A 1 83  ? 89.315  19.705 3.124   1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C     1 
ATOM   644  O  O     . ALA A 1 83  ? 90.028  20.701 2.994   1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O     1 
ATOM   645  C  CB    . ALA A 1 83  ? 86.848  19.542 3.462   1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB    1 
ATOM   646  N  N     . LEU A 1 84  ? 89.717  18.618 3.758   1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N     1 
ATOM   647  C  CA    . LEU A 1 84  ? 90.968  18.583 4.489   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA    1 
ATOM   648  C  C     . LEU A 1 84  ? 92.237  18.847 3.677   1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C     1 
ATOM   649  O  O     . LEU A 1 84  ? 93.192  19.409 4.200   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O     1 
ATOM   650  C  CB    . LEU A 1 84  ? 91.047  17.309 5.333   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB    1 
ATOM   651  C  CG    . LEU A 1 84  ? 89.988  17.244 6.446   1.00 4.61  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG    1 
ATOM   652  C  CD1   . LEU A 1 84  ? 89.983  15.883 7.037   1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1   1 
ATOM   653  C  CD2   . LEU A 1 84  ? 90.214  18.279 7.513   1.00 2.73  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2   1 
ATOM   654  N  N     . ASN A 1 85  ? 92.245  18.467 2.406   1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A N     1 
ATOM   655  C  CA    . ASN A 1 85  ? 93.399  18.720 1.534   1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A CA    1 
ATOM   656  C  C     . ASN A 1 85  ? 93.325  20.179 1.067   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A C     1 
ATOM   657  O  O     . ASN A 1 85  ? 94.336  20.848 0.867   1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A O     1 
ATOM   658  C  CB    . ASN A 1 85  ? 93.388  17.764 0.315   1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A CB    1 
ATOM   659  C  CG    . ASN A 1 85  ? 94.328  18.217 -0.820  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A CG    1 
ATOM   660  O  OD1   . ASN A 1 85  ? 93.888  18.627 -1.891  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A OD1   1 
ATOM   661  N  ND2   . ASN A 1 85  ? 95.616  18.139 -0.581  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 85  ASN A ND2   1 
ATOM   662  N  N     . TYR A 1 86  ? 92.106  20.669 0.912   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A N     1 
ATOM   663  C  CA    . TYR A 1 86  ? 91.894  22.035 0.452   1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A CA    1 
ATOM   664  C  C     . TYR A 1 86  ? 92.435  23.007 1.481   1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A C     1 
ATOM   665  O  O     . TYR A 1 86  ? 93.127  23.948 1.138   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A O     1 
ATOM   666  C  CB    . TYR A 1 86  ? 90.419  22.289 0.195   1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A CB    1 
ATOM   667  C  CG    . TYR A 1 86  ? 90.183  23.550 -0.562  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A CG    1 
ATOM   668  C  CD1   . TYR A 1 86  ? 90.116  24.767 0.096   1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A CD1   1 
ATOM   669  C  CD2   . TYR A 1 86  ? 90.007  23.532 -1.937  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A CD2   1 
ATOM   670  C  CE1   . TYR A 1 86  ? 89.882  25.938 -0.597  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A CE1   1 
ATOM   671  C  CE2   . TYR A 1 86  ? 89.765  24.688 -2.636  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A CE2   1 
ATOM   672  C  CZ    . TYR A 1 86  ? 89.707  25.892 -1.963  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A CZ    1 
ATOM   673  O  OH    . TYR A 1 86  ? 89.501  27.065 -2.644  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 86  TYR A OH    1 
ATOM   674  N  N     . VAL A 1 87  ? 92.085  22.785 2.742   1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A N     1 
ATOM   675  C  CA    . VAL A 1 87  ? 92.589  23.609 3.828   1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CA    1 
ATOM   676  C  C     . VAL A 1 87  ? 94.115  23.434 3.919   1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A C     1 
ATOM   677  O  O     . VAL A 1 87  ? 94.859  24.392 3.778   1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A O     1 
ATOM   678  C  CB    . VAL A 1 87  ? 91.961  23.204 5.154   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CB    1 
ATOM   679  C  CG1   . VAL A 1 87  ? 92.603  23.961 6.297   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG1   1 
ATOM   680  C  CG2   . VAL A 1 87  ? 90.453  23.426 5.095   1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG2   1 
ATOM   681  N  N     . ALA A 1 88  ? 94.579  22.203 4.074   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A N     1 
ATOM   682  C  CA    . ALA A 1 88  ? 96.012  21.938 4.185   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CA    1 
ATOM   683  C  C     . ALA A 1 88  ? 96.837  22.575 3.067   1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A C     1 
ATOM   684  O  O     . ALA A 1 88  ? 97.895  23.151 3.313   1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A O     1 
ATOM   685  C  CB    . ALA A 1 88  ? 96.263  20.435 4.254   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CB    1 
ATOM   686  N  N     . GLU A 1 89  ? 96.306  22.496 1.850   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N     1 
ATOM   687  C  CA    . GLU A 1 89  ? 96.923  23.051 0.639   1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA    1 
ATOM   688  C  C     . GLU A 1 89  ? 96.941  24.585 0.746   1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C     1 
ATOM   689  O  O     . GLU A 1 89  ? 97.998  25.196 0.727   1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O     1 
ATOM   690  C  CB    . GLU A 1 89  ? 96.095  22.618 -0.597  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB    1 
ATOM   691  C  CG    . GLU A 1 89  ? 96.878  22.389 -1.916  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG    1 
ATOM   692  C  CD    . GLU A 1 89  ? 96.777  20.927 -2.410  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD    1 
ATOM   693  O  OE1   . GLU A 1 89  ? 95.745  20.583 -3.048  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1   1 
ATOM   694  O  OE2   . GLU A 1 89  ? 97.720  20.126 -2.143  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2   1 
ATOM   695  N  N     . ARG A 1 90  ? 95.756  25.173 0.918   1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A N     1 
ATOM   696  C  CA    . ARG A 1 90  ? 95.569  26.607 1.022   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CA    1 
ATOM   697  C  C     . ARG A 1 90  ? 96.420  27.258 2.084   1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A C     1 
ATOM   698  O  O     . ARG A 1 90  ? 97.078  28.267 1.807   1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A O     1 
ATOM   699  C  CB    . ARG A 1 90  ? 94.109  26.943 1.292   1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CB    1 
ATOM   700  C  CG    . ARG A 1 90  ? 93.196  26.640 0.159   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CG    1 
ATOM   701  C  CD    . ARG A 1 90  ? 93.726  27.212 -1.118  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CD    1 
ATOM   702  N  NE    . ARG A 1 90  ? 92.869  26.878 -2.251  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NE    1 
ATOM   703  C  CZ    . ARG A 1 90  ? 92.747  25.658 -2.770  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A CZ    1 
ATOM   704  N  NH1   . ARG A 1 90  ? 93.417  24.636 -2.252  1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH1   1 
ATOM   705  N  NH2   . ARG A 1 90  ? 92.016  25.475 -3.861  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 90  ARG A NH2   1 
ATOM   706  N  N     . LEU A 1 91  ? 96.359  26.726 3.306   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N     1 
ATOM   707  C  CA    . LEU A 1 91  ? 97.139  27.257 4.420   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA    1 
ATOM   708  C  C     . LEU A 1 91  ? 98.624  27.136 4.119   1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C     1 
ATOM   709  O  O     . LEU A 1 91  ? 99.357  28.112 4.265   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O     1 
ATOM   710  C  CB    . LEU A 1 91  ? 96.822  26.539 5.735   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB    1 
ATOM   711  C  CG    . LEU A 1 91  ? 95.444  26.677 6.388   1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG    1 
ATOM   712  C  CD1   . LEU A 1 91  ? 95.521  25.961 7.716   1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1   1 
ATOM   713  C  CD2   . LEU A 1 91  ? 95.030  28.131 6.597   1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2   1 
ATOM   714  N  N     . SER A 1 92  ? 99.066  25.964 3.661   1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 92  SER A N     1 
ATOM   715  C  CA    . SER A 1 92  ? 100.488 25.770 3.342   1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CA    1 
ATOM   716  C  C     . SER A 1 92  ? 100.930 26.776 2.299   1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 92  SER A C     1 
ATOM   717  O  O     . SER A 1 92  ? 101.969 27.423 2.450   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 92  SER A O     1 
ATOM   718  C  CB    . SER A 1 92  ? 100.770 24.356 2.823   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 92  SER A CB    1 
ATOM   719  O  OG    . SER A 1 92  ? 101.443 23.564 3.798   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 92  SER A OG    1 
ATOM   720  N  N     . ALA A 1 93  ? 100.117 26.911 1.260   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A N     1 
ATOM   721  C  CA    . ALA A 1 93  ? 100.368 27.824 0.164   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CA    1 
ATOM   722  C  C     . ALA A 1 93  ? 100.498 29.241 0.699   1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A C     1 
ATOM   723  O  O     . ALA A 1 93  ? 101.514 29.899 0.479   1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A O     1 
ATOM   724  C  CB    . ALA A 1 93  ? 99.239  27.740 -0.851  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CB    1 
ATOM   725  N  N     . ILE A 1 94  ? 99.490  29.706 1.427   1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 94  ILE A N     1 
ATOM   726  C  CA    . ILE A 1 94  ? 99.522  31.047 1.989   1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 94  ILE A CA    1 
ATOM   727  C  C     . ILE A 1 94  ? 100.669 31.223 2.982   1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 94  ILE A C     1 
ATOM   728  O  O     . ILE A 1 94  ? 101.274 32.291 3.063   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 94  ILE A O     1 
ATOM   729  C  CB    . ILE A 1 94  ? 98.185  31.395 2.650   1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 94  ILE A CB    1 
ATOM   730  C  CG1   . ILE A 1 94  ? 97.156  31.681 1.561   1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 94  ILE A CG1   1 
ATOM   731  C  CG2   . ILE A 1 94  ? 98.325  32.598 3.530   1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 94  ILE A CG2   1 
ATOM   732  C  CD1   . ILE A 1 94  ? 95.726  31.822 2.045   1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 94  ILE A CD1   1 
ATOM   733  N  N     . LYS A 1 95  ? 101.022 30.168 3.693   1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A N     1 
ATOM   734  C  CA    . LYS A 1 95  ? 102.099 30.273 4.656   1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CA    1 
ATOM   735  C  C     . LYS A 1 95  ? 103.434 30.503 3.966   1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A C     1 
ATOM   736  O  O     . LYS A 1 95  ? 104.284 31.211 4.468   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A O     1 
ATOM   737  C  CB    . LYS A 1 95  ? 102.178 28.998 5.508   1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CB    1 
ATOM   738  C  CG    . LYS A 1 95  ? 103.466 28.863 6.312   1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CG    1 
ATOM   739  C  CD    . LYS A 1 95  ? 103.489 27.619 7.154   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CD    1 
ATOM   740  C  CE    . LYS A 1 95  ? 104.870 27.414 7.673   1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A CE    1 
ATOM   741  N  NZ    . LYS A 1 95  ? 104.918 26.319 8.659   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A NZ    1 
ATOM   742  N  N     . GLU A 1 96  ? 103.628 29.868 2.826   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N     1 
ATOM   743  C  CA    . GLU A 1 96  ? 104.893 30.003 2.127   1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA    1 
ATOM   744  C  C     . GLU A 1 96  ? 104.979 31.372 1.501   1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C     1 
ATOM   745  O  O     . GLU A 1 96  ? 105.905 32.128 1.769   1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O     1 
ATOM   746  C  CB    . GLU A 1 96  ? 105.036 28.931 1.041   1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB    1 
ATOM   747  C  CG    . GLU A 1 96  ? 105.110 27.492 1.580   1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CG    1 
ATOM   748  C  CD    . GLU A 1 96  ? 106.541 27.022 1.837   1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CD    1 
ATOM   749  O  OE1   . GLU A 1 96  ? 107.050 27.253 2.964   1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE1   1 
ATOM   750  O  OE2   . GLU A 1 96  ? 107.151 26.426 0.905   1.00 50.00 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE2   1 
ATOM   751  N  N     . LYS A 1 97  ? 103.959 31.725 0.738   1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 97  LYS A N     1 
ATOM   752  C  CA    . LYS A 1 97  ? 103.955 32.987 0.040   1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 97  LYS A CA    1 
ATOM   753  C  C     . LYS A 1 97  ? 103.987 34.213 0.937   1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 97  LYS A C     1 
ATOM   754  O  O     . LYS A 1 97  ? 104.618 35.213 0.577   1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 97  LYS A O     1 
ATOM   755  C  CB    . LYS A 1 97  ? 102.765 33.031 -0.906  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 97  LYS A CB    1 
ATOM   756  C  CG    . LYS A 1 97  ? 102.718 34.221 -1.817  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 97  LYS A CG    1 
ATOM   757  C  CD    . LYS A 1 97  ? 101.734 33.980 -2.917  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 97  LYS A CD    1 
ATOM   758  C  CE    . LYS A 1 97  ? 102.434 33.598 -4.230  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 97  LYS A CE    1 
ATOM   759  N  NZ    . LYS A 1 97  ? 103.324 32.383 -4.235  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 97  LYS A NZ    1 
ATOM   760  N  N     . TYR A 1 98  ? 103.383 34.146 2.120   1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A N     1 
ATOM   761  C  CA    . TYR A 1 98  ? 103.368 35.317 2.987   1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CA    1 
ATOM   762  C  C     . TYR A 1 98  ? 103.856 35.165 4.438   1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A C     1 
ATOM   763  O  O     . TYR A 1 98  ? 103.804 36.109 5.219   1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A O     1 
ATOM   764  C  CB    . TYR A 1 98  ? 101.974 35.882 3.001   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CB    1 
ATOM   765  C  CG    . TYR A 1 98  ? 101.354 35.967 1.648   1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CG    1 
ATOM   766  C  CD1   . TYR A 1 98  ? 101.696 36.982 0.766   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD1   1 
ATOM   767  C  CD2   . TYR A 1 98  ? 100.396 35.052 1.251   1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CD2   1 
ATOM   768  C  CE1   . TYR A 1 98  ? 101.089 37.085 -0.486  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE1   1 
ATOM   769  C  CE2   . TYR A 1 98  ? 99.783  35.141 0.002   1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CE2   1 
ATOM   770  C  CZ    . TYR A 1 98  ? 100.134 36.157 -0.857  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A CZ    1 
ATOM   771  O  OH    . TYR A 1 98  ? 99.534  36.230 -2.092  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 98  TYR A OH    1 
ATOM   772  N  N     . GLY A 1 99  ? 104.341 33.987 4.791   1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A N     1 
ATOM   773  C  CA    . GLY A 1 99  ? 104.815 33.769 6.146   1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A CA    1 
ATOM   774  C  C     . GLY A 1 99  ? 103.702 33.246 7.024   1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A C     1 
ATOM   775  O  O     . GLY A 1 99  ? 102.528 33.530 6.762   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 99  GLY A O     1 
ATOM   776  N  N     . PRO A 1 100 ? 104.033 32.511 8.100   1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A N     1 
ATOM   777  C  CA    . PRO A 1 100 ? 103.041 31.956 9.019   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CA    1 
ATOM   778  C  C     . PRO A 1 100 ? 102.042 32.930 9.630   1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A C     1 
ATOM   779  O  O     . PRO A 1 100 ? 100.896 32.582 9.785   1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A O     1 
ATOM   780  C  CB    . PRO A 1 100 ? 103.901 31.226 10.067  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CB    1 
ATOM   781  C  CG    . PRO A 1 100 ? 105.231 31.871 9.975   1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CG    1 
ATOM   782  C  CD    . PRO A 1 100 ? 105.375 32.044 8.475   1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 100 PRO A CD    1 
ATOM   783  N  N     . ASP A 1 101 ? 102.451 34.156 9.917   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A N     1 
ATOM   784  C  CA    . ASP A 1 101 ? 101.557 35.167 10.509  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CA    1 
ATOM   785  C  C     . ASP A 1 101 ? 100.431 35.650 9.613   1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A C     1 
ATOM   786  O  O     . ASP A 1 101 ? 99.626  36.484 10.034  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A O     1 
ATOM   787  C  CB    . ASP A 1 101 ? 102.323 36.409 10.937  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CB    1 
ATOM   788  C  CG    . ASP A 1 101 ? 103.188 36.181 12.148  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A CG    1 
ATOM   789  O  OD1   . ASP A 1 101 ? 103.510 35.017 12.460  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 101 ASP A OD1   1 
ATOM   790  O  OD2   . ASP A 1 101 ? 103.562 37.197 12.774  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 101 ASP A OD2   1 
ATOM   791  N  N     . ALA A 1 102 ? 100.400 35.210 8.360   1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A N     1 
ATOM   792  C  CA    . ALA A 1 102 ? 99.323  35.631 7.482   1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CA    1 
ATOM   793  C  C     . ALA A 1 102 ? 98.065  34.831 7.791   1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A C     1 
ATOM   794  O  O     . ALA A 1 102 ? 97.039  35.061 7.173   1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A O     1 
ATOM   795  C  CB    . ALA A 1 102 ? 99.710  35.420 6.068   1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CB    1 
ATOM   796  N  N     . ILE A 1 103 ? 98.163  33.873 8.719   1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N     1 
ATOM   797  C  CA    . ILE A 1 103 ? 97.053  32.998 9.119   1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA    1 
ATOM   798  C  C     . ILE A 1 103 ? 96.660  33.299 10.555  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C     1 
ATOM   799  O  O     . ILE A 1 103 ? 97.539  33.471 11.391  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O     1 
ATOM   800  C  CB    . ILE A 1 103 ? 97.478  31.533 9.067   1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB    1 
ATOM   801  C  CG1   . ILE A 1 103 ? 97.666  31.103 7.619   1.00 5.62  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1   1 
ATOM   802  C  CG2   . ILE A 1 103 ? 96.502  30.657 9.811   1.00 3.79  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2   1 
ATOM   803  C  CD1   . ILE A 1 103 ? 99.038  30.547 7.362   1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1   1 
ATOM   804  N  N     . GLN A 1 104 ? 95.355  33.360 10.841  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A N     1 
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ATOM   808  C  CB    . GLN A 1 104 ? 94.072  34.934 12.197  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A CB    1 
ATOM   809  C  CG    . GLN A 1 104 ? 93.316  35.234 13.508  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A CG    1 
ATOM   810  C  CD    . GLN A 1 104 ? 94.238  35.621 14.653  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A CD    1 
ATOM   811  O  OE1   . GLN A 1 104 ? 95.207  36.327 14.454  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 104 GLN A OE1   1 
ATOM   812  N  NE2   . GLN A 1 104 ? 93.934  35.166 15.845  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 104 GLN A NE2   1 
ATOM   813  N  N     . THR A 1 105 ? 94.132  31.958 13.797  1.00 5.04  ? ? ? ? ? ? 105 THR A N     1 
ATOM   814  C  CA    . THR A 1 105 ? 93.326  30.849 14.277  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 105 THR A CA    1 
ATOM   815  C  C     . THR A 1 105 ? 92.652  31.277 15.587  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 105 THR A C     1 
ATOM   816  O  O     . THR A 1 105 ? 93.084  32.254 16.206  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 105 THR A O     1 
ATOM   817  C  CB    . THR A 1 105 ? 94.193  29.558 14.524  1.00 4.59  ? ? ? ? ? ? 105 THR A CB    1 
ATOM   818  O  OG1   . THR A 1 105 ? 95.060  29.727 15.658  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 105 THR A OG1   1 
ATOM   819  C  CG2   . THR A 1 105 ? 95.048  29.237 13.298  1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 105 THR A CG2   1 
ATOM   820  N  N     . THR A 1 106 ? 91.555  30.619 15.970  1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 106 THR A N     1 
ATOM   821  C  CA    . THR A 1 106 ? 90.899  30.956 17.224  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CA    1 
ATOM   822  C  C     . THR A 1 106 ? 90.622  29.649 17.936  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 106 THR A C     1 
ATOM   823  O  O     . THR A 1 106 ? 90.561  28.608 17.297  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 106 THR A O     1 
ATOM   824  C  CB    . THR A 1 106 ? 89.535  31.691 17.042  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 106 THR A CB    1 
ATOM   825  O  OG1   . THR A 1 106 ? 88.503  30.744 16.734  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 106 THR A OG1   1 
ATOM   826  C  CG2   . THR A 1 106 ? 89.607  32.718 15.923  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 106 THR A CG2   1 
ATOM   827  N  N     . GLY A 1 107 ? 90.563  29.693 19.263  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N     1 
ATOM   828  C  CA    . GLY A 1 107 ? 90.227  28.508 20.018  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA    1 
ATOM   829  C  C     . GLY A 1 107 ? 88.719  28.621 20.205  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C     1 
ATOM   830  O  O     . GLY A 1 107 ? 88.062  29.390 19.495  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O     1 
ATOM   831  N  N     . SER A 1 108 ? 88.153  27.874 21.146  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 108 SER A N     1 
ATOM   832  C  CA    . SER A 1 108 ? 86.715  27.937 21.403  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CA    1 
ATOM   833  C  C     . SER A 1 108 ? 86.431  27.641 22.872  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 108 SER A C     1 
ATOM   834  O  O     . SER A 1 108 ? 86.894  26.654 23.441  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 108 SER A O     1 
ATOM   835  C  CB    . SER A 1 108 ? 85.937  26.981 20.494  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 108 SER A CB    1 
ATOM   836  O  OG    . SER A 1 108 ? 84.542  27.165 20.666  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 108 SER A OG    1 
ATOM   837  N  N     . SER A 1 109 ? 85.682  28.528 23.489  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 109 SER A N     1 
ATOM   838  C  CA    . SER A 1 109 ? 85.341  28.399 24.884  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CA    1 
ATOM   839  C  C     . SER A 1 109 ? 84.069  27.605 25.152  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 109 SER A C     1 
ATOM   840  O  O     . SER A 1 109 ? 83.606  27.589 26.296  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 109 SER A O     1 
ATOM   841  C  CB    . SER A 1 109 ? 85.181  29.788 25.457  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 109 SER A CB    1 
ATOM   842  O  OG    . SER A 1 109 ? 86.128  30.653 24.862  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 109 SER A OG    1 
ATOM   843  N  N     . ARG A 1 110 ? 83.474  26.996 24.118  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A N     1 
ATOM   844  C  CA    . ARG A 1 110 ? 82.248  26.222 24.321  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CA    1 
ATOM   845  C  C     . ARG A 1 110 ? 82.444  24.725 24.436  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A C     1 
ATOM   846  O  O     . ARG A 1 110 ? 83.478  24.276 24.924  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A O     1 
ATOM   847  C  CB    . ARG A 1 110 ? 81.190  26.564 23.286  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CB    1 
ATOM   848  C  CG    . ARG A 1 110 ? 80.830  28.033 23.303  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CG    1 
ATOM   849  C  CD    . ARG A 1 110 ? 80.354  28.522 24.661  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CD    1 
ATOM   850  N  NE    . ARG A 1 110 ? 78.938  28.840 24.610  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NE    1 
ATOM   851  C  CZ    . ARG A 1 110 ? 77.970  27.928 24.641  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A CZ    1 
ATOM   852  N  NH1   . ARG A 1 110 ? 78.256  26.644 24.742  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH1   1 
ATOM   853  N  NH2   . ARG A 1 110 ? 76.713  28.283 24.469  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A NH2   1 
ATOM   854  N  N     . GLY A 1 111 ? 81.475  23.950 23.973  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N     1 
ATOM   855  C  CA    . GLY A 1 111 ? 81.561  22.505 24.086  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA    1 
ATOM   856  C  C     . GLY A 1 111 ? 82.799  21.669 23.743  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C     1 
ATOM   857  O  O     . GLY A 1 111 ? 82.781  20.483 24.048  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O     1 
ATOM   858  N  N     . THR A 1 112 ? 83.853  22.206 23.132  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 112 THR A N     1 
ATOM   859  C  CA    . THR A 1 112 ? 85.011  21.367 22.783  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CA    1 
ATOM   860  C  C     . THR A 1 112 ? 85.831  20.781 23.910  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 112 THR A C     1 
ATOM   861  O  O     . THR A 1 112 ? 86.222  19.619 23.863  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 112 THR A O     1 
ATOM   862  C  CB    . THR A 1 112 ? 86.020  22.051 21.865  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 112 THR A CB    1 
ATOM   863  O  OG1   . THR A 1 112 ? 85.861  23.481 21.885  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 112 THR A OG1   1 
ATOM   864  C  CG2   . THR A 1 112 ? 85.905  21.513 20.502  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 112 THR A CG2   1 
ATOM   865  N  N     . GLY A 1 113 ? 86.136  21.582 24.908  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A N     1 
ATOM   866  C  CA    . GLY A 1 113 ? 86.933  21.070 25.993  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A CA    1 
ATOM   867  C  C     . GLY A 1 113 ? 88.280  21.742 25.932  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A C     1 
ATOM   868  O  O     . GLY A 1 113 ? 88.593  22.486 24.992  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 113 GLY A O     1 
ATOM   869  N  N     . ASN A 1 114 ? 89.068  21.501 26.969  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A N     1 
ATOM   870  C  CA    . ASN A 1 114 ? 90.401  22.047 27.093  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CA    1 
ATOM   871  C  C     . ASN A 1 114 ? 91.354  21.367 26.148  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A C     1 
ATOM   872  O  O     . ASN A 1 114 ? 92.232  22.011 25.579  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 114 ASN A O     1 
ATOM   873  C  CB    . ASN A 1 114 ? 90.892  21.865 28.516  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CB    1 
ATOM   874  C  CG    . ASN A 1 114 ? 90.408  22.936 29.411  1.00 4.67  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A CG    1 
ATOM   875  O  OD1   . ASN A 1 114 ? 89.868  23.914 28.953  1.00 3.27  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A OD1   1 
ATOM   876  N  ND2   . ASN A 1 114 ? 90.613  22.778 30.693  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 114 ASN A ND2   1 
ATOM   877  N  N     . GLU A 1 115 ? 91.144  20.076 25.933  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A N     1 
ATOM   878  C  CA    . GLU A 1 115 ? 92.005  19.283 25.052  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CA    1 
ATOM   879  C  C     . GLU A 1 115 ? 92.182  19.872 23.653  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A C     1 
ATOM   880  O  O     . GLU A 1 115 ? 93.311  19.990 23.154  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A O     1 
ATOM   881  C  CB    . GLU A 1 115 ? 91.489  17.843 24.938  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CB    1 
ATOM   882  C  CG    . GLU A 1 115 ? 91.585  17.021 26.231  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CG    1 
ATOM   883  C  CD    . GLU A 1 115 ? 90.485  17.307 27.226  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A CD    1 
ATOM   884  O  OE1   . GLU A 1 115 ? 89.570  18.082 26.923  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE1   1 
ATOM   885  O  OE2   . GLU A 1 115 ? 90.523  16.760 28.337  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 115 GLU A OE2   1 
ATOM   886  N  N     . THR A 1 116 ? 91.082  20.306 23.048  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 116 THR A N     1 
ATOM   887  C  CA    . THR A 1 116 ? 91.172  20.818 21.705  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 116 THR A CA    1 
ATOM   888  C  C     . THR A 1 116 ? 91.687  22.232 21.617  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 116 THR A C     1 
ATOM   889  O  O     . THR A 1 116 ? 92.264  22.616 20.591  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 116 THR A O     1 
ATOM   890  C  CB    . THR A 1 116 ? 89.884  20.573 20.879  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 116 THR A CB    1 
ATOM   891  O  OG1   . THR A 1 116 ? 89.440  21.783 20.256  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 116 THR A OG1   1 
ATOM   892  C  CG2   . THR A 1 116 ? 88.794  20.003 21.728  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 116 THR A CG2   1 
ATOM   893  N  N     . ASN A 1 117 ? 91.508  23.025 22.674  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N     1 
ATOM   894  C  CA    . ASN A 1 117 ? 92.052  24.381 22.636  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA    1 
ATOM   895  C  C     . ASN A 1 117 ? 93.603  24.227 22.637  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C     1 
ATOM   896  O  O     . ASN A 1 117 ? 94.342  24.871 21.856  1.00 5.29  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O     1 
ATOM   897  C  CB    . ASN A 1 117 ? 91.501  25.211 23.795  1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB    1 
ATOM   898  C  CG    . ASN A 1 117 ? 90.113  25.809 23.476  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG    1 
ATOM   899  O  OD1   . ASN A 1 117 ? 90.003  26.827 22.791  1.00 6.14  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1   1 
ATOM   900  N  ND2   . ASN A 1 117 ? 89.060  25.175 23.968  1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2   1 
ATOM   901  N  N     . TYR A 1 118 ? 94.060  23.253 23.420  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A N     1 
ATOM   902  C  CA    . TYR A 1 118 ? 95.471  22.929 23.510  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CA    1 
ATOM   903  C  C     . TYR A 1 118 ? 95.920  22.517 22.118  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A C     1 
ATOM   904  O  O     . TYR A 1 118 ? 96.880  23.063 21.591  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 118 TYR A O     1 
ATOM   905  C  CB    . TYR A 1 118 ? 95.724  21.796 24.510  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CB    1 
ATOM   906  C  CG    . TYR A 1 118 ? 97.141  21.263 24.424  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CG    1 
ATOM   907  C  CD1   . TYR A 1 118 ? 98.219  21.984 24.944  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CD1   1 
ATOM   908  C  CD2   . TYR A 1 118 ? 97.414  20.070 23.744  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CD2   1 
ATOM   909  C  CE1   . TYR A 1 118 ? 99.529  21.527 24.780  1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CE1   1 
ATOM   910  C  CE2   . TYR A 1 118 ? 98.717  19.612 23.571  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CE2   1 
ATOM   911  C  CZ    . TYR A 1 118 ? 99.768  20.336 24.087  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 118 TYR A CZ    1 
ATOM   912  O  OH    . TYR A 1 118 ? 101.049 19.851 23.910  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 118 TYR A OH    1 
ATOM   913  N  N     . VAL A 1 119 ? 95.234  21.560 21.513  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A N     1 
ATOM   914  C  CA    . VAL A 1 119 ? 95.606  21.137 20.160  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CA    1 
ATOM   915  C  C     . VAL A 1 119 ? 95.635  22.325 19.162  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A C     1 
ATOM   916  O  O     . VAL A 1 119 ? 96.545  22.423 18.327  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A O     1 
ATOM   917  C  CB    . VAL A 1 119 ? 94.628  20.058 19.606  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CB    1 
ATOM   918  C  CG1   . VAL A 1 119 ? 94.940  19.757 18.146  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CG1   1 
ATOM   919  C  CG2   . VAL A 1 119 ? 94.682  18.776 20.448  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 119 VAL A CG2   1 
ATOM   920  N  N     . MET A 1 120 ? 94.671  23.242 19.258  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 120 MET A N     1 
ATOM   921  C  CA    . MET A 1 120 ? 94.641  24.363 18.325  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CA    1 
ATOM   922  C  C     . MET A 1 120 ? 95.855  25.260 18.427  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 120 MET A C     1 
ATOM   923  O  O     . MET A 1 120 ? 96.455  25.582 17.408  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 120 MET A O     1 
ATOM   924  C  CB    . MET A 1 120 ? 93.365  25.189 18.453  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CB    1 
ATOM   925  C  CG    . MET A 1 120 ? 93.304  26.372 17.467  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CG    1 
ATOM   926  S  SD    . MET A 1 120 ? 93.368  25.949 15.699  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 120 MET A SD    1 
ATOM   927  C  CE    . MET A 1 120 ? 91.657  26.218 15.210  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 120 MET A CE    1 
ATOM   928  N  N     . GLN A 1 121 ? 96.240  25.648 19.642  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A N     1 
ATOM   929  C  CA    . GLN A 1 121 ? 97.410  26.499 19.779  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CA    1 
ATOM   930  C  C     . GLN A 1 121 ? 98.606  25.730 19.272  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A C     1 
ATOM   931  O  O     . GLN A 1 121 ? 99.374  26.245 18.481  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A O     1 
ATOM   932  C  CB    . GLN A 1 121 ? 97.611  26.997 21.219  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CB    1 
ATOM   933  C  CG    . GLN A 1 121 ? 97.845  25.958 22.301  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CG    1 
ATOM   934  C  CD    . GLN A 1 121 ? 99.320  25.674 22.577  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A CD    1 
ATOM   935  O  OE1   . GLN A 1 121 ? 100.222 26.416 22.150  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A OE1   1 
ATOM   936  N  NE2   . GLN A 1 121 ? 99.572  24.591 23.305  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 121 GLN A NE2   1 
ATOM   937  N  N     . LYS A 1 122 ? 98.683  24.450 19.615  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N     1 
ATOM   938  C  CA    . LYS A 1 122 ? 99.781  23.597 19.160  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA    1 
ATOM   939  C  C     . LYS A 1 122 ? 99.954  23.604 17.637  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C     1 
ATOM   940  O  O     . LYS A 1 122 ? 101.078 23.628 17.124  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O     1 
ATOM   941  C  CB    . LYS A 1 122 ? 99.576  22.145 19.625  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB    1 
ATOM   942  C  CG    . LYS A 1 122 ? 100.432 21.143 18.890  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG    1 
ATOM   943  C  CD    . LYS A 1 122 ? 100.685 19.926 19.718  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD    1 
ATOM   944  C  CE    . LYS A 1 122 ? 101.577 18.983 18.941  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE    1 
ATOM   945  N  NZ    . LYS A 1 122 ? 101.857 17.705 19.653  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ    1 
ATOM   946  N  N     . PHE A 1 123 ? 98.848  23.569 16.916  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N     1 
ATOM   947  C  CA    . PHE A 1 123 ? 98.927  23.533 15.466  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA    1 
ATOM   948  C  C     . PHE A 1 123 ? 99.361  24.885 14.899  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C     1 
ATOM   949  O  O     . PHE A 1 123 ? 100.129 24.950 13.931  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O     1 
ATOM   950  C  CB    . PHE A 1 123 ? 97.579  23.039 14.884  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB    1 
ATOM   951  C  CG    . PHE A 1 123 ? 97.267  23.549 13.495  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG    1 
ATOM   952  C  CD1   . PHE A 1 123 ? 97.735  22.879 12.368  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1   1 
ATOM   953  C  CD2   . PHE A 1 123 ? 96.466  24.671 13.320  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2   1 
ATOM   954  C  CE1   . PHE A 1 123 ? 97.408  23.316 11.101  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1   1 
ATOM   955  C  CE2   . PHE A 1 123 ? 96.135  25.113 12.053  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2   1 
ATOM   956  C  CZ    . PHE A 1 123 ? 96.607  24.435 10.940  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ    1 
ATOM   957  N  N     . ALA A 1 124 ? 98.930  25.963 15.531  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A N     1 
ATOM   958  C  CA    . ALA A 1 124 ? 99.282  27.273 15.028  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CA    1 
ATOM   959  C  C     . ALA A 1 124 ? 100.782 27.502 15.210  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A C     1 
ATOM   960  O  O     . ALA A 1 124 ? 101.483 27.927 14.280  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A O     1 
ATOM   961  C  CB    . ALA A 1 124 ? 98.465  28.364 15.750  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CB    1 
ATOM   962  N  N     . ARG A 1 125 ? 101.283 27.124 16.380  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A N     1 
ATOM   963  C  CA    . ARG A 1 125 ? 102.684 27.323 16.736  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CA    1 
ATOM   964  C  C     . ARG A 1 125 ? 103.708 26.345 16.190  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A C     1 
ATOM   965  O  O     . ARG A 1 125 ? 104.800 26.754 15.811  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A O     1 
ATOM   966  C  CB    . ARG A 1 125 ? 102.803 27.425 18.248  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CB    1 
ATOM   967  C  CG    . ARG A 1 125 ? 102.319 28.762 18.763  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CG    1 
ATOM   968  C  CD    . ARG A 1 125 ? 101.729 28.639 20.127  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CD    1 
ATOM   969  N  NE    . ARG A 1 125 ? 101.444 29.944 20.699  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NE    1 
ATOM   970  C  CZ    . ARG A 1 125 ? 100.581 30.142 21.684  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CZ    1 
ATOM   971  N  NH1   . ARG A 1 125 ? 99.911  29.116 22.183  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NH1   1 
ATOM   972  N  NH2   . ARG A 1 125 ? 100.447 31.342 22.229  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NH2   1 
ATOM   973  N  N     . ALA A 1 126 ? 103.364 25.060 16.178  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A N     1 
ATOM   974  C  CA    . ALA A 1 126 ? 104.250 24.017 15.699  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CA    1 
ATOM   975  C  C     . ALA A 1 126 ? 104.066 23.738 14.231  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A C     1 
ATOM   976  O  O     . ALA A 1 126 ? 105.035 23.466 13.534  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A O     1 
ATOM   977  C  CB    . ALA A 1 126 ? 104.031 22.767 16.471  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 126 ALA A CB    1 
ATOM   978  N  N     . VAL A 1 127 ? 102.834 23.776 13.746  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N     1 
ATOM   979  C  CA    . VAL A 1 127 ? 102.613 23.479 12.348  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA    1 
ATOM   980  C  C     . VAL A 1 127 ? 102.711 24.729 11.493  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C     1 
ATOM   981  O  O     . VAL A 1 127 ? 103.525 24.790 10.574  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O     1 
ATOM   982  C  CB    . VAL A 1 127 ? 101.282 22.731 12.110  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB    1 
ATOM   983  C  CG1   . VAL A 1 127 ? 101.149 22.339 10.607  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1   1 
ATOM   984  C  CG2   . VAL A 1 127 ? 101.212 21.476 13.006  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2   1 
ATOM   985  N  N     . ILE A 1 128 ? 101.902 25.735 11.794  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N     1 
ATOM   986  C  CA    . ILE A 1 128 ? 101.935 26.984 11.030  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA    1 
ATOM   987  C  C     . ILE A 1 128 ? 103.177 27.820 11.393  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C     1 
ATOM   988  O  O     . ILE A 1 128 ? 103.831 28.388 10.513  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O     1 
ATOM   989  C  CB    . ILE A 1 128 ? 100.690 27.854 11.312  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB    1 
ATOM   990  C  CG1   . ILE A 1 128 ? 99.429  26.990 11.412  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1   1 
ATOM   991  C  CG2   . ILE A 1 128 ? 100.529 28.893 10.189  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2   1 
ATOM   992  C  CD1   . ILE A 1 128 ? 98.635  26.950 10.165  1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1   1 
ATOM   993  N  N     . GLY A 1 129 ? 103.493 27.874 12.692  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A N     1 
ATOM   994  C  CA    . GLY A 1 129 ? 104.630 28.643 13.194  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A CA    1 
ATOM   995  C  C     . GLY A 1 129 ? 104.237 30.084 13.510  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A C     1 
ATOM   996  O  O     . GLY A 1 129 ? 105.033 31.021 13.319  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 129 GLY A O     1 
ATOM   997  N  N     . THR A 1 130 ? 103.019 30.255 14.020  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 130 THR A N     1 
ATOM   998  C  CA    . THR A 1 130 ? 102.476 31.565 14.341  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CA    1 
ATOM   999  C  C     . THR A 1 130 ? 101.980 31.541 15.769  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 130 THR A C     1 
ATOM   1000 O  O     . THR A 1 130 ? 101.669 30.481 16.308  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 130 THR A O     1 
ATOM   1001 C  CB    . THR A 1 130 ? 101.225 31.859 13.494  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CB    1 
ATOM   1002 O  OG1   . THR A 1 130 ? 101.286 31.144 12.263  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 130 THR A OG1   1 
ATOM   1003 C  CG2   . THR A 1 130 ? 101.110 33.302 13.183  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 130 THR A CG2   1 
ATOM   1004 N  N     . ASN A 1 131 ? 101.883 32.708 16.381  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A N     1 
ATOM   1005 C  CA    . ASN A 1 131 ? 101.350 32.811 17.736  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A CA    1 
ATOM   1006 C  C     . ASN A 1 131 ? 99.934  33.375 17.608  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A C     1 
ATOM   1007 O  O     . ASN A 1 131 ? 99.294  33.677 18.606  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A O     1 
ATOM   1008 C  CB    . ASN A 1 131 ? 102.224 33.703 18.626  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A CB    1 
ATOM   1009 C  CG    . ASN A 1 131 ? 103.463 32.983 19.151  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A CG    1 
ATOM   1010 O  OD1   . ASN A 1 131 ? 103.563 31.767 19.076  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A OD1   1 
ATOM   1011 N  ND2   . ASN A 1 131 ? 104.411 33.742 19.689  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A ND2   1 
ATOM   1012 N  N     . ASN A 1 132 ? 99.466  33.526 16.364  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A N     1 
ATOM   1013 C  CA    . ASN A 1 132 ? 98.108  34.015 16.042  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CA    1 
ATOM   1014 C  C     . ASN A 1 132 ? 97.012  33.037 16.541  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A C     1 
ATOM   1015 O  O     . ASN A 1 132 ? 96.367  32.364 15.727  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A O     1 
ATOM   1016 C  CB    . ASN A 1 132 ? 97.930  34.138 14.518  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CB    1 
ATOM   1017 C  CG    . ASN A 1 132 ? 98.521  35.396 13.947  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A CG    1 
ATOM   1018 O  OD1   . ASN A 1 132 ? 99.220  36.122 14.621  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A OD1   1 
ATOM   1019 N  ND2   . ASN A 1 132 ? 98.219  35.670 12.694  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 132 ASN A ND2   1 
ATOM   1020 N  N     . VAL A 1 133 ? 96.842  32.927 17.859  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A N     1 
ATOM   1021 C  CA    . VAL A 1 133 ? 95.833  32.048 18.454  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CA    1 
ATOM   1022 C  C     . VAL A 1 133 ? 95.183  32.848 19.546  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A C     1 
ATOM   1023 O  O     . VAL A 1 133 ? 95.846  33.200 20.517  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A O     1 
ATOM   1024 C  CB    . VAL A 1 133 ? 96.420  30.802 19.164  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CB    1 
ATOM   1025 C  CG1   . VAL A 1 133 ? 95.796  29.544 18.585  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CG1   1 
ATOM   1026 C  CG2   . VAL A 1 133 ? 97.954  30.798 19.140  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 133 VAL A CG2   1 
ATOM   1027 N  N     . ASP A 1 134 ? 93.878  33.046 19.455  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A N     1 
ATOM   1028 C  CA    . ASP A 1 134 ? 93.188  33.837 20.450  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CA    1 
ATOM   1029 C  C     . ASP A 1 134 ? 91.796  33.258 20.642  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A C     1 
ATOM   1030 O  O     . ASP A 1 134 ? 91.362  32.389 19.876  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A O     1 
ATOM   1031 C  CB    . ASP A 1 134 ? 93.125  35.287 19.940  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CB    1 
ATOM   1032 C  CG    . ASP A 1 134 ? 92.791  36.295 21.031  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A CG    1 
ATOM   1033 O  OD1   . ASP A 1 134 ? 92.807  35.961 22.241  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A OD1   1 
ATOM   1034 O  OD2   . ASP A 1 134 ? 92.517  37.454 20.660  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 134 ASP A OD2   1 
ATOM   1035 N  N     . CYS A 1 135 ? 91.113  33.699 21.691  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 135 CYS A N     1 
ATOM   1036 C  CA    . CYS A 1 135 ? 89.763  33.236 21.970  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 135 CYS A CA    1 
ATOM   1037 C  C     . CYS A 1 135 ? 88.992  34.410 22.548  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 135 CYS A C     1 
ATOM   1038 O  O     . CYS A 1 135 ? 89.582  35.472 22.769  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 135 CYS A O     1 
ATOM   1039 C  CB    . CYS A 1 135 ? 89.770  32.030 22.918  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 135 CYS A CB    1 
ATOM   1040 S  SG    . CYS A 1 135 ? 90.088  32.391 24.622  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 135 CYS A SG    1 
ATOM   1041 N  N     . CYS A 1 136 ? 87.703  34.197 22.844  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A N     1 
ATOM   1042 C  CA    . CYS A 1 136 ? 86.795  35.244 23.341  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A CA    1 
ATOM   1043 C  C     . CYS A 1 136 ? 87.148  35.973 24.631  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A C     1 
ATOM   1044 O  O     . CYS A 1 136 ? 86.430  36.883 25.060  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A O     1 
ATOM   1045 C  CB    . CYS A 1 136 ? 85.358  34.740 23.394  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A CB    1 
ATOM   1046 S  SG    . CYS A 1 136 ? 85.092  33.450 24.564  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 136 CYS A SG    1 
ATOM   1047 N  N     . ALA A 1 137 ? 88.268  35.596 25.237  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A N     1 
ATOM   1048 C  CA    . ALA A 1 137 ? 88.736  36.271 26.429  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A CA    1 
ATOM   1049 C  C     . ALA A 1 137 ? 88.877  37.714 25.943  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A C     1 
ATOM   1050 O  O     . ALA A 1 137 ? 88.540  38.661 26.641  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A O     1 
ATOM   1051 C  CB    . ALA A 1 137 ? 90.086  35.717 26.832  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 137 ALA A CB    1 
ATOM   1052 N  N     . ARG A 1 138 ? 89.280  37.827 24.683  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A N     1 
ATOM   1053 C  CA    . ARG A 1 138 ? 89.475  39.078 23.957  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A CA    1 
ATOM   1054 C  C     . ARG A 1 138 ? 88.312  40.055 24.096  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A C     1 
ATOM   1055 O  O     . ARG A 1 138 ? 88.482  41.255 24.299  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A O     1 
ATOM   1056 C  CB    . ARG A 1 138 ? 89.610  38.737 22.466  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A CB    1 
ATOM   1057 C  CG    . ARG A 1 138 ? 90.109  39.861 21.582  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A CG    1 
ATOM   1058 C  CD    . ARG A 1 138 ? 91.613  40.012 21.707  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A CD    1 
ATOM   1059 N  NE    . ARG A 1 138 ? 92.044  40.363 23.054  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A NE    1 
ATOM   1060 C  CZ    . ARG A 1 138 ? 92.958  39.700 23.754  1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A CZ    1 
ATOM   1061 N  NH1   . ARG A 1 138 ? 93.545  38.626 23.257  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A NH1   1 
ATOM   1062 N  NH2   . ARG A 1 138 ? 93.333  40.150 24.942  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 138 ARG A NH2   1 
ATOM   1063 N  N     . VAL A 1 139 ? 87.124  39.504 23.990  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A N     1 
ATOM   1064 C  CA    . VAL A 1 139 ? 85.895  40.268 24.029  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CA    1 
ATOM   1065 C  C     . VAL A 1 139 ? 85.147  40.204 25.387  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A C     1 
ATOM   1066 O  O     . VAL A 1 139 ? 84.184  40.948 25.636  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A O     1 
ATOM   1067 C  CB    . VAL A 1 139 ? 85.047  39.771 22.817  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CB    1 
ATOM   1068 C  CG1   . VAL A 1 139 ? 83.591  39.840 23.083  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG1   1 
ATOM   1069 C  CG2   . VAL A 1 139 ? 85.435  40.559 21.555  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 139 VAL A CG2   1 
ATOM   1070 N  N     . CSE A 1 140 ? 85.635  39.346 26.276  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 140 CSE A N     1 
ATOM   1071 C  CA    . CSE A 1 140 ? 85.027  39.153 27.583  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 140 CSE A CA    1 
ATOM   1072 C  CB    . CSE A 1 140 ? 84.806  37.647 27.807  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 140 CSE A CB    1 
ATOM   1073 SE SE    . CSE A 1 140 ? 83.815  37.108 29.258  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 140 CSE A SE    1 
ATOM   1074 C  C     . CSE A 1 140 ? 85.865  39.758 28.724  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 140 CSE A C     1 
ATOM   1075 O  O     . CSE A 1 140 ? 85.777  40.961 29.041  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 140 CSE A O     1 
ATOM   1076 N  N     . HIS A 1 141 ? 86.687  38.916 29.337  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A N     1 
ATOM   1077 C  CA    . HIS A 1 141 ? 87.510  39.346 30.433  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CA    1 
ATOM   1078 C  C     . HIS A 1 141 ? 88.980  39.524 30.088  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A C     1 
ATOM   1079 O  O     . HIS A 1 141 ? 89.854  39.314 30.942  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A O     1 
ATOM   1080 C  CB    . HIS A 1 141 ? 87.337  38.385 31.599  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CB    1 
ATOM   1081 C  CG    . HIS A 1 141 ? 86.109  38.648 32.399  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CG    1 
ATOM   1082 N  ND1   . HIS A 1 141 ? 86.159  39.040 33.723  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A ND1   1 
ATOM   1083 C  CD2   . HIS A 1 141 ? 84.800  38.615 32.064  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CD2   1 
ATOM   1084 C  CE1   . HIS A 1 141 ? 84.932  39.234 34.166  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A CE1   1 
ATOM   1085 N  NE2   . HIS A 1 141 ? 84.086  38.985 33.180  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 141 HIS A NE2   1 
ATOM   1086 N  N     . GLY A 1 142 ? 89.262  39.874 28.838  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A N     1 
ATOM   1087 C  CA    . GLY A 1 142 ? 90.632  40.118 28.438  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A CA    1 
ATOM   1088 C  C     . GLY A 1 142 ? 91.168  41.226 29.338  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A C     1 
ATOM   1089 O  O     . GLY A 1 142 ? 92.278  41.122 29.894  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 142 GLY A O     1 
ATOM   1090 N  N     . PRO A 1 143 ? 90.382  42.309 29.517  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A N     1 
ATOM   1091 C  CA    . PRO A 1 143 ? 90.823  43.408 30.375  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CA    1 
ATOM   1092 C  C     . PRO A 1 143 ? 91.130  42.914 31.783  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A C     1 
ATOM   1093 O  O     . PRO A 1 143 ? 92.142  43.308 32.358  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A O     1 
ATOM   1094 C  CB    . PRO A 1 143 ? 89.611  44.345 30.365  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CB    1 
ATOM   1095 C  CG    . PRO A 1 143 ? 89.076  44.162 28.989  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CG    1 
ATOM   1096 C  CD    . PRO A 1 143 ? 89.137  42.664 28.812  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CD    1 
ATOM   1097 N  N     . SER A 1 144 ? 90.266  42.030 32.311  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 144 SER A N     1 
ATOM   1098 C  CA    . SER A 1 144 ? 90.420  41.472 33.664  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 144 SER A CA    1 
ATOM   1099 C  C     . SER A 1 144 ? 91.782  40.837 33.855  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 144 SER A C     1 
ATOM   1100 O  O     . SER A 1 144 ? 92.451  41.106 34.855  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 144 SER A O     1 
ATOM   1101 C  CB    . SER A 1 144 ? 89.350  40.423 33.995  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 144 SER A CB    1 
ATOM   1102 O  OG    . SER A 1 144 ? 88.084  41.016 34.245  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 144 SER A OG    1 
ATOM   1103 N  N     . VAL A 1 145 ? 92.199  40.020 32.887  1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A N     1 
ATOM   1104 C  CA    . VAL A 1 145 ? 93.491  39.347 32.978  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CA    1 
ATOM   1105 C  C     . VAL A 1 145 ? 94.633  40.346 33.000  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A C     1 
ATOM   1106 O  O     . VAL A 1 145 ? 95.569  40.172 33.767  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A O     1 
ATOM   1107 C  CB    . VAL A 1 145 ? 93.760  38.380 31.808  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CB    1 
ATOM   1108 C  CG1   . VAL A 1 145 ? 95.106  37.719 32.018  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG1   1 
ATOM   1109 C  CG2   . VAL A 1 145 ? 92.659  37.338 31.680  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 145 VAL A CG2   1 
ATOM   1110 N  N     . ALA A 1 146 ? 94.577  41.364 32.140  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N     1 
ATOM   1111 C  CA    . ALA A 1 146 ? 95.645  42.350 32.095  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA    1 
ATOM   1112 C  C     . ALA A 1 146 ? 95.729  43.096 33.408  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C     1 
ATOM   1113 O  O     . ALA A 1 146 ? 96.694  42.921 34.156  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O     1 
ATOM   1114 C  CB    . ALA A 1 146 ? 95.453  43.308 30.957  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB    1 
ATOM   1115 N  N     . GLY A 1 147 ? 94.709  43.893 33.702  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A N     1 
ATOM   1116 C  CA    . GLY A 1 147 ? 94.676  44.657 34.937  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A CA    1 
ATOM   1117 C  C     . GLY A 1 147 ? 95.122  43.841 36.121  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A C     1 
ATOM   1118 O  O     . GLY A 1 147 ? 96.034  44.238 36.848  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 147 GLY A O     1 
ATOM   1119 N  N     . LEU A 1 148 ? 94.525  42.663 36.272  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A N     1 
ATOM   1120 C  CA    . LEU A 1 148 ? 94.863  41.754 37.362  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CA    1 
ATOM   1121 C  C     . LEU A 1 148 ? 96.258  41.202 37.231  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A C     1 
ATOM   1122 O  O     . LEU A 1 148 ? 96.921  40.993 38.233  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A O     1 
ATOM   1123 C  CB    . LEU A 1 148 ? 93.898  40.570 37.422  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CB    1 
ATOM   1124 C  CG    . LEU A 1 148 ? 92.675  40.723 38.304  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CG    1 
ATOM   1125 C  CD1   . LEU A 1 148 ? 91.812  39.493 38.210  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD1   1 
ATOM   1126 C  CD2   . LEU A 1 148 ? 93.162  40.942 39.717  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD2   1 
ATOM   1127 N  N     . HIS A 1 149 ? 96.710  40.936 36.016  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A N     1 
ATOM   1128 C  CA    . HIS A 1 149 ? 98.041  40.384 35.867  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A CA    1 
ATOM   1129 C  C     . HIS A 1 149 ? 99.082  41.303 36.451  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A C     1 
ATOM   1130 O  O     . HIS A 1 149 ? 100.025 40.841 37.091  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A O     1 
ATOM   1131 C  CB    . HIS A 1 149 ? 98.408  40.099 34.425  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A CB    1 
ATOM   1132 C  CG    . HIS A 1 149 ? 99.817  39.640 34.277  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A CG    1 
ATOM   1133 N  ND1   . HIS A 1 149 ? 100.268 38.468 34.846  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A ND1   1 
ATOM   1134 C  CD2   . HIS A 1 149 ? 100.911 40.262 33.774  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A CD2   1 
ATOM   1135 C  CE1   . HIS A 1 149 ? 101.582 38.395 34.713  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A CE1   1 
ATOM   1136 N  NE2   . HIS A 1 149 ? 101.996 39.472 34.065  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 149 HIS A NE2   1 
ATOM   1137 N  N     . GLN A 1 150 ? 98.927  42.593 36.176  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A N     1 
ATOM   1138 C  CA    . GLN A 1 150 ? 99.829  43.622 36.667  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CA    1 
ATOM   1139 C  C     . GLN A 1 150 ? 99.662  43.868 38.151  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A C     1 
ATOM   1140 O  O     . GLN A 1 150 ? 100.648 43.862 38.882  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A O     1 
ATOM   1141 C  CB    . GLN A 1 150 ? 99.574  44.941 35.943  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CB    1 
ATOM   1142 C  CG    . GLN A 1 150 ? 100.499 45.209 34.775  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CG    1 
ATOM   1143 C  CD    . GLN A 1 150 ? 101.910 45.534 35.211  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A CD    1 
ATOM   1144 O  OE1   . GLN A 1 150 ? 102.126 46.334 36.137  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A OE1   1 
ATOM   1145 N  NE2   . GLN A 1 150 ? 102.888 44.930 34.534  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 150 GLN A NE2   1 
ATOM   1146 N  N     . SER A 1 151 ? 98.416  44.034 38.599  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 151 SER A N     1 
ATOM   1147 C  CA    . SER A 1 151 ? 98.121  44.345 40.000  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CA    1 
ATOM   1148 C  C     . SER A 1 151 ? 98.512  43.287 40.992  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 151 SER A C     1 
ATOM   1149 O  O     . SER A 1 151 ? 99.144  43.551 42.015  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 151 SER A O     1 
ATOM   1150 C  CB    . SER A 1 151 ? 96.618  44.539 40.229  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 151 SER A CB    1 
ATOM   1151 O  OG    . SER A 1 151 ? 95.995  45.373 39.293  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 151 SER A OG    1 
ATOM   1152 N  N     . VAL A 1 152 ? 98.116  42.072 40.677  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N     1 
ATOM   1153 C  CA    . VAL A 1 152 ? 98.281  40.998 41.602  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA    1 
ATOM   1154 C  C     . VAL A 1 152 ? 98.991  39.770 41.051  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C     1 
ATOM   1155 O  O     . VAL A 1 152 ? 99.155  38.790 41.762  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O     1 
ATOM   1156 C  CB    . VAL A 1 152 ? 96.864  40.689 42.162  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB    1 
ATOM   1157 C  CG1   . VAL A 1 152 ? 96.079  39.767 41.236  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1   1 
ATOM   1158 C  CG2   . VAL A 1 152 ? 96.935  40.199 43.555  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2   1 
ATOM   1159 N  N     . GLY A 1 153 ? 99.385  39.804 39.783  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A N     1 
ATOM   1160 C  CA    . GLY A 1 153 ? 100.106 38.674 39.231  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A CA    1 
ATOM   1161 C  C     . GLY A 1 153 ? 99.333  37.513 38.631  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A C     1 
ATOM   1162 O  O     . GLY A 1 153 ? 99.931  36.593 38.076  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A O     1 
ATOM   1163 N  N     . ASN A 1 154 ? 98.012  37.514 38.746  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A N     1 
ATOM   1164 C  CA    . ASN A 1 154 ? 97.238  36.426 38.162  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A CA    1 
ATOM   1165 C  C     . ASN A 1 154 ? 95.848  36.905 37.793  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A C     1 
ATOM   1166 O  O     . ASN A 1 154 ? 95.183  37.585 38.577  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A O     1 
ATOM   1167 C  CB    . ASN A 1 154 ? 97.161  35.239 39.104  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A CB    1 
ATOM   1168 C  CG    . ASN A 1 154 ? 96.780  33.984 38.383  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A CG    1 
ATOM   1169 O  OD1   . ASN A 1 154 ? 95.951  34.026 37.479  1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A OD1   1 
ATOM   1170 N  ND2   . ASN A 1 154 ? 97.408  32.864 38.729  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 154 ASN A ND2   1 
ATOM   1171 N  N     . GLY A 1 155 ? 95.403  36.547 36.599  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A N     1 
ATOM   1172 C  CA    . GLY A 1 155 ? 94.100  37.000 36.142  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A CA    1 
ATOM   1173 C  C     . GLY A 1 155 ? 92.848  36.206 36.493  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A C     1 
ATOM   1174 O  O     . GLY A 1 155 ? 91.752  36.630 36.123  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 155 GLY A O     1 
ATOM   1175 N  N     . ALA A 1 156 ? 92.986  35.059 37.156  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A N     1 
ATOM   1176 C  CA    . ALA A 1 156 ? 91.830  34.234 37.528  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CA    1 
ATOM   1177 C  C     . ALA A 1 156 ? 91.138  34.758 38.766  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A C     1 
ATOM   1178 O  O     . ALA A 1 156 ? 91.638  35.690 39.411  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A O     1 
ATOM   1179 C  CB    . ALA A 1 156 ? 92.273  32.832 37.787  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 156 ALA A CB    1 
ATOM   1180 N  N     . MET A 1 157 ? 89.986  34.177 39.093  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 157 MET A N     1 
ATOM   1181 C  CA    . MET A 1 157 ? 89.261  34.552 40.306  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 157 MET A CA    1 
ATOM   1182 C  C     . MET A 1 157 ? 90.279  34.283 41.401  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 157 MET A C     1 
ATOM   1183 O  O     . MET A 1 157 ? 90.885  33.214 41.422  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 157 MET A O     1 
ATOM   1184 C  CB    . MET A 1 157 ? 88.037  33.637 40.544  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 157 MET A CB    1 
ATOM   1185 C  CG    . MET A 1 157 ? 86.776  33.959 39.718  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 157 MET A CG    1 
ATOM   1186 S  SD    . MET A 1 157 ? 85.300  33.026 40.172  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 157 MET A SD    1 
ATOM   1187 C  CE    . MET A 1 157 ? 84.960  33.671 41.769  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 157 MET A CE    1 
ATOM   1188 N  N     . SER A 1 158 ? 90.499  35.233 42.294  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 158 SER A N     1 
ATOM   1189 C  CA    . SER A 1 158 ? 91.483  35.009 43.330  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 158 SER A CA    1 
ATOM   1190 C  C     . SER A 1 158 ? 91.032  33.916 44.248  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 158 SER A C     1 
ATOM   1191 O  O     . SER A 1 158 ? 91.826  33.087 44.683  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 158 SER A O     1 
ATOM   1192 C  CB    . SER A 1 158 ? 91.731  36.277 44.130  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 158 SER A CB    1 
ATOM   1193 O  OG    . SER A 1 158 ? 90.548  36.730 44.733  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 158 SER A OG    1 
ATOM   1194 N  N     . ASN A 1 159 ? 89.737  33.910 44.526  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A N     1 
ATOM   1195 C  CA    . ASN A 1 159 ? 89.141  32.938 45.421  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CA    1 
ATOM   1196 C  C     . ASN A 1 159 ? 88.108  32.078 44.681  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A C     1 
ATOM   1197 O  O     . ASN A 1 159 ? 87.736  32.359 43.538  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A O     1 
ATOM   1198 C  CB    . ASN A 1 159 ? 88.535  33.671 46.623  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CB    1 
ATOM   1199 C  CG    . ASN A 1 159 ? 89.584  34.449 47.447  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A CG    1 
ATOM   1200 O  OD1   . ASN A 1 159 ? 90.433  35.168 46.908  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A OD1   1 
ATOM   1201 N  ND2   . ASN A 1 159 ? 89.516  34.306 48.765  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 159 ASN A ND2   1 
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ATOM   1206 C  CB    . ALA A 1 160 ? 86.919  28.732 45.307  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 160 ALA A CB    1 
ATOM   1207 N  N     . ILE A 1 161 ? 84.445  29.879 43.848  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A N     1 
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ATOM   1209 C  C     . ILE A 1 161 ? 82.396  29.519 45.063  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A C     1 
ATOM   1210 O  O     . ILE A 1 161 ? 81.464  30.092 45.605  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A O     1 
ATOM   1211 C  CB    . ILE A 1 161 ? 82.387  29.105 42.614  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CB    1 
ATOM   1212 C  CG1   . ILE A 1 161 ? 82.706  29.659 41.224  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CG1   1 
ATOM   1213 C  CG2   . ILE A 1 161 ? 80.889  28.885 42.788  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CG2   1 
ATOM   1214 C  CD1   . ILE A 1 161 ? 82.076  28.855 40.126  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 161 ILE A CD1   1 
ATOM   1215 N  N     . ASN A 1 162 ? 82.940  28.423 45.567  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A N     1 
ATOM   1216 C  CA    . ASN A 1 162 ? 82.459  27.854 46.809  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A CA    1 
ATOM   1217 C  C     . ASN A 1 162 ? 82.949  28.570 48.056  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A C     1 
ATOM   1218 O  O     . ASN A 1 162 ? 82.641  28.160 49.164  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A O     1 
ATOM   1219 C  CB    . ASN A 1 162 ? 82.790  26.372 46.881  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A CB    1 
ATOM   1220 C  CG    . ASN A 1 162 ? 81.910  25.534 45.961  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A CG    1 
ATOM   1221 O  OD1   . ASN A 1 162 ? 82.010  25.602 44.729  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A OD1   1 
ATOM   1222 N  ND2   . ASN A 1 162 ? 81.060  24.715 46.559  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 162 ASN A ND2   1 
ATOM   1223 N  N     . GLU A 1 163 ? 83.680  29.665 47.894  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A N     1 
ATOM   1224 C  CA    . GLU A 1 163 ? 84.178  30.420 49.054  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CA    1 
ATOM   1225 C  C     . GLU A 1 163 ? 83.249  31.592 49.384  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A C     1 
ATOM   1226 O  O     . GLU A 1 163 ? 83.270  32.129 50.504  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A O     1 
ATOM   1227 C  CB    . GLU A 1 163 ? 85.565  30.971 48.762  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CB    1 
ATOM   1228 C  CG    . GLU A 1 163 ? 86.696  30.253 49.405  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CG    1 
ATOM   1229 C  CD    . GLU A 1 163 ? 88.018  30.740 48.865  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A CD    1 
ATOM   1230 O  OE1   . GLU A 1 163 ? 88.528  31.769 49.362  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE1   1 
ATOM   1231 O  OE2   . GLU A 1 163 ? 88.528  30.112 47.914  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A OE2   1 
ATOM   1232 N  N     . ILE A 1 164 ? 82.430  31.966 48.403  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A N     1 
ATOM   1233 C  CA    . ILE A 1 164 ? 81.519  33.088 48.545  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CA    1 
ATOM   1234 C  C     . ILE A 1 164 ? 80.591  32.974 49.750  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A C     1 
ATOM   1235 O  O     . ILE A 1 164 ? 80.408  33.933 50.511  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A O     1 
ATOM   1236 C  CB    . ILE A 1 164 ? 80.693  33.285 47.262  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CB    1 
ATOM   1237 C  CG1   . ILE A 1 164 ? 81.632  33.368 46.061  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG1   1 
ATOM   1238 C  CG2   . ILE A 1 164 ? 79.890  34.578 47.355  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CG2   1 
ATOM   1239 C  CD1   . ILE A 1 164 ? 80.950  33.728 44.757  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 164 ILE A CD1   1 
ATOM   1240 N  N     . ASP A 1 165 ? 80.124  31.756 49.979  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A N     1 
ATOM   1241 C  CA    . ASP A 1 165 ? 79.190  31.447 51.041  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CA    1 
ATOM   1242 C  C     . ASP A 1 165 ? 79.659  31.816 52.447  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A C     1 
ATOM   1243 O  O     . ASP A 1 165 ? 78.933  31.593 53.417  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A O     1 
ATOM   1244 C  CB    . ASP A 1 165 ? 78.819  29.961 51.006  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CB    1 
ATOM   1245 C  CG    . ASP A 1 165 ? 78.373  29.482 49.627  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A CG    1 
ATOM   1246 O  OD1   . ASP A 1 165 ? 79.005  29.855 48.614  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD1   1 
ATOM   1247 O  OD2   . ASP A 1 165 ? 77.426  28.670 49.563  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 165 ASP A OD2   1 
ATOM   1248 N  N     . ASN A 1 166 ? 80.868  32.346 52.579  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A N     1 
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ATOM   1253 C  CG    . ASN A 1 166 ? 81.389  30.396 54.824  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A CG    1 
ATOM   1254 O  OD1   . ASN A 1 166 ? 80.870  30.307 55.937  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A OD1   1 
ATOM   1255 N  ND2   . ASN A 1 166 ? 81.223  29.471 53.878  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 166 ASN A ND2   1 
ATOM   1256 N  N     . THR A 1 167 ? 81.841  34.939 53.023  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 167 THR A N     1 
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ATOM   1260 C  CB    . THR A 1 167 ? 82.269  36.990 51.737  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 167 THR A CB    1 
ATOM   1261 O  OG1   . THR A 1 167 ? 80.959  36.773 51.199  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 167 THR A OG1   1 
ATOM   1262 C  CG2   . THR A 1 167 ? 83.294  36.503 50.783  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 167 THR A CG2   1 
ATOM   1263 N  N     . ASP A 1 168 ? 81.968  38.212 54.442  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A N     1 
ATOM   1264 C  CA    . ASP A 1 168 ? 81.164  39.019 55.321  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CA    1 
ATOM   1265 C  C     . ASP A 1 168 ? 80.475  40.099 54.499  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A C     1 
ATOM   1266 O  O     . ASP A 1 168 ? 79.573  40.791 54.971  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A O     1 
ATOM   1267 C  CB    . ASP A 1 168 ? 82.039  39.586 56.406  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CB    1 
ATOM   1268 C  CG    . ASP A 1 168 ? 82.594  38.505 57.295  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A CG    1 
ATOM   1269 O  OD1   . ASP A 1 168 ? 81.790  37.933 58.065  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD1   1 
ATOM   1270 O  OD2   . ASP A 1 168 ? 83.812  38.207 57.208  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 168 ASP A OD2   1 
ATOM   1271 N  N     . LEU A 1 169 ? 80.859  40.193 53.241  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N     1 
ATOM   1272 C  CA    . LEU A 1 169 ? 80.273  41.173 52.368  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA    1 
ATOM   1273 C  C     . LEU A 1 169 ? 80.600  40.780 50.921  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C     1 
ATOM   1274 O  O     . LEU A 1 169 ? 81.742  40.441 50.578  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O     1 
ATOM   1275 C  CB    . LEU A 1 169 ? 80.790  42.577 52.734  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB    1 
ATOM   1276 C  CG    . LEU A 1 169 ? 80.156  43.848 52.160  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG    1 
ATOM   1277 C  CD1   . LEU A 1 169 ? 80.418  45.009 53.080  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1   1 
ATOM   1278 C  CD2   . LEU A 1 169 ? 80.719  44.158 50.793  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2   1 
ATOM   1279 N  N     . VAL A 1 170 ? 79.564  40.781 50.096  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A N     1 
ATOM   1280 C  CA    . VAL A 1 170 ? 79.695  40.425 48.710  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CA    1 
ATOM   1281 C  C     . VAL A 1 170 ? 79.552  41.676 47.891  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A C     1 
ATOM   1282 O  O     . VAL A 1 170 ? 78.449  42.104 47.607  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A O     1 
ATOM   1283 C  CB    . VAL A 1 170 ? 78.588  39.432 48.309  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CB    1 
ATOM   1284 C  CG1   . VAL A 1 170 ? 78.842  38.895 46.891  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG1   1 
ATOM   1285 C  CG2   . VAL A 1 170 ? 78.495  38.312 49.347  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 170 VAL A CG2   1 
ATOM   1286 N  N     . PHE A 1 171 ? 80.670  42.279 47.535  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A N     1 
ATOM   1287 C  CA    . PHE A 1 171 ? 80.662  43.496 46.731  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CA    1 
ATOM   1288 C  C     . PHE A 1 171 ? 80.434  43.151 45.238  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A C     1 
ATOM   1289 O  O     . PHE A 1 171 ? 81.393  42.790 44.526  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A O     1 
ATOM   1290 C  CB    . PHE A 1 171 ? 82.003  44.210 46.921  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CB    1 
ATOM   1291 C  CG    . PHE A 1 171 ? 82.018  45.632 46.433  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CG    1 
ATOM   1292 C  CD1   . PHE A 1 171 ? 81.055  46.528 46.843  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD1   1 
ATOM   1293 C  CD2   . PHE A 1 171 ? 83.023  46.077 45.597  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CD2   1 
ATOM   1294 C  CE1   . PHE A 1 171 ? 81.093  47.837 46.435  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE1   1 
ATOM   1295 C  CE2   . PHE A 1 171 ? 83.072  47.402 45.176  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CE2   1 
ATOM   1296 C  CZ    . PHE A 1 171 ? 82.108  48.281 45.594  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 171 PHE A CZ    1 
ATOM   1297 N  N     . VAL A 1 172 ? 79.176  43.193 44.785  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A N     1 
ATOM   1298 C  CA    . VAL A 1 172 ? 78.860  42.887 43.385  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CA    1 
ATOM   1299 C  C     . VAL A 1 172 ? 79.012  44.189 42.605  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A C     1 
ATOM   1300 O  O     . VAL A 1 172 ? 78.394  45.198 42.961  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A O     1 
ATOM   1301 C  CB    . VAL A 1 172 ? 77.418  42.317 43.227  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CB    1 
ATOM   1302 C  CG1   . VAL A 1 172 ? 77.162  41.853 41.792  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CG1   1 
ATOM   1303 C  CG2   . VAL A 1 172 ? 77.204  41.174 44.199  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 172 VAL A CG2   1 
ATOM   1304 N  N     . PHE A 1 173 ? 79.843  44.187 41.562  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A N     1 
ATOM   1305 C  CA    . PHE A 1 173 ? 80.089  45.405 40.787  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CA    1 
ATOM   1306 C  C     . PHE A 1 173 ? 79.975  45.192 39.280  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A C     1 
ATOM   1307 O  O     . PHE A 1 173 ? 80.768  44.442 38.692  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A O     1 
ATOM   1308 C  CB    . PHE A 1 173 ? 81.487  45.938 41.123  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CB    1 
ATOM   1309 C  CG    . PHE A 1 173 ? 81.740  47.334 40.646  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CG    1 
