data_3BZD
# 
_entry.id   3BZD 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.007 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  3BZD       
RCSB RCSB046146 
# 
_database_PDB_rev.num             1 
_database_PDB_rev.date            2009-05-12 
_database_PDB_rev.date_original   2008-01-17 
_database_PDB_rev.mod_type        0 
_database_PDB_rev.replaces        3BZD 
_database_PDB_rev.status          ? 
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.details 
_pdbx_database_related.content_type 
PDB 3BYY . unspecified 
PDB 3BYT . unspecified 
PDB 3BVG . unspecified 
PDB 3BVM . unspecified 
PDB 3BVZ . unspecified 
# 
_pdbx_database_status.entry_id         3BZD 
_pdbx_database_status.deposit_site     RCSB 
_pdbx_database_status.process_site     RCSB 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
# 
_audit_author.name           'Cho, S.' 
_audit_author.pdbx_ordinal   1 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     
'Manipulating the coupled folding and binding process drives affinity maturation in a protein-protein complex' 
_citation.journal_abbrev            'To be Published' 
_citation.journal_volume            ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.year                      ? 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.country                   ? 
_citation.journal_id_ISSN           ? 
_citation.journal_id_CSD            0353 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Cho, S.'           1  
primary 'Swaminathan, C.P.' 2  
primary 'Kerzic, M.C.'      3  
primary 'Guan, R.'          4  
primary 'Yang, J.'          5  
primary 'Kieke, M.C.'       6  
primary 'Andersen, P.S.'    7  
primary 'Krantz, D.M.'      8  
primary 'Mariuzza, R.A.'    9  
primary 'Eric, S.J.'        10 
# 
_cell.length_a           96.970 
_cell.length_b           96.970 
_cell.length_c           92.510 
_cell.angle_alpha        90.000 
_cell.angle_beta         90.000 
_cell.angle_gamma        120.000 
_cell.entry_id           3BZD 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.Z_PDB              6 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 65' 
_symmetry.entry_id                         3BZD 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man 'T cell receptor beta chain 8.2' 11766.051 1  ? ? 'Variable domain' ? 
2 polymer     man 'Enterotoxin type C-3'           27690.242 1  ? ? ?                 ? 
3 non-polymer syn 'SULFATE ION'                    96.058    2  ? ? ?                 ? 
4 water       nat water                            18.015    85 ? ? ?                 ? 
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 ?    
2 SEC3 
3 ?    
4 ?    
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
_entity_poly.pdbx_strand_id 
1 'polypeptide(L)' no no 
;AAVTQSPRNKVAVTGEKVTLSCQQTNNHNNMYWYRQDTGHGLRLIHYSYGAGSTEKGDIPDGYKASRPSQEQFSLILESA
TPSQTSVYFCASGGGGTLYFGAGTRLSVL
;
;AAVTQSPRNKVAVTGEKVTLSCQQTNNHNNMYWYRQDTGHGLRLIHYSYGAGSTEKGDIPDGYKASRPSQEQFSLILESA
TPSQTSVYFCASGGGGTLYFGAGTRLSVL
;
A 
2 'polypeptide(L)' no no 
;ESQPDPMPDDLHKSSEFTGTMGNMKYLYDDHYVSATKVKSVDKFLAHDLIYNISDKKLKNYDKVKTELLNEDLAKKYKDE
VVDVYGSNYYVNCYFSSKDNVWWHGKTCMYGGITKHEGNHFDNGNLQNVLVRVYENKRNTISFEVQTDKKSVTAQELDIK
ARNFLINKKNLYEFNSSPYETGYIKFIENNGNTFWYDMMPAPGDKFDQSKYLMMYNDNKTVDSKSVKIEVHLTTKNG
;
;ESQPDPMPDDLHKSSEFTGTMGNMKYLYDDHYVSATKVKSVDKFLAHDLIYNISDKKLKNYDKVKTELLNEDLAKKYKDE
VVDVYGSNYYVNCYFSSKDNVWWHGKTCMYGGITKHEGNHFDNGNLQNVLVRVYENKRNTISFEVQTDKKSVTAQELDIK
ARNFLINKKNLYEFNSSPYETGYIKFIENNGNTFWYDMMPAPGDKFDQSKYLMMYNDNKTVDSKSVKIEVHLTTKNG
;
B 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   ALA n 
1 2   ALA n 
1 3   VAL n 
1 4   THR n 
1 5   GLN n 
1 6   SER n 
1 7   PRO n 
1 8   ARG n 
1 9   ASN n 
1 10  LYS n 
1 11  VAL n 
1 12  ALA n 
1 13  VAL n 
1 14  THR n 
1 15  GLY n 
1 16  GLU n 
1 17  LYS n 
1 18  VAL n 
1 19  THR n 
1 20  LEU n 
1 21  SER n 
1 22  CYS n 
1 23  GLN n 
1 24  GLN n 
1 25  THR n 
1 26  ASN n 
1 27  ASN n 
1 28  HIS n 
1 29  ASN n 
1 30  ASN n 
1 31  MET n 
1 32  TYR n 
1 33  TRP n 
1 34  TYR n 
1 35  ARG n 
1 36  GLN n 
1 37  ASP n 
1 38  THR n 
1 39  GLY n 
1 40  HIS n 
1 41  GLY n 
1 42  LEU n 
1 43  ARG n 
1 44  LEU n 
1 45  ILE n 
1 46  HIS n 
1 47  TYR n 
1 48  SER n 
1 49  TYR n 
1 50  GLY n 
1 51  ALA n 
1 52  GLY n 
1 53  SER n 
1 54  THR n 
1 55  GLU n 
1 56  LYS n 
1 57  GLY n 
1 58  ASP n 
1 59  ILE n 
1 60  PRO n 
1 61  ASP n 
1 62  GLY n 
1 63  TYR n 
1 64  LYS n 
1 65  ALA n 
1 66  SER n 
1 67  ARG n 
1 68  PRO n 
1 69  SER n 
1 70  GLN n 
1 71  GLU n 
1 72  GLN n 
1 73  PHE n 
1 74  SER n 
1 75  LEU n 
1 76  ILE n 
1 77  LEU n 
1 78  GLU n 
1 79  SER n 
1 80  ALA n 
1 81  THR n 
1 82  PRO n 
1 83  SER n 
1 84  GLN n 
1 85  THR n 
1 86  SER n 
1 87  VAL n 
1 88  TYR n 
1 89  PHE n 
1 90  CYS n 
1 91  ALA n 
1 92  SER n 
1 93  GLY n 
1 94  GLY n 
1 95  GLY n 
1 96  GLY n 
1 97  THR n 
1 98  LEU n 
1 99  TYR n 
1 100 PHE n 
1 101 GLY n 
1 102 ALA n 
1 103 GLY n 
1 104 THR n 
1 105 ARG n 
1 106 LEU n 
1 107 SER n 
1 108 VAL n 
1 109 LEU n 
2 1   GLU n 
2 2   SER n 
2 3   GLN n 
2 4   PRO n 
2 5   ASP n 
2 6   PRO n 
2 7   MET n 
2 8   PRO n 
2 9   ASP n 
2 10  ASP n 
2 11  LEU n 
2 12  HIS n 
2 13  LYS n 
2 14  SER n 
2 15  SER n 
2 16  GLU n 
2 17  PHE n 
2 18  THR n 
2 19  GLY n 
2 20  THR n 
2 21  MET n 
2 22  GLY n 
2 23  ASN n 
2 24  MET n 
2 25  LYS n 
2 26  TYR n 
2 27  LEU n 
2 28  TYR n 
2 29  ASP n 
2 30  ASP n 
2 31  HIS n 
2 32  TYR n 
2 33  VAL n 
2 34  SER n 
2 35  ALA n 
2 36  THR n 
2 37  LYS n 
2 38  VAL n 
2 39  LYS n 
2 40  SER n 
2 41  VAL n 
2 42  ASP n 
2 43  LYS n 
2 44  PHE n 
2 45  LEU n 
2 46  ALA n 
2 47  HIS n 
2 48  ASP n 
2 49  LEU n 
2 50  ILE n 
2 51  TYR n 
2 52  ASN n 
2 53  ILE n 
2 54  SER n 
2 55  ASP n 
2 56  LYS n 
2 57  LYS n 
2 58  LEU n 
2 59  LYS n 
2 60  ASN n 
2 61  TYR n 
2 62  ASP n 
2 63  LYS n 
2 64  VAL n 
2 65  LYS n 
2 66  THR n 
2 67  GLU n 
2 68  LEU n 
2 69  LEU n 
2 70  ASN n 
2 71  GLU n 
2 72  ASP n 
2 73  LEU n 
2 74  ALA n 
2 75  LYS n 
2 76  LYS n 
2 77  TYR n 
2 78  LYS n 
2 79  ASP n 
2 80  GLU n 
2 81  VAL n 
2 82  VAL n 
2 83  ASP n 
2 84  VAL n 
2 85  TYR n 
2 86  GLY n 
2 87  SER n 
2 88  ASN n 
2 89  TYR n 
2 90  TYR n 
2 91  VAL n 
2 92  ASN n 
2 93  CYS n 
2 94  TYR n 
2 95  PHE n 
2 96  SER n 
2 97  SER n 
2 98  LYS n 
2 99  ASP n 
2 100 ASN n 
2 101 VAL n 
2 102 TRP n 
2 103 TRP n 
2 104 HIS n 
2 105 GLY n 
2 106 LYS n 
2 107 THR n 
2 108 CYS n 
2 109 MET n 
2 110 TYR n 
2 111 GLY n 
2 112 GLY n 
2 113 ILE n 
2 114 THR n 
2 115 LYS n 
2 116 HIS n 
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2 118 GLY n 
2 119 ASN n 
2 120 HIS n 
2 121 PHE n 
2 122 ASP n 
2 123 ASN n 
2 124 GLY n 
2 125 ASN n 
2 126 LEU n 
2 127 GLN n 
2 128 ASN n 
2 129 VAL n 
2 130 LEU n 
2 131 VAL n 
2 132 ARG n 
2 133 VAL n 
2 134 TYR n 
2 135 GLU n 
2 136 ASN n 
2 137 LYS n 
2 138 ARG n 
2 139 ASN n 
2 140 THR n 
2 141 ILE n 
2 142 SER n 
2 143 PHE n 
2 144 GLU n 
2 145 VAL n 
2 146 GLN n 
2 147 THR n 
2 148 ASP n 
2 149 LYS n 
2 150 LYS n 
2 151 SER n 
2 152 VAL n 
2 153 THR n 
2 154 ALA n 
2 155 GLN n 
2 156 GLU n 
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2 160 LYS n 
2 161 ALA n 
2 162 ARG n 
2 163 ASN n 
2 164 PHE n 
2 165 LEU n 
2 166 ILE n 
2 167 ASN n 
2 168 LYS n 
2 169 LYS n 
2 170 ASN n 
2 171 LEU n 
2 172 TYR n 
2 173 GLU n 
2 174 PHE n 
2 175 ASN n 
2 176 SER n 
2 177 SER n 
2 178 PRO n 
2 179 TYR n 
2 180 GLU n 
2 181 THR n 
2 182 GLY n 
2 183 TYR n 
2 184 ILE n 
2 185 LYS n 
2 186 PHE n 
2 187 ILE n 
2 188 GLU n 
2 189 ASN n 
2 190 ASN n 
2 191 GLY n 
2 192 ASN n 
2 193 THR n 
2 194 PHE n 
2 195 TRP n 
2 196 TYR n 
2 197 ASP n 
2 198 MET n 
2 199 MET n 
2 200 PRO n 
2 201 ALA n 
2 202 PRO n 
2 203 GLY n 
2 204 ASP n 
2 205 LYS n 
2 206 PHE n 
2 207 ASP n 
2 208 GLN n 
2 209 SER n 
2 210 LYS n 
2 211 TYR n 
2 212 LEU n 
2 213 MET n 
2 214 MET n 
2 215 TYR n 
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2 218 ASN n 
2 219 LYS n 
2 220 THR n 
2 221 VAL n 
2 222 ASP n 
2 223 SER n 
2 224 LYS n 
2 225 SER n 
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2 227 LYS n 
2 228 ILE n 
2 229 GLU n 
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2 232 LEU n 
2 233 THR n 
2 234 THR n 
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2 236 ASN n 
2 237 GLY n 
# 
loop_
_entity_src_gen.entity_id 
_entity_src_gen.gene_src_common_name 
_entity_src_gen.gene_src_genus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene 
_entity_src_gen.gene_src_species 
_entity_src_gen.gene_src_strain 
_entity_src_gen.gene_src_tissue 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction 
_entity_src_gen.gene_src_details 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location 
_entity_src_gen.host_org_common_name 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id 
_entity_src_gen.host_org_genus 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ 
_entity_src_gen.host_org_species 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector 
_entity_src_gen.plasmid_name 
_entity_src_gen.plasmid_details 
_entity_src_gen.pdbx_description 
1 ? ? ?     ? ? ? ? ? ? 'Mus musculus'          10090 ? ? ? ? ? ? ? ? 'Escherichia coli' 562 ? ? ? ? ? ? 'BL21(DE3)' ? ? ? ? ? ? ? 
? ? PT7-7   ? ? 
2 ? ? entC3 ? ? ? ? ? ? 'Staphylococcus aureus' 1280  ? ? ? ? ? ? ? ? 'Escherichia coli' 562 ? ? ? ? ? ? 'BL21(DE3)' ? ? ? ? ? ? ? 
? ? PET26b+ ? ? 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
_struct_ref.biol_id 
1 PDB 3BZD        3BZD   1 
' AAVTQSPRNKVAVTGEKVTLSCQQTNNHNNMYWYRQDTGHGLRLIHYSYGAGSTEKGDIPDGYKASRPSQEQFSLILESA TPSQTSVYFCASGGGGTLYFGAGTRLSVL' 1  . 
2 UNP ENTC3_STAAU P0A0L5 2 
;eSQPDPMPDDLHKSSEFTGTMGNMKYLYDDHYVSATKVKSVDKFLAHDLIYNISDKKLKNYDKVKTELLNEDLAKKYKDEVVDVYGSNYYVNCYFSSKDNVGKVTGGKTCMYGGITKHEGNHFDNGNLQNVLVRVYENKRNTISFEVQTDKKSVTAQELDIKARNFLINKKNLYEFNSSPYETGYIKFIENNGNTFWYDMMPAPGDKFDQSKYLMMYNDNKTVDSKSVKIEVHLTTKng
;
28 . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 3BZD A 1 ? 109 ? 3BZD   2  117 2 117 
2 2 3BZD B 1 ? 237 ? P0A0L5 28 266 1 237 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
2 3BZD ?   B ?   ? UNP P0A0L5 GLY 129 'SEE REMARK 999' ?   1 
2 3BZD ?   B ?   ? UNP P0A0L5 LYS 130 'SEE REMARK 999' ?   2 
2 3BZD TRP B 102 ? UNP P0A0L5 VAL 131 'SEE REMARK 999' 102 3 
2 3BZD TRP B 103 ? UNP P0A0L5 THR 132 'SEE REMARK 999' 103 4 
2 3BZD HIS B 104 ? UNP P0A0L5 GLY 133 'SEE REMARK 999' 104 5 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
SO4 NON-POLYMER         . 'SULFATE ION'   ? 'O4 S -2'        96.058  
HOH NON-POLYMER         . WATER           ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.crystals_number   1 
_exptl.entry_id          3BZD 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_Matthews      3.21 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_percent_sol   61.64 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.pH              7.0 
_exptl_crystal_grow.temp            298 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'2.0 M ammonium sulfate, 0.1 M Tris-Cl pH 7.0, 0.3 % 1,6-diaminohexane, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           100 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
_diffrn_detector.type                   'RIGAKU RAXIS IV++' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   2007-03-15 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      'ROTATING ANODE' 
_diffrn_source.type                        'RIGAKU RU200' 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        1.5418 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
# 
_reflns.entry_id                     3BZD 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   2 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   2 
_reflns.d_resolution_high            2.3 
_reflns.d_resolution_low             30 
_reflns.number_all                   23532 
_reflns.number_obs                   21938 
_reflns.percent_possible_obs         99.7 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.058 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        31.3 
_reflns.pdbx_redundancy              ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.30 
_reflns_shell.d_res_low              2.36 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.percent_possible_all   93.3 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.356 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
_reflns_shell.number_unique_all      1518 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           3BZD 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             CrystalClear 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             CrystalClear 
_computing.data_collection                    CrystalClear 
_computing.structure_solution                 MOLREP 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.2.0019' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               3BZD 
_refine.ls_d_res_high                          2.300 
_refine.ls_d_res_low                           27.990 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.00 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  100.000 
_refine.ls_number_reflns_obs                   21938 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.details                                ? 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.213 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.210 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.258 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               4.900 
_refine.ls_number_reflns_R_free                1073 
_refine.B_iso_mean                             18.380 
_refine.aniso_B[1][1]                          1.510 
_refine.aniso_B[2][2]                          1.510 
_refine.aniso_B[3][3]                          -2.270 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.760 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.000 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.000 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.903 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.865 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     0.270 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.223 
_refine.overall_SU_ML                          0.217 
_refine.overall_SU_B                           9.004 
_refine.solvent_model_details                  MASK 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           1.400 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           0.800 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           0.800 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        2754 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         10 
_refine_hist.number_atoms_solvent             85 
_refine_hist.number_atoms_total               2849 
_refine_hist.d_res_high                       2.300 
_refine_hist.d_res_low                        27.990 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
r_bond_refined_d         2827 0.031  0.022  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_angle_refined_deg      3819 2.359  1.944  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_1_deg   339  5.887  5.000  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_2_deg   139  44.201 25.108 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_3_deg   491  18.367 15.000 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_dihedral_angle_4_deg   8    19.678 15.000 ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_chiral_restr           401  0.158  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_gen_planes_refined     2151 0.013  0.020  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_nbd_refined            1494 0.326  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_nbtor_refined          1900 0.343  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_xyhbond_nbd_refined    184  0.244  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_symmetry_vdw_refined   43   0.299  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_symmetry_hbond_refined 6    0.123  0.200  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcbond_it              1759 1.663  1.500  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_mcangle_it             2739 2.435  2.000  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scbond_it              1271 3.911  3.000  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
r_scangle_it             1080 4.760  4.500  ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.d_res_high                       2.300 
_refine_ls_shell.d_res_low                        2.359 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               100.000 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             1518 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.310 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.327 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             75 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                1593 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_struct.entry_id                  3BZD 
_struct.title                     
'Manipulating the coupled folding and binding process drives affinity maturation in a protein-protein complex' 
_struct.pdbx_descriptor           'Variable domain of the murine T cell receptor beta chain 8.2, Enterotoxin type C-3' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        3BZD 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TOXIN 
_struct_keywords.text            'Superantigen, Secreted, TOXIN' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 3 ? 
E N N 4 ? 
F N N 4 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 1 THR A 81  ? THR A 85  ? THR A 83  THR A 87  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2 2 MET B 7   ? LEU B 11  ? MET B 7   LEU B 11  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3 3 LYS B 13  ? PHE B 17  ? LYS B 13  PHE B 17  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4 4 MET B 21  ? TYR B 26  ? MET B 21  TYR B 26  1 ? 6  
HELX_P HELX_P5 5 ASN B 70  ? ASP B 79  ? ASN B 70  ASP B 79  1 ? 10 
HELX_P HELX_P6 6 ALA B 154 ? ASN B 170 ? ALA B 154 ASN B 170 1 ? 17 
HELX_P HELX_P7 7 ASP B 207 ? MET B 213 ? ASP B 207 MET B 213 1 ? 7  
HELX_P HELX_P8 8 MET B 214 ? ASN B 216 ? MET B 214 ASN B 216 5 ? 3  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
disulf1 disulf ? A CYS 22 SG ? ? ? 1_555 A CYS 90  SG ? ? A CYS 23 A CYS 92  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.039 ? 
disulf2 disulf ? B CYS 93 SG ? ? ? 1_555 B CYS 108 SG ? ? B CYS 93 B CYS 108 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.999 ? 
# 
_struct_conn_type.id          disulf 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id                1 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id          SER 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id           6 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id          A 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id           . 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code      ? 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id           SER 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id            7 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id           A 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2   PRO 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2    7 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2   A 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2    ? 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2    PRO 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2     8 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2    A 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num     1 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle       1.06 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 4 ? 
B ? 6 ? 
C ? 4 ? 
D ? 3 ? 
E ? 4 ? 
F ? 5 ? 
G ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? anti-parallel 
B 1 2 ? parallel      
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? anti-parallel 
B 4 5 ? anti-parallel 
B 5 6 ? anti-parallel 
C 1 2 ? parallel      
C 2 3 ? anti-parallel 
C 3 4 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
D 2 3 ? anti-parallel 
E 1 2 ? anti-parallel 
E 2 3 ? anti-parallel 
E 3 4 ? parallel      
F 1 2 ? anti-parallel 
F 2 3 ? parallel      
F 3 4 ? anti-parallel 
F 4 5 ? anti-parallel 
G 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 VAL A 3   ? SER A 6   ? ? VAL A 4   SER A 7   
A 2 VAL A 18  ? GLN A 24  ? ? VAL A 19  GLN A 25  
A 3 GLN A 72  ? LEU A 77  ? ? GLN A 74  LEU A 79  
A 4 LYS A 64  ? SER A 69  ? ? LYS A 66  SER A 71  
B 1 ASN A 9   ? ALA A 12  ? ? ASN A 10  ALA A 13  
B 2 THR A 104 ? VAL A 108 ? ? THR A 112 VAL A 116 
B 3 VAL A 87  ? GLY A 93  ? ? VAL A 89  GLY A 95  
B 4 ASN A 30  ? GLN A 36  ? ? ASN A 31  GLN A 37  
B 5 LEU A 42  ? GLY A 50  ? ? LEU A 43  GLY A 51  
B 6 SER A 53  ? LYS A 56  ? ? SER A 54  LYS A 57  
C 1 ASN A 9   ? ALA A 12  ? ? ASN A 10  ALA A 13  
C 2 THR A 104 ? VAL A 108 ? ? THR A 112 VAL A 116 
C 3 VAL A 87  ? GLY A 93  ? ? VAL A 89  GLY A 95  
C 4 LEU A 98  ? PHE A 100 ? ? LEU A 100 PHE A 108 
D 1 VAL B 33  ? VAL B 38  ? ? VAL B 33  VAL B 38  
D 2 VAL B 82  ? GLY B 86  ? ? VAL B 82  GLY B 86  
D 3 ILE B 113 ? LYS B 115 ? ? ILE B 113 LYS B 115 
E 1 ASP B 42  ? LYS B 43  ? ? ASP B 42  LYS B 43  
E 2 ASP B 48  ? TYR B 51  ? ? ASP B 48  TYR B 51  
E 3 VAL B 64  ? GLU B 67  ? ? VAL B 64  GLU B 67  
E 4 CYS B 108 ? TYR B 110 ? ? CYS B 108 TYR B 110 
F 1 ASN B 139 ? THR B 147 ? ? ASN B 139 THR B 147 
F 2 GLN B 127 ? GLU B 135 ? ? GLN B 127 GLU B 135 
F 3 LYS B 227 ? THR B 234 ? ? LYS B 227 THR B 234 
F 4 TYR B 179 ? GLU B 188 ? ? TYR B 179 GLU B 188 
F 5 ASN B 192 ? ASP B 197 ? ? ASN B 192 ASP B 197 
G 1 VAL B 152 ? THR B 153 ? ? VAL B 152 THR B 153 
G 2 THR B 220 ? VAL B 221 ? ? THR B 220 VAL B 221 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 N THR A 4   ? N THR A 5   O GLN A 23  ? O GLN A 24  
A 2 3 N LEU A 20  ? N LEU A 21  O LEU A 75  ? O LEU A 77  
A 3 4 O GLN A 72  ? O GLN A 74  N SER A 69  ? N SER A 71  
B 1 2 N LYS A 10  ? N LYS A 11  O ARG A 105 ? O ARG A 113 
B 2 3 O THR A 104 ? O THR A 112 N TYR A 88  ? N TYR A 90  
B 3 4 O ALA A 91  ? O ALA A 93  N TYR A 32  ? N TYR A 33  
B 4 5 N ARG A 35  ? N ARG A 36  O ARG A 43  ? O ARG A 44  
B 5 6 N TYR A 47  ? N TYR A 48  O GLU A 55  ? O GLU A 56  
C 1 2 N LYS A 10  ? N LYS A 11  O ARG A 105 ? O ARG A 113 
C 2 3 O THR A 104 ? O THR A 112 N TYR A 88  ? N TYR A 90  
C 3 4 N SER A 92  ? N SER A 94  O TYR A 99  ? O TYR A 101 
D 1 2 N ALA B 35  ? N ALA B 35  O VAL B 84  ? O VAL B 84  
D 2 3 N ASP B 83  ? N ASP B 83  O THR B 114 ? O THR B 114 
E 1 2 N ASP B 42  ? N ASP B 42  O ILE B 50  ? O ILE B 50  
E 2 3 N TYR B 51  ? N TYR B 51  O VAL B 64  ? O VAL B 64  
E 3 4 N GLU B 67  ? N GLU B 67  O MET B 109 ? O MET B 109 
F 1 2 O ILE B 141 ? O ILE B 141 N VAL B 133 ? N VAL B 133 
F 2 3 N TYR B 134 ? N TYR B 134 O LEU B 232 ? O LEU B 232 
F 3 4 O GLU B 229 ? O GLU B 229 N LYS B 185 ? N LYS B 185 
F 4 5 N GLU B 188 ? N GLU B 188 O ASN B 192 ? O ASN B 192 
G 1 2 N VAL B 152 ? N VAL B 152 O VAL B 221 ? O VAL B 221 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B 500' ?        
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B 501' ?        
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B 500' SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE SO4 B 501' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1  AC1 3 LYS B 75  ? LYS B 75  . . 1_555 ? 