ATOM   1310 C  CD1   . PHE A 1 173 ? 81.990  47.591 39.312  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CD1   1 
ATOM   1311 C  CD2   . PHE A 1 173 ? 81.718  48.399 41.538  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CD2   1 
ATOM   1312 C  CE1   . PHE A 1 173 ? 82.212  48.892 38.865  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CE1   1 
ATOM   1313 C  CE2   . PHE A 1 173 ? 81.941  49.706 41.099  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CE2   1 
ATOM   1314 C  CZ    . PHE A 1 173 ? 82.187  49.953 39.762  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 173 PHE A CZ    1 
ATOM   1315 N  N     . GLY A 1 174 ? 79.010  45.873 38.655  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A N     1 
ATOM   1316 C  CA    . GLY A 1 174 ? 78.805  45.757 37.217  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A CA    1 
ATOM   1317 C  C     . GLY A 1 174 ? 78.828  44.302 36.853  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A C     1 
ATOM   1318 O  O     . GLY A 1 174 ? 79.744  43.839 36.189  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 174 GLY A O     1 
ATOM   1319 N  N     . TYR A 1 175 ? 77.824  43.575 37.321  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A N     1 
ATOM   1320 C  CA    . TYR A 1 175 ? 77.742  42.139 37.114  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A CA    1 
ATOM   1321 C  C     . TYR A 1 175 ? 76.407  41.669 37.668  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A C     1 
ATOM   1322 O  O     . TYR A 1 175 ? 76.066  42.006 38.807  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A O     1 
ATOM   1323 C  CB    . TYR A 1 175 ? 78.878  41.487 37.904  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A CB    1 
ATOM   1324 C  CG    . TYR A 1 175 ? 78.834  39.987 38.014  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A CG    1 
ATOM   1325 C  CD1   . TYR A 1 175 ? 78.669  39.183 36.884  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A CD1   1 
ATOM   1326 C  CD2   . TYR A 1 175 ? 79.016  39.375 39.248  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A CD2   1 
ATOM   1327 C  CE1   . TYR A 1 175 ? 78.692  37.798 36.982  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A CE1   1 
ATOM   1328 C  CE2   . TYR A 1 175 ? 79.045  38.005 39.361  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A CE2   1 
ATOM   1329 C  CZ    . TYR A 1 175 ? 78.883  37.208 38.230  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A CZ    1 
ATOM   1330 O  OH    . TYR A 1 175 ? 78.924  35.828 38.371  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 175 TYR A OH    1 
ATOM   1331 N  N     . ASN A 1 176 ? 75.692  40.847 36.892  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A N     1 
ATOM   1332 C  CA    . ASN A 1 176 ? 74.386  40.334 37.294  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CA    1 
ATOM   1333 C  C     . ASN A 1 176 ? 74.441  38.815 37.483  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A C     1 
ATOM   1334 O  O     . ASN A 1 176 ? 73.940  38.061 36.640  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A O     1 
ATOM   1335 C  CB    . ASN A 1 176 ? 73.355  40.704 36.224  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CB    1 
ATOM   1336 C  CG    . ASN A 1 176 ? 71.920  40.553 36.711  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A CG    1 
ATOM   1337 O  OD1   . ASN A 1 176 ? 71.652  40.514 37.916  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A OD1   1 
ATOM   1338 N  ND2   . ASN A 1 176 ? 70.985  40.457 35.773  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 176 ASN A ND2   1 
ATOM   1339 N  N     . PRO A 1 177 ? 74.933  38.341 38.650  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A N     1 
ATOM   1340 C  CA    . PRO A 1 177 ? 75.015  36.882 38.863  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CA    1 
ATOM   1341 C  C     . PRO A 1 177 ? 73.668  36.170 38.733  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A C     1 
ATOM   1342 O  O     . PRO A 1 177 ? 73.599  35.011 38.359  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A O     1 
ATOM   1343 C  CB    . PRO A 1 177 ? 75.545  36.749 40.298  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CB    1 
ATOM   1344 C  CG    . PRO A 1 177 ? 75.813  38.137 40.779  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CG    1 
ATOM   1345 C  CD    . PRO A 1 177 ? 75.007  39.068 39.929  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 177 PRO A CD    1 
ATOM   1346 N  N     . ALA A 1 178 ? 72.597  36.894 39.018  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A N     1 
ATOM   1347 C  CA    . ALA A 1 178 ? 71.251  36.337 38.972  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CA    1 
ATOM   1348 C  C     . ALA A 1 178 ? 70.823  35.828 37.597  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A C     1 
ATOM   1349 O  O     . ALA A 1 178 ? 69.990  34.936 37.507  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A O     1 
ATOM   1350 C  CB    . ALA A 1 178 ? 70.246  37.373 39.478  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 178 ALA A CB    1 
ATOM   1351 N  N     . ASP A 1 179 ? 71.385  36.382 36.531  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A N     1 
ATOM   1352 C  CA    . ASP A 1 179 ? 70.991  35.964 35.194  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CA    1 
ATOM   1353 C  C     . ASP A 1 179 ? 72.115  35.338 34.385  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A C     1 
ATOM   1354 O  O     . ASP A 1 179 ? 71.890  34.701 33.343  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A O     1 
ATOM   1355 C  CB    . ASP A 1 179 ? 70.494  37.187 34.423  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CB    1 
ATOM   1356 C  CG    . ASP A 1 179 ? 69.156  37.688 34.905  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A CG    1 
ATOM   1357 O  OD1   . ASP A 1 179 ? 68.682  37.264 35.974  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD1   1 
ATOM   1358 O  OD2   . ASP A 1 179 ? 68.566  38.503 34.187  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 179 ASP A OD2   1 
ATOM   1359 N  N     . SER A 1 180 ? 73.329  35.644 34.817  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 180 SER A N     1 
ATOM   1360 C  CA    . SER A 1 180 ? 74.546  35.207 34.173  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CA    1 
ATOM   1361 C  C     . SER A 1 180 ? 75.104  33.912 34.706  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 180 SER A C     1 
ATOM   1362 O  O     . SER A 1 180 ? 75.678  33.135 33.959  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 180 SER A O     1 
ATOM   1363 C  CB    . SER A 1 180 ? 75.574  36.298 34.361  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 180 SER A CB    1 
ATOM   1364 O  OG    . SER A 1 180 ? 74.932  37.547 34.296  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 180 SER A OG    1 
ATOM   1365 N  N     . HIS A 1 181 ? 75.076  33.748 36.019  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A N     1 
ATOM   1366 C  CA    . HIS A 1 181 ? 75.576  32.536 36.638  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CA    1 
ATOM   1367 C  C     . HIS A 1 181 ? 74.642  32.281 37.819  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A C     1 
ATOM   1368 O  O     . HIS A 1 181 ? 74.934  32.689 38.946  1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A O     1 
ATOM   1369 C  CB    . HIS A 1 181 ? 77.020  32.711 37.143  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CB    1 
ATOM   1370 C  CG    . HIS A 1 181 ? 77.989  33.221 36.112  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CG    1 
ATOM   1371 N  ND1   . HIS A 1 181 ? 78.308  34.558 35.984  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A ND1   1 
ATOM   1372 C  CD2   . HIS A 1 181 ? 78.744  32.570 35.197  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CD2   1 
ATOM   1373 C  CE1   . HIS A 1 181 ? 79.212  34.708 35.035  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A CE1   1 
ATOM   1374 N  NE2   . HIS A 1 181 ? 79.495  33.518 34.542  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 181 HIS A NE2   1 
ATOM   1375 N  N     . PRO A 1 182 ? 73.480  31.660 37.570  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A N     1 
ATOM   1376 C  CA    . PRO A 1 182 ? 72.479  31.342 38.582  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A CA    1 
ATOM   1377 C  C     . PRO A 1 182 ? 72.970  30.558 39.785  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A C     1 
ATOM   1378 O  O     . PRO A 1 182 ? 72.460  30.758 40.893  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A O     1 
ATOM   1379 C  CB    . PRO A 1 182 ? 71.449  30.577 37.780  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A CB    1 
ATOM   1380 C  CG    . PRO A 1 182 ? 71.428  31.358 36.543  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A CG    1 
ATOM   1381 C  CD    . PRO A 1 182 ? 72.907  31.466 36.231  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 182 PRO A CD    1 
ATOM   1382 N  N     . ILE A 1 183 ? 73.931  29.653 39.566  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A N     1 
ATOM   1383 C  CA    . ILE A 1 183 ? 74.515  28.855 40.653  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CA    1 
ATOM   1384 C  C     . ILE A 1 183 ? 75.497  29.720 41.433  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A C     1 
ATOM   1385 O  O     . ILE A 1 183 ? 75.721  29.508 42.621  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A O     1 
ATOM   1386 C  CB    . ILE A 1 183 ? 75.161  27.523 40.122  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CB    1 
ATOM   1387 C  CG1   . ILE A 1 183 ? 74.161  26.355 40.257  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG1   1 
ATOM   1388 C  CG2   . ILE A 1 183 ? 76.462  27.189 40.840  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CG2   1 
ATOM   1389 C  CD1   . ILE A 1 183 ? 72.803  26.557 39.541  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 183 ILE A CD1   1 
ATOM   1390 N  N     . VAL A 1 184 ? 76.048  30.735 40.774  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A N     1 
ATOM   1391 C  CA    . VAL A 1 184 ? 76.955  31.671 41.450  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CA    1 
ATOM   1392 C  C     . VAL A 1 184 ? 76.021  32.626 42.220  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A C     1 
ATOM   1393 O  O     . VAL A 1 184 ? 76.341  33.073 43.343  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A O     1 
ATOM   1394 C  CB    . VAL A 1 184 ? 77.910  32.439 40.453  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CB    1 
ATOM   1395 C  CG1   . VAL A 1 184 ? 78.550  33.655 41.124  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG1   1 
ATOM   1396 C  CG2   . VAL A 1 184 ? 79.025  31.513 39.979  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 184 VAL A CG2   1 
ATOM   1397 N  N     . ALA A 1 185 ? 74.832  32.866 41.665  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A N     1 
ATOM   1398 C  CA    . ALA A 1 185 ? 73.870  33.712 42.348  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A CA    1 
ATOM   1399 C  C     . ALA A 1 185 ? 73.520  32.965 43.619  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A C     1 
ATOM   1400 O  O     . ALA A 1 185 ? 73.654  33.490 44.725  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A O     1 
ATOM   1401 C  CB    . ALA A 1 185 ? 72.641  33.905 41.518  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 185 ALA A CB    1 
ATOM   1402 N  N     . ASN A 1 186 ? 73.179  31.695 43.476  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A N     1 
ATOM   1403 C  CA    . ASN A 1 186 ? 72.814  30.903 44.638  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A CA    1 
ATOM   1404 C  C     . ASN A 1 186 ? 73.909  30.784 45.688  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A C     1 
ATOM   1405 O  O     . ASN A 1 186 ? 73.653  30.372 46.816  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A O     1 
ATOM   1406 C  CB    . ASN A 1 186 ? 72.299  29.542 44.200  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A CB    1 
ATOM   1407 C  CG    . ASN A 1 186 ? 71.143  29.654 43.241  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A CG    1 
ATOM   1408 O  OD1   . ASN A 1 186 ? 70.694  30.745 42.913  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A OD1   1 
ATOM   1409 N  ND2   . ASN A 1 186 ? 70.685  28.527 42.741  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 186 ASN A ND2   1 
ATOM   1410 N  N     . HIS A 1 187 ? 75.139  31.127 45.334  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A N     1 
ATOM   1411 C  CA    . HIS A 1 187 ? 76.203  31.076 46.325  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CA    1 
ATOM   1412 C  C     . HIS A 1 187 ? 76.224  32.430 47.039  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A C     1 
ATOM   1413 O  O     . HIS A 1 187 ? 76.552  32.506 48.235  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A O     1 
ATOM   1414 C  CB    . HIS A 1 187 ? 77.545  30.754 45.672  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CB    1 
ATOM   1415 C  CG    . HIS A 1 187 ? 77.765  29.295 45.432  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CG    1 
ATOM   1416 N  ND1   . HIS A 1 187 ? 78.278  28.452 46.391  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A ND1   1 
ATOM   1417 C  CD2   . HIS A 1 187 ? 77.557  28.527 44.337  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CD2   1 
ATOM   1418 C  CE1   . HIS A 1 187 ? 78.379  27.230 45.899  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A CE1   1 
ATOM   1419 N  NE2   . HIS A 1 187 ? 77.948  27.247 44.652  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 187 HIS A NE2   1 
ATOM   1420 N  N     . VAL A 1 188 ? 75.847  33.483 46.302  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A N     1 
ATOM   1421 C  CA    . VAL A 1 188 ? 75.755  34.864 46.809  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CA    1 
ATOM   1422 C  C     . VAL A 1 188 ? 74.649  34.905 47.839  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A C     1 
ATOM   1423 O  O     . VAL A 1 188 ? 74.853  35.367 48.963  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A O     1 
ATOM   1424 C  CB    . VAL A 1 188 ? 75.372  35.867 45.670  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CB    1 
ATOM   1425 C  CG1   . VAL A 1 188 ? 74.762  37.137 46.236  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG1   1 
ATOM   1426 C  CG2   . VAL A 1 188 ? 76.590  36.192 44.795  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG2   1 
ATOM   1427 N  N     . ILE A 1 189 ? 73.473  34.418 47.449  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A N     1 
ATOM   1428 C  CA    . ILE A 1 189 ? 72.293  34.379 48.323  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CA    1 
ATOM   1429 C  C     . ILE A 1 189 ? 72.612  33.636 49.631  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A C     1 
ATOM   1430 O  O     . ILE A 1 189 ? 72.177  34.044 50.719  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A O     1 
ATOM   1431 C  CB    . ILE A 1 189 ? 71.097  33.726 47.562  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CB    1 
ATOM   1432 C  CG1   . ILE A 1 189 ? 70.449  34.743 46.637  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CG1   1 
ATOM   1433 C  CG2   . ILE A 1 189 ? 70.062  33.124 48.501  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CG2   1 
ATOM   1434 C  CD1   . ILE A 1 189 ? 69.585  34.093 45.639  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 189 ILE A CD1   1 
ATOM   1435 N  N     . ASN A 1 190 ? 73.406  32.570 49.506  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A N     1 
ATOM   1436 C  CA    . ASN A 1 190 ? 73.840  31.749 50.628  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A CA    1 
ATOM   1437 C  C     . ASN A 1 190 ? 74.566  32.606 51.623  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A C     1 
ATOM   1438 O  O     . ASN A 1 190 ? 74.257  32.545 52.807  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A O     1 
ATOM   1439 C  CB    . ASN A 1 190 ? 74.784  30.664 50.155  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A CB    1 
ATOM   1440 C  CG    . ASN A 1 190 ? 74.277  29.294 50.470  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A CG    1 
ATOM   1441 O  OD1   . ASN A 1 190 ? 74.539  28.336 49.737  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A OD1   1 
ATOM   1442 N  ND2   . ASN A 1 190 ? 73.539  29.174 51.570  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 190 ASN A ND2   1 
ATOM   1443 N  N     . ALA A 1 191 ? 75.554  33.372 51.141  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 191 ALA A N     1 
ATOM   1444 C  CA    . ALA A 1 191 ? 76.336  34.300 51.975  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 191 ALA A CA    1 
ATOM   1445 C  C     . ALA A 1 191 ? 75.375  35.216 52.720  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 191 ALA A C     1 
ATOM   1446 O  O     . ALA A 1 191 ? 75.469  35.349 53.937  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 191 ALA A O     1 
ATOM   1447 C  CB    . ALA A 1 191 ? 77.303  35.151 51.117  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 191 ALA A CB    1 
ATOM   1448 N  N     . LYS A 1 192 ? 74.447  35.840 51.994  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A N     1 
ATOM   1449 C  CA    . LYS A 1 192 ? 73.457  36.714 52.622  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CA    1 
ATOM   1450 C  C     . LYS A 1 192 ? 72.723  35.957 53.728  1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A C     1 
ATOM   1451 O  O     . LYS A 1 192 ? 72.587  36.453 54.852  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A O     1 
ATOM   1452 C  CB    . LYS A 1 192 ? 72.467  37.223 51.576  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CB    1 
ATOM   1453 C  CG    . LYS A 1 192 ? 71.207  37.889 52.131  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CG    1 
ATOM   1454 C  CD    . LYS A 1 192 ? 71.483  38.910 53.235  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CD    1 
ATOM   1455 C  CE    . LYS A 1 192 ? 72.201  40.154 52.730  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A CE    1 
ATOM   1456 N  NZ    . LYS A 1 192 ? 72.568  41.027 53.886  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 192 LYS A NZ    1 
ATOM   1457 N  N     . ARG A 1 193 ? 72.292  34.737 53.406  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A N     1 
ATOM   1458 C  CA    . ARG A 1 193 ? 71.584  33.863 54.347  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CA    1 
ATOM   1459 C  C     . ARG A 1 193 ? 72.434  33.687 55.600  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A C     1 
ATOM   1460 O  O     . ARG A 1 193 ? 71.942  33.813 56.715  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A O     1 
ATOM   1461 C  CB    . ARG A 1 193 ? 71.290  32.507 53.687  1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CB    1 
ATOM   1462 C  CG    . ARG A 1 193 ? 70.466  31.540 54.530  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CG    1 
ATOM   1463 C  CD    . ARG A 1 193 ? 69.910  30.366 53.700  1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CD    1 
ATOM   1464 N  NE    . ARG A 1 193 ? 69.115  29.442 54.521  1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NE    1 
ATOM   1465 C  CZ    . ARG A 1 193 ? 67.807  29.223 54.366  1.00 50.62 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A CZ    1 
ATOM   1466 N  NH1   . ARG A 1 193 ? 67.117  29.854 53.413  1.00 49.85 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NH1   1 
ATOM   1467 N  NH2   . ARG A 1 193 ? 67.177  28.388 55.191  1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 193 ARG A NH2   1 
ATOM   1468 N  N     . ASN A 1 194 ? 73.728  33.487 55.392  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 194 ASN A N     1 
ATOM   1469 C  CA    . ASN A 1 194 ? 74.677  33.327 56.469  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 194 ASN A CA    1 
ATOM   1470 C  C     . ASN A 1 194 ? 75.070  34.656 57.101  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 194 ASN A C     1 
ATOM   1471 O  O     . ASN A 1 194 ? 76.064  34.732 57.820  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 194 ASN A O     1 
ATOM   1472 C  CB    . ASN A 1 194 ? 75.908  32.601 55.962  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 194 ASN A CB    1 
ATOM   1473 C  CG    . ASN A 1 194 ? 75.615  31.167 55.605  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 194 ASN A CG    1 
ATOM   1474 O  OD1   . ASN A 1 194 ? 74.649  30.591 56.105  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 194 ASN A OD1   1 
ATOM   1475 N  ND2   . ASN A 1 194 ? 76.440  30.573 54.743  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 194 ASN A ND2   1 
ATOM   1476 N  N     . GLY A 1 195 ? 74.320  35.713 56.794  1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 195 GLY A N     1 
ATOM   1477 C  CA    . GLY A 1 195 ? 74.571  37.012 57.390  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 195 GLY A CA    1 
ATOM   1478 C  C     . GLY A 1 195 ? 75.548  37.957 56.727  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 195 GLY A C     1 
ATOM   1479 O  O     . GLY A 1 195 ? 75.912  38.986 57.303  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 195 GLY A O     1 
ATOM   1480 N  N     . ALA A 1 196 ? 75.993  37.638 55.525  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A N     1 
ATOM   1481 C  CA    . ALA A 1 196 ? 76.925  38.529 54.856  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A CA    1 
ATOM   1482 C  C     . ALA A 1 196 ? 76.111  39.717 54.386  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A C     1 
ATOM   1483 O  O     . ALA A 1 196 ? 74.885  39.625 54.303  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A O     1 
ATOM   1484 C  CB    . ALA A 1 196 ? 77.544  37.836 53.663  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 196 ALA A CB    1 
ATOM   1485 N  N     . LYS A 1 197 ? 76.769  40.851 54.171  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A N     1 
ATOM   1486 C  CA    . LYS A 1 197 ? 76.098  42.026 53.636  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CA    1 
ATOM   1487 C  C     . LYS A 1 197 ? 76.222  41.906 52.097  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A C     1 
ATOM   1488 O  O     . LYS A 1 197 ? 76.951  41.059 51.573  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A O     1 
ATOM   1489 C  CB    . LYS A 1 197 ? 76.790  43.296 54.117  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CB    1 
ATOM   1490 C  CG    . LYS A 1 197 ? 76.805  43.483 55.624  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CG    1 
ATOM   1491 C  CD    . LYS A 1 197 ? 77.843  44.548 56.030  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CD    1 
ATOM   1492 C  CE    . LYS A 1 197 ? 79.289  43.979 56.065  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A CE    1 
ATOM   1493 N  NZ    . LYS A 1 197 ? 80.349  45.040 56.254  1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 197 LYS A NZ    1 
ATOM   1494 N  N     . ILE A 1 198 ? 75.499  42.737 51.365  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A N     1 
ATOM   1495 C  CA    . ILE A 1 198 ? 75.549  42.695 49.911  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CA    1 
ATOM   1496 C  C     . ILE A 1 198 ? 75.396  44.098 49.369  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A C     1 
ATOM   1497 O  O     . ILE A 1 198 ? 74.528  44.866 49.831  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A O     1 
ATOM   1498 C  CB    . ILE A 1 198 ? 74.439  41.811 49.322  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CB    1 
ATOM   1499 C  CG1   . ILE A 1 198 ? 74.597  40.372 49.811  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CG1   1 
ATOM   1500 C  CG2   . ILE A 1 198 ? 74.495  41.856 47.803  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CG2   1 
ATOM   1501 C  CD1   . ILE A 1 198 ? 73.703  39.392 49.091  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 198 ILE A CD1   1 
ATOM   1502 N  N     . ILE A 1 199 ? 76.282  44.442 48.438  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A N     1 
ATOM   1503 C  CA    . ILE A 1 199 ? 76.293  45.752 47.788  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CA    1 
ATOM   1504 C  C     . ILE A 1 199 ? 76.338  45.503 46.285  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A C     1 
ATOM   1505 O  O     . ILE A 1 199 ? 77.167  44.722 45.786  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A O     1 
ATOM   1506 C  CB    . ILE A 1 199 ? 77.542  46.599 48.180  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CB    1 
ATOM   1507 C  CG1   . ILE A 1 199 ? 77.714  46.657 49.702  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG1   1 
ATOM   1508 C  CG2   . ILE A 1 199 ? 77.435  47.998 47.588  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CG2   1 
ATOM   1509 C  CD1   . ILE A 1 199 ? 78.824  47.568 50.135  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 199 ILE A CD1   1 
ATOM   1510 N  N     . VAL A 1 200 ? 75.429  46.146 45.571  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A N     1 
ATOM   1511 C  CA    . VAL A 1 200 ? 75.357  45.998 44.127  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CA    1 
ATOM   1512 C  C     . VAL A 1 200 ? 75.557  47.366 43.484  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A C     1 
ATOM   1513 O  O     . VAL A 1 200 ? 74.868  48.332 43.832  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A O     1 
ATOM   1514 C  CB    . VAL A 1 200 ? 73.997  45.376 43.715  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CB    1 
ATOM   1515 C  CG1   . VAL A 1 200 ? 73.901  45.232 42.181  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG1   1 
ATOM   1516 C  CG2   . VAL A 1 200 ? 73.830  44.003 44.395  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 200 VAL A CG2   1 
ATOM   1517 N  N     . CYS A 1 201 ? 76.552  47.467 42.612  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A N     1 
ATOM   1518 C  CA    . CYS A 1 201 ? 76.850  48.725 41.935  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A CA    1 
ATOM   1519 C  C     . CYS A 1 201 ? 76.551  48.559 40.468  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A C     1 
ATOM   1520 O  O     . CYS A 1 201 ? 77.389  48.074 39.707  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A O     1 
ATOM   1521 C  CB    . CYS A 1 201 ? 78.313  49.100 42.136  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A CB    1 
ATOM   1522 S  SG    . CYS A 1 201 ? 78.755  49.149 43.877  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 201 CYS A SG    1 
ATOM   1523 N  N     . ASP A 1 202 ? 75.367  49.005 40.070  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A N     1 
ATOM   1524 C  CA    . ASP A 1 202 ? 74.911  48.876 38.695  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A CA    1 
ATOM   1525 C  C     . ASP A 1 202 ? 73.863  49.943 38.464  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A C     1 
ATOM   1526 O  O     . ASP A 1 202 ? 73.142  50.325 39.391  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A O     1 
ATOM   1527 C  CB    . ASP A 1 202 ? 74.235  47.499 38.545  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A CB    1 
ATOM   1528 C  CG    . ASP A 1 202 ? 74.001  47.076 37.095  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A CG    1 
ATOM   1529 O  OD1   . ASP A 1 202 ? 73.387  47.816 36.302  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A OD1   1 
ATOM   1530 O  OD2   . ASP A 1 202 ? 74.389  45.941 36.766  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 202 ASP A OD2   1 
ATOM   1531 N  N     . PRO A 1 203 ? 73.876  50.557 37.282  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A N     1 
ATOM   1532 C  CA    . PRO A 1 203 ? 72.876  51.574 36.970  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CA    1 
ATOM   1533 C  C     . PRO A 1 203 ? 71.454  50.973 37.122  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A C     1 
ATOM   1534 O  O     . PRO A 1 203 ? 70.635  51.517 37.878  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A O     1 
ATOM   1535 C  CB    . PRO A 1 203 ? 73.200  51.903 35.517  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CB    1 
ATOM   1536 C  CG    . PRO A 1 203 ? 74.676  51.871 35.519  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CG    1 
ATOM   1537 C  CD    . PRO A 1 203 ? 75.039  50.678 36.386  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 203 PRO A CD    1 
ATOM   1538 N  N     . ARG A 1 204 ? 71.196  49.834 36.457  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A N     1 
ATOM   1539 C  CA    . ARG A 1 204 ? 69.899  49.135 36.503  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CA    1 
ATOM   1540 C  C     . ARG A 1 204 ? 69.588  48.502 37.858  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A C     1 
ATOM   1541 O  O     . ARG A 1 204 ? 70.486  48.131 38.623  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A O     1 
ATOM   1542 C  CB    . ARG A 1 204 ? 69.836  47.957 35.521  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CB    1 
ATOM   1543 C  CG    . ARG A 1 204 ? 70.206  48.197 34.090  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CG    1 
ATOM   1544 C  CD    . ARG A 1 204 ? 70.885  46.935 33.511  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CD    1 
ATOM   1545 N  NE    . ARG A 1 204 ? 69.961  45.879 33.082  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NE    1 
ATOM   1546 C  CZ    . ARG A 1 204 ? 70.283  44.589 32.937  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A CZ    1 
ATOM   1547 N  NH1   . ARG A 1 204 ? 71.509  44.159 33.195  1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NH1   1 
ATOM   1548 N  NH2   . ARG A 1 204 ? 69.388  43.728 32.471  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 204 ARG A NH2   1 
ATOM   1549 N  N     . LYS A 1 205 ? 68.296  48.252 38.070  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A N     1 
ATOM   1550 C  CA    . LYS A 1 205 ? 67.790  47.600 39.273  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CA    1 
ATOM   1551 C  C     . LYS A 1 205 ? 67.668  46.126 38.892  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A C     1 
ATOM   1552 O  O     . LYS A 1 205 ? 66.579  45.624 38.622  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A O     1 
ATOM   1553 C  CB    . LYS A 1 205 ? 66.417  48.154 39.637  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CB    1 
ATOM   1554 C  CG    . LYS A 1 205 ? 66.140  49.513 39.035  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CG    1 
ATOM   1555 C  CD    . LYS A 1 205 ? 64.748  49.991 39.342  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CD    1 
ATOM   1556 C  CE    . LYS A 1 205 ? 64.571  50.318 40.808  1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A CE    1 
ATOM   1557 N  NZ    . LYS A 1 205 ? 63.136  50.661 41.078  1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 205 LYS A NZ    1 
ATOM   1558 N  N     . ILE A 1 206 ? 68.816  45.464 38.786  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A N     1 
ATOM   1559 C  CA    . ILE A 1 206 ? 68.884  44.049 38.420  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CA    1 
ATOM   1560 C  C     . ILE A 1 206 ? 68.338  43.199 39.568  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A C     1 
ATOM   1561 O  O     . ILE A 1 206 ? 68.300  43.654 40.712  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A O     1 
ATOM   1562 C  CB    . ILE A 1 206 ? 70.359  43.632 38.127  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CB    1 
ATOM   1563 C  CG1   . ILE A 1 206 ? 71.263  44.056 39.289  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CG1   1 
ATOM   1564 C  CG2   . ILE A 1 206 ? 70.840  44.205 36.781  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CG2   1 
ATOM   1565 C  CD1   . ILE A 1 206 ? 72.721  43.881 39.015  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 206 ILE A CD1   1 
ATOM   1566 N  N     . GLU A 1 207 ? 67.966  41.955 39.282  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A N     1 
ATOM   1567 C  CA    . GLU A 1 207 ? 67.431  41.062 40.312  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CA    1 
ATOM   1568 C  C     . GLU A 1 207 ? 68.233  41.093 41.598  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A C     1 
ATOM   1569 O  O     . GLU A 1 207 ? 67.693  41.295 42.688  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A O     1 
ATOM   1570 C  CB    . GLU A 1 207 ? 67.356  39.628 39.786  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CB    1 
ATOM   1571 C  CG    . GLU A 1 207 ? 65.954  39.183 39.379  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CG    1 
ATOM   1572 C  CD    . GLU A 1 207 ? 65.019  39.009 40.571  1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A CD    1 
ATOM   1573 O  OE1   . GLU A 1 207 ? 65.238  38.076 41.383  1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A OE1   1 
ATOM   1574 O  OE2   . GLU A 1 207 ? 64.058  39.804 40.682  1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 207 GLU A OE2   1 
ATOM   1575 N  N     . THR A 1 208 ? 69.540  40.962 41.449  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 208 THR A N     1 
ATOM   1576 C  CA    . THR A 1 208 ? 70.460  40.953 42.576  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 208 THR A CA    1 
ATOM   1577 C  C     . THR A 1 208 ? 70.197  42.083 43.586  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 208 THR A C     1 
ATOM   1578 O  O     . THR A 1 208 ? 70.169  41.859 44.804  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 208 THR A O     1 
ATOM   1579 C  CB    . THR A 1 208 ? 71.907  41.054 42.067  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 208 THR A CB    1 
ATOM   1580 O  OG1   . THR A 1 208 ? 71.989  40.494 40.750  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 208 THR A OG1   1 
ATOM   1581 C  CG2   . THR A 1 208 ? 72.833  40.287 42.980  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 208 THR A CG2   1 
ATOM   1582 N  N     . ALA A 1 209 ? 69.952  43.279 43.065  1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A N     1 
ATOM   1583 C  CA    . ALA A 1 209 ? 69.710  44.461 43.884  1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CA    1 
ATOM   1584 C  C     . ALA A 1 209 ? 68.613  44.343 44.956  1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A C     1 
ATOM   1585 O  O     . ALA A 1 209 ? 68.659  45.048 45.976  1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A O     1 
ATOM   1586 C  CB    . ALA A 1 209 ? 69.430  45.666 42.978  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CB    1 
ATOM   1587 N  N     . ARG A 1 210 ? 67.640  43.461 44.744  1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A N     1 
ATOM   1588 C  CA    . ARG A 1 210 ? 66.557  43.337 45.711  1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A CA    1 
ATOM   1589 C  C     . ARG A 1 210 ? 67.029  42.834 47.061  1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A C     1 
ATOM   1590 O  O     . ARG A 1 210 ? 66.524  43.258 48.096  1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A O     1 
ATOM   1591 C  CB    . ARG A 1 210 ? 65.443  42.433 45.188  1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A CB    1 
ATOM   1592 C  CG    . ARG A 1 210 ? 64.065  42.799 45.749  1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A CG    1 
ATOM   1593 C  CD    . ARG A 1 210 ? 63.791  44.265 45.460  1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A CD    1 
ATOM   1594 N  NE    . ARG A 1 210 ? 62.473  44.713 45.885  1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A NE    1 
ATOM   1595 C  CZ    . ARG A 1 210 ? 62.121  45.993 45.975  1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A CZ    1 
ATOM   1596 N  NH1   . ARG A 1 210 ? 62.990  46.962 45.676  1.00 53.21 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A NH1   1 
ATOM   1597 N  NH2   . ARG A 1 210 ? 60.887  46.305 46.353  1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 210 ARG A NH2   1 
ATOM   1598 N  N     . ILE A 1 211 ? 67.994  41.922 47.038  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A N     1 
ATOM   1599 C  CA    . ILE A 1 211 ? 68.543  41.346 48.263  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CA    1 
ATOM   1600 C  C     . ILE A 1 211 ? 69.725  42.158 48.802  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A C     1 
ATOM   1601 O  O     . ILE A 1 211 ? 70.285  41.854 49.870  1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A O     1 
ATOM   1602 C  CB    . ILE A 1 211 ? 68.983  39.891 48.027  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CB    1 
ATOM   1603 C  CG1   . ILE A 1 211 ? 69.949  39.815 46.850  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CG1   1 
ATOM   1604 C  CG2   . ILE A 1 211 ? 67.769  39.029 47.746  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CG2   1 
ATOM   1605 C  CD1   . ILE A 1 211 ? 70.472  38.417 46.584  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 211 ILE A CD1   1 
ATOM   1606 N  N     . ALA A 1 212 ? 70.064  43.218 48.072  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A N     1 
ATOM   1607 C  CA    . ALA A 1 212 ? 71.175  44.092 48.421  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A CA    1 
ATOM   1608 C  C     . ALA A 1 212 ? 70.879  45.135 49.482  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A C     1 
ATOM   1609 O  O     . ALA A 1 212 ? 69.932  45.921 49.382  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A O     1 
ATOM   1610 C  CB    . ALA A 1 212 ? 71.715  44.772 47.169  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 212 ALA A CB    1 
ATOM   1611 N  N     . ASP A 1 213 ? 71.746  45.176 50.477  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 213 ASP A N     1 
ATOM   1612 C  CA    . ASP A 1 213 ? 71.636  46.148 51.540  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 213 ASP A CA    1 
ATOM   1613 C  C     . ASP A 1 213 ? 71.794  47.537 50.925  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 213 ASP A C     1 
ATOM   1614 O  O     . ASP A 1 213 ? 71.114  48.475 51.312  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 213 ASP A O     1 
ATOM   1615 C  CB    . ASP A 1 213 ? 72.745  45.902 52.532  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 213 ASP A CB    1 
ATOM   1616 C  CG    . ASP A 1 213 ? 72.739  44.505 53.027  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 213 ASP A CG    1 
ATOM   1617 O  OD1   . ASP A 1 213 ? 73.024  43.608 52.212  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 213 ASP A OD1   1 
ATOM   1618 O  OD2   . ASP A 1 213 ? 72.409  44.301 54.215  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 213 ASP A OD2   1 
ATOM   1619 N  N     . MET A 1 214 ? 72.712  47.664 49.975  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 214 MET A N     1 
ATOM   1620 C  CA    . MET A 1 214 ? 72.921  48.927 49.308  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 214 MET A CA    1 
ATOM   1621 C  C     . MET A 1 214 ? 72.949  48.779 47.789  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 214 MET A C     1 
ATOM   1622 O  O     . MET A 1 214 ? 73.674  47.931 47.261  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 214 MET A O     1 
ATOM   1623 C  CB    . MET A 1 214 ? 74.253  49.550 49.757  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 214 MET A CB    1 
ATOM   1624 C  CG    . MET A 1 214 ? 74.148  50.596 50.858  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 214 MET A CG    1 
ATOM   1625 S  SD    . MET A 1 214 ? 75.689  51.467 51.170  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 214 MET A SD    1 
ATOM   1626 C  CE    . MET A 1 214 ? 75.771  52.383 49.640  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 214 MET A CE    1 
ATOM   1627 N  N     . HIS A 1 215 ? 72.107  49.520 47.084  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A N     1 
ATOM   1628 C  CA    . HIS A 1 215 ? 72.196  49.506 45.632  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A CA    1 
ATOM   1629 C  C     . HIS A 1 215 ? 72.783  50.890 45.263  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A C     1 
ATOM   1630 O  O     . HIS A 1 215 ? 72.283  51.935 45.695  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A O     1 
ATOM   1631 C  CB    . HIS A 1 215 ? 70.846  49.267 44.953  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A CB    1 
ATOM   1632 C  CG    . HIS A 1 215 ? 70.895  49.388 43.452  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A CG    1 
ATOM   1633 N  ND1   . HIS A 1 215 ? 69.999  48.738 42.627  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A ND1   1 
ATOM   1634 C  CD2   . HIS A 1 215 ? 71.719  50.083 42.636  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A CD2   1 
ATOM   1635 C  CE1   . HIS A 1 215 ? 70.273  49.027 41.368  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A CE1   1 
ATOM   1636 N  NE2   . HIS A 1 215 ? 71.310  49.840 41.342  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 215 HIS A NE2   1 
ATOM   1637 N  N     . ILE A 1 216 ? 73.877  50.881 44.507  1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A N     1 
ATOM   1638 C  CA    . ILE A 1 216 ? 74.562  52.105 44.102  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A CA    1 
ATOM   1639 C  C     . ILE A 1 216 ? 74.422  52.285 42.604  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A C     1 
ATOM   1640 O  O     . ILE A 1 216 ? 75.250  51.833 41.821  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A O     1 
ATOM   1641 C  CB    . ILE A 1 216 ? 76.055  52.064 44.532  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A CB    1 
ATOM   1642 C  CG1   . ILE A 1 216 ? 76.156  52.157 46.055  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A CG1   1 
ATOM   1643 C  CG2   . ILE A 1 216 ? 76.851  53.188 43.894  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A CG2   1 
ATOM   1644 C  CD1   . ILE A 1 216 ? 77.473  51.624 46.585  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A CD1   1 
ATOM   1645 N  N     . ALA A 1 217 ? 73.306  52.890 42.222  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A N     1 
ATOM   1646 C  CA    . ALA A 1 217 ? 72.990  53.138 40.821  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A CA    1 
ATOM   1647 C  C     . ALA A 1 217 ? 73.862  54.207 40.144  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A C     1 
ATOM   1648 O  O     . ALA A 1 217 ? 73.356  55.270 39.756  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A O     1 
ATOM   1649 C  CB    . ALA A 1 217 ? 71.506  53.487 40.681  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A CB    1 
ATOM   1650 N  N     . LEU A 1 218 ? 75.152  53.906 39.976  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 218 LEU A N     1 
ATOM   1651 C  CA    . LEU A 1 218 ? 76.081  54.840 39.331  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 218 LEU A CA    1 
ATOM   1652 C  C     . LEU A 1 218 ? 75.724  55.078 37.847  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 218 LEU A C     1 
ATOM   1653 O  O     . LEU A 1 218 ? 75.377  54.159 37.108  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 218 LEU A O     1 
ATOM   1654 C  CB    . LEU A 1 218 ? 77.540  54.374 39.475  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 218 LEU A CB    1 
ATOM   1655 C  CG    . LEU A 1 218 ? 78.088  53.297 38.535  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 218 LEU A CG    1 
ATOM   1656 C  CD1   . LEU A 1 218 ? 79.569  53.053 38.790  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 218 LEU A CD1   1 
ATOM   1657 C  CD2   . LEU A 1 218 ? 77.300  52.020 38.703  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 218 LEU A CD2   1 
ATOM   1658 N  N     . LYS A 1 219 ? 75.784  56.328 37.422  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 219 LYS A N     1 
ATOM   1659 C  CA    . LYS A 1 219 ? 75.451  56.670 36.065  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CA    1 
ATOM   1660 C  C     . LYS A 1 219 ? 76.344  55.895 35.145  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 219 LYS A C     1 
ATOM   1661 O  O     . LYS A 1 219 ? 77.559  55.844 35.322  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 219 LYS A O     1 
ATOM   1662 C  CB    . LYS A 1 219 ? 75.654  58.155 35.807  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CB    1 
ATOM   1663 C  CG    . LYS A 1 219 ? 74.735  59.048 36.574  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CG    1 
ATOM   1664 C  CD    . LYS A 1 219 ? 74.990  60.494 36.196  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CD    1 
ATOM   1665 C  CE    . LYS A 1 219 ? 73.820  61.380 36.555  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 219 LYS A CE    1 
ATOM   1666 N  NZ    . LYS A 1 219 ? 74.202  62.802 36.464  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 219 LYS A NZ    1 
ATOM   1667 N  N     . ASN A 1 220 ? 75.718  55.314 34.140  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A N     1 
ATOM   1668 C  CA    . ASN A 1 220 ? 76.398  54.542 33.134  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A CA    1 
ATOM   1669 C  C     . ASN A 1 220 ? 77.731  55.202 32.758  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A C     1 
ATOM   1670 O  O     . ASN A 1 220 ? 77.796  56.401 32.526  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A O     1 
ATOM   1671 C  CB    . ASN A 1 220 ? 75.481  54.391 31.905  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A CB    1 
ATOM   1672 C  CG    . ASN A 1 220 ? 74.254  53.509 32.179  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A CG    1 
ATOM   1673 O  OD1   . ASN A 1 220 ? 73.892  52.661 31.371  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A OD1   1 
ATOM   1674 N  ND2   . ASN A 1 220 ? 73.616  53.707 33.318  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 220 ASN A ND2   1 
ATOM   1675 N  N     . GLY A 1 221 ? 78.801  54.414 32.822  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 221 GLY A N     1 
ATOM   1676 C  CA    . GLY A 1 221 ? 80.125  54.882 32.461  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 221 GLY A CA    1 
ATOM   1677 C  C     . GLY A 1 221 ? 80.871  55.760 33.433  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 221 GLY A C     1 
ATOM   1678 O  O     . GLY A 1 221 ? 81.820  56.407 33.020  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 221 GLY A O     1 
ATOM   1679 N  N     . SER A 1 222 ? 80.496  55.753 34.709  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 222 SER A N     1 
ATOM   1680 C  CA    . SER A 1 222 ? 81.153  56.582 35.731  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 222 SER A CA    1 
ATOM   1681 C  C     . SER A 1 222 ? 81.909  55.786 36.802  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 222 SER A C     1 
ATOM   1682 O  O     . SER A 1 222 ? 82.163  56.304 37.888  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 222 SER A O     1 
ATOM   1683 C  CB    . SER A 1 222 ? 80.081  57.408 36.440  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 222 SER A CB    1 
ATOM   1684 O  OG    . SER A 1 222 ? 79.205  56.563 37.171  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 222 SER A OG    1 
ATOM   1685 N  N     . ASN A 1 223 ? 82.286  54.551 36.479  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A N     1 
ATOM   1686 C  CA    . ASN A 1 223 ? 82.941  53.618 37.409  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A CA    1 
ATOM   1687 C  C     . ASN A 1 223 ? 84.128  54.157 38.199  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A C     1 
ATOM   1688 O  O     . ASN A 1 223 ? 84.139  54.099 39.427  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A O     1 
ATOM   1689 C  CB    . ASN A 1 223 ? 83.355  52.318 36.688  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A CB    1 
ATOM   1690 C  CG    . ASN A 1 223 ? 82.196  51.645 35.929  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A CG    1 
ATOM   1691 O  OD1   . ASN A 1 223 ? 81.751  50.544 36.285  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A OD1   1 
ATOM   1692 N  ND2   . ASN A 1 223 ? 81.748  52.287 34.832  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 223 ASN A ND2   1 
ATOM   1693 N  N     . ILE A 1 224 ? 85.120  54.709 37.508  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 224 ILE A N     1 
ATOM   1694 C  CA    . ILE A 1 224 ? 86.305  55.222 38.183  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 224 ILE A CA    1 
ATOM   1695 C  C     . ILE A 1 224 ? 85.970  56.401 39.095  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 224 ILE A C     1 
ATOM   1696 O  O     . ILE A 1 224 ? 86.621  56.625 40.111  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 224 ILE A O     1 
ATOM   1697 C  CB    . ILE A 1 224 ? 87.379  55.637 37.171  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 224 ILE A CB    1 
ATOM   1698 C  CG1   . ILE A 1 224 ? 87.640  54.494 36.175  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 224 ILE A CG1   1 
ATOM   1699 C  CG2   . ILE A 1 224 ? 88.647  56.073 37.911  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 224 ILE A CG2   1 
ATOM   1700 C  CD1   . ILE A 1 224 ? 88.877  53.656 36.436  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 224 ILE A CD1   1 
ATOM   1701 N  N     . ALA A 1 225 ? 84.961  57.168 38.711  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 225 ALA A N     1 
ATOM   1702 C  CA    . ALA A 1 225 ? 84.551  58.308 39.502  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 225 ALA A CA    1 
ATOM   1703 C  C     . ALA A 1 225 ? 84.096  57.749 40.829  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 225 ALA A C     1 
ATOM   1704 O  O     . ALA A 1 225 ? 84.587  58.151 41.880  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 225 ALA A O     1 
ATOM   1705 C  CB    . ALA A 1 225 ? 83.413  59.057 38.810  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 225 ALA A CB    1 
ATOM   1706 N  N     . LEU A 1 226 ? 83.202  56.774 40.780  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A N     1 
ATOM   1707 C  CA    . LEU A 1 226 ? 82.708  56.182 42.016  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CA    1 
ATOM   1708 C  C     . LEU A 1 226 ? 83.833  55.506 42.804  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A C     1 
ATOM   1709 O  O     . LEU A 1 226 ? 83.928  55.656 44.032  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A O     1 
ATOM   1710 C  CB    . LEU A 1 226 ? 81.606  55.152 41.742  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CB    1 
ATOM   1711 C  CG    . LEU A 1 226 ? 81.218  54.467 43.051  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CG    1 
ATOM   1712 C  CD1   . LEU A 1 226 ? 80.606  55.506 43.942  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD1   1 
ATOM   1713 C  CD2   . LEU A 1 226 ? 80.294  53.276 42.844  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD2   1 
ATOM   1714 N  N     . LEU A 1 227 ? 84.694  54.790 42.093  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A N     1 
ATOM   1715 C  CA    . LEU A 1 227 ? 85.765  54.060 42.726  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CA    1 
ATOM   1716 C  C     . LEU A 1 227 ? 86.772  54.908 43.521  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A C     1 
ATOM   1717 O  O     . LEU A 1 227 ? 86.994  54.681 44.720  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A O     1 
ATOM   1718 C  CB    . LEU A 1 227 ? 86.446  53.194 41.674  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CB    1 
ATOM   1719 C  CG    . LEU A 1 227 ? 85.608  51.972 41.302  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CG    1 
ATOM   1720 C  CD1   . LEU A 1 227 ? 86.117  51.362 40.009  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CD1   1 
ATOM   1721 C  CD2   . LEU A 1 227 ? 85.648  50.964 42.450  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A CD2   1 
ATOM   1722 N  N     . ASN A 1 228 ? 87.357  55.903 42.870  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A N     1 
ATOM   1723 C  CA    . ASN A 1 228 ? 88.314  56.763 43.523  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A CA    1 
ATOM   1724 C  C     . ASN A 1 228 ? 87.679  57.365 44.766  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A C     1 
ATOM   1725 O  O     . ASN A 1 228 ? 88.308  57.435 45.830  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 228 ASN A O     1 
ATOM   1726 C  CB    . ASN A 1 228 ? 88.764  57.846 42.566  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 228 ASN A CB    1 
ATOM   1727 C  CG    . ASN A 1 228 ? 89.454  57.282 41.346  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 228 ASN A CG    1 
ATOM   1728 O  OD1   . ASN A 1 228 ? 89.950  56.159 41.359  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 228 ASN A OD1   1 
ATOM   1729 N  ND2   . ASN A 1 228 ? 89.500  58.061 40.286  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 228 ASN A ND2   1 
ATOM   1730 N  N     . ALA A 1 229 ? 86.399  57.710 44.671  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A N     1 
ATOM   1731 C  CA    . ALA A 1 229 ? 85.705  58.291 45.808  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CA    1 
ATOM   1732 C  C     . ALA A 1 229 ? 85.619  57.279 46.975  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A C     1 
ATOM   1733 O  O     . ALA A 1 229 ? 85.695  57.664 48.150  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A O     1 
ATOM   1734 C  CB    . ALA A 1 229 ? 84.332  58.787 45.384  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 229 ALA A CB    1 
ATOM   1735 N  N     . MET A 1 230 ? 85.510  55.988 46.665  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 230 MET A N     1 
ATOM   1736 C  CA    . MET A 1 230 ? 85.449  54.989 47.738  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 230 MET A CA    1 
ATOM   1737 C  C     . MET A 1 230 ? 86.832  54.870 48.371  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 230 MET A C     1 
ATOM   1738 O  O     . MET A 1 230 ? 86.969  54.763 49.609  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 230 MET A O     1 
ATOM   1739 C  CB    . MET A 1 230 ? 84.972  53.626 47.220  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 230 MET A CB    1 
ATOM   1740 C  CG    . MET A 1 230 ? 83.520  53.639 46.752  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 230 MET A CG    1 
ATOM   1741 S  SD    . MET A 1 230 ? 82.912  52.043 46.190  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 230 MET A SD    1 
ATOM   1742 C  CE    . MET A 1 230 ? 82.478  51.252 47.758  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 230 MET A CE    1 
ATOM   1743 N  N     . GLY A 1 231 ? 87.850  54.909 47.503  1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 231 GLY A N     1 
ATOM   1744 C  CA    . GLY A 1 231 ? 89.232  54.841 47.942  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 231 GLY A CA    1 
ATOM   1745 C  C     . GLY A 1 231 ? 89.537  56.080 48.759  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 231 GLY A C     1 
ATOM   1746 O  O     . GLY A 1 231 ? 90.230  56.009 49.780  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 231 GLY A O     1 
ATOM   1747 N  N     . HIS A 1 232 ? 88.949  57.204 48.348  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A N     1 
ATOM   1748 C  CA    . HIS A 1 232 ? 89.129  58.480 49.042  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CA    1 
ATOM   1749 C  C     . HIS A 1 232 ? 88.669  58.332 50.479  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A C     1 
ATOM   1750 O  O     . HIS A 1 232 ? 89.371  58.723 51.397  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A O     1 
ATOM   1751 C  CB    . HIS A 1 232 ? 88.312  59.583 48.366  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CB    1 
ATOM   1752 C  CG    . HIS A 1 232 ? 88.343  60.898 49.089  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CG    1 
ATOM   1753 N  ND1   . HIS A 1 232 ? 89.061  61.983 48.635  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A ND1   1 
ATOM   1754 C  CD2   . HIS A 1 232 ? 87.740  61.303 50.232  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CD2   1 
ATOM   1755 C  CE1   . HIS A 1 232 ? 88.905  62.994 49.467  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A CE1   1 
ATOM   1756 N  NE2   . HIS A 1 232 ? 88.106  62.608 50.445  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 232 HIS A NE2   1 
ATOM   1757 N  N     . VAL A 1 233 ? 87.474  57.781 50.654  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 233 VAL A N     1 
ATOM   1758 C  CA    . VAL A 1 233 ? 86.895  57.564 51.974  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 233 VAL A CA    1 
ATOM   1759 C  C     . VAL A 1 233 ? 87.698  56.578 52.813  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 233 VAL A C     1 
ATOM   1760 O  O     . VAL A 1 233 ? 87.970  56.836 53.989  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 233 VAL A O     1 
ATOM   1761 C  CB    . VAL A 1 233 ? 85.432  57.068 51.863  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 233 VAL A CB    1 
ATOM   1762 C  CG1   . VAL A 1 233 ? 84.910  56.632 53.237  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 233 VAL A CG1   1 
ATOM   1763 C  CG2   . VAL A 1 233 ? 84.541  58.175 51.265  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 233 VAL A CG2   1 
ATOM   1764 N  N     . ILE A 1 234 ? 88.081  55.453 52.211  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A N     1 
ATOM   1765 C  CA    . ILE A 1 234 ? 88.847  54.435 52.927  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CA    1 
ATOM   1766 C  C     . ILE A 1 234 ? 90.134  54.988 53.540  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A C     1 
ATOM   1767 O  O     . ILE A 1 234 ? 90.491  54.624 54.664  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A O     1 
ATOM   1768 C  CB    . ILE A 1 234 ? 89.104  53.185 52.037  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CB    1 
ATOM   1769 C  CG1   . ILE A 1 234 ? 87.832  52.337 51.976  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CG1   1 
ATOM   1770 C  CG2   . ILE A 1 234 ? 90.204  52.323 52.610  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CG2   1 
ATOM   1771 C  CD1   . ILE A 1 234 ? 87.954  51.075 51.134  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 234 ILE A CD1   1 
ATOM   1772 N  N     . ILE A 1 235 ? 90.815  55.874 52.812  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 235 ILE A N     1 
ATOM   1773 C  CA    . ILE A 1 235 ? 92.047  56.494 53.297  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 235 ILE A CA    1 
ATOM   1774 C  C     . ILE A 1 235 ? 91.723  57.666 54.218  1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 235 ILE A C     1 
ATOM   1775 O  O     . ILE A 1 235 ? 92.282  57.766 55.310  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 235 ILE A O     1 
ATOM   1776 C  CB    . ILE A 1 235 ? 92.942  56.960 52.128  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 235 ILE A CB    1 
ATOM   1777 C  CG1   . ILE A 1 235 ? 93.570  55.732 51.437  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 235 ILE A CG1   1 
ATOM   1778 C  CG2   . ILE A 1 235 ? 94.001  57.921 52.617  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 235 ILE A CG2   1 
ATOM   1779 C  CD1   . ILE A 1 235 ? 94.315  56.015 50.126  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 235 ILE A CD1   1 
ATOM   1780 N  N     . GLU A 1 236 ? 90.782  58.515 53.802  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A N     1 
ATOM   1781 C  CA    . GLU A 1 236 ? 90.367  59.683 54.589  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CA    1 
ATOM   1782 C  C     . GLU A 1 236 ? 90.014  59.286 56.019  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A C     1 
ATOM   1783 O  O     . GLU A 1 236 ? 90.481  59.897 56.971  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A O     1 
ATOM   1784 C  CB    . GLU A 1 236 ? 89.152  60.379 53.957  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CB    1 
ATOM   1785 C  CG    . GLU A 1 236 ? 88.804  61.731 54.604  1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CG    1 
ATOM   1786 C  CD    . GLU A 1 236 ? 87.488  62.337 54.098  1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A CD    1 
ATOM   1787 O  OE1   . GLU A 1 236 ? 86.427  61.702 54.283  1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A OE1   1 
ATOM   1788 O  OE2   . GLU A 1 236 ? 87.503  63.457 53.531  1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 236 GLU A OE2   1 
ATOM   1789 N  N     . GLU A 1 237 ? 89.203  58.246 56.162  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A N     1 
ATOM   1790 C  CA    . GLU A 1 237 ? 88.778  57.770 57.477  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CA    1 
ATOM   1791 C  C     . GLU A 1 237 ? 89.689  56.732 58.135  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A C     1 
ATOM   1792 O  O     . GLU A 1 237 ? 89.284  56.112 59.119  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A O     1 
ATOM   1793 C  CB    . GLU A 1 237 ? 87.368  57.192 57.400  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CB    1 
ATOM   1794 C  CG    . GLU A 1 237 ? 86.355  58.106 56.764  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CG    1 
ATOM   1795 C  CD    . GLU A 1 237 ? 84.950  57.724 57.101  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A CD    1 
ATOM   1796 O  OE1   . GLU A 1 237 ? 84.737  56.643 57.676  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A OE1   1 
ATOM   1797 O  OE2   . GLU A 1 237 ? 84.052  58.527 56.802  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 237 GLU A OE2   1 
ATOM   1798 N  N     . ASN A 1 238 ? 90.875  56.506 57.564  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A N     1 
ATOM   1799 C  CA    . ASN A 1 238 ? 91.856  55.554 58.102  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CA    1 
ATOM   1800 C  C     . ASN A 1 238 ? 91.333  54.138 58.270  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A C     1 
ATOM   1801 O  O     . ASN A 1 238 ? 91.766  53.412 59.162  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A O     1 
ATOM   1802 C  CB    . ASN A 1 238 ? 92.395  56.046 59.447  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CB    1 
ATOM   1803 C  CG    . ASN A 1 238 ? 93.072  57.394 59.339  1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A CG    1 
ATOM   1804 O  OD1   . ASN A 1 238 ? 93.882  57.623 58.435  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A OD1   1 
ATOM   1805 N  ND2   . ASN A 1 238 ? 92.725  58.308 60.242  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 238 ASN A ND2   1 
ATOM   1806 N  N     . LEU A 1 239 ? 90.438  53.731 57.378  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A N     1 
ATOM   1807 C  CA    . LEU A 1 239 ? 89.829  52.408 57.438  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CA    1 
ATOM   1808 C  C     . LEU A 1 239 ? 90.621  51.335 56.718  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A C     1 
ATOM   1809 O  O     . LEU A 1 239 ? 90.277  50.150 56.787  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A O     1 
ATOM   1810 C  CB    . LEU A 1 239 ? 88.419  52.472 56.867  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CB    1 
ATOM   1811 C  CG    . LEU A 1 239 ? 87.452  53.358 57.647  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CG    1 
ATOM   1812 C  CD1   . LEU A 1 239 ? 86.188  53.574 56.831  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD1   1 
ATOM   1813 C  CD2   . LEU A 1 239 ? 87.125  52.729 58.998  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 239 LEU A CD2   1 
ATOM   1814 N  N     . TYR A 1 240 ? 91.674  51.749 56.017  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A N     1 
ATOM   1815 C  CA    . TYR A 1 240 ? 92.498  50.810 55.264  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A CA    1 
ATOM   1816 C  C     . TYR A 1 240 ? 93.398  49.934 56.120  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A C     1 
ATOM   1817 O  O     . TYR A 1 240 ? 93.596  50.194 57.313  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A O     1 
ATOM   1818 C  CB    . TYR A 1 240 ? 93.320  51.522 54.185  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A CB    1 
ATOM   1819 C  CG    . TYR A 1 240 ? 94.410  52.461 54.673  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A CG    1 
ATOM   1820 C  CD1   . TYR A 1 240 ? 94.125  53.781 55.008  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A CD1   1 
ATOM   1821 C  CD2   . TYR A 1 240 ? 95.741  52.056 54.697  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A CD2   1 
ATOM   1822 C  CE1   . TYR A 1 240 ? 95.131  54.666 55.340  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A CE1   1 
ATOM   1823 C  CE2   . TYR A 1 240 ? 96.757  52.942 55.024  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A CE2   1 
ATOM   1824 C  CZ    . TYR A 1 240 ? 96.445  54.242 55.338  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A CZ    1 
ATOM   1825 O  OH    . TYR A 1 240 ? 97.458  55.129 55.597  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 240 TYR A OH    1 
ATOM   1826 N  N     . ASP A 1 241 ? 93.973  48.919 55.477  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A N     1 
ATOM   1827 C  CA    . ASP A 1 241 ? 94.845  47.968 56.138  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A CA    1 
ATOM   1828 C  C     . ASP A 1 241 ? 96.302  48.394 56.038  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A C     1 
ATOM   1829 O  O     . ASP A 1 241 ? 97.016  47.985 55.133  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A O     1 
ATOM   1830 C  CB    . ASP A 1 241 ? 94.655  46.583 55.530  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A CB    1 
ATOM   1831 C  CG    . ASP A 1 241 ? 95.135  45.478 56.446  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A CG    1 
ATOM   1832 O  OD1   . ASP A 1 241 ? 96.124  45.674 57.173  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A OD1   1 
ATOM   1833 O  OD2   . ASP A 1 241 ? 94.523  44.397 56.441  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 241 ASP A OD2   1 
ATOM   1834 N  N     . LYS A 1 242 ? 96.749  49.175 57.014  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 242 LYS A N     1 
ATOM   1835 C  CA    . LYS A 1 242 ? 98.116  49.664 57.047  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 242 LYS A CA    1 
ATOM   1836 C  C     . LYS A 1 242 ? 99.159  48.550 57.000  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 242 LYS A C     1 
ATOM   1837 O  O     . LYS A 1 242 ? 99.945  48.486 56.067  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 242 LYS A O     1 
ATOM   1838 C  CB    . LYS A 1 242 ? 98.288  50.589 58.240  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 242 LYS A CB    1 
ATOM   1839 C  CG    . LYS A 1 242 ? 97.497  51.850 58.005  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 242 LYS A CG    1 
ATOM   1840 C  CD    . LYS A 1 242 ? 97.012  52.549 59.261  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 242 LYS A CD    1 
ATOM   1841 C  CE    . LYS A 1 242 ? 96.007  53.645 58.878  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 242 LYS A CE    1 
ATOM   1842 N  NZ    . LYS A 1 242 ? 95.718  54.557 60.006  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 242 LYS A NZ    1 
ATOM   1843 N  N     . ALA A 1 243 ? 99.114  47.629 57.953  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A N     1 
ATOM   1844 C  CA    . ALA A 1 243 ? 100.056 46.524 57.970  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A CA    1 
ATOM   1845 C  C     . ALA A 1 243 ? 100.069 45.803 56.619  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A C     1 
ATOM   1846 O  O     . ALA A 1 243 ? 101.119 45.672 55.992  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A O     1 
ATOM   1847 C  CB    . ALA A 1 243 ? 99.700  45.566 59.063  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 243 ALA A CB    1 
ATOM   1848 N  N     . PHE A 1 244 ? 98.908  45.363 56.150  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A N     1 
ATOM   1849 C  CA    . PHE A 1 244 ? 98.847  44.651 54.871  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CA    1 
ATOM   1850 C  C     . PHE A 1 244 ? 99.484  45.536 53.804  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A C     1 
ATOM   1851 O  O     . PHE A 1 244 ? 100.489 45.171 53.190  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A O     1 
ATOM   1852 C  CB    . PHE A 1 244 ? 97.394  44.310 54.510  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CB    1 
ATOM   1853 C  CG    . PHE A 1 244 ? 97.257  43.459 53.291  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CG    1 
ATOM   1854 C  CD1   . PHE A 1 244 ? 97.555  42.112 53.336  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD1   1 
ATOM   1855 C  CD2   . PHE A 1 244 ? 96.862  44.018 52.076  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CD2   1 
ATOM   1856 C  CE1   . PHE A 1 244 ? 97.473  41.333 52.197  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE1   1 
ATOM   1857 C  CE2   . PHE A 1 244 ? 96.776  43.240 50.918  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CE2   1 
ATOM   1858 C  CZ    . PHE A 1 244 ? 97.084  41.894 50.983  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 244 PHE A CZ    1 
ATOM   1859 N  N     . VAL A 1 245 ? 98.937  46.736 53.659  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A N     1 
ATOM   1860 C  CA    . VAL A 1 245 ? 99.430  47.710 52.698  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A CA    1 
ATOM   1861 C  C     . VAL A 1 245 ? 100.949 47.818 52.731  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A C     1 
ATOM   1862 O  O     . VAL A 1 245 ? 101.603 47.593 51.723  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A O     1 
ATOM   1863 C  CB    . VAL A 1 245 ? 98.752  49.120 52.910  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A CB    1 
ATOM   1864 C  CG1   . VAL A 1 245 ? 99.519  50.222 52.188  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A CG1   1 
ATOM   1865 C  CG2   . VAL A 1 245 ? 97.321  49.088 52.370  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 245 VAL A CG2   1 
ATOM   1866 N  N     . ALA A 1 246 ? 101.504 48.002 53.917  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A N     1 
ATOM   1867 C  CA    . ALA A 1 246 ? 102.940 48.170 54.070  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CA    1 
ATOM   1868 C  C     . ALA A 1 246 ? 103.745 46.940 53.788  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A C     1 
ATOM   1869 O  O     . ALA A 1 246 ? 104.807 47.029 53.185  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A O     1 
ATOM   1870 C  CB    . ALA A 1 246 ? 103.263 48.676 55.456  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 246 ALA A CB    1 
ATOM   1871 N  N     . SER A 1 247 ? 103.216 45.784 54.165  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 247 SER A N     1 
ATOM   1872 C  CA    . SER A 1 247 ? 103.942 44.532 54.004  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CA    1 
ATOM   1873 C  C     . SER A 1 247 ? 103.791 43.812 52.690  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 247 SER A C     1 
ATOM   1874 O  O     . SER A 1 247 ? 104.724 43.110 52.269  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 247 SER A O     1 
ATOM   1875 C  CB    . SER A 1 247 ? 103.578 43.558 55.125  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CB    1 
ATOM   1876 O  OG    . SER A 1 247 ? 102.182 43.319 55.179  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 247 SER A OG    1 
ATOM   1877 N  N     . ARG A 1 248 ? 102.648 43.986 52.035  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A N     1 
ATOM   1878 C  CA    . ARG A 1 248 ? 102.394 43.268 50.808  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CA    1 
ATOM   1879 C  C     . ARG A 1 248 ? 102.032 44.094 49.589  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A C     1 
ATOM   1880 O  O     . ARG A 1 248 ? 101.705 43.521 48.542  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A O     1 
ATOM   1881 C  CB    . ARG A 1 248 ? 101.285 42.242 51.053  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CB    1 
ATOM   1882 C  CG    . ARG A 1 248 ? 101.672 40.958 51.767  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CG    1 
ATOM   1883 C  CD    . ARG A 1 248 ? 100.406 40.184 52.080  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CD    1 
ATOM   1884 N  NE    . ARG A 1 248 ? 100.438 38.764 51.724  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NE    1 
ATOM   1885 C  CZ    . ARG A 1 248 ? 100.042 38.262 50.554  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A CZ    1 
ATOM   1886 N  NH1   . ARG A 1 248 ? 99.590  39.055 49.595  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH1   1 
ATOM   1887 N  NH2   . ARG A 1 248 ? 100.047 36.949 50.354  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 248 ARG A NH2   1 
ATOM   1888 N  N     . THR A 1 249 ? 102.041 45.421 49.699  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 249 THR A N     1 
ATOM   1889 C  CA    . THR A 1 249 ? 101.693 46.245 48.541  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 249 THR A CA    1 
ATOM   1890 C  C     . THR A 1 249 ? 102.815 47.182 48.098  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 249 THR A C     1 
ATOM   1891 O  O     . THR A 1 249 ? 103.825 47.326 48.793  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 249 THR A O     1 
ATOM   1892 C  CB    . THR A 1 249 ? 100.343 47.011 48.739  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 249 THR A CB    1 
ATOM   1893 O  OG1   . THR A 1 249 ? 100.553 48.261 49.409  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 249 THR A OG1   1 
ATOM   1894 C  CG2   . THR A 1 249 ? 99.361  46.158 49.538  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 249 THR A CG2   1 
ATOM   1895 N  N     . GLU A 1 250 ? 102.663 47.738 46.892  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A N     1 
ATOM   1896 C  CA    . GLU A 1 250 ? 103.628 48.664 46.275  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CA    1 
ATOM   1897 C  C     . GLU A 1 250 ? 102.791 49.759 45.592  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A C     1 
ATOM   1898 O  O     . GLU A 1 250 ? 101.701 49.483 45.081  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A O     1 
ATOM   1899 C  CB    . GLU A 1 250 ? 104.437 47.894 45.232  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CB    1 
ATOM   1900 C  CG    . GLU A 1 250 ? 105.579 48.609 44.569  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CG    1 
ATOM   1901 C  CD    . GLU A 1 250 ? 106.847 47.734 44.525  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A CD    1 
ATOM   1902 O  OE1   . GLU A 1 250 ? 106.754 46.554 44.129  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE1   1 
ATOM   1903 O  OE2   . GLU A 1 250 ? 107.941 48.211 44.915  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 250 GLU A OE2   1 
ATOM   1904 N  N     . GLY A 1 251 ? 103.240 51.006 45.648  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A N     1 
ATOM   1905 C  CA    . GLY A 1 251 ? 102.491 52.072 44.998  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A CA    1 
ATOM   1906 C  C     . GLY A 1 251 ? 101.317 52.738 45.718  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A C     1 
ATOM   1907 O  O     . GLY A 1 251 ? 100.477 53.385 45.083  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 251 GLY A O     1 
ATOM   1908 N  N     . PHE A 1 252 ? 101.265 52.611 47.037  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A N     1 
ATOM   1909 C  CA    . PHE A 1 252 ? 100.203 53.233 47.806  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CA    1 
ATOM   1910 C  C     . PHE A 1 252 ? 100.231 54.754 47.647  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A C     1 
ATOM   1911 O  O     . PHE A 1 252 ? 99.256  55.349 47.192  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A O     1 
ATOM   1912 C  CB    . PHE A 1 252 ? 100.333 52.873 49.284  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CB    1 
ATOM   1913 C  CG    . PHE A 1 252 ? 99.323  53.550 50.166  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CG    1 
ATOM   1914 C  CD1   . PHE A 1 252 ? 97.969  53.258 50.045  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD1   1 
ATOM   1915 C  CD2   . PHE A 1 252 ? 99.727  54.474 51.128  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CD2   1 
ATOM   1916 C  CE1   . PHE A 1 252 ? 97.021  53.867 50.869  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE1   1 
ATOM   1917 C  CE2   . PHE A 1 252 ? 98.789  55.097 51.966  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CE2   1 
ATOM   1918 C  CZ    . PHE A 1 252 ? 97.426  54.791 51.833  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 252 PHE A CZ    1 
ATOM   1919 N  N     . GLU A 1 253 ? 101.352 55.380 48.002  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A N     1 
ATOM   1920 C  CA    . GLU A 1 253 ? 101.476 56.828 47.914  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CA    1 
ATOM   1921 C  C     . GLU A 1 253 ? 100.919 57.441 46.636  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A C     1 
ATOM   1922 O  O     . GLU A 1 253 ? 100.051 58.331 46.686  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A O     1 
ATOM   1923 C  CB    . GLU A 1 253 ? 102.932 57.283 48.078  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CB    1 
ATOM   1924 C  CG    . GLU A 1 253 ? 103.610 56.861 49.379  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CG    1 
ATOM   1925 C  CD    . GLU A 1 253 ? 102.759 57.126 50.620  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A CD    1 
ATOM   1926 O  OE1   . GLU A 1 253 ? 102.169 58.224 50.735  1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A OE1   1 
ATOM   1927 O  OE2   . GLU A 1 253 ? 102.690 56.225 51.487  1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 253 GLU A OE2   1 
ATOM   1928 N  N     . GLU A 1 254 ? 101.397 56.966 45.493  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 254 GLU A N     1 
ATOM   1929 C  CA    . GLU A 1 254 ? 100.951 57.529 44.232  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 254 GLU A CA    1 
ATOM   1930 C  C     . GLU A 1 254 ? 99.442  57.381 44.042  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 254 GLU A C     1 
ATOM   1931 O  O     . GLU A 1 254 ? 98.796  58.247 43.441  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 254 GLU A O     1 
ATOM   1932 C  CB    . GLU A 1 254 ? 101.779 56.974 43.054  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 254 GLU A CB    1 
ATOM   1933 C  CG    . GLU A 1 254 ? 103.311 57.346 43.076  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 254 GLU A CG    1 
ATOM   1934 C  CD    . GLU A 1 254 ? 103.638 58.849 42.722  1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 254 GLU A CD    1 
ATOM   1935 O  OE1   . GLU A 1 254 ? 102.882 59.786 43.119  1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 254 GLU A OE1   1 
ATOM   1936 O  OE2   . GLU A 1 254 ? 104.683 59.097 42.061  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 254 GLU A OE2   1 
ATOM   1937 N  N     . TYR A 1 255 ? 98.874  56.329 44.627  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A N     1 
ATOM   1938 C  CA    . TYR A 1 255 ? 97.434  56.070 44.549  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A CA    1 
ATOM   1939 C  C     . TYR A 1 255 ? 96.728  57.047 45.473  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A C     1 
ATOM   1940 O  O     . TYR A 1 255 ? 95.698  57.603 45.126  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A O     1 
ATOM   1941 C  CB    . TYR A 1 255 ? 97.118  54.629 44.984  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A CB    1 
ATOM   1942 C  CG    . TYR A 1 255 ? 95.638  54.310 45.124  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A CG    1 
ATOM   1943 C  CD1   . TYR A 1 255 ? 94.878  53.967 44.013  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A CD1   1 
ATOM   1944 C  CD2   . TYR A 1 255 ? 95.000  54.352 46.366  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A CD2   1 
ATOM   1945 C  CE1   . TYR A 1 255 ? 93.531  53.679 44.129  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A CE1   1 
ATOM   1946 C  CE2   . TYR A 1 255 ? 93.640  54.064 46.490  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A CE2   1 
ATOM   1947 C  CZ    . TYR A 1 255 ? 92.911  53.731 45.364  1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A CZ    1 
ATOM   1948 O  OH    . TYR A 1 255 ? 91.559  53.457 45.438  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 255 TYR A OH    1 
ATOM   1949 N  N     . ARG A 1 256 ? 97.312  57.252 46.647  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A N     1 
ATOM   1950 C  CA    . ARG A 1 256 ? 96.789  58.153 47.672  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A CA    1 
ATOM   1951 C  C     . ARG A 1 256 ? 96.515  59.531 47.057  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A C     1 
ATOM   1952 O  O     . ARG A 1 256 ? 95.433  60.106 47.255  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A O     1 
ATOM   1953 C  CB    . ARG A 1 256 ? 97.820  58.252 48.803  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A CB    1 
ATOM   1954 C  CG    . ARG A 1 256 ? 97.385  58.948 50.077  1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A CG    1 
ATOM   1955 C  CD    . ARG A 1 256 ? 98.579  59.124 51.051  1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A CD    1 
ATOM   1956 N  NE    . ARG A 1 256 ? 99.422  60.303 50.781  1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A NE    1 
ATOM   1957 C  CZ    . ARG A 1 256 ? 100.371 60.386 49.842  1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A CZ    1 
ATOM   1958 N  NH1   . ARG A 1 256 ? 100.628 59.361 49.042  1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A NH1   1 
ATOM   1959 N  NH2   . ARG A 1 256 ? 101.089 61.498 49.715  1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 256 ARG A NH2   1 
ATOM   1960 N  N     . LYS A 1 257 ? 97.470  60.024 46.262  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A N     1 
ATOM   1961 C  CA    . LYS A 1 257 ? 97.340  61.324 45.602  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CA    1 
ATOM   1962 C  C     . LYS A 1 257 ? 96.086  61.468 44.744  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A C     1 
ATOM   1963 O  O     . LYS A 1 257 ? 95.316  62.419 44.930  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A O     1 
ATOM   1964 C  CB    . LYS A 1 257 ? 98.549  61.623 44.719  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CB    1 
ATOM   1965 C  CG    . LYS A 1 257 ? 99.720  62.264 45.419  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CG    1 
ATOM   1966 C  CD    . LYS A 1 257 ? 100.578 61.249 46.172  1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CD    1 
ATOM   1967 C  CE    . LYS A 1 257 ? 101.945 61.835 46.543  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CE    1 
ATOM   1968 N  NZ    . LYS A 1 257 ? 102.704 60.935 47.446  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A NZ    1 
ATOM   1969 N  N     . ILE A 1 258 ? 95.872  60.534 43.815  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A N     1 
ATOM   1970 C  CA    . ILE A 1 258 ? 94.719  60.623 42.920  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CA    1 
ATOM   1971 C  C     . ILE A 1 258 ? 93.363  60.492 43.598  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A C     1 
ATOM   1972 O  O     . ILE A 1 258 ? 92.355  60.953 43.060  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A O     1 
ATOM   1973 C  CB    . ILE A 1 258 ? 94.782  59.628 41.747  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CB    1 
ATOM   1974 C  CG1   . ILE A 1 258 ? 96.188  59.553 41.193  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CG1   1 
ATOM   1975 C  CG2   . ILE A 1 258 ? 93.929  60.138 40.602  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CG2   1 
ATOM   1976 C  CD1   . ILE A 1 258 ? 96.269  58.733 39.941  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 258 ILE A CD1   1 
ATOM   1977 N  N     . VAL A 1 259 ? 93.311  59.859 44.761  1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A N     1 
ATOM   1978 C  CA    . VAL A 1 259 ? 92.026  59.739 45.427  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CA    1 
ATOM   1979 C  C     . VAL A 1 259 ? 91.748  60.950 46.324  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A C     1 
ATOM   1980 O  O     . VAL A 1 259 ? 90.586  61.338 46.538  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A O     1 
ATOM   1981 C  CB    . VAL A 1 259 ? 91.856  58.389 46.182  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CB    1 
ATOM   1982 C  CG1   . VAL A 1 259 ? 92.051  57.233 45.221  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CG1   1 
ATOM   1983 C  CG2   . VAL A 1 259 ? 92.787  58.293 47.359  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 259 VAL A CG2   1 
ATOM   1984 N  N     . GLU A 1 260 ? 92.817  61.593 46.793  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A N     1 
ATOM   1985 C  CA    . GLU A 1 260 ? 92.673  62.761 47.668  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A CA    1 
ATOM   1986 C  C     . GLU A 1 260 ? 91.786  63.765 46.962  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A C     1 
ATOM   1987 O  O     . GLU A 1 260 ? 90.930  64.399 47.568  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A O     1 
ATOM   1988 C  CB    . GLU A 1 260 ? 94.036  63.403 47.985  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A CB    1 
ATOM   1989 C  CG    . GLU A 1 260 ? 93.990  64.230 49.274  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A CG    1 
ATOM   1990 C  CD    . GLU A 1 260 ? 95.188  65.134 49.500  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A CD    1 
ATOM   1991 O  OE1   . GLU A 1 260 ? 96.134  65.120 48.684  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A OE1   1 
ATOM   1992 O  OE2   . GLU A 1 260 ? 95.170  65.870 50.507  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 260 GLU A OE2   1 
ATOM   1993 N  N     . GLY A 1 261 ? 91.973  63.847 45.653  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 261 GLY A N     1 
ATOM   1994 C  CA    . GLY A 1 261 ? 91.199  64.753 44.841  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 261 GLY A CA    1 
ATOM   1995 C  C     . GLY A 1 261 ? 89.765  64.311 44.815  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 261 GLY A C     1 
ATOM   1996 O  O     . GLY A 1 261 ? 88.895  65.041 45.262  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 261 GLY A O     1 
ATOM   1997 N  N     . TYR A 1 262 ? 89.530  63.086 44.365  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A N     1 
ATOM   1998 C  CA    . TYR A 1 262 ? 88.181  62.540 44.260  1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A CA    1 
ATOM   1999 C  C     . TYR A 1 262 ? 87.413  62.380 45.566  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A C     1 
ATOM   2000 O  O     . TYR A 1 262 ? 87.249  61.273 46.062  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A O     1 
ATOM   2001 C  CB    . TYR A 1 262 ? 88.212  61.203 43.531  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A CB    1 
ATOM   2002 C  CG    . TYR A 1 262 ? 88.567  61.298 42.080  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A CG    1 
ATOM   2003 C  CD1   . TYR A 1 262 ? 89.870  61.557 41.677  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A CD1   1 
ATOM   2004 C  CD2   . TYR A 1 262 ? 87.608  61.073 41.103  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A CD2   1 
ATOM   2005 C  CE1   . TYR A 1 262 ? 90.215  61.580 40.320  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A CE1   1 
ATOM   2006 C  CE2   . TYR A 1 262 ? 87.935  61.096 39.752  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A CE2   1 
ATOM   2007 C  CZ    . TYR A 1 262 ? 89.238  61.346 39.365  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A CZ    1 
ATOM   2008 O  OH    . TYR A 1 262 ? 89.553  61.359 38.028  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 262 TYR A OH    1 
ATOM   2009 N  N     . THR A 1 263 ? 86.934  63.485 46.113  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 263 THR A N     1 
ATOM   2010 C  CA    . THR A 1 263 ? 86.154  63.466 47.342  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 263 THR A CA    1 
ATOM   2011 C  C     . THR A 1 263 ? 84.729  63.016 46.971  1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 263 THR A C     1 
ATOM   2012 O  O     . THR A 1 263 ? 84.268  63.235 45.857  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 263 THR A O     1 
ATOM   2013 C  CB    . THR A 1 263 ? 86.120  64.881 47.974  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 263 THR A CB    1 
ATOM   2014 O  OG1   . THR A 1 263 ? 85.338  65.765 47.158  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 263 THR A OG1   1 
ATOM   2015 C  CG2   . THR A 1 263 ? 87.524  65.452 48.050  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 263 THR A CG2   1 
ATOM   2016 N  N     . PRO A 1 264 ? 84.001  62.413 47.905  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A N     1 
ATOM   2017 C  CA    . PRO A 1 264 ? 82.640  61.967 47.594  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CA    1 
ATOM   2018 C  C     . PRO A 1 264 ? 81.844  63.050 46.875  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A C     1 
ATOM   2019 O  O     . PRO A 1 264 ? 81.187  62.807 45.858  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A O     1 
ATOM   2020 C  CB    . PRO A 1 264 ? 82.056  61.692 48.982  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CB    1 
ATOM   2021 C  CG    . PRO A 1 264 ? 83.243  61.207 49.743  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CG    1 
ATOM   2022 C  CD    . PRO A 1 264 ? 84.327  62.177 49.321  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 264 PRO A CD    1 
ATOM   2023 N  N     . GLU A 1 265 ? 81.973  64.269 47.383  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A N     1 
ATOM   2024 C  CA    . GLU A 1 265 ? 81.272  65.414 46.838  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CA    1 
ATOM   2025 C  C     . GLU A 1 265 ? 81.618  65.756 45.402  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A C     1 
ATOM   2026 O  O     . GLU A 1 265 ? 80.722  65.978 44.604  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A O     1 
ATOM   2027 C  CB    . GLU A 1 265 ? 81.467  66.618 47.734  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CB    1 
ATOM   2028 C  CG    . GLU A 1 265 ? 80.746  66.506 49.066  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CG    1 
ATOM   2029 C  CD    . GLU A 1 265 ? 81.424  65.572 50.078  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CD    1 
ATOM   2030 O  OE1   . GLU A 1 265 ? 82.662  65.362 50.001  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE1   1 
ATOM   2031 O  OE2   . GLU A 1 265 ? 80.707  65.082 50.978  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE2   1 
ATOM   2032 N  N     . SER A 1 266 ? 82.899  65.753 45.050  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 266 SER A N     1 
ATOM   2033 C  CA    . SER A 1 266 ? 83.286  66.085 43.687  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CA    1 
ATOM   2034 C  C     . SER A 1 266 ? 82.741  65.072 42.694  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 266 SER A C     1 
ATOM   2035 O  O     . SER A 1 266 ? 82.713  65.327 41.484  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 266 SER A O     1 
ATOM   2036 C  CB    . SER A 1 266 ? 84.806  66.181 43.558  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CB    1 
ATOM   2037 O  OG    . SER A 1 266 ? 85.429  64.939 43.811  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 266 SER A OG    1 
ATOM   2038 N  N     . VAL A 1 267 ? 82.244  63.948 43.210  1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A N     1 
ATOM   2039 C  CA    . VAL A 1 267 ? 81.716  62.889 42.357  1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A CA    1 
ATOM   2040 C  C     . VAL A 1 267 ? 80.198  62.918 42.146  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A C     1 
ATOM   2041 O  O     . VAL A 1 267 ? 79.718  62.525 41.083  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A O     1 
ATOM   2042 C  CB    . VAL A 1 267 ? 82.161  61.521 42.868  1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A CB    1 
ATOM   2043 C  CG1   . VAL A 1 267 ? 82.100  60.525 41.763  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A CG1   1 
ATOM   2044 C  CG2   . VAL A 1 267 ? 83.580  61.598 43.368  1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 267 VAL A CG2   1 
ATOM   2045 N  N     . GLU A 1 268 ? 79.461  63.369 43.157  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A N     1 
ATOM   2046 C  CA    . GLU A 1 268 ? 77.990  63.498 43.136  1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A CA    1 
ATOM   2047 C  C     . GLU A 1 268 ? 77.291  63.457 41.762  1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A C     1 
ATOM   2048 O  O     . GLU A 1 268 ? 76.488  62.582 41.481  1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A O     1 
ATOM   2049 C  CB    . GLU A 1 268 ? 77.591  64.827 43.795  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A CB    1 
ATOM   2050 C  CG    . GLU A 1 268 ? 76.517  64.744 44.844  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A CG    1 
ATOM   2051 C  CD    . GLU A 1 268 ? 77.087  64.574 46.227  1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A CD    1 
ATOM   2052 O  OE1   . GLU A 1 268 ? 78.196  64.012 46.325  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A OE1   1 
ATOM   2053 O  OE2   . GLU A 1 268 ? 76.433  64.986 47.216  1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 268 GLU A OE2   1 
ATOM   2054 N  N     . ASP A 1 269 ? 77.590  64.432 40.917  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A N     1 
ATOM   2055 C  CA    . ASP A 1 269 ? 76.959  64.527 39.610  1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A CA    1 
ATOM   2056 C  C     . ASP A 1 269 ? 77.390  63.497 38.568  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A C     1 
ATOM   2057 O  O     . ASP A 1 269 ? 76.545  62.989 37.830  1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A O     1 
ATOM   2058 C  CB    . ASP A 1 269 ? 77.090  65.959 39.064  1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A CB    1 
ATOM   2059 C  CG    . ASP A 1 269 ? 76.425  66.993 39.975  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A CG    1 
ATOM   2060 O  OD1   . ASP A 1 269 ? 75.750  66.592 40.962  1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A OD1   1 
ATOM   2061 O  OD2   . ASP A 1 269 ? 76.582  68.210 39.709  1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 269 ASP A OD2   1 
ATOM   2062 N  N     . ILE A 1 270 ? 78.689  63.207 38.475  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 270 ILE A N     1 
ATOM   2063 C  CA    . ILE A 1 270 ? 79.158  62.231 37.495  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 270 ILE A CA    1 
ATOM   2064 C  C     . ILE A 1 270 ? 78.607  60.855 37.838  1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 270 ILE A C     1 
ATOM   2065 O  O     . ILE A 1 270 ? 78.029  60.194 36.986  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 270 ILE A O     1 
ATOM   2066 C  CB    . ILE A 1 270 ? 80.713  62.183 37.388  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 270 ILE A CB    1 
ATOM   2067 C  CG1   . ILE A 1 270 ? 81.237  63.416 36.641  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 270 ILE A CG1   1 
ATOM   2068 C  CG2   . ILE A 1 270 ? 81.171  60.913 36.656  1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 270 ILE A CG2   1 
ATOM   2069 C  CD1   . ILE A 1 270 ? 82.738  63.364 36.333  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 270 ILE A CD1   1 
ATOM   2070 N  N     . THR A 1 271 ? 78.770  60.427 39.083  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 271 THR A N     1 
ATOM   2071 C  CA    . THR A 1 271 ? 78.255  59.119 39.465  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 271 THR A CA    1 
ATOM   2072 C  C     . THR A 1 271 ? 76.752  59.106 39.573  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 271 THR A C     1 
ATOM   2073 O  O     . THR A 1 271 ? 76.132  58.072 39.432  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 271 THR A O     1 
ATOM   2074 C  CB    . THR A 1 271 ? 78.810  58.591 40.841  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 271 THR A CB    1 
ATOM   2075 O  OG1   . THR A 1 271 ? 78.607  59.551 41.896  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 271 THR A OG1   1 
ATOM   2076 C  CG2   . THR A 1 271 ? 80.266  58.216 40.723  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 271 THR A CG2   1 
ATOM   2077 N  N     . GLY A 1 272 ? 76.169  60.255 39.856  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 272 GLY A N     1 
ATOM   2078 C  CA    . GLY A 1 272 ? 74.737  60.302 40.049  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 272 GLY A CA    1 
ATOM   2079 C  C     . GLY A 1 272 ? 74.438  59.657 41.401  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 272 GLY A C     1 
ATOM   2080 O  O     . GLY A 1 272 ? 73.296  59.277 41.678  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 272 GLY A O     1 
ATOM   2081 N  N     . VAL A 1 273 ? 75.465  59.498 42.234  1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A N     1 
ATOM   2082 C  CA    . VAL A 1 273 ? 75.289  58.910 43.558  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A CA    1 
ATOM   2083 C  C     . VAL A 1 273 ? 75.691  59.957 44.600  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A C     1 
ATOM   2084 O  O     . VAL A 1 273 ? 76.596  60.768 44.370  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A O     1 
ATOM   2085 C  CB    . VAL A 1 273 ? 76.118  57.603 43.733  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A CB    1 
ATOM   2086 C  CG1   . VAL A 1 273 ? 75.880  57.001 45.104  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A CG1   1 
ATOM   2087 C  CG2   . VAL A 1 273 ? 75.735  56.592 42.661  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 273 VAL A CG2   1 
ATOM   2088 N  N     . SER A 1 274 ? 75.028  59.947 45.748  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 274 SER A N     1 
ATOM   2089 C  CA    . SER A 1 274 ? 75.314  60.937 46.772  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 274 SER A CA    1 
ATOM   2090 C  C     . SER A 1 274 ? 76.518  60.617 47.628  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 274 SER A C     1 
ATOM   2091 O  O     . SER A 1 274 ? 76.686  59.487 48.089  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 274 SER A O     1 
ATOM   2092 C  CB    . SER A 1 274 ? 74.103  61.136 47.664  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 274 SER A CB    1 
ATOM   2093 O  OG    . SER A 1 274 ? 73.823  59.941 48.357  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 274 SER A OG    1 
ATOM   2094 N  N     . ALA A 1 275 ? 77.281  61.661 47.932  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A N     1 
ATOM   2095 C  CA    . ALA A 1 275 ? 78.479  61.558 48.747  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A CA    1 
ATOM   2096 C  C     . ALA A 1 275 ? 78.306  60.608 49.922  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A C     1 
ATOM   2097 O  O     . ALA A 1 275 ? 79.223  59.850 50.249  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A O     1 
ATOM   2098 C  CB    . ALA A 1 275 ? 78.891  62.926 49.230  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A CB    1 
ATOM   2099 N  N     . SER A 1 276 ? 77.114  60.610 50.510  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 276 SER A N     1 
ATOM   2100 C  CA    . SER A 1 276 ? 76.809  59.748 51.651  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 276 SER A CA    1 
ATOM   2101 C  C     . SER A 1 276 ? 76.906  58.280 51.301  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 276 SER A C     1 
ATOM   2102 O  O     . SER A 1 276 ? 77.662  57.545 51.938  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 276 SER A O     1 
ATOM   2103 C  CB    . SER A 1 276 ? 75.415  60.033 52.220  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 276 SER A CB    1 
ATOM   2104 O  OG    . SER A 1 276 ? 74.396  59.788 51.261  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 276 SER A OG    1 
ATOM   2105 N  N     . GLU A 1 277 ? 76.128  57.849 50.312  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 277 GLU A N     1 
ATOM   2106 C  CA    . GLU A 1 277 ? 76.153  56.453 49.894  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 277 GLU A CA    1 
ATOM   2107 C  C     . GLU A 1 277 ? 77.605  56.042 49.666  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 277 GLU A C     1 
ATOM   2108 O  O     . GLU A 1 277 ? 78.050  55.033 50.209  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 277 GLU A O     1 
ATOM   2109 C  CB    . GLU A 1 277 ? 75.385  56.248 48.596  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 277 GLU A CB    1 
ATOM   2110 C  CG    . GLU A 1 277 ? 73.907  56.461 48.659  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 277 GLU A CG    1 
ATOM   2111 C  CD    . GLU A 1 277 ? 73.261  56.248 47.288  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 277 GLU A CD    1 
ATOM   2112 O  OE1   . GLU A 1 277 ? 73.231  55.080 46.810  1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 277 GLU A OE1   1 
ATOM   2113 O  OE2   . GLU A 1 277 ? 72.816  57.253 46.676  1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 277 GLU A OE2   1 
ATOM   2114 N  N     . ILE A 1 278 ? 78.341  56.852 48.895  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 278 ILE A N     1 
ATOM   2115 C  CA    . ILE A 1 278 ? 79.753  56.591 48.592  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 278 ILE A CA    1 
ATOM   2116 C  C     . ILE A 1 278 ? 80.537  56.335 49.869  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 278 ILE A C     1 
ATOM   2117 O  O     . ILE A 1 278 ? 81.337  55.390 49.923  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 278 ILE A O     1 
ATOM   2118 C  CB    . ILE A 1 278 ? 80.413  57.750 47.833  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 278 ILE A CB    1 
ATOM   2119 C  CG1   . ILE A 1 278 ? 79.770  57.924 46.457  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 278 ILE A CG1   1 
ATOM   2120 C  CG2   . ILE A 1 278 ? 81.878  57.473 47.652  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 278 ILE A CG2   1 
ATOM   2121 C  CD1   . ILE A 1 278 ? 80.482  58.936 45.571  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 278 ILE A CD1   1 
ATOM   2122 N  N     . ARG A 1 279 ? 80.261  57.154 50.892  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A N     1 
ATOM   2123 C  CA    . ARG A 1 279 ? 80.890  57.047 52.217  1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CA    1 
ATOM   2124 C  C     . ARG A 1 279 ? 80.475  55.775 52.952  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A C     1 
ATOM   2125 O  O     . ARG A 1 279 ? 81.306  55.061 53.495  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A O     1 
ATOM   2126 C  CB    . ARG A 1 279 ? 80.492  58.221 53.106  1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CB    1 
ATOM   2127 C  CG    . ARG A 1 279 ? 81.235  59.513 52.883  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CG    1 
ATOM   2128 C  CD    . ARG A 1 279 ? 80.846  60.498 53.980  1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CD    1 
ATOM   2129 N  NE    . ARG A 1 279 ? 80.904  61.886 53.530  1.00 43.42 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A NE    1 
ATOM   2130 C  CZ    . ARG A 1 279 ? 81.989  62.470 53.023  1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A CZ    1 
ATOM   2131 N  NH1   . ARG A 1 279 ? 83.131  61.798 52.887  1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A NH1   1 
ATOM   2132 N  NH2   . ARG A 1 279 ? 81.935  63.744 52.665  1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 279 ARG A NH2   1 
ATOM   2133 N  N     . GLN A 1 280 ? 79.174  55.545 53.019  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 280 GLN A N     1 
ATOM   2134 C  CA    . GLN A 1 280 ? 78.612  54.384 53.676  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 280 GLN A CA    1 
ATOM   2135 C  C     . GLN A 1 280 ? 79.005  53.079 52.989  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 280 GLN A C     1 
ATOM   2136 O  O     . GLN A 1 280 ? 79.072  52.033 53.636  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 280 GLN A O     1 
ATOM   2137 C  CB    . GLN A 1 280 ? 77.087  54.521 53.699  1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 280 GLN A CB    1 
ATOM   2138 C  CG    . GLN A 1 280 ? 76.316  53.244 54.046  1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 280 GLN A CG    1 
ATOM   2139 C  CD    . GLN A 1 280 ? 74.808  53.434 54.002  1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 280 GLN A CD    1 
ATOM   2140 O  OE1   . GLN A 1 280 ? 74.051  52.461 54.050  1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 280 GLN A OE1   1 
ATOM   2141 N  NE2   . GLN A 1 280 ? 74.360  54.691 53.912  1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 280 GLN A NE2   1 
ATOM   2142 N  N     . ALA A 1 281 ? 79.249  53.135 51.682  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 281 ALA A N     1 
ATOM   2143 C  CA    . ALA A 1 281 ? 79.616  51.943 50.915  1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 281 ALA A CA    1 
ATOM   2144 C  C     . ALA A 1 281 ? 81.079  51.595 51.144  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 281 ALA A C     1 
ATOM   2145 O  O     . ALA A 1 281 ? 81.417  50.446 51.418  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 281 ALA A O     1 
ATOM   2146 C  CB    . ALA A 1 281 ? 79.352  52.158 49.429  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 281 ALA A CB    1 
ATOM   2147 N  N     . ALA A 1 282 ? 81.944  52.600 51.027  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A N     1 
ATOM   2148 C  CA    . ALA A 1 282 ? 83.374  52.406 51.223  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A CA    1 
ATOM   2149 C  C     . ALA A 1 282 ? 83.553  51.988 52.668  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A C     1 
ATOM   2150 O  O     . ALA A 1 282 ? 84.248  51.020 52.961  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A O     1 
ATOM   2151 C  CB    . ALA A 1 282 ? 84.124  53.694 50.928  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 282 ALA A CB    1 
ATOM   2152 N  N     . ARG A 1 283 ? 82.864  52.696 53.556  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A N     1 
ATOM   2153 C  CA    . ARG A 1 283 ? 82.887  52.415 54.984  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CA    1 
ATOM   2154 C  C     . ARG A 1 283 ? 82.455  50.972 55.216  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A C     1 
ATOM   2155 O  O     . ARG A 1 283 ? 83.076  50.246 55.989  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A O     1 
ATOM   2156 C  CB    . ARG A 1 283 ? 81.892  53.314 55.723  1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CB    1 
ATOM   2157 C  CG    . ARG A 1 283 ? 82.345  54.715 56.075  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CG    1 
ATOM   2158 C  CD    . ARG A 1 283 ? 81.704  55.062 57.406  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CD    1 
ATOM   2159 N  NE    . ARG A 1 283 ? 81.870  56.442 57.831  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NE    1 
ATOM   2160 C  CZ    . ARG A 1 283 ? 81.368  57.487 57.187  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A CZ    1 
ATOM   2161 N  NH1   . ARG A 1 283 ? 80.676  57.324 56.068  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH1   1 
ATOM   2162 N  NH2   . ARG A 1 283 ? 81.506  58.700 57.705  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 283 ARG A NH2   1 
ATOM   2163 N  N     . MET A 1 284 ? 81.375  50.571 54.556  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 284 MET A N     1 
ATOM   2164 C  CA    . MET A 1 284 ? 80.860  49.226 54.707  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 284 MET A CA    1 
ATOM   2165 C  C     . MET A 1 284 ? 81.887  48.202 54.236  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 284 MET A C     1 
ATOM   2166 O  O     . MET A 1 284 ? 82.337  47.371 55.025  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 284 MET A O     1 
ATOM   2167 C  CB    . MET A 1 284 ? 79.520  49.048 53.955  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 284 MET A CB    1 
ATOM   2168 C  CG    . MET A 1 284 ? 78.466  48.217 54.733  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 284 MET A CG    1 
ATOM   2169 S  SD    . MET A 1 284 ? 76.968  47.679 53.840  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 284 MET A SD    1 
ATOM   2170 C  CE    . MET A 1 284 ? 75.864  49.048 54.217  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 284 MET A CE    1 
ATOM   2171 N  N     . TYR A 1 285 ? 82.293  48.298 52.971  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A N     1 
ATOM   2172 C  CA    . TYR A 1 285 ? 83.260  47.373 52.375  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CA    1 
ATOM   2173 C  C     . TYR A 1 285 ? 84.505  47.171 53.232  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A C     1 
ATOM   2174 O  O     . TYR A 1 285 ? 84.869  46.042 53.549  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A O     1 
ATOM   2175 C  CB    . TYR A 1 285 ? 83.651  47.845 50.970  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CB    1 
ATOM   2176 C  CG    . TYR A 1 285 ? 84.747  47.020 50.331  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CG    1 
ATOM   2177 C  CD1   . TYR A 1 285 ? 84.492  45.736 49.846  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CD1   1 
ATOM   2178 C  CD2   . TYR A 1 285 ? 86.052  47.514 50.247  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CD2   1 
ATOM   2179 C  CE1   . TYR A 1 285 ? 85.510  44.962 49.300  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CE1   1 
ATOM   2180 C  CE2   . TYR A 1 285 ? 87.083  46.749 49.703  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CE2   1 
ATOM   2181 C  CZ    . TYR A 1 285 ? 86.812  45.473 49.235  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A CZ    1 
ATOM   2182 O  OH    . TYR A 1 285 ? 87.852  44.707 48.749  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 285 TYR A OH    1 
ATOM   2183 N  N     . ALA A 1 286 ? 85.128  48.280 53.618  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A N     1 
ATOM   2184 C  CA    . ALA A 1 286 ? 86.335  48.284 54.440  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CA    1 
ATOM   2185 C  C     . ALA A 1 286 ? 86.101  47.718 55.833  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A C     1 
ATOM   2186 O  O     . ALA A 1 286 ? 87.048  47.301 56.502  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A O     1 
ATOM   2187 C  CB    . ALA A 1 286 ? 86.872  49.697 54.559  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 286 ALA A CB    1 
ATOM   2188 N  N     . GLN A 1 287 ? 84.853  47.718 56.288  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 287 GLN A N     1 
ATOM   2189 C  CA    . GLN A 1 287 ? 84.567  47.216 57.615  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 287 GLN A CA    1 
ATOM   2190 C  C     . GLN A 1 287 ? 84.361  45.706 57.720  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 287 GLN A C     1 
ATOM   2191 O  O     . GLN A 1 287 ? 84.579  45.125 58.787  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 287 GLN A O     1 
ATOM   2192 C  CB    . GLN A 1 287 ? 83.410  47.991 58.238  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 287 GLN A CB    1 
ATOM   2193 C  CG    . GLN A 1 287 ? 83.825  48.892 59.413  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 287 GLN A CG    1 
ATOM   2194 C  CD    . GLN A 1 287 ? 84.408  50.252 59.004  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 287 GLN A CD    1 
ATOM   2195 O  OE1   . GLN A 1 287 ? 83.884  51.316 59.389  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 287 GLN A OE1   1 
ATOM   2196 N  NE2   . GLN A 1 287 ? 85.521  50.226 58.265  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 287 GLN A NE2   1 
ATOM   2197 N  N     . ALA A 1 288 ? 83.972  45.060 56.626  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A N     1 
ATOM   2198 C  CA    . ALA A 1 288 ? 83.756  43.607 56.638  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CA    1 
ATOM   2199 C  C     . ALA A 1 288 ? 85.041  42.892 57.007  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A C     1 
ATOM   2200 O  O     . ALA A 1 288 ? 86.087  43.238 56.467  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A O     1 
ATOM   2201 C  CB    . ALA A 1 288 ? 83.312  43.141 55.285  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 288 ALA A CB    1 
ATOM   2202 N  N     . LYS A 1 289 ? 84.982  41.910 57.915  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A N     1 
ATOM   2203 C  CA    . LYS A 1 289 ? 86.192  41.169 58.292  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CA    1 
ATOM   2204 C  C     . LYS A 1 289 ? 86.792  40.574 57.016  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A C     1 
ATOM   2205 O  O     . LYS A 1 289 ? 88.004  40.519 56.854  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A O     1 
ATOM   2206 C  CB    . LYS A 1 289 ? 85.885  40.059 59.299  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CB    1 
ATOM   2207 C  CG    . LYS A 1 289 ? 85.333  40.522 60.642  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CG    1 
ATOM   2208 C  CD    . LYS A 1 289 ? 84.721  39.343 61.451  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CD    1 
ATOM   2209 C  CE    . LYS A 1 289 ? 84.111  39.771 62.810  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A CE    1 
ATOM   2210 N  NZ    . LYS A 1 289 ? 85.075  39.866 63.981  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 289 LYS A NZ    1 
ATOM   2211 N  N     . SER A 1 290 ? 85.923  40.125 56.119  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 290 SER A N     1 
ATOM   2212 C  CA    . SER A 1 290 ? 86.316  39.569 54.838  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 290 SER A CA    1 
ATOM   2213 C  C     . SER A 1 290 ? 85.266  40.061 53.879  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 290 SER A C     1 
ATOM   2214 O  O     . SER A 1 290 ? 84.074  39.955 54.183  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 290 SER A O     1 
ATOM   2215 C  CB    . SER A 1 290 ? 86.290  38.057 54.882  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 290 SER A CB    1 
ATOM   2216 O  OG    . SER A 1 290 ? 87.420  37.580 55.587  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 290 SER A OG    1 
ATOM   2217 N  N     . ALA A 1 291 ? 85.693  40.637 52.756  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A N     1 
ATOM   2218 C  CA    . ALA A 1 291 ? 84.780  41.163 51.743  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A CA    1 
ATOM   2219 C  C     . ALA A 1 291 ? 85.277  40.715 50.389  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A C     1 
ATOM   2220 O  O     . ALA A 1 291 ? 86.470  40.794 50.127  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A O     1 
ATOM   2221 C  CB    . ALA A 1 291 ? 84.760  42.681 51.814  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 291 ALA A CB    1 
ATOM   2222 N  N     . ALA A 1 292 ? 84.398  40.232 49.527  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A N     1 
ATOM   2223 C  CA    . ALA A 1 292 ? 84.837  39.767 48.219  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A CA    1 
ATOM   2224 C  C     . ALA A 1 292 ? 84.226  40.560 47.091  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A C     1 
ATOM   2225 O  O     . ALA A 1 292 ? 83.019  40.837 47.105  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A O     1 
ATOM   2226 C  CB    . ALA A 1 292 ? 84.510  38.279 48.033  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 292 ALA A CB    1 
ATOM   2227 N  N     . ILE A 1 293 ? 85.051  40.883 46.092  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 293 ILE A N     1 
ATOM   2228 C  CA    . ILE A 1 293 ? 84.586  41.629 44.935  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CA    1 
ATOM   2229 C  C     . ILE A 1 293 ? 84.214  40.707 43.769  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 293 ILE A C     1 
ATOM   2230 O  O     . ILE A 1 293 ? 85.070  39.970 43.278  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 293 ILE A O     1 
ATOM   2231 C  CB    . ILE A 1 293 ? 85.645  42.660 44.465  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CB    1 
ATOM   2232 C  CG1   . ILE A 1 293 ? 85.862  43.714 45.558  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CG1   1 
ATOM   2233 C  CG2   . ILE A 1 293 ? 85.186  43.334 43.182  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CG2   1 
ATOM   2234 C  CD1   . ILE A 1 293 ? 86.958  44.740 45.271  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 293 ILE A CD1   1 
ATOM   2235 N  N     . LEU A 1 294 ? 82.937  40.676 43.388  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A N     1 
ATOM   2236 C  CA    . LEU A 1 294 ? 82.531  39.876 42.241  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CA    1 
ATOM   2237 C  C     . LEU A 1 294 ? 82.194  40.903 41.177  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A C     1 
ATOM   2238 O  O     . LEU A 1 294 ? 81.353  41.797 41.413  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A O     1 
ATOM   2239 C  CB    . LEU A 1 294 ? 81.299  39.028 42.529  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CB    1 
ATOM   2240 C  CG    . LEU A 1 294 ? 81.241  38.175 43.800  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CG    1 
ATOM   2241 C  CD1   . LEU A 1 294 ? 79.877  37.527 43.840  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD1   1 
ATOM   2242 C  CD2   . LEU A 1 294 ? 82.329  37.124 43.827  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 294 LEU A CD2   1 
ATOM   2243 N  N     . TRP A 1 295 ? 82.850  40.809 40.019  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 295 TRP A N     1 
ATOM   2244 C  CA    . TRP A 1 295 ? 82.596  41.772 38.942  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CA    1 
ATOM   2245 C  C     . TRP A 1 295 ? 82.512  41.100 37.581  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 295 TRP A C     1 
ATOM   2246 O  O     . TRP A 1 295 ? 82.896  39.937 37.436  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 295 TRP A O     1 
ATOM   2247 C  CB    . TRP A 1 295 ? 83.654  42.897 38.955  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CB    1 
ATOM   2248 C  CG    . TRP A 1 295 ? 84.993  42.577 38.331  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CG    1 
ATOM   2249 C  CD1   . TRP A 1 295 ? 85.250  42.343 37.003  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CD1   1 
ATOM   2250 C  CD2   . TRP A 1 295 ? 86.259  42.536 38.996  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CD2   1 
ATOM   2251 N  NE1   . TRP A 1 295 ? 86.601  42.172 36.807  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 295 TRP A NE1   1 
ATOM   2252 C  CE2   . TRP A 1 295 ? 87.245  42.283 38.012  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CE2   1 
ATOM   2253 C  CE3   . TRP A 1 295 ? 86.660  42.694 40.323  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CE3   1 
ATOM   2254 C  CZ2   . TRP A 1 295 ? 88.608  42.187 38.317  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CZ2   1 
ATOM   2255 C  CZ3   . TRP A 1 295 ? 88.027  42.599 40.627  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CZ3   1 
ATOM   2256 C  CH2   . TRP A 1 295 ? 88.980  42.348 39.622  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 295 TRP A CH2   1 
ATOM   2257 N  N     . GLY A 1 296 ? 82.041  41.837 36.582  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A N     1 
ATOM   2258 C  CA    . GLY A 1 296 ? 81.909  41.259 35.251  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A CA    1 
ATOM   2259 C  C     . GLY A 1 296 ? 82.094  42.195 34.063  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A C     1 
ATOM   2260 O  O     . GLY A 1 296 ? 83.113  42.881 33.939  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 296 GLY A O     1 
ATOM   2261 N  N     . MET A 1 297 ? 81.091  42.231 33.190  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 297 MET A N     1 
ATOM   2262 C  CA    . MET A 1 297 ? 81.143  43.069 31.986  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CA    1 
ATOM   2263 C  C     . MET A 1 297 ? 80.776  44.552 32.165  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 297 MET A C     1 
ATOM   2264 O  O     . MET A 1 297 ? 81.013  45.365 31.275  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 297 MET A O     1 
ATOM   2265 C  CB    . MET A 1 297 ? 80.302  42.446 30.866  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CB    1 
ATOM   2266 C  CG    . MET A 1 297 ? 80.618  40.982 30.588  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CG    1 
ATOM   2267 S  SD    . MET A 1 297 ? 82.411  40.607 30.457  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 297 MET A SD    1 
ATOM   2268 C  CE    . MET A 1 297 ? 82.496  40.660 28.706  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CE    1 
ATOM   2269 N  N     . GLY A 1 298 ? 80.222  44.909 33.316  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 298 GLY A N     1 
ATOM   2270 C  CA    . GLY A 1 298 ? 79.885  46.292 33.562  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 298 GLY A CA    1 
ATOM   2271 C  C     . GLY A 1 298 ? 81.185  47.026 33.797  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 298 GLY A C     1 
ATOM   2272 O  O     . GLY A 1 298 ? 81.222  48.260 33.935  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 298 GLY A O     1 
ATOM   2273 N  N     . VAL A 1 299 ? 82.261  46.248 33.876  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A N     1 
ATOM   2274 C  CA    . VAL A 1 299 ? 83.600  46.769 34.088  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CA    1 
ATOM   2275 C  C     . VAL A 1 299 ? 84.431  46.655 32.807  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A C     1 
ATOM   2276 O  O     . VAL A 1 299 ? 84.796  47.647 32.172  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A O     1 
ATOM   2277 C  CB    . VAL A 1 299 ? 84.305  45.980 35.233  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CB    1 
ATOM   2278 C  CG1   . VAL A 1 299 ? 85.780  46.332 35.326  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CG1   1 
ATOM   2279 C  CG2   . VAL A 1 299 ? 83.626  46.262 36.549  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 299 VAL A CG2   1 
ATOM   2280 N  N     . THR A 1 300 ? 84.651  45.425 32.392  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 300 THR A N     1 
ATOM   2281 C  CA    . THR A 1 300 ? 85.489  45.151 31.256  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 300 THR A CA    1 
ATOM   2282 C  C     . THR A 1 300 ? 85.115  45.726 29.904  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 300 THR A C     1 
ATOM   2283 O  O     . THR A 1 300 ? 85.977  46.251 29.191  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 300 THR A O     1 
ATOM   2284 C  CB    . THR A 1 300 ? 85.761  43.642 31.170  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 300 THR A CB    1 
ATOM   2285 O  OG1   . THR A 1 300 ? 84.515  42.926 31.177  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 300 THR A OG1   1 
ATOM   2286 C  CG2   . THR A 1 300 ? 86.595  43.202 32.365  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 300 THR A CG2   1 
ATOM   2287 N  N     . GLN A 1 301 ? 83.838  45.680 29.559  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A N     1 
ATOM   2288 C  CA    . GLN A 1 301 ? 83.400  46.172 28.248  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CA    1 
ATOM   2289 C  C     . GLN A 1 301 ? 83.249  47.681 28.059  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A C     1 
ATOM   2290 O  O     . GLN A 1 301 ? 82.346  48.162 27.358  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A O     1 
ATOM   2291 C  CB    . GLN A 1 301 ? 82.163  45.404 27.790  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CB    1 
ATOM   2292 C  CG    . GLN A 1 301 ? 82.530  43.963 27.501  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CG    1 
ATOM   2293 C  CD    . GLN A 1 301 ? 81.367  43.137 27.056  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A CD    1 
ATOM   2294 O  OE1   . GLN A 1 301 ? 80.215  43.428 27.400  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A OE1   1 
ATOM   2295 N  NE2   . GLN A 1 301 ? 81.655  42.084 26.288  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 301 GLN A NE2   1 
ATOM   2296 N  N     . PHE A 1 302 ? 84.195  48.389 28.664  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A N     1 
ATOM   2297 C  CA    . PHE A 1 302 ? 84.318  49.830 28.630  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CA    1 
ATOM   2298 C  C     . PHE A 1 302 ? 85.814  50.020 28.362  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A C     1 
ATOM   2299 O  O     . PHE A 1 302 ? 86.633  49.426 29.065  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A O     1 
ATOM   2300 C  CB    . PHE A 1 302 ? 83.981  50.409 30.001  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CB    1 
ATOM   2301 C  CG    . PHE A 1 302 ? 82.501  50.624 30.246  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CG    1 
ATOM   2302 C  CD1   . PHE A 1 302 ? 81.801  51.615 29.555  1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CD1   1 
ATOM   2303 C  CD2   . PHE A 1 302 ? 81.840  49.922 31.248  1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CD2   1 
ATOM   2304 C  CE1   . PHE A 1 302 ? 80.482  51.905 29.866  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CE1   1 
ATOM   2305 C  CE2   . PHE A 1 302 ? 80.530  50.210 31.560  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CE2   1 
ATOM   2306 C  CZ    . PHE A 1 302 ? 79.849  51.204 30.873  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 302 PHE A CZ    1 
ATOM   2307 N  N     . TYR A 1 303 ? 86.183  50.850 27.383  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A N     1 
ATOM   2308 C  CA    . TYR A 1 303 ? 87.596  51.061 27.053  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A CA    1 
ATOM   2309 C  C     . TYR A 1 303 ? 88.486  51.478 28.238  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A C     1 
ATOM   2310 O  O     . TYR A 1 303 ? 89.680  51.191 28.252  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A O     1 
ATOM   2311 C  CB    . TYR A 1 303 ? 87.739  51.991 25.832  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A CB    1 
ATOM   2312 C  CG    . TYR A 1 303 ? 88.149  53.410 26.121  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A CG    1 
ATOM   2313 C  CD1   . TYR A 1 303 ? 87.287  54.281 26.797  1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A CD1   1 
ATOM   2314 C  CD2   . TYR A 1 303 ? 89.418  53.875 25.767  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A CD2   1 
ATOM   2315 C  CE1   . TYR A 1 303 ? 87.683  55.590 27.128  1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A CE1   1 
ATOM   2316 C  CE2   . TYR A 1 303 ? 89.823  55.166 26.092  1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A CE2   1 
ATOM   2317 C  CZ    . TYR A 1 303 ? 88.947  56.016 26.778  1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A CZ    1 
ATOM   2318 O  OH    . TYR A 1 303 ? 89.344  57.277 27.152  1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 303 TYR A OH    1 
ATOM   2319 N  N     . GLN A 1 304 ? 87.892  52.089 29.259  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A N     1 
ATOM   2320 C  CA    . GLN A 1 304 ? 88.632  52.490 30.459  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CA    1 
ATOM   2321 C  C     . GLN A 1 304 ? 88.559  51.314 31.467  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A C     1 
ATOM   2322 O  O     . GLN A 1 304 ? 88.782  51.494 32.670  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A O     1 
ATOM   2323 C  CB    . GLN A 1 304 ? 87.980  53.740 31.075  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CB    1 
ATOM   2324 C  CG    . GLN A 1 304 ? 88.933  54.869 31.494  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CG    1 
ATOM   2325 C  CD    . GLN A 1 304 ? 88.591  55.497 32.862  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A CD    1 
ATOM   2326 O  OE1   . GLN A 1 304 ? 87.433  55.798 33.173  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A OE1   1 
ATOM   2327 N  NE2   . GLN A 1 304 ? 89.615  55.714 33.671  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 304 GLN A NE2   1 
ATOM   2328 N  N     . GLY A 1 305 ? 88.315  50.109 30.951  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 305 GLY A N     1 
ATOM   2329 C  CA    . GLY A 1 305 ? 88.158  48.917 31.773  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 305 GLY A CA    1 
ATOM   2330 C  C     . GLY A 1 305 ? 89.329  48.218 32.446  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 305 GLY A C     1 
ATOM   2331 O  O     . GLY A 1 305 ? 89.122  47.503 33.414  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 305 GLY A O     1 
ATOM   2332 N  N     . VAL A 1 306 ? 90.537  48.308 31.899  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A N     1 
ATOM   2333 C  CA    . VAL A 1 306 ? 91.672  47.672 32.558  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A CA    1 
ATOM   2334 C  C     . VAL A 1 306 ? 91.933  48.530 33.781  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A C     1 
ATOM   2335 O  O     . VAL A 1 306 ? 92.308  48.021 34.837  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A O     1 
ATOM   2336 C  CB    . VAL A 1 306 ? 92.935  47.632 31.687  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A CB    1 
ATOM   2337 C  CG1   . VAL A 1 306 ? 94.069  47.051 32.468  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A CG1   1 
ATOM   2338 C  CG2   . VAL A 1 306 ? 92.723  46.761 30.479  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 306 VAL A CG2   1 
ATOM   2339 N  N     . GLU A 1 307 ? 91.651  49.828 33.650  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A N     1 
ATOM   2340 C  CA    . GLU A 1 307 ? 91.844  50.781 34.743  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CA    1 
ATOM   2341 C  C     . GLU A 1 307 ? 90.836  50.523 35.843  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A C     1 
ATOM   2342 O  O     . GLU A 1 307 ? 91.173  50.627 37.016  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A O     1 
ATOM   2343 C  CB    . GLU A 1 307 ? 91.694  52.229 34.272  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CB    1 
ATOM   2344 C  CG    . GLU A 1 307 ? 92.825  52.746 33.405  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CG    1 
ATOM   2345 C  CD    . GLU A 1 307 ? 92.893  52.084 32.037  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A CD    1 
ATOM   2346 O  OE1   . GLU A 1 307 ? 91.872  51.548 31.561  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE1   1 
ATOM   2347 O  OE2   . GLU A 1 307 ? 93.984  52.115 31.428  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 307 GLU A OE2   1 
ATOM   2348 N  N     . THR A 1 308 ? 89.603  50.177 35.470  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 308 THR A N     1 
ATOM   2349 C  CA    . THR A 1 308 ? 88.560  49.910 36.463  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 308 THR A CA    1 
ATOM   2350 C  C     . THR A 1 308 ? 88.849  48.648 37.277  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 308 THR A C     1 
ATOM   2351 O  O     . THR A 1 308 ? 88.620  48.608 38.474  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 308 THR A O     1 
ATOM   2352 C  CB    . THR A 1 308 ? 87.193  49.783 35.805  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 308 THR A CB    1 
ATOM   2353 O  OG1   . THR A 1 308 ? 87.015  50.862 34.873  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 308 THR A OG1   1 
ATOM   2354 C  CG2   . THR A 1 308 ? 86.113  49.869 36.867  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 308 THR A CG2   1 
ATOM   2355 N  N     . VAL A 1 309 ? 89.347  47.621 36.600  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A N     1 
ATOM   2356 C  CA    . VAL A 1 309 ? 89.714  46.350 37.201  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CA    1 
ATOM   2357 C  C     . VAL A 1 309 ? 90.870  46.624 38.176  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A C     1 
ATOM   2358 O  O     . VAL A 1 309 ? 90.853  46.201 39.338  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A O     1 
ATOM   2359 C  CB    . VAL A 1 309 ? 90.227  45.392 36.104  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CB    1 
ATOM   2360 C  CG1   . VAL A 1 309 ? 90.655  44.064 36.709  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CG1   1 
ATOM   2361 C  CG2   . VAL A 1 309 ? 89.186  45.198 35.036  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A CG2   1 
ATOM   2362 N  N     . ARG A 1 310 ? 91.873  47.335 37.674  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A N     1 
ATOM   2363 C  CA    . ARG A 1 310 ? 93.036  47.700 38.445  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A CA    1 
ATOM   2364 C  C     . ARG A 1 310 ? 92.624  48.526 39.654  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A C     1 
ATOM   2365 O  O     . ARG A 1 310 ? 93.169  48.378 40.747  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A O     1 
ATOM   2366 C  CB    . ARG A 1 310 ? 93.966  48.521 37.565  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A CB    1 
ATOM   2367 C  CG    . ARG A 1 310 ? 94.918  47.734 36.681  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A CG    1 
ATOM   2368 C  CD    . ARG A 1 310 ? 96.154  47.393 37.454  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A CD    1 
ATOM   2369 N  NE    . ARG A 1 310 ? 97.400  47.722 36.773  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A NE    1 
ATOM   2370 C  CZ    . ARG A 1 310 ? 98.550  47.969 37.404  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A CZ    1 
ATOM   2371 N  NH1   . ARG A 1 310 ? 98.616  47.942 38.731  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A NH1   1 
ATOM   2372 N  NH2   . ARG A 1 310 ? 99.659  48.164 36.709  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 310 ARG A NH2   1 
ATOM   2373 N  N     . SER A 1 311 ? 91.651  49.397 39.446  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 311 SER A N     1 
ATOM   2374 C  CA    . SER A 1 311 ? 91.133  50.278 40.482  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 311 SER A CA    1 
ATOM   2375 C  C     . SER A 1 311 ? 90.419  49.465 41.590  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 311 SER A C     1 
ATOM   2376 O  O     . SER A 1 311 ? 90.633  49.699 42.784  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 311 SER A O     1 
ATOM   2377 C  CB    . SER A 1 311 ? 90.178  51.278 39.811  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 311 SER A CB    1 
ATOM   2378 O  OG    . SER A 1 311 ? 89.869  52.393 40.623  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 311 SER A OG    1 
ATOM   2379 N  N     . LEU A 1 312 ? 89.579  48.510 41.188  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A N     1 
ATOM   2380 C  CA    . LEU A 1 312 ? 88.839  47.644 42.114  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CA    1 
ATOM   2381 C  C     . LEU A 1 312 ? 89.812  46.812 42.940  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A C     1 
ATOM   2382 O  O     . LEU A 1 312 ? 89.709  46.739 44.163  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A O     1 
ATOM   2383 C  CB    . LEU A 1 312 ? 87.937  46.713 41.329  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CB    1 
ATOM   2384 C  CG    . LEU A 1 312 ? 86.610  47.301 40.931  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CG    1 
ATOM   2385 C  CD1   . LEU A 1 312 ? 85.951  46.469 39.838  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CD1   1 
ATOM   2386 C  CD2   . LEU A 1 312 ? 85.771  47.326 42.181  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 312 LEU A CD2   1 
ATOM   2387 N  N     . THR A 1 313 ? 90.730  46.144 42.255  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 313 THR A N     1 
ATOM   2388 C  CA    . THR A 1 313 ? 91.751  45.362 42.919  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 313 THR A CA    1 
ATOM   2389 C  C     . THR A 1 313 ? 92.449  46.264 43.965  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 313 THR A C     1 
ATOM   2390 O  O     . THR A 1 313 ? 92.804  45.786 45.050  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 313 THR A O     1 
ATOM   2391 C  CB    . THR A 1 313 ? 92.767  44.807 41.880  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 313 THR A CB    1 
ATOM   2392 O  OG1   . THR A 1 313 ? 92.051  44.068 40.883  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 313 THR A OG1   1 
ATOM   2393 C  CG2   . THR A 1 313 ? 93.785  43.900 42.538  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 313 THR A CG2   1 
ATOM   2394 N  N     . SER A 1 314 ? 92.632  47.551 43.658  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 314 SER A N     1 
ATOM   2395 C  CA    . SER A 1 314 ? 93.249  48.450 44.616  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 314 SER A CA    1 
ATOM   2396 C  C     . SER A 1 314 ? 92.465  48.466 45.911  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 314 SER A C     1 
ATOM   2397 O  O     . SER A 1 314 ? 93.057  48.308 46.972  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 314 SER A O     1 
ATOM   2398 C  CB    . SER A 1 314 ? 93.339  49.865 44.085  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 314 SER A CB    1 
ATOM   2399 O  OG    . SER A 1 314 ? 94.438  50.021 43.224  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 314 SER A OG    1 
ATOM   2400 N  N     . LEU A 1 315 ? 91.142  48.629 45.842  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 315 LEU A N     1 
ATOM   2401 C  CA    . LEU A 1 315 ? 90.325  48.654 47.065  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 315 LEU A CA    1 
ATOM   2402 C  C     . LEU A 1 315 ? 90.593  47.399 47.913  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 315 LEU A C     1 
ATOM   2403 O  O     . LEU A 1 315 ? 90.910  47.484 49.103  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 315 LEU A O     1 
ATOM   2404 C  CB    . LEU A 1 315 ? 88.836  48.767 46.730  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 315 LEU A CB    1 
ATOM   2405 C  CG    . LEU A 1 315 ? 88.311  50.071 46.119  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 315 LEU A CG    1 
ATOM   2406 C  CD1   . LEU A 1 315 ? 86.831  49.946 45.839  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 315 LEU A CD1   1 
ATOM   2407 C  CD2   . LEU A 1 315 ? 88.564  51.259 47.063  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 315 LEU A CD2   1 
ATOM   2408 N  N     . ALA A 1 316 ? 90.504  46.235 47.283  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 316 ALA A N     1 
ATOM   2409 C  CA    . ALA A 1 316 ? 90.778  44.978 47.953  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CA    1 
ATOM   2410 C  C     . ALA A 1 316 ? 92.197  44.996 48.562  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 316 ALA A C     1 
ATOM   2411 O  O     . ALA A 1 316 ? 92.410  44.512 49.678  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 316 ALA A O     1 
ATOM   2412 C  CB    . ALA A 1 316 ? 90.633  43.823 46.956  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 316 ALA A CB    1 
ATOM   2413 N  N     . MET A 1 317 ? 93.172  45.522 47.828  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 317 MET A N     1 
ATOM   2414 C  CA    . MET A 1 317 ? 94.537  45.596 48.339  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 317 MET A CA    1 
ATOM   2415 C  C     . MET A 1 317 ? 94.515  46.398 49.614  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 317 MET A C     1 
ATOM   2416 O  O     . MET A 1 317 ? 94.933  45.934 50.674  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 317 MET A O     1 
ATOM   2417 C  CB    . MET A 1 317 ? 95.439  46.354 47.377  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 317 MET A CB    1 
ATOM   2418 C  CG    . MET A 1 317 ? 95.823  45.619 46.150  1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 317 MET A CG    1 
ATOM   2419 S  SD    . MET A 1 317 ? 97.275  46.379 45.450  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 317 MET A SD    1 
ATOM   2420 C  CE    . MET A 1 317 ? 97.035  45.843 43.759  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 317 MET A CE    1 
ATOM   2421 N  N     . LEU A 1 318 ? 94.002  47.614 49.479  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A N     1 
ATOM   2422 C  CA    . LEU A 1 318 ? 93.883  48.584 50.557  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CA    1 
ATOM   2423 C  C     . LEU A 1 318 ? 93.194  48.035 51.815  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A C     1 
ATOM   2424 O  O     . LEU A 1 318 ? 93.457  48.483 52.939  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A O     1 
ATOM   2425 C  CB    . LEU A 1 318 ? 93.115  49.810 50.033  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CB    1 
ATOM   2426 C  CG    . LEU A 1 318 ? 93.220  51.110 50.831  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CG    1 
ATOM   2427 C  CD1   . LEU A 1 318 ? 94.681  51.520 50.938  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD1   1 
ATOM   2428 C  CD2   . LEU A 1 318 ? 92.410  52.185 50.167  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 318 LEU A CD2   1 
ATOM   2429 N  N     . THR A 1 319 ? 92.339  47.043 51.628  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 319 THR A N     1 
ATOM   2430 C  CA    . THR A 1 319 ? 91.592  46.481 52.740  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 319 THR A CA    1 
ATOM   2431 C  C     . THR A 1 319 ? 92.071  45.114 53.217  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 319 THR A C     1 
ATOM   2432 O  O     . THR A 1 319 ? 91.493  44.531 54.141  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 319 THR A O     1 
ATOM   2433 C  CB    . THR A 1 319 ? 90.092  46.452 52.378  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 319 THR A CB    1 
ATOM   2434 O  OG1   . THR A 1 319 ? 89.898  45.818 51.096  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 319 THR A OG1   1 
ATOM   2435 C  CG2   . THR A 1 319 ? 89.575  47.895 52.285  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 319 THR A CG2   1 
ATOM   2436 N  N     . GLY A 1 320 ? 93.163  44.633 52.628  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 320 GLY A N     1 
ATOM   2437 C  CA    . GLY A 1 320 ? 93.672  43.327 52.987  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 320 GLY A CA    1 
ATOM   2438 C  C     . GLY A 1 320 ? 92.778  42.176 52.560  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 320 GLY A C     1 
ATOM   2439 O  O     . GLY A 1 320 ? 92.951  41.052 53.048  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 320 GLY A O     1 
ATOM   2440 N  N     . ASN A 1 321 ? 91.869  42.410 51.613  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A N     1 
ATOM   2441 C  CA    . ASN A 1 321 ? 90.963  41.344 51.167  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A CA    1 
ATOM   2442 C  C     . ASN A 1 321 ? 91.561  40.469 50.073  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A C     1 
ATOM   2443 O  O     . ASN A 1 321 ? 90.944  40.238 49.036  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A O     1 
ATOM   2444 C  CB    . ASN A 1 321 ? 89.605  41.895 50.721  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A CB    1 
ATOM   2445 C  CG    . ASN A 1 321 ? 88.816  42.496 51.874  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A CG    1 
ATOM   2446 O  OD1   . ASN A 1 321 ? 88.586  41.844 52.891  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A OD1   1 
ATOM   2447 N  ND2   . ASN A 1 321 ? 88.396  43.752 51.716  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 321 ASN A ND2   1 
ATOM   2448 N  N     . LEU A 1 322 ? 92.743  39.938 50.340  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A N     1 
ATOM   2449 C  CA    . LEU A 1 322 ? 93.441  39.093 49.394  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CA    1 
ATOM   2450 C  C     . LEU A 1 322 ? 94.393  38.233 50.199  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A C     1 
ATOM   2451 O  O     . LEU A 1 322 ? 94.950  38.691 51.203  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A O     1 
ATOM   2452 C  CB    . LEU A 1 322 ? 94.244  39.952 48.402  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CB    1 
ATOM   2453 C  CG    . LEU A 1 322 ? 93.530  40.816 47.353  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CG    1 
ATOM   2454 C  CD1   . LEU A 1 322 ? 94.467  41.881 46.861  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD1   1 
ATOM   2455 C  CD2   . LEU A 1 322 ? 93.033  39.981 46.196  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD2   1 
ATOM   2456 N  N     . GLY A 1 323 ? 94.587  36.998 49.754  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 323 GLY A N     1 
ATOM   2457 C  CA    . GLY A 1 323 ? 95.485  36.100 50.448  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 323 GLY A CA    1 
ATOM   2458 C  C     . GLY A 1 323 ? 94.772  35.274 51.490  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 323 GLY A C     1 
ATOM   2459 O  O     . GLY A 1 323 ? 95.371  34.415 52.132  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 323 GLY A O     1 
ATOM   2460 N  N     . LYS A 1 324 ? 93.463  35.450 51.578  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A N     1 
ATOM   2461 C  CA    . LYS A 1 324 ? 92.661  34.736 52.559  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CA    1 
ATOM   2462 C  C     . LYS A 1 324 ? 91.361  34.248 51.953  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A C     1 
ATOM   2463 O  O     . LYS A 1 324 ? 90.848  34.857 51.008  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A O     1 
ATOM   2464 C  CB    . LYS A 1 324 ? 92.322  35.700 53.695  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CB    1 
ATOM   2465 C  CG    . LYS A 1 324 ? 91.798  37.037 53.210  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CG    1 
ATOM   2466 C  CD    . LYS A 1 324 ? 90.949  37.720 54.262  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CD    1 
ATOM   2467 C  CE    . LYS A 1 324 ? 91.767  38.430 55.297  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CE    1 
ATOM   2468 N  NZ    . LYS A 1 324 ? 90.868  39.127 56.253  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A NZ    1 
ATOM   2469 N  N     . PRO A 1 325 ? 90.771  33.177 52.525  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A N     1 
ATOM   2470 C  CA    . PRO A 1 325 ? 89.499  32.607 52.041  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CA    1 
ATOM   2471 C  C     . PRO A 1 325 ? 88.311  33.571 52.173  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A C     1 
ATOM   2472 O  O     . PRO A 1 325 ? 88.316  34.484 52.993  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A O     1 
ATOM   2473 C  CB    . PRO A 1 325 ? 89.308  31.400 52.950  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CB    1 
ATOM   2474 C  CG    . PRO A 1 325 ? 89.926  31.862 54.227  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CG    1 
ATOM   2475 C  CD    . PRO A 1 325 ? 91.211  32.469 53.738  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 325 PRO A CD    1 
ATOM   2476 N  N     . HIS A 1 326 ? 87.291  33.361 51.364  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A N     1 
ATOM   2477 C  CA    . HIS A 1 326 ? 86.104  34.218 51.412  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CA    1 
ATOM   2478 C  C     . HIS A 1 326 ? 86.395  35.705 51.276  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A C     1 
ATOM   2479 O  O     . HIS A 1 326 ? 85.799  36.535 51.970  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A O     1 
ATOM   2480 C  CB    . HIS A 1 326 ? 85.328  33.973 52.707  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CB    1 
ATOM   2481 C  CG    . HIS A 1 326 ? 85.488  32.586 53.235  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CG    1 
ATOM   2482 N  ND1   . HIS A 1 326 ? 85.030  31.480 52.561  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A ND1   1 
ATOM   2483 C  CD2   . HIS A 1 326 ? 86.156  32.121 54.315  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CD2   1 
ATOM   2484 C  CE1   . HIS A 1 326 ? 85.418  30.392 53.194  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CE1   1 
ATOM   2485 N  NE2   . HIS A 1 326 ? 86.104  30.750 54.263  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A NE2   1 
ATOM   2486 N  N     . ALA A 1 327 ? 87.265  36.044 50.342  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A N     1 
ATOM   2487 C  CA    . ALA A 1 327 ? 87.623  37.428 50.095  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CA    1 
ATOM   2488 C  C     . ALA A 1 327 ? 88.123  37.465 48.652  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A C     1 
ATOM   2489 O  O     . ALA A 1 327 ? 87.564  36.796 47.773  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A O     1 
ATOM   2490 C  CB    . ALA A 1 327 ? 88.713  37.856 51.070  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CB    1 
ATOM   2491 N  N     . GLY A 1 328 ? 89.132  38.278 48.388  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A N     1 
ATOM   2492 C  CA    . GLY A 1 328 ? 89.674  38.310 47.054  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A CA    1 
ATOM   2493 C  C     . GLY A 1 328 ? 88.987  39.175 46.036  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A C     1 
ATOM   2494 O  O     . GLY A 1 328 ? 88.102  39.978 46.332  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 328 GLY A O     1 
ATOM   2495 N  N     . VAL A 1 329 ? 89.463  39.007 44.814  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A N     1 
ATOM   2496 C  CA    . VAL A 1 329 ? 89.018  39.719 43.626  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CA    1 
ATOM   2497 C  C     . VAL A 1 329 ? 88.518  38.631 42.637  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A C     1 
ATOM   2498 O  O     . VAL A 1 329 ? 89.263  37.738 42.225  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A O     1 
ATOM   2499 C  CB    . VAL A 1 329 ? 90.228  40.558 43.122  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CB    1 
ATOM   2500 C  CG1   . VAL A 1 329 ? 90.601  40.225 41.716  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG1   1 
ATOM   2501 C  CG2   . VAL A 1 329 ? 89.964  42.023 43.339  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG2   1 
ATOM   2502 N  N     . ASN A 1 330 ? 87.247  38.718 42.265  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A N     1 
ATOM   2503 C  CA    . ASN A 1 330 ? 86.646  37.706 41.429  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A CA    1 
ATOM   2504 C  C     . ASN A 1 330 ? 85.986  38.038 40.100  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A C     1 
ATOM   2505 O  O     . ASN A 1 330 ? 84.800  38.379 40.032  1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A O     1 
ATOM   2506 C  CB    . ASN A 1 330 ? 85.672  36.923 42.281  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 330 ASN A CB    1 
ATOM   2507 C  CG    . ASN A 1 330 ? 86.321  36.385 43.511  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A CG    1 
ATOM   2508 O  OD1   . ASN A 1 330 ? 86.955  35.343 43.478  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A OD1   1 
ATOM   2509 N  ND2   . ASN A 1 330 ? 86.215  37.123 44.604  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 330 ASN A ND2   1 
ATOM   2510 N  N     . PRO A 1 331 ? 86.771  38.041 39.028  1.00 5.71  ? ? ? ? ? ? 331 PRO A N     1 
ATOM   2511 C  CA    . PRO A 1 331 ? 86.161  38.330 37.741  1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 331 PRO A CA    1 
ATOM   2512 C  C     . PRO A 1 331 ? 85.526  37.006 37.341  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 331 PRO A C     1 
ATOM   2513 O  O     . PRO A 1 331 ? 86.228  36.032 37.011  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 331 PRO A O     1 
ATOM   2514 C  CB    . PRO A 1 331 ? 87.367  38.708 36.887  1.00 2.85  ? ? ? ? ? ? 331 PRO A CB    1 
ATOM   2515 C  CG    . PRO A 1 331 ? 88.469  37.983 37.507  1.00 3.26  ? ? ? ? ? ? 331 PRO A CG    1 
ATOM   2516 C  CD    . PRO A 1 331 ? 88.231  38.181 38.955  1.00 4.12  ? ? ? ? ? ? 331 PRO A CD    1 
ATOM   2517 N  N     . VAL A 1 332 ? 84.207  36.919 37.483  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 332 VAL A N     1 
ATOM   2518 C  CA    . VAL A 1 332 ? 83.512  35.678 37.161  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A CA    1 
ATOM   2519 C  C     . VAL A 1 332 ? 83.503  35.576 35.644  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A C     1 
ATOM   2520 O  O     . VAL A 1 332 ? 82.774  36.311 34.975  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A O     1 
ATOM   2521 C  CB    . VAL A 1 332 ? 82.067  35.640 37.752  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A CB    1 
ATOM   2522 C  CG1   . VAL A 1 332 ? 81.449  34.277 37.544  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 332 VAL A CG1   1 
ATOM   2523 C  CG2   . VAL A 1 332 ? 82.084  35.932 39.237  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 332 VAL A CG2   1 
ATOM   2524 N  N     . ARG A 1 333 ? 84.385  34.730 35.110  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A N     1 
ATOM   2525 C  CA    . ARG A 1 333 ? 84.528  34.537 33.665  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A CA    1 
ATOM   2526 C  C     . ARG A 1 333 ? 83.174  34.096 33.152  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A C     1 
ATOM   2527 O  O     . ARG A 1 333 ? 82.425  33.460 33.879  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A O     1 
ATOM   2528 C  CB    . ARG A 1 333 ? 85.607  33.477 33.371  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A CB    1 
ATOM   2529 C  CG    . ARG A 1 333 ? 86.811  33.456 34.380  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A CG    1 
ATOM   2530 C  CD    . ARG A 1 333 ? 87.683  34.714 34.335  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A CD    1 
ATOM   2531 N  NE    . ARG A 1 333 ? 88.857  34.578 33.461  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A NE    1 
ATOM   2532 C  CZ    . ARG A 1 333 ? 88.818  34.569 32.123  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A CZ    1 
ATOM   2533 N  NH1   . ARG A 1 333 ? 87.657  34.685 31.481  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A NH1   1 
ATOM   2534 N  NH2   . ARG A 1 333 ? 89.946  34.496 31.411  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 333 ARG A NH2   1 
ATOM   2535 N  N     . GLY A 1 334 ? 82.851  34.432 31.912  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A N     1 
ATOM   2536 C  CA    . GLY A 1 334 ? 81.547  34.089 31.378  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A CA    1 
ATOM   2537 C  C     . GLY A 1 334 ? 81.191  32.718 30.825  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A C     1 
ATOM   2538 O  O     . GLY A 1 334 ? 80.342  32.008 31.382  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 334 GLY A O     1 
ATOM   2539 N  N     . GLN A 1 335 ? 81.788  32.366 29.698  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A N     1 
ATOM   2540 C  CA    . GLN A 1 335 ? 81.467  31.123 29.031  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CA    1 
ATOM   2541 C  C     . GLN A 1 335 ? 81.977  29.876 29.714  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A C     1 
ATOM   2542 O  O     . GLN A 1 335 ? 83.065  29.889 30.295  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A O     1 
ATOM   2543 C  CB    . GLN A 1 335 ? 81.915  31.176 27.577  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CB    1 
ATOM   2544 C  CG    . GLN A 1 335 ? 81.389  32.375 26.869  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CG    1 
ATOM   2545 C  CD    . GLN A 1 335 ? 80.869  32.075 25.490  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A CD    1 
ATOM   2546 O  OE1   . GLN A 1 335 ? 81.477  31.325 24.747  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A OE1   1 
ATOM   2547 N  NE2   . GLN A 1 335 ? 79.743  32.686 25.126  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 335 GLN A NE2   1 
ATOM   2548 N  N     . ASN A 1 336 ? 81.196  28.797 29.590  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 336 ASN A N     1 
ATOM   2549 C  CA    . ASN A 1 336 ? 81.518  27.513 30.196  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 336 ASN A CA    1 
ATOM   2550 C  C     . ASN A 1 336 ? 82.990  27.170 30.235  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 336 ASN A C     1 
ATOM   2551 O  O     . ASN A 1 336 ? 83.526  26.805 31.289  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 336 ASN A O     1 
ATOM   2552 C  CB    . ASN A 1 336 ? 80.748  26.361 29.541  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 336 ASN A CB    1 
ATOM   2553 C  CG    . ASN A 1 336 ? 81.162  26.107 28.111  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 336 ASN A CG    1 
ATOM   2554 O  OD1   . ASN A 1 336 ? 81.851  25.137 27.816  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 336 ASN A OD1   1 
ATOM   2555 N  ND2   . ASN A 1 336 ? 80.664  26.927 27.207  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 336 ASN A ND2   1 
ATOM   2556 N  N     . ASN A 1 337 ? 83.667  27.352 29.111  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 337 ASN A N     1 
ATOM   2557 C  CA    . ASN A 1 337 ? 85.077  27.024 29.077  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 337 ASN A CA    1 
ATOM   2558 C  C     . ASN A 1 337 ? 86.025  28.097 28.617  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 337 ASN A C     1 
ATOM   2559 O  O     . ASN A 1 337 ? 87.094  27.770 28.167  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 337 ASN A O     1 
ATOM   2560 C  CB    . ASN A 1 337 ? 85.310  25.774 28.250  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 337 ASN A CB    1 
ATOM   2561 C  CG    . ASN A 1 337 ? 86.605  25.123 28.587  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 337 ASN A CG    1 
ATOM   2562 O  OD1   . ASN A 1 337 ? 87.110  25.297 29.698  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 337 ASN A OD1   1 
ATOM   2563 N  ND2   . ASN A 1 337 ? 87.158  24.358 27.651  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 337 ASN A ND2   1 
ATOM   2564 N  N     . VAL A 1 338 ? 85.666  29.373 28.742  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A N     1 
ATOM   2565 C  CA    . VAL A 1 338 ? 86.568  30.453 28.315  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CA    1 
ATOM   2566 C  C     . VAL A 1 338 ? 87.791  30.455 29.194  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A C     1 
ATOM   2567 O  O     . VAL A 1 338 ? 88.892  30.813 28.752  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A O     1 
ATOM   2568 C  CB    . VAL A 1 338 ? 85.939  31.844 28.428  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CB    1 
ATOM   2569 C  CG1   . VAL A 1 338 ? 85.417  32.078 29.833  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CG1   1 
ATOM   2570 C  CG2   . VAL A 1 338 ? 86.960  32.887 28.066  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 338 VAL A CG2   1 
ATOM   2571 N  N     . GLN A 1 339 ? 87.576  30.102 30.460  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A N     1 
ATOM   2572 C  CA    . GLN A 1 339 ? 88.649  30.039 31.429  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CA    1 
ATOM   2573 C  C     . GLN A 1 339 ? 89.572  28.943 30.882  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A C     1 
ATOM   2574 O  O     . GLN A 1 339 ? 90.756  29.182 30.668  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A O     1 
ATOM   2575 C  CB    . GLN A 1 339 ? 88.061  29.688 32.803  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CB    1 
ATOM   2576 C  CG    . GLN A 1 339 ? 89.048  29.331 33.902  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CG    1 
ATOM   2577 C  CD    . GLN A 1 339 ? 90.019  30.440 34.207  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 339 GLN A CD    1 
ATOM   2578 O  OE1   . GLN A 1 339 ? 91.217  30.278 34.036  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 339 GLN A OE1   1 
ATOM   2579 N  NE2   . GLN A 1 339 ? 89.509  31.576 34.670  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 339 GLN A NE2   1 
ATOM   2580 N  N     . GLY A 1 340 ? 88.984  27.815 30.490  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 340 GLY A N     1 
ATOM   2581 C  CA    . GLY A 1 340 ? 89.746  26.687 29.986  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 340 GLY A CA    1 
ATOM   2582 C  C     . GLY A 1 340 ? 90.651  26.983 28.822  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 340 GLY A C     1 
ATOM   2583 O  O     . GLY A 1 340 ? 91.855  26.739 28.905  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 340 GLY A O     1 
ATOM   2584 N  N     . ALA A 1 341 ? 90.072  27.483 27.736  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A N     1 
ATOM   2585 C  CA    . ALA A 1 341 ? 90.790  27.840 26.519  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CA    1 
ATOM   2586 C  C     . ALA A 1 341 ? 92.024  28.700 26.858  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A C     1 
ATOM   2587 O  O     . ALA A 1 341 ? 93.108  28.552 26.254  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 341 ALA A O     1 
ATOM   2588 C  CB    . ALA A 1 341 ? 89.857  28.602 25.600  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 341 ALA A CB    1 
ATOM   2589 N  N     . CYS A 1 342 ? 91.858  29.618 27.804  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 342 CYS A N     1 
ATOM   2590 C  CA    . CYS A 1 342 ? 92.979  30.445 28.233  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 342 CYS A CA    1 
ATOM   2591 C  C     . CYS A 1 342 ? 94.038  29.542 28.851  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 342 CYS A C     1 
ATOM   2592 O  O     . CYS A 1 342 ? 95.202  29.589 28.433  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 342 CYS A O     1 
ATOM   2593 C  CB    . CYS A 1 342 ? 92.534  31.540 29.220  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 342 CYS A CB    1 
ATOM   2594 S  SG    . CYS A 1 342 ? 91.517  32.769 28.391  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 342 CYS A SG    1 
ATOM   2595 N  N     . ASP A 1 343 ? 93.629  28.682 29.785  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A N     1 
ATOM   2596 C  CA    . ASP A 1 343 ? 94.559  27.745 30.437  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A CA    1 
ATOM   2597 C  C     . ASP A 1 343 ? 95.321  26.939 29.377  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A C     1 
ATOM   2598 O  O     . ASP A 1 343 ? 96.438  26.508 29.602  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 343 ASP A O     1 
ATOM   2599 C  CB    . ASP A 1 343 ? 93.822  26.720 31.321  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A CB    1 
ATOM   2600 C  CG    . ASP A 1 343 ? 93.068  27.342 32.478  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A CG    1 
ATOM   2601 O  OD1   . ASP A 1 343 ? 93.533  28.336 33.064  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A OD1   1 