2  AC1 3 LYS B 98  ? LYS B 98  . . 1_555 ? 
3  AC1 3 ARG B 138 ? ARG B 138 . . 1_555 ? 
4  AC2 3 LYS B 25  ? LYS B 25  . . 1_555 ? 
5  AC2 3 GLU B 173 ? GLU B 173 . . 1_555 ? 
6  AC2 3 PHE B 174 ? PHE B 174 . . 1_555 ? 
7  AC3 3 LYS B 75  ? LYS B 75  . . 4_675 ? 
8  AC3 3 LYS B 98  ? LYS B 98  . . 5_565 ? 
9  AC3 3 ARG B 138 ? ARG B 138 . . 1_555 ? 
10 AC4 3 LYS B 25  ? LYS B 25  . . 1_555 ? 
11 AC4 3 GLU B 173 ? GLU B 173 . . 1_555 ? 
12 AC4 3 PHE B 174 ? PHE B 174 . . 1_555 ? 
# 
_atom_sites.entry_id                    3BZD 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.010312 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.005954 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.011908 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.010810 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ALA A 1 1   ? 33.763  52.112  -44.090 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 2   ALA A N   1 
ATOM   2    C CA  . ALA A 1 1   ? 33.403  52.722  -42.739 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 2   ALA A CA  1 
ATOM   3    C C   . ALA A 1 1   ? 31.960  53.249  -42.614 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 2   ALA A C   1 
ATOM   4    O O   . ALA A 1 1   ? 31.694  54.512  -42.582 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 2   ALA A O   1 
ATOM   5    C CB  . ALA A 1 1   ? 34.416  53.856  -42.420 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 2   ALA A CB  1 
ATOM   6    N N   . ALA A 1 2   ? 31.006  52.310  -42.598 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 3   ALA A N   1 
ATOM   7    C CA  . ALA A 1 2   ? 29.599  52.628  -42.417 1.00 20.08  ? ? ? ? ? ? 3   ALA A CA  1 
ATOM   8    C C   . ALA A 1 2   ? 29.149  54.015  -41.825 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 3   ALA A C   1 
ATOM   9    O O   . ALA A 1 2   ? 28.776  54.906  -42.573 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 3   ALA A O   1 
ATOM   10   C CB  . ALA A 1 2   ? 28.955  51.482  -41.644 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 3   ALA A CB  1 
ATOM   11   N N   . VAL A 1 3   ? 29.035  54.170  -40.506 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 4   VAL A N   1 
ATOM   12   C CA  . VAL A 1 3   ? 28.549  55.423  -39.964 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CA  1 
ATOM   13   C C   . VAL A 1 3   ? 29.576  56.081  -38.981 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 4   VAL A C   1 
ATOM   14   O O   . VAL A 1 3   ? 30.137  55.401  -38.110 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 4   VAL A O   1 
ATOM   15   C CB  . VAL A 1 3   ? 27.169  55.298  -39.311 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CB  1 
ATOM   16   C CG1 . VAL A 1 3   ? 26.698  56.664  -38.801 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CG1 1 
ATOM   17   C CG2 . VAL A 1 3   ? 26.087  54.720  -40.311 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 4   VAL A CG2 1 
ATOM   18   N N   . THR A 1 4   ? 29.873  57.358  -39.124 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 5   THR A N   1 
ATOM   19   C CA  . THR A 1 4   ? 30.874  57.978  -38.197 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 5   THR A CA  1 
ATOM   20   C C   . THR A 1 4   ? 30.306  59.193  -37.579 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 5   THR A C   1 
ATOM   21   O O   . THR A 1 4   ? 29.679  59.984  -38.291 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 5   THR A O   1 
ATOM   22   C CB  . THR A 1 4   ? 32.105  58.415  -38.935 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 5   THR A CB  1 
ATOM   23   O OG1 . THR A 1 4   ? 31.701  59.319  -39.976 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 5   THR A OG1 1 
ATOM   24   C CG2 . THR A 1 4   ? 32.793  57.235  -39.515 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 5   THR A CG2 1 
ATOM   25   N N   . GLN A 1 5   ? 30.516  59.359  -36.266 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A N   1 
ATOM   26   C CA  . GLN A 1 5   ? 30.067  60.585  -35.579 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A CA  1 
ATOM   27   C C   . GLN A 1 5   ? 31.183  61.576  -35.350 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A C   1 
ATOM   28   O O   . GLN A 1 5   ? 32.319  61.255  -35.567 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A O   1 
ATOM   29   C CB  . GLN A 1 5   ? 29.374  60.216  -34.293 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A CB  1 
ATOM   30   C CG  . GLN A 1 5   ? 28.414  59.048  -34.567 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A CG  1 
ATOM   31   C CD  . GLN A 1 5   ? 27.650  58.653  -33.341 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A CD  1 
ATOM   32   O OE1 . GLN A 1 5   ? 27.159  57.489  -33.222 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A OE1 1 
ATOM   33   N NE2 . GLN A 1 5   ? 27.551  59.606  -32.387 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A NE2 1 
ATOM   34   N N   . SER A 1 6   ? 30.858  62.793  -34.915 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 7   SER A N   1 
ATOM   35   C CA  . SER A 1 6   ? 31.873  63.763  -34.592 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 7   SER A CA  1 
ATOM   36   C C   . SER A 1 6   ? 31.252  64.844  -33.743 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 7   SER A C   1 
ATOM   37   O O   . SER A 1 6   ? 30.226  65.374  -34.175 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 7   SER A O   1 
ATOM   38   C CB  . SER A 1 6   ? 32.492  64.358  -35.868 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 7   SER A CB  1 
ATOM   39   O OG  . SER A 1 6   ? 32.873  65.718  -35.598 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 7   SER A OG  1 
ATOM   40   N N   . PRO A 1 7   ? 31.876  65.196  -32.575 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A N   1 
ATOM   41   C CA  . PRO A 1 7   ? 33.116  64.595  -32.127 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CA  1 
ATOM   42   C C   . PRO A 1 7   ? 32.855  63.370  -31.324 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A C   1 
ATOM   43   O O   . PRO A 1 7   ? 31.723  63.054  -31.034 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A O   1 
ATOM   44   C CB  . PRO A 1 7   ? 33.746  65.663  -31.273 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CB  1 
ATOM   45   C CG  . PRO A 1 7   ? 32.608  66.338  -30.689 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CG  1 
ATOM   46   C CD  . PRO A 1 7   ? 31.440  66.196  -31.594 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CD  1 
ATOM   47   N N   . ARG A 1 8   ? 33.912  62.635  -31.030 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A N   1 
ATOM   48   C CA  . ARG A 1 8   ? 33.769  61.344  -30.318 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CA  1 
ATOM   49   C C   . ARG A 1 8   ? 33.547  61.556  -28.814 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A C   1 
ATOM   50   O O   . ARG A 1 8   ? 32.676  60.886  -28.211 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A O   1 
ATOM   51   C CB  . ARG A 1 8   ? 34.960  60.411  -30.594 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CB  1 
ATOM   52   C CG  . ARG A 1 8   ? 34.579  58.965  -31.203 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CG  1 
ATOM   53   C CD  . ARG A 1 8   ? 34.574  57.847  -30.146 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CD  1 
ATOM   54   N NE  . ARG A 1 8   ? 33.525  57.998  -29.122 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NE  1 
ATOM   55   C CZ  . ARG A 1 8   ? 33.148  57.018  -28.288 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A CZ  1 
ATOM   56   N NH1 . ARG A 1 8   ? 33.734  55.823  -28.351 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NH1 1 
ATOM   57   N NH2 . ARG A 1 8   ? 32.191  57.226  -27.381 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 9   ARG A NH2 1 
ATOM   58   N N   . ASN A 1 9   ? 34.255  62.538  -28.252 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A N   1 
ATOM   59   C CA  . ASN A 1 9   ? 34.322  62.770  -26.841 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A CA  1 
ATOM   60   C C   . ASN A 1 9   ? 34.176  64.301  -26.619 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A C   1 
ATOM   61   O O   . ASN A 1 9   ? 34.952  65.100  -27.222 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A O   1 
ATOM   62   C CB  . ASN A 1 9   ? 35.728  62.350  -26.344 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A CB  1 
ATOM   63   C CG  . ASN A 1 9   ? 35.808  60.909  -25.778 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A CG  1 
ATOM   64   O OD1 . ASN A 1 9   ? 35.289  60.621  -24.690 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A OD1 1 
ATOM   65   N ND2 . ASN A 1 9   ? 36.562  60.024  -26.478 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 10  ASN A ND2 1 
ATOM   66   N N   . LYS A 1 10  ? 33.234  64.711  -25.756 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 11  LYS A N   1 
ATOM   67   C CA  . LYS A 1 10  ? 32.988  66.146  -25.513 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CA  1 
ATOM   68   C C   . LYS A 1 10  ? 32.611  66.551  -24.094 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 11  LYS A C   1 
ATOM   69   O O   . LYS A 1 10  ? 31.611  66.081  -23.547 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 11  LYS A O   1 
ATOM   70   C CB  . LYS A 1 10  ? 31.917  66.640  -26.461 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CB  1 
ATOM   71   C CG  . LYS A 1 10  ? 31.671  68.085  -26.434 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CG  1 
ATOM   72   C CD  . LYS A 1 10  ? 32.930  68.874  -26.804 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CD  1 
ATOM   73   C CE  . LYS A 1 10  ? 32.640  70.397  -26.761 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 11  LYS A CE  1 
ATOM   74   N NZ  . LYS A 1 10  ? 31.514  70.805  -27.599 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 11  LYS A NZ  1 
ATOM   75   N N   . VAL A 1 11  ? 33.386  67.505  -23.554 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A N   1 
ATOM   76   C CA  . VAL A 1 11  ? 33.166  68.115  -22.222 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CA  1 
ATOM   77   C C   . VAL A 1 11  ? 32.833  69.600  -22.304 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A C   1 
ATOM   78   O O   . VAL A 1 11  ? 33.705  70.410  -22.575 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A O   1 
ATOM   79   C CB  . VAL A 1 11  ? 34.436  68.044  -21.367 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CB  1 
ATOM   80   C CG1 . VAL A 1 11  ? 34.455  66.783  -20.594 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG1 1 
ATOM   81   C CG2 . VAL A 1 11  ? 35.698  68.267  -22.244 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A CG2 1 
ATOM   82   N N   . ALA A 1 12  ? 31.582  69.958  -22.048 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A N   1 
ATOM   83   C CA  . ALA A 1 12  ? 31.154  71.334  -22.244 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CA  1 
ATOM   84   C C   . ALA A 1 12  ? 30.518  71.865  -20.969 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A C   1 
ATOM   85   O O   . ALA A 1 12  ? 29.977  71.078  -20.172 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A O   1 
ATOM   86   C CB  . ALA A 1 12  ? 30.206  71.429  -23.445 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 13  ALA A CB  1 
ATOM   87   N N   . VAL A 1 13  ? 30.572  73.184  -20.774 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 14  VAL A N   1 
ATOM   88   C CA  . VAL A 1 13  ? 30.029  73.826  -19.562 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 14  VAL A CA  1 
ATOM   89   C C   . VAL A 1 13  ? 28.509  74.033  -19.608 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 14  VAL A C   1 
ATOM   90   O O   . VAL A 1 13  ? 27.928  74.222  -20.657 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 14  VAL A O   1 
ATOM   91   C CB  . VAL A 1 13  ? 30.786  75.122  -19.224 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 14  VAL A CB  1 
ATOM   92   C CG1 . VAL A 1 13  ? 32.258  74.813  -18.990 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 14  VAL A CG1 1 
ATOM   93   C CG2 . VAL A 1 13  ? 30.659  76.145  -20.333 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 14  VAL A CG2 1 
ATOM   94   N N   . THR A 1 14  ? 27.833  73.972  -18.484 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 15  THR A N   1 
ATOM   95   C CA  . THR A 1 14  ? 26.374  74.084  -18.570 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 15  THR A CA  1 
ATOM   96   C C   . THR A 1 14  ? 26.081  75.446  -19.119 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 15  THR A C   1 
ATOM   97   O O   . THR A 1 14  ? 26.546  76.448  -18.589 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 15  THR A O   1 
ATOM   98   C CB  . THR A 1 14  ? 25.740  73.917  -17.219 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 15  THR A CB  1 
ATOM   99   O OG1 . THR A 1 14  ? 26.179  72.659  -16.708 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 15  THR A OG1 1 
ATOM   100  C CG2 . THR A 1 14  ? 24.211  73.945  -17.270 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 15  THR A CG2 1 
ATOM   101  N N   . GLY A 1 15  ? 25.378  75.454  -20.243 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A N   1 
ATOM   102  C CA  . GLY A 1 15  ? 25.006  76.708  -20.944 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A CA  1 
ATOM   103  C C   . GLY A 1 15  ? 25.235  76.682  -22.453 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A C   1 
ATOM   104  O O   . GLY A 1 15  ? 24.284  76.759  -23.237 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 16  GLY A O   1 
ATOM   105  N N   . GLU A 1 16  ? 26.507  76.545  -22.845 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N   1 
ATOM   106  C CA  . GLU A 1 16  ? 26.917  76.561  -24.222 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA  1 
ATOM   107  C C   . GLU A 1 16  ? 26.090  75.713  -25.162 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C   1 
ATOM   108  O O   . GLU A 1 16  ? 25.424  74.709  -24.773 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O   1 
ATOM   109  C CB  . GLU A 1 16  ? 28.383  76.194  -24.313 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB  1 
ATOM   110  C CG  . GLU A 1 16  ? 28.705  74.768  -24.699 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG  1 
ATOM   111  C CD  . GLU A 1 16  ? 30.173  74.663  -25.044 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD  1 
ATOM   112  O OE1 . GLU A 1 16  ? 30.997  74.973  -24.160 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1 1 
ATOM   113  O OE2 . GLU A 1 16  ? 30.528  74.333  -26.192 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2 1 
ATOM   114  N N   . LYS A 1 17  ? 26.162  76.106  -26.423 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A N   1 
ATOM   115  C CA  . LYS A 1 17  ? 25.390  75.490  -27.489 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CA  1 
ATOM   116  C C   . LYS A 1 17  ? 26.189  74.336  -28.077 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A C   1 
ATOM   117  O O   . LYS A 1 17  ? 27.186  74.553  -28.726 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A O   1 
ATOM   118  C CB  . LYS A 1 17  ? 25.078  76.547  -28.555 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CB  1 
ATOM   119  C CG  . LYS A 1 17  ? 24.642  75.967  -29.873 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CG  1 
ATOM   120  C CD  . LYS A 1 17  ? 24.304  77.030  -30.889 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CD  1 
ATOM   121  C CE  . LYS A 1 17  ? 23.847  76.454  -32.203 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CE  1 
ATOM   122  N NZ  . LYS A 1 17  ? 23.525  77.616  -33.110 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 18  LYS A NZ  1 
ATOM   123  N N   . VAL A 1 18  ? 25.740  73.104  -27.883 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A N   1 
ATOM   124  C CA  . VAL A 1 18  ? 26.489  72.024  -28.480 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CA  1 
ATOM   125  C C   . VAL A 1 18  ? 25.814  71.336  -29.702 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A C   1 
ATOM   126  O O   . VAL A 1 18  ? 24.659  70.939  -29.621 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A O   1 
ATOM   127  C CB  . VAL A 1 18  ? 26.948  71.030  -27.399 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CB  1 
ATOM   128  C CG1 . VAL A 1 18  ? 27.930  70.120  -27.985 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG1 1 
ATOM   129  C CG2 . VAL A 1 18  ? 27.634  71.795  -26.270 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 19  VAL A CG2 1 
ATOM   130  N N   . THR A 1 19  ? 26.586  71.154  -30.793 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 20  THR A N   1 
ATOM   131  C CA  . THR A 1 19  ? 26.129  70.433  -32.017 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 20  THR A CA  1 
ATOM   132  C C   . THR A 1 19  ? 26.803  69.064  -32.325 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 20  THR A C   1 
ATOM   133  O O   . THR A 1 19  ? 28.002  68.986  -32.412 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 20  THR A O   1 
ATOM   134  C CB  . THR A 1 19  ? 26.358  71.321  -33.227 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 20  THR A CB  1 
ATOM   135  O OG1 . THR A 1 19  ? 26.098  72.665  -32.851 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 20  THR A OG1 1 
ATOM   136  C CG2 . THR A 1 19  ? 25.454  70.942  -34.404 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 20  THR A CG2 1 
ATOM   137  N N   . LEU A 1 20  ? 26.040  67.994  -32.533 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A N   1 
ATOM   138  C CA  . LEU A 1 20  ? 26.700  66.703  -32.864 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CA  1 
ATOM   139  C C   . LEU A 1 20  ? 26.557  66.244  -34.315 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A C   1 
ATOM   140  O O   . LEU A 1 20  ? 25.477  65.992  -34.733 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A O   1 
ATOM   141  C CB  . LEU A 1 20  ? 26.195  65.601  -31.949 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CB  1 
ATOM   142  C CG  . LEU A 1 20  ? 26.733  65.616  -30.538 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CG  1 
ATOM   143  C CD1 . LEU A 1 20  ? 26.467  64.263  -30.005 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD1 1 
ATOM   144  C CD2 . LEU A 1 20  ? 28.210  65.836  -30.545 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 21  LEU A CD2 1 
ATOM   145  N N   . SER A 1 21  ? 27.666  66.097  -35.041 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 22  SER A N   1 
ATOM   146  C CA  . SER A 1 21  ? 27.686  65.831  -36.452 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 22  SER A CA  1 
ATOM   147  C C   . SER A 1 21  ? 27.878  64.323  -36.752 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 22  SER A C   1 
ATOM   148  O O   . SER A 1 21  ? 28.824  63.705  -36.279 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 22  SER A O   1 
ATOM   149  C CB  . SER A 1 21  ? 28.845  66.590  -37.029 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 22  SER A CB  1 
ATOM   150  O OG  . SER A 1 21  ? 30.064  66.188  -36.403 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 22  SER A OG  1 
ATOM   151  N N   . CYS A 1 22  ? 26.991  63.763  -37.572 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 23  CYS A N   1 
ATOM   152  C CA  . CYS A 1 22  ? 27.004  62.372  -37.923 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 23  CYS A CA  1 
ATOM   153  C C   . CYS A 1 22  ? 26.979  62.271  -39.446 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 23  CYS A C   1 
ATOM   154  O O   . CYS A 1 22  ? 26.279  63.033  -40.098 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 23  CYS A O   1 
ATOM   155  C CB  . CYS A 1 22  ? 25.766  61.690  -37.327 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 23  CYS A CB  1 
ATOM   156  S SG  . CYS A 1 22  ? 25.500  60.064  -38.017 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 23  CYS A SG  1 
ATOM   157  N N   . GLN A 1 23  ? 27.724  61.334  -40.069 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N   1 
ATOM   158  C CA  . GLN A 1 23  ? 27.667  61.306  -41.533 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA  1 
ATOM   159  C C   . GLN A 1 23  ? 27.779  59.925  -42.002 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C   1 
ATOM   160  O O   . GLN A 1 23  ? 28.489  59.172  -41.354 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O   1 
ATOM   161  C CB  . GLN A 1 23  ? 28.770  62.176  -42.143 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB  1 
ATOM   162  C CG  . GLN A 1 23  ? 30.159  61.762  -41.757 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG  1 
ATOM   163  C CD  . GLN A 1 23  ? 31.178  62.618  -42.429 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD  1 
ATOM   164  O OE1 . GLN A 1 23  ? 31.091  63.863  -42.343 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1 1 
ATOM   165  N NE2 . GLN A 1 23  ? 32.140  61.991  -43.145 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2 1 
ATOM   166  N N   . GLN A 1 24  ? 27.160  59.595  -43.134 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A N   1 
ATOM   167  C CA  . GLN A 1 24  ? 27.124  58.224  -43.673 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CA  1 
ATOM   168  C C   . GLN A 1 24  ? 27.819  58.088  -45.004 1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A C   1 
ATOM   169  O O   . GLN A 1 24  ? 28.362  59.074  -45.564 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A O   1 
ATOM   170  C CB  . GLN A 1 24  ? 25.756  57.546  -43.767 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CB  1 
ATOM   171  C CG  . GLN A 1 24  ? 24.519  58.524  -43.955 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CG  1 
ATOM   172  C CD  . GLN A 1 24  ? 23.359  57.917  -44.753 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A CD  1 
ATOM   173  O OE1 . GLN A 1 24  ? 22.679  56.907  -44.328 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A OE1 1 
ATOM   174  N NE2 . GLN A 1 24  ? 23.099  58.545  -45.937 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A NE2 1 
ATOM   175  N N   . THR A 1 25  ? 27.877  56.829  -45.457 1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 26  THR A N   1 
ATOM   176  C CA  . THR A 1 25  ? 28.528  56.500  -46.708 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 26  THR A CA  1 
ATOM   177  C C   . THR A 1 25  ? 27.721  55.440  -47.431 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 26  THR A C   1 
ATOM   178  O O   . THR A 1 25  ? 27.938  55.242  -48.615 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 26  THR A O   1 
ATOM   179  C CB  . THR A 1 25  ? 29.959  56.011  -46.482 1.00 16.16  ? ? ? ? ? ? 26  THR A CB  1 
ATOM   180  O OG1 . THR A 1 25  ? 29.910  54.845  -45.647 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 26  THR A OG1 1 
ATOM   181  C CG2 . THR A 1 25  ? 30.757  57.080  -45.751 1.00 13.64  ? ? ? ? ? ? 26  THR A CG2 1 
ATOM   182  N N   . ASN A 1 26  ? 26.734  54.815  -46.773 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 27  ASN A N   1 
ATOM   183  C CA  . ASN A 1 26  ? 25.938  53.826  -47.485 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 27  ASN A CA  1 
ATOM   184  C C   . ASN A 1 26  ? 24.715  54.509  -47.983 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 27  ASN A C   1 
ATOM   185  O O   . ASN A 1 26  ? 23.783  53.876  -48.453 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 27  ASN A O   1 
ATOM   186  C CB  . ASN A 1 26  ? 25.558  52.683  -46.505 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 27  ASN A CB  1 
ATOM   187  C CG  . ASN A 1 26  ? 25.725  51.289  -47.098 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 27  ASN A CG  1 
ATOM   188  O OD1 . ASN A 1 26  ? 26.831  50.715  -47.091 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 27  ASN A OD1 1 
ATOM   189  N ND2 . ASN A 1 26  ? 24.608  50.706  -47.571 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 27  ASN A ND2 1 
ATOM   190  N N   . ASN A 1 27  ? 24.671  55.826  -47.792 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A N   1 
ATOM   191  C CA  . ASN A 1 27  ? 23.537  56.642  -48.189 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A CA  1 
ATOM   192  C C   . ASN A 1 27  ? 22.188  55.904  -47.921 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A C   1 
ATOM   193  O O   . ASN A 1 27  ? 21.534  55.410  -48.886 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A O   1 
ATOM   194  C CB  . ASN A 1 27  ? 23.680  56.862  -49.657 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A CB  1 
ATOM   195  C CG  . ASN A 1 27  ? 24.155  58.217  -50.032 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A CG  1 
ATOM   196  O OD1 . ASN A 1 27  ? 23.445  59.211  -49.917 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A OD1 1 
ATOM   197  N ND2 . ASN A 1 27  ? 25.368  58.270  -50.570 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 28  ASN A ND2 1 
ATOM   198  N N   . HIS A 1 28  ? 21.795  55.744  -46.648 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A N   1 
ATOM   199  C CA  . HIS A 1 28  ? 20.457  55.153  -46.346 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CA  1 
ATOM   200  C C   . HIS A 1 28  ? 19.444  56.308  -46.121 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A C   1 
ATOM   201  O O   . HIS A 1 28  ? 19.811  57.331  -45.565 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A O   1 
ATOM   202  C CB  . HIS A 1 28  ? 20.507  54.337  -45.095 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CB  1 
ATOM   203  C CG  . HIS A 1 28  ? 21.021  52.959  -45.269 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CG  1 
ATOM   204  N ND1 . HIS A 1 28  ? 20.203  51.888  -45.553 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A ND1 1 
ATOM   205  C CD2 . HIS A 1 28  ? 22.258  52.452  -45.058 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CD2 1 
ATOM   206  C CE1 . HIS A 1 28  ? 20.941  50.796  -45.604 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A CE1 1 
ATOM   207  N NE2 . HIS A 1 28  ? 22.191  51.109  -45.304 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 29  HIS A NE2 1 
ATOM   208  N N   . ASN A 1 29  ? 18.211  56.170  -46.565 1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 30  ASN A N   1 
ATOM   209  C CA  . ASN A 1 29  ? 17.159  57.197  -46.310 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 30  ASN A CA  1 
ATOM   210  C C   . ASN A 1 29  ? 17.031  57.559  -44.839 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 30  ASN A C   1 
ATOM   211  O O   . ASN A 1 29  ? 17.239  58.757  -44.450 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 30  ASN A O   1 
ATOM   212  C CB  . ASN A 1 29  ? 15.761  56.739  -46.736 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 30  ASN A CB  1 
ATOM   213  C CG  . ASN A 1 29  ? 15.515  56.891  -48.242 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 30  ASN A CG  1 
ATOM   214  O OD1 . ASN A 1 29  ? 15.136  57.977  -48.709 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 30  ASN A OD1 1 
ATOM   215  N ND2 . ASN A 1 29  ? 15.689  55.759  -49.011 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 30  ASN A ND2 1 
ATOM   216  N N   . ASN A 1 30  ? 16.761  56.515  -44.054 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A N   1 
ATOM   217  C CA  . ASN A 1 30  ? 16.530  56.652  -42.671 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 31  ASN A CA  1 
ATOM   218  C C   . ASN A 1 30  ? 17.818  56.798  -41.902 1.00 6.58   ? ? ? ? ? ? 31  ASN A C   1 
ATOM   219  O O   . ASN A 1 30  ? 18.694  55.898  -41.955 1.00 4.85   ? ? ? ? ? ? 31  ASN A O   1 
ATOM   220  C CB  . ASN A 1 30  ? 15.760  55.424  -42.145 1.00 6.98   ? ? ? ? ? ? 31  ASN A CB  1 
ATOM   221  C CG  . ASN A 1 30  ? 14.467  55.180  -42.966 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A CG  1 
ATOM   222  O OD1 . ASN A 1 30  ? 13.762  56.123  -43.321 1.00 7.84   ? ? ? ? ? ? 31  ASN A OD1 1 
ATOM   223  N ND2 . ASN A 1 30  ? 14.218  53.914  -43.341 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 31  ASN A ND2 1 
ATOM   224  N N   . MET A 1 31  ? 17.807  57.813  -41.093 1.00 5.23   ? ? ? ? ? ? 32  MET A N   1 
ATOM   225  C CA  . MET A 1 31  ? 18.898  58.140  -40.201 1.00 7.27   ? ? ? ? ? ? 32  MET A CA  1 
ATOM   226  C C   . MET A 1 31  ? 18.254  58.442  -38.836 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 32  MET A C   1 
ATOM   227  O O   . MET A 1 31  ? 17.211  58.997  -38.766 1.00 8.99   ? ? ? ? ? ? 32  MET A O   1 
ATOM   228  C CB  . MET A 1 31  ? 19.672  59.387  -40.702 1.00 3.95   ? ? ? ? ? ? 32  MET A CB  1 
ATOM   229  C CG  . MET A 1 31  ? 20.577  59.136  -41.919 1.00 5.49   ? ? ? ? ? ? 32  MET A CG  1 
ATOM   230  S SD  . MET A 1 31  ? 21.698  60.644  -42.175 1.00 5.77   ? ? ? ? ? ? 32  MET A SD  1 
ATOM   231  C CE  . MET A 1 31  ? 22.930  60.281  -40.924 1.00 2.69   ? ? ? ? ? ? 32  MET A CE  1 
ATOM   232  N N   . TYR A 1 32  ? 18.939  58.049  -37.781 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 33  TYR A N   1 
ATOM   233  C CA  . TYR A 1 32  ? 18.485  58.134  -36.453 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CA  1 
ATOM   234  C C   . TYR A 1 32  ? 19.529  58.685  -35.519 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 33  TYR A C   1 
ATOM   235  O O   . TYR A 1 32  ? 20.745  58.482  -35.738 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 33  TYR A O   1 
ATOM   236  C CB  . TYR A 1 32  ? 18.183  56.755  -35.952 1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CB  1 
ATOM   237  C CG  . TYR A 1 32  ? 17.172  55.995  -36.797 1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CG  1 
ATOM   238  C CD1 . TYR A 1 32  ? 17.567  55.372  -37.947 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CD1 1 
ATOM   239  C CD2 . TYR A 1 32  ? 15.875  55.813  -36.394 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CD2 1 
ATOM   240  C CE1 . TYR A 1 32  ? 16.726  54.629  -38.655 1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CE1 1 
ATOM   241  C CE2 . TYR A 1 32  ? 14.994  55.044  -37.161 1.00 4.06   ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CE2 1 
ATOM   242  C CZ  . TYR A 1 32  ? 15.412  54.492  -38.272 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CZ  1 
ATOM   243  O OH  . TYR A 1 32  ? 14.651  53.753  -39.062 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 33  TYR A OH  1 
ATOM   244  N N   . TRP A 1 33  ? 19.017  59.313  -34.456 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A N   1 
ATOM   245  C CA  . TRP A 1 33  ? 19.789  59.833  -33.397 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CA  1 
ATOM   246  C C   . TRP A 1 33  ? 19.380  59.348  -32.091 1.00 14.80  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A C   1 
ATOM   247  O O   . TRP A 1 33  ? 18.295  59.679  -31.673 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A O   1 
ATOM   248  C CB  . TRP A 1 33  ? 19.719  61.354  -33.312 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CB  1 
ATOM   249  C CG  . TRP A 1 33  ? 21.039  62.043  -33.708 1.00 14.58  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CG  1 