ATOM   2602 O  OD2   . ASP A 1 343 ? 92.016  26.782 32.842  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 343 ASP A OD2   1 
ATOM   2603 N  N     . MET A 1 344 ? 94.681  26.705 28.239  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 344 MET A N     1 
ATOM   2604 C  CA    . MET A 1 344 ? 95.286  25.924 27.168  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 344 MET A CA    1 
ATOM   2605 C  C     . MET A 1 344 ? 96.237  26.709 26.299  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 344 MET A C     1 
ATOM   2606 O  O     . MET A 1 344 ? 97.081  26.125 25.631  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 344 MET A O     1 
ATOM   2607 C  CB    . MET A 1 344 ? 94.204  25.256 26.322  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 344 MET A CB    1 
ATOM   2608 C  CG    . MET A 1 344 ? 93.306  24.357 27.141  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 344 MET A CG    1 
ATOM   2609 S  SD    . MET A 1 344 ? 94.272  23.054 27.832  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 344 MET A SD    1 
ATOM   2610 C  CE    . MET A 1 344 ? 94.320  23.496 29.566  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 344 MET A CE    1 
ATOM   2611 N  N     . GLY A 1 345 ? 96.119  28.032 26.310  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 345 GLY A N     1 
ATOM   2612 C  CA    . GLY A 1 345 ? 97.039  28.834 25.522  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 345 GLY A CA    1 
ATOM   2613 C  C     . GLY A 1 345 ? 96.443  29.355 24.240  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 345 GLY A C     1 
ATOM   2614 O  O     . GLY A 1 345 ? 97.146  29.657 23.264  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 345 GLY A O     1 
ATOM   2615 N  N     . ALA A 1 346 ? 95.119  29.449 24.255  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 346 ALA A N     1 
ATOM   2616 C  CA    . ALA A 1 346 ? 94.382  29.971 23.131  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 346 ALA A CA    1 
ATOM   2617 C  C     . ALA A 1 346 ? 94.406  31.510 23.305  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 346 ALA A C     1 
ATOM   2618 O  O     . ALA A 1 346 ? 93.380  32.204 23.215  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 346 ALA A O     1 
ATOM   2619 C  CB    . ALA A 1 346 ? 92.980  29.419 23.155  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 346 ALA A CB    1 
ATOM   2620 N  N     . LEU A 1 347 ? 95.604  32.013 23.598  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A N     1 
ATOM   2621 C  CA    . LEU A 1 347 ? 95.882  33.424 23.801  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CA    1 
ATOM   2622 C  C     . LEU A 1 347 ? 97.089  33.643 22.916  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A C     1 
ATOM   2623 O  O     . LEU A 1 347 ? 97.989  32.806 22.888  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A O     1 
ATOM   2624 C  CB    . LEU A 1 347 ? 96.235  33.670 25.251  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CB    1 
ATOM   2625 C  CG    . LEU A 1 347 ? 94.992  33.457 26.077  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CG    1 
ATOM   2626 C  CD1   . LEU A 1 347 ? 95.315  33.518 27.540  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD1   1 
ATOM   2627 C  CD2   . LEU A 1 347 ? 93.979  34.497 25.701  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD2   1 
ATOM   2628 N  N     . PRO A 1 348 ? 97.169  34.793 22.239  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A N     1 
ATOM   2629 C  CA    . PRO A 1 348 ? 98.306  35.048 21.348  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A CA    1 
ATOM   2630 C  C     . PRO A 1 348 ? 99.645  35.351 21.972  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A C     1 
ATOM   2631 O  O     . PRO A 1 348 ? 100.571 35.730 21.271  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A O     1 
ATOM   2632 C  CB    . PRO A 1 348 ? 97.812  36.202 20.504  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A CB    1 
ATOM   2633 C  CG    . PRO A 1 348 ? 96.933  36.971 21.481  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A CG    1 
ATOM   2634 C  CD    . PRO A 1 348 ? 96.180  35.880 22.178  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 348 PRO A CD    1 
ATOM   2635 N  N     . ASP A 1 349 ? 99.757  35.137 23.281  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A N     1 
ATOM   2636 C  CA    . ASP A 1 349 ? 100.989 35.414 24.011  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A CA    1 
ATOM   2637 C  C     . ASP A 1 349 ? 101.390 34.372 25.056  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A C     1 
ATOM   2638 O  O     . ASP A 1 349 ? 102.429 34.526 25.711  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A O     1 
ATOM   2639 C  CB    . ASP A 1 349 ? 100.924 36.798 24.662  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A CB    1 
ATOM   2640 C  CG    . ASP A 1 349 ? 99.865  36.907 25.768  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A CG    1 
ATOM   2641 O  OD1   . ASP A 1 349 ? 98.964  36.049 25.893  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A OD1   1 
ATOM   2642 O  OD2   . ASP A 1 349 ? 99.925  37.904 26.526  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 349 ASP A OD2   1 
ATOM   2643 N  N     . THR A 1 350 ? 100.600 33.315 25.224  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 350 THR A N     1 
ATOM   2644 C  CA    . THR A 1 350 ? 100.965 32.306 26.205  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 350 THR A CA    1 
ATOM   2645 C  C     . THR A 1 350 ? 100.717 30.915 25.693  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 350 THR A C     1 
ATOM   2646 O  O     . THR A 1 350 ? 99.831  30.691 24.865  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 350 THR A O     1 
ATOM   2647 C  CB    . THR A 1 350 ? 100.138 32.396 27.507  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 350 THR A CB    1 
ATOM   2648 O  OG1   . THR A 1 350 ? 99.188  33.455 27.417  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 350 THR A OG1   1 
ATOM   2649 C  CG2   . THR A 1 350 ? 101.018 32.580 28.697  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 350 THR A CG2   1 
ATOM   2650 N  N     . TYR A 1 351 ? 101.530 29.993 26.200  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A N     1 
ATOM   2651 C  CA    . TYR A 1 351 ? 101.406 28.572 25.905  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A CA    1 
ATOM   2652 C  C     . TYR A 1 351 ? 100.452 28.133 27.022  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A C     1 
ATOM   2653 O  O     . TYR A 1 351 ? 100.042 28.968 27.853  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A O     1 
ATOM   2654 C  CB    . TYR A 1 351 ? 102.758 27.884 26.098  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A CB    1 
ATOM   2655 C  CG    . TYR A 1 351 ? 103.762 28.161 25.017  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A CG    1 
ATOM   2656 C  CD1   . TYR A 1 351 ? 103.456 27.917 23.682  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A CD1   1 
ATOM   2657 C  CD2   . TYR A 1 351 ? 105.041 28.626 25.329  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A CD2   1 
ATOM   2658 C  CE1   . TYR A 1 351 ? 104.404 28.119 22.671  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A CE1   1 
ATOM   2659 C  CE2   . TYR A 1 351 ? 105.997 28.835 24.334  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A CE2   1 
ATOM   2660 C  CZ    . TYR A 1 351 ? 105.672 28.573 23.002  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A CZ    1 
ATOM   2661 O  OH    . TYR A 1 351 ? 106.621 28.725 22.007  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 351 TYR A OH    1 
ATOM   2662 N  N     . PRO A 1 352 ? 100.015 26.865 27.024  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A N     1 
ATOM   2663 C  CA    . PRO A 1 352 ? 99.124  26.506 28.122  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CA    1 
ATOM   2664 C  C     . PRO A 1 352 ? 99.928  26.586 29.397  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A C     1 
ATOM   2665 O  O     . PRO A 1 352 ? 101.146 26.629 29.349  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A O     1 
ATOM   2666 C  CB    . PRO A 1 352 ? 98.710  25.076 27.789  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CB    1 
ATOM   2667 C  CG    . PRO A 1 352 ? 99.769  24.587 26.851  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CG    1 
ATOM   2668 C  CD    . PRO A 1 352 ? 100.082 25.796 26.022  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 352 PRO A CD    1 
ATOM   2669 N  N     . GLY A 1 353 ? 99.252  26.639 30.535  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 353 GLY A N     1 
ATOM   2670 C  CA    . GLY A 1 353 ? 99.930  26.731 31.817  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 353 GLY A CA    1 
ATOM   2671 C  C     . GLY A 1 353 ? 100.377 28.155 32.091  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 353 GLY A C     1 
ATOM   2672 O  O     . GLY A 1 353 ? 101.055 28.425 33.073  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 353 GLY A O     1 
ATOM   2673 N  N     . TYR A 1 354 ? 99.979  29.080 31.232  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A N     1 
ATOM   2674 C  CA    . TYR A 1 354 ? 100.351 30.475 31.386  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A CA    1 
ATOM   2675 C  C     . TYR A 1 354 ? 101.852 30.697 31.352  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A C     1 
ATOM   2676 O  O     . TYR A 1 354 ? 102.395 31.591 31.998  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A O     1 
ATOM   2677 C  CB    . TYR A 1 354 ? 99.690  31.078 32.610  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A CB    1 
ATOM   2678 C  CG    . TYR A 1 354 ? 98.177  30.989 32.524  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A CG    1 
ATOM   2679 C  CD1   . TYR A 1 354 ? 97.467  31.797 31.635  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A CD1   1 
ATOM   2680 C  CD2   . TYR A 1 354 ? 97.454  30.064 33.317  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A CD2   1 
ATOM   2681 C  CE1   . TYR A 1 354 ? 96.096  31.695 31.531  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A CE1   1 
ATOM   2682 C  CE2   . TYR A 1 354 ? 96.071  29.958 33.220  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A CE2   1 
ATOM   2683 C  CZ    . TYR A 1 354 ? 95.399  30.772 32.326  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A CZ    1 
ATOM   2684 O  OH    . TYR A 1 354 ? 94.026  30.671 32.188  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 354 TYR A OH    1 
ATOM   2685 N  N     . GLN A 1 355 ? 102.480 29.938 30.462  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 355 GLN A N     1 
ATOM   2686 C  CA    . GLN A 1 355 ? 103.908 29.983 30.201  1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 355 GLN A CA    1 
ATOM   2687 C  C     . GLN A 1 355 ? 104.097 30.731 28.872  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 355 GLN A C     1 
ATOM   2688 O  O     . GLN A 1 355 ? 104.056 30.137 27.784  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 355 GLN A O     1 
ATOM   2689 C  CB    . GLN A 1 355 ? 104.428 28.559 30.115  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 355 GLN A CB    1 
ATOM   2690 C  CG    . GLN A 1 355 ? 104.108 27.777 31.346  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 355 GLN A CG    1 
ATOM   2691 C  CD    . GLN A 1 355 ? 104.373 26.328 31.177  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 355 GLN A CD    1 
ATOM   2692 O  OE1   . GLN A 1 355 ? 105.312 25.802 31.750  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 355 GLN A OE1   1 
ATOM   2693 N  NE2   . GLN A 1 355 ? 103.554 25.661 30.383  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 355 GLN A NE2   1 
ATOM   2694 N  N     . TYR A 1 356 ? 104.293 32.042 28.986  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A N     1 
ATOM   2695 C  CA    . TYR A 1 356 ? 104.428 32.961 27.840  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A CA    1 
ATOM   2696 C  C     . TYR A 1 356 ? 105.516 32.628 26.821  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A C     1 
ATOM   2697 O  O     . TYR A 1 356 ? 106.614 32.206 27.189  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A O     1 
ATOM   2698 C  CB    . TYR A 1 356 ? 104.585 34.419 28.349  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A CB    1 
ATOM   2699 C  CG    . TYR A 1 356 ? 103.559 34.802 29.408  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A CG    1 
ATOM   2700 C  CD1   . TYR A 1 356 ? 103.673 34.325 30.726  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A CD1   1 
ATOM   2701 C  CD2   . TYR A 1 356 ? 102.429 35.552 29.076  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A CD2   1 
ATOM   2702 C  CE1   . TYR A 1 356 ? 102.690 34.575 31.677  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A CE1   1 
ATOM   2703 C  CE2   . TYR A 1 356 ? 101.423 35.807 30.039  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A CE2   1 
ATOM   2704 C  CZ    . TYR A 1 356 ? 101.568 35.314 31.330  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A CZ    1 
ATOM   2705 O  OH    . TYR A 1 356 ? 100.596 35.553 32.277  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 356 TYR A OH    1 
ATOM   2706 N  N     . VAL A 1 357 ? 105.200 32.854 25.543  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A N     1 
ATOM   2707 C  CA    . VAL A 1 357 ? 106.132 32.592 24.429  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CA    1 
ATOM   2708 C  C     . VAL A 1 357 ? 107.389 33.459 24.494  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A C     1 
ATOM   2709 O  O     . VAL A 1 357 ? 108.463 33.043 24.086  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A O     1 
ATOM   2710 C  CB    . VAL A 1 357 ? 105.456 32.745 23.006  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CB    1 
ATOM   2711 C  CG1   . VAL A 1 357 ? 104.439 31.656 22.786  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CG1   1 
ATOM   2712 C  CG2   . VAL A 1 357 ? 104.777 34.093 22.842  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 357 VAL A CG2   1 
ATOM   2713 N  N     . LYS A 1 358 ? 107.259 34.647 25.065  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 358 LYS A N     1 
ATOM   2714 C  CA    . LYS A 1 358 ? 108.389 35.557 25.172  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CA    1 
ATOM   2715 C  C     . LYS A 1 358 ? 109.556 34.923 25.928  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 358 LYS A C     1 
ATOM   2716 O  O     . LYS A 1 358 ? 110.710 35.167 25.592  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 358 LYS A O     1 
ATOM   2717 C  CB    . LYS A 1 358 ? 107.979 36.864 25.852  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CB    1 
ATOM   2718 C  CG    . LYS A 1 358 ? 108.068 36.842 27.362  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CG    1 
ATOM   2719 C  CD    . LYS A 1 358 ? 108.050 38.249 27.895  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CD    1 
ATOM   2720 C  CE    . LYS A 1 358 ? 106.634 38.737 28.061  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 358 LYS A CE    1 
ATOM   2721 N  NZ    . LYS A 1 358 ? 105.765 38.518 26.852  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 358 LYS A NZ    1 
ATOM   2722 N  N     . ASP A 1 359 ? 109.242 34.103 26.930  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A N     1 
ATOM   2723 C  CA    . ASP A 1 359 ? 110.251 33.440 27.737  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A CA    1 
ATOM   2724 C  C     . ASP A 1 359 ? 110.978 32.376 26.934  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A C     1 
ATOM   2725 O  O     . ASP A 1 359 ? 110.397 31.342 26.602  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A O     1 
ATOM   2726 C  CB    . ASP A 1 359 ? 109.603 32.789 28.949  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A CB    1 
ATOM   2727 C  CG    . ASP A 1 359 ? 110.618 32.340 29.985  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A CG    1 
ATOM   2728 O  OD1   . ASP A 1 359 ? 111.695 31.831 29.616  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A OD1   1 
ATOM   2729 O  OD2   . ASP A 1 359 ? 110.344 32.507 31.194  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 359 ASP A OD2   1 
ATOM   2730 N  N     . PRO A 1 360 ? 112.300 32.537 26.752  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 360 PRO A N     1 
ATOM   2731 C  CA    . PRO A 1 360 ? 113.131 31.590 25.997  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 360 PRO A CA    1 
ATOM   2732 C  C     . PRO A 1 360 ? 113.104 30.149 26.528  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 360 PRO A C     1 
ATOM   2733 O  O     . PRO A 1 360 ? 113.095 29.199 25.747  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 360 PRO A O     1 
ATOM   2734 C  CB    . PRO A 1 360 ? 114.518 32.209 26.119  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 360 PRO A CB    1 
ATOM   2735 C  CG    . PRO A 1 360 ? 114.457 32.894 27.460  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 360 PRO A CG    1 
ATOM   2736 C  CD    . PRO A 1 360 ? 113.140 33.569 27.385  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 360 PRO A CD    1 
ATOM   2737 N  N     . ALA A 1 361 ? 113.090 29.992 27.849  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A N     1 
ATOM   2738 C  CA    . ALA A 1 361 ? 113.069 28.671 28.487  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A CA    1 
ATOM   2739 C  C     . ALA A 1 361 ? 111.811 27.879 28.159  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A C     1 
ATOM   2740 O  O     . ALA A 1 361 ? 111.866 26.656 28.017  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A O     1 
ATOM   2741 C  CB    . ALA A 1 361 ? 113.217 28.802 29.976  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 361 ALA A CB    1 
ATOM   2742 N  N     . ASN A 1 362 ? 110.682 28.582 28.042  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A N     1 
ATOM   2743 C  CA    . ASN A 1 362 ? 109.396 27.961 27.709  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A CA    1 
ATOM   2744 C  C     . ASN A 1 362 ? 109.439 27.493 26.268  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A C     1 
ATOM   2745 O  O     . ASN A 1 362 ? 109.057 26.363 25.960  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A O     1 
ATOM   2746 C  CB    . ASN A 1 362 ? 108.248 28.944 27.874  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A CB    1 
ATOM   2747 C  CG    . ASN A 1 362 ? 107.964 29.266 29.319  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A CG    1 
ATOM   2748 O  OD1   . ASN A 1 362 ? 108.220 28.459 30.219  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A OD1   1 
ATOM   2749 N  ND2   . ASN A 1 362 ? 107.422 30.458 29.557  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 362 ASN A ND2   1 
ATOM   2750 N  N     . ARG A 1 363 ? 109.906 28.366 25.386  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A N     1 
ATOM   2751 C  CA    . ARG A 1 363 ? 110.016 28.012 23.985  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CA    1 
ATOM   2752 C  C     . ARG A 1 363 ? 110.928 26.795 23.812  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A C     1 
ATOM   2753 O  O     . ARG A 1 363 ? 110.612 25.895 23.040  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A O     1 
ATOM   2754 C  CB    . ARG A 1 363 ? 110.536 29.197 23.174  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CB    1 
ATOM   2755 C  CG    . ARG A 1 363 ? 109.441 29.960 22.450  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CG    1 
ATOM   2756 C  CD    . ARG A 1 363 ? 109.986 31.216 21.816  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CD    1 
ATOM   2757 N  NE    . ARG A 1 363 ? 110.401 32.135 22.859  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NE    1 
ATOM   2758 C  CZ    . ARG A 1 363 ? 111.481 32.895 22.812  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A CZ    1 
ATOM   2759 N  NH1   . ARG A 1 363 ? 112.285 32.851 21.763  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH1   1 
ATOM   2760 N  NH2   . ARG A 1 363 ? 111.742 33.703 23.826  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 363 ARG A NH2   1 
ATOM   2761 N  N     . GLU A 1 364 ? 112.046 26.753 24.540  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 364 GLU A N     1 
ATOM   2762 C  CA    . GLU A 1 364 ? 112.962 25.620 24.422  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 364 GLU A CA    1 
ATOM   2763 C  C     . GLU A 1 364 ? 112.201 24.356 24.803  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 364 GLU A C     1 
ATOM   2764 O  O     . GLU A 1 364 ? 112.289 23.348 24.131  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 364 GLU A O     1 
ATOM   2765 C  CB    . GLU A 1 364 ? 114.204 25.781 25.318  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 364 GLU A CB    1 
ATOM   2766 C  CG    . GLU A 1 364 ? 115.387 24.907 24.861  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 364 GLU A CG    1 
ATOM   2767 C  CD    . GLU A 1 364 ? 116.328 24.434 25.995  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 364 GLU A CD    1 
ATOM   2768 O  OE1   . GLU A 1 364 ? 117.280 25.172 26.366  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 364 GLU A OE1   1 
ATOM   2769 O  OE2   . GLU A 1 364 ? 116.144 23.288 26.475  1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 364 GLU A OE2   1 
ATOM   2770 N  N     . LYS A 1 365 ? 111.415 24.441 25.862  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 365 LYS A N     1 
ATOM   2771 C  CA    . LYS A 1 365 ? 110.636 23.308 26.320  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 365 LYS A CA    1 
ATOM   2772 C  C     . LYS A 1 365 ? 109.632 22.870 25.267  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 365 LYS A C     1 
ATOM   2773 O  O     . LYS A 1 365 ? 109.697 21.760 24.753  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 365 LYS A O     1 
ATOM   2774 C  CB    . LYS A 1 365 ? 109.905 23.648 27.621  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 365 LYS A CB    1 
ATOM   2775 C  CG    . LYS A 1 365 ? 109.133 22.478 28.144  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 365 LYS A CG    1 
ATOM   2776 C  CD    . LYS A 1 365 ? 108.724 22.673 29.562  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 365 LYS A CD    1 
ATOM   2777 C  CE    . LYS A 1 365 ? 107.655 23.721 29.712  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 365 LYS A CE    1 
ATOM   2778 N  NZ    . LYS A 1 365 ? 107.265 23.846 31.152  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 365 LYS A NZ    1 
ATOM   2779 N  N     . PHE A 1 366 ? 108.710 23.759 24.930  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A N     1 
ATOM   2780 C  CA    . PHE A 1 366 ? 107.698 23.440 23.955  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CA    1 
ATOM   2781 C  C     . PHE A 1 366 ? 108.256 22.998 22.593  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A C     1 
ATOM   2782 O  O     . PHE A 1 366 ? 107.798 21.983 22.050  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A O     1 
ATOM   2783 C  CB    . PHE A 1 366 ? 106.684 24.587 23.847  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CB    1 
ATOM   2784 C  CG    . PHE A 1 366 ? 105.736 24.666 25.027  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CG    1 
ATOM   2785 C  CD1   . PHE A 1 366 ? 106.061 25.401 26.155  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD1   1 
ATOM   2786 C  CD2   . PHE A 1 366 ? 104.553 23.958 25.030  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD2   1 
ATOM   2787 C  CE1   . PHE A 1 366 ? 105.227 25.421 27.265  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE1   1 
ATOM   2788 C  CE2   . PHE A 1 366 ? 103.720 23.970 26.128  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE2   1 
ATOM   2789 C  CZ    . PHE A 1 366 ? 104.060 24.707 27.251  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CZ    1 
ATOM   2790 N  N     . ALA A 1 367 ? 109.278 23.685 22.077  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A N     1 
ATOM   2791 C  CA    . ALA A 1 367 ? 109.869 23.327 20.771  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A CA    1 
ATOM   2792 C  C     . ALA A 1 367 ? 110.432 21.912 20.783  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A C     1 
ATOM   2793 O  O     . ALA A 1 367 ? 110.206 21.125 19.858  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A O     1 
ATOM   2794 C  CB    . ALA A 1 367 ? 110.972 24.318 20.372  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 367 ALA A CB    1 
ATOM   2795 N  N     . LYS A 1 368 ? 111.158 21.591 21.850  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A N     1 
ATOM   2796 C  CA    . LYS A 1 368 ? 111.753 20.282 22.004  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CA    1 
ATOM   2797 C  C     . LYS A 1 368 ? 110.642 19.270 21.942  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A C     1 
ATOM   2798 O  O     . LYS A 1 368 ? 110.611 18.435 21.056  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A O     1 
ATOM   2799 C  CB    . LYS A 1 368 ? 112.458 20.181 23.346  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CB    1 
ATOM   2800 C  CG    . LYS A 1 368 ? 113.088 18.832 23.576  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CG    1 
ATOM   2801 C  CD    . LYS A 1 368 ? 114.089 18.856 24.696  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CD    1 
ATOM   2802 C  CE    . LYS A 1 368 ? 114.809 17.538 24.732  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A CE    1 
ATOM   2803 N  NZ    . LYS A 1 368 ? 113.856 16.405 25.004  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 368 LYS A NZ    1 
ATOM   2804 N  N     . ALA A 1 369 ? 109.678 19.425 22.843  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A N     1 
ATOM   2805 C  CA    . ALA A 1 369 ? 108.528 18.538 22.936  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A CA    1 
ATOM   2806 C  C     . ALA A 1 369 ? 107.822 18.359 21.609  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A C     1 
ATOM   2807 O  O     . ALA A 1 369 ? 107.604 17.244 21.178  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A O     1 
ATOM   2808 C  CB    . ALA A 1 369 ? 107.569 19.058 23.967  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 369 ALA A CB    1 
ATOM   2809 N  N     . TRP A 1 370 ? 107.484 19.449 20.940  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A N     1 
ATOM   2810 C  CA    . TRP A 1 370 ? 106.782 19.347 19.660  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CA    1 
ATOM   2811 C  C     . TRP A 1 370 ? 107.718 18.926 18.536  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A C     1 
ATOM   2812 O  O     . TRP A 1 370 ? 107.317 18.825 17.380  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A O     1 
ATOM   2813 C  CB    . TRP A 1 370 ? 106.006 20.661 19.344  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CB    1 
ATOM   2814 C  CG    . TRP A 1 370 ? 105.028 20.947 20.428  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CG    1 
ATOM   2815 C  CD1   . TRP A 1 370 ? 104.693 20.102 21.442  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CD1   1 
ATOM   2816 C  CD2   . TRP A 1 370 ? 104.348 22.185 20.705  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CD2   1 
ATOM   2817 N  NE1   . TRP A 1 370 ? 103.878 20.729 22.345  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 370 TRP A NE1   1 
ATOM   2818 C  CE2   . TRP A 1 370 ? 103.646 22.008 21.925  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CE2   1 
ATOM   2819 C  CE3   . TRP A 1 370 ? 104.267 23.426 20.053  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CE3   1 
ATOM   2820 C  CZ2   . TRP A 1 370 ? 102.877 23.026 22.504  1.00 5.96  ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CZ2   1 
ATOM   2821 C  CZ3   . TRP A 1 370 ? 103.489 24.450 20.643  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CZ3   1 
ATOM   2822 C  CH2   . TRP A 1 370 ? 102.814 24.234 21.851  1.00 5.42  ? ? ? ? ? ? 370 TRP A CH2   1 
ATOM   2823 N  N     . GLY A 1 371 ? 108.972 18.683 18.890  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 371 GLY A N     1 
ATOM   2824 C  CA    . GLY A 1 371 ? 109.957 18.266 17.916  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 371 GLY A CA    1 
ATOM   2825 C  C     . GLY A 1 371 ? 110.119 19.303 16.838  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 371 GLY A C     1 
ATOM   2826 O  O     . GLY A 1 371 ? 110.188 18.980 15.659  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 371 GLY A O     1 
ATOM   2827 N  N     . VAL A 1 372 ? 110.138 20.562 17.242  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 372 VAL A N     1 
ATOM   2828 C  CA    . VAL A 1 372 ? 110.288 21.670 16.313  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 372 VAL A CA    1 
ATOM   2829 C  C     . VAL A 1 372 ? 111.535 22.494 16.710  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 372 VAL A C     1 
ATOM   2830 O  O     . VAL A 1 372 ? 111.937 22.491 17.878  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 372 VAL A O     1 
ATOM   2831 C  CB    . VAL A 1 372 ? 108.962 22.473 16.243  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 372 VAL A CB    1 
ATOM   2832 C  CG1   . VAL A 1 372 ? 109.197 23.953 16.449  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 372 VAL A CG1   1 
ATOM   2833 C  CG2   . VAL A 1 372 ? 108.278 22.196 14.909  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 372 VAL A CG2   1 
ATOM   2834 N  N     . GLU A 1 373 ? 112.165 23.144 15.731  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A N     1 
ATOM   2835 C  CA    . GLU A 1 373 ? 113.396 23.907 15.967  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CA    1 
ATOM   2836 C  C     . GLU A 1 373 ? 113.199 25.224 16.693  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A C     1 
ATOM   2837 O  O     . GLU A 1 373 ? 113.948 25.548 17.614  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A O     1 
ATOM   2838 C  CB    . GLU A 1 373 ? 114.176 24.119 14.661  1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CB    1 
ATOM   2839 C  CG    . GLU A 1 373 ? 115.624 24.532 14.891  1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CG    1 
ATOM   2840 C  CD    . GLU A 1 373 ? 116.575 24.204 13.726  1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A CD    1 
ATOM   2841 O  OE1   . GLU A 1 373 ? 116.739 25.067 12.828  1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE1   1 
ATOM   2842 O  OE2   . GLU A 1 373 ? 117.188 23.103 13.736  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 373 GLU A OE2   1 
ATOM   2843 N  N     . SER A 1 374 ? 112.198 25.986 16.271  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 374 SER A N     1 
ATOM   2844 C  CA    . SER A 1 374 ? 111.890 27.266 16.899  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 374 SER A CA    1 
ATOM   2845 C  C     . SER A 1 374 ? 110.394 27.450 16.950  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 374 SER A C     1 
ATOM   2846 O  O     . SER A 1 374 ? 109.675 27.070 16.013  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 374 SER A O     1 
ATOM   2847 C  CB    . SER A 1 374 ? 112.462 28.447 16.101  1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 374 SER A CB    1 
ATOM   2848 O  OG    . SER A 1 374 ? 113.871 28.384 16.000  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 374 SER A OG    1 
ATOM   2849 N  N     . LEU A 1 375 ? 109.922 27.969 18.072  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 375 LEU A N     1 
ATOM   2850 C  CA    . LEU A 1 375 ? 108.516 28.287 18.208  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 375 LEU A CA    1 
ATOM   2851 C  C     . LEU A 1 375 ? 108.554 29.820 18.149  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 375 LEU A C     1 
ATOM   2852 O  O     . LEU A 1 375 ? 109.527 30.424 18.608  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 375 LEU A O     1 
ATOM   2853 C  CB    . LEU A 1 375 ? 107.974 27.795 19.540  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 375 LEU A CB    1 
ATOM   2854 C  CG    . LEU A 1 375 ? 107.865 26.281 19.591  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 375 LEU A CG    1 
ATOM   2855 C  CD1   . LEU A 1 375 ? 107.527 25.864 20.974  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 375 LEU A CD1   1 
ATOM   2856 C  CD2   . LEU A 1 375 ? 106.831 25.800 18.626  1.00 6.43  ? ? ? ? ? ? 375 LEU A CD2   1 
ATOM   2857 N  N     . PRO A 1 376 ? 107.606 30.452 17.428  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 376 PRO A N     1 
ATOM   2858 C  CA    . PRO A 1 376 ? 107.623 31.909 17.360  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 376 PRO A CA    1 
ATOM   2859 C  C     . PRO A 1 376 ? 107.685 32.539 18.744  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 376 PRO A C     1 
ATOM   2860 O  O     . PRO A 1 376 ? 107.153 31.980 19.706  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 376 PRO A O     1 
ATOM   2861 C  CB    . PRO A 1 376 ? 106.327 32.231 16.603  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 376 PRO A CB    1 
ATOM   2862 C  CG    . PRO A 1 376 ? 105.505 31.028 16.750  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 376 PRO A CG    1 
ATOM   2863 C  CD    . PRO A 1 376 ? 106.509 29.928 16.607  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 376 PRO A CD    1 
ATOM   2864 N  N     . ALA A 1 377 ? 108.370 33.681 18.839  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 377 ALA A N     1 
ATOM   2865 C  CA    . ALA A 1 377 ? 108.538 34.390 20.110  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 377 ALA A CA    1 
ATOM   2866 C  C     . ALA A 1 377 ? 107.761 35.685 20.219  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 377 ALA A C     1 
ATOM   2867 O  O     . ALA A 1 377 ? 107.549 36.213 21.308  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 377 ALA A O     1 
ATOM   2868 C  CB    . ALA A 1 377 ? 109.978 34.644 20.361  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 377 ALA A CB    1 
ATOM   2869 N  N     . HIS A 1 378 ? 107.336 36.211 19.088  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A N     1 
ATOM   2870 C  CA    . HIS A 1 378 ? 106.570 37.436 19.108  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A CA    1 
ATOM   2871 C  C     . HIS A 1 378 ? 105.072 37.105 19.198  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A C     1 
ATOM   2872 O  O     . HIS A 1 378 ? 104.580 36.136 18.574  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A O     1 
ATOM   2873 C  CB    . HIS A 1 378 ? 106.863 38.252 17.865  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A CB    1 
ATOM   2874 C  CG    . HIS A 1 378 ? 106.498 37.556 16.602  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A CG    1 
ATOM   2875 N  ND1   . HIS A 1 378 ? 107.151 36.424 16.165  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A ND1   1 
ATOM   2876 C  CD2   . HIS A 1 378 ? 105.532 37.809 15.691  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A CD2   1 
ATOM   2877 C  CE1   . HIS A 1 378 ? 106.604 36.011 15.039  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A CE1   1 
ATOM   2878 N  NE2   . HIS A 1 378 ? 105.619 36.836 14.731  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 378 HIS A NE2   1 
ATOM   2879 N  N     . THR A 1 379 ? 104.369 37.917 19.989  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 379 THR A N     1 
ATOM   2880 C  CA    . THR A 1 379 ? 102.946 37.788 20.232  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 379 THR A CA    1 
ATOM   2881 C  C     . THR A 1 379 ? 102.157 37.781 18.958  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 379 THR A C     1 
ATOM   2882 O  O     . THR A 1 379 ? 102.463 38.498 18.022  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 379 THR A O     1 
ATOM   2883 C  CB    . THR A 1 379 ? 102.467 38.910 21.129  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 379 THR A CB    1 
ATOM   2884 O  OG1   . THR A 1 379 ? 103.287 38.920 22.294  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 379 THR A OG1   1 
ATOM   2885 C  CG2   . THR A 1 379 ? 101.016 38.689 21.573  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 379 THR A CG2   1 
ATOM   2886 N  N     . GLY A 1 380 ? 101.139 36.945 18.929  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A N     1 
ATOM   2887 C  CA    . GLY A 1 380 ? 100.328 36.836 17.744  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A CA    1 
ATOM   2888 C  C     . GLY A 1 380 ? 99.299  37.926 17.658  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A C     1 
ATOM   2889 O  O     . GLY A 1 380 ? 99.252  38.815 18.504  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 380 GLY A O     1 
ATOM   2890 N  N     . TYR A 1 381 ? 98.481  37.837 16.617  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A N     1 
ATOM   2891 C  CA    . TYR A 1 381 ? 97.412  38.783 16.377  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CA    1 
ATOM   2892 C  C     . TYR A 1 381 ? 96.240  38.413 17.263  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A C     1 
ATOM   2893 O  O     . TYR A 1 381 ? 96.016  37.245 17.566  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A O     1 
ATOM   2894 C  CB    . TYR A 1 381 ? 96.983  38.742 14.907  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CB    1 
ATOM   2895 C  CG    . TYR A 1 381 ? 97.981  39.363 13.967  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CG    1 
ATOM   2896 C  CD1   . TYR A 1 381 ? 98.665  40.522 14.314  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD1   1 
ATOM   2897 C  CD2   . TYR A 1 381 ? 98.245  38.785 12.726  1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CD2   1 
ATOM   2898 C  CE1   . TYR A 1 381 ? 99.583  41.082 13.456  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE1   1 
ATOM   2899 C  CE2   . TYR A 1 381 ? 99.161  39.338 11.854  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CE2   1 
ATOM   2900 C  CZ    . TYR A 1 381 ? 99.832  40.486 12.218  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A CZ    1 
ATOM   2901 O  OH    . TYR A 1 381 ? 100.764 41.038 11.354  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 381 TYR A OH    1 
ATOM   2902 N  N     . ARG A 1 382 ? 95.502  39.416 17.692  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A N     1 
ATOM   2903 C  CA    . ARG A 1 382 ? 94.343  39.187 18.530  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CA    1 
ATOM   2904 C  C     . ARG A 1 382 ? 93.146  39.107 17.566  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A C     1 
ATOM   2905 O  O     . ARG A 1 382 ? 93.035  39.917 16.644  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A O     1 
ATOM   2906 C  CB    . ARG A 1 382 ? 94.194  40.352 19.513  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CB    1 
ATOM   2907 C  CG    . ARG A 1 382 ? 95.512  40.921 19.982  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CG    1 
ATOM   2908 C  CD    . ARG A 1 382 ? 95.853  40.509 21.373  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CD    1 
ATOM   2909 N  NE    . ARG A 1 382 ? 96.394  41.653 22.106  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A NE    1 
ATOM   2910 C  CZ    . ARG A 1 382 ? 97.084  41.573 23.243  1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A CZ    1 
ATOM   2911 N  NH1   . ARG A 1 382 ? 97.345  40.385 23.797  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A NH1   1 
ATOM   2912 N  NH2   . ARG A 1 382 ? 97.484  42.683 23.855  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 382 ARG A NH2   1 
ATOM   2913 N  N     . ILE A 1 383 ? 92.253  38.146 17.772  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A N     1 
ATOM   2914 C  CA    . ILE A 1 383 ? 91.111  37.995 16.884  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CA    1 
ATOM   2915 C  C     . ILE A 1 383 ? 90.260  39.267 16.725  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A C     1 
ATOM   2916 O  O     . ILE A 1 383 ? 89.571  39.428 15.714  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A O     1 
ATOM   2917 C  CB    . ILE A 1 383 ? 90.237  36.753 17.285  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CB    1 
ATOM   2918 C  CG1   . ILE A 1 383 ? 89.161  36.464 16.234  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CG1   1 
ATOM   2919 C  CG2   . ILE A 1 383 ? 89.598  36.964 18.626  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CG2   1 
ATOM   2920 C  CD1   . ILE A 1 383 ? 89.708  36.078 14.888  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CD1   1 
ATOM   2921 N  N     . SER A 1 384 ? 90.296  40.171 17.706  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 384 SER A N     1 
ATOM   2922 C  CA    . SER A 1 384 ? 89.517  41.417 17.601  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 384 SER A CA    1 
ATOM   2923 C  C     . SER A 1 384 ? 90.120  42.400 16.586  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 384 SER A C     1 
ATOM   2924 O  O     . SER A 1 384 ? 89.466  43.348 16.180  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 384 SER A O     1 
ATOM   2925 C  CB    . SER A 1 384 ? 89.360  42.099 18.965  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 384 SER A CB    1 
ATOM   2926 O  OG    . SER A 1 384 ? 90.596  42.568 19.468  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 384 SER A OG    1 
ATOM   2927 N  N     . GLU A 1 385 ? 91.348  42.148 16.150  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 385 GLU A N     1 
ATOM   2928 C  CA    . GLU A 1 385 ? 92.013  42.999 15.171  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 385 GLU A CA    1 
ATOM   2929 C  C     . GLU A 1 385 ? 91.837  42.426 13.776  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 385 GLU A C     1 
ATOM   2930 O  O     . GLU A 1 385 ? 92.342  43.009 12.804  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 385 GLU A O     1 
ATOM   2931 C  CB    . GLU A 1 385 ? 93.523  43.041 15.422  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 385 GLU A CB    1 
ATOM   2932 C  CG    . GLU A 1 385 ? 93.930  43.305 16.853  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 385 GLU A CG    1 
ATOM   2933 C  CD    . GLU A 1 385 ? 95.422  43.096 17.093  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 385 GLU A CD    1 
ATOM   2934 O  OE1   . GLU A 1 385 ? 96.085  42.412 16.269  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 385 GLU A OE1   1 
ATOM   2935 O  OE2   . GLU A 1 385 ? 95.926  43.611 18.123  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 385 GLU A OE2   1 
ATOM   2936 N  N     . LEU A 1 386 ? 91.164  41.276 13.666  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A N     1 
ATOM   2937 C  CA    . LEU A 1 386 ? 91.004  40.594 12.372  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CA    1 
ATOM   2938 C  C     . LEU A 1 386 ? 90.614  41.517 11.238  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A C     1 
ATOM   2939 O  O     . LEU A 1 386 ? 91.349  41.640 10.265  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A O     1 
ATOM   2940 C  CB    . LEU A 1 386 ? 90.039  39.393 12.465  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CB    1 
ATOM   2941 C  CG    . LEU A 1 386 ? 89.857  38.463 11.242  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CG    1 
ATOM   2942 C  CD1   . LEU A 1 386 ? 91.183  37.958 10.697  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD1   1 
ATOM   2943 C  CD2   . LEU A 1 386 ? 88.968  37.295 11.603  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 386 LEU A CD2   1 
ATOM   2944 N  N     . PRO A 1 387 ? 89.518  42.266 11.397  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A N     1 
ATOM   2945 C  CA    . PRO A 1 387 ? 89.087  43.175 10.331  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A CA    1 
ATOM   2946 C  C     . PRO A 1 387 ? 90.165  44.173 9.914   1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A C     1 
ATOM   2947 O  O     . PRO A 1 387 ? 90.237  44.567 8.752   1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A O     1 
ATOM   2948 C  CB    . PRO A 1 387 ? 87.883  43.890 10.955  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A CB    1 
ATOM   2949 C  CG    . PRO A 1 387 ? 87.362  42.918 11.978  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A CG    1 
ATOM   2950 C  CD    . PRO A 1 387 ? 88.647  42.390 12.579  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 387 PRO A CD    1 
ATOM   2951 N  N     . HIS A 1 388 ? 91.009  44.571 10.858  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A N     1 
ATOM   2952 C  CA    . HIS A 1 388 ? 92.063  45.529 10.578  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CA    1 
ATOM   2953 C  C     . HIS A 1 388 ? 93.238  44.918 9.845   1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A C     1 
ATOM   2954 O  O     . HIS A 1 388 ? 93.843  45.574 8.991   1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A O     1 
ATOM   2955 C  CB    . HIS A 1 388 ? 92.581  46.165 11.854  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CB    1 
ATOM   2956 C  CG    . HIS A 1 388 ? 93.877  46.880 11.664  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CG    1 
ATOM   2957 N  ND1   . HIS A 1 388 ? 93.952  48.132 11.090  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A ND1   1 
ATOM   2958 C  CD2   . HIS A 1 388 ? 95.153  46.495 11.905  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CD2   1 
ATOM   2959 C  CE1   . HIS A 1 388 ? 95.221  48.486 10.982  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A CE1   1 
ATOM   2960 N  NE2   . HIS A 1 388 ? 95.969  47.509 11.468  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 388 HIS A NE2   1 
ATOM   2961 N  N     . ARG A 1 389 ? 93.631  43.716 10.273  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A N     1 
ATOM   2962 C  CA    . ARG A 1 389 ? 94.755  42.990 9.673   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A CA    1 
ATOM   2963 C  C     . ARG A 1 389 ? 94.343  42.532 8.281   1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A C     1 
ATOM   2964 O  O     . ARG A 1 389 ? 95.110  42.607 7.319   1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A O     1 
ATOM   2965 C  CB    . ARG A 1 389 ? 95.065  41.744 10.494  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A CB    1 
ATOM   2966 C  CG    . ARG A 1 389 ? 95.352  41.971 11.950  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A CG    1 
ATOM   2967 C  CD    . ARG A 1 389 ? 96.709  42.528 12.159  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A CD    1 
ATOM   2968 N  NE    . ARG A 1 389 ? 96.797  43.053 13.505  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A NE    1 
ATOM   2969 C  CZ    . ARG A 1 389 ? 97.826  43.738 13.976  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A CZ    1 
ATOM   2970 N  NH1   . ARG A 1 389 ? 98.880  43.972 13.208  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A NH1   1 
ATOM   2971 N  NH2   . ARG A 1 389 ? 97.770  44.242 15.198  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 389 ARG A NH2   1 
ATOM   2972 N  N     . ALA A 1 390 ? 93.111  42.052 8.206   1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A N     1 
ATOM   2973 C  CA    . ALA A 1 390 ? 92.525  41.558 6.992   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CA    1 
ATOM   2974 C  C     . ALA A 1 390 ? 92.489  42.648 5.952   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A C     1 
ATOM   2975 O  O     . ALA A 1 390 ? 92.852  42.441 4.801   1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A O     1 
ATOM   2976 C  CB    . ALA A 1 390 ? 91.137  41.089 7.285   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CB    1 
ATOM   2977 N  N     . ALA A 1 391 ? 92.043  43.823 6.360   1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 391 ALA A N     1 
ATOM   2978 C  CA    . ALA A 1 391 ? 91.942  44.945 5.433   1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 391 ALA A CA    1 
ATOM   2979 C  C     . ALA A 1 391 ? 93.301  45.353 4.946   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 391 ALA A C     1 
ATOM   2980 O  O     . ALA A 1 391 ? 93.472  45.684 3.790   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 391 ALA A O     1 
ATOM   2981 C  CB    . ALA A 1 391 ? 91.262  46.124 6.103   1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 391 ALA A CB    1 
ATOM   2982 N  N     . HIS A 1 392 ? 94.279  45.295 5.835   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A N     1 
ATOM   2983 C  CA    . HIS A 1 392 ? 95.622  45.697 5.495   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A CA    1 
ATOM   2984 C  C     . HIS A 1 392 ? 96.401  44.640 4.744   1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A C     1 
ATOM   2985 O  O     . HIS A 1 392 ? 97.517  44.893 4.305   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A O     1 
ATOM   2986 C  CB    . HIS A 1 392 ? 96.370  46.128 6.754   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A CB    1 
ATOM   2987 C  CG    . HIS A 1 392 ? 96.039  47.516 7.206   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A CG    1 
ATOM   2988 N  ND1   . HIS A 1 392 ? 96.923  48.565 7.101   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A ND1   1 
ATOM   2989 C  CD2   . HIS A 1 392 ? 94.917  48.033 7.764   1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A CD2   1 
ATOM   2990 C  CE1   . HIS A 1 392 ? 96.365  49.668 7.574   1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A CE1   1 
ATOM   2991 N  NE2   . HIS A 1 392 ? 95.146  49.370 7.981   1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 392 HIS A NE2   1 
ATOM   2992 N  N     . GLY A 1 393 ? 95.821  43.456 4.588   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A N     1 
ATOM   2993 C  CA    . GLY A 1 393 ? 96.516  42.385 3.890   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A CA    1 
ATOM   2994 C  C     . GLY A 1 393 ? 97.604  41.837 4.787   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A C     1 
ATOM   2995 O  O     . GLY A 1 393 ? 98.586  41.241 4.338   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 393 GLY A O     1 
ATOM   2996 N  N     . GLU A 1 394 ? 97.424  42.064 6.076   1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 394 GLU A N     1 
ATOM   2997 C  CA    . GLU A 1 394 ? 98.357  41.620 7.079   1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 394 GLU A CA    1 
ATOM   2998 C  C     . GLU A 1 394 ? 98.035  40.188 7.434   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 394 GLU A C     1 
ATOM   2999 O  O     . GLU A 1 394 ? 98.892  39.459 7.909   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 394 GLU A O     1 
ATOM   3000 C  CB    . GLU A 1 394 ? 98.192  42.497 8.294   1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 394 GLU A CB    1 
ATOM   3001 C  CG    . GLU A 1 394 ? 99.414  42.651 9.119   1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 394 GLU A CG    1 
ATOM   3002 C  CD    . GLU A 1 394 ? 99.473  44.028 9.706   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 394 GLU A CD    1 
ATOM   3003 O  OE1   . GLU A 1 394 ? 98.588  44.373 10.517  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 394 GLU A OE1   1 
ATOM   3004 O  OE2   . GLU A 1 394 ? 100.376 44.785 9.308   1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 394 GLU A OE2   1 
ATOM   3005 N  N     . VAL A 1 395 ? 96.771  39.819 7.263   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 395 VAL A N     1 
ATOM   3006 C  CA    . VAL A 1 395 ? 96.267  38.473 7.521   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CA    1 
ATOM   3007 C  C     . VAL A 1 395 ? 95.499  38.082 6.252   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 395 VAL A C     1 
ATOM   3008 O  O     . VAL A 1 395 ? 94.864  38.929 5.630   1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 395 VAL A O     1 
ATOM   3009 C  CB    . VAL A 1 395 ? 95.375  38.447 8.760   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CB    1 
ATOM   3010 C  CG1   . VAL A 1 395 ? 94.562  37.203 8.788   1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CG1   1 
ATOM   3011 C  CG2   . VAL A 1 395 ? 96.232  38.524 10.005  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 395 VAL A CG2   1 
ATOM   3012 N  N     . ARG A 1 396 ? 95.591  36.820 5.844   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A N     1 
ATOM   3013 C  CA    . ARG A 1 396 ? 94.965  36.354 4.606   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CA    1 
ATOM   3014 C  C     . ARG A 1 396 ? 94.026  35.145 4.664   1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A C     1 
ATOM   3015 O  O     . ARG A 1 396 ? 93.382  34.788 3.658   1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A O     1 
ATOM   3016 C  CB    . ARG A 1 396 ? 96.041  36.125 3.535   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CB    1 
ATOM   3017 C  CG    . ARG A 1 396 ? 96.583  37.441 2.986   1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CG    1 
ATOM   3018 C  CD    . ARG A 1 396 ? 97.775  37.254 2.093   1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CD    1 
ATOM   3019 N  NE    . ARG A 1 396 ? 98.411  38.549 1.931   1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A NE    1 
ATOM   3020 C  CZ    . ARG A 1 396 ? 98.706  39.132 0.770   1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A CZ    1 
ATOM   3021 N  NH1   . ARG A 1 396 ? 98.448  38.541 -0.395  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A NH1   1 
ATOM   3022 N  NH2   . ARG A 1 396 ? 99.254  40.341 0.786   1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 396 ARG A NH2   1 
ATOM   3023 N  N     . ALA A 1 397 ? 93.915  34.557 5.846   1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A N     1 
ATOM   3024 C  CA    . ALA A 1 397 ? 93.066  33.408 6.035   1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A CA    1 
ATOM   3025 C  C     . ALA A 1 397 ? 92.801  33.302 7.513   1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A C     1 
ATOM   3026 O  O     . ALA A 1 397 ? 93.649  33.676 8.327   1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A O     1 
ATOM   3027 C  CB    . ALA A 1 397 ? 93.763  32.162 5.540   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 397 ALA A CB    1 
ATOM   3028 N  N     . ALA A 1 398 ? 91.615  32.840 7.873   1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A N     1 
ATOM   3029 C  CA    . ALA A 1 398 ? 91.292  32.680 9.275   1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A CA    1 
ATOM   3030 C  C     . ALA A 1 398 ? 90.713  31.303 9.477   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A C     1 
ATOM   3031 O  O     . ALA A 1 398 ? 89.873  30.851 8.693   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A O     1 
ATOM   3032 C  CB    . ALA A 1 398 ? 90.299  33.742 9.742   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 398 ALA A CB    1 
ATOM   3033 N  N     . TYR A 1 399 ? 91.175  30.631 10.516  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 399 TYR A N     1 
ATOM   3034 C  CA    . TYR A 1 399 ? 90.685  29.312 10.830  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 399 TYR A CA    1 
ATOM   3035 C  C     . TYR A 1 399 ? 89.814  29.549 12.053  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 399 TYR A C     1 
ATOM   3036 O  O     . TYR A 1 399 ? 90.258  29.354 13.178  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 399 TYR A O     1 
ATOM   3037 C  CB    . TYR A 1 399 ? 91.869  28.378 11.141  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 399 TYR A CB    1 
ATOM   3038 C  CG    . TYR A 1 399 ? 91.515  26.915 11.270  1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 399 TYR A CG    1 
ATOM   3039 C  CD1   . TYR A 1 399 ? 90.187  26.510 11.379  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 399 TYR A CD1   1 
ATOM   3040 C  CD2   . TYR A 1 399 ? 92.505  25.937 11.314  1.00 5.35  ? ? ? ? ? ? 399 TYR A CD2   1 
ATOM   3041 C  CE1   . TYR A 1 399 ? 89.848  25.175 11.538  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 399 TYR A CE1   1 
ATOM   3042 C  CE2   . TYR A 1 399 ? 92.180  24.592 11.468  1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 399 TYR A CE2   1 
ATOM   3043 C  CZ    . TYR A 1 399 ? 90.845  24.229 11.587  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 399 TYR A CZ    1 
ATOM   3044 O  OH    . TYR A 1 399 ? 90.490  22.934 11.836  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 399 TYR A OH    1 
ATOM   3045 N  N     . ILE A 1 400 ? 88.603  30.050 11.825  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A N     1 
ATOM   3046 C  CA    . ILE A 1 400 ? 87.649  30.334 12.892  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A CA    1 
ATOM   3047 C  C     . ILE A 1 400 ? 86.973  29.063 13.381  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A C     1 
ATOM   3048 O  O     . ILE A 1 400 ? 86.272  28.387 12.624  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A O     1 
ATOM   3049 C  CB    . ILE A 1 400 ? 86.586  31.316 12.409  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A CB    1 
ATOM   3050 C  CG1   . ILE A 1 400 ? 87.216  32.700 12.230  1.00 4.09  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A CG1   1 
ATOM   3051 C  CG2   . ILE A 1 400 ? 85.399  31.332 13.359  1.00 4.53  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A CG2   1 
ATOM   3052 C  CD1   . ILE A 1 400 ? 86.875  33.348 10.933  1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 400 ILE A CD1   1 
ATOM   3053 N  N     . MET A 1 401 ? 87.203  28.718 14.641  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 401 MET A N     1 
ATOM   3054 C  CA    . MET A 1 401 ? 86.610  27.527 15.209  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 401 MET A CA    1 
ATOM   3055 C  C     . MET A 1 401 ? 85.667  27.908 16.349  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 401 MET A C     1 
ATOM   3056 O  O     . MET A 1 401 ? 85.870  28.914 17.026  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 401 MET A O     1 
ATOM   3057 C  CB    . MET A 1 401 ? 87.704  26.586 15.713  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 401 MET A CB    1 
ATOM   3058 C  CG    . MET A 1 401 ? 87.193  25.376 16.510  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 401 MET A CG    1 
ATOM   3059 S  SD    . MET A 1 401 ? 88.529  24.285 17.044  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 401 MET A SD    1 
ATOM   3060 C  CE    . MET A 1 401 ? 89.008  25.066 18.606  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 401 MET A CE    1 
ATOM   3061 N  N     . GLY A 1 402 ? 84.594  27.141 16.493  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A N     1 
ATOM   3062 C  CA    . GLY A 1 402 ? 83.624  27.351 17.548  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A CA    1 
ATOM   3063 C  C     . GLY A 1 402 ? 83.281  28.760 17.953  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A C     1 
ATOM   3064 O  O     . GLY A 1 402 ? 83.252  29.079 19.156  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 402 GLY A O     1 
ATOM   3065 N  N     . GLU A 1 403 ? 83.002  29.604 16.963  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A N     1 
ATOM   3066 C  CA    . GLU A 1 403 ? 82.639  31.001 17.233  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A CA    1 
ATOM   3067 C  C     . GLU A 1 403 ? 81.666  31.559 16.211  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A C     1 
ATOM   3068 O  O     . GLU A 1 403 ? 81.621  31.097 15.073  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A O     1 
ATOM   3069 C  CB    . GLU A 1 403 ? 83.863  31.888 17.202  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A CB    1 
ATOM   3070 C  CG    . GLU A 1 403 ? 84.916  31.538 18.179  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A CG    1 
ATOM   3071 C  CD    . GLU A 1 403 ? 85.936  32.634 18.298  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A CD    1 
ATOM   3072 O  OE1   . GLU A 1 403 ? 85.881  33.567 17.442  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A OE1   1 
ATOM   3073 O  OE2   . GLU A 1 403 ? 86.768  32.569 19.253  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 403 GLU A OE2   1 
ATOM   3074 N  N     . ASP A 1 404 ? 80.929  32.592 16.609  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A N     1 
ATOM   3075 C  CA    . ASP A 1 404 ? 79.995  33.234 15.704  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CA    1 
ATOM   3076 C  C     . ASP A 1 404 ? 80.224  34.731 15.629  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A C     1 
ATOM   3077 O  O     . ASP A 1 404 ? 79.321  35.516 15.927  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A O     1 
ATOM   3078 C  CB    . ASP A 1 404 ? 78.562  32.974 16.122  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CB    1 
ATOM   3079 C  CG    . ASP A 1 404 ? 77.599  33.208 15.002  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CG    1 
ATOM   3080 O  OD1   . ASP A 1 404 ? 78.021  33.232 13.827  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD1   1 
ATOM   3081 O  OD2   . ASP A 1 404 ? 76.406  33.374 15.278  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD2   1 
ATOM   3082 N  N     . PRO A 1 405 ? 81.403  35.153 15.142  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 405 PRO A N     1 
ATOM   3083 C  CA    . PRO A 1 405 ? 81.704  36.584 15.043  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 405 PRO A CA    1 
ATOM   3084 C  C     . PRO A 1 405 ? 80.647  37.419 14.327  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 405 PRO A C     1 
ATOM   3085 O  O     . PRO A 1 405 ? 80.229  38.427 14.855  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 405 PRO A O     1 
ATOM   3086 C  CB    . PRO A 1 405 ? 83.058  36.604 14.318  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 405 PRO A CB    1 
ATOM   3087 C  CG    . PRO A 1 405 ? 83.044  35.352 13.508  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 405 PRO A CG    1 
ATOM   3088 C  CD    . PRO A 1 405 ? 82.454  34.359 14.481  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 405 PRO A CD    1 
ATOM   3089 N  N     . LEU A 1 406 ? 80.158  36.944 13.183  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A N     1 
ATOM   3090 C  CA    . LEU A 1 406 ? 79.152  37.659 12.396  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CA    1 
ATOM   3091 C  C     . LEU A 1 406 ? 77.846  37.935 13.115  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A C     1 
ATOM   3092 O  O     . LEU A 1 406 ? 76.890  38.393 12.506  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A O     1 
ATOM   3093 C  CB    . LEU A 1 406 ? 78.835  36.930 11.090  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CB    1 
ATOM   3094 C  CG    . LEU A 1 406 ? 79.776  37.057 9.894   1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CG    1 
ATOM   3095 C  CD1   . LEU A 1 406 ? 79.154  36.357 8.735   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD1   1 
ATOM   3096 C  CD2   . LEU A 1 406 ? 79.994  38.483 9.522   1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 406 LEU A CD2   1 
ATOM   3097 N  N     . GLN A 1 407 ? 77.776  37.634 14.397  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A N     1 
ATOM   3098 C  CA    . GLN A 1 407 ? 76.578  37.894 15.171  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A CA    1 
ATOM   3099 C  C     . GLN A 1 407 ? 77.050  38.451 16.521  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A C     1 
ATOM   3100 O  O     . GLN A 1 407 ? 76.409  39.340 17.079  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A O     1 
ATOM   3101 C  CB    . GLN A 1 407 ? 75.782  36.596 15.313  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A CB    1 
ATOM   3102 C  CG    . GLN A 1 407 ? 74.797  36.538 16.453  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A CG    1 
ATOM   3103 C  CD    . GLN A 1 407 ? 73.629  37.482 16.282  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A CD    1 
ATOM   3104 O  OE1   . GLN A 1 407 ? 73.207  37.772 15.166  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A OE1   1 
ATOM   3105 N  NE2   . GLN A 1 407 ? 73.061  37.930 17.398  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 407 GLN A NE2   1 
ATOM   3106 N  N     . THR A 1 408 ? 78.202  37.999 17.018  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 408 THR A N     1 
ATOM   3107 C  CA    . THR A 1 408 ? 78.694  38.485 18.309  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 408 THR A CA    1 
ATOM   3108 C  C     . THR A 1 408 ? 79.733  39.615 18.330  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 408 THR A C     1 
ATOM   3109 O  O     . THR A 1 408 ? 79.883  40.308 19.354  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 408 THR A O     1 
ATOM   3110 C  CB    . THR A 1 408 ? 79.226  37.352 19.151  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 408 THR A CB    1 
ATOM   3111 O  OG1   . THR A 1 408 ? 79.968  36.460 18.317  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 408 THR A OG1   1 
ATOM   3112 C  CG2   . THR A 1 408 ? 78.096  36.637 19.834  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 408 THR A CG2   1 
ATOM   3113 N  N     . ASP A 1 409 ? 80.446  39.799 17.222  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A N     1 
ATOM   3114 C  CA    . ASP A 1 409 ? 81.452  40.840 17.149  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A CA    1 
ATOM   3115 C  C     . ASP A 1 409 ? 80.842  42.220 17.045  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A C     1 
ATOM   3116 O  O     . ASP A 1 409 ? 79.802  42.396 16.426  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A O     1 
ATOM   3117 C  CB    . ASP A 1 409 ? 82.385  40.587 15.982  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A CB    1 
ATOM   3118 C  CG    . ASP A 1 409 ? 83.376  39.471 16.264  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A CG    1 
ATOM   3119 O  OD1   . ASP A 1 409 ? 83.061  38.567 17.080  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A OD1   1 
ATOM   3120 O  OD2   . ASP A 1 409 ? 84.479  39.499 15.680  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 409 ASP A OD2   1 
ATOM   3121 N  N     . ALA A 1 410 ? 81.462  43.185 17.721  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A N     1 
ATOM   3122 C  CA    . ALA A 1 410 ? 80.997  44.575 17.694  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A CA    1 
ATOM   3123 C  C     . ALA A 1 410 ? 81.146  45.107 16.283  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A C     1 
ATOM   3124 O  O     . ALA A 1 410 ? 82.099  44.770 15.595  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A O     1 
ATOM   3125 C  CB    . ALA A 1 410 ? 81.803  45.428 18.669  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 410 ALA A CB    1 
ATOM   3126 N  N     . GLU A 1 411 ? 80.164  45.868 15.825  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 411 GLU A N     1 
ATOM   3127 C  CA    . GLU A 1 411 ? 80.223  46.439 14.478  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 411 GLU A CA    1 
ATOM   3128 C  C     . GLU A 1 411 ? 80.209  45.366 13.364  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 411 GLU A C     1 
ATOM   3129 O  O     . GLU A 1 411 ? 81.062  45.364 12.466  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 411 GLU A O     1 
ATOM   3130 C  CB    . GLU A 1 411 ? 81.474  47.311 14.374  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 411 GLU A CB    1 
ATOM   3131 C  CG    . GLU A 1 411 ? 81.534  48.194 13.165  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 411 GLU A CG    1 
ATOM   3132 C  CD    . GLU A 1 411 ? 82.203  49.505 13.465  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 411 GLU A CD    1 
ATOM   3133 O  OE1   . GLU A 1 411 ? 82.554  49.752 14.647  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 411 GLU A OE1   1 
ATOM   3134 O  OE2   . GLU A 1 411 ? 82.353  50.303 12.518  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 411 GLU A OE2   1 
ATOM   3135 N  N     . LEU A 1 412 ? 79.210  44.483 13.413  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A N     1 
ATOM   3136 C  CA    . LEU A 1 412 ? 79.042  43.393 12.447  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CA    1 
ATOM   3137 C  C     . LEU A 1 412 ? 79.291  43.735 10.955  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A C     1 
ATOM   3138 O  O     . LEU A 1 412 ? 79.684  42.866 10.166  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A O     1 
ATOM   3139 C  CB    . LEU A 1 412 ? 77.664  42.753 12.643  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CB    1 
ATOM   3140 C  CG    . LEU A 1 412 ? 77.400  42.182 14.045  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CG    1 
ATOM   3141 C  CD1   . LEU A 1 412 ? 76.019  41.557 14.113  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CD1   1 
ATOM   3142 C  CD2   . LEU A 1 412 ? 78.445  41.140 14.367  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 412 LEU A CD2   1 
ATOM   3143 N  N     . SER A 1 413 ? 79.094  44.998 10.585  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 413 SER A N     1 
ATOM   3144 C  CA    . SER A 1 413 ? 79.333  45.424 9.205   1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 413 SER A CA    1 
ATOM   3145 C  C     . SER A 1 413 ? 80.820  45.310 8.920   1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 413 SER A C     1 
ATOM   3146 O  O     . SER A 1 413 ? 81.225  44.932 7.815   1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 413 SER A O     1 
ATOM   3147 C  CB    . SER A 1 413 ? 78.856  46.866 8.973   1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 413 SER A CB    1 
ATOM   3148 O  OG    . SER A 1 413 ? 79.484  47.790 9.847   1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 413 SER A OG    1 
ATOM   3149 N  N     . ALA A 1 414 ? 81.627  45.606 9.937   1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 414 ALA A N     1 
ATOM   3150 C  CA    . ALA A 1 414 ? 83.084  45.522 9.833   1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 414 ALA A CA    1 
ATOM   3151 C  C     . ALA A 1 414 ? 83.532  44.088 9.625   1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 414 ALA A C     1 
ATOM   3152 O  O     . ALA A 1 414 ? 84.352  43.815 8.754   1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 414 ALA A O     1 
ATOM   3153 C  CB    . ALA A 1 414 ? 83.738  46.089 11.080  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 414 ALA A CB    1 
ATOM   3154 N  N     . VAL A 1 415 ? 82.976  43.166 10.405  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 415 VAL A N     1 
ATOM   3155 C  CA    . VAL A 1 415 ? 83.343  41.756 10.301  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 415 VAL A CA    1 
ATOM   3156 C  C     . VAL A 1 415 ? 82.935  41.158 8.964   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 415 VAL A C     1 
ATOM   3157 O  O     . VAL A 1 415 ? 83.566  40.227 8.486   1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 415 VAL A O     1 
ATOM   3158 C  CB    . VAL A 1 415 ? 82.731  40.914 11.425  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 415 VAL A CB    1 
ATOM   3159 C  CG1   . VAL A 1 415 ? 83.314  39.504 11.398  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 415 VAL A CG1   1 
ATOM   3160 C  CG2   . VAL A 1 415 ? 82.989  41.570 12.763  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 415 VAL A CG2   1 
ATOM   3161 N  N     . ARG A 1 416 ? 81.859  41.670 8.378   1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A N     1 
ATOM   3162 C  CA    . ARG A 1 416 ? 81.440  41.163 7.086   1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A CA    1 
ATOM   3163 C  C     . ARG A 1 416 ? 82.520  41.489 6.050   1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A C     1 
ATOM   3164 O  O     . ARG A 1 416 ? 83.064  40.580 5.431   1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A O     1 
ATOM   3165 C  CB    . ARG A 1 416 ? 80.072  41.715 6.700   1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A CB    1 
ATOM   3166 C  CG    . ARG A 1 416 ? 78.958  41.183 7.600   1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A CG    1 
ATOM   3167 C  CD    . ARG A 1 416 ? 77.615  41.811 7.301   1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A CD    1 
ATOM   3168 N  NE    . ARG A 1 416 ? 76.858  41.109 6.274   1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A NE    1 
ATOM   3169 C  CZ    . ARG A 1 416 ? 76.314  41.687 5.203   1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A CZ    1 
ATOM   3170 N  NH1   . ARG A 1 416 ? 76.452  42.996 5.003   1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A NH1   1 
ATOM   3171 N  NH2   . ARG A 1 416 ? 75.598  40.958 4.345   1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 416 ARG A NH2   1 
ATOM   3172 N  N     . LYS A 1 417 ? 82.892  42.763 5.922   1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 417 LYS A N     1 
ATOM   3173 C  CA    . LYS A 1 417 ? 83.933  43.160 4.968   1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 417 LYS A CA    1 
ATOM   3174 C  C     . LYS A 1 417 ? 85.194  42.371 5.284   1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 417 LYS A C     1 
ATOM   3175 O  O     . LYS A 1 417 ? 85.952  42.003 4.377   1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 417 LYS A O     1 
ATOM   3176 C  CB    . LYS A 1 417 ? 84.253  44.651 5.105   1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 417 LYS A CB    1 
ATOM   3177 C  CG    . LYS A 1 417 ? 85.126  45.214 3.995   1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 417 LYS A CG    1 
ATOM   3178 C  CD    . LYS A 1 417 ? 84.304  45.474 2.735   1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 417 LYS A CD    1 
ATOM   3179 C  CE    . LYS A 1 417 ? 85.030  46.410 1.737   1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 417 LYS A CE    1 
ATOM   3180 N  NZ    . LYS A 1 417 ? 84.127  47.030 0.696   1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 417 LYS A NZ    1 
ATOM   3181 N  N     . ALA A 1 418 ? 85.426  42.131 6.578   1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A N     1 
ATOM   3182 C  CA    . ALA A 1 418 ? 86.598  41.386 7.030   1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CA    1 
ATOM   3183 C  C     . ALA A 1 418 ? 86.555  40.041 6.339   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A C     1 
ATOM   3184 O  O     . ALA A 1 418 ? 87.502  39.665 5.643   1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A O     1 
ATOM   3185 C  CB    . ALA A 1 418 ? 86.593  41.217 8.552   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CB    1 
ATOM   3186 N  N     . PHE A 1 419 ? 85.415  39.367 6.463   1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A N     1 
ATOM   3187 C  CA    . PHE A 1 419 ? 85.205  38.068 5.837   1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A CA    1 
ATOM   3188 C  C     . PHE A 1 419 ? 85.366  38.173 4.326   1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A C     1 
ATOM   3189 O  O     . PHE A 1 419 ? 85.733  37.209 3.679   1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A O     1 
ATOM   3190 C  CB    . PHE A 1 419 ? 83.811  37.525 6.183   1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A CB    1 
ATOM   3191 C  CG    . PHE A 1 419 ? 83.799  36.557 7.351   1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A CG    1 
ATOM   3192 C  CD1   . PHE A 1 419 ? 84.694  36.701 8.407   1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A CD1   1 
ATOM   3193 C  CD2   . PHE A 1 419 ? 82.914  35.476 7.365   1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A CD2   1 
ATOM   3194 C  CE1   . PHE A 1 419 ? 84.714  35.782 9.449   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A CE1   1 
ATOM   3195 C  CE2   . PHE A 1 419 ? 82.929  34.552 8.397   1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A CE2   1 
ATOM   3196 C  CZ    . PHE A 1 419 ? 83.826  34.701 9.441   1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 419 PHE A CZ    1 
ATOM   3197 N  N     . GLU A 1 420 ? 85.133  39.371 3.798   1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A N     1 
ATOM   3198 C  CA    . GLU A 1 420 ? 85.220  39.677 2.373   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CA    1 
ATOM   3199 C  C     . GLU A 1 420 ? 86.624  40.093 1.961   1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A C     1 
ATOM   3200 O  O     . GLU A 1 420 ? 86.941  40.076 0.781   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A O     1 
ATOM   3201 C  CB    . GLU A 1 420 ? 84.197  40.773 1.995   1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CB    1 
ATOM   3202 C  CG    . GLU A 1 420 ? 84.298  41.317 0.545   1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CG    1 
ATOM   3203 C  CD    . GLU A 1 420 ? 84.218  42.871 0.445   1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CD    1 
ATOM   3204 O  OE1   . GLU A 1 420 ? 83.129  43.443 0.730   1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE1   1 
ATOM   3205 O  OE2   . GLU A 1 420 ? 85.244  43.512 0.071   1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE2   1 
ATOM   3206 N  N     . ASP A 1 421 ? 87.463  40.478 2.918   1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A N     1 
ATOM   3207 C  CA    . ASP A 1 421 ? 88.833  40.869 2.597   1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CA    1 
ATOM   3208 C  C     . ASP A 1 421 ? 89.841  39.733 2.755   1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A C     1 
ATOM   3209 O  O     . ASP A 1 421 ? 91.009  39.890 2.378   1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A O     1 
ATOM   3210 C  CB    . ASP A 1 421 ? 89.282  42.056 3.447   1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CB    1 
ATOM   3211 C  CG    . ASP A 1 421 ? 88.623  43.372 3.038   1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A CG    1 
ATOM   3212 O  OD1   . ASP A 1 421 ? 88.269  43.566 1.848   1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A OD1   1 
ATOM   3213 O  OD2   . ASP A 1 421 ? 88.477  44.234 3.925   1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 421 ASP A OD2   1 
ATOM   3214 N  N     . LEU A 1 422 ? 89.412  38.613 3.348   1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 422 LEU A N     1 
ATOM   3215 C  CA    . LEU A 1 422 ? 90.284  37.450 3.567   1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 422 LEU A CA    1 
ATOM   3216 C  C     . LEU A 1 422 ? 90.268  36.548 2.345   1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 422 LEU A C     1 
ATOM   3217 O  O     . LEU A 1 422 ? 89.262  36.456 1.675   1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 422 LEU A O     1 
ATOM   3218 C  CB    . LEU A 1 422 ? 89.833  36.669 4.807   1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 422 LEU A CB    1 
ATOM   3219 C  CG    . LEU A 1 422 ? 89.999  37.367 6.164   1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 422 LEU A CG    1 
ATOM   3220 C  CD1   . LEU A 1 422 ? 89.128  36.687 7.218   1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 422 LEU A CD1   1 
ATOM   3221 C  CD2   . LEU A 1 422 ? 91.464  37.381 6.589   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 422 LEU A CD2   1 
ATOM   3222 N  N     . GLU A 1 423 ? 91.399  35.922 2.032   1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 423 GLU A N     1 
ATOM   3223 C  CA    . GLU A 1 423 ? 91.490  35.031 0.873   1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 423 GLU A CA    1 
ATOM   3224 C  C     . GLU A 1 423 ? 90.620  33.832 1.144   1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 423 GLU A C     1 
ATOM   3225 O  O     . GLU A 1 423 ? 89.749  33.477 0.341   1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 423 GLU A O     1 
ATOM   3226 C  CB    . GLU A 1 423 ? 92.920  34.507 0.664   1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 423 GLU A CB    1 
ATOM   3227 C  CG    . GLU A 1 423 ? 93.939  35.488 0.096   1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 423 GLU A CG    1 
ATOM   3228 C  CD    . GLU A 1 423 ? 95.116  34.789 -0.611  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 423 GLU A CD    1 
ATOM   3229 O  OE1   . GLU A 1 423 ? 95.034  33.568 -0.898  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 423 GLU A OE1   1 
ATOM   3230 O  OE2   . GLU A 1 423 ? 96.119  35.466 -0.911  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 423 GLU A OE2   1 
ATOM   3231 N  N     . LEU A 1 424 ? 90.888  33.211 2.293   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 424 LEU A N     1 
ATOM   3232 C  CA    . LEU A 1 424 ? 90.214  32.004 2.740   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 424 LEU A CA    1 
ATOM   3233 C  C     . LEU A 1 424 ? 89.680  32.172 4.152   1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 424 LEU A C     1 
ATOM   3234 O  O     . LEU A 1 424 ? 90.368  32.707 5.009   1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 424 LEU A O     1 
ATOM   3235 C  CB    . LEU A 1 424 ? 91.234  30.877 2.747   1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 424 LEU A CB    1 
ATOM   3236 C  CG    . LEU A 1 424 ? 90.807  29.538 3.315   1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 424 LEU A CG    1 
ATOM   3237 C  CD1   . LEU A 1 424 ? 89.735  28.926 2.433   1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 424 LEU A CD1   1 
ATOM   3238 C  CD2   . LEU A 1 424 ? 92.016  28.646 3.366   1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 424 LEU A CD2   1 
ATOM   3239 N  N     . VAL A 1 425 ? 88.474  31.675 4.403   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 425 VAL A N     1 
ATOM   3240 C  CA    . VAL A 1 425 ? 87.847  31.745 5.721   1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 425 VAL A CA    1 
ATOM   3241 C  C     . VAL A 1 425 ? 87.282  30.356 6.045   1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 425 VAL A C     1 
ATOM   3242 O  O     . VAL A 1 425 ? 86.376  29.870 5.350   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 425 VAL A O     1 
ATOM   3243 C  CB    . VAL A 1 425 ? 86.702  32.735 5.727   1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 425 VAL A CB    1 
ATOM   3244 C  CG1   . VAL A 1 425 ? 85.944  32.649 7.055   1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 425 VAL A CG1   1 
ATOM   3245 C  CG2   . VAL A 1 425 ? 87.228  34.128 5.476   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 425 VAL A CG2   1 
ATOM   3246 N  N     . ILE A 1 426 ? 87.821  29.726 7.084   1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A N     1 
ATOM   3247 C  CA    . ILE A 1 426 ? 87.405  28.390 7.487   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CA    1 
ATOM   3248 C  C     . ILE A 1 426 ? 86.681  28.440 8.823   1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A C     1 
ATOM   3249 O  O     . ILE A 1 426 ? 87.213  28.957 9.814   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A O     1 
ATOM   3250 C  CB    . ILE A 1 426 ? 88.628  27.475 7.644   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CB    1 
ATOM   3251 C  CG1   . ILE A 1 426 ? 89.457  27.491 6.355   1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG1   1 
ATOM   3252 C  CG2   . ILE A 1 426 ? 88.192  26.077 8.061   1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG2   1 
ATOM   3253 C  CD1   . ILE A 1 426 ? 90.923  27.241 6.569   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CD1   1 
ATOM   3254 N  N     . VAL A 1 427 ? 85.480  27.879 8.849   1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A N     1 
ATOM   3255 C  CA    . VAL A 1 427 ? 84.694  27.860 10.056  1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CA    1 
ATOM   3256 C  C     . VAL A 1 427 ? 84.491  26.439 10.468  1.00 5.34  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A C     1 
ATOM   3257 O  O     . VAL A 1 427 ? 84.072  25.594 9.677   1.00 4.49  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A O     1 
ATOM   3258 C  CB    . VAL A 1 427 ? 83.315  28.523 9.865   1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CB    1 
ATOM   3259 C  CG1   . VAL A 1 427 ? 82.455  28.340 11.120  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CG1   1 
ATOM   3260 C  CG2   . VAL A 1 427 ? 83.484  29.997 9.558   1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 427 VAL A CG2   1 
ATOM   3261 N  N     . GLN A 1 428 ? 84.809  26.173 11.718  1.00 5.50  ? ? ? ? ? ? 428 GLN A N     1 
ATOM   3262 C  CA    . GLN A 1 428 ? 84.643  24.845 12.264  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 428 GLN A CA    1 
ATOM   3263 C  C     . GLN A 1 428 ? 83.584  25.016 13.341  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 428 GLN A C     1 
ATOM   3264 O  O     . GLN A 1 428 ? 83.827  25.608 14.406  1.00 5.56  ? ? ? ? ? ? 428 GLN A O     1 
ATOM   3265 C  CB    . GLN A 1 428 ? 85.960  24.340 12.845  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 428 GLN A CB    1 
ATOM   3266 C  CG    . GLN A 1 428 ? 85.973  22.901 13.250  1.00 5.85  ? ? ? ? ? ? 428 GLN A CG    1 
ATOM   3267 C  CD    . GLN A 1 428 ? 87.360  22.369 13.191  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 428 GLN A CD    1 
ATOM   3268 O  OE1   . GLN A 1 428 ? 87.926  22.238 12.101  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 428 GLN A OE1   1 
ATOM   3269 N  NE2   . GLN A 1 428 ? 87.961  22.123 14.349  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 428 GLN A NE2   1 
ATOM   3270 N  N     . ASP A 1 429 ? 82.393  24.529 13.035  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 429 ASP A N     1 
ATOM   3271 C  CA    . ASP A 1 429 ? 81.301  24.659 13.944  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 429 ASP A CA    1 
ATOM   3272 C  C     . ASP A 1 429 ? 80.447  23.399 13.939  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A C     1 
ATOM   3273 O  O     . ASP A 1 429 ? 80.756  22.411 13.268  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A O     1 
ATOM   3274 C  CB    . ASP A 1 429 ? 80.472  25.884 13.585  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 429 ASP A CB    1 
ATOM   3275 C  CG    . ASP A 1 429 ? 79.801  26.493 14.781  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 429 ASP A CG    1 
ATOM   3276 O  OD1   . ASP A 1 429 ? 80.403  27.358 15.422  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A OD1   1 
ATOM   3277 O  OD2   . ASP A 1 429 ? 78.665  26.127 15.108  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 429 ASP A OD2   1 
ATOM   3278 N  N     . ILE A 1 430 ? 79.355  23.487 14.688  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 430 ILE A N     1 
ATOM   3279 C  CA    . ILE A 1 430 ? 78.407  22.444 14.924  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 430 ILE A CA    1 
ATOM   3280 C  C     . ILE A 1 430 ? 77.012  22.886 14.413  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 430 ILE A C     1 
ATOM   3281 O  O     . ILE A 1 430 ? 76.096  22.074 14.301  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 430 ILE A O     1 
ATOM   3282 C  CB    . ILE A 1 430 ? 78.505  22.178 16.460  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 430 ILE A CB    1 
ATOM   3283 C  CG1   . ILE A 1 430 ? 78.969  20.775 16.725  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 430 ILE A CG1   1 
ATOM   3284 C  CG2   . ILE A 1 430 ? 77.287  22.569 17.251  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 430 ILE A CG2   1 
ATOM   3285 C  CD1   . ILE A 1 430 ? 80.310  20.737 17.339  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 430 ILE A CD1   1 
ATOM   3286 N  N     . PHE A 1 431 ? 76.892  24.152 14.004  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A N     1 
ATOM   3287 C  CA    . PHE A 1 431 ? 75.631  24.749 13.493  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A CA    1 
ATOM   3288 C  C     . PHE A 1 431 ? 75.826  25.709 12.312  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A C     1 
ATOM   3289 O  O     . PHE A 1 431 ? 76.852  26.396 12.203  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A O     1 
ATOM   3290 C  CB    . PHE A 1 431 ? 74.942  25.550 14.579  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A CB    1 
ATOM   3291 C  CG    . PHE A 1 431 ? 74.231  24.729 15.571  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A CG    1 
ATOM   3292 C  CD1   . PHE A 1 431 ? 73.135  23.991 15.209  1.00 3.92  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A CD1   1 
ATOM   3293 C  CD2   . PHE A 1 431 ? 74.612  24.741 16.882  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A CD2   1 
ATOM   3294 C  CE1   . PHE A 1 431 ? 72.424  23.275 16.163  1.00 4.48  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A CE1   1 
ATOM   3295 C  CE2   . PHE A 1 431 ? 73.916  24.038 17.834  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A CE2   1 
ATOM   3296 C  CZ    . PHE A 1 431 ? 72.823  23.307 17.482  1.00 2.87  ? ? ? ? ? ? 431 PHE A CZ    1 
ATOM   3297 N  N     . MET A 1 432 ? 74.817  25.804 11.455  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 432 MET A N     1 
ATOM   3298 C  CA    . MET A 1 432 ? 74.922  26.697 10.312  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 432 MET A CA    1 
ATOM   3299 C  C     . MET A 1 432 ? 74.641  28.143 10.757  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 432 MET A C     1 
ATOM   3300 O  O     . MET A 1 432 ? 73.579  28.721 10.499  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 432 MET A O     1 
ATOM   3301 C  CB    . MET A 1 432 ? 73.987  26.254 9.196   1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 432 MET A CB    1 
ATOM   3302 C  CG    . MET A 1 432 ? 74.126  27.087 7.949   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 432 MET A CG    1 
ATOM   3303 S  SD    . MET A 1 432 ? 75.817  27.152 7.401   1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 432 MET A SD    1 
ATOM   3304 C  CE    . MET A 1 432 ? 75.877  25.697 6.377   1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 432 MET A CE    1 
ATOM   3305 N  N     . THR A 1 433 ? 75.614  28.719 11.450  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 433 THR A N     1 
ATOM   3306 C  CA    . THR A 1 433 ? 75.496  30.078 11.963  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 433 THR A CA    1 
ATOM   3307 C  C     . THR A 1 433 ? 75.603  31.109 10.833  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 433 THR A C     1 
ATOM   3308 O  O     . THR A 1 433 ? 75.862  30.763 9.672   1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 433 THR A O     1 
ATOM   3309 C  CB    . THR A 1 433 ? 76.656  30.368 12.952  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 433 THR A CB    1 
ATOM   3310 O  OG1   . THR A 1 433 ? 77.896  30.284 12.241  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 433 THR A OG1   1 
ATOM   3311 C  CG2   . THR A 1 433 ? 76.654  29.391 14.121  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 433 THR A CG2   1 
ATOM   3312 N  N     . LYS A 1 434 ? 75.388  32.375 11.176  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A N     1 
ATOM   3313 C  CA    . LYS A 1 434 ? 75.559  33.426 10.202  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CA    1 
ATOM   3314 C  C     . LYS A 1 434 ? 77.034  33.376 9.785   1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A C     1 
ATOM   3315 O  O     . LYS A 1 434 ? 77.353  33.589 8.607   1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A O     1 
ATOM   3316 C  CB    . LYS A 1 434 ? 75.290  34.794 10.809  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CB    1 
ATOM   3317 C  CG    . LYS A 1 434 ? 73.861  35.118 11.113  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CG    1 
ATOM   3318 C  CD    . LYS A 1 434 ? 73.795  36.543 11.652  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CD    1 
ATOM   3319 C  CE    . LYS A 1 434 ? 72.395  36.865 12.104  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A CE    1 
ATOM   3320 N  NZ    . LYS A 1 434 ? 72.244  38.257 12.613  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 434 LYS A NZ    1 
ATOM   3321 N  N     . THR A 1 435 ? 77.932  33.099 10.739  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 435 THR A N     1 
ATOM   3322 C  CA    . THR A 1 435 ? 79.359  33.038 10.422  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 435 THR A CA    1 
ATOM   3323 C  C     . THR A 1 435 ? 79.710  31.873 9.514   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 435 THR A C     1 
ATOM   3324 O  O     . THR A 1 435 ? 80.486  32.029 8.589   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 435 THR A O     1 
ATOM   3325 C  CB    . THR A 1 435 ? 80.223  32.923 11.676  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 435 THR A CB    1 
ATOM   3326 O  OG1   . THR A 1 435 ? 80.067  34.093 12.488  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 435 THR A OG1   1 
ATOM   3327 C  CG2   . THR A 1 435 ? 81.683  32.752 11.300  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 435 THR A CG2   1 
ATOM   3328 N  N     . ALA A 1 436 ? 79.151  30.697 9.785   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 436 ALA A N     1 
ATOM   3329 C  CA    . ALA A 1 436 ? 79.453  29.525 8.965   1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 436 ALA A CA    1 
ATOM   3330 C  C     . ALA A 1 436 ? 78.930  29.711 7.537   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 436 ALA A C     1 
ATOM   3331 O  O     . ALA A 1 436 ? 79.579  29.282 6.560   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 436 ALA A O     1 
ATOM   3332 C  CB    . ALA A 1 436 ? 78.884  28.252 9.595   1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 436 ALA A CB    1 
ATOM   3333 N  N     . SER A 1 437 ? 77.790  30.396 7.409   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 437 SER A N     1 
ATOM   3334 C  CA    . SER A 1 437 ? 77.199  30.632 6.103   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CA    1 
ATOM   3335 C  C     . SER A 1 437 ? 78.067  31.517 5.236   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 437 SER A C     1 
ATOM   3336 O  O     . SER A 1 437 ? 78.060  31.370 4.027   1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 437 SER A O     1 
ATOM   3337 C  CB    . SER A 1 437 ? 75.819  31.226 6.242   1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 437 SER A CB    1 
ATOM   3338 O  OG    . SER A 1 437 ? 75.885  32.350 7.074   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 437 SER A OG    1 
ATOM   3339 N  N     . ALA A 1 438 ? 78.837  32.412 5.833   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A N     1 
ATOM   3340 C  CA    . ALA A 1 438 ? 79.701  33.275 5.046   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CA    1 
ATOM   3341 C  C     . ALA A 1 438 ? 81.080  32.685 4.991   1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A C     1 
ATOM   3342 O  O     . ALA A 1 438 ? 82.057  33.431 5.011   1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A O     1 
ATOM   3343 C  CB    . ALA A 1 438 ? 79.779  34.645 5.668   1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 438 ALA A CB    1 
ATOM   3344 N  N     . ALA A 1 439 ? 81.193  31.364 4.923   1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 439 ALA A N     1 
ATOM   3345 C  CA    . ALA A 1 439 ? 82.525  30.752 4.905   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 439 ALA A CA    1 
ATOM   3346 C  C     . ALA A 1 439 ? 82.958  30.211 3.560   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 439 ALA A C     1 
ATOM   3347 O  O     . ALA A 1 439 ? 82.136  29.942 2.687   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 439 ALA A O     1 
ATOM   3348 C  CB    . ALA A 1 439 ? 82.622  29.649 5.953   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 439 ALA A CB    1 
ATOM   3349 N  N     . ASP A 1 440 ? 84.267  30.100 3.378   1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 440 ASP A N     1 
ATOM   3350 C  CA    . ASP A 1 440 ? 84.805  29.546 2.144   1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 440 ASP A CA    1 
ATOM   3351 C  C     . ASP A 1 440 ? 84.772  28.033 2.267   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 440 ASP A C     1 
ATOM   3352 O  O     . ASP A 1 440 ? 84.377  27.323 1.340   1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 440 ASP A O     1 
ATOM   3353 C  CB    . ASP A 1 440 ? 86.221  30.039 1.915   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 440 ASP A CB    1 
ATOM   3354 C  CG    . ASP A 1 440 ? 86.256  31.492 1.591   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 440 ASP A CG    1 
ATOM   3355 O  OD1   . ASP A 1 440 ? 85.398  31.901 0.796   1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 440 ASP A OD1   1 
ATOM   3356 O  OD2   . ASP A 1 440 ? 87.101  32.231 2.144   1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 440 ASP A OD2   1 
ATOM   3357 N  N     . VAL A 1 441 ? 85.174  27.537 3.420   1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A N     1 
ATOM   3358 C  CA    . VAL A 1 441 ? 85.135  26.112 3.645   1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A CA    1 
ATOM   3359 C  C     . VAL A 1 441 ? 84.651  25.811 5.077   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A C     1 
ATOM   3360 O  O     . VAL A 1 441 ? 85.145  26.383 6.043   1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A O     1 
ATOM   3361 C  CB    . VAL A 1 441 ? 86.498  25.456 3.256   1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A CB    1 
ATOM   3362 C  CG1   . VAL A 1 441 ? 87.638  26.306 3.689   1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A CG1   1 
ATOM   3363 C  CG2   . VAL A 1 441 ? 86.637  24.083 3.851   1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 441 VAL A CG2   1 
ATOM   3364 N  N     . ILE A 1 442 ? 83.584  25.026 5.180   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A N     1 
ATOM   3365 C  CA    . ILE A 1 442 ? 83.007  24.637 6.467   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CA    1 
ATOM   3366 C  C     . ILE A 1 442 ? 83.423  23.220 6.783   1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A C     1 
ATOM   3367 O  O     . ILE A 1 442 ? 83.426  22.367 5.891   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A O     1 
ATOM   3368 C  CB    . ILE A 1 442 ? 81.458  24.661 6.439   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CB    1 
ATOM   3369 C  CG1   . ILE A 1 442 ? 80.932  26.096 6.543   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CG1   1 
ATOM   3370 C  CG2   . ILE A 1 442 ? 80.895  23.846 7.581   1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CG2   1 
ATOM   3371 C  CD1   . ILE A 1 442 ? 79.793  26.369 5.630   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 442 ILE A CD1   1 
ATOM   3372 N  N     . LEU A 1 443 ? 83.721  22.964 8.055   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A N     1 
ATOM   3373 C  CA    . LEU A 1 443 ? 84.136  21.642 8.528   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CA    1 
ATOM   3374 C  C     . LEU A 1 443 ? 83.342  21.387 9.814   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A C     1 
ATOM   3375 O  O     . LEU A 1 443 ? 83.520  22.086 10.810  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 443 LEU A O     1 
ATOM   3376 C  CB    . LEU A 1 443 ? 85.644  21.646 8.822   1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CB    1 
ATOM   3377 C  CG    . LEU A 1 443 ? 86.580  22.078 7.682   1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CG    1 
ATOM   3378 C  CD1   . LEU A 1 443 ? 87.941  22.387 8.234   1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CD1   1 
ATOM   3379 C  CD2   . LEU A 1 443 ? 86.666  21.016 6.602   1.00 6.06  ? ? ? ? ? ? 443 LEU A CD2   1 
ATOM   3380 N  N     . PRO A 1 444 ? 82.467  20.367 9.818   1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 444 PRO A N     1 
ATOM   3381 C  CA    . PRO A 1 444 ? 81.663  20.074 11.012  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 444 PRO A CA    1 
ATOM   3382 C  C     . PRO A 1 444 ? 82.365  19.236 12.056  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 444 PRO A C     1 
ATOM   3383 O  O     . PRO A 1 444 ? 83.185  18.385 11.714  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 444 PRO A O     1 
ATOM   3384 C  CB    . PRO A 1 444 ? 80.427  19.382 10.436  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 444 PRO A CB    1 
ATOM   3385 C  CG    . PRO A 1 444 ? 80.925  18.736 9.131   1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 444 PRO A CG    1 
ATOM   3386 C  CD    . PRO A 1 444 ? 82.290  19.327 8.787   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 444 PRO A CD    1 
ATOM   3387 N  N     . SER A 1 445 ? 82.010  19.447 13.321  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 445 SER A N     1 
ATOM   3388 C  CA    . SER A 1 445 ? 82.629  18.720 14.426  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 445 SER A CA    1 
ATOM   3389 C  C     . SER A 1 445 ? 81.629  18.121 15.412  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 445 SER A C     1 
ATOM   3390 O  O     . SER A 1 445 ? 80.452  18.456 15.405  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 445 SER A O     1 
ATOM   3391 C  CB    . SER A 1 445 ? 83.545  19.655 15.188  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 445 SER A CB    1 
ATOM   3392 O  OG    . SER A 1 445 ? 82.775  20.568 15.957  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 445 SER A OG    1 
ATOM   3393 N  N     . THR A 1 446 ? 82.097  17.257 16.296  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 446 THR A N     1 
ATOM   3394 C  CA    . THR A 1 446 ? 81.187  16.659 17.255  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 446 THR A CA    1 
ATOM   3395 C  C     . THR A 1 446 ? 80.795  17.666 18.330  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 446 THR A C     1 
ATOM   3396 O  O     . THR A 1 446 ? 81.645  18.417 18.825  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 446 THR A O     1 
ATOM   3397 C  CB    . THR A 1 446 ? 81.791  15.401 17.907  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 446 THR A CB    1 
ATOM   3398 O  OG1   . THR A 1 446 ? 82.952  15.748 18.681  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 446 THR A OG1   1 
ATOM   3399 C  CG2   . THR A 1 446 ? 82.163  14.369 16.836  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 446 THR A CG2   1 
ATOM   3400 N  N     . SER A 1 447 ? 79.503  17.711 18.645  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 447 SER A N     1 
ATOM   3401 C  CA    . SER A 1 447 ? 78.935  18.596 19.664  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CA    1 
ATOM   3402 C  C     . SER A 1 447 ? 79.189  18.054 21.070  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 447 SER A C     1 
ATOM   3403 O  O     . SER A 1 447 ? 79.645  16.909 21.244  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 447 SER A O     1 
ATOM   3404 C  CB    . SER A 1 447 ? 77.431  18.753 19.416  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CB    1 
ATOM   3405 O  OG    . SER A 1 447 ? 76.748  19.371 20.491  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 447 SER A OG    1 
ATOM   3406 N  N     . TRP A 1 448 ? 78.832  18.859 22.064  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 448 TRP A N     1 
ATOM   3407 C  CA    . TRP A 1 448 ? 79.024  18.524 23.471  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CA    1 
ATOM   3408 C  C     . TRP A 1 448 ? 78.665  17.120 23.929  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 448 TRP A C     1 
ATOM   3409 O  O     . TRP A 1 448 ? 79.559  16.391 24.393  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 448 TRP A O     1 
ATOM   3410 C  CB    . TRP A 1 448 ? 78.408  19.615 24.346  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CB    1 
ATOM   3411 C  CG    . TRP A 1 448 ? 77.988  19.295 25.754  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CG    1 
ATOM   3412 C  CD1   . TRP A 1 448 ? 78.771  19.254 26.872  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CD1   1 
ATOM   3413 C  CD2   . TRP A 1 448 ? 76.639  19.182 26.209  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CD2   1 
ATOM   3414 N  NE1   . TRP A 1 448 ? 77.990  19.143 27.989  1.00 4.47  ? ? ? ? ? ? 448 TRP A NE1   1 
ATOM   3415 C  CE2   . TRP A 1 448 ? 76.676  19.099 27.608  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CE2   1 
ATOM   3416 C  CE3   . TRP A 1 448 ? 75.394  19.146 25.555  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CE3   1 
ATOM   3417 C  CZ2   . TRP A 1 448 ? 75.511  18.991 28.377  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CZ2   1 
ATOM   3418 C  CZ3   . TRP A 1 448 ? 74.249  19.035 26.306  1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CZ3   1 
ATOM   3419 C  CH2   . TRP A 1 448 ? 74.309  18.956 27.707  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 448 TRP A CH2   1 
ATOM   3420 N  N     . GLY A 1 449 ? 77.418  16.689 23.771  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A N     1 
ATOM   3421 C  CA    . GLY A 1 449 ? 77.094  15.332 24.212  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A CA    1 
ATOM   3422 C  C     . GLY A 1 449 ? 77.686  14.192 23.367  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A C     1 
ATOM   3423 O  O     . GLY A 1 449 ? 77.594  13.020 23.735  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A O     1 
ATOM   3424 N  N     . GLU A 1 450 ? 78.335  14.533 22.257  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A N     1 
ATOM   3425 C  CA    . GLU A 1 450 ? 78.894  13.547 21.343  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CA    1 
ATOM   3426 C  C     . GLU A 1 450 ? 80.407  13.317 21.516  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 450 GLU A C     1 
ATOM   3427 O  O     . GLU A 1 450 ? 81.052  12.660 20.702  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 450 GLU A O     1 
ATOM   3428 C  CB    . GLU A 1 450 ? 78.600  13.987 19.894  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CB    1 
ATOM   3429 C  CG    . GLU A 1 450 ? 77.457  14.987 19.718  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CG    1 
ATOM   3430 C  CD    . GLU A 1 450 ? 76.946  15.071 18.281  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 450 GLU A CD    1 
ATOM   3431 O  OE1   . GLU A 1 450 ? 76.106  14.225 17.931  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 450 GLU A OE1   1 
ATOM   3432 O  OE2   . GLU A 1 450 ? 77.334  15.978 17.498  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 450 GLU A OE2   1 
ATOM   3433 N  N     . HIS A 1 451 ? 80.986  13.867 22.569  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A N     1 
ATOM   3434 C  CA    . HIS A 1 451 ? 82.422  13.727 22.788  1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A CA    1 
ATOM   3435 C  C     . HIS A 1 451 ? 82.723  14.081 24.255  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A C     1 
ATOM   3436 O  O     . HIS A 1 451 ? 81.795  14.436 24.993  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A O     1 
ATOM   3437 C  CB    . HIS A 1 451 ? 83.188  14.621 21.796  1.00 5.31  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A CB    1 
ATOM   3438 C  CG    . HIS A 1 451 ? 82.986  16.096 22.009  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A CG    1 
ATOM   3439 N  ND1   . HIS A 1 451 ? 82.823  16.989 20.969  1.00 4.31  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A ND1   1 
ATOM   3440 C  CD2   . HIS A 1 451 ? 82.916  16.830 23.149  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A CD2   1 
ATOM   3441 C  CE1   . HIS A 1 451 ? 82.654  18.201 21.461  1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A CE1   1 
ATOM   3442 N  NE2   . HIS A 1 451 ? 82.708  18.134 22.780  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 451 HIS A NE2   1 
ATOM   3443 N  N     . GLU A 1 452 ? 83.998  14.051 24.656  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 452 GLU A N     1 
ATOM   3444 C  CA    . GLU A 1 452 ? 84.406  14.317 26.040  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CA    1 
ATOM   3445 C  C     . GLU A 1 452 ? 85.681  15.173 26.191  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 452 GLU A C     1 
ATOM   3446 O  O     . GLU A 1 452 ? 86.335  15.576 25.197  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 452 GLU A O     1 
ATOM   3447 C  CB    . GLU A 1 452 ? 84.691  13.002 26.746  1.00 4.68  ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CB    1 
ATOM   3448 C  CG    . GLU A 1 452 ? 85.924  12.365 26.144  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CG    1 
ATOM   3449 C  CD    . GLU A 1 452 ? 86.515  11.219 26.936  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A CD    1 
ATOM   3450 O  OE1   . GLU A 1 452 ? 86.123  10.998 28.115  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 452 GLU A OE1   1 
ATOM   3451 O  OE2   . GLU A 1 452 ? 87.388  10.535 26.351  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 452 GLU A OE2   1 
ATOM   3452 N  N     . GLY A 1 453 ? 86.075  15.347 27.455  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 453 GLY A N     1 
ATOM   3453 C  CA    . GLY A 1 453 ? 87.250  16.111 27.781  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 453 GLY A CA    1 
ATOM   3454 C  C     . GLY A 1 453 ? 87.101  16.769 29.140  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 453 GLY A C     1 
ATOM   3455 O  O     . GLY A 1 453 ? 86.368  16.260 30.003  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 453 GLY A O     1 
ATOM   3456 N  N     . VAL A 1 454 ? 87.769  17.920 29.304  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 454 VAL A N     1 
ATOM   3457 C  CA    . VAL A 1 454 ? 87.778  18.704 30.546  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 454 VAL A CA    1 
ATOM   3458 C  C     . VAL A 1 454 ? 87.360  20.158 30.222  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 454 VAL A C     1 
ATOM   3459 O  O     . VAL A 1 454 ? 87.567  20.629 29.083  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 454 VAL A O     1 
ATOM   3460 C  CB    . VAL A 1 454 ? 89.234  18.728 31.118  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 454 VAL A CB    1 
ATOM   3461 C  CG1   . VAL A 1 454 ? 89.312  19.415 32.472  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 454 VAL A CG1   1 
ATOM   3462 C  CG2   . VAL A 1 454 ? 89.771  17.327 31.220  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 454 VAL A CG2   1 
ATOM   3463 N  N     . PHE A 1 455 ? 86.747  20.843 31.195  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A N     1 
ATOM   3464 C  CA    . PHE A 1 455 ? 86.336  22.253 31.074  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A CA    1 
ATOM   3465 C  C     . PHE A 1 455 ? 86.834  22.912 32.341  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A C     1 
ATOM   3466 O  O     . PHE A 1 455 ? 86.954  22.233 33.367  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A O     1 
ATOM   3467 C  CB    . PHE A 1 455 ? 84.826  22.389 31.121  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A CB    1 
ATOM   3468 C  CG    . PHE A 1 455 ? 84.144  22.200 29.802  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A CG    1 
ATOM   3469 C  CD1   . PHE A 1 455 ? 84.873  22.144 28.621  1.00 7.10  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A CD1   1 
ATOM   3470 C  CD2   . PHE A 1 455 ? 82.759  22.087 29.749  1.00 5.30  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A CD2   1 
ATOM   3471 C  CE1   . PHE A 1 455 ? 84.234  21.977 27.416  1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A CE1   1 
ATOM   3472 C  CE2   . PHE A 1 455 ? 82.126  21.924 28.563  1.00 4.77  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A CE2   1 
ATOM   3473 C  CZ    . PHE A 1 455 ? 82.867  21.868 27.385  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 455 PHE A CZ    1 
ATOM   3474 N  N     . THR A 1 456 ? 87.085  24.218 32.316  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 456 THR A N     1 
ATOM   3475 C  CA    . THR A 1 456 ? 87.517  24.903 33.543  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 456 THR A CA    1 
ATOM   3476 C  C     . THR A 1 456 ? 86.423  25.870 34.019  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 456 THR A C     1 
ATOM   3477 O  O     . THR A 1 456 ? 86.033  26.765 33.278  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 456 THR A O     1 
ATOM   3478 C  CB    . THR A 1 456 ? 88.862  25.641 33.338  1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 456 THR A CB    1 
ATOM   3479 O  OG1   . THR A 1 456 ? 89.831  24.708 32.856  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 456 THR A OG1   1 
ATOM   3480 C  CG2   . THR A 1 456 ? 89.382  26.175 34.631  1.00 3.96  ? ? ? ? ? ? 456 THR A CG2   1 
ATOM   3481 N  N     . ALA A 1 457 ? 85.891  25.652 35.226  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 457 ALA A N     1 
ATOM   3482 C  CA    . ALA A 1 457 ? 84.841  26.522 35.778  1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 457 ALA A CA    1 
ATOM   3483 C  C     . ALA A 1 457 ? 85.395  27.938 35.993  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 457 ALA A C     1 
ATOM   3484 O  O     . ALA A 1 457 ? 86.622  28.140 36.001  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 457 ALA A O     1 
ATOM   3485 C  CB    . ALA A 1 457 ? 84.302  25.953 37.097  1.00 3.37  ? ? ? ? ? ? 457 ALA A CB    1 
ATOM   3486 N  N     . ALA A 1 458 ? 84.497  28.898 36.227  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 458 ALA A N     1 
ATOM   3487 C  CA    . ALA A 1 458 ? 84.873  30.303 36.414  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 458 ALA A CA    1 
ATOM   3488 C  C     . ALA A 1 458 ? 86.090  30.536 37.296  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 458 ALA A C     1 
ATOM   3489 O  O     . ALA A 1 458 ? 86.967  31.328 36.940  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 458 ALA A O     1 
ATOM   3490 C  CB    . ALA A 1 458 ? 83.681  31.125 36.926  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 458 ALA A CB    1 
ATOM   3491 N  N     . ASP A 1 459 ? 86.158  29.806 38.410  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 459 ASP A N     1 
ATOM   3492 C  CA    . ASP A 1 459 ? 87.232  29.896 39.417  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 459 ASP A CA    1 
ATOM   3493 C  C     . ASP A 1 459 ? 88.346  28.915 39.185  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 459 ASP A C     1 
ATOM   3494 O  O     . ASP A 1 459 ? 88.748  28.242 40.111  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 459 ASP A O     1 
ATOM   3495 C  CB    . ASP A 1 459 ? 86.653  29.571 40.794  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 459 ASP A CB    1 
ATOM   3496 C  CG    . ASP A 1 459 ? 85.971  28.173 40.839  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 459 ASP A CG    1 
ATOM   3497 O  OD1   . ASP A 1 459 ? 85.861  27.497 39.794  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 459 ASP A OD1   1 
ATOM   3498 O  OD2   . ASP A 1 459 ? 85.527  27.744 41.924  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 459 ASP A OD2   1 
ATOM   3499 N  N     . ARG A 1 460 ? 88.823  28.785 37.960  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A N     1 
ATOM   3500 C  CA    . ARG A 1 460 ? 89.911  27.840 37.627  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CA    1 
ATOM   3501 C  C     . ARG A 1 460 ? 89.769  26.369 38.078  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A C     1 
ATOM   3502 O  O     . ARG A 1 460 ? 90.761  25.630 38.153  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A O     1 
ATOM   3503 C  CB    . ARG A 1 460 ? 91.289  28.422 38.007  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CB    1 
ATOM   3504 C  CG    . ARG A 1 460 ? 91.291  29.177 39.286  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CG    1 
ATOM   3505 C  CD    . ARG A 1 460 ? 92.575  29.861 39.646  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CD    1 
ATOM   3506 N  NE    . ARG A 1 460 ? 92.338  30.453 40.953  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NE    1 
ATOM   3507 C  CZ    . ARG A 1 460 ? 92.198  29.743 42.065  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CZ    1 
ATOM   3508 N  NH1   . ARG A 1 460 ? 92.318  28.426 42.031  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH1   1 
ATOM   3509 N  NH2   . ARG A 1 460 ? 91.755  30.320 43.170  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH2   1 
ATOM   3510 N  N     . GLY A 1 461 ? 88.525  25.924 38.279  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 461 GLY A N     1 
ATOM   3511 C  CA    . GLY A 1 461 ? 88.272  24.553 38.702  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 461 GLY A CA    1 
ATOM   3512 C  C     . GLY A 1 461 ? 88.080  23.524 37.592  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 461 GLY A C     1 
ATOM   3513 O  O     . GLY A 1 461 ? 87.038  23.510 36.933  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 461 GLY A O     1 
ATOM   3514 N  N     . PHE A 1 462 ? 89.086  22.673 37.376  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 462 PHE A N     1 
ATOM   3515 C  CA    . PHE A 1 462 ? 89.029  21.622 36.359  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 462 PHE A CA    1 
ATOM   3516 C  C     . PHE A 1 462 ? 87.912  20.618 36.639  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 462 PHE A C     1 
ATOM   3517 O  O     . PHE A 1 462 ? 87.730  20.173 37.779  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 462 PHE A O     1 
ATOM   3518 C  CB    . PHE A 1 462 ? 90.314  20.822 36.338  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 462 PHE A CB    1 
ATOM   3519 C  CG    . PHE A 1 462 ? 91.461  21.528 35.750  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 462 PHE A CG    1 
ATOM   3520 C  CD1   . PHE A 1 462 ? 91.330  22.212 34.547  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 462 PHE A CD1   1 
ATOM   3521 C  CD2   . PHE A 1 462 ? 92.712  21.476 36.381  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 462 PHE A CD2   1 
ATOM   3522 C  CE1   . PHE A 1 462 ? 92.437  22.836 33.964  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 462 PHE A CE1   1 
ATOM   3523 C  CE2   . PHE A 1 462 ? 93.811  22.084 35.820  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 462 PHE A CE2   1 
ATOM   3524 C  CZ    . PHE A 1 462 ? 93.680  22.770 34.606  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 462 PHE A CZ    1 
ATOM   3525 N  N     . GLN A 1 463 ? 87.218  20.197 35.594  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 463 GLN A N     1 
ATOM   3526 C  CA    . GLN A 1 463 ? 86.161  19.233 35.758  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 463 GLN A CA    1 
ATOM   3527 C  C     . GLN A 1 463 ? 86.074  18.454 34.462  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A C     1 
ATOM   3528 O  O     . GLN A 1 463 ? 86.277  19.019 33.368  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A O     1 
ATOM   3529 C  CB    . GLN A 1 463 ? 84.819  19.912 36.050  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 463 GLN A CB    1 
ATOM   3530 C  CG    . GLN A 1 463 ? 84.662  20.481 37.430  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 463 GLN A CG    1 
ATOM   3531 C  CD    . GLN A 1 463 ? 83.219  20.822 37.713  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A CD    1 
ATOM   3532 O  OE1   . GLN A 1 463 ? 82.711  21.862 37.276  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A OE1   1 
ATOM   3533 N  NE2   . GLN A 1 463 ? 82.535  19.943 38.444  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 463 GLN A NE2   1 
ATOM   3534 N  N     . ARG A 1 464 ? 85.730  17.172 34.598  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 464 ARG A N     1 
ATOM   3535 C  CA    . ARG A 1 464 ? 85.616  16.252 33.488  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 464 ARG A CA    1 
ATOM   3536 C  C     . ARG A 1 464 ? 84.190  16.169 32.960  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 464 ARG A C     1 
ATOM   3537 O  O     . ARG A 1 464 ? 83.226  16.294 33.714  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 464 ARG A O     1 
ATOM   3538 C  CB    . ARG A 1 464 ? 86.052  14.853 33.946  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 464 ARG A CB    1 
ATOM   3539 C  CG    . ARG A 1 464 ? 87.561  14.591 33.995  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 464 ARG A CG    1 
ATOM   3540 C  CD    . ARG A 1 464 ? 87.929  13.410 33.128  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 464 ARG A CD    1 
ATOM   3541 N  NE    . ARG A 1 464 ? 87.600  13.667 31.728  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 464 ARG A NE    1 
ATOM   3542 C  CZ    . ARG A 1 464 ? 87.240  12.740 30.833  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 464 ARG A CZ    1 
ATOM   3543 N  NH1   . ARG A 1 464 ? 87.162  11.454 31.164  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 464 ARG A NH1   1 
ATOM   3544 N  NH2   . ARG A 1 464 ? 86.906  13.120 29.605  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 464 ARG A NH2   1 
ATOM   3545 N  N     . PHE A 1 465 ? 84.071  15.948 31.654  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 465 PHE A N     1 
ATOM   3546 C  CA    . PHE A 1 465 ? 82.785  15.792 30.995  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 465 PHE A CA    1 
ATOM   3547 C  C     . PHE A 1 465 ? 82.870  14.543 30.080  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 465 PHE A C     1 
ATOM   3548 O  O     . PHE A 1 465 ? 83.885  14.311 29.427  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 465 PHE A O     1 
ATOM   3549 C  CB    . PHE A 1 465 ? 82.308  17.118 30.333  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 465 PHE A CB    1 
ATOM   3550 C  CG    . PHE A 1 465 ? 82.880  17.420 28.955  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 465 PHE A CG    1 
ATOM   3551 C  CD1   . PHE A 1 465 ? 82.185  17.043 27.800  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 465 PHE A CD1   1 
ATOM   3552 C  CD2   . PHE A 1 465 ? 84.006  18.213 28.805  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 465 PHE A CD2   1 
ATOM   3553 C  CE1   . PHE A 1 465 ? 82.589  17.458 26.522  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 465 PHE A CE1   1 
ATOM   3554 C  CE2   . PHE A 1 465 ? 84.419  18.631 27.534  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 465 PHE A CE2   1 
ATOM   3555 C  CZ    . PHE A 1 465 ? 83.698  18.252 26.390  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 465 PHE A CZ    1 
ATOM   3556 N  N     . PHE A 1 466 ? 81.823  13.725 30.088  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A N     1 
ATOM   3557 C  CA    . PHE A 1 466 ? 81.807  12.459 29.365  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CA    1 
ATOM   3558 C  C     . PHE A 1 466 ? 80.937  12.330 28.117  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A C     1 
ATOM   3559 O  O     . PHE A 1 466 ? 79.908  12.994 27.993  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 466 PHE A O     1 
ATOM   3560 C  CB    . PHE A 1 466 ? 81.452  11.346 30.365  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CB    1 
ATOM   3561 C  CG    . PHE A 1 466 ? 82.390  11.278 31.564  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CG    1 
ATOM   3562 C  CD1   . PHE A 1 466 ? 82.145  12.034 32.701  1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CD1   1 
ATOM   3563 C  CD2   . PHE A 1 466 ? 83.549  10.492 31.522  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CD2   1 
ATOM   3564 C  CE1   . PHE A 1 466 ? 83.031  12.020 33.778  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CE1   1 
ATOM   3565 C  CE2   . PHE A 1 466 ? 84.447  10.471 32.598  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CE2   1 
ATOM   3566 C  CZ    . PHE A 1 466 ? 84.188  11.239 33.727  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 466 PHE A CZ    1 
ATOM   3567 N  N     . LYS A 1 467 ? 81.347  11.466 27.190  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 467 LYS A N     1 
ATOM   3568 C  CA    . LYS A 1 467 ? 80.569  11.242 25.969  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 467 LYS A CA    1 
ATOM   3569 C  C     . LYS A 1 467 ? 79.270  10.470 26.281  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 467 LYS A C     1 
ATOM   3570 O  O     . LYS A 1 467 ? 79.322  9.384  26.873  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 467 LYS A O     1 
ATOM   3571 C  CB    . LYS A 1 467 ? 81.375  10.430 24.943  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 467 LYS A CB    1 
ATOM   3572 C  CG    . LYS A 1 467 ? 80.646  10.270 23.599  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 467 LYS A CG    1 
ATOM   3573 C  CD    . LYS A 1 467 ? 81.187  9.141  22.734  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 467 LYS A CD    1 
ATOM   3574 C  CE    . LYS A 1 467 ? 81.252  9.585  21.288  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 467 LYS A CE    1 
ATOM   3575 N  NZ    . LYS A 1 467 ? 81.310  8.479  20.321  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 467 LYS A NZ    1 
ATOM   3576 N  N     . ALA A 1 468 ? 78.122  10.998 25.856  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A N     1 
ATOM   3577 C  CA    . ALA A 1 468 ? 76.856  10.323 26.115  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A CA    1 
ATOM   3578 C  C     . ALA A 1 468 ? 76.299  9.605  24.912  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A C     1 
ATOM   3579 O  O     . ALA A 1 468 ? 75.657  8.554  25.027  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A O     1 
ATOM   3580 C  CB    . ALA A 1 468 ? 75.833  11.315 26.590  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 468 ALA A CB    1 
ATOM   3581 N  N     . VAL A 1 469 ? 76.614  10.116 23.736  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 469 VAL A N     1 
ATOM   3582 C  CA    . VAL A 1 469 ? 76.017  9.560  22.551  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 469 VAL A CA    1 
ATOM   3583 C  C     . VAL A 1 469 ? 76.962  9.533  21.348  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 469 VAL A C     1 
ATOM   3584 O  O     . VAL A 1 469 ? 78.118  9.879  21.476  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 469 VAL A O     1 
ATOM   3585 C  CB    . VAL A 1 469 ? 74.719  10.371 22.307  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 469 VAL A CB    1 
ATOM   3586 C  CG1   . VAL A 1 469 ? 74.961  11.558 21.388  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 469 VAL A CG1   1 
ATOM   3587 C  CG2   . VAL A 1 469 ? 73.600  9.475  21.892  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 469 VAL A CG2   1 
ATOM   3588 N  N     . GLU A 1 470 ? 76.489  9.069  20.198  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A N     1 
ATOM   3589 C  CA    . GLU A 1 470 ? 77.314  9.000  19.000  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CA    1 
ATOM   3590 C  C     . GLU A 1 470 ? 76.755  9.985  18.016  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A C     1 
ATOM   3591 O  O     . GLU A 1 470 ? 75.557  10.241 18.017  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A O     1 
ATOM   3592 C  CB    . GLU A 1 470 ? 77.224  7.615  18.371  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CB    1 
ATOM   3593 C  CG    . GLU A 1 470 ? 77.680  6.481  19.265  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CG    1 
ATOM   3594 C  CD    . GLU A 1 470 ? 79.165  6.171  19.152  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CD    1 
ATOM   3595 O  OE1   . GLU A 1 470 ? 79.842  6.692  18.228  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE1   1 
ATOM   3596 O  OE2   . GLU A 1 470 ? 79.650  5.378  19.992  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE2   1 
ATOM   3597 N  N     . PRO A 1 471 ? 77.614  10.622 17.221  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 471 PRO A N     1 
ATOM   3598 C  CA    . PRO A 1 471 ? 77.079  11.579 16.251  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 471 PRO A CA    1 
ATOM   3599 C  C     . PRO A 1 471 ? 76.318  10.816 15.166  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 471 PRO A C     1 
ATOM   3600 O  O     . PRO A 1 471 ? 76.693  9.699  14.831  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 471 PRO A O     1 
ATOM   3601 C  CB    . PRO A 1 471 ? 78.338  12.271 15.722  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 471 PRO A CB    1 
ATOM   3602 C  CG    . PRO A 1 471 ? 79.426  11.298 15.978  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 471 PRO A CG    1 
ATOM   3603 C  CD    . PRO A 1 471 ? 79.081  10.690 17.290  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 471 PRO A CD    1 
ATOM   3604 N  N     . LYS A 1 472 ? 75.202  11.358 14.684  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A N     1 
ATOM   3605 C  CA    . LYS A 1 472 ? 74.450  10.657 13.650  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A CA    1 
ATOM   3606 C  C     . LYS A 1 472 ? 75.083  10.852 12.284  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A C     1 
ATOM   3607 O  O     . LYS A 1 472 ? 74.645  10.255 11.296  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A O     1 
ATOM   3608 C  CB    . LYS A 1 472 ? 72.972  11.089 13.614  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A CB    1 
ATOM   3609 C  CG    . LYS A 1 472 ? 72.194  10.733 14.882  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A CG    1 
ATOM   3610 C  CD    . LYS A 1 472 ? 72.437  9.259  15.306  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A CD    1 
ATOM   3611 C  CE    . LYS A 1 472 ? 72.161  8.995  16.810  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A CE    1 
ATOM   3612 N  NZ    . LYS A 1 472 ? 73.377  8.493  17.532  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 472 LYS A NZ    1 
ATOM   3613 N  N     . TRP A 1 473 ? 76.132  11.659 12.224  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A N     1 
ATOM   3614 C  CA    . TRP A 1 473 ? 76.782  11.912 10.951  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CA    1 
ATOM   3615 C  C     . TRP A 1 473 ? 78.268  11.688 11.055  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A C     1 
ATOM   3616 O  O     . TRP A 1 473 ? 78.800  11.509 12.137  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A O     1 
ATOM   3617 C  CB    . TRP A 1 473 ? 76.516  13.341 10.487  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CB    1 
ATOM   3618 C  CG    . TRP A 1 473 ? 75.069  13.732 10.499  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CG    1 
ATOM   3619 C  CD1   . TRP A 1 473 ? 74.131  13.423 9.561   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CD1   1 
ATOM   3620 C  CD2   . TRP A 1 473 ? 74.410  14.555 11.468  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CD2   1 
ATOM   3621 N  NE1   . TRP A 1 473 ? 72.933  14.012 9.879   1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A NE1   1 
ATOM   3622 C  CE2   . TRP A 1 473 ? 73.078  14.713 11.045  1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CE2   1 
ATOM   3623 C  CE3   . TRP A 1 473 ? 74.819  15.170 12.658  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CE3   1 
ATOM   3624 C  CZ2   . TRP A 1 473 ? 72.148  15.463 11.765  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CZ2   1 
ATOM   3625 C  CZ3   . TRP A 1 473 ? 73.897  15.910 13.377  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CZ3   1 
ATOM   3626 C  CH2   . TRP A 1 473 ? 72.575  16.051 12.929  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 473 TRP A CH2   1 
ATOM   3627 N  N     . ASP A 1 474 ? 78.927  11.668 9.908   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 474 ASP A N     1 
ATOM   3628 C  CA    . ASP A 1 474 ? 80.368  11.482 9.858   1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 474 ASP A CA    1 
ATOM   3629 C  C     . ASP A 1 474 ? 81.052  12.788 10.279  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 474 ASP A C     1 
ATOM   3630 O  O     . ASP A 1 474 ? 81.430  13.618 9.450   1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 474 ASP A O     1 
ATOM   3631 C  CB    . ASP A 1 474 ? 80.805  11.035 8.457   1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 474 ASP A CB    1 
ATOM   3632 C  CG    . ASP A 1 474 ? 82.303  10.921 8.323   1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 474 ASP A CG    1 
ATOM   3633 O  OD1   . ASP A 1 474 ? 83.002  10.922 9.371   1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 474 ASP A OD1   1 
ATOM   3634 O  OD2   . ASP A 1 474 ? 82.786  10.836 7.169   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 474 ASP A OD2   1 
ATOM   3635 N  N     . LEU A 1 475 ? 81.193  12.966 11.581  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A N     1 
ATOM   3636 C  CA    . LEU A 1 475 ? 81.805  14.161 12.106  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CA    1 
ATOM   3637 C  C     . LEU A 1 475 ? 83.090  13.792 12.831  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A C     1 
ATOM   3638 O  O     . LEU A 1 475 ? 83.276  12.642 13.220  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A O     1 
ATOM   3639 C  CB    . LEU A 1 475 ? 80.842  14.821 13.095  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CB    1 
ATOM   3640 C  CG    . LEU A 1 475 ? 79.399  15.035 12.630  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CG    1 
ATOM   3641 C  CD1   . LEU A 1 475 ? 78.565  15.617 13.759  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CD1   1 
ATOM   3642 C  CD2   . LEU A 1 475 ? 79.354  15.912 11.370  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CD2   1 
ATOM   3643 N  N     . LYS A 1 476 ? 83.987  14.760 12.977  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A N     1 
ATOM   3644 C  CA    . LYS A 1 476 ? 85.232  14.547 13.713  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CA    1 
ATOM   3645 C  C     . LYS A 1 476 ? 85.241  15.416 14.987  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A C     1 
ATOM   3646 O  O     . LYS A 1 476 ? 84.440  16.359 15.134  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 476 LYS A O     1 
ATOM   3647 C  CB    . LYS A 1 476 ? 86.429  14.874 12.835  1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CB    1 
ATOM   3648 C  CG    . LYS A 1 476 ? 86.674  13.833 11.775  1.00 4.07  ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CG    1 
ATOM   3649 C  CD    . LYS A 1 476 ? 86.958  14.448 10.428  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CD    1 
ATOM   3650 C  CE    . LYS A 1 476 ? 87.701  13.487 9.525   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 476 LYS A CE    1 
ATOM   3651 N  NZ    . LYS A 1 476 ? 87.141  12.093 9.558   1.00 5.55  ? ? ? ? ? ? 476 LYS A NZ    1 
ATOM   3652 N  N     . THR A 1 477 ? 86.046  15.051 15.969  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 477 THR A N     1 
ATOM   3653 C  CA    . THR A 1 477 ? 86.081  15.895 17.146  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 477 THR A CA    1 
ATOM   3654 C  C     . THR A 1 477 ? 86.950  17.016 16.636  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 477 THR A C     1 
ATOM   3655 O  O     . THR A 1 477 ? 87.729  16.790 15.698  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 477 THR A O     1 
ATOM   3656 C  CB    . THR A 1 477 ? 86.744  15.210 18.309  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 477 THR A CB    1 
ATOM   3657 O  OG1   . THR A 1 477 ? 87.938  14.582 17.851  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 477 THR A OG1   1 
ATOM   3658 C  CG2   . THR A 1 477 ? 85.835  14.177 18.874  1.00 4.60  ? ? ? ? ? ? 477 THR A CG2   1 
ATOM   3659 N  N     . ASP A 1 478 ? 86.789  18.226 17.169  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A N     1 
ATOM   3660 C  CA    . ASP A 1 478 ? 87.603  19.349 16.712  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A CA    1 
ATOM   3661 C  C     . ASP A 1 478 ? 89.075  19.001 16.680  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A C     1 
ATOM   3662 O  O     . ASP A 1 478 ? 89.756  19.308 15.698  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A O     1 
ATOM   3663 C  CB    . ASP A 1 478 ? 87.361  20.593 17.551  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A CB    1 
ATOM   3664 C  CG    . ASP A 1 478 ? 86.054  21.274 17.201  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A CG    1 
ATOM   3665 O  OD1   . ASP A 1 478 ? 85.957  21.982 16.182  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 478 ASP A OD1   1 
ATOM   3666 O  OD2   . ASP A 1 478 ? 85.095  21.074 17.938  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 478 ASP A OD2   1 
ATOM   3667 N  N     . TRP A 1 479 ? 89.571  18.294 17.689  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A N     1 
ATOM   3668 C  CA    . TRP A 1 479 ? 90.979  17.950 17.640  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CA    1 
ATOM   3669 C  C     . TRP A 1 479 ? 91.356  16.948 16.547  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A C     1 
ATOM   3670 O  O     . TRP A 1 479 ? 92.482  16.960 16.070  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A O     1 
ATOM   3671 C  CB    . TRP A 1 479 ? 91.522  17.550 19.006  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CB    1 
ATOM   3672 C  CG    . TRP A 1 479 ? 90.795  16.484 19.678  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CG    1 
ATOM   3673 C  CD1   . TRP A 1 479 ? 89.897  16.630 20.693  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CD1   1 
ATOM   3674 C  CD2   . TRP A 1 479 ? 90.924  15.075 19.447  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CD2   1 
ATOM   3675 N  NE1   . TRP A 1 479 ? 89.458  15.394 21.117  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A NE1   1 
ATOM   3676 C  CE2   . TRP A 1 479 ? 90.069  14.421 20.364  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CE2   1 
ATOM   3677 C  CE3   . TRP A 1 479 ? 91.673  14.301 18.554  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CE3   1 
ATOM   3678 C  CZ2   . TRP A 1 479 ? 89.937  13.027 20.406  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CZ2   1 
ATOM   3679 C  CZ3   . TRP A 1 479 ? 91.537  12.917 18.598  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CZ3   1 
ATOM   3680 C  CH2   . TRP A 1 479 ? 90.672  12.298 19.518  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 479 TRP A CH2   1 
ATOM   3681 N  N     . GLN A 1 480 ? 90.429  16.096 16.128  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 480 GLN A N     1 
ATOM   3682 C  CA    . GLN A 1 480 ? 90.730  15.144 15.057  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 480 GLN A CA    1 
ATOM   3683 C  C     . GLN A 1 480 ? 90.847  15.861 13.724  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 480 GLN A C     1 
ATOM   3684 O  O     . GLN A 1 480 ? 91.677  15.505 12.896  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 480 GLN A O     1 
ATOM   3685 C  CB    . GLN A 1 480 ? 89.662  14.063 14.953  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 480 GLN A CB    1 
ATOM   3686 C  CG    . GLN A 1 480 ? 89.934  12.895 15.863  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 480 GLN A CG    1 
ATOM   3687 C  CD    . GLN A 1 480 ? 88.718  12.059 16.135  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 480 GLN A CD    1 
ATOM   3688 O  OE1   . GLN A 1 480 ? 87.590  12.537 16.047  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 480 GLN A OE1   1 
ATOM   3689 N  NE2   . GLN A 1 480 ? 88.934  10.807 16.487  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 480 GLN A NE2   1 
ATOM   3690 N  N     . ILE A 1 481 ? 90.053  16.898 13.522  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 481 ILE A N     1 
ATOM   3691 C  CA    . ILE A 1 481 ? 90.122  17.621 12.270  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 481 ILE A CA    1 
ATOM   3692 C  C     . ILE A 1 481 ? 91.446  18.348 12.181  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 481 ILE A C     1 
ATOM   3693 O  O     . ILE A 1 481 ? 92.189  18.135 11.250  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 481 ILE A O     1 
ATOM   3694 C  CB    . ILE A 1 481 ? 88.982  18.617 12.121  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 481 ILE A CB    1 
ATOM   3695 C  CG1   . ILE A 1 481 ? 87.626  17.907 12.289  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 481 ILE A CG1   1 
ATOM   3696 C  CG2   . ILE A 1 481 ? 89.100  19.281 10.770  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 481 ILE A CG2   1 
ATOM   3697 C  CD1   . ILE A 1 481 ? 86.426  18.762 12.030  1.00 3.24  ? ? ? ? ? ? 481 ILE A CD1   1 
ATOM   3698 N  N     . ILE A 1 482 ? 91.762  19.172 13.175  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A N     1 
ATOM   3699 C  CA    . ILE A 1 482 ? 93.033  19.911 13.218  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CA    1 
ATOM   3700 C  C     . ILE A 1 482 ? 94.215  18.947 13.131  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A C     1 
ATOM   3701 O  O     . ILE A 1 482 ? 95.217  19.258 12.493  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A O     1 
ATOM   3702 C  CB    . ILE A 1 482 ? 93.199  20.706 14.537  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CB    1 
ATOM   3703 C  CG1   . ILE A 1 482 ? 92.141  21.815 14.638  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CG1   1 
ATOM   3704 C  CG2   . ILE A 1 482 ? 94.578  21.305 14.607  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CG2   1 
ATOM   3705 C  CD1   . ILE A 1 482 ? 91.799  22.241 16.089  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 482 ILE A CD1   1 
ATOM   3706 N  N     . SER A 1 483 ? 94.130  17.797 13.797  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 483 SER A N     1 
ATOM   3707 C  CA    . SER A 1 483 ? 95.221  16.830 13.739  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 483 SER A CA    1 
ATOM   3708 C  C     . SER A 1 483 ? 95.454  16.354 12.300  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 483 SER A C     1 
ATOM   3709 O  O     . SER A 1 483 ? 96.594  16.282 11.828  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 483 SER A O     1 
ATOM   3710 C  CB    . SER A 1 483 ? 94.954  15.632 14.659  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 483 SER A CB    1 
ATOM   3711 O  OG    . SER A 1 483 ? 95.109  15.954 16.032  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 483 SER A OG    1 
ATOM   3712 N  N     . GLU A 1 484 ? 94.373  16.113 11.571  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A N     1 
ATOM   3713 C  CA    . GLU A 1 484 ? 94.510  15.635 10.206  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A CA    1 
ATOM   3714 C  C     . GLU A 1 484 ? 95.081  16.668 9.244   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A C     1 
ATOM   3715 O  O     . GLU A 1 484 ? 95.792  16.324 8.310   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A O     1 
ATOM   3716 C  CB    . GLU A 1 484 ? 93.182  15.104 9.701   1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A CB    1 
ATOM   3717 C  CG    . GLU A 1 484 ? 93.312  14.307 8.421   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A CG    1 
ATOM   3718 C  CD    . GLU A 1 484 ? 92.091  13.450 8.153   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A CD    1 
ATOM   3719 O  OE1   . GLU A 1 484 ? 91.416  13.062 9.138   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A OE1   1 
ATOM   3720 O  OE2   . GLU A 1 484 ? 91.813  13.161 6.966   1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 484 GLU A OE2   1 
ATOM   3721 N  N     . ILE A 1 485 ? 94.751  17.932 9.459   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A N     1 
ATOM   3722 C  CA    . ILE A 1 485 ? 95.260  19.015 8.613   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CA    1 
ATOM   3723 C  C     . ILE A 1 485 ? 96.753  19.227 8.895   1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A C     1 
ATOM   3724 O  O     . ILE A 1 485 ? 97.545  19.420 7.965   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A O     1 
ATOM   3725 C  CB    . ILE A 1 485 ? 94.488  20.316 8.831   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CB    1 
ATOM   3726 C  CG1   . ILE A 1 485 ? 92.997  20.085 8.569   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CG1   1 
ATOM   3727 C  CG2   . ILE A 1 485 ? 94.971  21.332 7.875   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CG2   1 
ATOM   3728 C  CD1   . ILE A 1 485 ? 92.115  21.340 8.689   1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 485 ILE A CD1   1 
ATOM   3729 N  N     . ALA A 1 486 ? 97.120  19.126 10.174  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 486 ALA A N     1 
ATOM   3730 C  CA    . ALA A 1 486 ? 98.493  19.247 10.625  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 486 ALA A CA    1 
ATOM   3731 C  C     . ALA A 1 486 ? 99.281  18.170 9.889   1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 486 ALA A C     1 
ATOM   3732 O  O     . ALA A 1 486 ? 100.274 18.449 9.207   1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 486 ALA A O     1 
ATOM   3733 C  CB    . ALA A 1 486 ? 98.558  19.004 12.109  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 486 ALA A CB    1 
ATOM   3734 N  N     . THR A 1 487 ? 98.798  16.939 9.978   1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 487 THR A N     1 
ATOM   3735 C  CA    . THR A 1 487 ? 99.435  15.825 9.306   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 487 THR A CA    1 
ATOM   3736 C  C     . THR A 1 487 ? 99.541  16.071 7.802   1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 487 THR A C     1 
ATOM   3737 O  O     . THR A 1 487 ? 100.594 15.868 7.214   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 487 THR A O     1 
ATOM   3738 C  CB    . THR A 1 487 ? 98.657  14.517 9.546   1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 487 THR A CB    1 
ATOM   3739 O  OG1   . THR A 1 487 ? 98.457  14.321 10.956  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 487 THR A OG1   1 
ATOM   3740 C  CG2   . THR A 1 487 ? 99.436  13.331 8.982   1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 487 THR A CG2   1 
ATOM   3741 N  N     . ARG A 1 488 ? 98.463  16.529 7.173   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A N     1 
ATOM   3742 C  CA    . ARG A 1 488 ? 98.491  16.769 5.733   1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CA    1 
ATOM   3743 C  C     . ARG A 1 488 ? 99.466  17.872 5.344   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A C     1 
ATOM   3744 O  O     . ARG A 1 488 ? 99.950  17.942 4.203   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A O     1 
ATOM   3745 C  CB    . ARG A 1 488 ? 97.090  17.041 5.200   1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CB    1 
ATOM   3746 C  CG    . ARG A 1 488 ? 96.196  15.818 5.316   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CG    1 
ATOM   3747 C  CD    . ARG A 1 488 ? 94.815  16.089 4.779   1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CD    1 
ATOM   3748 N  NE    . ARG A 1 488 ? 93.970  14.913 4.874   1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A NE    1 
ATOM   3749 C  CZ    . ARG A 1 488 ? 93.434  14.303 3.825   1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A CZ    1 
ATOM   3750 N  NH1   . ARG A 1 488 ? 93.646  14.747 2.591   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 488 ARG A NH1   1 
ATOM   3751 N  NH2   . ARG A 1 488 ? 92.679  13.240 4.016   1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 488 ARG A NH2   1 
ATOM   3752 N  N     . MET A 1 489 ? 99.786  18.706 6.322   1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 489 MET A N     1 
ATOM   3753 C  CA    . MET A 1 489 ? 100.716 19.783 6.121   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 489 MET A CA    1 
ATOM   3754 C  C     . MET A 1 489 ? 102.121 19.333 6.472   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 489 MET A C     1 
ATOM   3755 O  O     . MET A 1 489 ? 103.004 20.153 6.626   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 489 MET A O     1 
ATOM   3756 C  CB    . MET A 1 489 ? 100.301 20.968 6.968   1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 489 MET A CB    1 
ATOM   3757 C  CG    . MET A 1 489 ? 98.977  21.612 6.523   1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 489 MET A CG    1 
ATOM   3758 S  SD    . MET A 1 489 ? 98.891  23.314 7.088   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 489 MET A SD    1 
ATOM   3759 C  CE    . MET A 1 489 ? 97.442  23.260 8.017   1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 489 MET A CE    1 
ATOM   3760 N  N     . GLY A 1 490 ? 102.320 18.032 6.642   1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A N     1 
ATOM   3761 C  CA    . GLY A 1 490 ? 103.635 17.524 6.940   1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A CA    1 
ATOM   3762 C  C     . GLY A 1 490 ? 104.008 17.303 8.384   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A C     1 
ATOM   3763 O  O     . GLY A 1 490 ? 105.006 16.625 8.653   1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 490 GLY A O     1 
ATOM   3764 N  N     . TYR A 1 491 ? 103.265 17.873 9.329   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 491 TYR A N     1 
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ATOM   3767 O  O     . TYR A 1 491 ? 101.498 16.678 11.370  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 491 TYR A O     1 
ATOM   3768 C  CB    . TYR A 1 491 ? 103.365 18.974 11.528  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 491 TYR A CB    1 
ATOM   3769 C  CG    . TYR A 1 491 ? 103.695 18.865 13.000  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 491 TYR A CG    1 
ATOM   3770 C  CD1   . TYR A 1 491 ? 102.777 18.327 13.907  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 491 TYR A CD1   1 
ATOM   3771 C  CD2   . TYR A 1 491 ? 104.926 19.283 13.491  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 491 TYR A CD2   1 
ATOM   3772 C  CE1   . TYR A 1 491 ? 103.073 18.204 15.232  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 491 TYR A CE1   1 
ATOM   3773 C  CE2   . TYR A 1 491 ? 105.234 19.160 14.839  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 491 TYR A CE2   1 
ATOM   3774 C  CZ    . TYR A 1 491 ? 104.301 18.614 15.694  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 491 TYR A CZ    1 
ATOM   3775 O  OH    . TYR A 1 491 ? 104.618 18.427 17.009  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 491 TYR A OH    1 
ATOM   3776 N  N     . PRO A 1 492 ? 103.318 15.414 11.634  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 492 PRO A N     1 
ATOM   3777 C  CA    . PRO A 1 492 ? 102.524 14.281 12.137  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 492 PRO A CA    1 
ATOM   3778 C  C     . PRO A 1 492 ? 101.766 14.520 13.433  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 492 PRO A C     1 
ATOM   3779 O  O     . PRO A 1 492 ? 102.366 14.910 14.421  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 492 PRO A O     1 
ATOM   3780 C  CB    . PRO A 1 492 ? 103.573 13.185 12.308  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 492 PRO A CB    1 
ATOM   3781 C  CG    . PRO A 1 492 ? 104.815 13.971 12.644  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 492 PRO A CG    1 
ATOM   3782 C  CD    . PRO A 1 492 ? 104.758 15.108 11.652  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 492 PRO A CD    1 
ATOM   3783 N  N     . MET A 1 493 ? 100.462 14.252 13.440  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 493 MET A N     1 
ATOM   3784 C  CA    . MET A 1 493 ? 99.657  14.419 14.648  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 493 MET A CA    1 
ATOM   3785 C  C     . MET A 1 493 ? 98.380  13.587 14.618  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 493 MET A C     1 
ATOM   3786 O  O     . MET A 1 493 ? 97.627  13.617 13.652  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 493 MET A O     1 
ATOM   3787 C  CB    . MET A 1 493 ? 99.309  15.900 14.864  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 493 MET A CB    1 
ATOM   3788 C  CG    . MET A 1 493 ? 98.619  16.270 16.202  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 493 MET A CG    1 
ATOM   3789 S  SD    . MET A 1 493 ? 98.754  18.105 16.584  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 493 MET A SD    1 
ATOM   3790 C  CE    . MET A 1 493 ? 97.544  18.811 15.493  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 493 MET A CE    1 
ATOM   3791 N  N     . HIS A 1 494 ? 98.182  12.788 15.655  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 494 HIS A N     1 
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ATOM   3793 C  C     . HIS A 1 494 ? 96.855  11.556 17.260  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 494 HIS A C     1 
ATOM   3794 O  O     . HIS A 1 494 ? 97.821  11.130 17.877  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 494 HIS A O     1 
ATOM   3795 C  CB    . HIS A 1 494 ? 97.006  10.779 14.849  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 494 HIS A CB    1 
ATOM   3796 C  CG    . HIS A 1 494 ? 97.211  9.472  15.548  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 494 HIS A CG    1 
ATOM   3797 N  ND1   . HIS A 1 494 ? 98.463  8.978  15.855  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 494 HIS A ND1   1 
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ATOM   3799 C  CE1   . HIS A 1 494 ? 98.331  7.827  16.491  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 494 HIS A CE1   1 
ATOM   3800 N  NE2   . HIS A 1 494 ? 97.040  7.558  16.608  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 494 HIS A NE2   1 
ATOM   3801 N  N     . TYR A 1 495 ? 95.676  11.728 17.834  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 495 TYR A N     1 
ATOM   3802 C  CA    . TYR A 1 495 ? 95.432  11.378 19.215  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 495 TYR A CA    1 
ATOM   3803 C  C     . TYR A 1 495 ? 94.314  10.355 19.268  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 495 TYR A C     1 
ATOM   3804 O  O     . TYR A 1 495 ? 93.265  10.476 18.612  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 495 TYR A O     1 
ATOM   3805 C  CB    . TYR A 1 495 ? 95.050  12.623 20.003  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 495 TYR A CB    1 
ATOM   3806 C  CG    . TYR A 1 495 ? 96.161  13.655 20.116  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 495 TYR A CG    1 
ATOM   3807 C  CD1   . TYR A 1 495 ? 97.158  13.504 21.077  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 495 TYR A CD1   1 
ATOM   3808 C  CD2   . TYR A 1 495 ? 96.225  14.769 19.270  1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 495 TYR A CD2   1 
ATOM   3809 C  CE1   . TYR A 1 495 ? 98.188  14.422 21.198  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 495 TYR A CE1   1 
ATOM   3810 C  CE2   . TYR A 1 495 ? 97.268  15.689 19.385  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 495 TYR A CE2   1 
ATOM   3811 C  CZ    . TYR A 1 495 ? 98.247  15.499 20.355  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 495 TYR A CZ    1 
ATOM   3812 O  OH    . TYR A 1 495 ? 99.344  16.314 20.495  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 495 TYR A OH    1 
ATOM   3813 N  N     . ASN A 1 496 ? 94.602  9.279  19.967  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 496 ASN A N     1 
ATOM   3814 C  CA    . ASN A 1 496 ? 93.653  8.204  20.118  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 496 ASN A CA    1 
ATOM   3815 C  C     . ASN A 1 496 ? 92.464  8.649  20.950  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 496 ASN A C     1 
ATOM   3816 O  O     . ASN A 1 496 ? 91.365  8.129  20.798  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 496 ASN A O     1 
ATOM   3817 C  CB    . ASN A 1 496 ? 94.355  6.977  20.702  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 496 ASN A CB    1 
ATOM   3818 C  CG    . ASN A 1 496 ? 95.526  6.532  19.838  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 496 ASN A CG    1 
ATOM   3819 O  OD1   . ASN A 1 496 ? 95.427  6.450  18.599  1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 496 ASN A OD1   1 
ATOM   3820 N  ND2   . ASN A 1 496 ? 96.663  6.334  20.466  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 496 ASN A ND2   1 
ATOM   3821 N  N     . ASN A 1 497 ? 92.666  9.651  21.793  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 497 ASN A N     1 
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ATOM   3824 O  O     . ASN A 1 497 ? 93.172  11.840 23.275  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 497 ASN A O     1 
ATOM   3825 C  CB    . ASN A 1 497 ? 91.085  9.079  23.567  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 497 ASN A CB    1 
ATOM   3826 C  CG    . ASN A 1 497 ? 92.191  8.281  24.192  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 497 ASN A CG    1 
ATOM   3827 O  OD1   . ASN A 1 497 ? 93.039  7.697  23.511  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 497 ASN A OD1   1 
ATOM   3828 N  ND2   . ASN A 1 497 ? 92.191  8.237  25.504  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 497 ASN A ND2   1 
ATOM   3829 N  N     . THR A 1 498 ? 91.086  12.049 24.068  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 498 THR A N     1 
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ATOM   3832 O  O     . THR A 1 498 ? 93.225  14.154 26.050  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 498 THR A O     1 
ATOM   3833 C  CB    . THR A 1 498 ? 90.142  14.061 25.176  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 498 THR A CB    1 
ATOM   3834 O  OG1   . THR A 1 498 ? 89.467  13.353 26.216  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 498 THR A OG1   1 
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ATOM   3836 N  N     . GLN A 1 499 ? 92.384  12.182 26.716  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 499 GLN A N     1 
ATOM   3837 C  CA    . GLN A 1 499 ? 93.333  12.088 27.832  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 499 GLN A CA    1 
ATOM   3838 C  C     . GLN A 1 499 ? 94.790  12.093 27.363  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 499 GLN A C     1 
ATOM   3839 O  O     . GLN A 1 499 ? 95.694  12.523 28.086  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 499 GLN A O     1 
ATOM   3840 C  CB    . GLN A 1 499 ? 93.076  10.841 28.662  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 499 GLN A CB    1 
ATOM   3841 C  CG    . GLN A 1 499 ? 93.899  10.869 29.906  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 499 GLN A CG    1 
ATOM   3842 C  CD    . GLN A 1 499 ? 93.882  9.587  30.688  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 499 GLN A CD    1 
ATOM   3843 O  OE1   . GLN A 1 499 ? 92.968  8.772  30.573  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 499 GLN A OE1   1 
ATOM   3844 N  NE2   . GLN A 1 499 ? 94.892  9.414  31.522  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 499 GLN A NE2   1 
ATOM   3845 N  N     . GLU A 1 500 ? 95.010  11.575 26.163  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 500 GLU A N     1 
ATOM   3846 C  CA    . GLU A 1 500 ? 96.329  11.525 25.578  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 500 GLU A CA    1 
ATOM   3847 C  C     . GLU A 1 500 ? 96.812  12.954 25.454  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 500 GLU A C     1 
ATOM   3848 O  O     . GLU A 1 500 ? 97.972  13.261 25.723  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 500 GLU A O     1 
ATOM   3849 C  CB    . GLU A 1 500 ? 96.260  10.866 24.206  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 500 GLU A CB    1 
ATOM   3850 C  CG    . GLU A 1 500 ? 96.962  9.529  24.173  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 500 GLU A CG    1 
ATOM   3851 C  CD    . GLU A 1 500 ? 96.499  8.613  23.044  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 500 GLU A CD    1 
ATOM   3852 O  OE1   . GLU A 1 500 ? 96.144  9.137  21.980  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 500 GLU A OE1   1 
ATOM   3853 O  OE2   . GLU A 1 500 ? 96.484  7.365  23.233  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 500 GLU A OE2   1 
ATOM   3854 N  N     . ILE A 1 501 ? 95.895  13.842 25.080  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 501 ILE A N     1 
ATOM   3855 C  CA    . ILE A 1 501 ? 96.216  15.254 24.935  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 501 ILE A CA    1 
ATOM   3856 C  C     . ILE A 1 501 ? 96.388  15.808 26.319  1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 501 ILE A C     1 
ATOM   3857 O  O     . ILE A 1 501 ? 97.363  16.466 26.599  1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 501 ILE A O     1 
ATOM   3858 C  CB    . ILE A 1 501 ? 95.099  16.016 24.259  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 501 ILE A CB    1 
ATOM   3859 C  CG1   . ILE A 1 501 ? 94.745  15.368 22.915  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 501 ILE A CG1   1 
ATOM   3860 C  CG2   . ILE A 1 501 ? 95.534  17.451 24.035  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 501 ILE A CG2   1 
ATOM   3861 C  CD1   . ILE A 1 501 ? 93.554  15.996 22.232  1.00 6.74  ? ? ? ? ? ? 501 ILE A CD1   1 
ATOM   3862 N  N     . TRP A 1 502 ? 95.492  15.458 27.222  1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A N     1 
ATOM   3863 C  CA    . TRP A 1 502 ? 95.605  15.965 28.577  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CA    1 
ATOM   3864 C  C     . TRP A 1 502 ? 96.911  15.599 29.289  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 502 TRP A C     1 
ATOM   3865 O  O     . TRP A 1 502 ? 97.395  16.368 30.120  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 502 TRP A O     1 
ATOM   3866 C  CB    . TRP A 1 502 ? 94.397  15.564 29.415  1.00 6.03  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CB    1 
ATOM   3867 C  CG    . TRP A 1 502 ? 94.328  16.269 30.748  1.00 3.75  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CG    1 
ATOM   3868 C  CD1   . TRP A 1 502 ? 94.624  15.739 31.970  1.00 3.09  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CD1   1 
ATOM   3869 C  CD2   . TRP A 1 502 ? 93.931  17.623 30.984  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CD2   1 
ATOM   3870 N  NE1   . TRP A 1 502 ? 94.432  16.676 32.946  1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A NE1   1 
ATOM   3871 C  CE2   . TRP A 1 502 ? 94.012  17.842 32.370  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CE2   1 
ATOM   3872 C  CE3   . TRP A 1 502 ? 93.525  18.670 30.155  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CE3   1 
ATOM   3873 C  CZ2   . TRP A 1 502 ? 93.710  19.074 32.952  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CZ2   1 
ATOM   3874 C  CZ3   . TRP A 1 502 ? 93.222  19.898 30.728  1.00 2.96  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CZ3   1 
ATOM   3875 C  CH2   . TRP A 1 502 ? 93.318  20.087 32.120  1.00 4.03  ? ? ? ? ? ? 502 TRP A CH2   1 
ATOM   3876 N  N     . ASP A 1 503 ? 97.525  14.476 28.934  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 503 ASP A N     1 
ATOM   3877 C  CA    . ASP A 1 503 ? 98.775  14.083 29.590  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 503 ASP A CA    1 
ATOM   3878 C  C     . ASP A 1 503 ? 100.015 14.777 29.028  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 503 ASP A C     1 
ATOM   3879 O  O     . ASP A 1 503 ? 100.968 15.070 29.756  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 503 ASP A O     1 
ATOM   3880 C  CB    . ASP A 1 503 ? 98.936  12.560 29.574  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 503 ASP A CB    1 
ATOM   3881 C  CG    . ASP A 1 503 ? 97.821  11.848 30.337  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 503 ASP A CG    1 
ATOM   3882 O  OD1   . ASP A 1 503 ? 97.354  12.396 31.353  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 503 ASP A OD1   1 
ATOM   3883 O  OD2   . ASP A 1 503 ? 97.423  10.734 29.927  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 503 ASP A OD2   1 
ATOM   3884 N  N     . GLU A 1 504 ? 100.002 15.028 27.729  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A N     1 
ATOM   3885 C  CA    . GLU A 1 504 ? 101.106 15.709 27.047  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CA    1 