ATOM   250  C CD1 . TRP A 1 33  ? 21.164  63.184  -34.489 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD1 1 
ATOM   251  C CD2 . TRP A 1 33  ? 22.393  61.706  -33.337 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CD2 1 
ATOM   252  N NE1 . TRP A 1 33  ? 22.489  63.581  -34.609 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A NE1 1 
ATOM   253  C CE2 . TRP A 1 33  ? 23.268  62.656  -33.967 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE2 1 
ATOM   254  C CE3 . TRP A 1 33  ? 22.966  60.679  -32.611 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CE3 1 
ATOM   255  C CZ2 . TRP A 1 33  ? 24.640  62.626  -33.817 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ2 1 
ATOM   256  C CZ3 . TRP A 1 33  ? 24.360  60.669  -32.487 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CZ3 1 
ATOM   257  C CH2 . TRP A 1 33  ? 25.156  61.624  -33.089 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 34  TRP A CH2 1 
ATOM   258  N N   . TYR A 1 34  ? 20.318  58.700  -31.373 1.00 16.59  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A N   1 
ATOM   259  C CA  . TYR A 1 34  ? 20.025  58.048  -30.110 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CA  1 
ATOM   260  C C   . TYR A 1 34  ? 20.770  58.434  -28.838 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A C   1 
ATOM   261  O O   . TYR A 1 34  ? 21.798  59.136  -28.807 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A O   1 
ATOM   262  C CB  . TYR A 1 34  ? 20.165  56.517  -30.238 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CB  1 
ATOM   263  C CG  . TYR A 1 34  ? 19.116  55.815  -31.007 1.00 17.41  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CG  1 
ATOM   264  C CD1 . TYR A 1 34  ? 19.385  55.211  -32.233 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD1 1 
ATOM   265  C CD2 . TYR A 1 34  ? 17.824  55.757  -30.540 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CD2 1 
ATOM   266  C CE1 . TYR A 1 34  ? 18.329  54.539  -32.996 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE1 1 
ATOM   267  C CE2 . TYR A 1 34  ? 16.774  55.105  -31.289 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CE2 1 
ATOM   268  C CZ  . TYR A 1 34  ? 17.047  54.502  -32.502 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A CZ  1 
ATOM   269  O OH  . TYR A 1 34  ? 16.022  53.857  -33.132 1.00 18.41  ? ? ? ? ? ? 35  TYR A OH  1 
ATOM   270  N N   . ARG A 1 35  ? 20.215  57.924  -27.745 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A N   1 
ATOM   271  C CA  . ARG A 1 35  ? 20.751  58.211  -26.419 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CA  1 
ATOM   272  C C   . ARG A 1 35  ? 20.212  57.170  -25.494 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A C   1 
ATOM   273  O O   . ARG A 1 35  ? 19.027  56.836  -25.571 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A O   1 
ATOM   274  C CB  . ARG A 1 35  ? 20.285  59.583  -25.939 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CB  1 
ATOM   275  C CG  . ARG A 1 35  ? 20.493  59.755  -24.462 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CG  1 
ATOM   276  C CD  . ARG A 1 35  ? 19.602  60.811  -23.864 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CD  1 
ATOM   277  N NE  . ARG A 1 35  ? 20.211  61.355  -22.672 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NE  1 
ATOM   278  C CZ  . ARG A 1 35  ? 19.768  62.446  -22.062 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A CZ  1 
ATOM   279  N NH1 . ARG A 1 35  ? 18.687  63.103  -22.518 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH1 1 
ATOM   280  N NH2 . ARG A 1 35  ? 20.414  62.881  -20.979 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A NH2 1 
ATOM   281  N N   . GLN A 1 36  ? 21.052  56.654  -24.618 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A N   1 
ATOM   282  C CA  . GLN A 1 36  ? 20.513  55.667  -23.666 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CA  1 
ATOM   283  C C   . GLN A 1 36  ? 20.937  55.839  -22.220 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A C   1 
ATOM   284  O O   . GLN A 1 36  ? 22.045  56.329  -21.956 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A O   1 
ATOM   285  C CB  . GLN A 1 36  ? 20.940  54.259  -24.103 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CB  1 
ATOM   286  C CG  . GLN A 1 36  ? 22.207  53.757  -23.477 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CG  1 
ATOM   287  C CD  . GLN A 1 36  ? 23.398  54.608  -23.778 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CD  1 
ATOM   288  O OE1 . GLN A 1 36  ? 23.312  55.848  -23.782 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A OE1 1 
ATOM   289  N NE2 . GLN A 1 36  ? 24.542  53.954  -23.997 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A NE2 1 
ATOM   290  N N   . ASP A 1 37  ? 20.091  55.359  -21.292 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A N   1 
ATOM   291  C CA  . ASP A 1 37  ? 20.347  55.510  -19.830 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CA  1 
ATOM   292  C C   . ASP A 1 37  ? 21.750  54.926  -19.513 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A C   1 
ATOM   293  O O   . ASP A 1 37  ? 22.144  53.892  -20.107 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A O   1 
ATOM   294  C CB  . ASP A 1 37  ? 19.246  54.830  -18.980 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CB  1 
ATOM   295  C CG  . ASP A 1 37  ? 17.786  55.219  -19.403 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A CG  1 
ATOM   296  O OD1 . ASP A 1 37  ? 16.827  54.657  -18.785 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD1 1 
ATOM   297  O OD2 . ASP A 1 37  ? 17.596  56.075  -20.341 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 38  ASP A OD2 1 
ATOM   298  N N   . THR A 1 38  ? 22.522  55.610  -18.641 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 39  THR A N   1 
ATOM   299  C CA  . THR A 1 38  ? 23.847  55.118  -18.192 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 39  THR A CA  1 
ATOM   300  C C   . THR A 1 38  ? 23.898  53.578  -18.042 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 39  THR A C   1 
ATOM   301  O O   . THR A 1 38  ? 23.483  53.036  -17.009 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 39  THR A O   1 
ATOM   302  C CB  . THR A 1 38  ? 24.208  55.719  -16.803 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 39  THR A CB  1 
ATOM   303  O OG1 . THR A 1 38  ? 23.294  55.208  -15.795 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 39  THR A OG1 1 
ATOM   304  C CG2 . THR A 1 38  ? 24.172  57.241  -16.865 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 39  THR A CG2 1 
ATOM   305  N N   . GLY A 1 39  ? 24.365  52.867  -19.061 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N   1 
ATOM   306  C CA  . GLY A 1 39  ? 24.301  51.382  -19.003 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA  1 
ATOM   307  C C   . GLY A 1 39  ? 22.895  50.808  -18.952 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C   1 
ATOM   308  O O   . GLY A 1 39  ? 22.571  49.886  -18.168 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O   1 
ATOM   309  N N   . HIS A 1 40  ? 22.035  51.322  -19.806 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A N   1 
ATOM   310  C CA  . HIS A 1 40  ? 20.732  50.721  -19.935 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CA  1 
ATOM   311  C C   . HIS A 1 40  ? 20.433  50.476  -21.375 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A C   1 
ATOM   312  O O   . HIS A 1 40  ? 21.288  49.913  -22.066 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A O   1 
ATOM   313  C CB  . HIS A 1 40  ? 19.656  51.558  -19.295 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CB  1 
ATOM   314  C CG  . HIS A 1 40  ? 19.886  51.795  -17.843 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CG  1 
ATOM   315  N ND1 . HIS A 1 40  ? 20.900  52.611  -17.378 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A ND1 1 
ATOM   316  C CD2 . HIS A 1 40  ? 19.210  51.352  -16.751 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CD2 1 
ATOM   317  C CE1 . HIS A 1 40  ? 20.838  52.657  -16.056 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A CE1 1 
ATOM   318  N NE2 . HIS A 1 40  ? 19.828  51.897  -15.653 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 41  HIS A NE2 1 
ATOM   319  N N   . GLY A 1 41  ? 19.234  50.901  -21.798 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 42  GLY A N   1 
ATOM   320  C CA  . GLY A 1 41  ? 18.756  50.882  -23.205 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 42  GLY A CA  1 
ATOM   321  C C   . GLY A 1 41  ? 18.650  52.260  -23.892 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 42  GLY A C   1 
ATOM   322  O O   . GLY A 1 41  ? 18.530  53.325  -23.203 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 42  GLY A O   1 
ATOM   323  N N   . LEU A 1 42  ? 18.686  52.201  -25.244 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N   1 
ATOM   324  C CA  . LEU A 1 42  ? 18.813  53.349  -26.156 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA  1 
ATOM   325  C C   . LEU A 1 42  ? 17.429  53.821  -26.436 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C   1 
ATOM   326  O O   . LEU A 1 42  ? 16.610  53.017  -26.821 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O   1 
ATOM   327  C CB  . LEU A 1 42  ? 19.447  52.940  -27.507 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB  1 
ATOM   328  C CG  . LEU A 1 42  ? 20.808  52.296  -27.686 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG  1 
ATOM   329  C CD1 . LEU A 1 42  ? 20.850  51.996  -29.120 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1 1 
ATOM   330  C CD2 . LEU A 1 42  ? 22.063  53.200  -27.360 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2 1 
ATOM   331  N N   . ARG A 1 43  ? 17.190  55.112  -26.282 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A N   1 
ATOM   332  C CA  . ARG A 1 43  ? 15.838  55.669  -26.456 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CA  1 
ATOM   333  C C   . ARG A 1 43  ? 15.875  56.773  -27.502 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A C   1 
ATOM   334  O O   . ARG A 1 43  ? 16.653  57.707  -27.355 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A O   1 
ATOM   335  C CB  . ARG A 1 43  ? 15.350  56.296  -25.153 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CB  1 
ATOM   336  C CG  . ARG A 1 43  ? 14.698  55.388  -24.124 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CG  1 
ATOM   337  C CD  . ARG A 1 43  ? 14.147  56.223  -22.980 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CD  1 
ATOM   338  N NE  . ARG A 1 43  ? 12.690  56.439  -23.148 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A NE  1 
ATOM   339  C CZ  . ARG A 1 43  ? 11.874  57.006  -22.248 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A CZ  1 
ATOM   340  N NH1 . ARG A 1 43  ? 12.363  57.448  -21.079 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A NH1 1 
ATOM   341  N NH2 . ARG A 1 43  ? 10.555  57.108  -22.503 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 44  ARG A NH2 1 
ATOM   342  N N   . LEU A 1 44  ? 14.957  56.707  -28.469 1.00 16.07  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A N   1 
ATOM   343  C CA  . LEU A 1 44  ? 14.820  57.706  -29.550 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CA  1 
ATOM   344  C C   . LEU A 1 44  ? 14.482  59.159  -29.299 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A C   1 
ATOM   345  O O   . LEU A 1 44  ? 13.280  59.517  -29.108 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A O   1 
ATOM   346  C CB  . LEU A 1 44  ? 13.762  57.206  -30.568 1.00 16.13  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CB  1 
ATOM   347  C CG  . LEU A 1 44  ? 13.630  57.726  -32.009 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CG  1 
ATOM   348  C CD1 . LEU A 1 44  ? 14.927  58.143  -32.676 1.00 9.54   ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD1 1 
ATOM   349  C CD2 . LEU A 1 44  ? 12.942  56.649  -32.893 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 45  LEU A CD2 1 
ATOM   350  N N   . ILE A 1 45  ? 15.475  60.026  -29.511 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A N   1 
ATOM   351  C CA  . ILE A 1 45  ? 15.239  61.497  -29.465 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CA  1 
ATOM   352  C C   . ILE A 1 45  ? 14.645  62.029  -30.738 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A C   1 
ATOM   353  O O   . ILE A 1 45  ? 13.578  62.589  -30.728 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A O   1 
ATOM   354  C CB  . ILE A 1 45  ? 16.535  62.247  -29.258 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CB  1 
ATOM   355  C CG1 . ILE A 1 45  ? 17.534  61.249  -28.731 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CG1 1 
ATOM   356  C CG2 . ILE A 1 45  ? 16.338  63.315  -28.213 1.00 15.51  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CG2 1 
ATOM   357  C CD1 . ILE A 1 45  ? 18.843  61.663  -29.077 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 46  ILE A CD1 1 
ATOM   358  N N   . HIS A 1 46  ? 15.366  61.844  -31.845 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A N   1 
ATOM   359  C CA  . HIS A 1 46  ? 14.915  62.350  -33.169 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CA  1 
ATOM   360  C C   . HIS A 1 46  ? 15.342  61.473  -34.313 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A C   1 
ATOM   361  O O   . HIS A 1 46  ? 16.442  60.924  -34.283 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A O   1 
ATOM   362  C CB  . HIS A 1 46  ? 15.493  63.749  -33.415 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CB  1 
ATOM   363  C CG  . HIS A 1 46  ? 14.717  64.794  -32.719 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CG  1 
ATOM   364  N ND1 . HIS A 1 46  ? 13.370  64.973  -32.962 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A ND1 1 
ATOM   365  C CD2 . HIS A 1 46  ? 15.052  65.676  -31.756 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CD2 1 
ATOM   366  C CE1 . HIS A 1 46  ? 12.922  65.972  -32.223 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A CE1 1 
ATOM   367  N NE2 . HIS A 1 46  ? 13.925  66.433  -31.500 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 47  HIS A NE2 1 
ATOM   368  N N   . TYR A 1 47  ? 14.499  61.385  -35.333 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A N   1 
ATOM   369  C CA  . TYR A 1 47  ? 14.814  60.597  -36.549 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CA  1 
ATOM   370  C C   . TYR A 1 47  ? 14.527  61.357  -37.816 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A C   1 
ATOM   371  O O   . TYR A 1 47  ? 14.028  62.495  -37.743 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A O   1 
ATOM   372  C CB  . TYR A 1 47  ? 14.078  59.310  -36.601 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CB  1 
ATOM   373  C CG  . TYR A 1 47  ? 12.582  59.339  -36.698 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CG  1 
ATOM   374  C CD1 . TYR A 1 47  ? 11.852  59.965  -35.756 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD1 1 
ATOM   375  C CD2 . TYR A 1 47  ? 11.909  58.546  -37.644 1.00 13.82  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD2 1 
ATOM   376  C CE1 . TYR A 1 47  ? 10.495  59.958  -35.784 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE1 1 
ATOM   377  C CE2 . TYR A 1 47  ? 10.548  58.489  -37.674 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE2 1 
ATOM   378  C CZ  . TYR A 1 47  ? 9.848   59.245  -36.721 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CZ  1 
ATOM   379  O OH  . TYR A 1 47  ? 8.507   59.262  -36.650 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 48  TYR A OH  1 
ATOM   380  N N   . SER A 1 48  ? 14.874  60.783  -38.965 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 49  SER A N   1 
ATOM   381  C CA  . SER A 1 48  ? 14.604  61.422  -40.248 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 49  SER A CA  1 
ATOM   382  C C   . SER A 1 48  ? 14.467  60.424  -41.392 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 49  SER A C   1 
ATOM   383  O O   . SER A 1 48  ? 15.316  59.524  -41.525 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 49  SER A O   1 
ATOM   384  C CB  . SER A 1 48  ? 15.683  62.458  -40.535 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 49  SER A CB  1 
ATOM   385  O OG  . SER A 1 48  ? 15.677  62.884  -41.871 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 49  SER A OG  1 
ATOM   386  N N   . TYR A 1 49  ? 13.399  60.596  -42.210 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A N   1 
ATOM   387  C CA  . TYR A 1 49  ? 13.154  59.850  -43.486 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A CA  1 
ATOM   388  C C   . TYR A 1 49  ? 13.955  60.321  -44.693 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A C   1 
ATOM   389  O O   . TYR A 1 49  ? 14.199  59.547  -45.605 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A O   1 
ATOM   390  C CB  . TYR A 1 49  ? 11.662  59.878  -43.843 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A CB  1 
ATOM   391  C CG  . TYR A 1 49  ? 10.801  59.254  -42.771 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A CG  1 
ATOM   392  C CD1 . TYR A 1 49  ? 11.001  57.919  -42.349 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A CD1 1 
ATOM   393  C CD2 . TYR A 1 49  ? 9.786   60.020  -42.177 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A CD2 1 
ATOM   394  C CE1 . TYR A 1 49  ? 10.201  57.382  -41.364 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A CE1 1 
ATOM   395  C CE2 . TYR A 1 49  ? 9.017   59.535  -41.212 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A CE2 1 
ATOM   396  C CZ  . TYR A 1 49  ? 9.186   58.226  -40.810 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A CZ  1 
ATOM   397  O OH  . TYR A 1 49  ? 8.312   57.826  -39.836 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 50  TYR A OH  1 
ATOM   398  N N   . GLY A 1 50  ? 14.382  61.599  -44.667 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   1 
ATOM   399  C CA  . GLY A 1 50  ? 15.044  62.217  -45.809 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  1 
ATOM   400  C C   . GLY A 1 50  ? 15.515  63.611  -45.560 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   1 
ATOM   401  O O   . GLY A 1 50  ? 14.961  64.313  -44.716 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   1 
ATOM   402  N N   . ALA A 1 51  ? 16.553  64.051  -46.281 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   1 
ATOM   403  C CA  . ALA A 1 51  ? 17.007  65.436  -46.141 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  1 
ATOM   404  C C   . ALA A 1 51  ? 15.881  66.444  -46.162 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   1 
ATOM   405  O O   . ALA A 1 51  ? 14.943  66.314  -46.916 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   1 
ATOM   406  C CB  . ALA A 1 51  ? 18.151  65.807  -47.227 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  1 
ATOM   407  N N   . GLY A 1 52  ? 16.015  67.459  -45.311 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A N   1 
ATOM   408  C CA  . GLY A 1 52  ? 15.035  68.450  -45.106 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A CA  1 
ATOM   409  C C   . GLY A 1 52  ? 13.803  67.916  -44.403 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A C   1 
ATOM   410  O O   . GLY A 1 52  ? 12.703  68.347  -44.689 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A O   1 
ATOM   411  N N   . SER A 1 53  ? 13.971  66.935  -43.509 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 54  SER A N   1 
ATOM   412  C CA  . SER A 1 53  ? 12.877  66.527  -42.671 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 54  SER A CA  1 
ATOM   413  C C   . SER A 1 53  ? 13.201  65.595  -41.507 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 54  SER A C   1 
ATOM   414  O O   . SER A 1 53  ? 13.686  64.487  -41.696 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 54  SER A O   1 
ATOM   415  C CB  . SER A 1 53  ? 11.802  65.882  -43.505 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 54  SER A CB  1 
ATOM   416  O OG  . SER A 1 53  ? 10.948  65.235  -42.602 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 54  SER A OG  1 
ATOM   417  N N   . THR A 1 54  ? 12.833  66.054  -40.303 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 55  THR A N   1 
ATOM   418  C CA  . THR A 1 54  ? 12.933  65.303  -39.070 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 55  THR A CA  1 
ATOM   419  C C   . THR A 1 54  ? 11.540  65.066  -38.392 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 55  THR A C   1 
ATOM   420  O O   . THR A 1 54  ? 10.504  65.776  -38.677 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 55  THR A O   1 
ATOM   421  C CB  . THR A 1 54  ? 13.918  65.965  -38.099 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 55  THR A CB  1 
ATOM   422  O OG1 . THR A 1 54  ? 13.268  67.027  -37.418 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 55  THR A OG1 1 
ATOM   423  C CG2 . THR A 1 54  ? 15.184  66.550  -38.840 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 55  THR A CG2 1 
ATOM   424  N N   . GLU A 1 55  ? 11.513  64.052  -37.523 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   1 
ATOM   425  C CA  . GLU A 1 55  ? 10.357  63.828  -36.597 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  1 
ATOM   426  C C   . GLU A 1 55  ? 10.811  63.516  -35.181 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   1 
ATOM   427  O O   . GLU A 1 55  ? 11.898  62.891  -34.967 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   1 
ATOM   428  C CB  . GLU A 1 55  ? 9.366   62.757  -37.097 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  1 
ATOM   429  C CG  . GLU A 1 55  ? 8.972   62.899  -38.593 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CG  1 
ATOM   430  C CD  . GLU A 1 55  ? 7.966   63.975  -38.767 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CD  1 
ATOM   431  O OE1 . GLU A 1 55  ? 6.975   63.962  -38.004 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE1 1 
ATOM   432  O OE2 . GLU A 1 55  ? 8.173   64.864  -39.630 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE2 1 
ATOM   433  N N   . LYS A 1 56  ? 9.977   63.983  -34.260 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N   1 
ATOM   434  C CA  . LYS A 1 56  ? 10.125  63.815  -32.851 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA  1 
ATOM   435  C C   . LYS A 1 56  ? 10.046  62.357  -32.520 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C   1 
ATOM   436  O O   . LYS A 1 56  ? 9.113   61.660  -33.019 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O   1 
ATOM   437  C CB  . LYS A 1 56  ? 9.004   64.498  -32.131 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB  1 
ATOM   438  C CG  . LYS A 1 56  ? 9.092   66.030  -32.143 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG  1 
ATOM   439  C CD  . LYS A 1 56  ? 8.106   66.668  -31.228 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD  1 
ATOM   440  C CE  . LYS A 1 56  ? 6.736   66.528  -31.850 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE  1 
ATOM   441  N NZ  . LYS A 1 56  ? 5.969   67.741  -31.538 1.00 13.09  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ  1 
ATOM   442  N N   . GLY A 1 57  ? 11.013  61.945  -31.675 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A N   1 
ATOM   443  C CA  . GLY A 1 57  ? 11.141  60.601  -31.144 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A CA  1 
ATOM   444  C C   . GLY A 1 57  ? 10.491  60.439  -29.804 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A C   1 
ATOM   445  O O   . GLY A 1 57  ? 9.500   61.107  -29.477 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A O   1 
ATOM   446  N N   . ASP A 1 58  ? 11.057  59.544  -29.011 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A N   1 
ATOM   447  C CA  . ASP A 1 58  ? 10.479  59.219  -27.734 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CA  1 
ATOM   448  C C   . ASP A 1 58  ? 10.615  60.410  -26.766 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A C   1 
ATOM   449  O O   . ASP A 1 58  ? 9.570   60.910  -26.239 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A O   1 
ATOM   450  C CB  . ASP A 1 58  ? 11.204  58.085  -27.102 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CB  1 
ATOM   451  C CG  . ASP A 1 58  ? 10.902  56.820  -27.730 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CG  1 
ATOM   452  O OD1 . ASP A 1 58  ? 9.737   56.567  -28.095 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD1 1 
ATOM   453  O OD2 . ASP A 1 58  ? 11.864  56.042  -27.866 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD2 1 
ATOM   454  N N   . ILE A 1 59  ? 11.906  60.748  -26.535 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A N   1 
ATOM   455  C CA  . ILE A 1 59  ? 12.349  61.815  -25.704 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CA  1 
ATOM   456  C C   . ILE A 1 59  ? 12.806  63.151  -26.431 1.00 13.38  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A C   1 
ATOM   457  O O   . ILE A 1 59  ? 13.811  63.676  -26.085 1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 60  ILE A O   1 
ATOM   458  C CB  . ILE A 1 59  ? 13.442  61.322  -24.741 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CB  1 
ATOM   459  C CG1 . ILE A 1 59  ? 14.791  61.088  -25.491 1.00 7.48   ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG1 1 
ATOM   460  C CG2 . ILE A 1 59  ? 12.981  60.093  -24.170 1.00 7.33   ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CG2 1 
ATOM   461  C CD1 . ILE A 1 59  ? 15.782  60.438  -24.619 1.00 6.63   ? ? ? ? ? ? 60  ILE A CD1 1 
ATOM   462  N N   . PRO A 1 60  ? 11.927  63.770  -27.291 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A N   1 
ATOM   463  C CA  . PRO A 1 60  ? 12.273  64.920  -28.126 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CA  1 
ATOM   464  C C   . PRO A 1 60  ? 12.844  66.019  -27.261 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A C   1 
ATOM   465  O O   . PRO A 1 60  ? 14.033  66.465  -27.424 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A O   1 
ATOM   466  C CB  . PRO A 1 60  ? 10.909  65.320  -28.776 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CB  1 
ATOM   467  C CG  . PRO A 1 60  ? 9.837   64.631  -28.044 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CG  1 
ATOM   468  C CD  . PRO A 1 60  ? 10.511  63.389  -27.425 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CD  1 
ATOM   469  N N   . ASP A 1 61  ? 12.055  66.359  -26.241 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A N   1 
ATOM   470  C CA  . ASP A 1 61  ? 12.335  67.506  -25.360 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CA  1 
ATOM   471  C C   . ASP A 1 61  ? 13.779  67.849  -25.121 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A C   1 
ATOM   472  O O   . ASP A 1 61  ? 14.600  66.976  -24.835 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A O   1 
ATOM   473  C CB  . ASP A 1 61  ? 11.652  67.288  -24.035 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CB  1 
ATOM   474  C CG  . ASP A 1 61  ? 10.145  67.026  -24.200 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A CG  1 
ATOM   475  O OD1 . ASP A 1 61  ? 9.379   68.031  -24.343 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD1 1 
ATOM   476  O OD2 . ASP A 1 61  ? 9.751   65.812  -24.217 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 62  ASP A OD2 1 
ATOM   477  N N   . GLY A 1 62  ? 14.084  69.127  -25.257 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 63  GLY A N   1 
ATOM   478  C CA  . GLY A 1 62  ? 15.418  69.672  -24.964 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 63  GLY A CA  1 
ATOM   479  C C   . GLY A 1 62  ? 16.459  69.321  -26.028 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 63  GLY A C   1 
ATOM   480  O O   . GLY A 1 62  ? 17.703  69.460  -25.831 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 63  GLY A O   1 
ATOM   481  N N   . TYR A 1 63  ? 15.959  68.720  -27.420 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A N   1 
ATOM   482  C CA  . TYR A 1 63  ? 16.878  68.607  -28.527 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CA  1 
ATOM   483  C C   . TYR A 1 63  ? 16.368  69.227  -29.784 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A C   1 
ATOM   484  O O   . TYR A 1 63  ? 15.126  69.419  -29.965 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A O   1 
ATOM   485  C CB  . TYR A 1 63  ? 17.234  67.148  -28.747 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CB  1 
ATOM   486  C CG  . TYR A 1 63  ? 18.014  66.628  -27.603 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CG  1 
ATOM   487  C CD1 . TYR A 1 63  ? 19.403  66.906  -27.457 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD1 1 
ATOM   488  C CD2 . TYR A 1 63  ? 17.393  65.948  -26.599 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CD2 1 
ATOM   489  C CE1 . TYR A 1 63  ? 20.115  66.405  -26.338 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE1 1 
ATOM   490  C CE2 . TYR A 1 63  ? 18.076  65.465  -25.489 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CE2 1 
ATOM   491  C CZ  . TYR A 1 63  ? 19.409  65.684  -25.339 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A CZ  1 
ATOM   492  O OH  . TYR A 1 63  ? 20.037  65.156  -24.211 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 65  TYR A OH  1 
ATOM   493  N N   . LYS A 1 64  ? 17.332  69.545  -30.665 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A N   1 
ATOM   494  C CA  . LYS A 1 64  ? 17.100  70.052  -32.030 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CA  1 
ATOM   495  C C   . LYS A 1 64  ? 17.852  69.194  -32.963 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A C   1 
ATOM   496  O O   . LYS A 1 64  ? 18.948  68.800  -32.639 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A O   1 
ATOM   497  C CB  . LYS A 1 64  ? 17.584  71.478  -32.191 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CB  1 
ATOM   498  C CG  . LYS A 1 64  ? 16.390  72.410  -32.349 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CG  1 
ATOM   499  C CD  . LYS A 1 64  ? 15.674  72.462  -31.017 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CD  1 
ATOM   500  C CE  . LYS A 1 64  ? 14.751  73.705  -30.789 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CE  1 
ATOM   501  N NZ  . LYS A 1 64  ? 15.542  75.062  -30.712 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A NZ  1 
ATOM   502  N N   . ALA A 1 65  ? 17.283  68.861  -34.109 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   1 
ATOM   503  C CA  . ALA A 1 65  ? 18.016  68.067  -35.075 1.00 16.23  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  1 
ATOM   504  C C   . ALA A 1 65  ? 18.008  68.801  -36.409 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   1 
ATOM   505  O O   . ALA A 1 65  ? 17.425  69.935  -36.527 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   1 
ATOM   506  C CB  . ALA A 1 65  ? 17.514  66.589  -35.160 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  1 
ATOM   507  N N   . SER A 1 66  ? 18.698  68.217  -37.398 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 68  SER A N   1 
ATOM   508  C CA  . SER A 1 66  ? 18.651  68.734  -38.754 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 68  SER A CA  1 