ATOM   3886 C  C     . GLU A 1 504 ? 101.133 17.086 27.685  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A C     1 
ATOM   3887 O  O     . GLU A 1 504 ? 102.160 17.577 28.148  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A O     1 
ATOM   3888 C  CB    . GLU A 1 504 ? 100.735 15.838 25.577  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CB    1 
ATOM   3889 C  CG    . GLU A 1 504 ? 101.800 16.277 24.657  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CG    1 
ATOM   3890 C  CD    . GLU A 1 504 ? 101.292 16.235 23.228  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CD    1 
ATOM   3891 O  OE1   . GLU A 1 504 ? 100.769 15.166 22.842  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE1   1 
ATOM   3892 O  OE2   . GLU A 1 504 ? 101.375 17.252 22.503  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE2   1 
ATOM   3893 N  N     . LEU A 1 505 ? 99.934  17.642 27.744  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A N     1 
ATOM   3894 C  CA    . LEU A 1 505 ? 99.597  18.926 28.304  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CA    1 
ATOM   3895 C  C     . LEU A 1 505 ? 100.125 18.933 29.733  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A C     1 
ATOM   3896 O  O     . LEU A 1 505 ? 100.996 19.731 30.082  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A O     1 
ATOM   3897 C  CB    . LEU A 1 505 ? 98.059  18.989 28.280  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CB    1 
ATOM   3898 C  CG    . LEU A 1 505 ? 97.084  20.052 28.759  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CG    1 
ATOM   3899 C  CD1   . LEU A 1 505 ? 97.238  20.308 30.266  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CD1   1 
ATOM   3900 C  CD2   . LEU A 1 505 ? 97.278  21.290 27.939  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 505 LEU A CD2   1 
ATOM   3901 N  N     . ARG A 1 506 ? 99.646  18.002 30.551  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A N     1 
ATOM   3902 C  CA    . ARG A 1 506 ? 100.071 17.950 31.949  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CA    1 
ATOM   3903 C  C     . ARG A 1 506 ? 101.580 17.944 32.138  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A C     1 
ATOM   3904 O  O     . ARG A 1 506 ? 102.071 18.423 33.158  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A O     1 
ATOM   3905 C  CB    . ARG A 1 506 ? 99.477  16.735 32.665  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CB    1 
ATOM   3906 C  CG    . ARG A 1 506 ? 98.069  16.944 33.185  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CG    1 
ATOM   3907 C  CD    . ARG A 1 506 ? 97.735  15.899 34.232  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CD    1 
ATOM   3908 N  NE    . ARG A 1 506 ? 98.015  14.577 33.708  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NE    1 
ATOM   3909 C  CZ    . ARG A 1 506 ? 98.974  13.766 34.137  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CZ    1 
ATOM   3910 N  NH1   . ARG A 1 506 ? 99.770  14.101 35.149  1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH1   1 
ATOM   3911 N  NH2   . ARG A 1 506 ? 99.242  12.684 33.419  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH2   1 
ATOM   3912 N  N     . HIS A 1 507 ? 102.301 17.370 31.169  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 507 HIS A N     1 
ATOM   3913 C  CA    . HIS A 1 507 ? 103.756 17.264 31.211  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 507 HIS A CA    1 
ATOM   3914 C  C     . HIS A 1 507 ? 104.500 18.531 30.749  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 507 HIS A C     1 
ATOM   3915 O  O     . HIS A 1 507 ? 105.725 18.630 30.905  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 507 HIS A O     1 
ATOM   3916 C  CB    . HIS A 1 507 ? 104.207 16.037 30.414  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 507 HIS A CB    1 
ATOM   3917 C  CG    . HIS A 1 507 ? 104.069 14.758 31.170  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 507 HIS A CG    1 
ATOM   3918 N  ND1   . HIS A 1 507 ? 103.001 13.903 31.000  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 507 HIS A ND1   1 
ATOM   3919 C  CD2   . HIS A 1 507 ? 104.803 14.231 32.178  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 507 HIS A CD2   1 
ATOM   3920 C  CE1   . HIS A 1 507 ? 103.077 12.919 31.872  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 507 HIS A CE1   1 
ATOM   3921 N  NE2   . HIS A 1 507 ? 104.163 13.094 32.602  1.00 5.67  ? ? ? ? ? ? 507 HIS A NE2   1 
ATOM   3922 N  N     . LEU A 1 508 ? 103.748 19.494 30.212  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 508 LEU A N     1 
ATOM   3923 C  CA    . LEU A 1 508 ? 104.273 20.775 29.744  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 508 LEU A CA    1 
ATOM   3924 C  C     . LEU A 1 508 ? 103.796 21.907 30.653  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 508 LEU A C     1 
ATOM   3925 O  O     . LEU A 1 508 ? 104.373 22.984 30.664  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 508 LEU A O     1 
ATOM   3926 C  CB    . LEU A 1 508 ? 103.804 21.054 28.315  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 508 LEU A CB    1 
ATOM   3927 C  CG    . LEU A 1 508 ? 104.216 19.998 27.293  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 508 LEU A CG    1 
ATOM   3928 C  CD1   . LEU A 1 508 ? 103.616 20.305 25.944  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 508 LEU A CD1   1 
ATOM   3929 C  CD2   . LEU A 1 508 ? 105.736 19.971 27.215  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 508 LEU A CD2   1 
ATOM   3930 N  N     . CYS A 1 509 ? 102.740 21.678 31.418  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 509 CYS A N     1 
ATOM   3931 C  CA    . CYS A 1 509 ? 102.239 22.706 32.314  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 509 CYS A CA    1 
ATOM   3932 C  C     . CYS A 1 509 ? 102.374 22.293 33.776  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 509 CYS A C     1 
ATOM   3933 O  O     . CYS A 1 509 ? 101.485 21.650 34.344  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 509 CYS A O     1 
ATOM   3934 C  CB    . CYS A 1 509 ? 100.807 22.954 31.955  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 509 CYS A CB    1 
ATOM   3935 S  SG    . CYS A 1 509 ? 100.712 23.188 30.203  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 509 CYS A SG    1 
ATOM   3936 N  N     . PRO A 1 510 ? 103.504 22.631 34.415  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 510 PRO A N     1 
ATOM   3937 C  CA    . PRO A 1 510 ? 103.748 22.277 35.824  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 510 PRO A CA    1 
ATOM   3938 C  C     . PRO A 1 510 ? 102.662 22.571 36.849  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 510 PRO A C     1 
ATOM   3939 O  O     . PRO A 1 510 ? 102.731 22.069 37.956  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 510 PRO A O     1 
ATOM   3940 C  CB    . PRO A 1 510 ? 105.055 22.999 36.136  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 510 PRO A CB    1 
ATOM   3941 C  CG    . PRO A 1 510 ? 105.792 22.802 34.881  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 510 PRO A CG    1 
ATOM   3942 C  CD    . PRO A 1 510 ? 104.744 23.134 33.800  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 510 PRO A CD    1 
ATOM   3943 N  N     . ASP A 1 511 ? 101.676 23.377 36.477  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A N     1 
ATOM   3944 C  CA    . ASP A 1 511 ? 100.565 23.737 37.358  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A CA    1 
ATOM   3945 C  C     . ASP A 1 511 ? 99.303  22.909 37.135  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A C     1 
ATOM   3946 O  O     . ASP A 1 511 ? 98.314  23.096 37.845  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A O     1 
ATOM   3947 C  CB    . ASP A 1 511 ? 100.183 25.198 37.128  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A CB    1 
ATOM   3948 C  CG    . ASP A 1 511 ? 100.773 26.150 38.153  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A CG    1 
ATOM   3949 O  OD1   . ASP A 1 511 ? 101.527 25.744 39.080  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A OD1   1 
ATOM   3950 O  OD2   . ASP A 1 511 ? 100.445 27.345 38.017  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 511 ASP A OD2   1 
ATOM   3951 N  N     . PHE A 1 512 ? 99.301  22.092 36.086  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 512 PHE A N     1 
ATOM   3952 C  CA    . PHE A 1 512 ? 98.158  21.259 35.736  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 512 PHE A CA    1 
ATOM   3953 C  C     . PHE A 1 512 ? 98.527  19.801 35.880  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 512 PHE A C     1 
ATOM   3954 O  O     . PHE A 1 512 ? 97.669  18.922 35.777  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 512 PHE A O     1 
ATOM   3955 C  CB    . PHE A 1 512 ? 97.747  21.484 34.286  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 512 PHE A CB    1 
ATOM   3956 C  CG    . PHE A 1 512 ? 97.399  22.910 33.956  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 512 PHE A CG    1 
ATOM   3957 C  CD1   . PHE A 1 512 ? 97.228  23.864 34.955  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 512 PHE A CD1   1 
ATOM   3958 C  CD2   . PHE A 1 512 ? 97.264  23.306 32.624  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 512 PHE A CD2   1 
ATOM   3959 C  CE1   . PHE A 1 512 ? 96.930  25.177 34.630  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 512 PHE A CE1   1 
ATOM   3960 C  CE2   . PHE A 1 512 ? 96.968  24.615 32.304  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 512 PHE A CE2   1 
ATOM   3961 C  CZ    . PHE A 1 512 ? 96.805  25.554 33.312  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 512 PHE A CZ    1 
ATOM   3962 N  N     . TYR A 1 513 ? 99.811  19.546 36.119  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 513 TYR A N     1 
ATOM   3963 C  CA    . TYR A 1 513 ? 100.321 18.183 36.255  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 513 TYR A CA    1 
ATOM   3964 C  C     . TYR A 1 513 ? 99.544  17.288 37.214  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 513 TYR A C     1 
ATOM   3965 O  O     . TYR A 1 513 ? 99.169  16.173 36.860  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 513 TYR A O     1 
ATOM   3966 C  CB    . TYR A 1 513 ? 101.779 18.233 36.648  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 513 TYR A CB    1 
ATOM   3967 C  CG    . TYR A 1 513 ? 102.434 16.894 36.695  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 513 TYR A CG    1 
ATOM   3968 C  CD1   . TYR A 1 513 ? 102.697 16.182 35.535  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 513 TYR A CD1   1 
ATOM   3969 C  CD2   . TYR A 1 513 ? 102.783 16.326 37.919  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 513 TYR A CD2   1 
ATOM   3970 C  CE1   . TYR A 1 513 ? 103.281 14.938 35.604  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 513 TYR A CE1   1 
ATOM   3971 C  CE2   . TYR A 1 513 ? 103.366 15.102 37.992  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 513 TYR A CE2   1 
ATOM   3972 C  CZ    . TYR A 1 513 ? 103.612 14.403 36.846  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 513 TYR A CZ    1 
ATOM   3973 O  OH    . TYR A 1 513 ? 104.170 13.147 36.968  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 513 TYR A OH    1 
ATOM   3974 N  N     . GLY A 1 514 ? 99.262  17.786 38.411  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 514 GLY A N     1 
ATOM   3975 C  CA    . GLY A 1 514 ? 98.527  16.987 39.375  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 514 GLY A CA    1 
ATOM   3976 C  C     . GLY A 1 514 ? 97.046  16.810 39.094  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 514 GLY A C     1 
ATOM   3977 O  O     . GLY A 1 514 ? 96.382  16.012 39.752  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 514 GLY A O     1 
ATOM   3978 N  N     . ALA A 1 515 ? 96.505  17.554 38.137  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 515 ALA A N     1 
ATOM   3979 C  CA    . ALA A 1 515 ? 95.090  17.423 37.826  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 515 ALA A CA    1 
ATOM   3980 C  C     . ALA A 1 515 ? 94.917  16.273 36.869  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 515 ALA A C     1 
ATOM   3981 O  O     . ALA A 1 515 ? 94.623  16.481 35.689  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 515 ALA A O     1 
ATOM   3982 C  CB    . ALA A 1 515 ? 94.568  18.689 37.206  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 515 ALA A CB    1 
ATOM   3983 N  N     . THR A 1 516 ? 95.144  15.057 37.346  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 516 THR A N     1 
ATOM   3984 C  CA    . THR A 1 516 ? 94.985  13.906 36.471  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 516 THR A CA    1 
ATOM   3985 C  C     . THR A 1 516 ? 93.504  13.605 36.219  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 516 THR A C     1 
ATOM   3986 O  O     . THR A 1 516 ? 92.623  14.068 36.963  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 516 THR A O     1 
ATOM   3987 C  CB    . THR A 1 516 ? 95.709  12.650 37.017  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 516 THR A CB    1 
ATOM   3988 O  OG1   . THR A 1 516 ? 95.297  12.382 38.362  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 516 THR A OG1   1 
ATOM   3989 C  CG2   . THR A 1 516 ? 97.201  12.849 36.982  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 516 THR A CG2   1 
ATOM   3990 N  N     . TYR A 1 517 ? 93.236  12.890 35.126  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A N     1 
ATOM   3991 C  CA    . TYR A 1 517 ? 91.882  12.495 34.748  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CA    1 
ATOM   3992 C  C     . TYR A 1 517 ? 91.282  11.708 35.923  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A C     1 
ATOM   3993 O  O     . TYR A 1 517 ? 90.141  11.947 36.354  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A O     1 
ATOM   3994 C  CB    . TYR A 1 517 ? 91.947  11.584 33.523  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CB    1 
ATOM   3995 C  CG    . TYR A 1 517 ? 91.558  12.232 32.231  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CG    1 
ATOM   3996 C  CD1   . TYR A 1 517 ? 91.910  13.555 31.955  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CD1   1 
ATOM   3997 C  CD2   . TYR A 1 517 ? 90.775  11.550 31.303  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CD2   1 
ATOM   3998 C  CE1   . TYR A 1 517 ? 91.482  14.189 30.786  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CE1   1 
ATOM   3999 C  CE2   . TYR A 1 517 ? 90.336  12.175 30.133  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CE2   1 
ATOM   4000 C  CZ    . TYR A 1 517 ? 90.695  13.498 29.883  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A CZ    1 
ATOM   4001 O  OH    . TYR A 1 517 ? 90.272  14.116 28.731  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 517 TYR A OH    1 
ATOM   4002 N  N     . GLU A 1 518 ? 92.087  10.798 36.467  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 518 GLU A N     1 
ATOM   4003 C  CA    . GLU A 1 518 ? 91.657  9.975  37.578  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 518 GLU A CA    1 
ATOM   4004 C  C     . GLU A 1 518 ? 91.217  10.858 38.720  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 518 GLU A C     1 
ATOM   4005 O  O     . GLU A 1 518 ? 90.173  10.628 39.318  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 518 GLU A O     1 
ATOM   4006 C  CB    . GLU A 1 518 ? 92.793  9.074  38.042  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 518 GLU A CB    1 
ATOM   4007 C  CG    . GLU A 1 518 ? 92.360  8.031  39.071  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 518 GLU A CG    1 
ATOM   4008 C  CD    . GLU A 1 518 ? 93.415  6.947  39.302  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 518 GLU A CD    1 
ATOM   4009 O  OE1   . GLU A 1 518 ? 93.857  6.322  38.303  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 518 GLU A OE1   1 
ATOM   4010 O  OE2   . GLU A 1 518 ? 93.801  6.731  40.482  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 518 GLU A OE2   1 
ATOM   4011 N  N     . LYS A 1 519 ? 91.991  11.908 38.975  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 519 LYS A N     1 
ATOM   4012 C  CA    . LYS A 1 519 ? 91.687  12.812 40.075  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 519 LYS A CA    1 
ATOM   4013 C  C     . LYS A 1 519 ? 90.438  13.622 39.815  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 519 LYS A C     1 
ATOM   4014 O  O     . LYS A 1 519 ? 89.543  13.665 40.658  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 519 LYS A O     1 
ATOM   4015 C  CB    . LYS A 1 519 ? 92.883  13.724 40.405  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 519 LYS A CB    1 
ATOM   4016 C  CG    . LYS A 1 519 ? 92.749  14.506 41.705  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 519 LYS A CG    1 
ATOM   4017 C  CD    . LYS A 1 519 ? 93.924  15.444 41.922  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 519 LYS A CD    1 
ATOM   4018 C  CE    . LYS A 1 519 ? 95.031  14.775 42.728  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 519 LYS A CE    1 
ATOM   4019 N  NZ    . LYS A 1 519 ? 96.322  15.529 42.724  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 519 LYS A NZ    1 
ATOM   4020 N  N     . MET A 1 520 ? 90.347  14.258 38.658  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 520 MET A N     1 
ATOM   4021 C  CA    . MET A 1 520 ? 89.153  15.040 38.404  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 520 MET A CA    1 
ATOM   4022 C  C     . MET A 1 520 ? 87.903  14.163 38.515  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 520 MET A C     1 
ATOM   4023 O  O     . MET A 1 520 ? 86.856  14.634 38.932  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 520 MET A O     1 
ATOM   4024 C  CB    . MET A 1 520 ? 89.224  15.718 37.039  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 520 MET A CB    1 
ATOM   4025 C  CG    . MET A 1 520 ? 90.382  16.671 36.860  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 520 MET A CG    1 
ATOM   4026 S  SD    . MET A 1 520 ? 90.390  17.358 35.192  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 520 MET A SD    1 
ATOM   4027 C  CE    . MET A 1 520 ? 90.804  15.895 34.215  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 520 MET A CE    1 
ATOM   4028 N  N     . GLY A 1 521 ? 88.037  12.890 38.149  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A N     1 
ATOM   4029 C  CA    . GLY A 1 521 ? 86.941  11.938 38.201  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A CA    1 
ATOM   4030 C  C     . GLY A 1 521 ? 85.612  12.369 37.603  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A C     1 
ATOM   4031 O  O     . GLY A 1 521 ? 85.581  13.173 36.692  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 521 GLY A O     1 
ATOM   4032 N  N     . GLU A 1 522 ? 84.514  11.819 38.117  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A N     1 
ATOM   4033 C  CA    . GLU A 1 522 ? 83.181  12.155 37.643  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A CA    1 
ATOM   4034 C  C     . GLU A 1 522 ? 82.629  13.385 38.340  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A C     1 
ATOM   4035 O  O     . GLU A 1 522 ? 81.856  14.136 37.751  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A O     1 
ATOM   4036 C  CB    . GLU A 1 522 ? 82.216  11.009 37.878  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A CB    1 
ATOM   4037 C  CG    . GLU A 1 522 ? 82.659  9.678  37.294  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A CG    1 
ATOM   4038 C  CD    . GLU A 1 522 ? 81.482  8.766  36.998  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A CD    1 
ATOM   4039 O  OE1   . GLU A 1 522 ? 80.489  8.802  37.762  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A OE1   1 
ATOM   4040 O  OE2   . GLU A 1 522 ? 81.538  8.045  35.986  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 522 GLU A OE2   1 
ATOM   4041 N  N     . LEU A 1 523 ? 82.966  13.584 39.607  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 523 LEU A N     1 
ATOM   4042 C  CA    . LEU A 1 523 ? 82.446  14.766 40.293  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 523 LEU A CA    1 
ATOM   4043 C  C     . LEU A 1 523 ? 83.526  15.612 40.941  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 523 LEU A C     1 
ATOM   4044 O  O     . LEU A 1 523 ? 83.234  16.427 41.811  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 523 LEU A O     1 
ATOM   4045 C  CB    . LEU A 1 523 ? 81.429  14.363 41.345  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 523 LEU A CB    1 
ATOM   4046 C  CG    . LEU A 1 523 ? 80.135  13.704 40.890  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 523 LEU A CG    1 
ATOM   4047 C  CD1   . LEU A 1 523 ? 79.465  13.123 42.127  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 523 LEU A CD1   1 
ATOM   4048 C  CD2   . LEU A 1 523 ? 79.231  14.709 40.183  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 523 LEU A CD2   1 
ATOM   4049 N  N     . GLY A 1 524 ? 84.760  15.444 40.481  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A N     1 
ATOM   4050 C  CA    . GLY A 1 524 ? 85.860  16.174 41.049  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 524 GLY A CA    1 
ATOM   4051 C  C     . GLY A 1 524 ? 85.925  17.544 40.453  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 524 GLY A C     1 
ATOM   4052 O  O     . GLY A 1 524 ? 85.581  17.702 39.299  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 524 GLY A O     1 
ATOM   4053 N  N     . PHE A 1 525 ? 86.398  18.503 41.252  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 525 PHE A N     1 
ATOM   4054 C  CA    . PHE A 1 525 ? 86.539  19.903 40.886  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 525 PHE A CA    1 
ATOM   4055 C  C     . PHE A 1 525 ? 87.959  20.242 41.334  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 525 PHE A C     1 
ATOM   4056 O  O     . PHE A 1 525 ? 88.195  20.505 42.520  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 525 PHE A O     1 
ATOM   4057 C  CB    . PHE A 1 525 ? 85.545  20.724 41.701  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 525 PHE A CB    1 
ATOM   4058 C  CG    . PHE A 1 525 ? 85.322  22.122 41.185  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 525 PHE A CG    1 
ATOM   4059 C  CD1   . PHE A 1 525 ? 84.367  22.368 40.209  1.00 2.41  ? ? ? ? ? ? 525 PHE A CD1   1 
ATOM   4060 C  CD2   . PHE A 1 525 ? 86.000  23.202 41.739  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 525 PHE A CD2   1 
ATOM   4061 C  CE1   . PHE A 1 525 ? 84.088  23.655 39.803  1.00 2.88  ? ? ? ? ? ? 525 PHE A CE1   1 
ATOM   4062 C  CE2   . PHE A 1 525 ? 85.721  24.506 41.332  1.00 2.68  ? ? ? ? ? ? 525 PHE A CE2   1 
ATOM   4063 C  CZ    . PHE A 1 525 ? 84.766  24.729 40.367  1.00 2.53  ? ? ? ? ? ? 525 PHE A CZ    1 
ATOM   4064 N  N     . ILE A 1 526 ? 88.909  20.210 40.406  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A N     1 
ATOM   4065 C  CA    . ILE A 1 526 ? 90.297  20.477 40.759  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CA    1 
ATOM   4066 C  C     . ILE A 1 526 ? 90.797  21.806 40.229  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A C     1 
ATOM   4067 O  O     . ILE A 1 526 ? 91.254  21.893 39.093  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A O     1 
ATOM   4068 C  CB    . ILE A 1 526 ? 91.248  19.359 40.239  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CB    1 
ATOM   4069 C  CG1   . ILE A 1 526 ? 90.747  17.961 40.649  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CG1   1 
ATOM   4070 C  CG2   . ILE A 1 526 ? 92.658  19.602 40.760  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CG2   1 
ATOM   4071 C  CD1   . ILE A 1 526 ? 90.872  17.628 42.136  1.00 4.74  ? ? ? ? ? ? 526 ILE A CD1   1 
ATOM   4072 N  N     . GLN A 1 527 ? 90.729  22.844 41.054  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 527 GLN A N     1 
ATOM   4073 C  CA    . GLN A 1 527 ? 91.198  24.164 40.642  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 527 GLN A CA    1 
ATOM   4074 C  C     . GLN A 1 527 ? 92.726  24.187 40.626  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 527 GLN A C     1 
ATOM   4075 O  O     . GLN A 1 527 ? 93.358  23.886 41.646  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 527 GLN A O     1 
ATOM   4076 C  CB    . GLN A 1 527 ? 90.766  25.225 41.649  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 527 GLN A CB    1 
ATOM   4077 C  CG    . GLN A 1 527 ? 89.308  25.526 41.790  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 527 GLN A CG    1 
ATOM   4078 C  CD    . GLN A 1 527 ? 89.035  26.094 43.165  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 527 GLN A CD    1 
ATOM   4079 O  OE1   . GLN A 1 527 ? 88.415  25.440 44.002  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 527 GLN A OE1   1 
ATOM   4080 N  NE2   . GLN A 1 527 ? 89.559  27.283 43.434  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 527 GLN A NE2   1 
ATOM   4081 N  N     . TRP A 1 528 ? 93.310  24.574 39.498  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A N     1 
ATOM   4082 C  CA    . TRP A 1 528 ? 94.753  24.690 39.404  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CA    1 
ATOM   4083 C  C     . TRP A 1 528 ? 95.197  25.901 40.252  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A C     1 
ATOM   4084 O  O     . TRP A 1 528 ? 94.371  26.756 40.604  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A O     1 
ATOM   4085 C  CB    . TRP A 1 528 ? 95.191  24.855 37.939  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CB    1 
ATOM   4086 C  CG    . TRP A 1 528 ? 94.631  26.049 37.200  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CG    1 
ATOM   4087 C  CD1   . TRP A 1 528 ? 93.607  26.048 36.281  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CD1   1 
ATOM   4088 C  CD2   . TRP A 1 528 ? 95.100  27.403 37.268  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CD2   1 
ATOM   4089 N  NE1   . TRP A 1 528 ? 93.422  27.316 35.776  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A NE1   1 
ATOM   4090 C  CE2   . TRP A 1 528 ? 94.324  28.165 36.366  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CE2   1 
ATOM   4091 C  CE3   . TRP A 1 528 ? 96.104  28.048 38.003  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CE3   1 
ATOM   4092 C  CZ2   . TRP A 1 528 ? 94.522  29.538 36.182  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CZ2   1 
ATOM   4093 C  CZ3   . TRP A 1 528 ? 96.298  29.420 37.815  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CZ3   1 
ATOM   4094 C  CH2   . TRP A 1 528 ? 95.511  30.144 36.914  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 528 TRP A CH2   1 
ATOM   4095 N  N     . PRO A 1 529 ? 96.485  25.957 40.657  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A N     1 
ATOM   4096 C  CA    . PRO A 1 529 ? 97.554  24.985 40.388  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CA    1 
ATOM   4097 C  C     . PRO A 1 529 ? 97.325  23.677 41.129  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A C     1 
ATOM   4098 O  O     . PRO A 1 529 ? 96.783  23.649 42.236  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A O     1 
ATOM   4099 C  CB    . PRO A 1 529 ? 98.810  25.675 40.948  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CB    1 
ATOM   4100 C  CG    . PRO A 1 529 ? 98.442  27.149 41.006  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CG    1 
ATOM   4101 C  CD    . PRO A 1 529 ? 97.008  27.094 41.446  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 529 PRO A CD    1 
ATOM   4102 N  N     . CYS A 1 530 ? 97.710  22.592 40.485  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 530 CYS A N     1 
ATOM   4103 C  CA    . CYS A 1 530 ? 97.630  21.272 41.065  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 530 CYS A CA    1 
ATOM   4104 C  C     . CYS A 1 530 ? 98.882  20.704 40.442  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 530 CYS A C     1 
ATOM   4105 O  O     . CYS A 1 530 ? 98.935  20.432 39.234  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 530 CYS A O     1 
ATOM   4106 C  CB    . CYS A 1 530 ? 96.394  20.515 40.603  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 530 CYS A CB    1 
ATOM   4107 S  SG    . CYS A 1 530 ? 96.239  18.926 41.421  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 530 CYS A SG    1 
ATOM   4108 N  N     . ARG A 1 531 ? 99.923  20.647 41.255  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A N     1 
ATOM   4109 C  CA    . ARG A 1 531 ? 101.221 20.197 40.807  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A CA    1 
ATOM   4110 C  C     . ARG A 1 531 ? 101.518 18.717 40.978  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A C     1 
ATOM   4111 O  O     . ARG A 1 531 ? 101.998 18.056 40.046  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A O     1 
ATOM   4112 C  CB    . ARG A 1 531 ? 102.293 21.053 41.476  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A CB    1 
ATOM   4113 C  CG    . ARG A 1 531 ? 102.166 22.503 41.084  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A CG    1 
ATOM   4114 C  CD    . ARG A 1 531 ? 103.185 23.394 41.736  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A CD    1 
ATOM   4115 N  NE    . ARG A 1 531 ? 103.740 24.300 40.748  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A NE    1 
ATOM   4116 C  CZ    . ARG A 1 531 ? 104.866 24.064 40.084  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A CZ    1 
ATOM   4117 N  NH1   . ARG A 1 531 ? 105.550 22.948 40.325  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A NH1   1 
ATOM   4118 N  NH2   . ARG A 1 531 ? 105.284 24.912 39.143  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 531 ARG A NH2   1 
ATOM   4119 N  N     . ASP A 1 532 ? 101.212 18.177 42.146  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A N     1 
ATOM   4120 C  CA    . ASP A 1 532 ? 101.500 16.780 42.379  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A CA    1 
ATOM   4121 C  C     . ASP A 1 532 ? 100.335 15.874 42.061  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A C     1 
ATOM   4122 O  O     . ASP A 1 532 ? 99.210  16.156 42.435  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A O     1 
ATOM   4123 C  CB    . ASP A 1 532 ? 101.923 16.569 43.827  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A CB    1 
ATOM   4124 C  CG    . ASP A 1 532 ? 102.996 17.548 44.274  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A CG    1 
ATOM   4125 O  OD1   . ASP A 1 532 ? 103.829 17.962 43.422  1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A OD1   1 
ATOM   4126 O  OD2   . ASP A 1 532 ? 102.997 17.898 45.486  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 532 ASP A OD2   1 
ATOM   4127 N  N     . THR A 1 533 ? 100.618 14.771 41.381  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 533 THR A N     1 
ATOM   4128 C  CA    . THR A 1 533 ? 99.579  13.806 41.062  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 533 THR A CA    1 
ATOM   4129 C  C     . THR A 1 533 ? 99.018  13.210 42.363  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 533 THR A C     1 
ATOM   4130 O  O     . THR A 1 533 ? 97.878  12.711 42.406  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 533 THR A O     1 
ATOM   4131 C  CB    . THR A 1 533 ? 100.113 12.737 40.117  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 533 THR A CB    1 
ATOM   4132 O  OG1   . THR A 1 533 ? 100.368 13.335 38.839  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 533 THR A OG1   1 
ATOM   4133 C  CG2   . THR A 1 533 ? 99.083  11.655 39.912  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 533 THR A CG2   1 
ATOM   4134 N  N     . SER A 1 534 ? 99.826  13.302 43.422  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 534 SER A N     1 
ATOM   4135 C  CA    . SER A 1 534 ? 99.465  12.848 44.764  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 534 SER A CA    1 
ATOM   4136 C  C     . SER A 1 534 ? 98.041  13.272 45.131  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 534 SER A C     1 
ATOM   4137 O  O     . SER A 1 534 ? 97.707  14.459 45.101  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 534 SER A O     1 
ATOM   4138 C  CB    . SER A 1 534 ? 100.433 13.469 45.777  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 534 SER A CB    1 
ATOM   4139 O  OG    . SER A 1 534 ? 99.877  13.498 47.088  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 534 SER A OG    1 
ATOM   4140 N  N     . ASP A 1 535 ? 97.220  12.320 45.552  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 535 ASP A N     1 
ATOM   4141 C  CA    . ASP A 1 535 ? 95.854  12.667 45.923  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 535 ASP A CA    1 
ATOM   4142 C  C     . ASP A 1 535 ? 95.736  13.576 47.144  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 535 ASP A C     1 
ATOM   4143 O  O     . ASP A 1 535 ? 94.645  13.965 47.527  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 535 ASP A O     1 
ATOM   4144 C  CB    . ASP A 1 535 ? 94.949  11.429 46.021  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 535 ASP A CB    1 
ATOM   4145 C  CG    . ASP A 1 535 ? 93.916  11.380 44.883  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 535 ASP A CG    1 
ATOM   4146 O  OD1   . ASP A 1 535 ? 93.123  12.340 44.755  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 535 ASP A OD1   1 
ATOM   4147 O  OD2   . ASP A 1 535 ? 93.912  10.410 44.094  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 535 ASP A OD2   1 
ATOM   4148 N  N     . ALA A 1 536 ? 96.861  13.942 47.736  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 536 ALA A N     1 
ATOM   4149 C  CA    . ALA A 1 536 ? 96.840  14.850 48.869  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 536 ALA A CA    1 
ATOM   4150 C  C     . ALA A 1 536 ? 96.767  16.257 48.311  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 536 ALA A C     1 
ATOM   4151 O  O     . ALA A 1 536 ? 96.458  17.203 49.026  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 536 ALA A O     1 
ATOM   4152 C  CB    . ALA A 1 536 ? 98.099  14.710 49.664  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 536 ALA A CB    1 
ATOM   4153 N  N     . ASP A 1 537 ? 97.101  16.383 47.035  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 537 ASP A N     1 
ATOM   4154 C  CA    . ASP A 1 537 ? 97.113  17.654 46.334  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 537 ASP A CA    1 
ATOM   4155 C  C     . ASP A 1 537 ? 95.763  17.804 45.621  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 537 ASP A C     1 
ATOM   4156 O  O     . ASP A 1 537 ? 95.624  17.509 44.428  1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 537 ASP A O     1 
ATOM   4157 C  CB    . ASP A 1 537 ? 98.272  17.637 45.323  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 537 ASP A CB    1 
ATOM   4158 C  CG    . ASP A 1 537 ? 98.567  18.997 44.719  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 537 ASP A CG    1 
ATOM   4159 O  OD1   . ASP A 1 537 ? 97.626  19.728 44.353  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 537 ASP A OD1   1 
ATOM   4160 O  OD2   . ASP A 1 537 ? 99.765  19.321 44.582  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 537 ASP A OD2   1 
ATOM   4161 N  N     . GLN A 1 538 ? 94.764  18.285 46.343  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A N     1 
ATOM   4162 C  CA    . GLN A 1 538 ? 93.458  18.449 45.735  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A CA    1 
ATOM   4163 C  C     . GLN A 1 538 ? 93.243  19.744 44.942  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A C     1 
ATOM   4164 O  O     . GLN A 1 538 ? 92.200  19.925 44.341  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A O     1 
ATOM   4165 C  CB    . GLN A 1 538 ? 92.368  18.231 46.784  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A CB    1 
ATOM   4166 C  CG    . GLN A 1 538 ? 92.194  16.773 47.155  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A CG    1 
ATOM   4167 C  CD    . GLN A 1 538 ? 92.044  15.877 45.922  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A CD    1 
ATOM   4168 O  OE1   . GLN A 1 538 ? 91.584  16.323 44.870  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A OE1   1 
ATOM   4169 N  NE2   . GLN A 1 538 ? 92.458  14.624 46.040  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 538 GLN A NE2   1 
ATOM   4170 N  N     . GLY A 1 539 ? 94.240  20.621 44.903  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 539 GLY A N     1 
ATOM   4171 C  CA    . GLY A 1 539 ? 94.086  21.865 44.165  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 539 GLY A CA    1 
ATOM   4172 C  C     . GLY A 1 539 ? 94.165  23.143 45.001  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 539 GLY A C     1 
ATOM   4173 O  O     . GLY A 1 539 ? 94.103  23.109 46.236  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 539 GLY A O     1 
ATOM   4174 N  N     . THR A 1 540 ? 94.207  24.285 44.327  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 540 THR A N     1 
ATOM   4175 C  CA    . THR A 1 540 ? 94.342  25.565 44.998  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 540 THR A CA    1 
ATOM   4176 C  C     . THR A 1 540 ? 93.017  26.316 45.064  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 540 THR A C     1 
ATOM   4177 O  O     . THR A 1 540 ? 92.432  26.659 44.038  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 540 THR A O     1 
ATOM   4178 C  CB    . THR A 1 540 ? 95.428  26.374 44.278  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 540 THR A CB    1 
ATOM   4179 O  OG1   . THR A 1 540 ? 96.670  25.667 44.364  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 540 THR A OG1   1 
ATOM   4180 C  CG2   . THR A 1 540 ? 95.610  27.723 44.878  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 540 THR A CG2   1 
ATOM   4181 N  N     . SER A 1 541 ? 92.541  26.574 46.281  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 541 SER A N     1 
ATOM   4182 C  CA    . SER A 1 541 ? 91.267  27.262 46.480  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CA    1 
ATOM   4183 C  C     . SER A 1 541 ? 91.303  28.770 46.335  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 541 SER A C     1 
ATOM   4184 O  O     . SER A 1 541 ? 90.328  29.372 45.879  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 541 SER A O     1 
ATOM   4185 C  CB    . SER A 1 541 ? 90.680  26.943 47.836  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CB    1 
ATOM   4186 O  OG    . SER A 1 541 ? 89.413  27.556 47.958  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 541 SER A OG    1 
ATOM   4187 N  N     . TYR A 1 542 ? 92.342  29.397 46.858  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A N     1 
ATOM   4188 C  CA    . TYR A 1 542 ? 92.451  30.836 46.737  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A CA    1 
ATOM   4189 C  C     . TYR A 1 542 ? 93.917  31.119 46.470  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A C     1 
ATOM   4190 O  O     . TYR A 1 542 ? 94.794  30.287 46.780  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A O     1 
ATOM   4191 C  CB    . TYR A 1 542 ? 91.918  31.573 47.977  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A CB    1 
ATOM   4192 C  CG    . TYR A 1 542 ? 92.720  31.419 49.257  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A CG    1 
ATOM   4193 C  CD1   . TYR A 1 542 ? 93.810  32.231 49.509  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A CD1   1 
ATOM   4194 C  CD2   . TYR A 1 542 ? 92.383  30.469 50.217  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A CD2   1 
ATOM   4195 C  CE1   . TYR A 1 542 ? 94.549  32.112 50.665  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A CE1   1 
ATOM   4196 C  CE2   . TYR A 1 542 ? 93.125  30.340 51.384  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A CE2   1 
ATOM   4197 C  CZ    . TYR A 1 542 ? 94.213  31.172 51.592  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A CZ    1 
ATOM   4198 O  OH    . TYR A 1 542 ? 94.996  31.047 52.713  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 542 TYR A OH    1 
ATOM   4199 N  N     . LEU A 1 543 ? 94.187  32.259 45.845  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 543 LEU A N     1 
ATOM   4200 C  CA    . LEU A 1 543 ? 95.542  32.604 45.503  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 543 LEU A CA    1 
ATOM   4201 C  C     . LEU A 1 543 ? 96.157  33.628 46.428  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 543 LEU A C     1 
ATOM   4202 O  O     . LEU A 1 543 ? 95.533  34.124 47.365  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 543 LEU A O     1 
ATOM   4203 C  CB    . LEU A 1 543 ? 95.605  33.114 44.058  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 543 LEU A CB    1 
ATOM   4204 C  CG    . LEU A 1 543 ? 95.051  32.205 42.950  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 543 LEU A CG    1 
ATOM   4205 C  CD1   . LEU A 1 543 ? 95.254  32.859 41.577  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 543 LEU A CD1   1 
ATOM   4206 C  CD2   . LEU A 1 543 ? 95.714  30.827 42.999  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 543 LEU A CD2   1 
ATOM   4207 N  N     . PHE A 1 544 ? 97.435  33.868 46.182  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 544 PHE A N     1 
ATOM   4208 C  CA    . PHE A 1 544 ? 98.206  34.858 46.908  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 544 PHE A CA    1 
ATOM   4209 C  C     . PHE A 1 544 ? 98.218  34.685 48.414  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 544 PHE A C     1 
ATOM   4210 O  O     . PHE A 1 544 ? 98.154  35.666 49.145  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 544 PHE A O     1 
ATOM   4211 C  CB    . PHE A 1 544 ? 97.716  36.262 46.536  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 544 PHE A CB    1 
ATOM   4212 C  CG    . PHE A 1 544 ? 97.231  36.386 45.110  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 544 PHE A CG    1 
ATOM   4213 C  CD1   . PHE A 1 544 ? 98.009  35.950 44.053  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 544 PHE A CD1   1 
ATOM   4214 C  CD2   . PHE A 1 544 ? 95.997  36.951 44.837  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 544 PHE A CD2   1 
ATOM   4215 C  CE1   . PHE A 1 544 ? 97.573  36.066 42.754  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 544 PHE A CE1   1 
ATOM   4216 C  CE2   . PHE A 1 544 ? 95.545  37.077 43.535  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 544 PHE A CE2   1 
ATOM   4217 C  CZ    . PHE A 1 544 ? 96.339  36.635 42.494  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 544 PHE A CZ    1 
ATOM   4218 N  N     . LYS A 1 545 ? 98.326  33.439 48.876  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 545 LYS A N     1 
ATOM   4219 C  CA    . LYS A 1 545 ? 98.391  33.162 50.317  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 545 LYS A CA    1 
ATOM   4220 C  C     . LYS A 1 545 ? 99.741  33.574 50.927  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 545 LYS A C     1 
ATOM   4221 O  O     . LYS A 1 545 ? 99.796  34.113 52.031  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 545 LYS A O     1 
ATOM   4222 C  CB    . LYS A 1 545 ? 98.133  31.684 50.622  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 545 LYS A CB    1 
ATOM   4223 C  CG    . LYS A 1 545 ? 97.863  31.450 52.109  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 545 LYS A CG    1 
ATOM   4224 C  CD    . LYS A 1 545 ? 97.881  30.002 52.484  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 545 LYS A CD    1 
ATOM   4225 C  CE    . LYS A 1 545 ? 98.001  29.877 53.985  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 545 LYS A CE    1 
ATOM   4226 N  NZ    . LYS A 1 545 ? 98.562  28.543 54.422  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 545 LYS A NZ    1 
ATOM   4227 N  N     . GLU A 1 546 ? 100.828 33.305 50.215  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 546 GLU A N     1 
ATOM   4228 C  CA    . GLU A 1 546 ? 102.154 33.666 50.716  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 546 GLU A CA    1 
ATOM   4229 C  C     . GLU A 1 546 ? 102.744 34.881 49.986  1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 546 GLU A C     1 
ATOM   4230 O  O     . GLU A 1 546 ? 103.180 35.841 50.617  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 546 GLU A O     1 
ATOM   4231 C  CB    . GLU A 1 546 ? 103.092 32.456 50.670  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 546 GLU A CB    1 
ATOM   4232 C  CG    . GLU A 1 546 ? 102.651 31.281 51.589  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 546 GLU A CG    1 
ATOM   4233 C  CD    . GLU A 1 546 ? 102.768 31.596 53.091  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 546 GLU A CD    1 
ATOM   4234 O  OE1   . GLU A 1 546 ? 103.897 31.881 53.561  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 546 GLU A OE1   1 
ATOM   4235 O  OE2   . GLU A 1 546 ? 101.740 31.539 53.807  1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 546 GLU A OE2   1 
ATOM   4236 N  N     . LYS A 1 547 ? 102.738 34.856 48.662  1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 547 LYS A N     1 
ATOM   4237 C  CA    . LYS A 1 547 ? 103.243 35.989 47.909  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 547 LYS A CA    1 
ATOM   4238 C  C     . LYS A 1 547 ? 102.239 36.303 46.805  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 547 LYS A C     1 
ATOM   4239 O  O     . LYS A 1 547 ? 101.279 35.561 46.634  1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 547 LYS A O     1 
ATOM   4240 C  CB    . LYS A 1 547 ? 104.643 35.719 47.349  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 547 LYS A CB    1 
ATOM   4241 C  CG    . LYS A 1 547 ? 104.717 34.667 46.264  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 547 LYS A CG    1 
ATOM   4242 C  CD    . LYS A 1 547 ? 106.154 34.480 45.785  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 547 LYS A CD    1 
ATOM   4243 C  CE    . LYS A 1 547 ? 106.199 33.518 44.603  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 547 LYS A CE    1 
ATOM   4244 N  NZ    . LYS A 1 547 ? 105.236 33.939 43.524  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 547 LYS A NZ    1 
ATOM   4245 N  N     . PHE A 1 548 ? 102.475 37.380 46.052  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A N     1 
ATOM   4246 C  CA    . PHE A 1 548 ? 101.561 37.813 45.004  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A CA    1 
ATOM   4247 C  C     . PHE A 1 548 ? 101.836 37.445 43.547  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A C     1 
ATOM   4248 O  O     . PHE A 1 548 ? 101.165 37.971 42.665  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A O     1 
ATOM   4249 C  CB    . PHE A 1 548 ? 101.352 39.326 45.081  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A CB    1 
ATOM   4250 C  CG    . PHE A 1 548 ? 100.208 39.751 45.964  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A CG    1 
ATOM   4251 C  CD1   . PHE A 1 548 ? 98.945  39.209 45.815  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A CD1   1 
ATOM   4252 C  CD2   . PHE A 1 548 ? 100.395 40.708 46.956  1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A CD2   1 
ATOM   4253 C  CE1   . PHE A 1 548 ? 97.888  39.611 46.645  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A CE1   1 
ATOM   4254 C  CE2   . PHE A 1 548 ? 99.338  41.105 47.778  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A CE2   1 
ATOM   4255 C  CZ    . PHE A 1 548 ? 98.088  40.554 47.620  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 548 PHE A CZ    1 
ATOM   4256 N  N     . ASP A 1 549 ? 102.813 36.602 43.245  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 549 ASP A N     1 
ATOM   4257 C  CA    . ASP A 1 549 ? 103.036 36.272 41.830  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 549 ASP A CA    1 
ATOM   4258 C  C     . ASP A 1 549 ? 103.521 37.424 40.933  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 549 ASP A C     1 
ATOM   4259 O  O     . ASP A 1 549 ? 103.677 37.243 39.716  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 549 ASP A O     1 
ATOM   4260 C  CB    . ASP A 1 549 ? 101.771 35.697 41.197  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 549 ASP A CB    1 
ATOM   4261 C  CG    . ASP A 1 549 ? 101.313 34.438 41.858  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 549 ASP A CG    1 
ATOM   4262 O  OD1   . ASP A 1 549 ? 101.826 34.095 42.953  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 549 ASP A OD1   1 
ATOM   4263 O  OD2   . ASP A 1 549 ? 100.425 33.788 41.265  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 549 ASP A OD2   1 
ATOM   4264 N  N     . THR A 1 550 ? 103.652 38.623 41.496  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 550 THR A N     1 
ATOM   4265 C  CA    . THR A 1 550 ? 104.170 39.752 40.734  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 550 THR A CA    1 
ATOM   4266 C  C     . THR A 1 550 ? 105.673 39.461 40.687  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 550 THR A C     1 
ATOM   4267 O  O     . THR A 1 550 ? 106.166 38.599 41.440  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 550 THR A O     1 
ATOM   4268 C  CB    . THR A 1 550 ? 103.864 41.087 41.430  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 550 THR A CB    1 
ATOM   4269 O  OG1   . THR A 1 550 ? 104.047 40.945 42.845  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 550 THR A OG1   1 
ATOM   4270 C  CG2   . THR A 1 550 ? 102.437 41.522 41.134  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 550 THR A CG2   1 
ATOM   4271 N  N     . PRO A 1 551 ? 106.422 40.137 39.809  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 551 PRO A N     1 
ATOM   4272 C  CA    . PRO A 1 551 ? 107.862 39.851 39.752  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 551 PRO A CA    1 
ATOM   4273 C  C     . PRO A 1 551 ? 108.574 39.937 41.082  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 551 PRO A C     1 
ATOM   4274 O  O     . PRO A 1 551 ? 109.501 39.184 41.328  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 551 PRO A O     1 
ATOM   4275 C  CB    . PRO A 1 551 ? 108.392 40.866 38.742  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 551 PRO A CB    1 
ATOM   4276 C  CG    . PRO A 1 551 ? 107.314 41.962 38.730  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 551 PRO A CG    1 
ATOM   4277 C  CD    . PRO A 1 551 ? 106.045 41.179 38.845  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 551 PRO A CD    1 
ATOM   4278 N  N     . ASN A 1 552 ? 108.084 40.797 41.964  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 552 ASN A N     1 
ATOM   4279 C  CA    . ASN A 1 552 ? 108.686 40.970 43.273  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 552 ASN A CA    1 
ATOM   4280 C  C     . ASN A 1 552 ? 107.745 40.707 44.460  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 552 ASN A C     1 
ATOM   4281 O  O     . ASN A 1 552 ? 107.947 41.262 45.533  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 552 ASN A O     1 
ATOM   4282 C  CB    . ASN A 1 552 ? 109.293 42.370 43.382  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 552 ASN A CB    1 
ATOM   4283 C  CG    . ASN A 1 552 ? 108.247 43.446 43.501  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 552 ASN A CG    1 
ATOM   4284 O  OD1   . ASN A 1 552 ? 107.304 43.510 42.708  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 552 ASN A OD1   1 
ATOM   4285 N  ND2   . ASN A 1 552 ? 108.403 44.302 44.493  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 552 ASN A ND2   1 
ATOM   4286 N  N     . GLY A 1 553 ? 106.669 39.952 44.238  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 553 GLY A N     1 
ATOM   4287 C  CA    . GLY A 1 553 ? 105.759 39.588 45.309  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 553 GLY A CA    1 
ATOM   4288 C  C     . GLY A 1 553 ? 104.801 40.559 45.958  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 553 GLY A C     1 
ATOM   4289 O  O     . GLY A 1 553 ? 104.041 40.165 46.845  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 553 GLY A O     1 
ATOM   4290 N  N     . LEU A 1 554 ? 104.810 41.819 45.559  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 554 LEU A N     1 
ATOM   4291 C  CA    . LEU A 1 554 ? 103.870 42.781 46.160  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 554 LEU A CA    1 
ATOM   4292 C  C     . LEU A 1 554 ? 102.731 43.086 45.186  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 554 LEU A C     1 
ATOM   4293 O  O     . LEU A 1 554 ? 102.920 43.002 43.972  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 554 LEU A O     1 
ATOM   4294 C  CB    . LEU A 1 554 ? 104.595 44.094 46.482  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 554 LEU A CB    1 
ATOM   4295 C  CG    . LEU A 1 554 ? 105.944 44.013 47.197  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 554 LEU A CG    1 
ATOM   4296 C  CD1   . LEU A 1 554 ? 106.512 45.399 47.398  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 554 LEU A CD1   1 
ATOM   4297 C  CD2   . LEU A 1 554 ? 105.769 43.328 48.521  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 554 LEU A CD2   1 
ATOM   4298 N  N     . ALA A 1 555 ? 101.539 43.371 45.684  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 555 ALA A N     1 
ATOM   4299 C  CA    . ALA A 1 555 ? 100.458 43.742 44.778  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 555 ALA A CA    1 
ATOM   4300 C  C     . ALA A 1 555 ? 100.831 45.170 44.367  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 555 ALA A C     1 
ATOM   4301 O  O     . ALA A 1 555 ? 101.543 45.867 45.121  1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 555 ALA A O     1 
ATOM   4302 C  CB    . ALA A 1 555 ? 99.160  43.749 45.494  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 555 ALA A CB    1 
ATOM   4303 N  N     . GLN A 1 556 ? 100.400 45.603 43.181  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 556 GLN A N     1 
ATOM   4304 C  CA    . GLN A 1 556 ? 100.706 46.948 42.702  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 556 GLN A CA    1 
ATOM   4305 C  C     . GLN A 1 556 ? 99.478  47.838 42.663  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 556 GLN A C     1 
ATOM   4306 O  O     . GLN A 1 556 ? 98.600  47.656 41.821  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 556 GLN A O     1 
ATOM   4307 C  CB    . GLN A 1 556 ? 101.350 46.885 41.326  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 556 GLN A CB    1 
ATOM   4308 C  CG    . GLN A 1 556 ? 102.874 47.084 41.331  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 556 GLN A CG    1 
ATOM   4309 C  CD    . GLN A 1 556 ? 103.678 45.985 42.077  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 556 GLN A CD    1 
ATOM   4310 O  OE1   . GLN A 1 556 ? 104.789 46.239 42.555  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 556 GLN A OE1   1 
ATOM   4311 N  NE2   . GLN A 1 556 ? 103.137 44.774 42.140  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 556 GLN A NE2   1 
ATOM   4312 N  N     . PHE A 1 557 ? 99.412  48.790 43.589  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A N     1 
ATOM   4313 C  CA    . PHE A 1 557 ? 98.297  49.738 43.690  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A CA    1 
ATOM   4314 C  C     . PHE A 1 557 ? 98.114  50.536 42.401  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A C     1 
ATOM   4315 O  O     . PHE A 1 557 ? 99.097  50.910 41.769  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A O     1 
ATOM   4316 C  CB    . PHE A 1 557 ? 98.585  50.727 44.809  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A CB    1 
ATOM   4317 C  CG    . PHE A 1 557 ? 97.712  50.565 46.018  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A CG    1 
ATOM   4318 C  CD1   . PHE A 1 557 ? 96.390  51.021 46.006  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A CD1   1 
ATOM   4319 C  CD2   . PHE A 1 557 ? 98.228  50.029 47.198  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A CD2   1 
ATOM   4320 C  CE1   . PHE A 1 557 ? 95.602  50.954 47.156  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A CE1   1 
ATOM   4321 C  CE2   . PHE A 1 557 ? 97.446  49.959 48.344  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A CE2   1 
ATOM   4322 C  CZ    . PHE A 1 557 ? 96.127  50.426 48.325  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 557 PHE A CZ    1 
ATOM   4323 N  N     . PHE A 1 558 ? 96.873  50.871 42.050  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A N     1 
ATOM   4324 C  CA    . PHE A 1 558 ? 96.634  51.642 40.833  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CA    1 
ATOM   4325 C  C     . PHE A 1 558 ? 95.247  52.233 40.557  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A C     1 
ATOM   4326 O  O     . PHE A 1 558 ? 94.233  51.647 40.885  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A O     1 
ATOM   4327 C  CB    . PHE A 1 558 ? 97.069  50.816 39.621  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CB    1 
ATOM   4328 C  CG    . PHE A 1 558 ? 96.833  51.499 38.312  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CG    1 
ATOM   4329 C  CD1   . PHE A 1 558 ? 97.771  52.387 37.802  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CD1   1 
ATOM   4330 C  CD2   . PHE A 1 558 ? 95.651  51.278 37.602  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CD2   1 
ATOM   4331 C  CE1   . PHE A 1 558 ? 97.536  53.050 36.609  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CE1   1 
ATOM   4332 C  CE2   . PHE A 1 558 ? 95.398  51.928 36.409  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CE2   1 
ATOM   4333 C  CZ    . PHE A 1 558 ? 96.345  52.823 35.905  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 558 PHE A CZ    1 
ATOM   4334 N  N     . THR A 1 559 ? 95.249  53.426 39.971  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 559 THR A N     1 
ATOM   4335 C  CA    . THR A 1 559 ? 94.065  54.160 39.495  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 559 THR A CA    1 
ATOM   4336 C  C     . THR A 1 559 ? 94.510  55.224 38.505  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 559 THR A C     1 
ATOM   4337 O  O     . THR A 1 559 ? 95.699  55.409 38.242  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 559 THR A O     1 
ATOM   4338 C  CB    . THR A 1 559 ? 93.204  54.917 40.560  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 559 THR A CB    1 
ATOM   4339 O  OG1   . THR A 1 559 ? 94.020  55.562 41.552  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 559 THR A OG1   1 
ATOM   4340 C  CG2   . THR A 1 559 ? 92.170  54.026 41.136  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 559 THR A CG2   1 
ATOM   4341 N  N     . CYS A 1 560 ? 93.532  55.967 38.016  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 560 CYS A N     1 
ATOM   4342 C  CA    . CYS A 1 560 ? 93.765  57.034 37.073  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 560 CYS A CA    1 
ATOM   4343 C  C     . CYS A 1 560 ? 92.536  57.913 37.167  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 560 CYS A C     1 
ATOM   4344 O  O     . CYS A 1 560 ? 91.717  57.747 38.077  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 560 CYS A O     1 
ATOM   4345 C  CB    . CYS A 1 560 ? 93.925  56.466 35.664  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 560 CYS A CB    1 
ATOM   4346 S  SG    . CYS A 1 560 ? 92.521  55.536 35.077  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 560 CYS A SG    1 
ATOM   4347 N  N     . ASP A 1 561 ? 92.432  58.879 36.269  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 561 ASP A N     1 
ATOM   4348 C  CA    . ASP A 1 561 ? 91.279  59.758 36.270  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 561 ASP A CA    1 
ATOM   4349 C  C     . ASP A 1 561 ? 90.162  59.164 35.421  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 561 ASP A C     1 
ATOM   4350 O  O     . ASP A 1 561 ? 90.402  58.458 34.418  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 561 ASP A O     1 
ATOM   4351 C  CB    . ASP A 1 561 ? 91.653  61.150 35.761  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 561 ASP A CB    1 
ATOM   4352 C  CG    . ASP A 1 561 ? 92.504  61.917 36.749  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 561 ASP A CG    1 
ATOM   4353 O  OD1   . ASP A 1 561 ? 92.017  62.178 37.882  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 561 ASP A OD1   1 
ATOM   4354 O  OD2   . ASP A 1 561 ? 93.659  62.262 36.385  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 561 ASP A OD2   1 
ATOM   4355 N  N     . TRP A 1 562 ? 88.937  59.393 35.872  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A N     1 
ATOM   4356 C  CA    . TRP A 1 562 ? 87.786  58.896 35.153  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CA    1 
ATOM   4357 C  C     . TRP A 1 562 ? 87.795  59.515 33.745  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A C     1 
ATOM   4358 O  O     . TRP A 1 562 ? 88.401  60.558 33.517  1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A O     1 
ATOM   4359 C  CB    . TRP A 1 562 ? 86.509  59.287 35.913  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CB    1 
ATOM   4360 C  CG    . TRP A 1 562 ? 85.273  58.993 35.144  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CG    1 
ATOM   4361 C  CD1   . TRP A 1 562 ? 84.750  57.758 34.882  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CD1   1 
ATOM   4362 C  CD2   . TRP A 1 562 ? 84.462  59.932 34.420  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CD2   1 
ATOM   4363 N  NE1   . TRP A 1 562 ? 83.680  57.869 34.022  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A NE1   1 
ATOM   4364 C  CE2   . TRP A 1 562 ? 83.478  59.189 33.725  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CE2   1 
ATOM   4365 C  CE3   . TRP A 1 562 ? 84.477  61.326 34.285  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CE3   1 
ATOM   4366 C  CZ2   . TRP A 1 562 ? 82.520  59.791 32.907  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CZ2   1 
ATOM   4367 C  CZ3   . TRP A 1 562 ? 83.522  61.926 33.467  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CZ3   1 
ATOM   4368 C  CH2   . TRP A 1 562 ? 82.558  61.156 32.790  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 562 TRP A CH2   1 
ATOM   4369 N  N     . VAL A 1 563 ? 87.205  58.820 32.787  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A N     1 
ATOM   4370 C  CA    . VAL A 1 563 ? 87.084  59.331 31.430  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A CA    1 
ATOM   4371 C  C     . VAL A 1 563 ? 85.785  58.711 30.932  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A C     1 
ATOM   4372 O  O     . VAL A 1 563 ? 85.542  57.512 31.098  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A O     1 
ATOM   4373 C  CB    . VAL A 1 563 ? 88.262  58.920 30.486  1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A CB    1 
ATOM   4374 C  CG1   . VAL A 1 563 ? 88.034  59.473 29.082  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A CG1   1 
ATOM   4375 C  CG2   . VAL A 1 563 ? 89.588  59.419 31.019  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 563 VAL A CG2   1 
ATOM   4376 N  N     . ALA A 1 564 ? 84.921  59.550 30.385  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 564 ALA A N     1 
ATOM   4377 C  CA    . ALA A 1 564 ? 83.646  59.095 29.881  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 564 ALA A CA    1 
ATOM   4378 C  C     . ALA A 1 564 ? 83.783  58.197 28.662  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 564 ALA A C     1 
ATOM   4379 O  O     . ALA A 1 564 ? 84.808  58.210 27.973  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 564 ALA A O     1 
ATOM   4380 C  CB    . ALA A 1 564 ? 82.787  60.278 29.553  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 564 ALA A CB    1 
ATOM   4381 N  N     . PRO A 1 565 ? 82.764  57.355 28.409  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 565 PRO A N     1 
ATOM   4382 C  CA    . PRO A 1 565 ? 82.833  56.475 27.246  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 565 PRO A CA    1 
ATOM   4383 C  C     . PRO A 1 565 ? 82.941  57.359 26.009  1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 565 PRO A C     1 
ATOM   4384 O  O     . PRO A 1 565 ? 82.661  58.565 26.068  1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 565 PRO A O     1 
ATOM   4385 C  CB    . PRO A 1 565 ? 81.492  55.747 27.300  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 565 PRO A CB    1 
ATOM   4386 C  CG    . PRO A 1 565 ? 81.186  55.720 28.770  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 565 PRO A CG    1 
ATOM   4387 C  CD    . PRO A 1 565 ? 81.532  57.108 29.181  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 565 PRO A CD    1 
ATOM   4388 N  N     . ILE A 1 566 ? 83.241  56.737 24.878  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 566 ILE A N     1 
ATOM   4389 C  CA    . ILE A 1 566 ? 83.431  57.464 23.632  1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 566 ILE A CA    1 
ATOM   4390 C  C     . ILE A 1 566 ? 82.312  58.350 23.089  1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 566 ILE A C     1 
ATOM   4391 O  O     . ILE A 1 566 ? 82.429  59.571 23.160  1.00 53.11 ? ? ? ? ? ? 566 ILE A O     1 
ATOM   4392 C  CB    . ILE A 1 566 ? 83.991  56.530 22.575  1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 566 ILE A CB    1 
ATOM   4393 C  CG1   . ILE A 1 566 ? 85.370  56.061 23.059  1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 566 ILE A CG1   1 
ATOM   4394 C  CG2   . ILE A 1 566 ? 84.030  57.221 21.215  1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 566 ILE A CG2   1 
ATOM   4395 C  CD1   . ILE A 1 566 ? 85.999  55.043 22.226  1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 566 ILE A CD1   1 
ATOM   4396 N  N     . ASP A 1 567 ? 81.248  57.757 22.548  1.00 53.60 ? ? ? ? ? ? 567 ASP A N     1 
ATOM   4397 C  CA    . ASP A 1 567 ? 80.119  58.518 21.986  1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 567 ASP A CA    1 
ATOM   4398 C  C     . ASP A 1 567 ? 79.575  59.571 22.969  1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 567 ASP A C     1 
ATOM   4399 O  O     . ASP A 1 567 ? 79.857  59.498 24.162  1.00 58.89 ? ? ? ? ? ? 567 ASP A O     1 
ATOM   4400 C  CB    . ASP A 1 567 ? 78.989  57.548 21.611  1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 567 ASP A CB    1 
ATOM   4401 C  CG    . ASP A 1 567 ? 79.468  56.356 20.772  1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 567 ASP A CG    1 
ATOM   4402 O  OD1   . ASP A 1 567 ? 80.615  56.361 20.275  1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 567 ASP A OD1   1 
ATOM   4403 O  OD2   . ASP A 1 567 ? 78.686  55.397 20.610  1.00 55.42 ? ? ? ? ? ? 567 ASP A OD2   1 
ATOM   4404 N  N     . LYS A 1 568 ? 78.812  60.554 22.488  1.00 60.98 ? ? ? ? ? ? 568 LYS A N     1 
ATOM   4405 C  CA    . LYS A 1 568 ? 78.250  61.541 23.413  1.00 64.18 ? ? ? ? ? ? 568 LYS A CA    1 
ATOM   4406 C  C     . LYS A 1 568 ? 76.744  61.729 23.269  1.00 65.15 ? ? ? ? ? ? 568 LYS A C     1 
ATOM   4407 O  O     . LYS A 1 568 ? 76.235  62.001 22.177  1.00 65.66 ? ? ? ? ? ? 568 LYS A O     1 
ATOM   4408 C  CB    . LYS A 1 568 ? 78.933  62.918 23.319  1.00 66.33 ? ? ? ? ? ? 568 LYS A CB    1 
ATOM   4409 C  CG    . LYS A 1 568 ? 78.261  63.972 24.263  1.00 67.62 ? ? ? ? ? ? 568 LYS A CG    1 
ATOM   4410 C  CD    . LYS A 1 568 ? 78.377  65.418 23.781  1.00 67.05 ? ? ? ? ? ? 568 LYS A CD    1 
ATOM   4411 C  CE    . LYS A 1 568 ? 79.777  65.949 23.969  1.00 67.33 ? ? ? ? ? ? 568 LYS A CE    1 
ATOM   4412 N  NZ    . LYS A 1 568 ? 79.896  67.351 23.483  1.00 67.77 ? ? ? ? ? ? 568 LYS A NZ    1 
ATOM   4413 N  N     . LEU A 1 569 ? 76.043  61.628 24.392  1.00 65.90 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A N     1 
ATOM   4414 C  CA    . LEU A 1 569 ? 74.606  61.807 24.402  1.00 66.47 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CA    1 
ATOM   4415 C  C     . LEU A 1 569 ? 74.313  63.228 23.955  1.00 67.13 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A C     1 
ATOM   4416 O  O     . LEU A 1 569 ? 74.732  64.194 24.607  1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A O     1 
ATOM   4417 C  CB    . LEU A 1 569 ? 74.044  61.589 25.806  1.00 65.79 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CB    1 
ATOM   4418 C  CG    . LEU A 1 569 ? 74.395  60.255 26.443  1.00 65.16 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CG    1 
ATOM   4419 C  CD1   . LEU A 1 569 ? 73.645  60.139 27.749  1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CD1   1 
ATOM   4420 C  CD2   . LEU A 1 569 ? 74.051  59.108 25.496  1.00 65.25 ? ? ? ? ? ? 569 LEU A CD2   1 
ATOM   4421 N  N     . THR A 1 570 ? 73.672  63.346 22.798  1.00 67.09 ? ? ? ? ? ? 570 THR A N     1 
ATOM   4422 C  CA    . THR A 1 570 ? 73.307  64.649 22.262  1.00 67.04 ? ? ? ? ? ? 570 THR A CA    1 
ATOM   4423 C  C     . THR A 1 570 ? 71.925  65.053 22.828  1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 570 THR A C     1 
ATOM   4424 O  O     . THR A 1 570 ? 71.534  64.606 23.915  1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 570 THR A O     1 
ATOM   4425 C  CB    . THR A 1 570 ? 73.284  64.604 20.711  1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 570 THR A CB    1 
ATOM   4426 O  OG1   . THR A 1 570 ? 72.106  63.929 20.266  1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 570 THR A OG1   1 
ATOM   4427 C  CG2   . THR A 1 570 ? 74.504  63.850 20.180  1.00 63.81 ? ? ? ? ? ? 570 THR A CG2   1 
ATOM   4428 N  N     . ASP A 1 571 ? 71.214  65.935 22.125  1.00 68.51 ? ? ? ? ? ? 571 ASP A N     1 
ATOM   4429 C  CA    . ASP A 1 571 ? 69.875  66.332 22.551  1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 571 ASP A CA    1 
ATOM   4430 C  C     . ASP A 1 571 ? 68.898  65.402 21.823  1.00 69.67 ? ? ? ? ? ? 571 ASP A C     1 
ATOM   4431 O  O     . ASP A 1 571 ? 67.732  65.256 22.211  1.00 70.69 ? ? ? ? ? ? 571 ASP A O     1 
ATOM   4432 C  CB    . ASP A 1 571 ? 69.593  67.798 22.196  1.00 69.60 ? ? ? ? ? ? 571 ASP A CB    1 
ATOM   4433 C  CG    . ASP A 1 571 ? 69.364  68.017 20.710  1.00 69.58 ? ? ? ? ? ? 571 ASP A CG    1 
ATOM   4434 O  OD1   . ASP A 1 571 ? 70.359  68.074 19.955  1.00 68.24 ? ? ? ? ? ? 571 ASP A OD1   1 
ATOM   4435 O  OD2   . ASP A 1 571 ? 68.182  68.142 20.307  1.00 70.11 ? ? ? ? ? ? 571 ASP A OD2   1 
ATOM   4436 N  N     . GLU A 1 572 ? 69.398  64.784 20.755  1.00 68.92 ? ? ? ? ? ? 572 GLU A N     1 
ATOM   4437 C  CA    . GLU A 1 572 ? 68.622  63.856 19.950  1.00 68.05 ? ? ? ? ? ? 572 GLU A CA    1 
ATOM   4438 C  C     . GLU A 1 572 ? 68.717  62.425 20.483  1.00 67.00 ? ? ? ? ? ? 572 GLU A C     1 
ATOM   4439 O  O     . GLU A 1 572 ? 67.766  61.650 20.391  1.00 68.15 ? ? ? ? ? ? 572 GLU A O     1 
ATOM   4440 C  CB    . GLU A 1 572 ? 69.140  63.871 18.516  1.00 69.17 ? ? ? ? ? ? 572 GLU A CB    1 
ATOM   4441 C  CG    . GLU A 1 572 ? 68.667  65.038 17.699  1.00 74.00 ? ? ? ? ? ? 572 GLU A CG    1 
ATOM   4442 C  CD    . GLU A 1 572 ? 67.148  65.042 17.514  1.00 76.30 ? ? ? ? ? ? 572 GLU A CD    1 
ATOM   4443 O  OE1   . GLU A 1 572 ? 66.601  64.058 16.947  1.00 75.58 ? ? ? ? ? ? 572 GLU A OE1   1 
ATOM   4444 O  OE2   . GLU A 1 572 ? 66.509  66.037 17.939  1.00 77.57 ? ? ? ? ? ? 572 GLU A OE2   1 
ATOM   4445 N  N     . TYR A 1 573 ? 69.865  62.073 21.054  1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A N     1 
ATOM   4446 C  CA    . TYR A 1 573 ? 70.070  60.720 21.535  1.00 59.77 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A CA    1 
ATOM   4447 C  C     . TYR A 1 573 ? 70.524  60.718 22.967  1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A C     1 
ATOM   4448 O  O     . TYR A 1 573 ? 71.576  60.171 23.277  1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A O     1 
ATOM   4449 C  CB    . TYR A 1 573 ? 71.127  60.007 20.675  1.00 59.09 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A CB    1 
ATOM   4450 C  CG    . TYR A 1 573 ? 71.186  60.528 19.267  1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A CG    1 
ATOM   4451 C  CD1   . TYR A 1 573 ? 70.153  60.282 18.377  1.00 59.17 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A CD1   1 
ATOM   4452 C  CD2   . TYR A 1 573 ? 72.188  61.408 18.877  1.00 60.50 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A CD2   1 
ATOM   4453 C  CE1   . TYR A 1 573 ? 70.098  60.909 17.144  1.00 59.76 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A CE1   1 
ATOM   4454 C  CE2   . TYR A 1 573 ? 72.144  62.050 17.642  1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A CE2   1 
ATOM   4455 C  CZ    . TYR A 1 573 ? 71.087  61.798 16.784  1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A CZ    1 
ATOM   4456 O  OH    . TYR A 1 573 ? 70.987  62.480 15.592  1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 573 TYR A OH    1 
ATOM   4457 N  N     . PRO A 1 574 ? 69.759  61.346 23.872  1.00 56.67 ? ? ? ? ? ? 574 PRO A N     1 
ATOM   4458 C  CA    . PRO A 1 574 ? 70.240  61.306 25.261  1.00 55.57 ? ? ? ? ? ? 574 PRO A CA    1 
ATOM   4459 C  C     . PRO A 1 574 ? 70.262  59.856 25.762  1.00 54.21 ? ? ? ? ? ? 574 PRO A C     1 
ATOM   4460 O  O     . PRO A 1 574 ? 70.726  59.563 26.870  1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 574 PRO A O     1 
ATOM   4461 C  CB    . PRO A 1 574 ? 69.215  62.175 26.011  1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 574 PRO A CB    1 
ATOM   4462 C  CG    . PRO A 1 574 ? 67.975  62.100 25.151  1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 574 PRO A CG    1 
ATOM   4463 C  CD    . PRO A 1 574 ? 68.533  62.155 23.752  1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 574 PRO A CD    1 
ATOM   4464 N  N     . MET A 1 575 ? 69.767  58.962 24.906  1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 575 MET A N     1 
ATOM   4465 C  CA    . MET A 1 575 ? 69.686  57.541 25.178  1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 575 MET A CA    1 
ATOM   4466 C  C     . MET A 1 575 ? 70.995  56.754 25.113  1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 575 MET A C     1 
ATOM   4467 O  O     . MET A 1 575 ? 71.717  56.790 24.115  1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 575 MET A O     1 
ATOM   4468 C  CB    . MET A 1 575 ? 68.629  56.912 24.271  1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 575 MET A CB    1 
ATOM   4469 C  CG    . MET A 1 575 ? 67.238  57.098 24.820  1.00 50.69 ? ? ? ? ? ? 575 MET A CG    1 
ATOM   4470 S  SD    . MET A 1 575 ? 67.238  56.561 26.545  1.00 50.46 ? ? ? ? ? ? 575 MET A SD    1 
ATOM   4471 C  CE    . MET A 1 575 ? 65.627  57.130 27.108  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 575 MET A CE    1 
ATOM   4472 N  N     . VAL A 1 576 ? 71.285  56.042 26.197  1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 576 VAL A N     1 
ATOM   4473 C  CA    . VAL A 1 576 ? 72.480  55.218 26.308  1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 576 VAL A CA    1 
ATOM   4474 C  C     . VAL A 1 576 ? 72.089  53.756 26.063  1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 576 VAL A C     1 
ATOM   4475 O  O     . VAL A 1 576 ? 71.238  53.228 26.772  1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 576 VAL A O     1 
ATOM   4476 C  CB    . VAL A 1 576 ? 73.078  55.298 27.760  1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 576 VAL A CB    1 
ATOM   4477 C  CG1   . VAL A 1 576 ? 74.246  54.325 27.923  1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 576 VAL A CG1   1 
ATOM   4478 C  CG2   . VAL A 1 576 ? 73.514  56.711 28.096  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 576 VAL A CG2   1 
ATOM   4479 N  N     . LEU A 1 577 ? 72.637  53.114 25.039  1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 577 LEU A N     1 
ATOM   4480 C  CA    . LEU A 1 577 ? 72.330  51.701 24.838  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 577 LEU A CA    1 
ATOM   4481 C  C     . LEU A 1 577 ? 73.403  50.932 25.594  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 577 LEU A C     1 
ATOM   4482 O  O     . LEU A 1 577 ? 74.602  51.172 25.414  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 577 LEU A O     1 
ATOM   4483 C  CB    . LEU A 1 577 ? 72.363  51.294 23.355  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 577 LEU A CB    1 
ATOM   4484 C  CG    . LEU A 1 577 ? 72.329  49.772 23.079  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 577 LEU A CG    1 
ATOM   4485 C  CD1   . LEU A 1 577 ? 70.963  49.211 23.439  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 577 LEU A CD1   1 
ATOM   4486 C  CD2   . LEU A 1 577 ? 72.678  49.420 21.629  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 577 LEU A CD2   1 
ATOM   4487 N  N     . SER A 1 578 ? 72.988  50.056 26.487  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 578 SER A N     1 
ATOM   4488 C  CA    . SER A 1 578 ? 73.955  49.262 27.218  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 578 SER A CA    1 
ATOM   4489 C  C     . SER A 1 578 ? 73.573  47.822 26.942  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 578 SER A C     1 
ATOM   4490 O  O     . SER A 1 578 ? 72.508  47.363 27.362  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 578 SER A O     1 
ATOM   4491 C  CB    . SER A 1 578 ? 73.887  49.592 28.705  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 578 SER A CB    1 
ATOM   4492 O  OG    . SER A 1 578 ? 74.759  48.785 29.465  1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 578 SER A OG    1 
ATOM   4493 N  N     . THR A 1 579 ? 74.366  47.151 26.114  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 579 THR A N     1 
ATOM   4494 C  CA    . THR A 1 579 ? 74.061  45.773 25.784  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 579 THR A CA    1 
ATOM   4495 C  C     . THR A 1 579 ? 74.479  44.839 26.902  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 579 THR A C     1 
ATOM   4496 O  O     . THR A 1 579 ? 75.535  44.992 27.523  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 579 THR A O     1 
ATOM   4497 C  CB    . THR A 1 579 ? 74.638  45.329 24.443  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 579 THR A CB    1 
ATOM   4498 O  OG1   . THR A 1 579 ? 76.059  45.163 24.542  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 579 THR A OG1   1 
ATOM   4499 C  CG2   . THR A 1 579 ? 74.296  46.353 23.385  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 579 THR A CG2   1 
ATOM   4500 N  N     . VAL A 1 580 ? 73.608  43.868 27.134  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 580 VAL A N     1 
ATOM   4501 C  CA    . VAL A 1 580 ? 73.735  42.886 28.185  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 580 VAL A CA    1 
ATOM   4502 C  C     . VAL A 1 580 ? 73.388  41.526 27.547  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 580 VAL A C     1 
ATOM   4503 O  O     . VAL A 1 580 ? 73.590  41.325 26.344  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 580 VAL A O     1 
ATOM   4504 C  CB    . VAL A 1 580 ? 72.757  43.304 29.343  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 580 VAL A CB    1 
ATOM   4505 C  CG1   . VAL A 1 580 ? 71.311  43.293 28.864  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 580 VAL A CG1   1 
ATOM   4506 C  CG2   . VAL A 1 580 ? 72.952  42.455 30.573  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 580 VAL A CG2   1 
ATOM   4507 N  N     . ARG A 1 581 ? 72.888  40.600 28.350  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A N     1 
ATOM   4508 C  CA    . ARG A 1 581 ? 72.491  39.273 27.903  1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A CA    1 
ATOM   4509 C  C     . ARG A 1 581 ? 71.160  38.986 28.609  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A C     1 
ATOM   4510 O  O     . ARG A 1 581 ? 70.704  39.793 29.427  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A O     1 
ATOM   4511 C  CB    . ARG A 1 581 ? 73.557  38.234 28.301  1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A CB    1 
ATOM   4512 C  CG    . ARG A 1 581 ? 73.915  38.202 29.799  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A CG    1 
ATOM   4513 C  CD    . ARG A 1 581 ? 75.421  37.976 30.029  1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A CD    1 
ATOM   4514 N  NE    . ARG A 1 581 ? 76.254  39.036 29.448  1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A NE    1 
ATOM   4515 C  CZ    . ARG A 1 581 ? 77.138  38.860 28.465  1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A CZ    1 
ATOM   4516 N  NH1   . ARG A 1 581 ? 77.343  37.660 27.931  1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A NH1   1 
ATOM   4517 N  NH2   . ARG A 1 581 ? 77.778  39.899 27.963  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 581 ARG A NH2   1 
ATOM   4518 N  N     . GLU A 1 582 ? 70.498  37.894 28.247  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 582 GLU A N     1 
ATOM   4519 C  CA    . GLU A 1 582 ? 69.241  37.538 28.900  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 582 GLU A CA    1 
ATOM   4520 C  C     . GLU A 1 582 ? 69.332  36.093 29.373  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 582 GLU A C     1 
ATOM   4521 O  O     . GLU A 1 582 ? 70.216  35.355 28.935  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 582 GLU A O     1 
ATOM   4522 C  CB    . GLU A 1 582 ? 68.054  37.743 27.949  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 582 GLU A CB    1 
ATOM   4523 C  CG    . GLU A 1 582 ? 67.662  36.546 27.106  1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 582 GLU A CG    1 
ATOM   4524 C  CD    . GLU A 1 582 ? 66.769  36.918 25.938  1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 582 GLU A CD    1 
ATOM   4525 O  OE1   . GLU A 1 582 ? 66.949  38.017 25.364  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 582 GLU A OE1   1 
ATOM   4526 O  OE2   . GLU A 1 582 ? 65.883  36.106 25.589  1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 582 GLU A OE2   1 
ATOM   4527 N  N     . VAL A 1 583 ? 68.469  35.706 30.303  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 583 VAL A N     1 
ATOM   4528 C  CA    . VAL A 1 583 ? 68.465  34.334 30.798  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 583 VAL A CA    1 
ATOM   4529 C  C     . VAL A 1 583 ? 67.682  33.490 29.812  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 583 VAL A C     1 
ATOM   4530 O  O     . VAL A 1 583 ? 67.032  34.025 28.919  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 583 VAL A O     1 
ATOM   4531 C  CB    . VAL A 1 583 ? 67.754  34.209 32.134  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 583 VAL A CB    1 
ATOM   4532 C  CG1   . VAL A 1 583 ? 68.382  33.069 32.957  1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 583 VAL A CG1   1 
ATOM   4533 C  CG2   . VAL A 1 583 ? 67.772  35.531 32.876  1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 583 VAL A CG2   1 
ATOM   4534 N  N     . GLY A 1 584 ? 67.761  32.173 29.928  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 584 GLY A N     1 
ATOM   4535 C  CA    . GLY A 1 584 ? 66.998  31.337 29.014  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 584 GLY A CA    1 
ATOM   4536 C  C     . GLY A 1 584 ? 67.561  31.302 27.613  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 584 GLY A C     1 
ATOM   4537 O  O     . GLY A 1 584 ? 67.150  30.478 26.806  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 584 GLY A O     1 
ATOM   4538 N  N     . HIS A 1 585 ? 68.443  32.239 27.291  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A N     1 
ATOM   4539 C  CA    . HIS A 1 585 ? 69.089  32.270 25.994  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A CA    1 
ATOM   4540 C  C     . HIS A 1 585 ? 70.561  32.580 26.213  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A C     1 
ATOM   4541 O  O     . HIS A 1 585 ? 70.898  33.484 26.973  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A O     1 
ATOM   4542 C  CB    . HIS A 1 585 ? 68.381  33.246 25.064  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A CB    1 
ATOM   4543 C  CG    . HIS A 1 585 ? 67.044  32.744 24.619  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A CG    1 
ATOM   4544 N  ND1   . HIS A 1 585 ? 66.905  31.760 23.663  1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A ND1   1 
ATOM   4545 C  CD2   . HIS A 1 585 ? 65.800  32.974 25.104  1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A CD2   1 
ATOM   4546 C  CE1   . HIS A 1 585 ? 65.637  31.392 23.590  1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A CE1   1 
ATOM   4547 N  NE2   . HIS A 1 585 ? 64.947  32.112 24.454  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 585 HIS A NE2   1 
ATOM   4548 N  N     . TYR A 1 586 ? 71.442  31.800 25.594  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A N     1 
ATOM   4549 C  CA    . TYR A 1 586 ? 72.876  31.981 25.813  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A CA    1 
ATOM   4550 C  C     . TYR A 1 586 ? 73.736  32.371 24.598  1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A C     1 
ATOM   4551 O  O     . TYR A 1 586 ? 73.919  31.567 23.675  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A O     1 
ATOM   4552 C  CB    . TYR A 1 586 ? 73.435  30.707 26.465  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A CB    1 
ATOM   4553 C  CG    . TYR A 1 586 ? 74.836  30.863 26.957  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A CG    1 
ATOM   4554 C  CD1   . TYR A 1 586 ? 75.918  30.717 26.088  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A CD1   1 
ATOM   4555 C  CD2   . TYR A 1 586 ? 75.095  31.220 28.281  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A CD2   1 
ATOM   4556 C  CE1   . TYR A 1 586 ? 77.226  30.933 26.518  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A CE1   1 
ATOM   4557 C  CE2   . TYR A 1 586 ? 76.414  31.435 28.725  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A CE2   1 
ATOM   4558 C  CZ    . TYR A 1 586 ? 77.464  31.292 27.825  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A CZ    1 
ATOM   4559 O  OH    . TYR A 1 586 ? 78.748  31.549 28.220  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 586 TYR A OH    1 
ATOM   4560 N  N     . SER A 1 587 ? 74.293  33.582 24.624  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 587 SER A N     1 
ATOM   4561 C  CA    . SER A 1 587 ? 75.155  34.084 23.549  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 587 SER A CA    1 
ATOM   4562 C  C     . SER A 1 587 ? 74.538  33.964 22.144  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 587 SER A C     1 
ATOM   4563 O  O     . SER A 1 587 ? 73.486  34.519 21.868  1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 587 SER A O     1 
ATOM   4564 C  CB    . SER A 1 587 ? 76.516  33.375 23.599  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 587 SER A CB    1 
ATOM   4565 O  OG    . SER A 1 587 ? 77.177  33.597 24.826  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 587 SER A OG    1 
ATOM   4566 N  N     . CYS A 1 588 ? 75.236  33.261 21.262  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 588 CYS A N     1 
ATOM   4567 C  CA    . CYS A 1 588 ? 74.833  32.994 19.883  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 588 CYS A CA    1 
ATOM   4568 C  C     . CYS A 1 588 ? 73.381  32.522 19.742  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 588 CYS A C     1 
ATOM   4569 O  O     . CYS A 1 588 ? 72.773  32.678 18.683  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 588 CYS A O     1 
ATOM   4570 C  CB    . CYS A 1 588 ? 75.692  31.852 19.365  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 588 CYS A CB    1 
ATOM   4571 S  SG    . CYS A 1 588 ? 76.302  32.016 17.750  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 588 CYS A SG    1 
ATOM   4572 N  N     . ARG A 1 589 ? 72.892  31.819 20.755  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A N     1 
ATOM   4573 C  CA    . ARG A 1 589 ? 71.545  31.286 20.730  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A CA    1 
ATOM   4574 C  C     . ARG A 1 589 ? 71.448  30.203 19.648  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A C     1 
ATOM   4575 O  O     . ARG A 1 589 ? 70.360  29.824 19.224  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A O     1 
ATOM   4576 C  CB    . ARG A 1 589 ? 70.537  32.401 20.479  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A CB    1 
ATOM   4577 C  CG    . ARG A 1 589 ? 69.155  32.120 21.040  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A CG    1 
ATOM   4578 C  CD    . ARG A 1 589 ? 68.264  33.307 20.848  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A CD    1 
ATOM   4579 N  NE    . ARG A 1 589 ? 68.327  33.740 19.461  1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A NE    1 
ATOM   4580 C  CZ    . ARG A 1 589 ? 67.430  33.429 18.540  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A CZ    1 
ATOM   4581 N  NH1   . ARG A 1 589 ? 66.377  32.673 18.846  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A NH1   1 
ATOM   4582 N  NH2   . ARG A 1 589 ? 67.587  33.890 17.307  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 589 ARG A NH2   1 
ATOM   4583 N  N     . SER A 1 590 ? 72.608  29.659 19.287  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 590 SER A N     1 
ATOM   4584 C  CA    . SER A 1 590 ? 72.776  28.614 18.278  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 590 SER A CA    1 
ATOM   4585 C  C     . SER A 1 590 ? 72.372  27.264 18.874  1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 590 SER A C     1 
ATOM   4586 O  O     . SER A 1 590 ? 71.847  26.359 18.200  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 590 SER A O     1 
ATOM   4587 C  CB    . SER A 1 590 ? 74.255  28.562 17.921  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 590 SER A CB    1 
ATOM   4588 O  OG    . SER A 1 590 ? 74.458  28.204 16.575  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 590 SER A OG    1 
ATOM   4589 N  N     . MET A 1 591 ? 72.707  27.113 20.146  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 591 MET A N     1 
ATOM   4590 C  CA    . MET A 1 591 ? 72.402  25.907 20.868  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CA    1 
ATOM   4591 C  C     . MET A 1 591 ? 71.060  26.173 21.487  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 591 MET A C     1 
ATOM   4592 O  O     . MET A 1 591 ? 70.071  25.568 21.103  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 591 MET A O     1 
ATOM   4593 C  CB    . MET A 1 591 ? 73.473  25.665 21.934  1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CB    1 
ATOM   4594 C  CG    . MET A 1 591 ? 74.819  25.217 21.349  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CG    1 
ATOM   4595 S  SD    . MET A 1 591 ? 76.179  25.300 22.505  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 591 MET A SD    1 
ATOM   4596 C  CE    . MET A 1 591 ? 76.143  23.711 23.241  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CE    1 
ATOM   4597 N  N     . THR A 1 592 ? 71.009  27.215 22.304  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 592 THR A N     1 
ATOM   4598 C  CA    . THR A 1 592 ? 69.801  27.610 23.013  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 592 THR A CA    1 
ATOM   4599 C  C     . THR A 1 592 ? 68.586  27.849 22.125  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 592 THR A C     1 
ATOM   4600 O  O     . THR A 1 592 ? 67.497  27.355 22.405  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 592 THR A O     1 
ATOM   4601 C  CB    . THR A 1 592 ? 70.113  28.810 23.958  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 592 THR A CB    1 
ATOM   4602 O  OG1   . THR A 1 592 ? 70.294  28.331 25.297  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 592 THR A OG1   1 
ATOM   4603 C  CG2   . THR A 1 592 ? 69.015  29.799 23.965  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 592 THR A CG2   1 
ATOM   4604 N  N     . GLY A 1 593 ? 68.774  28.568 21.034  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 593 GLY A N     1 
ATOM   4605 C  CA    . GLY A 1 593 ? 67.659  28.824 20.148  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 593 GLY A CA    1 
ATOM   4606 C  C     . GLY A 1 593 ? 67.161  27.566 19.458  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 593 GLY A C     1 
ATOM   4607 O  O     . GLY A 1 593 ? 66.054  27.560 18.963  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 593 GLY A O     1 
ATOM   4608 N  N     . ASN A 1 594 ? 67.971  26.509 19.396  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 594 ASN A N     1 
ATOM   4609 C  CA    . ASN A 1 594 ? 67.558  25.261 18.746  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 594 ASN A CA    1 
ATOM   4610 C  C     . ASN A 1 594 ? 67.014  24.284 19.789  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 594 ASN A C     1 
ATOM   4611 O  O     . ASN A 1 594 ? 66.871  23.096 19.531  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 594 ASN A O     1 
ATOM   4612 C  CB    . ASN A 1 594 ? 68.717  24.636 17.940  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 594 ASN A CB    1 
ATOM   4613 C  CG    . ASN A 1 594 ? 68.910  25.284 16.546  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 594 ASN A CG    1 
ATOM   4614 O  OD1   . ASN A 1 594 ? 67.957  25.437 15.783  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 594 ASN A OD1   1 
ATOM   4615 N  ND2   . ASN A 1 594 ? 70.147  25.649 16.217  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 594 ASN A ND2   1 
ATOM   4616 N  N     . CYS A 1 595 ? 66.707  24.799 20.975  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 595 CYS A N     1 
ATOM   4617 C  CA    . CYS A 1 595 ? 66.145  23.989 22.052  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 595 CYS A CA    1 
ATOM   4618 C  C     . CYS A 1 595 ? 64.654  24.299 22.239  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 595 CYS A C     1 
ATOM   4619 O  O     . CYS A 1 595 ? 64.283  25.401 22.656  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 595 CYS A O     1 
ATOM   4620 C  CB    . CYS A 1 595 ? 66.882  24.236 23.361  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 595 CYS A CB    1 
ATOM   4621 S  SG    . CYS A 1 595 ? 68.403  23.336 23.525  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 595 CYS A SG    1 
ATOM   4622 N  N     . ALA A 1 596 ? 63.820  23.294 21.955  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 596 ALA A N     1 
ATOM   4623 C  CA    . ALA A 1 596 ? 62.362  23.350 22.052  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 596 ALA A CA    1 
ATOM   4624 C  C     . ALA A 1 596 ? 61.800  24.178 23.208  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 596 ALA A C     1 
ATOM   4625 O  O     . ALA A 1 596 ? 61.115  25.166 22.975  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 596 ALA A O     1 
ATOM   4626 C  CB    . ALA A 1 596 ? 61.824  21.964 22.124  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 596 ALA A CB    1 
ATOM   4627 N  N     . ALA A 1 597 ? 62.086  23.807 24.454  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 597 ALA A N     1 
ATOM   4628 C  CA    . ALA A 1 597 ? 61.536  24.581 25.562  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 597 ALA A CA    1 
ATOM   4629 C  C     . ALA A 1 597 ? 62.079  26.014 25.734  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 597 ALA A C     1 
ATOM   4630 O  O     . ALA A 1 597 ? 61.318  26.915 26.068  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 597 ALA A O     1 
ATOM   4631 C  CB    . ALA A 1 597 ? 61.628  23.808 26.846  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 597 ALA A CB    1 
ATOM   4632 N  N     . LEU A 1 598 ? 63.363  26.251 25.486  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A N     1 
ATOM   4633 C  CA    . LEU A 1 598 ? 63.904  27.608 25.641  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CA    1 
ATOM   4634 C  C     . LEU A 1 598 ? 63.460  28.514 24.485  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A C     1 
ATOM   4635 O  O     . LEU A 1 598 ? 63.264  29.724 24.652  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A O     1 
ATOM   4636 C  CB    . LEU A 1 598 ? 65.438  27.603 25.701  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CB    1 
ATOM   4637 C  CG    . LEU A 1 598 ? 66.181  26.743 26.713  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CG    1 
ATOM   4638 C  CD1   . LEU A 1 598 ? 67.660  27.010 26.531  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD1   1 
ATOM   4639 C  CD2   . LEU A 1 598 ? 65.733  26.999 28.162  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD2   1 
ATOM   4640 N  N     . ALA A 1 599 ? 63.353  27.922 23.302  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 599 ALA A N     1 
ATOM   4641 C  CA    . ALA A 1 599 ? 62.944  28.634 22.108  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 599 ALA A CA    1 
ATOM   4642 C  C     . ALA A 1 599 ? 61.537  29.187 22.349  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 599 ALA A C     1 
ATOM   4643 O  O     . ALA A 1 599 ? 61.238  30.351 22.037  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 599 ALA A O     1 
ATOM   4644 C  CB    . ALA A 1 599 ? 62.964  27.686 20.919  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 599 ALA A CB    1 
ATOM   4645 N  N     . ALA A 1 600 ? 60.724  28.375 23.024  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 600 ALA A N     1 
ATOM   4646 C  CA    . ALA A 1 600 ? 59.343  28.716 23.357  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 600 ALA A CA    1 
ATOM   4647 C  C     . ALA A 1 600 ? 59.121  29.864 24.372  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 600 ALA A C     1 
ATOM   4648 O  O     . ALA A 1 600 ? 57.985  30.267 24.580  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 600 ALA A O     1 
ATOM   4649 C  CB    . ALA A 1 600 ? 58.602  27.455 23.820  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 600 ALA A CB    1 
ATOM   4650 N  N     . LEU A 1 601 ? 60.170  30.355 25.032  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A N     1 
ATOM   4651 C  CA    . LEU A 1 601 ? 60.004  31.462 25.989  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CA    1 
ATOM   4652 C  C     . LEU A 1 601 ? 60.483  32.783 25.379  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A C     1 
ATOM   4653 O  O     . LEU A 1 601 ? 60.230  33.881 25.923  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A O     1 
ATOM   4654 C  CB    . LEU A 1 601 ? 60.808  31.220 27.268  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CB    1 
ATOM   4655 C  CG    . LEU A 1 601 ? 60.635  29.951 28.079  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CG    1 
ATOM   4656 C  CD1   . LEU A 1 601 ? 61.842  29.807 28.948  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CD1   1 
ATOM   4657 C  CD2   . LEU A 1 601 ? 59.391  29.982 28.915  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 601 LEU A CD2   1 
ATOM   4658 N  N     . ALA A 1 602 ? 61.228  32.669 24.281  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A N     1 
ATOM   4659 C  CA    . ALA A 1 602 ? 61.756  33.846 23.620  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A CA    1 
ATOM   4660 C  C     . ALA A 1 602 ? 62.314  33.612 22.225  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A C     1 
ATOM   4661 O  O     . ALA A 1 602 ? 63.201  32.785 22.017  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A O     1 
ATOM   4662 C  CB    . ALA A 1 602 ? 62.802  34.462 24.483  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 602 ALA A CB    1 
ATOM   4663 N  N     . ASP A 1 603 ? 61.749  34.329 21.265  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 603 ASP A N     1 
ATOM   4664 C  CA    . ASP A 1 603 ? 62.222  34.275 19.896  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 603 ASP A CA    1 
ATOM   4665 C  C     . ASP A 1 603 ? 62.467  35.729 19.427  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 603 ASP A C     1 
ATOM   4666 O  O     . ASP A 1 603 ? 62.545  36.664 20.256  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 603 ASP A O     1 
ATOM   4667 C  CB    . ASP A 1 603 ? 61.248  33.534 18.980  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 603 ASP A CB    1 
ATOM   4668 C  CG    . ASP A 1 603 ? 61.964  32.783 17.844  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 603 ASP A CG    1 
ATOM   4669 O  OD1   . ASP A 1 603 ? 63.040  33.250 17.404  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 603 ASP A OD1   1 
ATOM   4670 O  OD2   . ASP A 1 603 ? 61.464  31.719 17.407  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 603 ASP A OD2   1 
ATOM   4671 N  N     . GLU A 1 604 ? 62.632  35.909 18.118  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 604 GLU A N     1 
ATOM   4672 C  CA    . GLU A 1 604 ? 62.917  37.209 17.524  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 604 GLU A CA    1 
ATOM   4673 C  C     . GLU A 1 604 ? 61.788  38.210 17.700  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 604 GLU A C     1 
ATOM   4674 O  O     . GLU A 1 604 ? 60.616  37.808 17.792  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 604 GLU A O     1 
ATOM   4675 C  CB    . GLU A 1 604 ? 63.226  37.015 16.056  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 604 GLU A CB    1 
ATOM   4676 C  CG    . GLU A 1 604 ? 64.361  36.048 15.845  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 604 GLU A CG    1 
ATOM   4677 C  CD    . GLU A 1 604 ? 65.717  36.624 16.202  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 604 GLU A CD    1 
ATOM   4678 O  OE1   . GLU A 1 604 ? 65.785  37.767 16.693  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 604 GLU A OE1   1 
ATOM   4679 O  OE2   . GLU A 1 604 ? 66.733  35.941 15.961  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 604 GLU A OE2   1 
ATOM   4680 N  N     . PRO A 1 605 ? 62.112  39.525 17.681  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A N     1 
ATOM   4681 C  CA    . PRO A 1 605 ? 63.435  40.151 17.510  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CA    1 
ATOM   4682 C  C     . PRO A 1 605 ? 64.261  40.373 18.786  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A C     1 
ATOM   4683 O  O     . PRO A 1 605 ? 65.477  40.543 18.726  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A O     1 
ATOM   4684 C  CB    . PRO A 1 605 ? 63.106  41.509 16.884  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CB    1 
ATOM   4685 C  CG    . PRO A 1 605 ? 61.581  41.529 16.742  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CG    1 
ATOM   4686 C  CD    . PRO A 1 605 ? 61.077  40.567 17.743  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CD    1 
ATOM   4687 N  N     . GLY A 1 606 ? 63.596  40.409 19.929  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 606 GLY A N     1 
ATOM   4688 C  CA    . GLY A 1 606 ? 64.290  40.650 21.177  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 606 GLY A CA    1 
ATOM   4689 C  C     . GLY A 1 606 ? 63.561  41.790 21.847  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 606 GLY A C     1 
ATOM   4690 O  O     . GLY A 1 606 ? 62.586  42.285 21.289  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 606 GLY A O     1 
ATOM   4691 N  N     . TYR A 1 607 ? 64.020  42.206 23.024  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A N     1 
ATOM   4692 C  CA    . TYR A 1 607 ? 63.399  43.293 23.774  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A CA    1 
ATOM   4693 C  C     . TYR A 1 607 ? 64.391  44.374 24.089  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A C     1 
ATOM   4694 O  O     . TYR A 1 607 ? 65.563  44.099 24.321  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A O     1 
ATOM   4695 C  CB    . TYR A 1 607 ? 62.857  42.805 25.117  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A CB    1 
ATOM   4696 C  CG    . TYR A 1 607 ? 61.499  42.167 25.080  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A CG    1 
ATOM   4697 C  CD1   . TYR A 1 607 ? 60.347  42.950 25.087  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A CD1   1 
ATOM   4698 C  CD2   . TYR A 1 607 ? 61.359  40.788 25.119  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A CD2   1 
ATOM   4699 C  CE1   . TYR A 1 607 ? 59.088  42.372 25.145  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A CE1   1 
ATOM   4700 C  CE2   . TYR A 1 607 ? 60.118  40.205 25.176  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A CE2   1 
ATOM   4701 C  CZ    . TYR A 1 607 ? 58.981  40.995 25.196  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A CZ    1 
ATOM   4702 O  OH    . TYR A 1 607 ? 57.738  40.405 25.307  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 607 TYR A OH    1 
ATOM   4703 N  N     . ALA A 1 608 ? 63.897  45.602 24.151  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 608 ALA A N     1 
ATOM   4704 C  CA    . ALA A 1 608 ? 64.716  46.752 24.499  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 608 ALA A CA    1 
ATOM   4705 C  C     . ALA A 1 608 ? 64.100  47.260 25.803  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 608 ALA A C     1 
ATOM   4706 O  O     . ALA A 1 608 ? 62.908  47.596 25.843  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 608 ALA A O     1 
ATOM   4707 C  CB    . ALA A 1 608 ? 64.644  47.817 23.403  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 608 ALA A CB    1 
ATOM   4708 N  N     . GLN A 1 609 ? 64.880  47.192 26.881  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 609 GLN A N     1 
ATOM   4709 C  CA    . GLN A 1 609 ? 64.443  47.635 28.203  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 609 GLN A CA    1 
ATOM   4710 C  C     . GLN A 1 609 ? 64.344  49.151 28.235  1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 609 GLN A C     1 
ATOM   4711 O  O     . GLN A 1 609 ? 65.363  49.839 28.265  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 609 GLN A O     1 
ATOM   4712 C  CB    . GLN A 1 609 ? 65.439  47.200 29.269  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 609 GLN A CB    1 
ATOM   4713 C  CG    . GLN A 1 609 ? 65.460  45.734 29.583  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 609 GLN A CG    1 
ATOM   4714 C  CD    . GLN A 1 609 ? 66.338  45.449 30.787  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 609 GLN A CD    1 
ATOM   4715 O  OE1   . GLN A 1 609 ? 67.456  44.963 30.648  1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 609 GLN A OE1   1 
ATOM   4716 N  NE2   . GLN A 1 609 ? 65.848  45.784 31.976  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 609 GLN A NE2   1 
ATOM   4717 N  N     . ILE A 1 610 ? 63.116  49.660 28.262  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A N     1 
ATOM   4718 C  CA    . ILE A 1 610 ? 62.887  51.096 28.264  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CA    1 
ATOM   4719 C  C     . ILE A 1 610 ? 62.280  51.513 29.599  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A C     1 
ATOM   4720 O  O     . ILE A 1 610 ? 61.476  50.784 30.186  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A O     1 
ATOM   4721 C  CB    . ILE A 1 610 ? 62.027  51.539 27.029  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CB    1 
ATOM   4722 C  CG1   . ILE A 1 610 ? 62.609  50.908 25.749  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CG1   1 
ATOM   4723 C  CG2   . ILE A 1 610 ? 62.066  53.063 26.864  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CG2   1 
ATOM   4724 C  CD1   . ILE A 1 610 ? 62.039  51.410 24.459  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 610 ILE A CD1   1 
ATOM   4725 N  N     . ASN A 1 611 ? 62.736  52.653 30.107  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 611 ASN A N     1 
ATOM   4726 C  CA    . ASN A 1 611 ? 62.296  53.171 31.389  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 611 ASN A CA    1 
ATOM   4727 C  C     . ASN A 1 611 ? 60.859  53.663 31.432  1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 611 ASN A C     1 
ATOM   4728 O  O     . ASN A 1 611 ? 60.444  54.442 30.576  1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 611 ASN A O     1 
ATOM   4729 C  CB    . ASN A 1 611 ? 63.223  54.290 31.824  1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 611 ASN A CB    1 
ATOM   4730 C  CG    . ASN A 1 611 ? 62.737  54.983 33.059  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 611 ASN A CG    1 
ATOM   4731 O  OD1   . ASN A 1 611 ? 62.071  56.015 32.988  1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 611 ASN A OD1   1 
ATOM   4732 N  ND2   . ASN A 1 611 ? 63.046  54.411 34.206  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 611 ASN A ND2   1 
ATOM   4733 N  N     . THR A 1 612 ? 60.138  53.260 32.481  1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 612 THR A N     1 
ATOM   4734 C  CA    . THR A 1 612 ? 58.730  53.628 32.705  1.00 56.13 ? ? ? ? ? ? 612 THR A CA    1 
ATOM   4735 C  C     . THR A 1 612 ? 58.496  55.121 32.520  1.00 59.05 ? ? ? ? ? ? 612 THR A C     1 
ATOM   4736 O  O     . THR A 1 612 ? 58.033  55.583 31.465  1.00 58.31 ? ? ? ? ? ? 612 THR A O     1 
ATOM   4737 C  CB    . THR A 1 612 ? 58.297  53.316 34.167  1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 612 THR A CB    1 
ATOM   4738 O  OG1   . THR A 1 612 ? 58.635  51.971 34.504  1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 612 THR A OG1   1 
ATOM   4739 C  CG2   . THR A 1 612 ? 56.814  53.538 34.359  1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 612 THR A CG2   1 
ATOM   4740 N  N     . GLU A 1 613 ? 58.848  55.850 33.580  1.00 62.80 ? ? ? ? ? ? 613 GLU A N     1 
ATOM   4741 C  CA    . GLU A 1 613 ? 58.704  57.289 33.670  1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 613 GLU A CA    1 
ATOM   4742 C  C     . GLU A 1 613 ? 58.954  57.987 32.332  1.00 66.35 ? ? ? ? ? ? 613 GLU A C     1 
ATOM   4743 O  O     . GLU A 1 613 ? 58.044  58.625 31.801  1.00 67.26 ? ? ? ? ? ? 613 GLU A O     1 
ATOM   4744 C  CB    . GLU A 1 613 ? 59.614  57.847 34.792  1.00 67.09 ? ? ? ? ? ? 613 GLU A CB    1 
ATOM   4745 C  CG    . GLU A 1 613 ? 58.942  58.054 36.188  1.00 68.34 ? ? ? ? ? ? 613 GLU A CG    1 
ATOM   4746 C  CD    . GLU A 1 613 ? 59.831  58.815 37.222  1.00 68.53 ? ? ? ? ? ? 613 GLU A CD    1 
ATOM   4747 O  OE1   . GLU A 1 613 ? 60.823  59.475 36.828  1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 613 GLU A OE1   1 
ATOM   4748 O  OE2   . GLU A 1 613 ? 59.524  58.759 38.439  1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 613 GLU A OE2   1 
ATOM   4749 N  N     . ASP A 1 614 ? 60.121  57.774 31.728  1.00 66.83 ? ? ? ? ? ? 614 ASP A N     1 
ATOM   4750 C  CA    . ASP A 1 614 ? 60.418  58.446 30.466  1.00 67.82 ? ? ? ? ? ? 614 ASP A CA    1 
ATOM   4751 C  C     . ASP A 1 614 ? 59.851  57.831 29.197  1.00 68.37 ? ? ? ? ? ? 614 ASP A C     1 
ATOM   4752 O  O     . ASP A 1 614 ? 59.895  58.458 28.139  1.00 68.63 ? ? ? ? ? ? 614 ASP A O     1 
ATOM   4753 C  CB    . ASP A 1 614 ? 61.918  58.711 30.306  1.00 68.49 ? ? ? ? ? ? 614 ASP A CB    1 
ATOM   4754 C  CG    . ASP A 1 614 ? 62.664  57.565 29.644  1.00 69.29 ? ? ? ? ? ? 614 ASP A CG    1 
ATOM   4755 O  OD1   . ASP A 1 614 ? 62.508  57.361 28.417  1.00 68.49 ? ? ? ? ? ? 614 ASP A OD1   1 
ATOM   4756 O  OD2   . ASP A 1 614 ? 63.452  56.900 30.349  1.00 70.24 ? ? ? ? ? ? 614 ASP A OD2   1 
ATOM   4757 N  N     . ALA A 1 615 ? 59.383  56.593 29.264  1.00 68.88 ? ? ? ? ? ? 615 ALA A N     1 
ATOM   4758 C  CA    . ALA A 1 615 ? 58.805  55.974 28.075  1.00 69.13 ? ? ? ? ? ? 615 ALA A CA    1 
ATOM   4759 C  C     . ALA A 1 615 ? 57.445  56.628 27.819  1.00 69.12 ? ? ? ? ? ? 615 ALA A C     1 
ATOM   4760 O  O     . ALA A 1 615 ? 57.071  56.896 26.665  1.00 69.19 ? ? ? ? ? ? 615 ALA A O     1 
ATOM   4761 C  CB    . ALA A 1 615 ? 58.644  54.487 28.272  1.00 69.45 ? ? ? ? ? ? 615 ALA A CB    1 
ATOM   4762 N  N     . LYS A 1 616 ? 56.733  56.924 28.910  1.00 68.28 ? ? ? ? ? ? 616 LYS A N     1 
ATOM   4763 C  CA    . LYS A 1 616 ? 55.416  57.570 28.851  1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 616 LYS A CA    1 
ATOM   4764 C  C     . LYS A 1 616 ? 55.511  58.904 28.106  1.00 66.20 ? ? ? ? ? ? 616 LYS A C     1 
ATOM   4765 O  O     . LYS A 1 616 ? 54.506  59.432 27.628  1.00 66.39 ? ? ? ? ? ? 616 LYS A O     1 
ATOM   4766 C  CB    . LYS A 1 616 ? 54.873  57.842 30.266  1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 616 LYS A CB    1 
ATOM   4767 C  CG    . LYS A 1 616 ? 54.639  56.624 31.156  1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 616 LYS A CG    1 
ATOM   4768 C  CD    . LYS A 1 616 ? 54.348  57.100 32.580  1.00 59.35 ? ? ? ? ? ? 616 LYS A CD    1 
ATOM   4769 C  CE    . LYS A 1 616 ? 54.213  55.954 33.577  1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 616 LYS A CE    1 
ATOM   4770 N  NZ    . LYS A 1 616 ? 54.259  56.413 35.008  1.00 55.25 ? ? ? ? ? ? 616 LYS A NZ    1 
ATOM   4771 N  N     . ARG A 1 617 ? 56.723  59.432 27.993  1.00 65.56 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A N     1 
ATOM   4772 C  CA    . ARG A 1 617 ? 56.949  60.710 27.335  1.00 65.66 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A CA    1 
ATOM   4773 C  C     . ARG A 1 617 ? 57.792  60.518 26.062  1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A C     1 
ATOM   4774 O  O     . ARG A 1 617 ? 58.414  61.450 25.541  1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A O     1 
ATOM   4775 C  CB    . ARG A 1 617 ? 57.625  61.644 28.341  1.00 67.57 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A CB    1 
ATOM   4776 C  CG    . ARG A 1 617 ? 57.766  63.082 27.905  1.00 71.38 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A CG    1 
ATOM   4777 C  CD    . ARG A 1 617 ? 59.168  63.585 28.228  1.00 74.44 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A CD    1 
ATOM   4778 N  NE    . ARG A 1 617 ? 60.198  62.636 27.797  1.00 75.88 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A NE    1 
ATOM   4779 C  CZ    . ARG A 1 617 ? 60.838  61.808 28.620  1.00 77.20 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A CZ    1 
ATOM   4780 N  NH1   . ARG A 1 617 ? 60.556  61.806 29.924  1.00 77.39 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A NH1   1 
ATOM   4781 N  NH2   . ARG A 1 617 ? 61.783  61.004 28.146  1.00 77.72 ? ? ? ? ? ? 617 ARG A NH2   1 
ATOM   4782 N  N     . LEU A 1 618 ? 57.765  59.293 25.554  1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A N     1 
ATOM   4783 C  CA    . LEU A 1 618 ? 58.505  58.909 24.353  1.00 61.58 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CA    1 
ATOM   4784 C  C     . LEU A 1 618 ? 57.543  58.364 23.294  1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A C     1 
ATOM   4785 O  O     . LEU A 1 618 ? 57.851  58.345 22.094  1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A O     1 
ATOM   4786 C  CB    . LEU A 1 618 ? 59.547  57.839 24.714  1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CB    1 
ATOM   4787 C  CG    . LEU A 1 618 ? 61.022  58.228 24.874  1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CG    1 
ATOM   4788 C  CD1   . LEU A 1 618 ? 61.785  58.131 23.543  1.00 59.97 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD1   1 
ATOM   4789 C  CD2   . LEU A 1 618 ? 61.109  59.616 25.465  1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD2   1 
ATOM   4790 N  N     . GLY A 1 619 ? 56.381  57.909 23.758  1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 619 GLY A N     1 
ATOM   4791 C  CA    . GLY A 1 619 ? 55.374  57.369 22.861  1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 619 GLY A CA    1 
ATOM   4792 C  C     . GLY A 1 619 ? 55.668  55.929 22.507  1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 619 GLY A C     1 
ATOM   4793 O  O     . GLY A 1 619 ? 55.488  55.507 21.362  1.00 58.06 ? ? ? ? ? ? 619 GLY A O     1 
ATOM   4794 N  N     . ILE A 1 620 ? 56.111  55.171 23.502  1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 620 ILE A N     1 
ATOM   4795 C  CA    . ILE A 1 620 ? 56.449  53.773 23.311  1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 620 ILE A CA    1 
ATOM   4796 C  C     . ILE A 1 620 ? 55.855  53.017 24.500  1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 620 ILE A C     1 
ATOM   4797 O  O     . ILE A 1 620 ? 55.955  53.486 25.639  1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 620 ILE A O     1 
ATOM   4798 C  CB    . ILE A 1 620 ? 57.999  53.597 23.309  1.00 54.28 ? ? ? ? ? ? 620 ILE A CB    1 
ATOM   4799 C  CG1   . ILE A 1 620 ? 58.633  54.547 22.288  1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 620 ILE A CG1   1 
ATOM   4800 C  CG2   . ILE A 1 620 ? 58.392  52.150 22.987  1.00 52.35 ? ? ? ? ? ? 620 ILE A CG2   1 
ATOM   4801 C  CD1   . ILE A 1 620 ? 60.101  54.854 22.548  1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 620 ILE A CD1   1 
ATOM   4802 N  N     . GLU A 1 621 ? 55.181  51.895 24.240  1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A N     1 
ATOM   4803 C  CA    . GLU A 1 621 ? 54.610  51.090 25.325  1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CA    1 
ATOM   4804 C  C     . GLU A 1 621 ? 55.050  49.644 25.186  1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A C     1 
ATOM   4805 O  O     . GLU A 1 621 ? 55.555  49.229 24.141  1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A O     1 
ATOM   4806 C  CB    . GLU A 1 621 ? 53.070  51.161 25.362  1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CB    1 
ATOM   4807 C  CG    . GLU A 1 621 ? 52.445  51.786 26.658  1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CG    1 
ATOM   4808 C  CD    . GLU A 1 621 ? 52.533  50.913 27.934  1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A CD    1 
ATOM   4809 O  OE1   . GLU A 1 621 ? 53.653  50.565 28.367  1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A OE1   1 
ATOM   4810 O  OE2   . GLU A 1 621 ? 51.474  50.615 28.534  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 621 GLU A OE2   1 
ATOM   4811 N  N     . ASP A 1 622 ? 54.876  48.905 26.274  1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 622 ASP A N     1 
ATOM   4812 C  CA    . ASP A 1 622 ? 55.213  47.492 26.378  1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 622 ASP A CA    1 
ATOM   4813 C  C     . ASP A 1 622 ? 54.781  46.759 25.089  1.00 42.88 ? ? ? ? ? ? 622 ASP A C     1 
ATOM   4814 O  O     . ASP A 1 622 ? 53.788  47.128 24.468  1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 622 ASP A O     1 
ATOM   4815 C  CB    . ASP A 1 622 ? 54.463  46.920 27.603  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 622 ASP A CB    1 
ATOM   4816 C  CG    . ASP A 1 622 ? 55.211  45.782 28.310  1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 622 ASP A CG    1 
ATOM   4817 O  OD1   . ASP A 1 622 ? 56.273  45.328 27.831  1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 622 ASP A OD1   1 
ATOM   4818 O  OD2   . ASP A 1 622 ? 54.721  45.332 29.372  1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 622 ASP A OD2   1 
ATOM   4819 N  N     . GLU A 1 623 ? 55.579  45.782 24.664  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 623 GLU A N     1 
ATOM   4820 C  CA    . GLU A 1 623 ? 55.307  44.952 23.487  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 623 GLU A CA    1 
ATOM   4821 C  C     . GLU A 1 623 ? 55.262  45.597 22.104  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 623 GLU A C     1 
ATOM   4822 O  O     . GLU A 1 623 ? 54.965  44.931 21.115  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 623 GLU A O     1 
ATOM   4823 C  CB    . GLU A 1 623 ? 54.041  44.134 23.707  1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 623 GLU A CB    1 
ATOM   4824 C  CG    . GLU A 1 623 ? 54.021  43.424 25.045  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 623 GLU A CG    1 
ATOM   4825 C  CD    . GLU A 1 623 ? 55.313  42.719 25.343  1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 623 GLU A CD    1 
ATOM   4826 O  OE1   . GLU A 1 623 ? 55.769  41.929 24.494  1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 623 GLU A OE1   1 
ATOM   4827 O  OE2   . GLU A 1 623 ? 55.881  42.964 26.422  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 623 GLU A OE2   1 
ATOM   4828 N  N     . ALA A 1 624 ? 55.629  46.862 22.012  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 624 ALA A N     1 
ATOM   4829 C  CA    . ALA A 1 624 ? 55.596  47.535 20.732  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 624 ALA A CA    1 
ATOM   4830 C  C     . ALA A 1 624 ? 56.920  47.448 19.996  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 624 ALA A C     1 
ATOM   4831 O  O     . ALA A 1 624 ? 57.992  47.603 20.601  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 624 ALA A O     1 
ATOM   4832 C  CB    . ALA A 1 624 ? 55.206  48.985 20.932  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 624 ALA A CB    1 
ATOM   4833 N  N     . LEU A 1 625 ? 56.847  47.184 18.692  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 625 LEU A N     1 
ATOM   4834 C  CA    . LEU A 1 625 ? 58.047  47.125 17.863  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 625 LEU A CA    1 
ATOM   4835 C  C     . LEU A 1 625 ? 58.546  48.549 17.728  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 625 LEU A C     1 
ATOM   4836 O  O     . LEU A 1 625 ? 57.767  49.467 17.479  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 625 LEU A O     1 
ATOM   4837 C  CB    . LEU A 1 625 ? 57.744  46.503 16.506  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 625 LEU A CB    1 
ATOM   4838 C  CG    . LEU A 1 625 ? 57.515  44.988 16.593  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 625 LEU A CG    1 
ATOM   4839 C  CD1   . LEU A 1 625 ? 57.312  44.405 15.214  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 625 LEU A CD1   1 
ATOM   4840 C  CD2   . LEU A 1 625 ? 58.705  44.324 17.274  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 625 LEU A CD2   1 
ATOM   4841 N  N     . VAL A 1 626 ? 59.846  48.731 17.880  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 626 VAL A N     1 
ATOM   4842 C  CA    . VAL A 1 626 ? 60.470  50.045 17.861  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 626 VAL A CA    1 
ATOM   4843 C  C     . VAL A 1 626 ? 61.792  50.003 17.052  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 626 VAL A C     1 
ATOM   4844 O  O     . VAL A 1 626 ? 62.288  48.927 16.687  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 626 VAL A O     1 
ATOM   4845 C  CB    . VAL A 1 626 ? 60.686  50.477 19.362  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 626 VAL A CB    1 
ATOM   4846 C  CG1   . VAL A 1 626 ? 61.887  49.789 19.966  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 626 VAL A CG1   1 
ATOM   4847 C  CG2   . VAL A 1 626 ? 60.786  51.951 19.512  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 626 VAL A CG2   1 
ATOM   4848 N  N     . TRP A 1 627 ? 62.318  51.164 16.691  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A N     1 
ATOM   4849 C  CA    . TRP A 1 627 ? 63.576  51.219 15.945  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CA    1 
ATOM   4850 C  C     . TRP A 1 627 ? 64.723  51.798 16.784  1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A C     1 
ATOM   4851 O  O     . TRP A 1 627 ? 64.521  52.694 17.615  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A O     1 
ATOM   4852 C  CB    . TRP A 1 627 ? 63.436  52.020 14.647  1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CB    1 
ATOM   4853 C  CG    . TRP A 1 627 ? 62.754  51.271 13.559  1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CG    1 
ATOM   4854 C  CD1   . TRP A 1 627 ? 61.432  51.344 13.220  1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CD1   1 
ATOM   4855 C  CD2   . TRP A 1 627 ? 63.348  50.325 12.655  1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CD2   1 
ATOM   4856 N  NE1   . TRP A 1 627 ? 61.163  50.501 12.165  1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A NE1   1 
ATOM   4857 C  CE2   . TRP A 1 627 ? 62.321  49.865 11.796  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CE2   1 
ATOM   4858 C  CE3   . TRP A 1 627 ? 64.645  49.823 12.485  1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CE3   1 
ATOM   4859 C  CZ2   . TRP A 1 627 ? 62.551  48.929 10.786  1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CZ2   1 
ATOM   4860 C  CZ3   . TRP A 1 627 ? 64.875  48.884 11.470  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CZ3   1 
ATOM   4861 C  CH2   . TRP A 1 627 ? 63.831  48.451 10.639  1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 627 TRP A CH2   1 
ATOM   4862 N  N     . VAL A 1 628 ? 65.927  51.306 16.526  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 628 VAL A N     1 
ATOM   4863 C  CA    . VAL A 1 628 ? 67.109  51.756 17.250  1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 628 VAL A CA    1 
ATOM   4864 C  C     . VAL A 1 628 ? 68.099  52.163 16.180  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 628 VAL A C     1 
ATOM   4865 O  O     . VAL A 1 628 ? 68.548  51.329 15.408  1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 628 VAL A O     1 
ATOM   4866 C  CB    . VAL A 1 628 ? 67.759  50.631 18.084  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 628 VAL A CB    1 
ATOM   4867 C  CG1   . VAL A 1 628 ? 68.558  51.239 19.243  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 628 VAL A CG1   1 
ATOM   4868 C  CG2   . VAL A 1 628 ? 66.717  49.679 18.597  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 628 VAL A CG2   1 
ATOM   4869 N  N     . HIS A 1 629 ? 68.412  53.449 16.114  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A N     1 
ATOM   4870 C  CA    . HIS A 1 629 ? 69.336  53.950 15.109  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A CA    1 
ATOM   4871 C  C     . HIS A 1 629 ? 70.717  54.210 15.676  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A C     1 
ATOM   4872 O  O     . HIS A 1 629 ? 70.860  54.423 16.888  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A O     1 
ATOM   4873 C  CB    . HIS A 1 629 ? 68.760  55.206 14.468  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A CB    1 
ATOM   4874 C  CG    . HIS A 1 629 ? 67.546  54.933 13.636  1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A CG    1 
ATOM   4875 N  ND1   . HIS A 1 629 ? 66.447  54.252 14.118  1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A ND1   1 
ATOM   4876 C  CD2   . HIS A 1 629 ? 67.271  55.226 12.344  1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A CD2   1 
ATOM   4877 C  CE1   . HIS A 1 629 ? 65.553  54.126 13.148  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A CE1   1 
ATOM   4878 N  NE2   . HIS A 1 629 ? 66.029  54.710 12.067  1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 629 HIS A NE2   1 
ATOM   4879 N  N     . SER A 1 630 ? 71.707  54.270 14.785  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 630 SER A N     1 
ATOM   4880 C  CA    . SER A 1 630 ? 73.100  54.484 15.181  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 630 SER A CA    1 
ATOM   4881 C  C     . SER A 1 630 ? 74.050  54.739 13.997  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 630 SER A C     1 
ATOM   4882 O  O     . SER A 1 630 ? 73.777  54.380 12.844  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 630 SER A O     1 
ATOM   4883 C  CB    . SER A 1 630 ? 73.614  53.286 16.011  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 630 SER A CB    1 
ATOM   4884 O  OG    . SER A 1 630 ? 74.826  52.739 15.498  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 630 SER A OG    1 
ATOM   4885 N  N     . ARG A 1 631 ? 75.169  55.367 14.316  1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A N     1 
ATOM   4886 C  CA    . ARG A 1 631 ? 76.205  55.650 13.348  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A CA    1 
ATOM   4887 C  C     . ARG A 1 631 ? 76.615  54.353 12.630  1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A C     1 
ATOM   4888 O  O     . ARG A 1 631 ? 77.055  54.371 11.473  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A O     1 
ATOM   4889 C  CB    . ARG A 1 631 ? 77.385  56.274 14.099  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A CB    1 
ATOM   4890 C  CG    . ARG A 1 631 ? 76.882  57.376 15.031  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A CG    1 
ATOM   4891 C  CD    . ARG A 1 631 ? 77.917  58.068 15.871  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A CD    1 
ATOM   4892 N  NE    . ARG A 1 631 ? 77.262  59.109 16.660  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A NE    1 
ATOM   4893 C  CZ    . ARG A 1 631 ? 77.878  59.940 17.491  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A CZ    1 
ATOM   4894 N  NH1   . ARG A 1 631 ? 79.196  59.874 17.657  1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A NH1   1 
ATOM   4895 N  NH2   . ARG A 1 631 ? 77.164  60.812 18.191  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 631 ARG A NH2   1 
ATOM   4896 N  N     . LYS A 1 632 ? 76.480  53.235 13.334  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A N     1 
ATOM   4897 C  CA    . LYS A 1 632 ? 76.822  51.922 12.786  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CA    1 
ATOM   4898 C  C     . LYS A 1 632 ? 75.613  51.235 12.165  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A C     1 
ATOM   4899 O  O     . LYS A 1 632 ? 75.765  50.396 11.268  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A O     1 
ATOM   4900 C  CB    . LYS A 1 632 ? 77.415  51.032 13.881  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CB    1 
ATOM   4901 C  CG    . LYS A 1 632 ? 78.632  51.633 14.519  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CG    1 
ATOM   4902 C  CD    . LYS A 1 632 ? 79.706  51.796 13.482  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CD    1 
ATOM   4903 C  CE    . LYS A 1 632 ? 80.381  53.138 13.558  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A CE    1 
ATOM   4904 N  NZ    . LYS A 1 632 ? 81.646  53.073 12.776  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 632 LYS A NZ    1 
ATOM   4905 N  N     . GLY A 1 633 ? 74.415  51.631 12.603  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 633 GLY A N     1 
ATOM   4906 C  CA    . GLY A 1 633 ? 73.214  51.013 12.067  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 633 GLY A CA    1 
ATOM   4907 C  C     . GLY A 1 633 ? 71.894  51.541 12.585  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 633 GLY A C     1 
ATOM   4908 O  O     . GLY A 1 633 ? 71.784  52.665 13.078  1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 633 GLY A O     1 
ATOM   4909 N  N     . LYS A 1 634 ? 70.875  50.704 12.449  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A N     1 
ATOM   4910 C  CA    . LYS A 1 634 ? 69.523  51.020 12.875  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CA    1 
ATOM   4911 C  C     . LYS A 1 634 ? 68.858  49.640 12.963  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A C     1 
ATOM   4912 O  O     . LYS A 1 634 ? 68.717  48.931 11.952  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A O     1 
ATOM   4913 C  CB    . LYS A 1 634 ? 68.843  51.936 11.840  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CB    1 
ATOM   4914 C  CG    . LYS A 1 634 ? 67.323  51.814 11.748  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CG    1 
ATOM   4915 C  CD    . LYS A 1 634 ? 66.785  52.443 10.473  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CD    1 
ATOM   4916 C  CE    . LYS A 1 634 ? 65.254  52.470 10.479  1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CE    1 
ATOM   4917 N  NZ    . LYS A 1 634 ? 64.699  53.542 9.591   1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A NZ    1 
ATOM   4918 N  N     . ILE A 1 635 ? 68.630  49.200 14.201  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 635 ILE A N     1 
ATOM   4919 C  CA    . ILE A 1 635 ? 68.044  47.897 14.494  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 635 ILE A CA    1 
ATOM   4920 C  C     . ILE A 1 635 ? 66.553  47.971 14.886  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 635 ILE A C     1 
ATOM   4921 O  O     . ILE A 1 635 ? 66.061  49.030 15.288  1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 635 ILE A O     1 
ATOM   4922 C  CB    . ILE A 1 635 ? 68.929  47.183 15.571  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 635 ILE A CB    1 
ATOM   4923 C  CG1   . ILE A 1 635 ? 70.004  46.371 14.878  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 635 ILE A CG1   1 
ATOM   4924 C  CG2   . ILE A 1 635 ? 68.124  46.335 16.526  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 635 ILE A CG2   1 
ATOM   4925 C  CD1   . ILE A 1 635 ? 69.453  45.453 13.817  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 635 ILE A CD1   1 
ATOM   4926 N  N     . ILE A 1 636 ? 65.843  46.862 14.682  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 636 ILE A N     1 
ATOM   4927 C  CA    . ILE A 1 636 ? 64.426  46.769 15.026  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 636 ILE A CA    1 
ATOM   4928 C  C     . ILE A 1 636 ? 64.350  45.854 16.243  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 636 ILE A C     1 
ATOM   4929 O  O     . ILE A 1 636 ? 65.105  44.876 16.312  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 636 ILE A O     1 
ATOM   4930 C  CB    . ILE A 1 636 ? 63.601  46.165 13.839  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 636 ILE A CB    1 
ATOM   4931 C  CG1   . ILE A 1 636 ? 62.116  46.512 13.970  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 636 ILE A CG1   1 
ATOM   4932 C  CG2   . ILE A 1 636 ? 63.750  44.645 13.795  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 636 ILE A CG2   1 
ATOM   4933 C  CD1   . ILE A 1 636 ? 61.301  45.507 14.755  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 636 ILE A CD1   1 
ATOM   4934 N  N     . THR A 1 637 ? 63.524  46.228 17.228  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 637 THR A N     1 
ATOM   4935 C  CA    . THR A 1 637 ? 63.322  45.423 18.448  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 637 THR A CA    1 
ATOM   4936 C  C     . THR A 1 637 ? 61.970  45.693 19.054  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 637 THR A C     1 
ATOM   4937 O  O     . THR A 1 637 ? 61.275  46.604 18.633  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 637 THR A O     1 
ATOM   4938 C  CB    . THR A 1 637 ? 64.307  45.745 19.560  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 637 THR A CB    1 
ATOM   4939 O  OG1   . THR A 1 637 ? 64.347  47.157 19.759  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 637 THR A OG1   1 
ATOM   4940 C  CG2   . THR A 1 637 ? 65.651  45.220 19.234  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 637 THR A CG2   1 
ATOM   4941 N  N     . ARG A 1 638 ? 61.577  44.858 20.008  1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A N     1 
ATOM   4942 C  CA    . ARG A 1 638 ? 60.309  45.039 20.702  1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A CA    1 
ATOM   4943 C  C     . ARG A 1 638 ? 60.642  45.733 22.007  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A C     1 
ATOM   4944 O  O     . ARG A 1 638 ? 61.638  45.412 22.657  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A O     1 
ATOM   4945 C  CB    . ARG A 1 638 ? 59.632  43.699 20.977  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A CB    1 
ATOM   4946 C  CG    . ARG A 1 638 ? 58.539  43.775 22.032  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A CG    1 
ATOM   4947 C  CD    . ARG A 1 638 ? 57.520  42.677 21.855  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A CD    1 
ATOM   4948 N  NE    . ARG A 1 638 ? 56.760  42.853 20.621  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A NE    1 
ATOM   4949 C  CZ    . ARG A 1 638 ? 57.018  42.212 19.489  1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A CZ    1 
ATOM   4950 N  NH1   . ARG A 1 638 ? 58.016  41.344 19.434  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A NH1   1 
ATOM   4951 N  NH2   . ARG A 1 638 ? 56.306  42.461 18.402  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 638 ARG A NH2   1 
ATOM   4952 N  N     . ALA A 1 639 ? 59.842  46.723 22.363  1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 639 ALA A N     1 
ATOM   4953 C  CA    . ALA A 1 639 ? 60.076  47.460 23.587  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 639 ALA A CA    1 
ATOM   4954 C  C     . ALA A 1 639 ? 59.567  46.676 24.786  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 639 ALA A C     1 
ATOM   4955 O  O     . ALA A 1 639 ? 58.910  45.636 24.647  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 639 ALA A O     1 
ATOM   4956 C  CB    . ALA A 1 639 ? 59.373  48.789 23.510  1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 639 ALA A CB    1 
ATOM   4957 N  N     . GLN A 1 640 ? 59.936  47.140 25.968  1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 640 GLN A N     1 
ATOM   4958 C  CA    . GLN A 1 640 ? 59.466  46.537 27.198  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 640 GLN A CA    1 
ATOM   4959 C  C     . GLN A 1 640 ? 59.702  47.563 28.256  1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 640 GLN A C     1 
ATOM   4960 O  O     . GLN A 1 640 ? 60.781  47.641 28.852  1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 640 GLN A O     1 
ATOM   4961 C  CB    . GLN A 1 640 ? 60.147  45.213 27.555  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 640 GLN A CB    1 
ATOM   4962 C  CG    . GLN A 1 640 ? 59.360  44.453 28.619  1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 640 GLN A CG    1 
ATOM   4963 C  CD    . GLN A 1 640 ? 59.856  43.046 28.836  1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 640 GLN A CD    1 
ATOM   4964 O  OE1   . GLN A 1 640 ? 59.163  42.064 28.527  1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 640 GLN A OE1   1 
ATOM   4965 N  NE2   . GLN A 1 640 ? 61.052  42.927 29.402  1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 640 GLN A NE2   1 
ATOM   4966 N  N     . VAL A 1 641 ? 58.707  48.432 28.382  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 641 VAL A N     1 
ATOM   4967 C  CA    . VAL A 1 641 ? 58.737  49.517 29.341  1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 641 VAL A CA    1 
ATOM   4968 C  C     . VAL A 1 641 ? 58.566  48.933 30.735  1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 641 VAL A C     1 
ATOM   4969 O  O     . VAL A 1 641 ? 57.767  48.023 30.943  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 641 VAL A O     1 
ATOM   4970 C  CB    . VAL A 1 641 ? 57.652  50.562 29.027  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 641 VAL A CB    1 
ATOM   4971 C  CG1   . VAL A 1 641 ? 57.792  51.731 29.957  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 641 VAL A CG1   1 
ATOM   4972 C  CG2   . VAL A 1 641 ? 57.792  51.039 27.592  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 641 VAL A CG2   1 
ATOM   4973 N  N     . SER A 1 642 ? 59.400  49.399 31.656  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 642 SER A N     1 
ATOM   4974 C  CA    . SER A 1 642 ? 59.372  48.945 33.032  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 642 SER A CA    1 
ATOM   4975 C  C     . SER A 1 642 ? 60.189  49.914 33.846  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 642 SER A C     1 
ATOM   4976 O  O     . SER A 1 642 ? 60.838  50.808 33.304  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 642 SER A O     1 
ATOM   4977 C  CB    . SER A 1 642 ? 59.989  47.554 33.155  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 642 SER A CB    1 
ATOM   4978 O  OG    . SER A 1 642 ? 61.392  47.587 32.922  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 642 SER A OG    1 
ATOM   4979 N  N     . ASP A 1 643 ? 60.123  49.752 35.160  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 643 ASP A N     1 
ATOM   4980 C  CA    . ASP A 1 643 ? 60.850  50.599 36.110  1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 643 ASP A CA    1 
ATOM   4981 C  C     . ASP A 1 643 ? 62.240  50.080 36.433  1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 643 ASP A C     1 
ATOM   4982 O  O     . ASP A 1 643 ? 62.873  50.569 37.362  1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 643 ASP A O     1 
ATOM   4983 C  CB    . ASP A 1 643 ? 60.071  50.715 37.425  1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 643 ASP A CB    1 
ATOM   4984 C  CG    . ASP A 1 643 ? 58.991  51.751 37.363  1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 643 ASP A CG    1 
ATOM   4985 O  OD1   . ASP A 1 643 ? 59.322  52.948 37.357  1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 643 ASP A OD1   1 
ATOM   4986 O  OD2   . ASP A 1 643 ? 57.808  51.380 37.300  1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 643 ASP A OD2   1 
ATOM   4987 N  N     . ARG A 1 644 ? 62.684  49.054 35.720  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A N     1 
ATOM   4988 C  CA    . ARG A 1 644 ? 63.998  48.494 35.981  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A CA    1 
ATOM   4989 C  C     . ARG A 1 644 ? 65.151  49.241 35.274  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A C     1 
ATOM   4990 O  O     . ARG A 1 644 ? 66.147  49.606 35.913  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A O     1 
ATOM   4991 C  CB    . ARG A 1 644 ? 63.973  46.987 35.736  1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A CB    1 
ATOM   4992 C  CG    . ARG A 1 644 ? 63.175  46.247 36.813  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A CG    1 
ATOM   4993 C  CD    . ARG A 1 644 ? 63.101  44.756 36.553  1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A CD    1 
ATOM   4994 N  NE    . ARG A 1 644 ? 62.998  43.966 37.786  1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A NE    1 
ATOM   4995 C  CZ    . ARG A 1 644 ? 63.905  43.065 38.184  1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A CZ    1 
ATOM   4996 N  NH1   . ARG A 1 644 ? 64.997  42.835 37.452  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A NH1   1 
ATOM   4997 N  NH2   . ARG A 1 644 ? 63.710  42.370 39.304  1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 644 ARG A NH2   1 
ATOM   4998 N  N     . PRO A 1 645 ? 65.039  49.483 33.957  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 645 PRO A N     1 
ATOM   4999 C  CA    . PRO A 1 645 ? 66.142  50.207 33.331  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 645 PRO A CA    1 
ATOM   5000 C  C     . PRO A 1 645 ? 66.172  51.617 33.911  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 645 PRO A C     1 
ATOM   5001 O  O     . PRO A 1 645 ? 65.132  52.181 34.252  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 645 PRO A O     1 
ATOM   5002 C  CB    . PRO A 1 645 ? 65.767  50.200 31.845  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 645 PRO A CB    1 
ATOM   5003 C  CG    . PRO A 1 645 ? 64.315  50.127 31.864  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 645 PRO A CG    1 
ATOM   5004 C  CD    . PRO A 1 645 ? 64.027  49.124 32.956  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 645 PRO A CD    1 
ATOM   5005 N  N     . ASN A 1 646 ? 67.372  52.160 34.054  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 646 ASN A N     1 
ATOM   5006 C  CA    . ASN A 1 646 ? 67.585  53.481 34.605  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 646 ASN A CA    1 
ATOM   5007 C  C     . ASN A 1 646 ? 67.208  54.509 33.562  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 646 ASN A C     1 
ATOM   5008 O  O     . ASN A 1 646 ? 67.709  54.480 32.432  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 646 ASN A O     1 
ATOM   5009 C  CB    . ASN A 1 646 ? 69.051  53.648 34.939  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 646 ASN A CB    1 
ATOM   5010 C  CG    . ASN A 1 646 ? 69.914  53.558 33.710  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 646 ASN A CG    1 
ATOM   5011 O  OD1   . ASN A 1 646 ? 69.942  52.524 33.051  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 646 ASN A OD1   1 
ATOM   5012 N  ND2   . ASN A 1 646 ? 70.548  54.663 33.338  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 646 ASN A ND2   1 
ATOM   5013 N  N     . LYS A 1 647 ? 66.356  55.443 33.971  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 647 LYS A N     1 
ATOM   5014 C  CA    . LYS A 1 647 ? 65.866  56.514 33.115  1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 647 LYS A CA    1 
ATOM   5015 C  C     . LYS A 1 647 ? 67.054  57.140 32.458  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 647 LYS A C     1 
ATOM   5016 O  O     . LYS A 1 647 ? 67.961  57.564 33.144  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 647 LYS A O     1 
ATOM   5017 C  CB    . LYS A 1 647 ? 65.124  57.547 33.968  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 647 LYS A CB    1 
ATOM   5018 C  CG    . LYS A 1 647 ? 64.252  58.564 33.197  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 647 LYS A CG    1 
ATOM   5019 C  CD    . LYS A 1 647 ? 63.075  59.020 34.067  1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 647 LYS A CD    1 
ATOM   5020 C  CE    . LYS A 1 647 ? 62.222  60.037 33.346  1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 647 LYS A CE    1 
ATOM   5021 N  NZ    . LYS A 1 647 ? 60.891  60.309 34.004  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 647 LYS A NZ    1 
ATOM   5022 N  N     . GLY A 1 648 ? 67.080  57.114 31.130  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 648 GLY A N     1 
ATOM   5023 C  CA    . GLY A 1 648 ? 68.199  57.684 30.397  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 648 GLY A CA    1 
ATOM   5024 C  C     . GLY A 1 648 ? 68.933  56.661 29.550  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 648 GLY A C     1 
ATOM   5025 O  O     . GLY A 1 648 ? 69.557  57.009 28.546  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 648 GLY A O     1 
ATOM   5026 N  N     . ALA A 1 649 ? 68.860  55.392 29.949  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 649 ALA A N     1 
ATOM   5027 C  CA    . ALA A 1 649 ? 69.514  54.321 29.214  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 649 ALA A CA    1 
ATOM   5028 C  C     . ALA A 1 649 ? 68.522  53.237 28.852  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 649 ALA A C     1 
ATOM   5029 O  O     . ALA A 1 649 ? 67.455  53.129 29.461  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 649 ALA A O     1 
ATOM   5030 C  CB    . ALA A 1 649 ? 70.623  53.724 30.040  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 649 ALA A CB    1 
ATOM   5031 N  N     . ILE A 1 650 ? 68.859  52.472 27.823  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 650 ILE A N     1 
ATOM   5032 C  CA    . ILE A 1 650 ? 68.043  51.354 27.383  1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 650 ILE A CA    1 
ATOM   5033 C  C     . ILE A 1 650 ? 68.972  50.134 27.440  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 650 ILE A C     1 
ATOM   5034 O  O     . ILE A 1 650 ? 70.190  50.285 27.658  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 650 ILE A O     1 
ATOM   5035 C  CB    . ILE A 1 650 ? 67.465  51.547 25.955  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 650 ILE A CB    1 
ATOM   5036 C  CG1   . ILE A 1 650 ? 68.562  51.616 24.913  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 650 ILE A CG1   1 
ATOM   5037 C  CG2   . ILE A 1 650 ? 66.617  52.800 25.894  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 650 ILE A CG2   1 
ATOM   5038 C  CD1   . ILE A 1 650 ? 68.010  51.678 23.514  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 650 ILE A CD1   1 
ATOM   5039 N  N     . TYR A 1 651 ? 68.413  48.935 27.296  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A N     1 
ATOM   5040 C  CA    . TYR A 1 651 ? 69.207  47.717 27.362  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A CA    1 
ATOM   5041 C  C     . TYR A 1 651 ? 68.794  46.723 26.309  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A C     1 
ATOM   5042 O  O     . TYR A 1 651 ? 67.605  46.550 26.043  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A O     1 
ATOM   5043 C  CB    . TYR A 1 651 ? 69.133  47.099 28.760  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A CB    1 
ATOM   5044 C  CG    . TYR A 1 651 ? 69.775  47.990 29.786  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A CG    1 
ATOM   5045 C  CD1   . TYR A 1 651 ? 69.063  49.046 30.359  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A CD1   1 
ATOM   5046 C  CD2   . TYR A 1 651 ? 71.130  47.857 30.103  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A CD2   1 
ATOM   5047 C  CE1   . TYR A 1 651 ? 69.679  49.953 31.210  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A CE1   1 
ATOM   5048 C  CE2   . TYR A 1 651 ? 71.762  48.767 30.959  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A CE2   1 
ATOM   5049 C  CZ    . TYR A 1 651 ? 71.028  49.815 31.505  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A CZ    1 
ATOM   5050 O  OH    . TYR A 1 651 ? 71.641  50.740 32.323  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 651 TYR A OH    1 
ATOM   5051 N  N     . MET A 1 652 ? 69.788  46.100 25.687  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 652 MET A N     1 
ATOM   5052 C  CA    . MET A 1 652 ? 69.557  45.120 24.639  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 652 MET A CA    1 
ATOM   5053 C  C     . MET A 1 652 ? 70.613  44.026 24.752  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 652 MET A C     1 
ATOM   5054 O  O     . MET A 1 652 ? 71.661  44.247 25.356  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 652 MET A O     1 
ATOM   5055 C  CB    . MET A 1 652 ? 69.635  45.807 23.286  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 652 MET A CB    1 
ATOM   5056 C  CG    . MET A 1 652 ? 68.447  46.684 23.002  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 652 MET A CG    1 
ATOM   5057 S  SD    . MET A 1 652 ? 68.792  47.668 21.587  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 652 MET A SD    1 
ATOM   5058 C  CE    . MET A 1 652 ? 68.364  46.574 20.229  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 652 MET A CE    1 
ATOM   5059 N  N     . THR A 1 653 ? 70.348  42.853 24.188  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 653 THR A N     1 
ATOM   5060 C  CA    . THR A 1 653 ? 71.299  41.752 24.275  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 653 THR A CA    1 
ATOM   5061 C  C     . THR A 1 653 ? 71.843  41.387 22.897  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 653 THR A C     1 
ATOM   5062 O  O     . THR A 1 653 ? 71.362  41.899 21.882  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 653 THR A O     1 
ATOM   5063 C  CB    . THR A 1 653 ? 70.636  40.524 24.896  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 653 THR A CB    1 
ATOM   5064 O  OG1   . THR A 1 653 ? 69.528  40.127 24.086  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 653 THR A OG1   1 
ATOM   5065 C  CG2   . THR A 1 653 ? 70.101  40.856 26.275  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 653 THR A CG2   1 
ATOM   5066 N  N     . TYR A 1 654 ? 72.807  40.472 22.848  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A N     1 
ATOM   5067 C  CA    . TYR A 1 654 ? 73.398  40.066 21.570  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A CA    1 
ATOM   5068 C  C     . TYR A 1 654 ? 72.996  38.645 21.134  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A C     1 
ATOM   5069 O  O     . TYR A 1 654 ? 73.582  38.077 20.209  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A O     1 
ATOM   5070 C  CB    . TYR A 1 654 ? 74.930  40.224 21.609  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A CB    1 
ATOM   5071 C  CG    . TYR A 1 654 ? 75.609  39.274 22.561  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A CG    1 
ATOM   5072 C  CD1   . TYR A 1 654 ? 75.249  39.231 23.916  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A CD1   1 
ATOM   5073 C  CD2   . TYR A 1 654 ? 76.532  38.333 22.091  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A CD2   1 
ATOM   5074 C  CE1   . TYR A 1 654 ? 75.779  38.261 24.767  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A CE1   1 
ATOM   5075 C  CE2   . TYR A 1 654 ? 77.064  37.364 22.934  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A CE2   1 
ATOM   5076 C  CZ    . TYR A 1 654 ? 76.682  37.333 24.261  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A CZ    1 
ATOM   5077 O  OH    . TYR A 1 654 ? 77.178  36.360 25.084  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 654 TYR A OH    1 
ATOM   5078 N  N     . GLN A 1 655 ? 71.964  38.095 21.765  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 655 GLN A N     1 
ATOM   5079 C  CA    . GLN A 1 655 ? 71.508  36.744 21.433  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 655 GLN A CA    1 
ATOM   5080 C  C     . GLN A 1 655 ? 70.536  36.684 20.246  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 655 GLN A C     1 
ATOM   5081 O  O     . GLN A 1 655 ? 70.173  35.598 19.788  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 655 GLN A O     1 
ATOM   5082 C  CB    . GLN A 1 655 ? 70.844  36.094 22.656  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 655 GLN A CB    1 
ATOM   5083 C  CG    . GLN A 1 655 ? 71.750  35.972 23.879  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 655 GLN A CG    1 
ATOM   5084 C  CD    . GLN A 1 655 ? 71.166  36.649 25.106  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 655 GLN A CD    1 
ATOM   5085 O  OE1   . GLN A 1 655 ? 71.739  37.592 25.637  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 655 GLN A OE1   1 
ATOM   5086 N  NE2   . GLN A 1 655 ? 70.003  36.197 25.537  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 655 GLN A NE2   1 
ATOM   5087 N  N     . TRP A 1 656 ? 70.163  37.844 19.708  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A N     1 
ATOM   5088 C  CA    . TRP A 1 656 ? 69.185  37.888 18.621  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CA    1 
ATOM   5089 C  C     . TRP A 1 656 ? 69.707  38.134 17.213  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A C     1 
ATOM   5090 O  O     . TRP A 1 656 ? 70.474  39.062 16.975  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A O     1 
ATOM   5091 C  CB    . TRP A 1 656 ? 68.080  38.862 18.997  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CB    1 
ATOM   5092 C  CG    . TRP A 1 656 ? 67.532  38.490 20.321  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CG    1 
ATOM   5093 C  CD1   . TRP A 1 656 ? 67.805  39.085 21.516  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CD1   1 
ATOM   5094 C  CD2   . TRP A 1 656 ? 66.740  37.346 20.614  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CD2   1 
ATOM   5095 N  NE1   . TRP A 1 656 ? 67.248  38.370 22.543  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A NE1   1 
ATOM   5096 C  CE2   . TRP A 1 656 ? 66.585  37.293 22.017  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CE2   1 
ATOM   5097 C  CE3   . TRP A 1 656 ? 66.145  36.351 19.830  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CE3   1 
ATOM   5098 C  CZ2   . TRP A 1 656 ? 65.861  36.281 22.649  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CZ2   1 
ATOM   5099 C  CZ3   . TRP A 1 656 ? 65.433  35.354 20.456  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CZ3   1 
ATOM   5100 C  CH2   . TRP A 1 656 ? 65.295  35.323 21.852  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 656 TRP A CH2   1 
ATOM   5101 N  N     . TRP A 1 657 ? 69.258  37.292 16.285  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A N     1 
ATOM   5102 C  CA    . TRP A 1 657 ? 69.695  37.365 14.900  1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CA    1 
ATOM   5103 C  C     . TRP A 1 657 ? 69.025  38.467 14.129  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A C     1 
ATOM   5104 O  O     . TRP A 1 657 ? 69.669  39.109 13.286  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A O     1 
ATOM   5105 C  CB    . TRP A 1 657 ? 69.528  36.011 14.206  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CB    1 
ATOM   5106 C  CG    . TRP A 1 657 ? 70.405  34.952 14.808  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CG    1 
ATOM   5107 C  CD1   . TRP A 1 657 ? 71.155  35.069 15.939  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CD1   1 
ATOM   5108 C  CD2   . TRP A 1 657 ? 70.598  33.610 14.343  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CD2   1 
ATOM   5109 N  NE1   . TRP A 1 657 ? 71.793  33.892 16.218  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A NE1   1 
ATOM   5110 C  CE2   . TRP A 1 657 ? 71.473  32.971 15.253  1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CE2   1 
ATOM   5111 C  CE3   . TRP A 1 657 ? 70.121  32.876 13.243  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CE3   1 
ATOM   5112 C  CZ2   . TRP A 1 657 ? 71.879  31.633 15.108  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CZ2   1 
ATOM   5113 C  CZ3   . TRP A 1 657 ? 70.529  31.543 13.098  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CZ3   1 
ATOM   5114 C  CH2   . TRP A 1 657 ? 71.396  30.940 14.025  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 657 TRP A CH2   1 
ATOM   5115 N  N     . ILE A 1 658 ? 67.750  38.723 14.447  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A N     1 
ATOM   5116 C  CA    . ILE A 1 658 ? 66.985  39.783 13.776  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CA    1 
ATOM   5117 C  C     . ILE A 1 658 ? 67.303  41.153 14.308  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A C     1 
ATOM   5118 O  O     . ILE A 1 658 ? 67.705  42.030 13.575  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A O     1 
ATOM   5119 C  CB    . ILE A 1 658 ? 65.486  39.537 13.827  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CB    1 
ATOM   5120 C  CG1   . ILE A 1 658 ? 65.165  38.315 12.973  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG1   1 
ATOM   5121 C  CG2   . ILE A 1 658 ? 64.722  40.750 13.321  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG2   1 
ATOM   5122 C  CD1   . ILE A 1 658 ? 65.965  38.244 11.681  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CD1   1 
ATOM   5123 N  N     . GLY A 1 659 ? 67.116  41.363 15.588  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 659 GLY A N     1 
ATOM   5124 C  CA    . GLY A 1 659 ? 67.445  42.671 16.114  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 659 GLY A CA    1 
ATOM   5125 C  C     . GLY A 1 659 ? 68.843  42.574 16.665  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 659 GLY A C     1 
ATOM   5126 O  O     . GLY A 1 659 ? 69.018  42.668 17.879  1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 659 GLY A O     1 
ATOM   5127 N  N     . ALA A 1 660 ? 69.828  42.371 15.790  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 660 ALA A N     1 
ATOM   5128 C  CA    . ALA A 1 660 ? 71.212  42.214 16.227  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 660 ALA A CA    1 
ATOM   5129 C  C     . ALA A 1 660 ? 71.811  43.511 16.767  1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 660 ALA A C     1 
ATOM   5130 O  O     . ALA A 1 660 ? 72.316  44.344 15.997  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 660 ALA A O     1 
ATOM   5131 C  CB    . ALA A 1 660 ? 72.078  41.634 15.101  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 660 ALA A CB    1 
ATOM   5132 N  N     . CYS A 1 661 ? 71.816  43.637 18.098  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 661 CYS A N     1 
ATOM   5133 C  CA    . CYS A 1 661 ? 72.328  44.828 18.754  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 661 CYS A CA    1 
ATOM   5134 C  C     . CYS A 1 661 ? 73.734  45.164 18.279  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 661 CYS A C     1 
ATOM   5135 O  O     . CYS A 1 661 ? 74.056  46.337 18.066  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 661 CYS A O     1 
ATOM   5136 C  CB    . CYS A 1 661 ? 72.292  44.670 20.275  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 661 CYS A CB    1 
ATOM   5137 S  SG    . CYS A 1 661 ? 73.631  43.692 20.983  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 661 CYS A SG    1 
ATOM   5138 N  N     . ASN A 1 662 ? 74.545  44.133 18.039  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A N     1 
ATOM   5139 C  CA    . ASN A 1 662 ? 75.928  44.312 17.576  1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A CA    1 
ATOM   5140 C  C     . ASN A 1 662 ? 76.029  44.996 16.217  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A C     1 
ATOM   5141 O  O     . ASN A 1 662 ? 77.118  45.326 15.746  1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A O     1 
ATOM   5142 C  CB    . ASN A 1 662 ? 76.662  42.978 17.560  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A CB    1 
ATOM   5143 C  CG    . ASN A 1 662 ? 77.190  42.609 18.921  1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A CG    1 
ATOM   5144 O  OD1   . ASN A 1 662 ? 77.714  43.462 19.625  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A OD1   1 
ATOM   5145 N  ND2   . ASN A 1 662 ? 77.030  41.347 19.320  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 662 ASN A ND2   1 
ATOM   5146 N  N     . GLU A 1 663 ? 74.875  45.181 15.588  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 663 GLU A N     1 
ATOM   5147 C  CA    . GLU A 1 663 ? 74.774  45.846 14.299  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 663 GLU A CA    1 
ATOM   5148 C  C     . GLU A 1 663 ? 75.074  47.319 14.521  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 663 GLU A C     1 
ATOM   5149 O  O     . GLU A 1 663 ? 75.645  47.985 13.667  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 663 GLU A O     1 
ATOM   5150 C  CB    . GLU A 1 663 ? 73.332  45.741 13.771  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 663 GLU A CB    1 
ATOM   5151 C  CG    . GLU A 1 663 ? 73.159  44.904 12.520  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 663 GLU A CG    1 
ATOM   5152 C  CD    . GLU A 1 663 ? 74.091  45.332 11.394  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 663 GLU A CD    1 
ATOM   5153 O  OE1   . GLU A 1 663 ? 74.373  46.553 11.243  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 663 GLU A OE1   1 
ATOM   5154 O  OE2   . GLU A 1 663 ? 74.535  44.426 10.663  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 663 GLU A OE2   1 
ATOM   5155 N  N     . LEU A 1 664 ? 74.686  47.793 15.699  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 664 LEU A N     1 
ATOM   5156 C  CA    . LEU A 1 664 ? 74.815  49.180 16.079  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 664 LEU A CA    1 
ATOM   5157 C  C     . LEU A 1 664 ? 76.033  49.523 16.890  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 664 LEU A C     1 
ATOM   5158 O  O     . LEU A 1 664 ? 76.358  50.703 17.029  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 664 LEU A O     1 
ATOM   5159 C  CB    . LEU A 1 664 ? 73.616  49.593 16.931  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 664 LEU A CB    1 
ATOM   5160 C  CG    . LEU A 1 664 ? 72.165  49.286 16.587  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 664 LEU A CG    1 
ATOM   5161 C  CD1   . LEU A 1 664 ? 71.339  50.409 17.172  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 664 LEU A CD1   1 
ATOM   5162 C  CD2   . LEU A 1 664 ? 71.953  49.224 15.107  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 664 LEU A CD2   1 
ATOM   5163 N  N     . VAL A 1 665 ? 76.659  48.533 17.513  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 665 VAL A N     1 