ATOM   509  C C   . SER A 1 66  ? 19.205  67.806  -39.812 1.00 9.01   ? ? ? ? ? ? 68  SER A C   1 
ATOM   510  O O   . SER A 1 66  ? 20.371  67.363  -39.695 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 68  SER A O   1 
ATOM   511  C CB  . SER A 1 66  ? 19.462  70.011  -38.820 1.00 8.25   ? ? ? ? ? ? 68  SER A CB  1 
ATOM   512  O OG  . SER A 1 66  ? 19.426  70.358  -40.171 1.00 9.36   ? ? ? ? ? ? 68  SER A OG  1 
ATOM   513  N N   . ARG A 1 67  ? 18.460  67.575  -40.888 1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   1 
ATOM   514  C CA  . ARG A 1 67  ? 18.987  66.675  -42.042 1.00 6.51   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  1 
ATOM   515  C C   . ARG A 1 67  ? 19.050  67.470  -43.266 1.00 6.32   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   1 
ATOM   516  O O   . ARG A 1 67  ? 18.025  67.776  -43.877 1.00 7.29   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   1 
ATOM   517  C CB  . ARG A 1 67  ? 18.025  65.512  -42.346 1.00 7.56   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  1 
ATOM   518  C CG  . ARG A 1 67  ? 18.425  64.404  -43.244 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  1 
ATOM   519  C CD  . ARG A 1 67  ? 19.062  63.260  -42.459 1.00 7.87   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  1 
ATOM   520  N NE  . ARG A 1 67  ? 19.565  62.159  -43.299 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  1 
ATOM   521  C CZ  . ARG A 1 67  ? 18.724  61.367  -43.970 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  1 
ATOM   522  N NH1 . ARG A 1 67  ? 19.189  60.339  -44.719 1.00 2.65   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 1 
ATOM   523  N NH2 . ARG A 1 67  ? 17.380  61.594  -43.841 1.00 6.65   ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 1 
ATOM   524  N N   . PRO A 1 68  ? 20.233  67.879  -43.615 1.00 8.98   ? ? ? ? ? ? 70  PRO A N   1 
ATOM   525  C CA  . PRO A 1 68  ? 20.571  68.724  -44.742 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 70  PRO A CA  1 
ATOM   526  C C   . PRO A 1 68  ? 20.981  68.046  -45.986 1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 70  PRO A C   1 
ATOM   527  O O   . PRO A 1 68  ? 21.057  68.718  -47.017 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 70  PRO A O   1 
ATOM   528  C CB  . PRO A 1 68  ? 21.709  69.611  -44.185 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 70  PRO A CB  1 
ATOM   529  C CG  . PRO A 1 68  ? 22.478  68.558  -43.262 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 70  PRO A CG  1 
ATOM   530  C CD  . PRO A 1 68  ? 21.396  67.681  -42.695 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 70  PRO A CD  1 
ATOM   531  N N   . SER A 1 69  ? 21.092  66.704  -45.949 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 71  SER A N   1 
ATOM   532  C CA  . SER A 1 69  ? 21.519  65.934  -47.038 1.00 7.07   ? ? ? ? ? ? 71  SER A CA  1 
ATOM   533  C C   . SER A 1 69  ? 21.439  64.413  -46.663 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 71  SER A C   1 
ATOM   534  O O   . SER A 1 69  ? 22.057  64.013  -45.654 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 71  SER A O   1 
ATOM   535  C CB  . SER A 1 69  ? 22.961  66.344  -47.335 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 71  SER A CB  1 
ATOM   536  O OG  . SER A 1 69  ? 23.860  66.173  -46.280 1.00 6.34   ? ? ? ? ? ? 71  SER A OG  1 
ATOM   537  N N   . GLN A 1 70  ? 20.687  63.610  -47.418 1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 72  GLN A N   1 
ATOM   538  C CA  . GLN A 1 70  ? 20.667  62.122  -47.333 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 72  GLN A CA  1 
ATOM   539  C C   . GLN A 1 70  ? 21.697  61.453  -46.511 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 72  GLN A C   1 
ATOM   540  O O   . GLN A 1 70  ? 21.357  60.718  -45.696 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 72  GLN A O   1 
ATOM   541  C CB  . GLN A 1 70  ? 20.553  61.480  -48.729 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 72  GLN A CB  1 
ATOM   542  C CG  . GLN A 1 70  ? 19.132  60.903  -48.997 1.00 6.16   ? ? ? ? ? ? 72  GLN A CG  1 
ATOM   543  C CD  . GLN A 1 70  ? 18.945  59.442  -48.739 1.00 4.96   ? ? ? ? ? ? 72  GLN A CD  1 
ATOM   544  O OE1 . GLN A 1 70  ? 19.928  58.648  -48.743 1.00 7.54   ? ? ? ? ? ? 72  GLN A OE1 1 
ATOM   545  N NE2 . GLN A 1 70  ? 17.665  59.032  -48.424 1.00 4.14   ? ? ? ? ? ? 72  GLN A NE2 1 
ATOM   546  N N   . GLU A 1 71  ? 22.967  61.840  -46.616 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A N   1 
ATOM   547  C CA  . GLU A 1 71  ? 24.014  61.227  -45.813 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CA  1 
ATOM   548  C C   . GLU A 1 71  ? 24.460  62.009  -44.574 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A C   1 
ATOM   549  O O   . GLU A 1 71  ? 25.455  61.657  -43.906 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A O   1 
ATOM   550  C CB  . GLU A 1 71  ? 25.204  60.777  -46.715 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CB  1 
ATOM   551  C CG  . GLU A 1 71  ? 26.107  61.919  -47.214 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CG  1 
ATOM   552  C CD  . GLU A 1 71  ? 25.471  62.696  -48.296 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A CD  1 
ATOM   553  O OE1 . GLU A 1 71  ? 25.819  63.890  -48.434 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A OE1 1 
ATOM   554  O OE2 . GLU A 1 71  ? 24.575  62.130  -48.985 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 73  GLU A OE2 1 
ATOM   555  N N   . GLN A 1 72  ? 23.753  63.069  -44.218 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 74  GLN A N   1 
ATOM   556  C CA  . GLN A 1 72  ? 24.223  63.914  -43.050 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 74  GLN A CA  1 
ATOM   557  C C   . GLN A 1 72  ? 23.063  64.248  -42.126 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 74  GLN A C   1 
ATOM   558  O O   . GLN A 1 72  ? 21.965  64.539  -42.642 1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 74  GLN A O   1 
ATOM   559  C CB  . GLN A 1 72  ? 24.840  65.155  -43.538 1.00 16.28  ? ? ? ? ? ? 74  GLN A CB  1 
ATOM   560  C CG  . GLN A 1 72  ? 25.188  66.134  -42.337 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 74  GLN A CG  1 
ATOM   561  C CD  . GLN A 1 72  ? 26.198  65.514  -41.271 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 74  GLN A CD  1 
ATOM   562  O OE1 . GLN A 1 72  ? 26.127  65.828  -40.078 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 74  GLN A OE1 1 
ATOM   563  N NE2 . GLN A 1 72  ? 27.109  64.603  -41.728 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 74  GLN A NE2 1 
ATOM   564  N N   . PHE A 1 73  ? 23.271  64.195  -40.802 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A N   1 
ATOM   565  C CA  . PHE A 1 73  ? 22.225  64.478  -39.692 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CA  1 
ATOM   566  C C   . PHE A 1 73  ? 23.044  65.020  -38.500 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A C   1 
ATOM   567  O O   . PHE A 1 73  ? 24.233  64.606  -38.304 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A O   1 
ATOM   568  C CB  . PHE A 1 73  ? 21.526  63.178  -39.228 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CB  1 
ATOM   569  C CG  . PHE A 1 73  ? 20.143  63.339  -38.633 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CG  1 
ATOM   570  C CD1 . PHE A 1 73  ? 19.429  64.541  -38.725 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CD1 1 
ATOM   571  C CD2 . PHE A 1 73  ? 19.501  62.247  -38.086 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CD2 1 
ATOM   572  C CE1 . PHE A 1 73  ? 18.126  64.640  -38.263 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CE1 1 
ATOM   573  C CE2 . PHE A 1 73  ? 18.170  62.395  -37.596 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CE2 1 
ATOM   574  C CZ  . PHE A 1 73  ? 17.509  63.600  -37.706 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CZ  1 
ATOM   575  N N   . SER A 1 74  ? 22.438  65.895  -37.724 1.00 18.33  ? ? ? ? ? ? 76  SER A N   1 
ATOM   576  C CA  . SER A 1 74  ? 23.094  66.642  -36.635 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 76  SER A CA  1 
ATOM   577  C C   . SER A 1 74  ? 22.195  66.909  -35.418 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 76  SER A C   1 
ATOM   578  O O   . SER A 1 74  ? 20.976  67.121  -35.561 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 76  SER A O   1 
ATOM   579  C CB  . SER A 1 74  ? 23.724  67.957  -37.150 1.00 17.55  ? ? ? ? ? ? 76  SER A CB  1 
ATOM   580  O OG  . SER A 1 74  ? 24.248  67.727  -38.459 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 76  SER A OG  1 
ATOM   581  N N   . LEU A 1 75  ? 22.764  66.836  -34.218 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A N   1 
ATOM   582  C CA  . LEU A 1 75  ? 21.937  66.978  -32.984 1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CA  1 
ATOM   583  C C   . LEU A 1 75  ? 22.306  68.335  -32.408 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A C   1 
ATOM   584  O O   . LEU A 1 75  ? 23.515  68.564  -32.114 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A O   1 
ATOM   585  C CB  . LEU A 1 75  ? 22.267  65.859  -31.972 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CB  1 
ATOM   586  C CG  . LEU A 1 75  ? 21.254  65.468  -30.936 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CG  1 
ATOM   587  C CD1 . LEU A 1 75  ? 20.058  65.094  -31.704 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD1 1 
ATOM   588  C CD2 . LEU A 1 75  ? 21.653  64.259  -30.036 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A CD2 1 
ATOM   589  N N   . ILE A 1 76  ? 21.331  69.241  -32.370 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A N   1 
ATOM   590  C CA  . ILE A 1 76  ? 21.572  70.568  -31.829 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CA  1 
ATOM   591  C C   . ILE A 1 76  ? 21.116  70.641  -30.376 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A C   1 
ATOM   592  O O   . ILE A 1 76  ? 20.137  70.001  -29.992 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A O   1 
ATOM   593  C CB  . ILE A 1 76  ? 21.083  71.747  -32.771 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CB  1 
ATOM   594  C CG1 . ILE A 1 76  ? 21.845  71.695  -34.109 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG1 1 
ATOM   595  C CG2 . ILE A 1 76  ? 21.437  73.125  -32.176 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CG2 1 
ATOM   596  C CD1 . ILE A 1 76  ? 21.085  72.241  -35.308 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 78  ILE A CD1 1 
ATOM   597  N N   . LEU A 1 77  ? 21.894  71.361  -29.572 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A N   1 
ATOM   598  C CA  . LEU A 1 77  ? 21.646  71.560  -28.153 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CA  1 
ATOM   599  C C   . LEU A 1 77  ? 21.943  72.998  -27.807 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A C   1 
ATOM   600  O O   . LEU A 1 77  ? 23.115  73.408  -27.776 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A O   1 
ATOM   601  C CB  . LEU A 1 77  ? 22.576  70.648  -27.361 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CB  1 
ATOM   602  C CG  . LEU A 1 77  ? 22.018  69.218  -27.316 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CG  1 
ATOM   603  C CD1 . LEU A 1 77  ? 22.503  68.427  -28.455 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CD1 1 
ATOM   604  C CD2 . LEU A 1 77  ? 22.473  68.540  -26.077 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 79  LEU A CD2 1 
ATOM   605  N N   . GLU A 1 78  ? 20.890  73.777  -27.589 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A N   1 
ATOM   606  C CA  . GLU A 1 78  ? 21.055  75.212  -27.578 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CA  1 
ATOM   607  C C   . GLU A 1 78  ? 21.702  75.589  -26.248 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A C   1 
ATOM   608  O O   . GLU A 1 78  ? 22.928  75.889  -26.179 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A O   1 
ATOM   609  C CB  . GLU A 1 78  ? 19.721  75.882  -27.786 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CB  1 
ATOM   610  C CG  . GLU A 1 78  ? 19.770  77.292  -28.411 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CG  1 
ATOM   611  C CD  . GLU A 1 78  ? 19.674  77.291  -29.941 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A CD  1 
ATOM   612  O OE1 . GLU A 1 78  ? 18.613  76.862  -30.493 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE1 1 
ATOM   613  O OE2 . GLU A 1 78  ? 20.666  77.723  -30.575 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 80  GLU A OE2 1 
ATOM   614  N N   . SER A 1 79  ? 20.928  75.517  -25.170 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 81  SER A N   1 
ATOM   615  C CA  . SER A 1 79  ? 21.519  75.649  -23.834 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 81  SER A CA  1 
ATOM   616  C C   . SER A 1 79  ? 21.590  74.271  -23.172 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 81  SER A C   1 
ATOM   617  O O   . SER A 1 79  ? 20.570  73.728  -22.759 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 81  SER A O   1 
ATOM   618  C CB  . SER A 1 79  ? 20.715  76.626  -22.949 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 81  SER A CB  1 
ATOM   619  O OG  . SER A 1 79  ? 20.274  77.805  -23.635 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 81  SER A OG  1 
ATOM   620  N N   . ALA A 1 80  ? 22.800  73.708  -23.122 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A N   1 
ATOM   621  C CA  . ALA A 1 80  ? 23.068  72.434  -22.458 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CA  1 
ATOM   622  C C   . ALA A 1 80  ? 22.717  72.504  -21.007 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A C   1 
ATOM   623  O O   . ALA A 1 80  ? 22.595  73.598  -20.430 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A O   1 
ATOM   624  C CB  . ALA A 1 80  ? 24.509  72.063  -22.586 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A CB  1 
ATOM   625  N N   . THR A 1 81  ? 22.610  71.333  -20.405 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 83  THR A N   1 
ATOM   626  C CA  . THR A 1 81  ? 22.424  71.174  -18.960 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 83  THR A CA  1 
ATOM   627  C C   . THR A 1 81  ? 22.860  69.746  -18.549 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 83  THR A C   1 
ATOM   628  O O   . THR A 1 81  ? 22.633  68.790  -19.318 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 83  THR A O   1 
ATOM   629  C CB  . THR A 1 81  ? 20.925  71.301  -18.557 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 83  THR A CB  1 
ATOM   630  O OG1 . THR A 1 81  ? 20.235  70.118  -18.976 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 83  THR A OG1 1 
ATOM   631  C CG2 . THR A 1 81  ? 20.285  72.495  -19.217 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 83  THR A CG2 1 
ATOM   632  N N   . PRO A 1 82  ? 23.476  69.604  -17.357 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A N   1 
ATOM   633  C CA  . PRO A 1 82  ? 24.094  68.370  -16.921 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CA  1 
ATOM   634  C C   . PRO A 1 82  ? 23.235  67.208  -17.192 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A C   1 
ATOM   635  O O   . PRO A 1 82  ? 23.740  66.259  -17.733 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A O   1 
ATOM   636  C CB  . PRO A 1 82  ? 24.305  68.597  -15.458 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CB  1 
ATOM   637  C CG  . PRO A 1 82  ? 24.748  70.155  -15.443 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CG  1 
ATOM   638  C CD  . PRO A 1 82  ? 23.703  70.712  -16.399 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 84  PRO A CD  1 
ATOM   639  N N   . SER A 1 83  ? 21.940  67.289  -16.909 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 85  SER A N   1 
ATOM   640  C CA  . SER A 1 83  ? 20.986  66.254  -17.312 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 85  SER A CA  1 
ATOM   641  C C   . SER A 1 83  ? 21.299  65.585  -18.671 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 85  SER A C   1 
ATOM   642  O O   . SER A 1 83  ? 21.387  64.336  -18.758 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 85  SER A O   1 
ATOM   643  C CB  . SER A 1 83  ? 19.586  66.850  -17.402 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 85  SER A CB  1 
ATOM   644  O OG  . SER A 1 83  ? 19.367  67.736  -16.333 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 85  SER A OG  1 
ATOM   645  N N   . GLN A 1 84  ? 21.439  66.414  -19.717 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A N   1 
ATOM   646  C CA  . GLN A 1 84  ? 21.732  65.966  -21.084 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CA  1 
ATOM   647  C C   . GLN A 1 84  ? 23.091  65.288  -21.160 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A C   1 
ATOM   648  O O   . GLN A 1 84  ? 23.608  64.988  -22.240 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A O   1 
ATOM   649  C CB  . GLN A 1 84  ? 21.691  67.140  -22.047 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CB  1 
ATOM   650  C CG  . GLN A 1 84  ? 20.319  67.829  -22.172 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CG  1 
ATOM   651  C CD  . GLN A 1 84  ? 20.368  69.002  -23.076 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CD  1 
ATOM   652  O OE1 . GLN A 1 84  ? 21.401  69.744  -23.136 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A OE1 1 
ATOM   653  N NE2 . GLN A 1 84  ? 19.287  69.208  -23.820 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 86  GLN A NE2 1 
ATOM   654  N N   . THR A 1 85  ? 23.683  64.999  -20.023 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 87  THR A N   1 
ATOM   655  C CA  . THR A 1 85  ? 25.012  64.384  -20.074 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 87  THR A CA  1 
ATOM   656  C C   . THR A 1 85  ? 24.914  62.912  -20.298 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 87  THR A C   1 
ATOM   657  O O   . THR A 1 85  ? 24.318  62.224  -19.474 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 87  THR A O   1 
ATOM   658  C CB  . THR A 1 85  ? 25.758  64.614  -18.804 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 87  THR A CB  1 
ATOM   659  O OG1 . THR A 1 85  ? 26.164  65.997  -18.742 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 87  THR A OG1 1 
ATOM   660  C CG2 . THR A 1 85  ? 26.982  63.731  -18.783 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 87  THR A CG2 1 
ATOM   661  N N   . SER A 1 86  ? 25.501  62.395  -21.391 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 88  SER A N   1 
ATOM   662  C CA  . SER A 1 86  ? 25.407  60.952  -21.684 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 88  SER A CA  1 
ATOM   663  C C   . SER A 1 86  ? 26.274  60.418  -22.863 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 88  SER A C   1 
ATOM   664  O O   . SER A 1 86  ? 27.319  61.007  -23.207 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 88  SER A O   1 
ATOM   665  C CB  . SER A 1 86  ? 23.940  60.567  -21.884 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 88  SER A CB  1 
ATOM   666  O OG  . SER A 1 86  ? 23.838  59.253  -22.405 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 88  SER A OG  1 
ATOM   667  N N   . VAL A 1 87  ? 25.808  59.310  -23.478 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N   1 
ATOM   668  C CA  . VAL A 1 87  ? 26.430  58.712  -24.647 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA  1 
ATOM   669  C C   . VAL A 1 87  ? 25.371  58.628  -25.771 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C   1 
ATOM   670  O O   . VAL A 1 87  ? 24.345  57.912  -25.598 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O   1 
ATOM   671  C CB  . VAL A 1 87  ? 26.952  57.283  -24.320 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB  1 
ATOM   672  C CG1 . VAL A 1 87  ? 27.430  56.704  -25.530 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1 1 
ATOM   673  C CG2 . VAL A 1 87  ? 28.099  57.282  -23.399 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2 1 
ATOM   674  N N   . TYR A 1 88  ? 25.614  59.411  -26.856 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A N   1 
ATOM   675  C CA  . TYR A 1 88  ? 24.821  59.476  -28.078 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CA  1 
ATOM   676  C C   . TYR A 1 88  ? 25.227  58.495  -29.234 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A C   1 
ATOM   677  O O   . TYR A 1 88  ? 26.435  58.282  -29.492 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A O   1 
ATOM   678  C CB  . TYR A 1 88  ? 24.762  60.934  -28.553 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CB  1 
ATOM   679  C CG  . TYR A 1 88  ? 24.112  61.839  -27.490 1.00 20.56  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CG  1 
ATOM   680  C CD1 . TYR A 1 88  ? 24.860  62.303  -26.407 1.00 19.91  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD1 1 
ATOM   681  C CD2 . TYR A 1 88  ? 22.802  62.251  -27.588 1.00 16.94  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD2 1 
ATOM   682  C CE1 . TYR A 1 88  ? 24.305  63.093  -25.447 1.00 17.31  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE1 1 
ATOM   683  C CE2 . TYR A 1 88  ? 22.245  63.063  -26.606 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE2 1 
ATOM   684  C CZ  . TYR A 1 88  ? 22.998  63.423  -25.533 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CZ  1 
ATOM   685  O OH  . TYR A 1 88  ? 22.497  64.165  -24.526 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A OH  1 
ATOM   686  N N   . PHE A 1 89  ? 24.268  57.943  -29.983 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A N   1 
ATOM   687  C CA  . PHE A 1 89  ? 24.676  56.971  -31.084 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A CA  1 
ATOM   688  C C   . PHE A 1 89  ? 23.810  57.255  -32.288 1.00 17.15  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A C   1 
ATOM   689  O O   . PHE A 1 89  ? 22.624  57.554  -32.137 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A O   1 
ATOM   690  C CB  . PHE A 1 89  ? 24.418  55.526  -30.739 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A CB  1 
ATOM   691  C CG  . PHE A 1 89  ? 25.403  54.914  -29.845 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A CG  1 
ATOM   692  C CD1 . PHE A 1 89  ? 26.490  54.188  -30.362 1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A CD1 1 
ATOM   693  C CD2 . PHE A 1 89  ? 25.190  54.910  -28.510 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A CD2 1 
ATOM   694  C CE1 . PHE A 1 89  ? 27.372  53.597  -29.593 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A CE1 1 
ATOM   695  C CE2 . PHE A 1 89  ? 26.066  54.366  -27.712 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A CE2 1 
ATOM   696  C CZ  . PHE A 1 89  ? 27.241  53.687  -28.268 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 91  PHE A CZ  1 
ATOM   697  N N   . CYS A 1 90  ? 24.399  57.129  -33.464 1.00 16.41  ? ? ? ? ? ? 92  CYS A N   1 
ATOM   698  C CA  . CYS A 1 90  ? 23.771  57.517  -34.705 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 92  CYS A CA  1 
ATOM   699  C C   . CYS A 1 90  ? 23.599  56.269  -35.504 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 92  CYS A C   1 
ATOM   700  O O   . CYS A 1 90  ? 24.488  55.435  -35.526 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 92  CYS A O   1 
ATOM   701  C CB  . CYS A 1 90  ? 24.678  58.472  -35.489 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 92  CYS A CB  1 
ATOM   702  S SG  . CYS A 1 90  ? 23.944  59.212  -37.011 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 92  CYS A SG  1 
ATOM   703  N N   . ALA A 1 91  ? 22.458  56.140  -36.165 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 93  ALA A N   1 
ATOM   704  C CA  . ALA A 1 91  ? 22.243  55.027  -37.068 1.00 11.57  ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CA  1 
ATOM   705  C C   . ALA A 1 91  ? 21.548  55.415  -38.349 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 93  ALA A C   1 
ATOM   706  O O   . ALA A 1 91  ? 20.745  56.401  -38.424 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 93  ALA A O   1 
ATOM   707  C CB  . ALA A 1 91  ? 21.489  53.930  -36.413 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 93  ALA A CB  1 
ATOM   708  N N   . SER A 1 92  ? 21.759  54.539  -39.329 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   709  C CA  . SER A 1 92  ? 21.044  54.576  -40.607 1.00 9.60   ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   710  C C   . SER A 1 92  ? 20.648  53.183  -40.926 1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   711  O O   . SER A 1 92  ? 21.406  52.166  -40.720 1.00 6.58   ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   712  C CB  . SER A 1 92  ? 22.023  55.019  -41.649 1.00 7.65   ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   713  O OG  . SER A 1 92  ? 23.207  54.268  -41.355 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   714  N N   . GLY A 1 93  ? 19.505  53.169  -41.543 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A N   1 
ATOM   715  C CA  . GLY A 1 93  ? 18.600  52.030  -41.608 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A CA  1 
ATOM   716  C C   . GLY A 1 93  ? 17.878  52.015  -42.984 1.00 14.87  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A C   1 
ATOM   717  O O   . GLY A 1 93  ? 17.472  53.076  -43.480 1.00 14.59  ? ? ? ? ? ? 95  GLY A O   1 
ATOM   718  N N   . GLY A 1 94  ? 17.720  50.808  -43.601 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 96  GLY A N   1 
ATOM   719  C CA  . GLY A 1 94  ? 17.256  50.745  -45.014 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 96  GLY A CA  1 
ATOM   720  C C   . GLY A 1 94  ? 17.464  49.438  -45.734 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 96  GLY A C   1 
ATOM   721  O O   . GLY A 1 94  ? 18.383  48.692  -45.438 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 96  GLY A O   1 
ATOM   722  N N   . GLY A 1 95  ? 16.588  49.132  -46.678 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A N   1 
ATOM   723  C CA  . GLY A 1 95  ? 16.631  47.827  -47.309 1.00 17.77  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A CA  1 
ATOM   724  C C   . GLY A 1 95  ? 17.089  46.726  -46.412 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A C   1 
ATOM   725  O O   . GLY A 1 95  ? 17.969  46.009  -46.752 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 97  GLY A O   1 
ATOM   726  N N   . GLY A 1 96  ? 16.462  46.553  -45.261 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A N   1 
ATOM   727  C CA  . GLY A 1 96  ? 16.840  45.474  -44.308 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A CA  1 
ATOM   728  C C   . GLY A 1 96  ? 18.162  45.786  -43.608 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A C   1 
ATOM   729  O O   . GLY A 1 96  ? 19.022  44.886  -43.439 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 98  GLY A O   1 
ATOM   730  N N   . THR A 1 97  ? 18.368  47.057  -43.204 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 99  THR A N   1 
ATOM   731  C CA  . THR A 1 97  ? 19.680  47.437  -42.682 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 99  THR A CA  1 
ATOM   732  C C   . THR A 1 97  ? 19.548  48.550  -41.602 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 99  THR A C   1 
ATOM   733  O O   . THR A 1 97  ? 18.457  49.170  -41.491 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 99  THR A O   1 
ATOM   734  C CB  . THR A 1 97  ? 20.609  47.780  -43.897 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 99  THR A CB  1 
ATOM   735  O OG1 . THR A 1 97  ? 20.607  46.656  -44.794 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 99  THR A OG1 1 
ATOM   736  C CG2 . THR A 1 97  ? 22.060  48.119  -43.519 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 99  THR A CG2 1 
ATOM   737  N N   . LEU A 1 98  ? 20.603  48.685  -40.770 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   1 
ATOM   738  C CA  . LEU A 1 98  ? 20.668  49.552  -39.620 1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  1 
ATOM   739  C C   . LEU A 1 98  ? 22.149  49.677  -39.220 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   1 
ATOM   740  O O   . LEU A 1 98  ? 22.780  48.691  -38.892 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   1 
ATOM   741  C CB  . LEU A 1 98  ? 19.827  49.030  -38.442 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  1 
ATOM   742  C CG  . LEU A 1 98  ? 19.595  49.844  -37.168 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  1 
ATOM   743  C CD1 . LEU A 1 98  ? 19.535  51.364  -37.409 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 
ATOM   744  C CD2 . LEU A 1 98  ? 18.396  49.373  -36.361 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 
ATOM   745  N N   . TYR A 1 99  ? 22.715  50.878  -39.273 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N   1 
ATOM   746  C CA  . TYR A 1 99  ? 24.121  50.939  -38.988 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA  1 
ATOM   747  C C   . TYR A 1 99  ? 24.314  51.712  -37.736 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C   1 
ATOM   748  O O   . TYR A 1 99  ? 23.656  52.703  -37.532 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O   1 
ATOM   749  C CB  . TYR A 1 99  ? 24.890  51.480  -40.186 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB  1 
ATOM   750  C CG  . TYR A 1 99  ? 25.320  50.372  -41.087 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG  1 
ATOM   751  C CD1 . TYR A 1 99  ? 25.923  50.635  -42.288 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1 1 
ATOM   752  C CD2 . TYR A 1 99  ? 25.099  49.037  -40.731 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2 1 
ATOM   753  C CE1 . TYR A 1 99  ? 26.322  49.615  -43.147 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1 1 
ATOM   754  C CE2 . TYR A 1 99  ? 25.478  47.958  -41.570 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2 1 
ATOM   755  C CZ  . TYR A 1 99  ? 26.097  48.266  -42.799 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ  1 
ATOM   756  O OH  . TYR A 1 99  ? 26.508  47.282  -43.689 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH  1 
ATOM   757  N N   . PHE A 1 100 ? 25.796  51.509  -36.846 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N   1 
ATOM   758  C CA  . PHE A 1 100 ? 25.593  52.538  -35.802 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA  1 
ATOM   759  C C   . PHE A 1 100 ? 26.853  53.325  -35.788 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C   1 
ATOM   760  O O   . PHE A 1 100 ? 27.890  52.816  -36.196 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O   1 
ATOM   761  C CB  . PHE A 1 100 ? 25.475  51.881  -34.427 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB  1 
ATOM   762  C CG  . PHE A 1 100 ? 24.058  51.459  -34.040 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG  1 
ATOM   763  C CD1 . PHE A 1 100 ? 23.678  50.130  -34.142 1.00 15.08  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1 1 
ATOM   764  C CD2 . PHE A 1 100 ? 23.131  52.378  -33.574 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2 1 
ATOM   765  C CE1 . PHE A 1 100 ? 22.438  49.732  -33.768 1.00 16.12  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1 1 
ATOM   766  C CE2 . PHE A 1 100 ? 21.855  51.997  -33.209 1.00 7.42   ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2 1 
ATOM   767  C CZ  . PHE A 1 100 ? 21.483  50.736  -33.298 1.00 12.82  ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ  1 
ATOM   768  N N   . GLY A 1 101 ? 26.807  54.533  -35.273 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 109 GLY A N   1 
ATOM   769  C CA  . GLY A 1 101 ? 28.025  55.292  -35.101 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 109 GLY A CA  1 
ATOM   770  C C   . GLY A 1 101 ? 28.791  54.785  -33.905 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 109 GLY A C   1 
ATOM   771  O O   . GLY A 1 101 ? 28.454  53.768  -33.315 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 109 GLY A O   1 
ATOM   772  N N   . ALA A 1 102 ? 29.861  55.467  -33.547 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A N   1 
ATOM   773  C CA  . ALA A 1 102 ? 30.728  54.861  -32.550 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CA  1 
ATOM   774  C C   . ALA A 1 102 ? 30.348  55.522  -31.280 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A C   1 
ATOM   775  O O   . ALA A 1 102 ? 30.881  55.249  -30.243 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A O   1 
ATOM   776  C CB  . ALA A 1 102 ? 32.212  55.059  -32.896 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CB  1 
ATOM   777  N N   . GLY A 1 103 ? 29.351  56.381  -31.346 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N   1 
ATOM   778  C CA  . GLY A 1 103 ? 28.863  56.987  -30.135 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA  1 
ATOM   779  C C   . GLY A 1 103 ? 29.637  58.278  -29.814 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C   1 
ATOM   780  O O   . GLY A 1 103 ? 30.829  58.413  -30.117 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O   1 
ATOM   781  N N   . THR A 1 104 ? 28.935  59.222  -29.182 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 112 THR A N   1 
ATOM   782  C CA  . THR A 1 104 ? 29.537  60.467  -28.644 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 112 THR A CA  1 
ATOM   783  C C   . THR A 1 104 ? 29.319  60.549  -27.147 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 112 THR A C   1 
ATOM   784  O O   . THR A 1 104 ? 28.196  60.439  -26.702 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 112 THR A O   1 
ATOM   785  C CB  . THR A 1 104 ? 28.947  61.626  -29.319 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 112 THR A CB  1 
ATOM   786  O OG1 . THR A 1 104 ? 29.185  61.457  -30.712 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 112 THR A OG1 1 
ATOM   787  C CG2 . THR A 1 104 ? 29.594  62.918  -28.838 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 112 THR A CG2 1 
ATOM   788  N N   . ARG A 1 105 ? 30.403  60.636  -26.377 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A N   1 
ATOM   789  C CA  . ARG A 1 105 ? 30.387  60.678  -24.924 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CA  1 
ATOM   790  C C   . ARG A 1 105 ? 30.446  62.132  -24.544 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A C   1 
ATOM   791  O O   . ARG A 1 105 ? 31.453  62.776  -24.809 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A O   1 
ATOM   792  C CB  . ARG A 1 105 ? 31.630  59.986  -24.374 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CB  1 
ATOM   793  C CG  . ARG A 1 105 ? 31.649  58.473  -24.550 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CG  1 
ATOM   794  C CD  . ARG A 1 105 ? 32.988  57.842  -24.112 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CD  1 
ATOM   795  N NE  . ARG A 1 105 ? 33.135  56.454  -24.554 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NE  1 
ATOM   796  C CZ  . ARG A 1 105 ? 34.213  55.711  -24.329 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CZ  1 
ATOM   797  N NH1 . ARG A 1 105 ? 34.232  54.447  -24.748 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH1 1 
ATOM   798  N NH2 . ARG A 1 105 ? 35.280  56.233  -23.702 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH2 1 
ATOM   799  N N   . LEU A 1 106 ? 29.386  62.644  -23.908 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A N   1 
ATOM   800  C CA  . LEU A 1 106 ? 29.223  64.073  -23.619 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CA  1 
ATOM   801  C C   . LEU A 1 106 ? 29.274  64.390  -22.127 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A C   1 
ATOM   802  O O   . LEU A 1 106 ? 29.050  63.498  -21.318 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A O   1 
ATOM   803  C CB  . LEU A 1 106 ? 27.924  64.575  -24.216 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CB  1 
ATOM   804  C CG  . LEU A 1 106 ? 27.736  66.059  -23.995 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CG  1 
ATOM   805  C CD1 . LEU A 1 106 ? 28.957  66.681  -24.544 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD1 1 
ATOM   806  C CD2 . LEU A 1 106 ? 26.492  66.543  -24.706 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 114 LEU A CD2 1 
ATOM   807  N N   . SER A 1 107 ? 29.539  65.670  -21.765 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 115 SER A N   1 
ATOM   808  C CA  . SER A 1 107 ? 29.621  66.072  -20.353 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 115 SER A CA  1 
ATOM   809  C C   . SER A 1 107 ? 29.199  67.512  -20.170 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 115 SER A C   1 
ATOM   810  O O   . SER A 1 107 ? 29.829  68.465  -20.669 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 115 SER A O   1 
ATOM   811  C CB  . SER A 1 107 ? 31.035  65.824  -19.800 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 115 SER A CB  1 
ATOM   812  O OG  . SER A 1 107 ? 31.646  64.723  -20.470 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 115 SER A OG  1 
ATOM   813  N N   . VAL A 1 108 ? 28.123  67.651  -19.401 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A N   1 
ATOM   814  C CA  . VAL A 1 108 ? 27.453  68.912  -19.238 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CA  1 
ATOM   815  C C   . VAL A 1 108 ? 27.605  69.348  -17.817 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A C   1 
ATOM   816  O O   . VAL A 1 108 ? 26.847  68.922  -16.934 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A O   1 
ATOM   817  C CB  . VAL A 1 108 ? 25.946  68.867  -19.510 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CB  1 
ATOM   818  C CG1 . VAL A 1 108 ? 25.479  70.293  -19.652 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG1 1 
ATOM   819  C CG2 . VAL A 1 108 ? 25.636  68.102  -20.793 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 116 VAL A CG2 1 
ATOM   820  N N   . LEU A 1 109 ? 28.600  70.205  -17.611 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A N   1 
ATOM   821  C CA  . LEU A 1 109 ? 29.021  70.664  -16.285 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CA  1 
ATOM   822  C C   . LEU A 1 109 ? 28.991  72.211  -16.238 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A C   1 
ATOM   823  O O   . LEU A 1 109 ? 28.115  72.739  -15.535 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A O   1 
ATOM   824  C CB  . LEU A 1 109 ? 30.402  70.080  -15.927 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CB  1 
ATOM   825  C CG  . LEU A 1 109 ? 31.582  70.437  -16.806 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CG  1 
ATOM   826  C CD1 . LEU A 1 109 ? 32.102  71.840  -16.433 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD1 1 
ATOM   827  C CD2 . LEU A 1 109 ? 32.699  69.428  -16.689 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A CD2 1 
ATOM   828  O OXT . LEU A 1 109 ? 29.765  72.971  -16.897 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 117 LEU A OXT 1 
ATOM   829  N N   . SER B 2 2   ? -12.922 87.868  -57.323 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 2   SER B N   1 
ATOM   830  C CA  . SER B 2 2   ? -11.806 87.540  -56.402 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 2   SER B CA  1 
ATOM   831  C C   . SER B 2 2   ? -12.055 86.351  -55.422 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 2   SER B C   1 
ATOM   832  O O   . SER B 2 2   ? -13.190 85.844  -55.322 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 2   SER B O   1 
ATOM   833  C CB  . SER B 2 2   ? -11.469 88.790  -55.623 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 2   SER B CB  1 
ATOM   834  O OG  . SER B 2 2   ? -10.170 88.647  -55.125 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 2   SER B OG  1 
ATOM   835  N N   . GLN B 2 3   ? -10.986 85.888  -54.740 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B N   1 
ATOM   836  C CA  . GLN B 2 3   ? -11.064 84.920  -53.596 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CA  1 
ATOM   837  C C   . GLN B 2 3   ? -11.487 85.698  -52.298 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B C   1 
ATOM   838  O O   . GLN B 2 3   ? -10.695 86.513  -51.788 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B O   1 
ATOM   839  C CB  . GLN B 2 3   ? -9.707  84.192  -53.388 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CB  1 
ATOM   840  C CG  . GLN B 2 3   ? -9.746  82.913  -52.500 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CG  1 
ATOM   841  C CD  . GLN B 2 3   ? -8.367  82.248  -52.242 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B CD  1 
ATOM   842  O OE1 . GLN B 2 3   ? -8.265  81.026  -52.113 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B OE1 1 
ATOM   843  N NE2 . GLN B 2 3   ? -7.321  83.060  -52.145 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 3   GLN B NE2 1 
ATOM   844  N N   . PRO B 2 4   ? -12.730 85.463  -51.772 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 4   PRO B N   1 
ATOM   845  C CA  . PRO B 2 4   ? -13.194 86.135  -50.554 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 4   PRO B CA  1 
ATOM   846  C C   . PRO B 2 4   ? -12.220 85.975  -49.369 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 4   PRO B C   1 
ATOM   847  O O   . PRO B 2 4   ? -11.565 84.909  -49.257 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 4   PRO B O   1 
ATOM   848  C CB  . PRO B 2 4   ? -14.531 85.438  -50.253 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 4   PRO B CB  1 
ATOM   849  C CG  . PRO B 2 4   ? -14.546 84.264  -51.047 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 4   PRO B CG  1 
ATOM   850  C CD  . PRO B 2 4   ? -13.771 84.553  -52.267 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 4   PRO B CD  1 
ATOM   851  N N   . ASP B 2 5   ? -12.093 87.039  -48.555 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 5   ASP B N   1 
ATOM   852  C CA  . ASP B 2 5   ? -11.260 87.080  -47.343 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CA  1 
ATOM   853  C C   . ASP B 2 5   ? -11.474 85.845  -46.457 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 5   ASP B C   1 
ATOM   854  O O   . ASP B 2 5   ? -12.635 85.374  -46.332 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 5   ASP B O   1 
ATOM   855  C CB  . ASP B 2 5   ? -11.551 88.375  -46.572 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CB  1 
ATOM   856  C CG  . ASP B 2 5   ? -10.393 89.390  -46.650 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CG  1 
ATOM   857  O OD1 . ASP B 2 5   ? -10.500 90.526  -46.098 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD1 1 
ATOM   858  O OD2 . ASP B 2 5   ? -9.356  89.014  -47.235 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD2 1 
ATOM   859  N N   . PRO B 2 6   ? -10.389 85.287  -45.865 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 6   PRO B N   1 
ATOM   860  C CA  . PRO B 2 6   ? -10.480 83.963  -45.209 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 6   PRO B CA  1 
ATOM   861  C C   . PRO B 2 6   ? -11.416 84.024  -44.032 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 6   PRO B C   1 
ATOM   862  O O   . PRO B 2 6   ? -11.791 85.140  -43.617 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 6   PRO B O   1 
ATOM   863  C CB  . PRO B 2 6   ? -9.066  83.745  -44.672 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 6   PRO B CB  1 
ATOM   864  C CG  . PRO B 2 6   ? -8.463  85.182  -44.538 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 6   PRO B CG  1 
ATOM   865  C CD  . PRO B 2 6   ? -9.042  85.878  -45.734 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 6   PRO B CD  1 
ATOM   866  N N   . MET B 2 7   ? -11.766 82.859  -43.482 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 7   MET B N   1 
ATOM   867  C CA  . MET B 2 7   ? -12.558 82.791  -42.235 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CA  1 
ATOM   868  C C   . MET B 2 7   ? -11.817 82.205  -41.022 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 7   MET B C   1 
ATOM   869  O O   . MET B 2 7   ? -11.003 81.338  -41.176 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 7   MET B O   1 
ATOM   870  C CB  . MET B 2 7   ? -13.867 82.057  -42.472 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CB  1 
ATOM   871  C CG  . MET B 2 7   ? -14.881 82.876  -43.309 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CG  1 
ATOM   872  S SD  . MET B 2 7   ? -16.391 82.001  -43.780 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 7   MET B SD  1 
ATOM   873  C CE  . MET B 2 7   ? -16.086 81.536  -45.474 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 7   MET B CE  1 
ATOM   874  N N   . PRO B 2 8   ? -12.075 82.739  -39.824 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B N   1 
ATOM   875  C CA  . PRO B 2 8   ? -11.602 82.269  -38.537 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CA  1 
ATOM   876  C C   . PRO B 2 8   ? -11.354 80.759  -38.486 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B C   1 
ATOM   877  O O   . PRO B 2 8   ? -10.205 80.297  -38.461 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B O   1 
ATOM   878  C CB  . PRO B 2 8   ? -12.769 82.608  -37.614 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CB  1 
ATOM   879  C CG  . PRO B 2 8   ? -13.805 83.511  -38.512 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CG  1 
ATOM   880  C CD  . PRO B 2 8   ? -12.897 83.954  -39.673 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CD  1 
ATOM   881  N N   . ASP B 2 9   ? -12.459 80.012  -38.473 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 9   ASP B N   1 
ATOM   882  C CA  . ASP B 2 9   ? -12.404 78.567  -38.416 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 9   ASP B CA  1 
ATOM   883  C C   . ASP B 2 9   ? -12.072 78.072  -39.838 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 9   ASP B C   1 
ATOM   884  O O   . ASP B 2 9   ? -12.058 76.906  -40.113 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 9   ASP B O   1 
ATOM   885  C CB  . ASP B 2 9   ? -13.761 78.077  -37.934 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 9   ASP B CB  1 
ATOM   886  C CG  . ASP B 2 9   ? -14.883 78.722  -38.711 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 9   ASP B CG  1 
ATOM   887  O OD1 . ASP B 2 9   ? -15.393 79.807  -38.263 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 9   ASP B OD1 1 
ATOM   888  O OD2 . ASP B 2 9   ? -15.217 78.135  -39.790 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 9   ASP B OD2 1 
ATOM   889  N N   . ASP B 2 10  ? -11.808 78.983  -40.757 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 10  ASP B N   1 
ATOM   890  C CA  . ASP B 2 10  ? -11.432 78.587  -42.104 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 10  ASP B CA  1 
ATOM   891  C C   . ASP B 2 10  ? -9.941  78.590  -42.281 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 10  ASP B C   1 
ATOM   892  O O   . ASP B 2 10  ? -9.442  78.366  -43.405 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 10  ASP B O   1 
ATOM   893  C CB  . ASP B 2 10  ? -12.089 79.467  -43.162 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 10  ASP B CB  1 
ATOM   894  C CG  . ASP B 2 10  ? -13.537 79.031  -43.497 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 10  ASP B CG  1 
ATOM   895  O OD1 . ASP B 2 10  ? -14.481 79.227  -42.651 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 10  ASP B OD1 1 
ATOM   896  O OD2 . ASP B 2 10  ? -13.741 78.495  -44.632 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 10  ASP B OD2 1 
ATOM   897  N N   . LEU B 2 11  ? -9.251  78.865  -41.178 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   898  C CA  . LEU B 2 11  ? -7.741  78.964  -41.092 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   899  C C   . LEU B 2 11  ? -7.166  77.868  -40.181 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   900  O O   . LEU B 2 11  ? -7.882  77.367  -39.268 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   901  C CB  . LEU B 2 11  ? -7.290  80.355  -40.609 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   902  C CG  . LEU B 2 11  ? -7.653  81.528  -41.534 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   903  C CD1 . LEU B 2 11  ? -7.544  82.846  -40.865 1.00 12.99  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   904  C CD2 . LEU B 2 11  ? -6.781  81.594  -42.784 1.00 13.84  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   905  N N   . HIS B 2 12  ? -5.936  77.438  -40.442 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B N   1 
ATOM   906  C CA  . HIS B 2 12  ? -5.348  76.332  -39.727 1.00 20.33  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CA  1 
ATOM   907  C C   . HIS B 2 12  ? -4.675  76.904  -38.512 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B C   1 
ATOM   908  O O   . HIS B 2 12  ? -4.085  78.055  -38.515 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B O   1 
ATOM   909  C CB  . HIS B 2 12  ? -4.281  75.644  -40.576 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CB  1 
ATOM   910  C CG  . HIS B 2 12  ? -4.804  74.672  -41.605 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CG  1 
ATOM   911  N ND1 . HIS B 2 12  ? -3.961  73.932  -42.413 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B ND1 1 
ATOM   912  C CD2 . HIS B 2 12  ? -6.056  74.271  -41.914 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CD2 1 
ATOM   913  C CE1 . HIS B 2 12  ? -4.680  73.127  -43.182 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CE1 1 
ATOM   914  N NE2 . HIS B 2 12  ? -5.958  73.341  -42.930 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 12  HIS B NE2 1 
ATOM   915  N N   . LYS B 2 13  ? -4.684  76.094  -37.478 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 13  LYS B N   1 
ATOM   916  C CA  . LYS B 2 13  ? -4.274  76.539  -36.217 1.00 15.64  ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CA  1 
ATOM   917  C C   . LYS B 2 13  ? -3.105  75.722  -35.836 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 13  LYS B C   1 
ATOM   918  O O   . LYS B 2 13  ? -3.162  74.456  -35.690 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 13  LYS B O   1 
ATOM   919  C CB  . LYS B 2 13  ? -5.357  76.258  -35.218 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CB  1 
ATOM   920  C CG  . LYS B 2 13  ? -6.629  77.068  -35.451 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CG  1 
ATOM   921  C CD  . LYS B 2 13  ? -7.676  76.703  -34.429 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CD  1 
ATOM   922  C CE  . LYS B 2 13  ? -9.096  77.253  -34.794 1.00 17.38  ? ? ? ? ? ? 13  LYS B CE  1 
ATOM   923  N NZ  . LYS B 2 13  ? -9.703  76.685  -36.027 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 13  LYS B NZ  1 
ATOM   924  N N   . SER B 2 14  ? -2.080  76.493  -35.533 1.00 9.93   ? ? ? ? ? ? 14  SER B N   1 
ATOM   925  C CA  . SER B 2 14  ? -0.873  76.010  -34.961 1.00 7.98   ? ? ? ? ? ? 14  SER B CA  1 
ATOM   926  C C   . SER B 2 14  ? -1.060  75.122  -33.772 1.00 8.16   ? ? ? ? ? ? 14  SER B C   1 
ATOM   927  O O   . SER B 2 14  ? -0.506  74.034  -33.780 1.00 7.79   ? ? ? ? ? ? 14  SER B O   1 
ATOM   928  C CB  . SER B 2 14  ? -0.015  77.203  -34.554 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 14  SER B CB  1 
ATOM   929  O OG  . SER B 2 14  ? 1.229   76.758  -34.063 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 14  SER B OG  1 
ATOM   930  N N   . SER B 2 15  ? -1.772  75.606  -32.717 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 15  SER B N   1 
ATOM   931  C CA  . SER B 2 15  ? -2.182  74.794  -31.569 1.00 8.75   ? ? ? ? ? ? 15  SER B CA  1 
ATOM   932  C C   . SER B 2 15  ? -2.690  73.367  -31.957 1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 15  SER B C   1 
ATOM   933  O O   . SER B 2 15  ? -2.784  72.491  -31.119 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 15  SER B O   1 
ATOM   934  C CB  . SER B 2 15  ? -3.361  75.457  -30.840 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 15  SER B CB  1 
ATOM   935  O OG  . SER B 2 15  ? -4.501  75.523  -31.686 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 15  SER B OG  1 
ATOM   936  N N   . GLU B 2 16  ? -3.118  73.202  -33.202 1.00 8.28   ? ? ? ? ? ? 16  GLU B N   1 
ATOM   937  C CA  . GLU B 2 16  ? -3.663  71.873  -33.584 1.00 8.32   ? ? ? ? ? ? 16  GLU B CA  1 
ATOM   938  C C   . GLU B 2 16  ? -2.693  70.973  -34.283 1.00 7.34   ? ? ? ? ? ? 16  GLU B C   1 
ATOM   939  O O   . GLU B 2 16  ? -3.077  69.906  -34.819 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 16  GLU B O   1 
ATOM   940  C CB  . GLU B 2 16  ? -4.940  71.972  -34.384 1.00 6.90   ? ? ? ? ? ? 16  GLU B CB  1 
ATOM   941  C CG  . GLU B 2 16  ? -6.110  72.774  -33.611 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B CG  1 
ATOM   942  C CD  . GLU B 2 16  ? -7.082  73.426  -34.592 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B CD  1 
ATOM   943  O OE1 . GLU B 2 16  ? -8.246  73.802  -34.204 1.00 14.49  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B OE1 1 
ATOM   944  O OE2 . GLU B 2 16  ? -6.693  73.489  -35.802 1.00 15.33  ? ? ? ? ? ? 16  GLU B OE2 1 
ATOM   945  N N   . PHE B 2 17  ? -1.447  71.346  -34.309 1.00 5.54   ? ? ? ? ? ? 17  PHE B N   1 
ATOM   946  C CA  . PHE B 2 17  ? -0.477  70.537  -35.005 1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CA  1 
ATOM   947  C C   . PHE B 2 17  ? 0.634   70.002  -34.046 1.00 8.60   ? ? ? ? ? ? 17  PHE B C   1 
ATOM   948  O O   . PHE B 2 17  ? 1.639   70.697  -33.698 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 17  PHE B O   1 
ATOM   949  C CB  . PHE B 2 17  ? 0.093   71.335  -36.173 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CB  1 
ATOM   950  C CG  . PHE B 2 17  ? 1.388   70.796  -36.738 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CG  1 
ATOM   951  C CD1 . PHE B 2 17  ? 1.406   69.702  -37.581 1.00 8.04   ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CD1 1 
ATOM   952  C CD2 . PHE B 2 17  ? 2.592   71.437  -36.481 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CD2 1 
ATOM   953  C CE1 . PHE B 2 17  ? 2.597   69.272  -38.139 1.00 3.89   ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CE1 1 
ATOM   954  C CE2 . PHE B 2 17  ? 3.797   70.956  -37.026 1.00 4.66   ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CE2 1 
ATOM   955  C CZ  . PHE B 2 17  ? 3.789   69.927  -37.838 1.00 6.54   ? ? ? ? ? ? 17  PHE B CZ  1 
ATOM   956  N N   . THR B 2 18  ? 0.463   68.752  -33.636 1.00 5.37   ? ? ? ? ? ? 18  THR B N   1 
ATOM   957  C CA  . THR B 2 18  ? 1.315   68.198  -32.667 1.00 5.33   ? ? ? ? ? ? 18  THR B CA  1 
ATOM   958  C C   . THR B 2 18  ? 2.629   67.818  -33.297 1.00 4.69   ? ? ? ? ? ? 18  THR B C   1 
ATOM   959  O O   . THR B 2 18  ? 3.511   67.445  -32.597 1.00 4.77   ? ? ? ? ? ? 18  THR B O   1 
ATOM   960  C CB  . THR B 2 18  ? 0.720   66.955  -32.010 1.00 6.54   ? ? ? ? ? ? 18  THR B CB  1 
ATOM   961  O OG1 . THR B 2 18  ? 1.465   65.775  -32.431 1.00 3.09   ? ? ? ? ? ? 18  THR B OG1 1 
ATOM   962  C CG2 . THR B 2 18  ? -0.787  66.747  -32.453 1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 18  THR B CG2 1 
ATOM   963  N N   . GLY B 2 19  ? 2.715   68.028  -34.598 1.00 5.78   ? ? ? ? ? ? 19  GLY B N   1 
ATOM   964  C CA  . GLY B 2 19  ? 3.820   67.641  -35.507 1.00 6.84   ? ? ? ? ? ? 19  GLY B CA  1 
ATOM   965  C C   . GLY B 2 19  ? 5.073   68.363  -35.118 1.00 8.48   ? ? ? ? ? ? 19  GLY B C   1 
ATOM   966  O O   . GLY B 2 19  ? 5.154   68.776  -33.959 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 19  GLY B O   1 
ATOM   967  N N   . THR B 2 20  ? 6.004   68.575  -36.076 1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 20  THR B N   1 
ATOM   968  C CA  . THR B 2 20  ? 7.187   69.354  -35.838 1.00 6.10   ? ? ? ? ? ? 20  THR B CA  1 
ATOM   969  C C   . THR B 2 20  ? 7.286   70.595  -36.787 1.00 4.47   ? ? ? ? ? ? 20  THR B C   1 
ATOM   970  O O   . THR B 2 20  ? 7.777   70.493  -37.870 1.00 7.92   ? ? ? ? ? ? 20  THR B O   1 
ATOM   971  C CB  . THR B 2 20  ? 8.422   68.486  -36.181 1.00 7.30   ? ? ? ? ? ? 20  THR B CB  1 
ATOM   972  O OG1 . THR B 2 20  ? 8.455   67.268  -35.411 1.00 4.45   ? ? ? ? ? ? 20  THR B OG1 1 
ATOM   973  C CG2 . THR B 2 20  ? 9.736   69.308  -35.881 1.00 5.58   ? ? ? ? ? ? 20  THR B CG2 1 
ATOM   974  N N   . MET B 2 21  ? 6.923   71.806  -36.425 1.00 7.84   ? ? ? ? ? ? 21  MET B N   1 
ATOM   975  C CA  . MET B 2 21  ? 6.991   72.951  -37.374 1.00 6.25   ? ? ? ? ? ? 21  MET B CA  1 
ATOM   976  C C   . MET B 2 21  ? 8.347   73.215  -38.035 1.00 6.67   ? ? ? ? ? ? 21  MET B C   1 
ATOM   977  O O   . MET B 2 21  ? 8.460   74.145  -38.823 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 21  MET B O   1 
ATOM   978  C CB  . MET B 2 21  ? 6.533   74.221  -36.666 1.00 9.03   ? ? ? ? ? ? 21  MET B CB  1 
ATOM   979  C CG  . MET B 2 21  ? 6.240   75.448  -37.531 1.00 2.99   ? ? ? ? ? ? 21  MET B CG  1 
ATOM   980  S SD  . MET B 2 21  ? 4.679   75.068  -38.286 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 21  MET B SD  1 
ATOM   981  C CE  . MET B 2 21  ? 3.576   75.454  -36.948 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 21  MET B CE  1 
ATOM   982  N N   . GLY B 2 22  ? 9.354   72.348  -37.848 1.00 5.67   ? ? ? ? ? ? 22  GLY B N   1 
ATOM   983  C CA  . GLY B 2 22  ? 10.657  72.569  -38.394 1.00 5.46   ? ? ? ? ? ? 22  GLY B CA  1 
ATOM   984  C C   . GLY B 2 22  ? 10.691  72.137  -39.819 1.00 5.45   ? ? ? ? ? ? 22  GLY B C   1 
ATOM   985  O O   . GLY B 2 22  ? 11.374  72.766  -40.666 1.00 4.30   ? ? ? ? ? ? 22  GLY B O   1 
ATOM   986  N N   . ASN B 2 23  ? 9.894   71.108  -40.152 1.00 4.03   ? ? ? ? ? ? 23  ASN B N   1 
ATOM   987  C CA  . ASN B 2 23  ? 9.755   70.722  -41.544 1.00 2.32   ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CA  1 
ATOM   988  C C   . ASN B 2 23  ? 9.094   71.790  -42.450 1.00 3.97   ? ? ? ? ? ? 23  ASN B C   1 
ATOM   989  O O   . ASN B 2 23  ? 9.135   71.699  -43.717 1.00 4.25   ? ? ? ? ? ? 23  ASN B O   1 
ATOM   990  C CB  . ASN B 2 23  ? 8.988   69.480  -41.632 1.00 3.48   ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CB  1 
ATOM   991  C CG  . ASN B 2 23  ? 9.503   68.445  -40.683 1.00 4.51   ? ? ? ? ? ? 23  ASN B CG  1 
ATOM   992  O OD1 . ASN B 2 23  ? 8.951   67.398  -40.603 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 23  ASN B OD1 1 
ATOM   993  N ND2 . ASN B 2 23  ? 10.684  68.724  -40.048 1.00 8.89   ? ? ? ? ? ? 23  ASN B ND2 1 
ATOM   994  N N   . MET B 2 24  ? 8.413   72.746  -41.824 1.00 4.15   ? ? ? ? ? ? 24  MET B N   1 
ATOM   995  C CA  . MET B 2 24  ? 7.869   73.871  -42.604 1.00 6.07   ? ? ? ? ? ? 24  MET B CA  1 
ATOM   996  C C   . MET B 2 24  ? 8.935   74.946  -42.606 1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 24  MET B C   1 
ATOM   997  O O   . MET B 2 24  ? 9.056   75.652  -43.569 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 24  MET B O   1 
ATOM   998  C CB  . MET B 2 24  ? 6.585   74.375  -41.946 1.00 5.93   ? ? ? ? ? ? 24  MET B CB  1 
ATOM   999  C CG  . MET B 2 24  ? 6.282   75.875  -42.155 1.00 6.16   ? ? ? ? ? ? 24  MET B CG  1 
ATOM   1000 S SD  . MET B 2 24  ? 5.399   76.020  -43.732 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 24  MET B SD  1 
ATOM   1001 C CE  . MET B 2 24  ? 4.033   74.884  -43.653 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 24  MET B CE  1 
ATOM   1002 N N   . LYS B 2 25  ? 9.591   75.196  -41.477 1.00 9.51   ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N   1 
ATOM   1003 C CA  . LYS B 2 25  ? 10.632  76.225  -41.474 1.00 12.64  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA  1 
ATOM   1004 C C   . LYS B 2 25  ? 11.555  75.823  -42.623 1.00 12.16  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C   1 
ATOM   1005 O O   . LYS B 2 25  ? 11.972  76.666  -43.399 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O   1 
ATOM   1006 C CB  . LYS B 2 25  ? 11.449  76.210  -40.172 1.00 11.58  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB  1 
ATOM   1007 C CG  . LYS B 2 25  ? 12.314  77.417  -39.928 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG  1 
ATOM   1008 C CD  . LYS B 2 25  ? 13.033  77.369  -38.536 1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD  1 
ATOM   1009 C CE  . LYS B 2 25  ? 14.389  78.062  -38.522 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE  1 
ATOM   1010 N NZ  . LYS B 2 25  ? 14.975  78.650  -37.246 1.00 9.14   ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ  1 
ATOM   1011 N N   . TYR B 2 26  ? 11.729  74.508  -42.790 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B N   1 
ATOM   1012 C CA  . TYR B 2 26  ? 12.779  73.942  -43.671 1.00 13.08  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CA  1 
ATOM   1013 C C   . TYR B 2 26  ? 12.727  74.501  -45.052 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B C   1 
ATOM   1014 O O   . TYR B 2 26  ? 13.768  74.870  -45.606 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B O   1 
ATOM   1015 C CB  . TYR B 2 26  ? 12.662  72.412  -43.825 1.00 15.17  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CB  1 
ATOM   1016 C CG  . TYR B 2 26  ? 13.626  71.883  -44.844 1.00 16.72  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CG  1 
ATOM   1017 C CD1 . TYR B 2 26  ? 14.993  72.051  -44.706 1.00 16.69  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CD1 1 
ATOM   1018 C CD2 . TYR B 2 26  ? 13.154  71.284  -45.989 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CD2 1 
ATOM   1019 C CE1 . TYR B 2 26  ? 15.922  71.599  -45.696 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CE1 1 
ATOM   1020 C CE2 . TYR B 2 26  ? 14.042  70.807  -46.984 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CE2 1 
ATOM   1021 C CZ  . TYR B 2 26  ? 15.423  71.017  -46.822 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CZ  1 
ATOM   1022 O OH  . TYR B 2 26  ? 16.212  70.601  -47.826 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B OH  1 
ATOM   1023 N N   . LEU B 2 27  ? 11.513  74.577  -45.606 1.00 15.13  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B N   1 
ATOM   1024 C CA  . LEU B 2 27  ? 11.258  74.998  -46.969 1.00 11.75  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CA  1 
ATOM   1025 C C   . LEU B 2 27  ? 11.462  76.511  -47.238 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B C   1 
ATOM   1026 O O   . LEU B 2 27  ? 11.363  76.924  -48.416 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B O   1 