ATOM   5164 C  CA    . VAL A 1 665 ? 77.804  48.856 18.354  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 665 VAL A CA    1 
ATOM   5165 C  C     . VAL A 1 665 ? 79.104  49.102 17.586  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 665 VAL A C     1 
ATOM   5166 O  O     . VAL A 1 665 ? 79.427  48.385 16.640  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 665 VAL A O     1 
ATOM   5167 C  CB    . VAL A 1 665 ? 77.976  47.836 19.547  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 665 VAL A CB    1 
ATOM   5168 C  CG1   . VAL A 1 665 ? 79.017  48.334 20.548  1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 665 VAL A CG1   1 
ATOM   5169 C  CG2   . VAL A 1 665 ? 76.645  47.636 20.277  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 665 VAL A CG2   1 
ATOM   5170 N  N     . THR A 1 666 ? 79.751  50.218 17.928  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 666 THR A N     1 
ATOM   5171 C  CA    . THR A 1 666 ? 81.032  50.629 17.351  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 666 THR A CA    1 
ATOM   5172 C  C     . THR A 1 666 ? 82.096  49.963 18.197  1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 666 THR A C     1 
ATOM   5173 O  O     . THR A 1 666 ? 82.053  50.061 19.430  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 666 THR A O     1 
ATOM   5174 C  CB    . THR A 1 666 ? 81.293  52.147 17.528  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 666 THR A CB    1 
ATOM   5175 O  OG1   . THR A 1 666 ? 80.373  52.919 16.741  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 666 THR A OG1   1 
ATOM   5176 C  CG2   . THR A 1 666 ? 82.723  52.477 17.129  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 666 THR A CG2   1 
ATOM   5177 N  N     . GLU A 1 667 ? 83.065  49.321 17.561  1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 667 GLU A N     1 
ATOM   5178 C  CA    . GLU A 1 667 ? 84.119  48.680 18.326  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 667 GLU A CA    1 
ATOM   5179 C  C     . GLU A 1 667 ? 85.092  49.727 18.851  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 667 GLU A C     1 
ATOM   5180 O  O     . GLU A 1 667 ? 85.803  50.385 18.094  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 667 GLU A O     1 
ATOM   5181 C  CB    . GLU A 1 667 ? 84.848  47.624 17.495  1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 667 GLU A CB    1 
ATOM   5182 C  CG    . GLU A 1 667 ? 85.226  48.056 16.081  1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 667 GLU A CG    1 
ATOM   5183 C  CD    . GLU A 1 667 ? 86.081  47.024 15.379  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 667 GLU A CD    1 
ATOM   5184 O  OE1   . GLU A 1 667 ? 85.520  46.114 14.719  1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 667 GLU A OE1   1 
ATOM   5185 O  OE2   . GLU A 1 667 ? 87.321  47.117 15.511  1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 667 GLU A OE2   1 
ATOM   5186 N  N     . ASN A 1 668 ? 85.062  49.947 20.151  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 668 ASN A N     1 
ATOM   5187 C  CA    . ASN A 1 668 ? 85.963  50.916 20.745  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 668 ASN A CA    1 
ATOM   5188 C  C     . ASN A 1 668 ? 86.914  50.034 21.498  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 668 ASN A C     1 
ATOM   5189 O  O     . ASN A 1 668 ? 86.847  49.930 22.729  1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 668 ASN A O     1 
ATOM   5190 C  CB    . ASN A 1 668 ? 85.210  51.867 21.678  1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 668 ASN A CB    1 
ATOM   5191 C  CG    . ASN A 1 668 ? 84.198  52.727 20.932  1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 668 ASN A CG    1 
ATOM   5192 O  OD1   . ASN A 1 668 ? 84.460  53.186 19.825  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 668 ASN A OD1   1 
ATOM   5193 N  ND2   . ASN A 1 668 ? 83.032  52.919 21.522  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 668 ASN A ND2   1 
ATOM   5194 N  N     . LEU A 1 669 ? 87.688  49.281 20.716  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 669 LEU A N     1 
ATOM   5195 C  CA    . LEU A 1 669 ? 88.670  48.343 21.233  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 669 LEU A CA    1 
ATOM   5196 C  C     . LEU A 1 669 ? 89.566  49.045 22.215  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 669 LEU A C     1 
ATOM   5197 O  O     . LEU A 1 669 ? 90.184  50.058 21.900  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 669 LEU A O     1 
ATOM   5198 C  CB    . LEU A 1 669 ? 89.511  47.749 20.103  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 669 LEU A CB    1 
ATOM   5199 C  CG    . LEU A 1 669 ? 88.732  47.104 18.961  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 669 LEU A CG    1 
ATOM   5200 C  CD1   . LEU A 1 669 ? 89.708  46.505 17.991  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 669 LEU A CD1   1 
ATOM   5201 C  CD2   . LEU A 1 669 ? 87.780  46.054 19.495  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 669 LEU A CD2   1 
ATOM   5202 N  N     . SER A 1 670 ? 89.581  48.533 23.431  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 670 SER A N     1 
ATOM   5203 C  CA    . SER A 1 670 ? 90.405  49.106 24.467  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 670 SER A CA    1 
ATOM   5204 C  C     . SER A 1 670 ? 91.853  49.067 23.985  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 670 SER A C     1 
ATOM   5205 O  O     . SER A 1 670 ? 92.309  48.082 23.401  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 670 SER A O     1 
ATOM   5206 C  CB    . SER A 1 670 ? 90.208  48.338 25.786  1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 670 SER A CB    1 
ATOM   5207 O  OG    . SER A 1 670 ? 90.029  46.942 25.577  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 670 SER A OG    1 
ATOM   5208 N  N     . PRO A 1 671 ? 92.583  50.161 24.187  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 671 PRO A N     1 
ATOM   5209 C  CA    . PRO A 1 671 ? 93.979  50.203 23.752  1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 671 PRO A CA    1 
ATOM   5210 C  C     . PRO A 1 671 ? 94.840  49.093 24.337  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 671 PRO A C     1 
ATOM   5211 O  O     . PRO A 1 671 ? 95.823  48.685 23.717  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 671 PRO A O     1 
ATOM   5212 C  CB    . PRO A 1 671 ? 94.447  51.585 24.231  1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 671 PRO A CB    1 
ATOM   5213 C  CG    . PRO A 1 671 ? 93.543  51.880 25.407  1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 671 PRO A CG    1 
ATOM   5214 C  CD    . PRO A 1 671 ? 92.204  51.395 24.894  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 671 PRO A CD    1 
ATOM   5215 N  N     . ILE A 1 672 ? 94.453  48.565 25.496  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 672 ILE A N     1 
ATOM   5216 C  CA    . ILE A 1 672 ? 95.276  47.535 26.131  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 672 ILE A CA    1 
ATOM   5217 C  C     . ILE A 1 672 ? 95.057  46.063 25.749  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 672 ILE A C     1 
ATOM   5218 O  O     . ILE A 1 672 ? 95.997  45.390 25.326  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 672 ILE A O     1 
ATOM   5219 C  CB    . ILE A 1 672 ? 95.305  47.708 27.665  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 672 ILE A CB    1 
ATOM   5220 C  CG1   . ILE A 1 672 ? 95.648  49.163 28.015  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 672 ILE A CG1   1 
ATOM   5221 C  CG2   . ILE A 1 672 ? 96.362  46.784 28.261  1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 672 ILE A CG2   1 
ATOM   5222 C  CD1   . ILE A 1 672 ? 95.897  49.404 29.472  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 672 ILE A CD1   1 
ATOM   5223 N  N     . THR A 1 673 ? 93.839  45.557 25.939  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 673 THR A N     1 
ATOM   5224 C  CA    . THR A 1 673 ? 93.511  44.164 25.605  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 673 THR A CA    1 
ATOM   5225 C  C     . THR A 1 673 ? 92.760  44.044 24.298  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 673 THR A C     1 
ATOM   5226 O  O     . THR A 1 673 ? 92.437  42.947 23.873  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 673 THR A O     1 
ATOM   5227 C  CB    . THR A 1 673 ? 92.617  43.541 26.656  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 673 THR A CB    1 
ATOM   5228 O  OG1   . THR A 1 673 ? 91.503  44.409 26.893  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 673 THR A OG1   1 
ATOM   5229 C  CG2   . THR A 1 673 ? 93.380  43.333 27.926  1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 673 THR A CG2   1 
ATOM   5230 N  N     . LYS A 1 674 ? 92.476  45.175 23.668  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 674 LYS A N     1 
ATOM   5231 C  CA    . LYS A 1 674 ? 91.737  45.186 22.423  1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 674 LYS A CA    1 
ATOM   5232 C  C     . LYS A 1 674 ? 90.371  44.585 22.675  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 674 LYS A C     1 
ATOM   5233 O  O     . LYS A 1 674 ? 90.019  43.545 22.099  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 674 LYS A O     1 
ATOM   5234 C  CB    . LYS A 1 674 ? 92.485  44.397 21.355  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 674 LYS A CB    1 
ATOM   5235 C  CG    . LYS A 1 674 ? 93.194  45.278 20.364  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 674 LYS A CG    1 
ATOM   5236 C  CD    . LYS A 1 674 ? 94.133  46.214 21.053  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 674 LYS A CD    1 
ATOM   5237 C  CE    . LYS A 1 674 ? 94.112  47.533 20.348  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 674 LYS A CE    1 
ATOM   5238 N  NZ    . LYS A 1 674 ? 94.289  47.332 18.874  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 674 LYS A NZ    1 
ATOM   5239 N  N     . THR A 1 675 ? 89.608  45.249 23.539  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 675 THR A N     1 
ATOM   5240 C  CA    . THR A 1 675 ? 88.272  44.796 23.904  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 675 THR A CA    1 
ATOM   5241 C  C     . THR A 1 675 ? 87.211  45.850 23.605  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 675 THR A C     1 
ATOM   5242 O  O     . THR A 1 675 ? 87.349  47.023 23.966  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 675 THR A O     1 
ATOM   5243 C  CB    . THR A 1 675 ? 88.202  44.435 25.389  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 675 THR A CB    1 
ATOM   5244 O  OG1   . THR A 1 675 ? 89.302  43.580 25.722  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 675 THR A OG1   1 
ATOM   5245 C  CG2   . THR A 1 675 ? 86.901  43.722 25.703  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 675 THR A CG2   1 
ATOM   5246 N  N     . PRO A 1 676 ? 86.170  45.460 22.865  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 676 PRO A N     1 
ATOM   5247 C  CA    . PRO A 1 676 ? 85.065  46.349 22.494  1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 676 PRO A CA    1 
ATOM   5248 C  C     . PRO A 1 676 ? 84.239  46.894 23.672  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 676 PRO A C     1 
ATOM   5249 O  O     . PRO A 1 676 ? 84.010  46.195 24.669  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 676 PRO A O     1 
ATOM   5250 C  CB    . PRO A 1 676 ? 84.233  45.480 21.550  1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 676 PRO A CB    1 
ATOM   5251 C  CG    . PRO A 1 676 ? 84.647  44.078 21.908  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 676 PRO A CG    1 
ATOM   5252 C  CD    . PRO A 1 676 ? 86.090  44.191 22.126  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 676 PRO A CD    1 
ATOM   5253 N  N     . GLU A 1 677 ? 83.794  48.150 23.529  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A N     1 
ATOM   5254 C  CA    . GLU A 1 677 ? 82.993  48.835 24.551  1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CA    1 
ATOM   5255 C  C     . GLU A 1 677 ? 81.489  48.586 24.368  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A C     1 
ATOM   5256 O  O     . GLU A 1 677 ? 80.673  49.521 24.297  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A O     1 
ATOM   5257 C  CB    . GLU A 1 677 ? 83.301  50.344 24.576  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CB    1 
ATOM   5258 C  CG    . GLU A 1 677 ? 82.781  51.038 25.841  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CG    1 
ATOM   5259 C  CD    . GLU A 1 677 ? 83.307  52.440 26.013  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CD    1 
ATOM   5260 O  OE1   . GLU A 1 677 ? 82.988  53.277 25.147  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE1   1 
ATOM   5261 O  OE2   . GLU A 1 677 ? 84.011  52.718 27.018  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE2   1 
ATOM   5262 N  N     . TYR A 1 678 ? 81.147  47.300 24.361  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A N     1 
ATOM   5263 C  CA    . TYR A 1 678 ? 79.787  46.815 24.192  1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A CA    1 
ATOM   5264 C  C     . TYR A 1 678 ? 78.767  47.402 25.182  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A C     1 
ATOM   5265 O  O     . TYR A 1 678 ? 77.565  47.302 24.943  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A O     1 
ATOM   5266 C  CB    . TYR A 1 678 ? 79.767  45.296 24.367  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A CB    1 
ATOM   5267 C  CG    . TYR A 1 678 ? 80.519  44.441 23.354  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A CG    1 
ATOM   5268 C  CD1   . TYR A 1 678 ? 80.068  44.306 22.029  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A CD1   1 
ATOM   5269 C  CD2   . TYR A 1 678 ? 81.571  43.629 23.773  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A CD2   1 
ATOM   5270 C  CE1   . TYR A 1 678 ? 80.630  43.373 21.162  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A CE1   1 
ATOM   5271 C  CE2   . TYR A 1 678 ? 82.141  42.691 22.926  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A CE2   1 
ATOM   5272 C  CZ    . TYR A 1 678 ? 81.669  42.553 21.620  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A CZ    1 
ATOM   5273 O  OH    . TYR A 1 678 ? 82.208  41.549 20.827  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 678 TYR A OH    1 
ATOM   5274 N  N     . LYS A 1 679 ? 79.232  47.990 26.286  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A N     1 
ATOM   5275 C  CA    . LYS A 1 679 ? 78.338  48.541 27.315  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CA    1 
ATOM   5276 C  C     . LYS A 1 679 ? 77.892  50.001 27.186  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A C     1 
ATOM   5277 O  O     . LYS A 1 679 ? 77.162  50.507 28.048  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A O     1 
ATOM   5278 C  CB    . LYS A 1 679 ? 78.948  48.348 28.712  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CB    1 
ATOM   5279 C  CG    . LYS A 1 679 ? 78.949  46.918 29.239  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CG    1 
ATOM   5280 C  CD    . LYS A 1 679 ? 77.603  46.527 29.798  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CD    1 
ATOM   5281 C  CE    . LYS A 1 679 ? 77.577  45.052 30.171  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A CE    1 
ATOM   5282 N  NZ    . LYS A 1 679 ? 77.866  44.178 29.002  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 679 LYS A NZ    1 
ATOM   5283 N  N     . TYR A 1 680 ? 78.325  50.691 26.140  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A N     1 
ATOM   5284 C  CA    . TYR A 1 680 ? 77.942  52.087 25.974  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A CA    1 
ATOM   5285 C  C     . TYR A 1 680 ? 77.836  52.388 24.490  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A C     1 
ATOM   5286 O  O     . TYR A 1 680 ? 78.831  52.353 23.763  1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A O     1 
ATOM   5287 C  CB    . TYR A 1 680 ? 78.986  53.002 26.638  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A CB    1 
ATOM   5288 C  CG    . TYR A 1 680 ? 78.462  54.360 27.070  1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A CG    1 
ATOM   5289 C  CD1   . TYR A 1 680 ? 78.290  55.402 26.149  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A CD1   1 
ATOM   5290 C  CD2   . TYR A 1 680 ? 78.126  54.605 28.410  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A CD2   1 
ATOM   5291 C  CE1   . TYR A 1 680 ? 77.794  56.645 26.552  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A CE1   1 
ATOM   5292 C  CE2   . TYR A 1 680 ? 77.632  55.842 28.825  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A CE2   1 
ATOM   5293 C  CZ    . TYR A 1 680 ? 77.465  56.852 27.890  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A CZ    1 
ATOM   5294 O  OH    . TYR A 1 680 ? 76.931  58.058 28.294  1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 680 TYR A OH    1 
ATOM   5295 N  N     . CYS A 1 681 ? 76.618  52.613 24.020  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 681 CYS A N     1 
ATOM   5296 C  CA    . CYS A 1 681 ? 76.419  52.939 22.620  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 681 CYS A CA    1 
ATOM   5297 C  C     . CYS A 1 681 ? 75.308  53.967 22.473  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 681 CYS A C     1 
ATOM   5298 O  O     . CYS A 1 681 ? 74.162  53.698 22.819  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 681 CYS A O     1 
ATOM   5299 C  CB    . CYS A 1 681 ? 76.104  51.691 21.812  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 681 CYS A CB    1 
ATOM   5300 S  SG    . CYS A 1 681 ? 75.702  52.052 20.082  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 681 CYS A SG    1 
ATOM   5301 N  N     . ALA A 1 682 ? 75.671  55.164 22.019  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A N     1 
ATOM   5302 C  CA    . ALA A 1 682 ? 74.735  56.268 21.825  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CA    1 
ATOM   5303 C  C     . ALA A 1 682 ? 73.727  55.887 20.752  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A C     1 
ATOM   5304 O  O     . ALA A 1 682 ? 74.097  55.676 19.588  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A O     1 
ATOM   5305 C  CB    . ALA A 1 682 ? 75.496  57.525 21.417  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CB    1 
ATOM   5306 N  N     . VAL A 1 683 ? 72.471  55.719 21.163  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 683 VAL A N     1 
ATOM   5307 C  CA    . VAL A 1 683 ? 71.409  55.327 20.244  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 683 VAL A CA    1 
ATOM   5308 C  C     . VAL A 1 683 ? 70.201  56.211 20.452  1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 683 VAL A C     1 
ATOM   5309 O  O     . VAL A 1 683 ? 70.055  56.868 21.493  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 683 VAL A O     1 
ATOM   5310 C  CB    . VAL A 1 683 ? 70.926  53.853 20.429  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 683 VAL A CB    1 
ATOM   5311 C  CG1   . VAL A 1 683 ? 72.051  52.880 20.282  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 683 VAL A CG1   1 
ATOM   5312 C  CG2   . VAL A 1 683 ? 70.230  53.697 21.757  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 683 VAL A CG2   1 
ATOM   5313 N  N     . ARG A 1 684 ? 69.269  56.076 19.515  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A N     1 
ATOM   5314 C  CA    . ARG A 1 684 ? 68.049  56.845 19.498  1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A CA    1 
ATOM   5315 C  C     . ARG A 1 684 ? 66.860  55.927 19.228  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A C     1 
ATOM   5316 O  O     . ARG A 1 684 ? 66.742  55.336 18.132  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A O     1 
ATOM   5317 C  CB    . ARG A 1 684 ? 68.198  57.825 18.385  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A CB    1 
ATOM   5318 C  CG    . ARG A 1 684 ? 67.002  58.592 18.018  1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A CG    1 
ATOM   5319 C  CD    . ARG A 1 684 ? 67.401  59.148 16.718  1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A CD    1 
ATOM   5320 N  NE    . ARG A 1 684 ? 66.604  60.279 16.310  1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A NE    1 
ATOM   5321 C  CZ    . ARG A 1 684 ? 66.391  60.555 15.036  1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A CZ    1 
ATOM   5322 N  NH1   . ARG A 1 684 ? 66.925  59.756 14.113  1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A NH1   1 
ATOM   5323 N  NH2   . ARG A 1 684 ? 65.670  61.638 14.706  1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 684 ARG A NH2   1 
ATOM   5324 N  N     . VAL A 1 685 ? 65.979  55.804 20.219  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 685 VAL A N     1 
ATOM   5325 C  CA    . VAL A 1 685 ? 64.814  54.931 20.092  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 685 VAL A CA    1 
ATOM   5326 C  C     . VAL A 1 685 ? 63.716  55.700 19.369  1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 685 VAL A C     1 
ATOM   5327 O  O     . VAL A 1 685 ? 63.432  56.851 19.700  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 685 VAL A O     1 
ATOM   5328 C  CB    . VAL A 1 685 ? 64.284  54.475 21.457  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 685 VAL A CB    1 
ATOM   5329 C  CG1   . VAL A 1 685 ? 63.414  53.232 21.283  1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 685 VAL A CG1   1 
ATOM   5330 C  CG2   . VAL A 1 685 ? 65.431  54.220 22.429  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 685 VAL A CG2   1 
ATOM   5331 N  N     . GLU A 1 686 ? 63.050  55.041 18.428  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A N     1 
ATOM   5332 C  CA    . GLU A 1 686 ? 61.998  55.705 17.680  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CA    1 
ATOM   5333 C  C     . GLU A 1 686 ? 60.782  54.818 17.582  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A C     1 
ATOM   5334 O  O     . GLU A 1 686 ? 60.906  53.650 17.241  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A O     1 
ATOM   5335 C  CB    . GLU A 1 686 ? 62.516  56.030 16.311  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CB    1 
ATOM   5336 C  CG    . GLU A 1 686 ? 63.853  56.686 16.385  1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CG    1 
ATOM   5337 C  CD    . GLU A 1 686 ? 64.576  56.585 15.065  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A CD    1 
ATOM   5338 O  OE1   . GLU A 1 686 ? 63.921  56.132 14.089  1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A OE1   1 
ATOM   5339 O  OE2   . GLU A 1 686 ? 65.777  56.944 15.024  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 686 GLU A OE2   1 
ATOM   5340 N  N     . PRO A 1 687 ? 59.584  55.360 17.859  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 687 PRO A N     1 
ATOM   5341 C  CA    . PRO A 1 687 ? 58.357  54.559 17.788  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 687 PRO A CA    1 
ATOM   5342 C  C     . PRO A 1 687 ? 58.004  54.110 16.375  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 687 PRO A C     1 
ATOM   5343 O  O     . PRO A 1 687 ? 58.628  54.516 15.392  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 687 PRO A O     1 
ATOM   5344 C  CB    . PRO A 1 687 ? 57.318  55.488 18.394  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 687 PRO A CB    1 
ATOM   5345 C  CG    . PRO A 1 687 ? 57.794  56.822 17.958  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 687 PRO A CG    1 
ATOM   5346 C  CD    . PRO A 1 687 ? 59.269  56.736 18.271  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 687 PRO A CD    1 
ATOM   5347 N  N     . ILE A 1 688 ? 57.006  53.249 16.287  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A N     1 
ATOM   5348 C  CA    . ILE A 1 688 ? 56.549  52.718 15.011  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CA    1 
ATOM   5349 C  C     . ILE A 1 688 ? 55.023  52.706 15.068  1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A C     1 
ATOM   5350 O  O     . ILE A 1 688 ? 54.443  51.967 15.879  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A O     1 
ATOM   5351 C  CB    . ILE A 1 688 ? 57.024  51.270 14.825  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CB    1 
ATOM   5352 C  CG1   . ILE A 1 688 ? 58.549  51.214 14.724  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CG1   1 
ATOM   5353 C  CG2   . ILE A 1 688 ? 56.323  50.619 13.625  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CG2   1 
ATOM   5354 C  CD1   . ILE A 1 688 ? 59.066  49.800 14.579  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 688 ILE A CD1   1 
ATOM   5355 N  N     . ALA A 1 689 ? 54.389  53.516 14.215  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 689 ALA A N     1 
ATOM   5356 C  CA    . ALA A 1 689 ? 52.923  53.588 14.186  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 689 ALA A CA    1 
ATOM   5357 C  C     . ALA A 1 689 ? 52.274  52.341 13.584  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 689 ALA A C     1 
ATOM   5358 O  O     . ALA A 1 689 ? 51.443  51.691 14.237  1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 689 ALA A O     1 
ATOM   5359 C  CB    . ALA A 1 689 ? 52.473  54.821 13.451  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 689 ALA A CB    1 
ATOM   5360 N  N     . ASP A 1 690 ? 52.642  51.990 12.350  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A N     1 
ATOM   5361 C  CA    . ASP A 1 690 ? 52.049  50.814 11.721  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A CA    1 
ATOM   5362 C  C     . ASP A 1 690 ? 52.600  49.480 12.249  1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A C     1 
ATOM   5363 O  O     . ASP A 1 690 ? 53.194  48.696 11.502  1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A O     1 
ATOM   5364 C  CB    . ASP A 1 690 ? 52.162  50.887 10.193  1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A CB    1 
ATOM   5365 C  CG    . ASP A 1 690 ? 51.232  49.887 9.480   1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A CG    1 
ATOM   5366 O  OD1   . ASP A 1 690 ? 50.333  49.305 10.133  1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A OD1   1 
ATOM   5367 O  OD2   . ASP A 1 690 ? 51.389  49.687 8.252   1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 690 ASP A OD2   1 
ATOM   5368 N  N     . GLN A 1 691 ? 52.330  49.194 13.521  1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 691 GLN A N     1 
ATOM   5369 C  CA    . GLN A 1 691 ? 52.794  47.959 14.157  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 691 GLN A CA    1 
ATOM   5370 C  C     . GLN A 1 691 ? 52.554  46.718 13.296  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 691 GLN A C     1 
ATOM   5371 O  O     . GLN A 1 691 ? 53.484  45.978 12.993  1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 691 GLN A O     1 
ATOM   5372 C  CB    . GLN A 1 691 ? 52.109  47.760 15.506  1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 691 GLN A CB    1 
ATOM   5373 C  CG    . GLN A 1 691 ? 52.504  48.751 16.568  1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 691 GLN A CG    1 
ATOM   5374 C  CD    . GLN A 1 691 ? 53.790  48.377 17.264  1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 691 GLN A CD    1 
ATOM   5375 O  OE1   . GLN A 1 691 ? 54.023  47.206 17.571  1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 691 GLN A OE1   1 
ATOM   5376 N  NE2   . GLN A 1 691 ? 54.639  49.374 17.519  1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 691 GLN A NE2   1 
ATOM   5377 N  N     . ARG A 1 692 ? 51.311  46.513 12.878  1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A N     1 
ATOM   5378 C  CA    . ARG A 1 692 ? 50.944  45.357 12.070  1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A CA    1 
ATOM   5379 C  C     . ARG A 1 692 ? 51.904  45.104 10.918  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A C     1 
ATOM   5380 O  O     . ARG A 1 692 ? 52.250  43.959 10.647  1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A O     1 
ATOM   5381 C  CB    . ARG A 1 692 ? 49.489  45.486 11.592  1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A CB    1 
ATOM   5382 C  CG    . ARG A 1 692 ? 48.491  45.406 12.757  1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A CG    1 
ATOM   5383 C  CD    . ARG A 1 692 ? 47.082  45.868 12.422  1.00 54.81 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A CD    1 
ATOM   5384 N  NE    . ARG A 1 692 ? 46.291  46.049 13.651  1.00 58.88 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A NE    1 
ATOM   5385 C  CZ    . ARG A 1 692 ? 45.067  46.585 13.711  1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A CZ    1 
ATOM   5386 N  NH1   . ARG A 1 692 ? 44.459  47.003 12.605  1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A NH1   1 
ATOM   5387 N  NH2   . ARG A 1 692 ? 44.458  46.730 14.887  1.00 58.34 ? ? ? ? ? ? 692 ARG A NH2   1 
ATOM   5388 N  N     . ALA A 1 693 ? 52.404  46.172 10.304  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 693 ALA A N     1 
ATOM   5389 C  CA    . ALA A 1 693 ? 53.341  46.037 9.189   1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 693 ALA A CA    1 
ATOM   5390 C  C     . ALA A 1 693 ? 54.741  45.673 9.678   1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 693 ALA A C     1 
ATOM   5391 O  O     . ALA A 1 693 ? 55.549  45.100 8.939   1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 693 ALA A O     1 
ATOM   5392 C  CB    . ALA A 1 693 ? 53.390  47.319 8.400   1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 693 ALA A CB    1 
ATOM   5393 N  N     . ALA A 1 694 ? 55.032  46.077 10.911  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 694 ALA A N     1 
ATOM   5394 C  CA    . ALA A 1 694 ? 56.310  45.808 11.558  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 694 ALA A CA    1 
ATOM   5395 C  C     . ALA A 1 694 ? 56.330  44.350 12.042  1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 694 ALA A C     1 
ATOM   5396 O  O     . ALA A 1 694 ? 57.343  43.646 11.955  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 694 ALA A O     1 
ATOM   5397 C  CB    . ALA A 1 694 ? 56.501  46.767 12.738  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 694 ALA A CB    1 
ATOM   5398 N  N     . GLU A 1 695 ? 55.179  43.898 12.511  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 695 GLU A N     1 
ATOM   5399 C  CA    . GLU A 1 695 ? 55.033  42.552 13.012  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 695 GLU A CA    1 
ATOM   5400 C  C     . GLU A 1 695 ? 55.262  41.522 11.903  1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 695 GLU A C     1 
ATOM   5401 O  O     . GLU A 1 695 ? 55.650  40.373 12.176  1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 695 GLU A O     1 
ATOM   5402 C  CB    . GLU A 1 695 ? 53.658  42.402 13.667  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 695 GLU A CB    1 
ATOM   5403 C  CG    . GLU A 1 695 ? 53.453  43.254 14.934  1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 695 GLU A CG    1 
ATOM   5404 C  CD    . GLU A 1 695 ? 54.083  42.643 16.186  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 695 GLU A CD    1 
ATOM   5405 O  OE1   . GLU A 1 695 ? 55.041  41.858 16.046  1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 695 GLU A OE1   1 
ATOM   5406 O  OE2   . GLU A 1 695 ? 53.625  42.942 17.315  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 695 GLU A OE2   1 
ATOM   5407 N  N     . GLN A 1 696 ? 55.028  41.937 10.657  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 696 GLN A N     1 
ATOM   5408 C  CA    . GLN A 1 696 ? 55.243  41.067 9.498   1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 696 GLN A CA    1 
ATOM   5409 C  C     . GLN A 1 696 ? 56.666  41.258 8.980   1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 696 GLN A C     1 
ATOM   5410 O  O     . GLN A 1 696 ? 57.167  40.424 8.214   1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 696 GLN A O     1 
ATOM   5411 C  CB    . GLN A 1 696 ? 54.262  41.370 8.369   1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 696 GLN A CB    1 
ATOM   5412 C  CG    . GLN A 1 696 ? 54.277  40.328 7.239   1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 696 GLN A CG    1 
ATOM   5413 C  CD    . GLN A 1 696 ? 53.510  39.043 7.570   1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 696 GLN A CD    1 
ATOM   5414 O  OE1   . GLN A 1 696 ? 53.677  38.024 6.904   1.00 43.02 ? ? ? ? ? ? 696 GLN A OE1   1 
ATOM   5415 N  NE2   . GLN A 1 696 ? 52.648  39.097 8.577   1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 696 GLN A NE2   1 
ATOM   5416 N  N     . TYR A 1 697 ? 57.293  42.371 9.371   1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A N     1 
ATOM   5417 C  CA    . TYR A 1 697 ? 58.671  42.659 8.973   1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A CA    1 
ATOM   5418 C  C     . TYR A 1 697 ? 59.586  41.694 9.737   1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A C     1 
ATOM   5419 O  O     . TYR A 1 697 ? 60.448  41.032 9.146   1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A O     1 
ATOM   5420 C  CB    . TYR A 1 697 ? 59.049  44.121 9.286   1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A CB    1 
ATOM   5421 C  CG    . TYR A 1 697 ? 60.446  44.509 8.827   1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A CG    1 
ATOM   5422 C  CD1   . TYR A 1 697 ? 60.773  44.527 7.470   1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A CD1   1 
ATOM   5423 C  CD2   . TYR A 1 697 ? 61.459  44.774 9.751   1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A CD2   1 
ATOM   5424 C  CE1   . TYR A 1 697 ? 62.079  44.783 7.048   1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A CE1   1 
ATOM   5425 C  CE2   . TYR A 1 697 ? 62.757  45.033 9.339   1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A CE2   1 
ATOM   5426 C  CZ    . TYR A 1 697 ? 63.062  45.027 7.988   1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A CZ    1 
ATOM   5427 O  OH    . TYR A 1 697 ? 64.359  45.202 7.576   1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 697 TYR A OH    1 
ATOM   5428 N  N     . VAL A 1 698 ? 59.383  41.618 11.051  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 698 VAL A N     1 
ATOM   5429 C  CA    . VAL A 1 698 ? 60.162  40.721 11.888  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 698 VAL A CA    1 
ATOM   5430 C  C     . VAL A 1 698 ? 60.007  39.315 11.321  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 698 VAL A C     1 
ATOM   5431 O  O     . VAL A 1 698 ? 61.003  38.629 11.083  1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 698 VAL A O     1 
ATOM   5432 C  CB    . VAL A 1 698 ? 59.676  40.739 13.347  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 698 VAL A CB    1 
ATOM   5433 C  CG1   . VAL A 1 698 ? 60.347  39.643 14.136  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 698 VAL A CG1   1 
ATOM   5434 C  CG2   . VAL A 1 698 ? 59.970  42.075 13.976  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 698 VAL A CG2   1 
ATOM   5435 N  N     . ILE A 1 699 ? 58.761  38.911 11.064  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 699 ILE A N     1 
ATOM   5436 C  CA    . ILE A 1 699 ? 58.481  37.591 10.496  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 699 ILE A CA    1 
ATOM   5437 C  C     . ILE A 1 699 ? 59.189  37.375 9.167   1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 699 ILE A C     1 
ATOM   5438 O  O     . ILE A 1 699 ? 60.044  36.504 9.052   1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 699 ILE A O     1 
ATOM   5439 C  CB    . ILE A 1 699 ? 56.974  37.345 10.299  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 699 ILE A CB    1 
ATOM   5440 C  CG1   . ILE A 1 699 ? 56.271  37.281 11.660  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 699 ILE A CG1   1 
ATOM   5441 C  CG2   . ILE A 1 699 ? 56.746  36.062 9.503   1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 699 ILE A CG2   1 
ATOM   5442 C  CD1   . ILE A 1 699 ? 54.898  36.665 11.602  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 699 ILE A CD1   1 
ATOM   5443 N  N     . ASP A 1 700 ? 58.872  38.186 8.172   1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 700 ASP A N     1 
ATOM   5444 C  CA    . ASP A 1 700 ? 59.515  38.035 6.874   1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 700 ASP A CA    1 
ATOM   5445 C  C     . ASP A 1 700 ? 61.038  37.993 6.976   1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 700 ASP A C     1 
ATOM   5446 O  O     . ASP A 1 700 ? 61.661  37.071 6.431   1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 700 ASP A O     1 
ATOM   5447 C  CB    . ASP A 1 700 ? 59.061  39.138 5.913   1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 700 ASP A CB    1 
ATOM   5448 C  CG    . ASP A 1 700 ? 57.581  39.059 5.600   1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 700 ASP A CG    1 
ATOM   5449 O  OD1   . ASP A 1 700 ? 56.983  37.980 5.799   1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 700 ASP A OD1   1 
ATOM   5450 O  OD2   . ASP A 1 700 ? 57.012  40.077 5.165   1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 700 ASP A OD2   1 
ATOM   5451 N  N     . GLU A 1 701 ? 61.615  38.953 7.713   1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A N     1 
ATOM   5452 C  CA    . GLU A 1 701 ? 63.069  39.060 7.935   1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CA    1 
ATOM   5453 C  C     . GLU A 1 701 ? 63.683  37.870 8.663   1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A C     1 
ATOM   5454 O  O     . GLU A 1 701 ? 64.850  37.526 8.445   1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A O     1 
ATOM   5455 C  CB    . GLU A 1 701 ? 63.400  40.329 8.710   1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CB    1 
ATOM   5456 C  CG    . GLU A 1 701 ? 63.301  41.602 7.878   1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CG    1 
ATOM   5457 C  CD    . GLU A 1 701 ? 64.265  41.615 6.699   1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A CD    1 
ATOM   5458 O  OE1   . GLU A 1 701 ? 65.491  41.691 6.935   1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A OE1   1 
ATOM   5459 O  OE2   . GLU A 1 701 ? 63.800  41.538 5.540   1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 701 GLU A OE2   1 
ATOM   5460 N  N     . TYR A 1 702 ? 62.906  37.258 9.547   1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A N     1 
ATOM   5461 C  CA    . TYR A 1 702 ? 63.366  36.101 10.289  1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A CA    1 
ATOM   5462 C  C     . TYR A 1 702 ? 63.333  34.913 9.345   1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A C     1 
ATOM   5463 O  O     . TYR A 1 702 ? 64.329  34.188 9.194   1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A O     1 
ATOM   5464 C  CB    . TYR A 1 702 ? 62.427  35.838 11.454  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A CB    1 
ATOM   5465 C  CG    . TYR A 1 702 ? 62.904  34.801 12.443  1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A CG    1 
ATOM   5466 C  CD1   . TYR A 1 702 ? 64.261  34.481 12.577  1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A CD1   1 
ATOM   5467 C  CD2   . TYR A 1 702 ? 61.997  34.185 13.296  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A CD2   1 
ATOM   5468 C  CE1   . TYR A 1 702 ? 64.682  33.578 13.546  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A CE1   1 
ATOM   5469 C  CE2   . TYR A 1 702 ? 62.404  33.289 14.257  1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A CE2   1 
ATOM   5470 C  CZ    . TYR A 1 702 ? 63.736  32.984 14.385  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A CZ    1 
ATOM   5471 O  OH    . TYR A 1 702 ? 64.096  32.076 15.356  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 702 TYR A OH    1 
ATOM   5472 N  N     . ASN A 1 703 ? 62.182  34.743 8.699   1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A N     1 
ATOM   5473 C  CA    . ASN A 1 703 ? 61.955  33.657 7.760   1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CA    1 
ATOM   5474 C  C     . ASN A 1 703 ? 63.007  33.659 6.637   1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A C     1 
ATOM   5475 O  O     . ASN A 1 703 ? 63.477  32.596 6.199   1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A O     1 
ATOM   5476 C  CB    . ASN A 1 703 ? 60.525  33.745 7.191   1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CB    1 
ATOM   5477 C  CG    . ASN A 1 703 ? 59.441  33.291 8.194   1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CG    1 
ATOM   5478 O  OD1   . ASN A 1 703 ? 59.351  33.789 9.317   1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A OD1   1 
ATOM   5479 N  ND2   . ASN A 1 703 ? 58.614  32.352 7.773   1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A ND2   1 
ATOM   5480 N  N     . LYS A 1 704 ? 63.373  34.849 6.171   1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 704 LYS A N     1 
ATOM   5481 C  CA    . LYS A 1 704 ? 64.388  34.983 5.128   1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 704 LYS A CA    1 
ATOM   5482 C  C     . LYS A 1 704 ? 65.692  34.370 5.634   1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 704 LYS A C     1 
ATOM   5483 O  O     . LYS A 1 704 ? 66.224  33.448 5.025   1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 704 LYS A O     1 
ATOM   5484 C  CB    . LYS A 1 704 ? 64.604  36.468 4.759   1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 704 LYS A CB    1 
ATOM   5485 C  CG    . LYS A 1 704 ? 63.478  37.060 3.933   1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 704 LYS A CG    1 
ATOM   5486 C  CD    . LYS A 1 704 ? 63.416  38.569 4.042   1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 704 LYS A CD    1 
ATOM   5487 C  CE    . LYS A 1 704 ? 62.153  39.125 3.353   1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 704 LYS A CE    1 
ATOM   5488 N  NZ    . LYS A 1 704 ? 61.768  40.521 3.791   1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 704 LYS A NZ    1 
ATOM   5489 N  N     . LEU A 1 705 ? 66.166  34.851 6.782   1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 705 LEU A N     1 
ATOM   5490 C  CA    . LEU A 1 705 ? 67.405  34.355 7.379   1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 705 LEU A CA    1 
ATOM   5491 C  C     . LEU A 1 705 ? 67.345  32.866 7.674   1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 705 LEU A C     1 
ATOM   5492 O  O     . LEU A 1 705 ? 68.319  32.155 7.447   1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 705 LEU A O     1 
ATOM   5493 C  CB    . LEU A 1 705 ? 67.739  35.111 8.679   1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 705 LEU A CB    1 
ATOM   5494 C  CG    . LEU A 1 705 ? 68.964  34.610 9.462   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 705 LEU A CG    1 
ATOM   5495 C  CD1   . LEU A 1 705 ? 70.224  35.011 8.735   1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 705 LEU A CD1   1 
ATOM   5496 C  CD2   . LEU A 1 705 ? 68.979  35.159 10.855  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 705 LEU A CD2   1 
ATOM   5497 N  N     . LYS A 1 706 ? 66.218  32.398 8.198   1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A N     1 
ATOM   5498 C  CA    . LYS A 1 706 ? 66.085  30.987 8.526   1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CA    1 
ATOM   5499 C  C     . LYS A 1 706 ? 66.140  30.089 7.304   1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A C     1 
ATOM   5500 O  O     . LYS A 1 706 ? 66.798  29.055 7.339   1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A O     1 
ATOM   5501 C  CB    . LYS A 1 706 ? 64.813  30.721 9.345   1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CB    1 
ATOM   5502 C  CG    . LYS A 1 706 ? 64.887  31.165 10.795  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CG    1 
ATOM   5503 C  CD    . LYS A 1 706 ? 63.505  31.307 11.428  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CD    1 
ATOM   5504 C  CE    . LYS A 1 706 ? 63.092  30.059 12.187  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CE    1 
ATOM   5505 N  NZ    . LYS A 1 706 ? 61.954  30.293 13.133  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A NZ    1 
ATOM   5506 N  N     . THR A 1 707 ? 65.473  30.476 6.219   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 707 THR A N     1 
ATOM   5507 C  CA    . THR A 1 707 ? 65.480  29.651 5.005   1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 707 THR A CA    1 
ATOM   5508 C  C     . THR A 1 707 ? 66.842  29.748 4.360   1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 707 THR A C     1 
ATOM   5509 O  O     . THR A 1 707 ? 67.393  28.754 3.915   1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 707 THR A O     1 
ATOM   5510 C  CB    . THR A 1 707 ? 64.432  30.089 3.989   1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 707 THR A CB    1 
ATOM   5511 O  OG1   . THR A 1 707 ? 64.679  31.442 3.638   1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 707 THR A OG1   1 
ATOM   5512 C  CG2   . THR A 1 707 ? 63.042  29.993 4.572   1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 707 THR A CG2   1 
ATOM   5513 N  N     . ARG A 1 708 ? 67.382  30.959 4.349   1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A N     1 
ATOM   5514 C  CA    . ARG A 1 708 ? 68.704  31.245 3.806   1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A CA    1 
ATOM   5515 C  C     . ARG A 1 708 ? 69.719  30.251 4.369   1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A C     1 
ATOM   5516 O  O     . ARG A 1 708 ? 70.322  29.456 3.626   1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A O     1 
ATOM   5517 C  CB    . ARG A 1 708 ? 69.124  32.662 4.212   1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A CB    1 
ATOM   5518 C  CG    . ARG A 1 708 ? 70.517  33.036 3.758   1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A CG    1 
ATOM   5519 C  CD    . ARG A 1 708 ? 71.084  34.191 4.533   1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A CD    1 
ATOM   5520 N  NE    . ARG A 1 708 ? 72.501  33.943 4.789   1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A NE    1 
ATOM   5521 C  CZ    . ARG A 1 708 ? 73.149  34.419 5.839   1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A CZ    1 
ATOM   5522 N  NH1   . ARG A 1 708 ? 72.498  35.166 6.725   1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A NH1   1 
ATOM   5523 N  NH2   . ARG A 1 708 ? 74.441  34.173 5.999   1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 708 ARG A NH2   1 
ATOM   5524 N  N     . LEU A 1 709 ? 69.904  30.330 5.689   1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 709 LEU A N     1 
ATOM   5525 C  CA    . LEU A 1 709 ? 70.801  29.462 6.433   1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 709 LEU A CA    1 
ATOM   5526 C  C     . LEU A 1 709 ? 70.468  28.006 6.206   1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 709 LEU A C     1 
ATOM   5527 O  O     . LEU A 1 709 ? 71.366  27.168 6.143   1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 709 LEU A O     1 
ATOM   5528 C  CB    . LEU A 1 709 ? 70.688  29.755 7.927   1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 709 LEU A CB    1 
ATOM   5529 C  CG    . LEU A 1 709 ? 71.414  30.992 8.444   1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 709 LEU A CG    1 
ATOM   5530 C  CD1   . LEU A 1 709 ? 71.019  31.272 9.882   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 709 LEU A CD1   1 
ATOM   5531 C  CD2   . LEU A 1 709 ? 72.926  30.813 8.286   1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 709 LEU A CD2   1 
ATOM   5532 N  N     . ARG A 1 710 ? 69.178  27.700 6.091   1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A N     1 
ATOM   5533 C  CA    . ARG A 1 710 ? 68.725  26.326 5.882   1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A CA    1 
ATOM   5534 C  C     . ARG A 1 710 ? 69.145  25.721 4.534   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A C     1 
ATOM   5535 O  O     . ARG A 1 710 ? 69.599  24.578 4.450   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A O     1 
ATOM   5536 C  CB    . ARG A 1 710 ? 67.222  26.266 6.031   1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A CB    1 
ATOM   5537 C  CG    . ARG A 1 710 ? 66.710  24.893 6.272   1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A CG    1 
ATOM   5538 C  CD    . ARG A 1 710 ? 65.232  24.918 6.504   1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A CD    1 
ATOM   5539 N  NE    . ARG A 1 710 ? 64.676  23.632 6.124   1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A NE    1 
ATOM   5540 C  CZ    . ARG A 1 710 ? 64.459  22.633 6.967   1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A CZ    1 
ATOM   5541 N  NH1   . ARG A 1 710 ? 64.738  22.773 8.258   1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A NH1   1 
ATOM   5542 N  NH2   . ARG A 1 710 ? 64.005  21.476 6.499   1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 710 ARG A NH2   1 
ATOM   5543 N  N     . GLU A 1 711 ? 69.011  26.508 3.483   1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 711 GLU A N     1 
ATOM   5544 C  CA    . GLU A 1 711 ? 69.390  26.070 2.163   1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 711 GLU A CA    1 
ATOM   5545 C  C     . GLU A 1 711 ? 70.884  25.786 2.118   1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 711 GLU A C     1 
ATOM   5546 O  O     . GLU A 1 711 ? 71.305  24.834 1.489   1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 711 GLU A O     1 
ATOM   5547 C  CB    . GLU A 1 711 ? 68.997  27.133 1.127   1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 711 GLU A CB    1 
ATOM   5548 C  CG    . GLU A 1 711 ? 67.482  27.307 0.974   1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 711 GLU A CG    1 
ATOM   5549 C  CD    . GLU A 1 711 ? 67.079  28.457 0.053   1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 711 GLU A CD    1 
ATOM   5550 O  OE1   . GLU A 1 711 ? 67.932  29.313 -0.285  1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 711 GLU A OE1   1 
ATOM   5551 O  OE2   . GLU A 1 711 ? 65.890  28.518 -0.332  1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 711 GLU A OE2   1 
ATOM   5552 N  N     . ALA A 1 712 ? 71.677  26.592 2.815   1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 712 ALA A N     1 
ATOM   5553 C  CA    . ALA A 1 712 ? 73.134  26.425 2.845   1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 712 ALA A CA    1 
ATOM   5554 C  C     . ALA A 1 712 ? 73.545  25.161 3.559   1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 712 ALA A C     1 
ATOM   5555 O  O     . ALA A 1 712 ? 74.538  24.528 3.211   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 712 ALA A O     1 
ATOM   5556 C  CB    . ALA A 1 712 ? 73.780  27.603 3.530   1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 712 ALA A CB    1 
ATOM   5557 N  N     . ALA A 1 713 ? 72.812  24.824 4.607   1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 713 ALA A N     1 
ATOM   5558 C  CA    . ALA A 1 713 ? 73.148  23.650 5.365   1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 713 ALA A CA    1 
ATOM   5559 C  C     . ALA A 1 713 ? 72.687  22.379 4.698   1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 713 ALA A C     1 
ATOM   5560 O  O     . ALA A 1 713 ? 73.465  21.433 4.551   1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 713 ALA A O     1 
ATOM   5561 C  CB    . ALA A 1 713 ? 72.576  23.750 6.760   1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 713 ALA A CB    1 
ATOM   5562 N  N     . LEU A 1 714 ? 71.443  22.391 4.234   1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 714 LEU A N     1 
ATOM   5563 C  CA    . LEU A 1 714 ? 70.840  21.209 3.628   1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 714 LEU A CA    1 
ATOM   5564 C  C     . LEU A 1 714 ? 70.815  21.158 2.101   1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 714 LEU A C     1 
ATOM   5565 O  O     . LEU A 1 714 ? 69.831  20.673 1.533   1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 714 LEU A O     1 
ATOM   5566 C  CB    . LEU A 1 714 ? 69.412  21.013 4.186   1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 714 LEU A CB    1 
ATOM   5567 C  CG    . LEU A 1 714 ? 69.132  21.197 5.699   1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 714 LEU A CG    1 
ATOM   5568 C  CD1   . LEU A 1 714 ? 67.673  20.831 5.999   1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 714 LEU A CD1   1 
ATOM   5569 C  CD2   . LEU A 1 714 ? 70.053  20.351 6.569   1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 714 LEU A CD2   1 
ATOM   5570 N  N     . ALA A 1 715 ? 71.907  21.565 1.445   1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 715 ALA A N     1 
ATOM   5571 C  CA    . ALA A 1 715 ? 71.994  21.543 -0.020  1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 715 ALA A CA    1 
ATOM   5572 C  C     . ALA A 1 715 ? 73.346  20.992 -0.510  1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 715 ALA A C     1 
ATOM   5573 O  O     . ALA A 1 715 ? 73.399  20.392 -1.624  1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 715 ALA A O     1 
ATOM   5574 C  CB    . ALA A 1 715 ? 71.762  22.950 -0.589  1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 715 ALA A CB    1 
ATOM   5575 O  OXT   . ALA A 1 715 ? 74.332  21.146 0.246   1.00 44.19 ? ? ? ? ? ? 715 ALA A OXT   1 
HETATM 5576 FE FE1   . SF4 B 2 .   ? 72.707  27.217 34.534  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 800 SF4 A FE1   1 
HETATM 5577 FE FE2   . SF4 B 2 .   ? 74.494  25.674 33.185  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 800 SF4 A FE2   1 
HETATM 5578 FE FE3   . SF4 B 2 .   ? 74.740  25.762 35.860  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 800 SF4 A FE3   1 
HETATM 5579 FE FE4   . SF4 B 2 .   ? 75.077  27.921 34.299  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 800 SF4 A FE4   1 
HETATM 5580 S  S1    . SF4 B 2 .   ? 76.400  26.011 34.379  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 800 SF4 A S1    1 
HETATM 5581 S  S2    . SF4 B 2 .   ? 73.999  27.980 36.255  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 800 SF4 A S2    1 
HETATM 5582 S  S3    . SF4 B 2 .   ? 73.679  27.650 32.472  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 800 SF4 A S3    1 
HETATM 5583 S  S4    . SF4 B 2 .   ? 72.941  24.932 34.687  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 800 SF4 A S4    1 
HETATM 5584 P  PB    . MGD C 3 .   ? 79.057  31.483 21.133  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A PB    1 
HETATM 5585 O  O1B   . MGD C 3 .   ? 77.921  32.301 20.718  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A O1B   1 
HETATM 5586 O  O2B   . MGD C 3 .   ? 78.885  30.532 22.269  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A O2B   1 
HETATM 5587 O  O3B   . MGD C 3 .   ? 80.167  32.586 21.396  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A O3B   1 
HETATM 5588 O  O3A   . MGD C 3 .   ? 80.794  35.057 21.501  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A O3A   1 
HETATM 5589 P  PA    . MGD C 3 .   ? 80.486  33.857 20.483  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A PA    1 
HETATM 5590 O  O1A   . MGD C 3 .   ? 81.715  33.611 19.686  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A O1A   1 
HETATM 5591 O  O2A   . MGD C 3 .   ? 79.280  34.152 19.732  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A O2A   1 
HETATM 5592 O  "O5'" . MGD C 3 .   ? 79.648  30.698 19.862  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A "O5'" 1 
HETATM 5593 C  "C5'" . MGD C 3 .   ? 79.940  29.302 19.954  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A "C5'" 1 
HETATM 5594 C  "C4'" . MGD C 3 .   ? 79.979  28.727 18.548  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A "C4'" 1 
HETATM 5595 O  "O4'" . MGD C 3 .   ? 80.630  27.467 18.576  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A "O4'" 1 
HETATM 5596 C  "C3'" . MGD C 3 .   ? 78.574  28.495 17.969  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A "C3'" 1 
HETATM 5597 O  "O3'" . MGD C 3 .   ? 78.580  28.593 16.537  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A "O3'" 1 
HETATM 5598 C  "C2'" . MGD C 3 .   ? 78.317  27.039 18.394  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A "C2'" 1 
HETATM 5599 O  "O2'" . MGD C 3 .   ? 77.345  26.442 17.515  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A "O2'" 1 
HETATM 5600 C  "C1'" . MGD C 3 .   ? 79.714  26.455 18.189  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A "C1'" 1 
HETATM 5601 N  N9    . MGD C 3 .   ? 80.018  25.253 18.960  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N9    1 
HETATM 5602 C  C8    . MGD C 3 .   ? 79.511  24.729 20.142  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C8    1 
HETATM 5603 N  N7    . MGD C 3 .   ? 80.119  23.628 20.555  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N7    1 
HETATM 5604 C  C5    . MGD C 3 .   ? 81.078  23.416 19.578  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C5    1 
HETATM 5605 C  C6    . MGD C 3 .   ? 82.033  22.405 19.430  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C6    1 
HETATM 5606 O  O6    . MGD C 3 .   ? 82.139  21.418 20.151  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A O6    1 
HETATM 5607 N  N1    . MGD C 3 .   ? 82.803  22.558 18.307  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N1    1 
HETATM 5608 C  C2    . MGD C 3 .   ? 82.693  23.571 17.400  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C2    1 
HETATM 5609 N  N2    . MGD C 3 .   ? 83.511  23.523 16.371  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N2    1 
HETATM 5610 N  N3    . MGD C 3 .   ? 81.797  24.537 17.519  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N3    1 
HETATM 5611 C  C4    . MGD C 3 .   ? 81.024  24.406 18.612  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C4    1 
HETATM 5612 C  C10   . MGD C 3 .   ? 80.188  35.356 22.733  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C10   1 
HETATM 5613 C  C11   . MGD C 3 .   ? 80.685  36.788 23.001  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C11   1 
HETATM 5614 O  O11   . MGD C 3 .   ? 79.720  37.773 22.718  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A O11   1 
HETATM 5615 C  C12   . MGD C 3 .   ? 81.136  36.989 24.427  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C12   1 
HETATM 5616 S  S12   . MGD C 3 .   ? 81.566  35.623 25.445  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A S12   1 
HETATM 5617 C  C13   . MGD C 3 .   ? 81.116  38.256 24.997  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C13   1 
HETATM 5618 S  S13   . MGD C 3 .   ? 81.729  38.407 26.652  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A S13   1 
HETATM 5619 C  C14   . MGD C 3 .   ? 80.617  39.460 24.219  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C14   1 
HETATM 5620 N  N15   . MGD C 3 .   ? 79.463  39.983 24.917  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N15   1 
HETATM 5621 C  C16   . MGD C 3 .   ? 78.720  40.882 24.201  1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C16   1 
HETATM 5622 C  C17   . MGD C 3 .   ? 77.932  41.827 24.882  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C17   1 
HETATM 5623 O  O17   . MGD C 3 .   ? 77.936  41.898 26.105  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A O17   1 
HETATM 5624 N  N18   . MGD C 3 .   ? 77.180  42.691 24.111  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N18   1 
HETATM 5625 C  C19   . MGD C 3 .   ? 77.175  42.665 22.742  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C19   1 
HETATM 5626 N  N19   . MGD C 3 .   ? 76.335  43.470 22.081  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N19   1 
HETATM 5627 N  N20   . MGD C 3 .   ? 77.931  41.777 22.110  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N20   1 
HETATM 5628 C  C21   . MGD C 3 .   ? 78.702  40.874 22.779  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C21   1 
HETATM 5629 N  N22   . MGD C 3 .   ? 79.445  39.989 22.050  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A N22   1 
HETATM 5630 C  C23   . MGD C 3 .   ? 80.282  39.058 22.798  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 801 MGD A C23   1 
HETATM 5631 P  PB    . MGD D 3 .   ? 76.352  41.696 31.651  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A PB    1 
HETATM 5632 O  O1B   . MGD D 3 .   ? 75.056  41.170 32.039  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A O1B   1 
HETATM 5633 O  O2B   . MGD D 3 .   ? 76.663  41.892 30.210  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A O2B   1 
HETATM 5634 O  O3B   . MGD D 3 .   ? 77.460  40.710 32.197  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A O3B   1 
HETATM 5635 O  O3A   . MGD D 3 .   ? 77.610  38.347 32.758  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A O3A   1 
HETATM 5636 P  PA    . MGD D 3 .   ? 77.633  39.767 33.462  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A PA    1 
HETATM 5637 O  O1A   . MGD D 3 .   ? 78.998  40.069 33.994  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A O1A   1 
HETATM 5638 O  O2A   . MGD D 3 .   ? 76.457  39.952 34.347  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A O2A   1 
HETATM 5639 O  "O5'" . MGD D 3 .   ? 76.609  43.044 32.452  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A "O5'" 1 
HETATM 5640 C  "C5'" . MGD D 3 .   ? 76.720  43.061 33.863  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A "C5'" 1 
HETATM 5641 C  "C4'" . MGD D 3 .   ? 76.171  44.346 34.422  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A "C4'" 1 
HETATM 5642 O  "O4'" . MGD D 3 .   ? 77.000  45.456 34.195  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A "O4'" 1 
HETATM 5643 C  "C3'" . MGD D 3 .   ? 74.841  44.686 33.771  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A "C3'" 1 
HETATM 5644 O  "O3'" . MGD D 3 .   ? 73.841  44.494 34.758  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A "O3'" 1 
HETATM 5645 C  "C2'" . MGD D 3 .   ? 74.989  46.165 33.374  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A "C2'" 1 
HETATM 5646 O  "O2'" . MGD D 3 .   ? 73.848  46.980 33.699  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A "O2'" 1 
HETATM 5647 C  "C1'" . MGD D 3 .   ? 76.129  46.571 34.261  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A "C1'" 1 
HETATM 5648 N  N9    . MGD D 3 .   ? 76.695  47.885 33.835  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N9    1 
HETATM 5649 C  C8    . MGD D 3 .   ? 76.501  48.611 32.675  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C8    1 
HETATM 5650 N  N7    . MGD D 3 .   ? 77.144  49.758 32.686  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N7    1 
HETATM 5651 C  C5    . MGD D 3 .   ? 77.797  49.778 33.924  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C5    1 
HETATM 5652 C  C6    . MGD D 3 .   ? 78.643  50.735 34.532  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C6    1 
HETATM 5653 O  O6    . MGD D 3 .   ? 79.020  51.771 33.961  1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A O6    1 
HETATM 5654 N  N1    . MGD D 3 .   ? 79.079  50.398 35.798  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N1    1 
HETATM 5655 C  C2    . MGD D 3 .   ? 78.728  49.233 36.424  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C2    1 
HETATM 5656 N  N2    . MGD D 3 .   ? 79.173  48.973 37.656  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N2    1 
HETATM 5657 N  N3    . MGD D 3 .   ? 77.945  48.358 35.831  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N3    1 
HETATM 5658 C  C4    . MGD D 3 .   ? 77.516  48.661 34.614  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C4    1 
HETATM 5659 C  C10   . MGD D 3 .   ? 78.463  38.088 31.653  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C10   1 
HETATM 5660 C  C11   . MGD D 3 .   ? 78.548  36.588 31.399  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C11   1 
HETATM 5661 O  O11   . MGD D 3 .   ? 77.241  36.029 31.265  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A O11   1 
HETATM 5662 C  C12   . MGD D 3 .   ? 79.376  36.268 30.158  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C12   1 
HETATM 5663 S  S12   . MGD D 3 .   ? 80.927  37.086 29.902  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A S12   1 
HETATM 5664 C  C13   . MGD D 3 .   ? 78.937  35.257 29.269  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C13   1 
HETATM 5665 S  S13   . MGD D 3 .   ? 79.812  34.934 27.768  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A S13   1 
HETATM 5666 C  C14   . MGD D 3 .   ? 77.665  34.484 29.564  1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C14   1 
HETATM 5667 N  N15   . MGD D 3 .   ? 76.599  34.947 28.694  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N15   1 
HETATM 5668 C  C16   . MGD D 3 .   ? 75.327  34.585 29.088  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C16   1 
HETATM 5669 C  C17   . MGD D 3 .   ? 74.235  34.677 28.161  1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C17   1 
HETATM 5670 O  O17   . MGD D 3 .   ? 74.401  34.871 26.952  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A O17   1 
HETATM 5671 N  N18   . MGD D 3 .   ? 72.977  34.361 28.661  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N18   1 
HETATM 5672 C  C19   . MGD D 3 .   ? 72.792  33.964 29.960  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C19   1 
HETATM 5673 N  N19   . MGD D 3 .   ? 71.579  33.792 30.442  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N19   1 
HETATM 5674 N  N20   . MGD D 3 .   ? 73.819  33.856 30.785  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N20   1 
HETATM 5675 C  C21   . MGD D 3 .   ? 75.086  34.165 30.402  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C21   1 
HETATM 5676 N  N22   . MGD D 3 .   ? 76.093  34.017 31.309  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A N22   1 
HETATM 5677 C  C23   . MGD D 3 .   ? 77.332  34.675 30.988  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 802 MGD A C23   1 
HETATM 5678 MO MO    . 6MO E 4 .   ? 81.790  36.367 27.811  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 803 6MO A MO    1 
HETATM 5679 O  O     . HOH F 5 .   ? 81.358  38.259 34.297  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O     1 
HETATM 5680 O  O     . HOH F 5 .   ? 80.409  21.561 39.837  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O     1 
HETATM 5681 O  O     . HOH F 5 .   ? 80.037  14.428 6.768   1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O     1 
HETATM 5682 O  O     . HOH F 5 .   ? 95.810  16.515 1.749   1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O     1 
HETATM 5683 O  O     . HOH F 5 .   ? 84.522  59.799 54.567  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O     1 
HETATM 5684 O  O     . HOH F 5 .   ? 87.359  45.090 54.214  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O     1 
HETATM 5685 O  O     . HOH F 5 .   ? 87.324  41.864 47.800  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O     1 
HETATM 5686 O  O     . HOH F 5 .   ? 84.945  29.168 31.957  1.00 4.52  ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O     1 
HETATM 5687 O  O     . HOH F 5 .   ? 105.599 29.979 19.702  1.00 2.74  ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O     1 
HETATM 5688 O  O     . HOH F 5 .   ? 94.045  40.256 3.432   1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O     1 
HETATM 5689 O  O     . HOH F 5 .   ? 80.072  29.504 14.018  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O     1 
HETATM 5690 O  O     . HOH F 5 .   ? 84.836  18.132 19.331  1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O     1 
HETATM 5691 O  O     . HOH F 5 .   ? 79.214  15.100 26.489  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O     1 
HETATM 5692 O  O     . HOH F 5 .   ? 85.303  16.223 37.244  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O     1 
HETATM 5693 O  O     . HOH F 5 .   ? 93.303  13.363 13.527  1.00 67.43 ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O     1 
HETATM 5694 O  O     . HOH F 5 .   ? 73.450  13.032 18.238  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O     1 
HETATM 5695 O  O     . HOH F 5 .   ? 84.144  22.916 34.781  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O     1 
HETATM 5696 O  O     . HOH F 5 .   ? 80.161  25.175 32.892  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O     1 
HETATM 5697 O  O     . HOH F 5 .   ? 83.181  25.080 33.483  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O     1 
HETATM 5698 O  O     . HOH F 5 .   ? 61.014  34.591 30.958  1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O     1 
HETATM 5699 O  O     . HOH F 5 .   ? 76.138  20.713 6.701   1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O     1 
HETATM 5700 O  O     . HOH F 5 .   ? 89.195  32.135 37.198  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O     1 
HETATM 5701 O  O     . HOH F 5 .   ? 96.026  47.595 41.456  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O     1 
HETATM 5702 O  O     . HOH F 5 .   ? 71.793  20.954 28.676  1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O     1 
HETATM 5703 O  O     . HOH F 5 .   ? 78.456  21.815 22.410  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O     1 
HETATM 5704 O  O     . HOH F 5 .   ? 81.931  18.796 40.832  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O     1 
HETATM 5705 O  O     . HOH F 5 .   ? 66.609  29.986 36.766  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O     1 
HETATM 5706 O  O     . HOH F 5 .   ? 73.469  31.792 33.224  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O     1 
HETATM 5707 O  O     . HOH F 5 .   ? 69.227  21.216 17.131  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O     1 
HETATM 5708 O  O     . HOH F 5 .   ? 69.221  22.034 14.334  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O     1 
HETATM 5709 O  O     . HOH F 5 .   ? 84.183  15.210 -2.572  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O     1 
HETATM 5710 O  O     . HOH F 5 .   ? 92.218  21.801 -4.426  1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O     1 
HETATM 5711 O  O     . HOH F 5 .   ? 103.031 18.676 1.949   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O     1 
HETATM 5712 O  O     . HOH F 5 .   ? 86.353  24.497 24.797  1.00 3.06  ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O     1 
HETATM 5713 O  O     . HOH F 5 .   ? 83.312  25.051 21.182  1.00 5.33  ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O     1 
HETATM 5714 O  O     . HOH F 5 .   ? 93.413  37.027 41.122  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O     1 
HETATM 5715 O  O     . HOH F 5 .   ? 82.906  29.098 51.494  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O     1 
HETATM 5716 O  O     . HOH F 5 .   ? 84.229  53.557 33.137  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O     1 
HETATM 5717 O  O     . HOH F 5 .   ? 98.424  38.024 53.239  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 842 HOH A O     1 
HETATM 5718 O  O     . HOH F 5 .   ? 95.864  38.614 54.007  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O     1 
HETATM 5719 O  O     . HOH F 5 .   ? 102.563 40.068 48.952  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O     1 
HETATM 5720 O  O     . HOH F 5 .   ? 100.493 59.810 41.470  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 845 HOH A O     1 
HETATM 5721 O  O     . HOH F 5 .   ? 102.373 32.398 34.442  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 846 HOH A O     1 
HETATM 5722 O  O     . HOH F 5 .   ? 108.842 20.842 34.381  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 847 HOH A O     1 
HETATM 5723 O  O     . HOH F 5 .   ? 110.752 19.771 26.373  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 848 HOH A O     1 
HETATM 5724 O  O     . HOH F 5 .   ? 82.603  36.078 18.419  1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 849 HOH A O     1 
HETATM 5725 O  O     . HOH F 5 .   ? 76.248  29.368 20.638  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 850 HOH A O     1 
HETATM 5726 O  O     . HOH F 5 .   ? 87.890  44.598 7.256   1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 851 HOH A O     1 
HETATM 5727 O  O     . HOH F 5 .   ? 88.009  11.374 24.095  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 852 HOH A O     1 
HETATM 5728 O  O     . HOH F 5 .   ? 84.724  26.415 44.249  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 853 HOH A O     1 
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A 1 506 ARG 506 506 506 ARG ARG A . n 
A 1 507 HIS 507 507 507 HIS HIS A . n 
A 1 508 LEU 508 508 508 LEU LEU A . n 
A 1 509 CYS 509 509 509 CYS CYS A . n 
A 1 510 PRO 510 510 510 PRO PRO A . n 
A 1 511 ASP 511 511 511 ASP ASP A . n 
A 1 512 PHE 512 512 512 PHE PHE A . n 
A 1 513 TYR 513 513 513 TYR TYR A . n 
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A 1 515 ALA 515 515 515 ALA ALA A . n 
A 1 516 THR 516 516 516 THR THR A . n 
A 1 517 TYR 517 517 517 TYR TYR A . n 
A 1 518 GLU 518 518 518 GLU GLU A . n 
A 1 519 LYS 519 519 519 LYS LYS A . n 
A 1 520 MET 520 520 520 MET MET A . n 
A 1 521 GLY 521 521 521 GLY GLY A . n 
A 1 522 GLU 522 522 522 GLU GLU A . n 
A 1 523 LEU 523 523 523 LEU LEU A . n 
A 1 524 GLY 524 524 524 GLY GLY A . n 
A 1 525 PHE 525 525 525 PHE PHE A . n 
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A 1 529 PRO 529 529 529 PRO PRO A . n 
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A 1 558 PHE 558 558 558 PHE PHE A . n 
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A 1 595 CYS 595 595 595 CYS CYS A . n 
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A 1 600 ALA 600 600 600 ALA ALA A . n 
A 1 601 LEU 601 601 601 LEU LEU A . n 
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A 1 603 ASP 603 603 603 ASP ASP A . n 
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A 1 607 TYR 607 607 607 TYR TYR A . n 
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A 1 610 ILE 610 610 610 ILE ILE A . n 
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A 1 620 ILE 620 620 620 ILE ILE A . n 
A 1 621 GLU 621 621 621 GLU GLU A . n 
A 1 622 ASP 622 622 622 ASP ASP A . n 
A 1 623 GLU 623 623 623 GLU GLU A . n 
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A 1 636 ILE 636 636 636 ILE ILE A . n 
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A 1 676 PRO 676 676 676 PRO PRO A . n 
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A 1 681 CYS 681 681 681 CYS CYS A . n 
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A 1 686 GLU 686 686 686 GLU GLU A . n 
A 1 687 PRO 687 687 687 PRO PRO A . n 
A 1 688 ILE 688 688 688 ILE ILE A . n 
A 1 689 ALA 689 689 689 ALA ALA A . n 
A 1 690 ASP 690 690 690 ASP ASP A . n 
A 1 691 GLN 691 691 691 GLN GLN A . n 
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A 1 695 GLU 695 695 695 GLU GLU A . n 
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A 1 697 TYR 697 697 697 TYR TYR A . n 
A 1 698 VAL 698 698 698 VAL VAL A . n 
A 1 699 ILE 699 699 699 ILE ILE A . n 
A 1 700 ASP 700 700 700 ASP ASP A . n 
A 1 701 GLU 701 701 701 GLU GLU A . n 
A 1 702 TYR 702 702 702 TYR TYR A . n 
A 1 703 ASN 703 703 703 ASN ASN A . n 
A 1 704 LYS 704 704 704 LYS LYS A . n 
A 1 705 LEU 705 705 705 LEU LEU A . n 
A 1 706 LYS 706 706 706 LYS LYS A . n 
A 1 707 THR 707 707 707 THR THR A . n 
A 1 708 ARG 708 708 708 ARG ARG A . n 
A 1 709 LEU 709 709 709 LEU LEU A . n 
A 1 710 ARG 710 710 710 ARG ARG A . n 
A 1 711 GLU 711 711 711 GLU GLU A . n 
A 1 712 ALA 712 712 712 ALA ALA A . n 
A 1 713 ALA 713 713 713 ALA ALA A . n 
A 1 714 LEU 714 714 714 LEU LEU A . n 
A 1 715 ALA 715 715 715 ALA ALA A . n 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
X-PLOR 'model building' 3.1 ? 1 
X-PLOR refinement       3.1 ? 2 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.details 
1FDO 2007-03-17 3 100 ?                                   
1FDO 2008-03-24 3 2   'compliance with PDB format V.3.15' 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C,D,E,F 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B 2 SF4 1  800 800 SF4 FS4 A . 
C 3 MGD 1  801 801 MGD MGD A . 
D 3 MGD 1  802 802 MGD MGD A . 
E 4 6MO 1  803 803 6MO 6MO A . 
F 5 HOH 1  804 1   HOH HOH A . 
F 5 HOH 2  805 2   HOH HOH A . 
F 5 HOH 3  806 3   HOH HOH A . 
F 5 HOH 4  807 4   HOH HOH A . 
F 5 HOH 5  808 5   HOH HOH A . 
F 5 HOH 6  809 6   HOH HOH A . 
F 5 HOH 7  810 7   HOH HOH A . 
F 5 HOH 8  811 8   HOH HOH A . 
F 5 HOH 9  812 9   HOH HOH A . 
F 5 HOH 10 813 11  HOH HOH A . 
F 5 HOH 11 814 12  HOH HOH A . 
F 5 HOH 12 815 13  HOH HOH A . 
F 5 HOH 13 816 14  HOH HOH A . 
F 5 HOH 14 817 15  HOH HOH A . 
F 5 HOH 15 818 16  HOH HOH A . 
F 5 HOH 16 819 17  HOH HOH A . 
F 5 HOH 17 820 18  HOH HOH A . 
F 5 HOH 18 821 19  HOH HOH A . 
F 5 HOH 19 822 20  HOH HOH A . 
F 5 HOH 20 823 21  HOH HOH A . 
F 5 HOH 21 824 22  HOH HOH A . 
F 5 HOH 22 825 23  HOH HOH A . 
F 5 HOH 23 826 25  HOH HOH A . 
F 5 HOH 24 827 26  HOH HOH A . 
F 5 HOH 25 828 27  HOH HOH A . 
F 5 HOH 26 829 28  HOH HOH A . 
F 5 HOH 27 830 29  HOH HOH A . 
F 5 HOH 28 831 30  HOH HOH A . 
F 5 HOH 29 832 31  HOH HOH A . 
F 5 HOH 30 833 32  HOH HOH A . 
F 5 HOH 31 834 33  HOH HOH A . 
F 5 HOH 32 835 34  HOH HOH A . 
F 5 HOH 33 836 35  HOH HOH A . 
F 5 HOH 34 837 36  HOH HOH A . 
F 5 HOH 35 838 37  HOH HOH A . 
F 5 HOH 36 839 38  HOH HOH A . 
F 5 HOH 37 840 39  HOH HOH A . 
F 5 HOH 38 841 40  HOH HOH A . 
F 5 HOH 39 842 41  HOH HOH A . 
F 5 HOH 40 843 42  HOH HOH A . 
F 5 HOH 41 844 43  HOH HOH A . 
F 5 HOH 42 845 44  HOH HOH A . 
F 5 HOH 43 846 47  HOH HOH A . 
F 5 HOH 44 847 48  HOH HOH A . 
F 5 HOH 45 848 49  HOH HOH A . 
F 5 HOH 46 849 50  HOH HOH A . 
F 5 HOH 47 850 51  HOH HOH A . 
F 5 HOH 48 851 52  HOH HOH A . 
F 5 HOH 49 852 53  HOH HOH A . 
F 5 HOH 50 853 54  HOH HOH A . 
F 5 HOH 51 854 55  HOH HOH A . 
F 5 HOH 52 855 56  HOH HOH A . 
F 5 HOH 53 856 57  HOH HOH A . 
F 5 HOH 54 857 58  HOH HOH A . 
F 5 HOH 55 858 59  HOH HOH A . 
F 5 HOH 56 859 61  HOH HOH A . 
F 5 HOH 57 860 62  HOH HOH A . 
F 5 HOH 58 861 63  HOH HOH A . 
F 5 HOH 59 862 64  HOH HOH A . 
F 5 HOH 60 863 65  HOH HOH A . 
F 5 HOH 61 864 66  HOH HOH A . 
F 5 HOH 62 865 67  HOH HOH A . 
F 5 HOH 63 866 70  HOH HOH A . 
F 5 HOH 64 867 71  HOH HOH A . 
# 
_pdbx_struct_mod_residue.id               1 
_pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id    A 
_pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id     140 
_pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id    CSE 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id     A 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id      140 
_pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id     CSE 
_pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code     ? 
_pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id   CYS 
_pdbx_struct_mod_residue.details          SELENOCYSTEINE 
# 
_pdbx_validate_rmsd_angle.id                1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num     1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1    CA 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1    A 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1    LEU 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1     505 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2    CB 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2    A 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2    LEU 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2     505 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3    CG 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3    A 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3    LEU 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3     505 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3    ? 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation   16.4 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 TYR A 10  ? -95.58  -101.04 
2  1 ASN A 23  ? 69.96   -117.91 
3  1 LYS A 74  ? 87.48   96.08   
4  1 ARG A 110 ? -98.74  -147.55 
5  1 ASN A 132 ? -64.51  68.99   
6  1 CYS A 136 ? -58.53  -0.64   
7  1 ASP A 165 ? -57.52  -1.60   
8  1 TYR A 175 ? -174.72 133.30  
9  1 ASN A 220 ? -39.43  127.37  
10 1 TYR A 262 ? -63.22  75.02   
11 1 GLU A 268 ? -16.37  -63.21  
12 1 VAL A 299 ? -107.91 -63.67  
13 1 GLN A 301 ? -78.86  38.87   
14 1 ALA A 327 ? -156.33 -143.26 
15 1 ALA A 346 ? -84.19  46.55   
16 1 TYR A 399 ? -106.42 78.57   
17 1 LEU A 406 ? -59.54  6.44    
18 1 GLN A 407 ? -138.11 -33.33  
19 1 ALA A 438 ? -95.97  36.39   
20 1 ASP A 459 ? -93.03  45.79   
21 1 PRO A 510 ? -48.86  -13.78  
22 1 ASP A 549 ? 66.11   -2.29   
23 1 ILE A 566 ? -57.42  -73.75  
24 1 THR A 570 ? -87.67  -156.58 
25 1 VAL A 580 ? -135.48 -152.21 
26 1 SER A 587 ? 51.61   -122.17 
27 1 ASP A 603 ? -128.21 -166.26 
28 1 THR A 612 ? -47.62  -80.26  
29 1 LYS A 634 ? -161.29 107.44  
30 1 GLN A 640 ? -161.71 86.49   
31 1 ALA A 660 ? -69.75  98.58   
32 1 ASN A 668 ? -109.23 67.60   
33 1 LYS A 674 ? 61.18   62.48   
34 1 LEU A 714 ? -99.73  41.72   
# 
loop_
_pdbx_validate_planes.id 
_pdbx_validate_planes.PDB_model_num 
_pdbx_validate_planes.auth_comp_id 
_pdbx_validate_planes.auth_asym_id 
_pdbx_validate_planes.auth_seq_id 
_pdbx_validate_planes.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_planes.rmsd 
_pdbx_validate_planes.type 
1 1 TYR A 573 ? 0.068 SIDE_CHAIN 
2 1 TYR A 678 ? 0.072 SIDE_CHAIN 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 'IRON/SULFUR CLUSTER'                                                                                                SF4 
3 '2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE' MGD 
4 'MOLYBDENUM(VI) ION'                                                                                                 6MO 
5 water                                                                                                                HOH 
# 