ATOM   1027 C CB  . LEU B 2 27  ? 9.793   74.655  -47.240 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CB  1 
ATOM   1028 C CG  . LEU B 2 27  ? 9.249   73.293  -46.797 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CG  1 
ATOM   1029 C CD1 . LEU B 2 27  ? 7.846   73.236  -47.184 1.00 8.09   ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD1 1 
ATOM   1030 C CD2 . LEU B 2 27  ? 10.048  72.234  -47.482 1.00 10.20  ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD2 1 
ATOM   1031 N N   . TYR B 2 28  ? 11.605  77.351  -46.192 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B N   1 
ATOM   1032 C CA  . TYR B 2 28  ? 11.910  78.786  -46.430 1.00 12.26  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CA  1 
ATOM   1033 C C   . TYR B 2 28  ? 13.061  79.521  -45.738 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 28  TYR B C   1 
ATOM   1034 O O   . TYR B 2 28  ? 13.247  80.680  -45.994 1.00 9.05   ? ? ? ? ? ? 28  TYR B O   1 
ATOM   1035 C CB  . TYR B 2 28  ? 10.688  79.632  -46.251 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CB  1 
ATOM   1036 C CG  . TYR B 2 28  ? 9.486   79.043  -46.815 1.00 16.52  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CG  1 
ATOM   1037 C CD1 . TYR B 2 28  ? 9.009   77.837  -46.342 1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD1 1 
ATOM   1038 C CD2 . TYR B 2 28  ? 8.708   79.739  -47.700 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD2 1 
ATOM   1039 C CE1 . TYR B 2 28  ? 7.896   77.325  -46.807 1.00 19.39  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE1 1 
ATOM   1040 C CE2 . TYR B 2 28  ? 7.536   79.196  -48.149 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE2 1 
ATOM   1041 C CZ  . TYR B 2 28  ? 7.138   78.013  -47.697 1.00 14.71  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CZ  1 
ATOM   1042 O OH  . TYR B 2 28  ? 5.988   77.435  -48.151 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B OH  1 
ATOM   1043 N N   . ASP B 2 29  ? 13.834  78.889  -44.865 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 29  ASP B N   1 
ATOM   1044 C CA  . ASP B 2 29  ? 15.039  79.582  -44.329 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CA  1 
ATOM   1045 C C   . ASP B 2 29  ? 16.120  79.506  -45.382 1.00 12.70  ? ? ? ? ? ? 29  ASP B C   1 
ATOM   1046 O O   . ASP B 2 29  ? 16.874  78.462  -45.477 1.00 13.45  ? ? ? ? ? ? 29  ASP B O   1 
ATOM   1047 C CB  . ASP B 2 29  ? 15.478  79.013  -42.972 1.00 12.05  ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CB  1 
ATOM   1048 C CG  . ASP B 2 29  ? 16.523  79.893  -42.233 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 29  ASP B CG  1 
ATOM   1049 O OD1 . ASP B 2 29  ? 16.977  79.436  -41.118 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD1 1 
ATOM   1050 O OD2 . ASP B 2 29  ? 16.891  81.035  -42.722 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 29  ASP B OD2 1 
ATOM   1051 N N   . ASP B 2 30  ? 16.145  80.510  -46.279 1.00 10.97  ? ? ? ? ? ? 30  ASP B N   1 
ATOM   1052 C CA  . ASP B 2 30  ? 17.227  80.571  -47.304 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CA  1 
ATOM   1053 C C   . ASP B 2 30  ? 17.311  79.226  -48.096 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 30  ASP B C   1 
ATOM   1054 O O   . ASP B 2 30  ? 18.435  78.724  -48.297 1.00 12.50  ? ? ? ? ? ? 30  ASP B O   1 
ATOM   1055 C CB  . ASP B 2 30  ? 18.607  80.840  -46.658 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CB  1 
ATOM   1056 C CG  . ASP B 2 30  ? 19.697  81.234  -47.696 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CG  1 
ATOM   1057 O OD1 . ASP B 2 30  ? 19.489  82.195  -48.463 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD1 1 
ATOM   1058 O OD2 . ASP B 2 30  ? 20.774  80.600  -47.724 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD2 1 
ATOM   1059 N N   . HIS B 2 31  ? 16.132  78.730  -48.546 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 31  HIS B N   1 
ATOM   1060 C CA  . HIS B 2 31  ? 15.966  77.483  -49.319 1.00 11.12  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CA  1 
ATOM   1061 C C   . HIS B 2 31  ? 15.071  77.866  -50.454 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B C   1 
ATOM   1062 O O   . HIS B 2 31  ? 13.974  78.366  -50.185 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B O   1 
ATOM   1063 C CB  . HIS B 2 31  ? 15.131  76.527  -48.447 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CB  1 
ATOM   1064 C CG  . HIS B 2 31  ? 14.696  75.288  -49.095 1.00 7.73   ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CG  1 
ATOM   1065 N ND1 . HIS B 2 31  ? 15.545  74.224  -49.295 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 31  HIS B ND1 1 
ATOM   1066 C CD2 . HIS B 2 31  ? 13.465  74.898  -49.547 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CD2 1 
ATOM   1067 C CE1 . HIS B 2 31  ? 14.855  73.229  -49.825 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CE1 1 
ATOM   1068 N NE2 . HIS B 2 31  ? 13.587  73.591  -49.959 1.00 5.47   ? ? ? ? ? ? 31  HIS B NE2 1 
ATOM   1069 N N   . TYR B 2 32  ? 15.557  77.760  -51.681 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N   1 
ATOM   1070 C CA  . TYR B 2 32  ? 14.771  77.896  -52.927 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA  1 
ATOM   1071 C C   . TYR B 2 32  ? 15.646  77.342  -54.070 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C   1 
ATOM   1072 O O   . TYR B 2 32  ? 16.857  77.145  -53.874 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O   1 
ATOM   1073 C CB  . TYR B 2 32  ? 14.534  79.343  -53.236 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB  1 
ATOM   1074 C CG  . TYR B 2 32  ? 15.805  80.063  -53.151 1.00 12.45  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CG  1 
ATOM   1075 C CD1 . TYR B 2 32  ? 16.803  79.780  -54.022 1.00 7.96   ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD1 1 
ATOM   1076 C CD2 . TYR B 2 32  ? 16.029  81.005  -52.146 1.00 10.10  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD2 1 
ATOM   1077 C CE1 . TYR B 2 32  ? 18.015  80.430  -53.913 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE1 1 
ATOM   1078 C CE2 . TYR B 2 32  ? 17.196  81.659  -52.046 1.00 11.49  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE2 1 
ATOM   1079 C CZ  . TYR B 2 32  ? 18.206  81.364  -52.904 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CZ  1 
ATOM   1080 O OH  . TYR B 2 32  ? 19.445  81.985  -52.705 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B OH  1 
ATOM   1081 N N   . VAL B 2 33  ? 15.053  77.207  -55.268 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 33  VAL B N   1 
ATOM   1082 C CA  . VAL B 2 33  ? 15.792  76.815  -56.413 1.00 7.41   ? ? ? ? ? ? 33  VAL B CA  1 
ATOM   1083 C C   . VAL B 2 33  ? 15.738  77.982  -57.313 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 33  VAL B C   1 
ATOM   1084 O O   . VAL B 2 33  ? 14.617  78.528  -57.530 1.00 7.51   ? ? ? ? ? ? 33  VAL B O   1 
ATOM   1085 C CB  . VAL B 2 33  ? 15.069  75.631  -57.030 1.00 7.08   ? ? ? ? ? ? 33  VAL B CB  1 
ATOM   1086 C CG1 . VAL B 2 33  ? 15.556  75.285  -58.414 1.00 2.45   ? ? ? ? ? ? 33  VAL B CG1 1 
ATOM   1087 C CG2 . VAL B 2 33  ? 15.150  74.529  -56.135 1.00 5.59   ? ? ? ? ? ? 33  VAL B CG2 1 
ATOM   1088 N N   . SER B 2 34  ? 16.898  78.390  -57.879 1.00 8.50   ? ? ? ? ? ? 34  SER B N   1 
ATOM   1089 C CA  . SER B 2 34  ? 16.866  79.564  -58.721 1.00 9.28   ? ? ? ? ? ? 34  SER B CA  1 
ATOM   1090 C C   . SER B 2 34  ? 17.727  79.393  -59.896 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 34  SER B C   1 
ATOM   1091 O O   . SER B 2 34  ? 18.939  79.451  -59.788 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 34  SER B O   1 
ATOM   1092 C CB  . SER B 2 34  ? 17.181  80.861  -58.005 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 34  SER B CB  1 
ATOM   1093 O OG  . SER B 2 34  ? 16.973  81.971  -58.909 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 34  SER B OG  1 
ATOM   1094 N N   . ALA B 2 35  ? 17.098  79.261  -61.062 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B N   1 
ATOM   1095 C CA  . ALA B 2 35  ? 17.828  79.044  -62.324 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CA  1 
ATOM   1096 C C   . ALA B 2 35  ? 17.370  80.112  -63.260 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 35  ALA B C   1 
ATOM   1097 O O   . ALA B 2 35  ? 16.275  80.511  -63.151 1.00 6.77   ? ? ? ? ? ? 35  ALA B O   1 
ATOM   1098 C CB  . ALA B 2 35  ? 17.474  77.737  -62.932 1.00 9.96   ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CB  1 
ATOM   1099 N N   . THR B 2 36  ? 18.220  80.489  -64.208 1.00 10.12  ? ? ? ? ? ? 36  THR B N   1 
ATOM   1100 C CA  . THR B 2 36  ? 18.011  81.657  -65.118 1.00 11.05  ? ? ? ? ? ? 36  THR B CA  1 
ATOM   1101 C C   . THR B 2 36  ? 18.294  81.320  -66.544 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 36  THR B C   1 
ATOM   1102 O O   . THR B 2 36  ? 19.354  80.861  -66.853 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 36  THR B O   1 
ATOM   1103 C CB  . THR B 2 36  ? 18.942  82.743  -64.777 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 36  THR B CB  1 
ATOM   1104 O OG1 . THR B 2 36  ? 18.747  82.955  -63.382 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 36  THR B OG1 1 
ATOM   1105 C CG2 . THR B 2 36  ? 18.594  84.074  -65.630 1.00 11.27  ? ? ? ? ? ? 36  THR B CG2 1 
ATOM   1106 N N   . LYS B 2 37  ? 17.296  81.531  -67.430 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B N   1 
ATOM   1107 C CA  . LYS B 2 37  ? 17.543  81.310  -68.814 1.00 13.99  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CA  1 
ATOM   1108 C C   . LYS B 2 37  ? 17.984  79.844  -68.958 1.00 14.22  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B C   1 
ATOM   1109 O O   . LYS B 2 37  ? 19.196  79.574  -69.047 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B O   1 
ATOM   1110 C CB  . LYS B 2 37  ? 18.653  82.324  -69.197 1.00 14.69  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CB  1 
ATOM   1111 C CG  . LYS B 2 37  ? 19.098  82.350  -70.666 1.00 14.92  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CG  1 
ATOM   1112 C CD  . LYS B 2 37  ? 20.481  83.023  -70.818 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CD  1 
ATOM   1113 C CE  . LYS B 2 37  ? 21.493  82.531  -69.826 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CE  1 
ATOM   1114 N NZ  . LYS B 2 37  ? 22.701  83.497  -70.086 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B NZ  1 
ATOM   1115 N N   . VAL B 2 38  ? 17.018  78.889  -68.941 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N   1 
ATOM   1116 C CA  . VAL B 2 38  ? 17.333  77.460  -69.217 1.00 8.47   ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA  1 
ATOM   1117 C C   . VAL B 2 38  ? 16.156  76.741  -69.917 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C   1 
ATOM   1118 O O   . VAL B 2 38  ? 15.036  77.291  -70.018 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O   1 
ATOM   1119 C CB  . VAL B 2 38  ? 17.549  76.692  -67.969 1.00 9.41   ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB  1 
ATOM   1120 C CG1 . VAL B 2 38  ? 18.761  77.135  -67.216 1.00 5.49   ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1 1 
ATOM   1121 C CG2 . VAL B 2 38  ? 16.192  76.623  -66.976 1.00 3.34   ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2 1 
ATOM   1122 N N   . LYS B 2 39  ? 16.348  75.481  -70.341 1.00 8.26   ? ? ? ? ? ? 39  LYS B N   1 
ATOM   1123 C CA  . LYS B 2 39  ? 15.260  74.869  -70.996 1.00 7.03   ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CA  1 
ATOM   1124 C C   . LYS B 2 39  ? 15.158  73.459  -70.546 1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 39  LYS B C   1 
ATOM   1125 O O   . LYS B 2 39  ? 16.188  72.769  -70.251 1.00 4.87   ? ? ? ? ? ? 39  LYS B O   1 
ATOM   1126 C CB  . LYS B 2 39  ? 15.431  74.849  -72.513 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CB  1 
ATOM   1127 C CG  . LYS B 2 39  ? 14.042  74.528  -73.349 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CG  1 
ATOM   1128 C CD  . LYS B 2 39  ? 14.417  74.176  -74.848 1.00 5.73   ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CD  1 
ATOM   1129 C CE  . LYS B 2 39  ? 15.312  75.405  -75.341 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B CE  1 
ATOM   1130 N NZ  . LYS B 2 39  ? 15.446  75.446  -76.803 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 39  LYS B NZ  1 
ATOM   1131 N N   . SER B 2 40  ? 13.887  73.080  -70.432 1.00 4.91   ? ? ? ? ? ? 40  SER B N   1 
ATOM   1132 C CA  . SER B 2 40  ? 13.521  71.755  -69.977 1.00 6.31   ? ? ? ? ? ? 40  SER B CA  1 
ATOM   1133 C C   . SER B 2 40  ? 14.456  70.798  -70.680 1.00 4.19   ? ? ? ? ? ? 40  SER B C   1 
ATOM   1134 O O   . SER B 2 40  ? 14.844  71.105  -71.730 1.00 7.46   ? ? ? ? ? ? 40  SER B O   1 
ATOM   1135 C CB  . SER B 2 40  ? 12.115  71.366  -70.441 1.00 3.16   ? ? ? ? ? ? 40  SER B CB  1 
ATOM   1136 O OG  . SER B 2 40  ? 12.137  69.930  -70.572 1.00 4.42   ? ? ? ? ? ? 40  SER B OG  1 
ATOM   1137 N N   . VAL B 2 41  ? 14.734  69.669  -70.124 1.00 4.68   ? ? ? ? ? ? 41  VAL B N   1 
ATOM   1138 C CA  . VAL B 2 41  ? 15.584  68.637  -70.775 1.00 5.16   ? ? ? ? ? ? 41  VAL B CA  1 
ATOM   1139 C C   . VAL B 2 41  ? 15.081  67.212  -70.608 1.00 6.17   ? ? ? ? ? ? 41  VAL B C   1 
ATOM   1140 O O   . VAL B 2 41  ? 15.809  66.230  -70.835 1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 41  VAL B O   1 
ATOM   1141 C CB  . VAL B 2 41  ? 16.973  68.667  -70.217 1.00 3.62   ? ? ? ? ? ? 41  VAL B CB  1 
ATOM   1142 C CG1 . VAL B 2 41  ? 17.543  70.203  -70.141 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 41  VAL B CG1 1 
ATOM   1143 C CG2 . VAL B 2 41  ? 16.981  68.059  -68.909 1.00 2.37   ? ? ? ? ? ? 41  VAL B CG2 1 
ATOM   1144 N N   . ASP B 2 42  ? 13.868  67.049  -70.145 1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 42  ASP B N   1 
ATOM   1145 C CA  . ASP B 2 42  ? 13.306  65.666  -70.092 1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 42  ASP B CA  1 
ATOM   1146 C C   . ASP B 2 42  ? 11.941  65.741  -69.522 1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 42  ASP B C   1 
ATOM   1147 O O   . ASP B 2 42  ? 11.325  66.848  -69.425 1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 42  ASP B O   1 
ATOM   1148 C CB  . ASP B 2 42  ? 14.161  64.741  -69.201 1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 42  ASP B CB  1 
ATOM   1149 C CG  . ASP B 2 42  ? 13.714  63.283  -69.281 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 42  ASP B CG  1 
ATOM   1150 O OD1 . ASP B 2 42  ? 14.480  62.410  -68.854 1.00 9.11   ? ? ? ? ? ? 42  ASP B OD1 1 
ATOM   1151 O OD2 . ASP B 2 42  ? 12.595  62.983  -69.819 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 42  ASP B OD2 1 
ATOM   1152 N N   . LYS B 2 43  ? 11.473  64.586  -69.038 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 43  LYS B N   1 
ATOM   1153 C CA  . LYS B 2 43  ? 10.139  64.519  -68.495 1.00 7.59   ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CA  1 
ATOM   1154 C C   . LYS B 2 43  ? 9.684   63.146  -68.063 1.00 10.74  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B C   1 
ATOM   1155 O O   . LYS B 2 43  ? 10.015  62.135  -68.714 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B O   1 
ATOM   1156 C CB  . LYS B 2 43  ? 9.253   65.059  -69.569 1.00 5.57   ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CB  1 
ATOM   1157 C CG  . LYS B 2 43  ? 7.828   64.484  -69.586 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CG  1 
ATOM   1158 C CD  . LYS B 2 43  ? 6.985   64.859  -70.881 1.00 3.92   ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CD  1 
ATOM   1159 C CE  . LYS B 2 43  ? 6.779   66.394  -71.226 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CE  1 
ATOM   1160 N NZ  . LYS B 2 43  ? 5.771   67.268  -70.464 1.00 12.95  ? ? ? ? ? ? 43  LYS B NZ  1 
ATOM   1161 N N   . PHE B 2 44  ? 8.899   63.089  -66.973 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B N   1 
ATOM   1162 C CA  . PHE B 2 44  ? 8.231   61.846  -66.431 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CA  1 
ATOM   1163 C C   . PHE B 2 44  ? 6.713   61.771  -66.767 1.00 13.65  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B C   1 
ATOM   1164 O O   . PHE B 2 44  ? 6.333   61.164  -67.764 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B O   1 
ATOM   1165 C CB  . PHE B 2 44  ? 8.265   61.820  -64.913 1.00 15.36  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CB  1 
ATOM   1166 C CG  . PHE B 2 44  ? 7.633   60.568  -64.303 1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CG  1 
ATOM   1167 C CD1 . PHE B 2 44  ? 7.180   60.562  -63.004 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CD1 1 
ATOM   1168 C CD2 . PHE B 2 44  ? 7.398   59.431  -65.070 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CD2 1 
ATOM   1169 C CE1 . PHE B 2 44  ? 6.605   59.390  -62.409 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CE1 1 
ATOM   1170 C CE2 . PHE B 2 44  ? 6.800   58.257  -64.475 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CE2 1 
ATOM   1171 C CZ  . PHE B 2 44  ? 6.431   58.275  -63.141 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 44  PHE B CZ  1 
ATOM   1172 N N   . LEU B 2 45  ? 5.846   62.308  -65.937 1.00 10.95  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1173 C CA  . LEU B 2 45  ? 4.420   62.211  -66.290 1.00 13.95  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1174 C C   . LEU B 2 45  ? 4.007   63.403  -67.129 1.00 13.43  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1175 O O   . LEU B 2 45  ? 4.714   64.387  -67.080 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1176 C CB  . LEU B 2 45  ? 3.533   62.034  -65.052 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1177 C CG  . LEU B 2 45  ? 3.491   60.557  -64.573 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1178 C CD1 . LEU B 2 45  ? 2.605   60.444  -63.348 1.00 15.62  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1179 C CD2 . LEU B 2 45  ? 2.989   59.653  -65.701 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1180 N N   . ALA B 2 46  ? 2.807   63.332  -67.766 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N   1 
ATOM   1181 C CA  . ALA B 2 46  ? 2.294   64.222  -68.816 1.00 13.36  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA  1 
ATOM   1182 C C   . ALA B 2 46  ? 2.261   65.697  -68.384 1.00 14.37  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C   1 
ATOM   1183 O O   . ALA B 2 46  ? 1.548   66.560  -68.990 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O   1 
ATOM   1184 C CB  . ALA B 2 46  ? 0.974   63.805  -69.171 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB  1 
ATOM   1185 N N   . HIS B 2 47  ? 2.986   65.981  -67.335 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B N   1 
ATOM   1186 C CA  . HIS B 2 47  ? 2.946   67.269  -66.763 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CA  1 
ATOM   1187 C C   . HIS B 2 47  ? 4.089   67.604  -65.841 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B C   1 
ATOM   1188 O O   . HIS B 2 47  ? 3.843   68.485  -65.023 1.00 16.78  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B O   1 
ATOM   1189 C CB  . HIS B 2 47  ? 1.627   67.475  -65.997 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CB  1 
ATOM   1190 C CG  . HIS B 2 47  ? 1.524   66.644  -64.769 1.00 8.04   ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CG  1 
ATOM   1191 N ND1 . HIS B 2 47  ? 1.415   65.265  -64.818 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B ND1 1 
ATOM   1192 C CD2 . HIS B 2 47  ? 1.572   66.966  -63.462 1.00 9.91   ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CD2 1 
ATOM   1193 C CE1 . HIS B 2 47  ? 1.331   64.779  -63.591 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B CE1 1 
ATOM   1194 N NE2 . HIS B 2 47  ? 1.447   65.780  -62.744 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 47  HIS B NE2 1 
ATOM   1195 N N   . ASP B 2 48  ? 5.329   67.095  -66.039 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B N   1 
ATOM   1196 C CA  . ASP B 2 48  ? 6.482   67.608  -65.281 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CA  1 
ATOM   1197 C C   . ASP B 2 48  ? 7.732   67.723  -66.130 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B C   1 
ATOM   1198 O O   . ASP B 2 48  ? 8.044   66.806  -66.774 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B O   1 
ATOM   1199 C CB  . ASP B 2 48  ? 6.804   66.628  -64.196 1.00 10.01  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CB  1 
ATOM   1200 C CG  . ASP B 2 48  ? 7.151   65.308  -64.774 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B CG  1 
ATOM   1201 O OD1 . ASP B 2 48  ? 6.255   64.716  -65.450 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD1 1 
ATOM   1202 O OD2 . ASP B 2 48  ? 8.334   64.933  -64.674 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 48  ASP B OD2 1 
ATOM   1203 N N   . LEU B 2 49  ? 8.419   68.874  -66.147 1.00 14.01  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   1204 C CA  . LEU B 2 49  ? 9.622   69.109  -66.936 1.00 11.39  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   1205 C C   . LEU B 2 49  ? 10.864  69.134  -66.050 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   1206 O O   . LEU B 2 49  ? 10.920  69.975  -65.207 1.00 8.63   ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   1207 C CB  . LEU B 2 49  ? 9.471   70.402  -67.733 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   1208 C CG  . LEU B 2 49  ? 7.996   70.851  -67.931 1.00 11.19  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   1209 C CD1 . LEU B 2 49  ? 8.099   72.163  -68.333 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   1210 C CD2 . LEU B 2 49  ? 7.245   70.080  -68.995 1.00 11.02  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   1211 N N   . ILE B 2 50  ? 11.770  68.146  -66.209 1.00 8.25   ? ? ? ? ? ? 50  ILE B N   1 
ATOM   1212 C CA  . ILE B 2 50  ? 13.045  68.051  -65.544 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CA  1 
ATOM   1213 C C   . ILE B 2 50  ? 14.068  69.010  -66.171 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B C   1 
ATOM   1214 O O   . ILE B 2 50  ? 14.155  69.097  -67.364 1.00 11.32  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B O   1 
ATOM   1215 C CB  . ILE B 2 50  ? 13.693  66.661  -65.734 1.00 10.94  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CB  1 
ATOM   1216 C CG1 . ILE B 2 50  ? 12.772  65.492  -65.444 1.00 7.35   ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CG1 1 
ATOM   1217 C CG2 . ILE B 2 50  ? 15.055  66.522  -64.894 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CG2 1 
ATOM   1218 C CD1 . ILE B 2 50  ? 12.196  65.557  -64.237 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CD1 1 
ATOM   1219 N N   . TYR B 2 51  ? 14.861  69.697  -65.394 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 51  TYR B N   1 
ATOM   1220 C CA  . TYR B 2 51  ? 15.858  70.595  -65.925 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 51  TYR B CA  1 
ATOM   1221 C C   . TYR B 2 51  ? 17.190  70.100  -65.383 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 51  TYR B C   1 
ATOM   1222 O O   . TYR B 2 51  ? 17.173  69.256  -64.457 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 51  TYR B O   1 
ATOM   1223 C CB  . TYR B 2 51  ? 15.580  71.985  -65.381 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 51  TYR B CB  1 
ATOM   1224 C CG  . TYR B 2 51  ? 14.372  72.680  -66.007 1.00 4.41   ? ? ? ? ? ? 51  TYR B CG  1 
ATOM   1225 C CD1 . TYR B 2 51  ? 13.066  72.166  -65.865 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 51  TYR B CD1 1 
ATOM   1226 C CD2 . TYR B 2 51  ? 14.534  73.789  -66.752 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 51  TYR B CD2 1 
ATOM   1227 C CE1 . TYR B 2 51  ? 11.920  72.867  -66.435 1.00 3.76   ? ? ? ? ? ? 51  TYR B CE1 1 
ATOM   1228 C CE2 . TYR B 2 51  ? 13.431  74.465  -67.376 1.00 3.37   ? ? ? ? ? ? 51  TYR B CE2 1 
ATOM   1229 C CZ  . TYR B 2 51  ? 12.132  73.991  -67.193 1.00 2.47   ? ? ? ? ? ? 51  TYR B CZ  1 
ATOM   1230 O OH  . TYR B 2 51  ? 11.103  74.610  -67.833 1.00 2.40   ? ? ? ? ? ? 51  TYR B OH  1 
ATOM   1231 N N   . ASN B 2 52  ? 18.309  70.669  -65.826 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 52  ASN B N   1 
ATOM   1232 C CA  . ASN B 2 52  ? 19.512  70.170  -65.302 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 52  ASN B CA  1 
ATOM   1233 C C   . ASN B 2 52  ? 20.011  71.357  -64.563 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 52  ASN B C   1 
ATOM   1234 O O   . ASN B 2 52  ? 20.932  72.001  -65.058 1.00 16.56  ? ? ? ? ? ? 52  ASN B O   1 
ATOM   1235 C CB  . ASN B 2 52  ? 20.539  69.722  -66.381 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 52  ASN B CB  1 
ATOM   1236 C CG  . ASN B 2 52  ? 20.068  68.591  -67.201 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 52  ASN B CG  1 
ATOM   1237 O OD1 . ASN B 2 52  ? 19.771  67.528  -66.662 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 52  ASN B OD1 1 
ATOM   1238 N ND2 . ASN B 2 52  ? 19.954  68.790  -68.538 1.00 15.48  ? ? ? ? ? ? 52  ASN B ND2 1 
ATOM   1239 N N   . ILE B 2 53  ? 19.397  71.620  -63.404 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B N   1 
ATOM   1240 C CA  . ILE B 2 53  ? 19.784  72.713  -62.507 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CA  1 
ATOM   1241 C C   . ILE B 2 53  ? 20.574  72.138  -61.328 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B C   1 
ATOM   1242 O O   . ILE B 2 53  ? 20.063  71.356  -60.587 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B O   1 
ATOM   1243 C CB  . ILE B 2 53  ? 18.514  73.413  -61.941 1.00 18.10  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CB  1 
ATOM   1244 C CG1 . ILE B 2 53  ? 17.650  74.111  -63.022 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG1 1 
ATOM   1245 C CG2 . ILE B 2 53  ? 18.850  74.429  -60.893 1.00 15.21  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG2 1 
ATOM   1246 C CD1 . ILE B 2 53  ? 18.495  74.743  -64.053 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CD1 1 
ATOM   1247 N N   . SER B 2 54  ? 21.773  72.639  -61.067 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 54  SER B N   1 
ATOM   1248 C CA  . SER B 2 54  ? 22.556  72.066  -59.997 1.00 19.93  ? ? ? ? ? ? 54  SER B CA  1 
ATOM   1249 C C   . SER B 2 54  ? 22.663  72.786  -58.690 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 54  SER B C   1 
ATOM   1250 O O   . SER B 2 54  ? 23.084  73.939  -58.644 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 54  SER B O   1 
ATOM   1251 C CB  . SER B 2 54  ? 24.016  71.951  -60.412 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 54  SER B CB  1 
ATOM   1252 O OG  . SER B 2 54  ? 24.117  71.236  -61.577 1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 54  SER B OG  1 
ATOM   1253 N N   . ASP B 2 55  ? 22.484  72.032  -57.619 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 55  ASP B N   1 
ATOM   1254 C CA  . ASP B 2 55  ? 22.631  72.525  -56.276 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 55  ASP B CA  1 
ATOM   1255 C C   . ASP B 2 55  ? 23.850  73.400  -56.170 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 55  ASP B C   1 
ATOM   1256 O O   . ASP B 2 55  ? 24.937  72.900  -56.246 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 55  ASP B O   1 
ATOM   1257 C CB  . ASP B 2 55  ? 22.775  71.310  -55.333 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 55  ASP B CB  1 
ATOM   1258 C CG  . ASP B 2 55  ? 22.622  71.670  -53.853 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 55  ASP B CG  1 
ATOM   1259 O OD1 . ASP B 2 55  ? 22.728  70.776  -52.983 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 55  ASP B OD1 1 
ATOM   1260 O OD2 . ASP B 2 55  ? 22.423  72.871  -53.570 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 55  ASP B OD2 1 
ATOM   1261 N N   . LYS B 2 56  ? 23.689  74.715  -55.947 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B N   1 
ATOM   1262 C CA  . LYS B 2 56  ? 24.874  75.548  -55.684 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CA  1 
ATOM   1263 C C   . LYS B 2 56  ? 25.373  75.552  -54.230 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B C   1 
ATOM   1264 O O   . LYS B 2 56  ? 26.582  75.461  -53.950 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B O   1 
ATOM   1265 C CB  . LYS B 2 56  ? 24.687  76.960  -56.247 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CB  1 
ATOM   1266 C CG  . LYS B 2 56  ? 25.160  77.072  -57.720 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CG  1 
ATOM   1267 C CD  . LYS B 2 56  ? 26.585  76.462  -57.886 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CD  1 
ATOM   1268 C CE  . LYS B 2 56  ? 26.706  75.575  -59.119 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CE  1 
ATOM   1269 N NZ  . LYS B 2 56  ? 26.428  76.315  -60.371 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 56  LYS B NZ  1 
ATOM   1270 N N   . LYS B 2 57  ? 24.428  75.645  -53.310 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B N   1 
ATOM   1271 C CA  . LYS B 2 57  ? 24.639  75.634  -51.870 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CA  1 
ATOM   1272 C C   . LYS B 2 57  ? 25.322  74.360  -51.418 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B C   1 
ATOM   1273 O O   . LYS B 2 57  ? 26.396  74.421  -50.916 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B O   1 
ATOM   1274 C CB  . LYS B 2 57  ? 23.295  75.785  -51.152 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CB  1 
ATOM   1275 C CG  . LYS B 2 57  ? 22.915  77.245  -50.724 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CG  1 
ATOM   1276 C CD  . LYS B 2 57  ? 22.763  78.189  -51.967 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CD  1 
ATOM   1277 C CE  . LYS B 2 57  ? 21.830  79.384  -51.702 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CE  1 
ATOM   1278 N NZ  . LYS B 2 57  ? 20.614  78.991  -50.937 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 57  LYS B NZ  1 
ATOM   1279 N N   . LEU B 2 58  ? 24.698  73.204  -51.613 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B N   1 
ATOM   1280 C CA  . LEU B 2 58  ? 25.336  71.948  -51.168 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CA  1 
ATOM   1281 C C   . LEU B 2 58  ? 25.752  71.059  -52.354 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B C   1 
ATOM   1282 O O   . LEU B 2 58  ? 26.643  71.387  -53.145 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B O   1 
ATOM   1283 C CB  . LEU B 2 58  ? 24.392  71.172  -50.259 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CB  1 
ATOM   1284 C CG  . LEU B 2 58  ? 23.395  71.988  -49.404 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CG  1 
ATOM   1285 C CD1 . LEU B 2 58  ? 22.251  71.121  -48.917 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CD1 1 
ATOM   1286 C CD2 . LEU B 2 58  ? 24.084  72.609  -48.210 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 58  LEU B CD2 1 
ATOM   1287 N N   . LYS B 2 59  ? 25.098  69.921  -52.485 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B N   1 
ATOM   1288 C CA  . LYS B 2 59  ? 25.498  68.925  -53.512 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CA  1 
ATOM   1289 C C   . LYS B 2 59  ? 24.412  67.847  -53.648 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B C   1 
ATOM   1290 O O   . LYS B 2 59  ? 24.633  66.702  -54.165 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B O   1 
ATOM   1291 C CB  . LYS B 2 59  ? 26.889  68.313  -53.230 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CB  1 
ATOM   1292 C CG  . LYS B 2 59  ? 27.120  67.821  -51.786 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CG  1 
ATOM   1293 C CD  . LYS B 2 59  ? 28.487  67.027  -51.655 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CD  1 
ATOM   1294 C CE  . LYS B 2 59  ? 28.596  66.317  -50.318 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B CE  1 
ATOM   1295 N NZ  . LYS B 2 59  ? 29.742  65.287  -50.286 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 59  LYS B NZ  1 
ATOM   1296 N N   . ASN B 2 60  ? 23.215  68.265  -53.235 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B N   1 
ATOM   1297 C CA  . ASN B 2 60  ? 22.065  67.375  -53.182 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CA  1 
ATOM   1298 C C   . ASN B 2 60  ? 21.634  66.986  -54.603 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B C   1 
ATOM   1299 O O   . ASN B 2 60  ? 21.571  65.851  -54.845 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B O   1 
ATOM   1300 C CB  . ASN B 2 60  ? 20.943  67.975  -52.301 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CB  1 
ATOM   1301 C CG  . ASN B 2 60  ? 21.513  68.539  -51.004 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B CG  1 
ATOM   1302 O OD1 . ASN B 2 60  ? 22.355  67.865  -50.312 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B OD1 1 
ATOM   1303 N ND2 . ASN B 2 60  ? 21.158  69.825  -50.702 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 60  ASN B ND2 1 
ATOM   1304 N N   . TYR B 2 61  ? 21.386  67.925  -55.539 1.00 22.28  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B N   1 
ATOM   1305 C CA  . TYR B 2 61  ? 20.766  67.595  -56.850 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B CA  1 
ATOM   1306 C C   . TYR B 2 61  ? 21.603  68.088  -57.992 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B C   1 
ATOM   1307 O O   . TYR B 2 61  ? 22.388  68.957  -57.803 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B O   1 
ATOM   1308 C CB  . TYR B 2 61  ? 19.317  68.143  -56.927 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B CB  1 
ATOM   1309 C CG  . TYR B 2 61  ? 19.231  69.645  -56.725 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B CG  1 
ATOM   1310 C CD1 . TYR B 2 61  ? 19.603  70.503  -57.744 1.00 17.96  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B CD1 1 
ATOM   1311 C CD2 . TYR B 2 61  ? 18.819  70.185  -55.508 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B CD2 1 
ATOM   1312 C CE1 . TYR B 2 61  ? 19.552  71.866  -57.543 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B CE1 1 
ATOM   1313 C CE2 . TYR B 2 61  ? 18.791  71.524  -55.288 1.00 18.08  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B CE2 1 
ATOM   1314 C CZ  . TYR B 2 61  ? 19.175  72.338  -56.311 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B CZ  1 
ATOM   1315 O OH  . TYR B 2 61  ? 19.158  73.620  -56.151 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 61  TYR B OH  1 
ATOM   1316 N N   . ASP B 2 62  ? 21.453  67.527  -59.165 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B N   1 
ATOM   1317 C CA  . ASP B 2 62  ? 21.948  68.124  -60.410 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CA  1 
ATOM   1318 C C   . ASP B 2 62  ? 20.707  68.334  -61.325 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B C   1 
ATOM   1319 O O   . ASP B 2 62  ? 20.795  68.945  -62.349 1.00 17.30  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B O   1 
ATOM   1320 C CB  . ASP B 2 62  ? 22.852  67.123  -61.091 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CB  1 
ATOM   1321 C CG  . ASP B 2 62  ? 22.099  65.851  -61.414 1.00 18.23  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B CG  1 
ATOM   1322 O OD1 . ASP B 2 62  ? 22.010  64.964  -60.565 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD1 1 
ATOM   1323 O OD2 . ASP B 2 62  ? 21.558  65.780  -62.505 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 62  ASP B OD2 1 
ATOM   1324 N N   . LYS B 2 63  ? 19.526  67.848  -60.930 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B N   1 
ATOM   1325 C CA  . LYS B 2 63  ? 18.277  67.989  -61.726 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CA  1 
ATOM   1326 C C   . LYS B 2 63  ? 17.025  68.255  -60.877 1.00 16.44  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B C   1 
ATOM   1327 O O   . LYS B 2 63  ? 17.022  68.000  -59.702 1.00 16.35  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B O   1 
ATOM   1328 C CB  . LYS B 2 63  ? 18.004  66.723  -62.471 1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CB  1 
ATOM   1329 C CG  . LYS B 2 63  ? 18.989  66.354  -63.557 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CG  1 
ATOM   1330 C CD  . LYS B 2 63  ? 18.273  65.328  -64.583 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CD  1 
ATOM   1331 C CE  . LYS B 2 63  ? 19.232  64.535  -65.499 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CE  1 
ATOM   1332 N NZ  . LYS B 2 63  ? 20.351  63.925  -64.725 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B NZ  1 
ATOM   1333 N N   . VAL B 2 64  ? 15.956  68.762  -61.466 1.00 14.94  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B N   1 
ATOM   1334 C CA  . VAL B 2 64  ? 14.918  69.428  -60.687 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CA  1 
ATOM   1335 C C   . VAL B 2 64  ? 13.690  69.204  -61.470 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B C   1 
ATOM   1336 O O   . VAL B 2 64  ? 13.659  69.610  -62.662 1.00 13.58  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B O   1 
ATOM   1337 C CB  . VAL B 2 64  ? 15.129  70.881  -60.563 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CB  1 
ATOM   1338 C CG1 . VAL B 2 64  ? 14.106  71.459  -59.685 1.00 13.27  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CG1 1 
ATOM   1339 C CG2 . VAL B 2 64  ? 16.539  71.163  -59.937 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 64  VAL B CG2 1 
ATOM   1340 N N   . LYS B 2 65  ? 12.758  68.457  -60.862 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B N   1 
ATOM   1341 C CA  . LYS B 2 65  ? 11.479  68.023  -61.513 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CA  1 
ATOM   1342 C C   . LYS B 2 65  ? 10.399  68.943  -61.018 1.00 9.34   ? ? ? ? ? ? 65  LYS B C   1 
ATOM   1343 O O   . LYS B 2 65  ? 10.124  68.893  -59.864 1.00 10.41  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B O   1 
ATOM   1344 C CB  . LYS B 2 65  ? 11.075  66.669  -61.027 1.00 9.02   ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CB  1 
ATOM   1345 C CG  . LYS B 2 65  ? 9.850   66.003  -61.721 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CG  1 
ATOM   1346 C CD  . LYS B 2 65  ? 9.549   64.629  -60.972 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CD  1 
ATOM   1347 C CE  . LYS B 2 65  ? 8.240   64.021  -61.369 1.00 15.90  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CE  1 
ATOM   1348 N NZ  . LYS B 2 65  ? 6.934   64.371  -60.782 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B NZ  1 
ATOM   1349 N N   . THR B 2 66  ? 9.829   69.785  -61.846 1.00 5.88   ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   1 
ATOM   1350 C CA  . THR B 2 66  ? 8.816   70.634  -61.359 1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  1 
ATOM   1351 C C   . THR B 2 66  ? 7.519   70.173  -61.946 1.00 6.50   ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   1 
ATOM   1352 O O   . THR B 2 66  ? 7.553   69.747  -63.109 1.00 7.78   ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   1 
ATOM   1353 C CB  . THR B 2 66  ? 8.992   72.105  -61.878 1.00 7.09   ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  1 
ATOM   1354 O OG1 . THR B 2 66  ? 7.855   72.831  -61.412 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 1 
ATOM   1355 C CG2 . THR B 2 66  ? 8.875   72.163  -63.350 1.00 2.38   ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 1 
ATOM   1356 N N   . GLU B 2 67  ? 6.431   70.214  -61.200 1.00 4.69   ? ? ? ? ? ? 67  GLU B N   1 
ATOM   1357 C CA  . GLU B 2 67  ? 5.170   69.577  -61.684 1.00 7.90   ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CA  1 
ATOM   1358 C C   . GLU B 2 67  ? 4.184   70.675  -61.809 1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 67  GLU B C   1 
ATOM   1359 O O   . GLU B 2 67  ? 4.206   71.534  -60.958 1.00 10.86  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B O   1 
ATOM   1360 C CB  . GLU B 2 67  ? 4.580   68.526  -60.696 1.00 7.73   ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CB  1 
ATOM   1361 C CG  . GLU B 2 67  ? 5.458   67.338  -60.426 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CG  1 
ATOM   1362 C CD  . GLU B 2 67  ? 4.690   66.177  -59.888 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CD  1 
ATOM   1363 O OE1 . GLU B 2 67  ? 4.324   66.244  -58.729 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE1 1 
ATOM   1364 O OE2 . GLU B 2 67  ? 4.470   65.142  -60.591 1.00 16.26  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE2 1 
ATOM   1365 N N   . LEU B 2 68  ? 3.365   70.693  -62.850 1.00 8.84   ? ? ? ? ? ? 68  LEU B N   1 
ATOM   1366 C CA  . LEU B 2 68  ? 2.462   71.833  -63.143 1.00 9.86   ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CA  1 
ATOM   1367 C C   . LEU B 2 68  ? 1.027   71.385  -62.992 1.00 10.53  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B C   1 
ATOM   1368 O O   . LEU B 2 68  ? 0.791   70.184  -62.825 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B O   1 
ATOM   1369 C CB  . LEU B 2 68  ? 2.716   72.295  -64.551 1.00 9.24   ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CB  1 
ATOM   1370 C CG  . LEU B 2 68  ? 4.027   73.070  -64.676 1.00 7.01   ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CG  1 
ATOM   1371 C CD1 . LEU B 2 68  ? 5.248   72.234  -64.901 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD1 1 
ATOM   1372 C CD2 . LEU B 2 68  ? 4.025   74.132  -65.788 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD2 1 
ATOM   1373 N N   . LEU B 2 69  ? 0.099   72.328  -63.029 1.00 11.18  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B N   1 
ATOM   1374 C CA  . LEU B 2 69  ? -1.315  72.050  -62.810 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CA  1 
ATOM   1375 C C   . LEU B 2 69  ? -1.819  70.892  -63.672 1.00 10.82  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B C   1 
ATOM   1376 O O   . LEU B 2 69  ? -2.476  69.979  -63.156 1.00 8.92   ? ? ? ? ? ? 69  LEU B O   1 
ATOM   1377 C CB  . LEU B 2 69  ? -2.130  73.341  -62.923 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CB  1 
ATOM   1378 C CG  . LEU B 2 69  ? -3.627  73.149  -62.920 1.00 15.85  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CG  1 
ATOM   1379 C CD1 . LEU B 2 69  ? -4.010  72.221  -61.839 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD1 1 
ATOM   1380 C CD2 . LEU B 2 69  ? -4.286  74.471  -62.738 1.00 17.52  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD2 1 
ATOM   1381 N N   . ASN B 2 70  ? -1.508  70.919  -64.968 1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 70  ASN B N   1 
ATOM   1382 C CA  . ASN B 2 70  ? -2.003  69.907  -65.903 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CA  1 
ATOM   1383 C C   . ASN B 2 70  ? -1.073  69.825  -67.089 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 70  ASN B C   1 
ATOM   1384 O O   . ASN B 2 70  ? -0.050  70.521  -67.152 1.00 10.04  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B O   1 
ATOM   1385 C CB  . ASN B 2 70  ? -3.409  70.182  -66.411 1.00 6.28   ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CB  1 
ATOM   1386 C CG  . ASN B 2 70  ? -3.501  71.506  -66.983 1.00 13.91  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CG  1 
ATOM   1387 O OD1 . ASN B 2 70  ? -2.579  71.916  -67.741 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B OD1 1 
ATOM   1388 N ND2 . ASN B 2 70  ? -4.504  72.305  -66.529 1.00 11.11  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B ND2 1 
ATOM   1389 N N   . GLU B 2 71  ? -1.424  68.960  -68.016 1.00 7.89   ? ? ? ? ? ? 71  GLU B N   1 
ATOM   1390 C CA  . GLU B 2 71  ? -0.676  68.737  -69.198 1.00 7.99   ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CA  1 
ATOM   1391 C C   . GLU B 2 71  ? -0.468  69.933  -70.108 1.00 9.63   ? ? ? ? ? ? 71  GLU B C   1 
ATOM   1392 O O   . GLU B 2 71  ? 0.627   70.112  -70.552 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 71  GLU B O   1 
ATOM   1393 C CB  . GLU B 2 71  ? -1.268  67.546  -69.978 1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CB  1 
ATOM   1394 C CG  . GLU B 2 71  ? -0.765  67.327  -71.345 1.00 8.94   ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CG  1 
ATOM   1395 C CD  . GLU B 2 71  ? -1.738  66.502  -72.194 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B CD  1 
ATOM   1396 O OE1 . GLU B 2 71  ? -2.182  65.417  -71.711 1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE1 1 
ATOM   1397 O OE2 . GLU B 2 71  ? -2.064  66.942  -73.327 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 71  GLU B OE2 1 
ATOM   1398 N N   . ASP B 2 72  ? -1.517  70.679  -70.516 1.00 14.68  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B N   1 
ATOM   1399 C CA  . ASP B 2 72  ? -1.301  71.873  -71.390 1.00 13.93  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CA  1 
ATOM   1400 C C   . ASP B 2 72  ? -0.493  72.928  -70.793 1.00 14.66  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B C   1 
ATOM   1401 O O   . ASP B 2 72  ? 0.170   73.716  -71.506 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B O   1 
ATOM   1402 C CB  . ASP B 2 72  ? -2.611  72.412  -71.915 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CB  1 
ATOM   1403 C CG  . ASP B 2 72  ? -3.429  71.314  -72.501 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CG  1 
ATOM   1404 O OD1 . ASP B 2 72  ? -2.947  70.643  -73.464 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD1 1 
ATOM   1405 O OD2 . ASP B 2 72  ? -4.467  71.078  -71.921 1.00 18.49  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD2 1 
ATOM   1406 N N   . LEU B 2 73  ? -0.450  72.988  -69.489 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   1 
ATOM   1407 C CA  . LEU B 2 73  ? 0.356   74.077  -68.854 1.00 16.88  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  1 
ATOM   1408 C C   . LEU B 2 73  ? 1.795   73.598  -68.994 1.00 17.13  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   1 
ATOM   1409 O O   . LEU B 2 73  ? 2.713   74.421  -68.993 1.00 14.55  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   1 
ATOM   1410 C CB  . LEU B 2 73  ? 0.041   74.280  -67.349 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  1 
ATOM   1411 C CG  . LEU B 2 73  ? 0.738   75.289  -66.451 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  1 
ATOM   1412 C CD1 . LEU B 2 73  ? 0.660   76.606  -67.087 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 1 
ATOM   1413 C CD2 . LEU B 2 73  ? -0.027  75.293  -65.170 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 1 
ATOM   1414 N N   . ALA B 2 74  ? 1.958   72.262  -69.083 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B N   1 
ATOM   1415 C CA  . ALA B 2 74  ? 3.328   71.583  -69.197 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CA  1 
ATOM   1416 C C   . ALA B 2 74  ? 3.979   72.020  -70.515 1.00 17.88  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B C   1 
ATOM   1417 O O   . ALA B 2 74  ? 5.065   72.519  -70.526 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B O   1 
ATOM   1418 C CB  . ALA B 2 74  ? 3.180   70.088  -69.191 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 74  ALA B CB  1 
ATOM   1419 N N   . LYS B 2 75  ? 3.242   71.878  -71.613 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B N   1 
ATOM   1420 C CA  . LYS B 2 75  ? 3.692   72.225  -72.929 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CA  1 
ATOM   1421 C C   . LYS B 2 75  ? 3.926   73.707  -73.032 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B C   1 
ATOM   1422 O O   . LYS B 2 75  ? 5.026   74.104  -73.441 1.00 15.59  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B O   1 
ATOM   1423 C CB  . LYS B 2 75  ? 2.679   71.749  -73.934 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CB  1 
ATOM   1424 C CG  . LYS B 2 75  ? 1.968   70.381  -73.562 1.00 14.40  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CG  1 
ATOM   1425 C CD  . LYS B 2 75  ? 2.272   69.253  -74.608 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CD  1 
ATOM   1426 C CE  . LYS B 2 75  ? 1.170   68.249  -74.842 1.00 15.68  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CE  1 
ATOM   1427 N NZ  . LYS B 2 75  ? -0.199  68.762  -75.093 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B NZ  1 
ATOM   1428 N N   . LYS B 2 76  ? 2.984   74.553  -72.617 1.00 12.03  ? ? ? ? ? ? 76  LYS B N   1 
ATOM   1429 C CA  . LYS B 2 76  ? 3.311   75.984  -72.654 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 76  LYS B CA  1 
ATOM   1430 C C   . LYS B 2 76  ? 4.841   76.225  -72.391 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 76  LYS B C   1 
ATOM   1431 O O   . LYS B 2 76  ? 5.448   77.124  -72.943 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 76  LYS B O   1 
ATOM   1432 C CB  . LYS B 2 76  ? 2.462   76.752  -71.698 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 76  LYS B CB  1 
ATOM   1433 C CG  . LYS B 2 76  ? 2.749   78.209  -71.763 1.00 8.38   ? ? ? ? ? ? 76  LYS B CG  1 
ATOM   1434 C CD  . LYS B 2 76  ? 1.966   78.906  -70.687 1.00 4.09   ? ? ? ? ? ? 76  LYS B CD  1 
ATOM   1435 C CE  . LYS B 2 76  ? 2.484   80.347  -70.386 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 76  LYS B CE  1 
ATOM   1436 N NZ  . LYS B 2 76  ? 1.287   81.228  -69.885 1.00 6.42   ? ? ? ? ? ? 76  LYS B NZ  1 
ATOM   1437 N N   . TYR B 2 77  ? 5.491   75.393  -71.582 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B N   1 
ATOM   1438 C CA  . TYR B 2 77  ? 6.872   75.670  -71.324 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CA  1 
ATOM   1439 C C   . TYR B 2 77  ? 7.830   74.629  -71.793 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B C   1 
ATOM   1440 O O   . TYR B 2 77  ? 9.057   74.842  -71.636 1.00 11.52  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B O   1 
ATOM   1441 C CB  . TYR B 2 77  ? 7.130   75.839  -69.871 1.00 12.86  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CB  1 
ATOM   1442 C CG  . TYR B 2 77  ? 6.508   77.058  -69.301 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CG  1 
ATOM   1443 C CD1 . TYR B 2 77  ? 5.163   77.019  -68.837 1.00 14.99  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CD1 1 
ATOM   1444 C CD2 . TYR B 2 77  ? 7.157   78.239  -69.376 1.00 6.11   ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CD2 1 
ATOM   1445 C CE1 . TYR B 2 77  ? 4.582   78.144  -68.372 1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CE1 1 
ATOM   1446 C CE2 . TYR B 2 77  ? 6.584   79.388  -68.847 1.00 16.06  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CE2 1 
ATOM   1447 C CZ  . TYR B 2 77  ? 5.311   79.335  -68.345 1.00 7.39   ? ? ? ? ? ? 77  TYR B CZ  1 
ATOM   1448 O OH  . TYR B 2 77  ? 4.699   80.458  -67.889 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 77  TYR B OH  1 
ATOM   1449 N N   . LYS B 2 78  ? 7.263   73.504  -72.250 1.00 14.19  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B N   1 
ATOM   1450 C CA  . LYS B 2 78  ? 8.003   72.249  -72.535 1.00 15.10  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CA  1 
ATOM   1451 C C   . LYS B 2 78  ? 9.323   72.472  -73.139 1.00 15.39  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B C   1 
ATOM   1452 O O   . LYS B 2 78  ? 10.278  71.866  -72.682 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B O   1 
ATOM   1453 C CB  . LYS B 2 78  ? 7.264   71.344  -73.514 1.00 15.32  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CB  1 
ATOM   1454 C CG  . LYS B 2 78  ? 7.999   69.995  -73.797 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CG  1 
ATOM   1455 C CD  . LYS B 2 78  ? 7.232   69.281  -74.934 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CD  1 
ATOM   1456 C CE  . LYS B 2 78  ? 8.095   68.285  -75.666 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B CE  1 
ATOM   1457 N NZ  . LYS B 2 78  ? 9.032   67.580  -74.703 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 78  LYS B NZ  1 
ATOM   1458 N N   . ASP B 2 79  ? 9.423   73.322  -74.163 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B N   1 
ATOM   1459 C CA  . ASP B 2 79  ? 10.788  73.702  -74.750 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CA  1 
ATOM   1460 C C   . ASP B 2 79  ? 11.135  75.217  -74.946 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B C   1 
ATOM   1461 O O   . ASP B 2 79  ? 11.712  75.641  -76.009 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B O   1 
ATOM   1462 C CB  . ASP B 2 79  ? 10.968  73.054  -76.098 1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CB  1 
ATOM   1463 C CG  . ASP B 2 79  ? 9.662   72.840  -76.800 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CG  1 
ATOM   1464 O OD1 . ASP B 2 79  ? 9.419   71.711  -77.346 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD1 1 
ATOM   1465 O OD2 . ASP B 2 79  ? 8.851   73.809  -76.783 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD2 1 
ATOM   1466 N N   . GLU B 2 80  ? 10.863  76.019  -73.924 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B N   1 
ATOM   1467 C CA  . GLU B 2 80  ? 11.144  77.436  -73.999 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CA  1 
ATOM   1468 C C   . GLU B 2 80  ? 12.226  77.796  -73.009 1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B C   1 
ATOM   1469 O O   . GLU B 2 80  ? 12.434  77.108  -72.022 1.00 16.55  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B O   1 
ATOM   1470 C CB  . GLU B 2 80  ? 9.828   78.244  -73.719 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CB  1 
ATOM   1471 C CG  . GLU B 2 80  ? 8.704   78.003  -74.707 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CG  1 
ATOM   1472 C CD  . GLU B 2 80  ? 9.206   78.011  -76.179 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B CD  1 
ATOM   1473 O OE1 . GLU B 2 80  ? 9.469   79.116  -76.782 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE1 1 
ATOM   1474 O OE2 . GLU B 2 80  ? 9.326   76.886  -76.746 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 80  GLU B OE2 1 
ATOM   1475 N N   . VAL B 2 81  ? 12.878  78.937  -73.238 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B N   1 
ATOM   1476 C CA  . VAL B 2 81  ? 13.940  79.359  -72.343 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B CA  1 
ATOM   1477 C C   . VAL B 2 81  ? 13.323  80.074  -71.207 1.00 15.80  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B C   1 
ATOM   1478 O O   . VAL B 2 81  ? 12.771  81.152  -71.433 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B O   1 
ATOM   1479 C CB  . VAL B 2 81  ? 15.086  80.195  -73.045 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B CB  1 
ATOM   1480 C CG1 . VAL B 2 81  ? 16.185  80.500  -72.069 1.00 13.61  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B CG1 1 
ATOM   1481 C CG2 . VAL B 2 81  ? 15.671  79.426  -74.271 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 81  VAL B CG2 1 
ATOM   1482 N N   . VAL B 2 82  ? 13.346  79.476  -69.990 1.00 14.23  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B N   1 
ATOM   1483 C CA  . VAL B 2 82  ? 12.610  80.098  -68.904 1.00 13.60  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CA  1 
ATOM   1484 C C   . VAL B 2 82  ? 13.534  80.375  -67.765 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B C   1 
ATOM   1485 O O   . VAL B 2 82  ? 14.676  79.967  -67.895 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B O   1 
ATOM   1486 C CB  . VAL B 2 82  ? 11.490  79.249  -68.382 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CB  1 
ATOM   1487 C CG1 . VAL B 2 82  ? 10.354  79.315  -69.282 1.00 10.09  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG1 1 
ATOM   1488 C CG2 . VAL B 2 82  ? 11.999  77.805  -68.150 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG2 1 
ATOM   1489 N N   . ASP B 2 83  ? 13.039  81.043  -66.689 1.00 10.60  ? ? ? ? ? ? 83  ASP B N   1 
ATOM   1490 C CA  . ASP B 2 83  ? 13.762  81.172  -65.403 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CA  1 
ATOM   1491 C C   . ASP B 2 83  ? 13.062  80.297  -64.387 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 83  ASP B C   1 
ATOM   1492 O O   . ASP B 2 83  ? 11.936  79.906  -64.585 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 83  ASP B O   1 
ATOM   1493 C CB  . ASP B 2 83  ? 13.768  82.602  -64.944 1.00 9.92   ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CB  1 
ATOM   1494 C CG  . ASP B 2 83  ? 14.390  83.537  -65.985 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CG  1 
ATOM   1495 O OD1 . ASP B 2 83  ? 15.623  83.444  -66.297 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 83  ASP B OD1 1 
ATOM   1496 O OD2 . ASP B 2 83  ? 13.664  84.379  -66.431 1.00 6.06   ? ? ? ? ? ? 83  ASP B OD2 1 
ATOM   1497 N N   . VAL B 2 84  ? 13.691  80.060  -63.267 1.00 8.77   ? ? ? ? ? ? 84  VAL B N   1 
ATOM   1498 C CA  . VAL B 2 84  ? 13.023  79.298  -62.188 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CA  1 
ATOM   1499 C C   . VAL B 2 84  ? 13.117  79.876  -60.767 1.00 11.30  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B C   1 
ATOM   1500 O O   . VAL B 2 84  ? 14.126  80.482  -60.456 1.00 13.92  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B O   1 
ATOM   1501 C CB  . VAL B 2 84  ? 13.628  77.883  -62.165 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CB  1 
ATOM   1502 C CG1 . VAL B 2 84  ? 12.884  77.064  -61.176 1.00 5.69   ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG1 1 
ATOM   1503 C CG2 . VAL B 2 84  ? 13.564  77.266  -63.594 1.00 4.66   ? ? ? ? ? ? 84  VAL B CG2 1 
ATOM   1504 N N   . TYR B 2 85  ? 12.108  79.666  -59.896 1.00 8.83   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B N   1 
ATOM   1505 C CA  . TYR B 2 85  ? 12.136  80.156  -58.546 1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CA  1 
ATOM   1506 C C   . TYR B 2 85  ? 11.096  79.343  -57.815 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B C   1 
ATOM   1507 O O   . TYR B 2 85  ? 9.841   79.621  -57.969 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B O   1 
ATOM   1508 C CB  . TYR B 2 85  ? 11.767  81.683  -58.387 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CB  1 
ATOM   1509 C CG  . TYR B 2 85  ? 12.501  82.121  -57.168 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CG  1 
ATOM   1510 C CD1 . TYR B 2 85  ? 13.853  82.362  -57.238 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD1 1 
ATOM   1511 C CD2 . TYR B 2 85  ? 11.896  82.151  -55.943 1.00 5.62   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD2 1 
ATOM   1512 C CE1 . TYR B 2 85  ? 14.571  82.620  -56.105 1.00 9.81   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE1 1 
ATOM   1513 C CE2 . TYR B 2 85  ? 12.609  82.444  -54.793 1.00 5.27   ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE2 1 
ATOM   1514 C CZ  . TYR B 2 85  ? 13.965  82.664  -54.887 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CZ  1 
ATOM   1515 O OH  . TYR B 2 85  ? 14.728  83.004  -53.767 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B OH  1 
ATOM   1516 N N   . GLY B 2 86  ? 11.541  78.354  -57.052 1.00 7.23   ? ? ? ? ? ? 86  GLY B N   1 
ATOM   1517 C CA  . GLY B 2 86  ? 10.644  77.587  -56.266 1.00 7.38   ? ? ? ? ? ? 86  GLY B CA  1 
ATOM   1518 C C   . GLY B 2 86  ? 11.231  76.949  -55.037 1.00 6.94   ? ? ? ? ? ? 86  GLY B C   1 
ATOM   1519 O O   . GLY B 2 86  ? 12.435  76.891  -54.965 1.00 8.25   ? ? ? ? ? ? 86  GLY B O   1 
ATOM   1520 N N   . SER B 2 87  ? 10.382  76.472  -54.097 1.00 7.72   ? ? ? ? ? ? 87  SER B N   1 
ATOM   1521 C CA  . SER B 2 87  ? 10.844  75.599  -52.995 1.00 8.44   ? ? ? ? ? ? 87  SER B CA  1 
ATOM   1522 C C   . SER B 2 87  ? 10.802  74.121  -53.322 1.00 8.90   ? ? ? ? ? ? 87  SER B C   1 
ATOM   1523 O O   . SER B 2 87  ? 9.713   73.546  -53.513 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 87  SER B O   1 
ATOM   1524 C CB  . SER B 2 87  ? 9.983   75.747  -51.747 1.00 8.80   ? ? ? ? ? ? 87  SER B CB  1 
ATOM   1525 O OG  . SER B 2 87  ? 10.728  75.763  -50.525 1.00 7.70   ? ? ? ? ? ? 87  SER B OG  1 
ATOM   1526 N N   . ASN B 2 88  ? 11.982  73.491  -53.252 1.00 8.69   ? ? ? ? ? ? 88  ASN B N   1 
ATOM   1527 C CA  . ASN B 2 88  ? 12.165  72.144  -53.582 1.00 7.11   ? ? ? ? ? ? 88  ASN B CA  1 
ATOM   1528 C C   . ASN B 2 88  ? 12.002  71.279  -52.338 1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 88  ASN B C   1 
ATOM   1529 O O   . ASN B 2 88  ? 12.130  71.771  -51.217 1.00 4.36   ? ? ? ? ? ? 88  ASN B O   1 
ATOM   1530 C CB  . ASN B 2 88  ? 13.499  71.970  -54.194 1.00 7.12   ? ? ? ? ? ? 88  ASN B CB  1 
ATOM   1531 C CG  . ASN B 2 88  ? 14.642  72.413  -53.287 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 88  ASN B CG  1 
ATOM   1532 O OD1 . ASN B 2 88  ? 14.774  73.557  -53.002 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 88  ASN B OD1 1 
ATOM   1533 N ND2 . ASN B 2 88  ? 15.541  71.479  -52.920 1.00 14.47  ? ? ? ? ? ? 88  ASN B ND2 1 
ATOM   1534 N N   . TYR B 2 89  ? 11.690  69.987  -52.544 1.00 6.65   ? ? ? ? ? ? 89  TYR B N   1 
ATOM   1535 C CA  . TYR B 2 89  ? 11.737  69.031  -51.411 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 89  TYR B CA  1 
ATOM   1536 C C   . TYR B 2 89  ? 12.318  67.674  -51.833 1.00 7.44   ? ? ? ? ? ? 89  TYR B C   1 
ATOM   1537 O O   . TYR B 2 89  ? 12.585  67.502  -52.994 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 89  TYR B O   1 
ATOM   1538 C CB  . TYR B 2 89  ? 10.314  68.813  -50.904 1.00 8.27   ? ? ? ? ? ? 89  TYR B CB  1 
ATOM   1539 C CG  . TYR B 2 89  ? 9.512   68.177  -51.942 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 89  TYR B CG  1 
ATOM   1540 C CD1 . TYR B 2 89  ? 8.875   68.985  -52.869 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 89  TYR B CD1 1 
ATOM   1541 C CD2 . TYR B 2 89  ? 9.322   66.799  -51.994 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 89  TYR B CD2 1 
ATOM   1542 C CE1 . TYR B 2 89  ? 8.097   68.485  -53.860 1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 89  TYR B CE1 1 
ATOM   1543 C CE2 . TYR B 2 89  ? 8.426   66.252  -52.973 1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 89  TYR B CE2 1 
ATOM   1544 C CZ  . TYR B 2 89  ? 7.807   67.121  -53.924 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 89  TYR B CZ  1 
ATOM   1545 O OH  . TYR B 2 89  ? 6.978   66.738  -55.040 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 89  TYR B OH  1 
ATOM   1546 N N   . TYR B 2 90  ? 12.379  66.694  -50.953 1.00 6.70   ? ? ? ? ? ? 90  TYR B N   1 
ATOM   1547 C CA  . TYR B 2 90  ? 12.874  65.401  -51.307 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CA  1 
ATOM   1548 C C   . TYR B 2 90  ? 11.972  64.287  -50.795 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B C   1 
ATOM   1549 O O   . TYR B 2 90  ? 11.441  63.521  -51.556 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 90  TYR B O   1 
ATOM   1550 C CB  . TYR B 2 90  ? 14.355  65.180  -50.866 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CB  1 
ATOM   1551 C CG  . TYR B 2 90  ? 15.304  66.388  -51.055 1.00 6.94   ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CG  1 
ATOM   1552 C CD1 . TYR B 2 90  ? 15.061  67.617  -50.466 1.00 11.94  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD1 1 
ATOM   1553 C CD2 . TYR B 2 90  ? 16.488  66.267  -51.848 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD2 1 
ATOM   1554 C CE1 . TYR B 2 90  ? 16.035  68.788  -50.710 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE1 1 
ATOM   1555 C CE2 . TYR B 2 90  ? 17.361  67.346  -52.107 1.00 6.85   ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE2 1 
ATOM   1556 C CZ  . TYR B 2 90  ? 17.158  68.564  -51.548 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CZ  1 
ATOM   1557 O OH  . TYR B 2 90  ? 18.112  69.535  -51.834 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 90  TYR B OH  1 
ATOM   1558 N N   . VAL B 2 91  ? 11.758  64.193  -49.511 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B N   1 
ATOM   1559 C CA  . VAL B 2 91  ? 10.935  63.129  -49.007 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CA  1 
ATOM   1560 C C   . VAL B 2 91  ? 9.624   63.043  -49.868 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B C   1 
ATOM   1561 O O   . VAL B 2 91  ? 8.783   63.939  -49.828 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B O   1 
ATOM   1562 C CB  . VAL B 2 91  ? 10.650  63.404  -47.531 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CB  1 
ATOM   1563 C CG1 . VAL B 2 91  ? 9.584   62.436  -46.988 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG1 1 
ATOM   1564 C CG2 . VAL B 2 91  ? 11.821  63.307  -46.758 1.00 10.19  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG2 1 
ATOM   1565 N N   . ASN B 2 92  ? 9.518   61.970  -50.668 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 92  ASN B N   1 
ATOM   1566 C CA  . ASN B 2 92  ? 8.487   61.746  -51.714 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 92  ASN B CA  1 
ATOM   1567 C C   . ASN B 2 92  ? 8.707   62.480  -53.062 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 92  ASN B C   1 
ATOM   1568 O O   . ASN B 2 92  ? 7.691   62.951  -53.670 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 92  ASN B O   1 
ATOM   1569 C CB  . ASN B 2 92  ? 7.082   62.037  -51.126 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 92  ASN B CB  1 
ATOM   1570 C CG  . ASN B 2 92  ? 7.038   61.674  -49.672 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 92  ASN B CG  1 
ATOM   1571 O OD1 . ASN B 2 92  ? 7.620   60.637  -49.265 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 92  ASN B OD1 1 
ATOM   1572 N ND2 . ASN B 2 92  ? 6.391   62.518  -48.864 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 92  ASN B ND2 1 
ATOM   1573 N N   . CYS B 2 93  ? 9.980   62.605  -53.491 1.00 15.78  ? ? ? ? ? ? 93  CYS B N   1 
ATOM   1574 C CA  . CYS B 2 93  ? 10.367  63.139  -54.805 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 93  CYS B CA  1 
ATOM   1575 C C   . CYS B 2 93  ? 10.644  61.980  -55.647 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 93  CYS B C   1 
ATOM   1576 O O   . CYS B 2 93  ? 11.751  61.344  -55.527 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 93  CYS B O   1 
ATOM   1577 C CB  . CYS B 2 93  ? 11.636  63.954  -54.782 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 93  CYS B CB  1 
ATOM   1578 S SG  . CYS B 2 93  ? 11.861  64.897  -56.272 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 93  CYS B SG  1 
ATOM   1579 N N   . TYR B 2 94  ? 9.653   61.678  -56.486 1.00 13.67  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B N   1 
ATOM   1580 C CA  . TYR B 2 94  ? 9.621   60.421  -57.328 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CA  1 
ATOM   1581 C C   . TYR B 2 94  ? 9.675   60.669  -58.829 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B C   1 
ATOM   1582 O O   . TYR B 2 94  ? 9.286   61.762  -59.331 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B O   1 
ATOM   1583 C CB  . TYR B 2 94  ? 8.305   59.659  -57.057 1.00 15.20  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CB  1 
ATOM   1584 C CG  . TYR B 2 94  ? 7.031   60.478  -57.059 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CG  1 
ATOM   1585 C CD1 . TYR B 2 94  ? 7.022   61.873  -56.649 1.00 15.82  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD1 1 
ATOM   1586 C CD2 . TYR B 2 94  ? 5.785   59.875  -57.383 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CD2 1 
ATOM   1587 C CE1 . TYR B 2 94  ? 5.877   62.615  -56.650 1.00 17.23  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE1 1 
ATOM   1588 C CE2 . TYR B 2 94  ? 4.621   60.606  -57.388 1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CE2 1 
ATOM   1589 C CZ  . TYR B 2 94  ? 4.679   62.004  -56.987 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B CZ  1 
ATOM   1590 O OH  . TYR B 2 94  ? 3.547   62.769  -56.927 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 94  TYR B OH  1 
ATOM   1591 N N   . PHE B 2 95  ? 9.970   59.607  -59.527 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B N   1 
ATOM   1592 C CA  . PHE B 2 95  ? 10.083  59.509  -60.982 1.00 19.11  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CA  1 
ATOM   1593 C C   . PHE B 2 95  ? 9.652   58.228  -61.591 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B C   1 
ATOM   1594 O O   . PHE B 2 95  ? 10.132  57.878  -62.688 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B O   1 
ATOM   1595 C CB  . PHE B 2 95  ? 11.560  59.673  -61.375 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CB  1 
ATOM   1596 C CG  . PHE B 2 95  ? 12.114  61.023  -61.058 1.00 14.83  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CG  1 
ATOM   1597 C CD1 . PHE B 2 95  ? 12.667  61.299  -59.805 1.00 13.75  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CD1 1 
ATOM   1598 C CD2 . PHE B 2 95  ? 12.203  61.974  -62.026 1.00 14.84  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CD2 1 
ATOM   1599 C CE1 . PHE B 2 95  ? 13.252  62.604  -59.528 1.00 8.51   ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CE1 1 
ATOM   1600 C CE2 . PHE B 2 95  ? 12.822  63.262  -61.725 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CE2 1 
ATOM   1601 C CZ  . PHE B 2 95  ? 13.338  63.488  -60.464 1.00 6.47   ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CZ  1 
ATOM   1602 N N   . SER B 2 96  ? 8.810   57.482  -60.875 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 96  SER B N   1 
ATOM   1603 C CA  . SER B 2 96  ? 8.347   56.176  -61.296 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 96  SER B CA  1 
ATOM   1604 C C   . SER B 2 96  ? 7.024   55.902  -60.597 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 96  SER B C   1 
ATOM   1605 O O   . SER B 2 96  ? 6.234   56.815  -60.366 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 96  SER B O   1 
ATOM   1606 C CB  . SER B 2 96  ? 9.379   55.077  -60.951 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 96  SER B CB  1 
ATOM   1607 O OG  . SER B 2 96  ? 9.536   54.957  -59.559 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 96  SER B OG  1 
ATOM   1608 N N   . SER B 2 97  ? 6.788   54.675  -60.185 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 97  SER B N   1 
ATOM   1609 C CA  . SER B 2 97  ? 5.468   54.366  -59.653 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA  1 
ATOM   1610 C C   . SER B 2 97  ? 5.525   54.185  -58.124 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 97  SER B C   1 
ATOM   1611 O O   . SER B 2 97  ? 4.625   54.625  -57.400 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 97  SER B O   1 
ATOM   1612 C CB  . SER B 2 97  ? 4.880   53.118  -60.369 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB  1 
ATOM   1613 O OG  . SER B 2 97  ? 5.813   52.017  -60.388 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG  1 
ATOM   1614 N N   . LYS B 2 98  ? 6.578   53.505  -57.648 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B N   1 
ATOM   1615 C CA  . LYS B 2 98  ? 6.788   53.287  -56.228 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CA  1 
ATOM   1616 C C   . LYS B 2 98  ? 6.946   54.657  -55.566 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B C   1 
ATOM   1617 O O   . LYS B 2 98  ? 7.752   55.497  -56.014 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B O   1 
ATOM   1618 C CB  . LYS B 2 98  ? 8.019   52.418  -55.969 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CB  1 
ATOM   1619 C CG  . LYS B 2 98  ? 8.231   52.130  -54.448 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CG  1 
ATOM   1620 C CD  . LYS B 2 98  ? 8.799   50.694  -54.215 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CD  1 
ATOM   1621 C CE  . LYS B 2 98  ? 9.540   50.525  -52.875 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CE  1 
ATOM   1622 N NZ  . LYS B 2 98  ? 10.104  49.134  -52.858 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B NZ  1 
ATOM   1623 N N   . ASP B 2 99  ? 6.189   54.810  -54.474 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 99  ASP B N   1 
ATOM   1624 C CA  . ASP B 2 99  ? 5.901   56.066  -53.718 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 99  ASP B CA  1 
ATOM   1625 C C   . ASP B 2 99  ? 7.036   56.611  -52.805 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 99  ASP B C   1 
ATOM   1626 O O   . ASP B 2 99  ? 7.281   57.835  -52.828 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 99  ASP B O   1 
ATOM   1627 C CB  . ASP B 2 99  ? 4.584   55.829  -52.926 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 99  ASP B CB  1 
ATOM   1628 C CG  . ASP B 2 99  ? 4.399   54.356  -52.600 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 99  ASP B CG  1 
ATOM   1629 O OD1 . ASP B 2 99  ? 5.420   53.669  -52.353 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 99  ASP B OD1 1 
ATOM   1630 O OD2 . ASP B 2 99  ? 3.253   53.869  -52.686 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 99  ASP B OD2 1 
ATOM   1631 N N   . ASN B 2 100 ? 7.685   55.702  -52.026 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 100 ASN B N   1 
ATOM   1632 C CA  . ASN B 2 100 ? 8.939   55.992  -51.232 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 100 ASN B CA  1 
ATOM   1633 C C   . ASN B 2 100 ? 10.162  55.208  -51.702 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 100 ASN B C   1 
ATOM   1634 O O   . ASN B 2 100 ? 10.419  54.047  -51.296 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 100 ASN B O   1 
ATOM   1635 C CB  . ASN B 2 100 ? 8.766   55.841  -49.718 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 100 ASN B CB  1 
ATOM   1636 C CG  . ASN B 2 100 ? 9.343   57.037  -48.930 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 100 ASN B CG  1 
ATOM   1637 O OD1 . ASN B 2 100 ? 9.026   57.182  -47.760 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 100 ASN B OD1 1 
ATOM   1638 N ND2 . ASN B 2 100 ? 10.181  57.898  -49.571 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 100 ASN B ND2 1 
ATOM   1639 N N   . VAL B 2 101 ? 10.896  55.889  -52.579 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B N   1 
ATOM   1640 C CA  . VAL B 2 101 ? 12.030  55.317  -53.305 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CA  1 
ATOM   1641 C C   . VAL B 2 101 ? 13.074  56.460  -53.430 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B C   1 
ATOM   1642 O O   . VAL B 2 101 ? 12.697  57.638  -53.560 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B O   1 
ATOM   1643 C CB  . VAL B 2 101 ? 11.655  54.932  -54.680 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CB  1 
ATOM   1644 C CG1 . VAL B 2 101 ? 12.769  55.233  -55.580 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG1 1 
ATOM   1645 C CG2 . VAL B 2 101 ? 11.246  53.482  -54.761 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 101 VAL B CG2 1 
ATOM   1646 N N   . TRP B 2 102 ? 14.352  56.134  -53.434 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B N   1 
ATOM   1647 C CA  . TRP B 2 102 ? 15.408  57.181  -53.580 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CA  1 
ATOM   1648 C C   . TRP B 2 102 ? 16.058  57.307  -55.003 1.00 13.46  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B C   1 
ATOM   1649 O O   . TRP B 2 102 ? 15.952  56.363  -55.838 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B O   1 
ATOM   1650 C CB  . TRP B 2 102 ? 16.497  57.028  -52.477 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CB  1 
ATOM   1651 C CG  . TRP B 2 102 ? 17.507  58.185  -52.433 1.00 5.07   ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CG  1 
ATOM   1652 C CD1 . TRP B 2 102 ? 17.217  59.462  -52.217 1.00 7.38   ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CD1 1 
ATOM   1653 C CD2 . TRP B 2 102 ? 18.941  58.100  -52.532 1.00 6.91   ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CD2 1 
ATOM   1654 N NE1 . TRP B 2 102 ? 18.339  60.232  -52.206 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B NE1 1 
ATOM   1655 C CE2 . TRP B 2 102 ? 19.437  59.423  -52.400 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CE2 1 
ATOM   1656 C CE3 . TRP B 2 102 ? 19.844  57.047  -52.618 1.00 2.04   ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CE3 1 
ATOM   1657 C CZ2 . TRP B 2 102 ? 20.804  59.745  -52.437 1.00 9.18   ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CZ2 1 
ATOM   1658 C CZ3 . TRP B 2 102 ? 21.225  57.372  -52.720 1.00 12.39  ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CZ3 1 
ATOM   1659 C CH2 . TRP B 2 102 ? 21.678  58.744  -52.650 1.00 5.74   ? ? ? ? ? ? 102 TRP B CH2 1 
ATOM   1660 N N   . TRP B 2 103 ? 16.737  58.440  -55.275 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B N   1 
ATOM   1661 C CA  . TRP B 2 103 ? 17.389  58.659  -56.531 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CA  1 
ATOM   1662 C C   . TRP B 2 103 ? 18.728  59.316  -56.402 1.00 12.65  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B C   1 
ATOM   1663 O O   . TRP B 2 103 ? 19.762  58.621  -56.390 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 103 TRP B O   1 
ATOM   1664 C CB  . TRP B 2 103 ? 16.594  59.594  -57.349 1.00 12.69  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CB  1 
ATOM   1665 C CG  . TRP B 2 103 ? 15.126  59.184  -57.268 1.00 16.33  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CG  1 
ATOM   1666 C CD1 . TRP B 2 103 ? 14.267  59.483  -56.223 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CD1 1 
ATOM   1667 C CD2 . TRP B 2 103 ? 14.374  58.378  -58.206 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CD2 1 
ATOM   1668 N NE1 . TRP B 2 103 ? 12.989  58.940  -56.488 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B NE1 1 
ATOM   1669 C CE2 . TRP B 2 103 ? 13.016  58.269  -57.681 1.00 16.85  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CE2 1 
ATOM   1670 C CE3 . TRP B 2 103 ? 14.674  57.779  -59.411 1.00 9.65   ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CE3 1 
ATOM   1671 C CZ2 . TRP B 2 103 ? 12.003  57.597  -58.327 1.00 5.83   ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CZ2 1 
ATOM   1672 C CZ3 . TRP B 2 103 ? 13.686  57.072  -60.073 1.00 14.50  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CZ3 1 
ATOM   1673 C CH2 . TRP B 2 103 ? 12.327  56.970  -59.508 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 103 TRP B CH2 1 
ATOM   1674 N N   . HIS B 2 104 ? 18.665  60.638  -56.254 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B N   1 
ATOM   1675 C CA  . HIS B 2 104 ? 19.857  61.491  -56.132 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B CA  1 
ATOM   1676 C C   . HIS B 2 104 ? 20.012  62.383  -57.314 1.00 16.77  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B C   1 
ATOM   1677 O O   . HIS B 2 104 ? 19.530  62.037  -58.414 1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B O   1 
ATOM   1678 C CB  . HIS B 2 104 ? 21.213  60.746  -55.925 1.00 16.62  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B CB  1 
ATOM   1679 C CG  . HIS B 2 104 ? 22.336  61.642  -55.459 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B CG  1 
ATOM   1680 N ND1 . HIS B 2 104 ? 23.120  62.390  -56.337 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B ND1 1 
ATOM   1681 C CD2 . HIS B 2 104 ? 22.773  61.953  -54.208 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B CD2 1 
ATOM   1682 C CE1 . HIS B 2 104 ? 23.952  63.152  -55.647 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B CE1 1 
ATOM   1683 N NE2 . HIS B 2 104 ? 23.782  62.891  -54.358 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 104 HIS B NE2 1 
ATOM   1684 N N   . GLY B 2 105 ? 20.739  63.493  -57.095 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N   1 
ATOM   1685 C CA  . GLY B 2 105 ? 20.819  64.653  -58.034 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA  1 
ATOM   1686 C C   . GLY B 2 105 ? 19.465  65.145  -58.513 1.00 16.19  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C   1 
ATOM   1687 O O   . GLY B 2 105 ? 19.368  65.887  -59.512 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O   1 
ATOM   1688 N N   . LYS B 2 106 ? 18.393  64.787  -57.799 1.00 14.02  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B N   1 
ATOM   1689 C CA  . LYS B 2 106 ? 17.084  65.062  -58.255 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CA  1 
ATOM   1690 C C   . LYS B 2 106 ? 16.345  65.731  -57.120 1.00 12.17  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B C   1 
ATOM   1691 O O   . LYS B 2 106 ? 16.776  65.679  -56.013 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B O   1 
ATOM   1692 C CB  . LYS B 2 106 ? 16.360  63.756  -58.710 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CB  1 
ATOM   1693 C CG  . LYS B 2 106 ? 16.797  63.278  -60.111 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CG  1 
ATOM   1694 C CD  . LYS B 2 106 ? 16.382  61.820  -60.425 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CD  1 
ATOM   1695 C CE  . LYS B 2 106 ? 17.092  61.326  -61.692 1.00 15.57  ? ? ? ? ? ? 106 LYS B CE  1 
ATOM   1696 N NZ  . LYS B 2 106 ? 18.235  60.490  -61.370 1.00 7.61   ? ? ? ? ? ? 106 LYS B NZ  1 
ATOM   1697 N N   . THR B 2 107 ? 15.234  66.428  -57.401 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 107 THR B N   1 
ATOM   1698 C CA  . THR B 2 107 ? 14.476  67.159  -56.381 1.00 8.49   ? ? ? ? ? ? 107 THR B CA  1 
ATOM   1699 C C   . THR B 2 107 ? 13.231  67.590  -57.055 1.00 6.30   ? ? ? ? ? ? 107 THR B C   1 
ATOM   1700 O O   . THR B 2 107 ? 13.235  67.728  -58.277 1.00 5.01   ? ? ? ? ? ? 107 THR B O   1 
ATOM   1701 C CB  . THR B 2 107 ? 15.275  68.272  -55.782 1.00 8.54   ? ? ? ? ? ? 107 THR B CB  1 
ATOM   1702 O OG1 . THR B 2 107 ? 14.660  68.602  -54.511 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 107 THR B OG1 1 
ATOM   1703 C CG2 . THR B 2 107 ? 15.330  69.521  -56.648 1.00 9.67   ? ? ? ? ? ? 107 THR B CG2 1 
ATOM   1704 N N   . CYS B 2 108 ? 12.188  67.807  -56.306 1.00 4.27   ? ? ? ? ? ? 108 CYS B N   1 
ATOM   1705 C CA  . CYS B 2 108 ? 10.876  68.141  -56.923 1.00 6.58   ? ? ? ? ? ? 108 CYS B CA  1 
ATOM   1706 C C   . CYS B 2 108 ? 10.353  69.553  -56.567 1.00 5.36   ? ? ? ? ? ? 108 CYS B C   1 
ATOM   1707 O O   . CYS B 2 108 ? 10.907  70.226  -55.725 1.00 5.29   ? ? ? ? ? ? 108 CYS B O   1 
ATOM   1708 C CB  . CYS B 2 108 ? 9.803   67.187  -56.465 1.00 6.72   ? ? ? ? ? ? 108 CYS B CB  1 
ATOM   1709 S SG  . CYS B 2 108 ? 10.094  65.385  -57.069 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 108 CYS B SG  1 
ATOM   1710 N N   . MET B 2 109 ? 9.316   70.008  -57.246 1.00 5.12   ? ? ? ? ? ? 109 MET B N   1 
ATOM   1711 C CA  . MET B 2 109 ? 8.679   71.251  -56.801 1.00 7.91   ? ? ? ? ? ? 109 MET B CA  1 
ATOM   1712 C C   . MET B 2 109 ? 7.433   71.379  -57.550 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 109 MET B C   1 
ATOM   1713 O O   . MET B 2 109 ? 6.863   70.371  -58.066 1.00 8.73   ? ? ? ? ? ? 109 MET B O   1 
ATOM   1714 C CB  . MET B 2 109 ? 9.568   72.495  -57.063 1.00 4.69   ? ? ? ? ? ? 109 MET B CB  1 
ATOM   1715 C CG  . MET B 2 109 ? 10.500  72.430  -58.287 1.00 4.57   ? ? ? ? ? ? 109 MET B CG  1 
ATOM   1716 S SD  . MET B 2 109 ? 11.353  73.955  -58.699 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 109 MET B SD  1 
ATOM   1717 C CE  . MET B 2 109 ? 10.059  75.050  -58.966 1.00 5.69   ? ? ? ? ? ? 109 MET B CE  1 
ATOM   1718 N N   . TYR B 2 110 ? 6.937   72.604  -57.591 1.00 9.58   ? ? ? ? ? ? 110 TYR B N   1 
ATOM   1719 C CA  . TYR B 2 110 ? 5.757   72.850  -58.404 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CA  1 
ATOM   1720 C C   . TYR B 2 110 ? 5.902   74.323  -58.882 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 110 TYR B C   1 
ATOM   1721 O O   . TYR B 2 110 ? 6.311   75.097  -58.125 1.00 9.09   ? ? ? ? ? ? 110 TYR B O   1 
ATOM   1722 C CB  . TYR B 2 110 ? 4.550   72.741  -57.565 1.00 7.44   ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CB  1 
ATOM   1723 C CG  . TYR B 2 110 ? 4.372   71.414  -56.868 1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CG  1 
ATOM   1724 C CD1 . TYR B 2 110 ? 4.965   71.150  -55.616 1.00 6.00   ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CD1 1 
ATOM   1725 C CD2 . TYR B 2 110 ? 3.577   70.425  -57.453 1.00 3.96   ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CD2 1 
ATOM   1726 C CE1 . TYR B 2 110 ? 4.778   69.920  -54.962 1.00 12.85  ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CE1 1 
ATOM   1727 C CE2 . TYR B 2 110 ? 3.408   69.212  -56.844 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CE2 1 
ATOM   1728 C CZ  . TYR B 2 110 ? 3.977   68.950  -55.612 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 110 TYR B CZ  1 
ATOM   1729 O OH  . TYR B 2 110 ? 3.699   67.763  -55.123 1.00 5.30   ? ? ? ? ? ? 110 TYR B OH  1 
ATOM   1730 N N   . GLY B 2 111 ? 5.582   74.631  -60.131 1.00 8.70   ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N   1 
ATOM   1731 C CA  . GLY B 2 111 ? 5.484   75.996  -60.610 1.00 9.13   ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA  1 
ATOM   1732 C C   . GLY B 2 111 ? 6.866   76.655  -60.607 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C   1 
ATOM   1733 O O   . GLY B 2 111 ? 7.889   75.991  -60.731 1.00 8.14   ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O   1 
ATOM   1734 N N   . GLY B 2 112 ? 6.873   77.960  -60.434 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 112 GLY B N   1 
ATOM   1735 C CA  . GLY B 2 112 ? 8.144   78.748  -60.544 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 112 GLY B CA  1 
ATOM   1736 C C   . GLY B 2 112 ? 8.996   78.739  -61.797 1.00 11.17  ? ? ? ? ? ? 112 GLY B C   1 
ATOM   1737 O O   . GLY B 2 112 ? 10.105  78.204  -61.791 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 112 GLY B O   1 
ATOM   1738 N N   . ILE B 2 113 ? 8.467   79.310  -62.878 1.00 11.24  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B N   1 
ATOM   1739 C CA  . ILE B 2 113 ? 9.169   79.449  -64.171 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CA  1 
ATOM   1740 C C   . ILE B 2 113 ? 8.519   80.518  -64.952 1.00 10.23  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B C   1 
ATOM   1741 O O   . ILE B 2 113 ? 7.281   80.661  -64.867 1.00 10.06  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B O   1 
ATOM   1742 C CB  . ILE B 2 113 ? 9.006   78.156  -64.984 1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CB  1 
ATOM   1743 C CG1 . ILE B 2 113 ? 7.580   77.622  -64.832 1.00 8.65   ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CG1 1 
ATOM   1744 C CG2 . ILE B 2 113 ? 9.994   77.192  -64.406 1.00 6.90   ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CG2 1 
ATOM   1745 C CD1 . ILE B 2 113 ? 7.313   76.166  -65.516 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 113 ILE B CD1 1 
ATOM   1746 N N   . THR B 2 114 ? 9.325   81.256  -65.725 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 114 THR B N   1 
ATOM   1747 C CA  . THR B 2 114 ? 8.774   82.257  -66.629 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 114 THR B CA  1 
ATOM   1748 C C   . THR B 2 114 ? 9.670   82.465  -67.835 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 114 THR B C   1 
ATOM   1749 O O   . THR B 2 114 ? 10.912  82.234  -67.805 1.00 11.15  ? ? ? ? ? ? 114 THR B O   1 
ATOM   1750 C CB  . THR B 2 114 ? 8.550   83.601  -65.914 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 114 THR B CB  1 
ATOM   1751 O OG1 . THR B 2 114 ? 9.843   84.078  -65.478 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 114 THR B OG1 1 
ATOM   1752 C CG2 . THR B 2 114 ? 7.606   83.380  -64.728 1.00 7.66   ? ? ? ? ? ? 114 THR B CG2 1 
ATOM   1753 N N   . LYS B 2 115 ? 9.050   82.879  -68.928 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 115 LYS B N   1 
ATOM   1754 C CA  . LYS B 2 115 ? 9.785   83.011  -70.168 1.00 9.70   ? ? ? ? ? ? 115 LYS B CA  1 
ATOM   1755 C C   . LYS B 2 115 ? 10.811  84.122  -69.895 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 115 LYS B C   1 
ATOM   1756 O O   . LYS B 2 115 ? 10.503  85.183  -69.354 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 115 LYS B O   1 
ATOM   1757 C CB  . LYS B 2 115 ? 8.908   83.301  -71.387 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 115 LYS B CB  1 
ATOM   1758 C CG  . LYS B 2 115 ? 8.038   82.187  -72.012 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 115 LYS B CG  1 
ATOM   1759 C CD  . LYS B 2 115 ? 8.699   80.880  -72.386 1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 115 LYS B CD  1 
ATOM   1760 C CE  . LYS B 2 115 ? 9.221   80.970  -73.805 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 115 LYS B CE  1 
ATOM   1761 N NZ  . LYS B 2 115 ? 8.195   80.572  -74.876 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 115 LYS B NZ  1 
ATOM   1762 N N   . HIS B 2 116 ? 12.071  83.790  -70.094 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B N   1 
ATOM   1763 C CA  . HIS B 2 116 ? 13.201  84.707  -69.864 1.00 10.07  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CA  1 
ATOM   1764 C C   . HIS B 2 116 ? 13.223  85.943  -70.791 1.00 12.52  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B C   1 
ATOM   1765 O O   . HIS B 2 116 ? 13.477  87.033  -70.303 1.00 9.87   ? ? ? ? ? ? 116 HIS B O   1 
ATOM   1766 C CB  . HIS B 2 116 ? 14.447  83.988  -70.149 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CB  1 
ATOM   1767 C CG  . HIS B 2 116 ? 15.634  84.874  -70.122 1.00 10.83  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CG  1 
ATOM   1768 N ND1 . HIS B 2 116 ? 15.658  86.065  -70.805 1.00 10.40  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B ND1 1 
ATOM   1769 C CD2 . HIS B 2 116 ? 16.854  84.727  -69.554 1.00 7.08   ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CD2 1 
ATOM   1770 C CE1 . HIS B 2 116 ? 16.851  86.627  -70.630 1.00 16.48  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B CE1 1 
ATOM   1771 N NE2 . HIS B 2 116 ? 17.600  85.809  -69.915 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 116 HIS B NE2 1 
ATOM   1772 N N   . GLU B 2 117 ? 12.954  85.711  -72.095 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B N   1 
ATOM   1773 C CA  . GLU B 2 117 ? 13.008  86.715  -73.119 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CA  1 
ATOM   1774 C C   . GLU B 2 117 ? 12.160  87.878  -72.715 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B C   1 
ATOM   1775 O O   . GLU B 2 117 ? 10.973  87.724  -72.412 1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B O   1 
ATOM   1776 C CB  . GLU B 2 117 ? 12.507  86.212  -74.453 1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CB  1 
ATOM   1777 C CG  . GLU B 2 117 ? 13.333  85.008  -74.997 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CG  1 
ATOM   1778 C CD  . GLU B 2 117 ? 13.310  83.843  -74.035 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B CD  1 
ATOM   1779 O OE1 . GLU B 2 117 ? 12.223  83.466  -73.482 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B OE1 1 
ATOM   1780 O OE2 . GLU B 2 117 ? 14.401  83.336  -73.758 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 117 GLU B OE2 1 
ATOM   1781 N N   . GLY B 2 118 ? 12.817  89.041  -72.711 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B N   1 
ATOM   1782 C CA  . GLY B 2 118 ? 12.149  90.322  -72.498 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B CA  1 
ATOM   1783 C C   . GLY B 2 118 ? 11.132  90.259  -71.360 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B C   1 
ATOM   1784 O O   . GLY B 2 118 ? 9.886   90.422  -71.592 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 118 GLY B O   1 
ATOM   1785 N N   . ASN B 2 119 ? 11.679  89.909  -70.183 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B N   1 
ATOM   1786 C CA  . ASN B 2 119 ? 10.988  89.869  -68.887 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CA  1 
ATOM   1787 C C   . ASN B 2 119 ? 11.884  90.374  -67.752 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B C   1 
ATOM   1788 O O   . ASN B 2 119 ? 11.366  90.684  -66.681 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B O   1 
ATOM   1789 C CB  . ASN B 2 119 ? 10.432  88.477  -68.527 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CB  1 
ATOM   1790 C CG  . ASN B 2 119 ? 9.737   88.451  -67.164 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B CG  1 
ATOM   1791 O OD1 . ASN B 2 119 ? 8.930   89.342  -66.828 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B OD1 1 
ATOM   1792 N ND2 . ASN B 2 119 ? 10.089  87.441  -66.339 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 119 ASN B ND2 1 
ATOM   1793 N N   . HIS B 2 120 ? 13.196  90.450  -67.971 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B N   1 
ATOM   1794 C CA  . HIS B 2 120 ? 14.067  91.078  -66.995 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CA  1 
ATOM   1795 C C   . HIS B 2 120 ? 14.113  92.632  -67.214 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B C   1 
ATOM   1796 O O   . HIS B 2 120 ? 13.477  93.145  -68.150 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B O   1 
ATOM   1797 C CB  . HIS B 2 120 ? 15.447  90.446  -66.999 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CB  1 
ATOM   1798 C CG  . HIS B 2 120 ? 15.452  88.993  -66.670 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CG  1 
ATOM   1799 N ND1 . HIS B 2 120 ? 16.619  88.308  -66.412 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B ND1 1 
ATOM   1800 C CD2 . HIS B 2 120 ? 14.451  88.070  -66.614 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CD2 1 
ATOM   1801 C CE1 . HIS B 2 120 ? 16.339  87.035  -66.170 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B CE1 1 
ATOM   1802 N NE2 . HIS B 2 120 ? 15.024  86.861  -66.280 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 120 HIS B NE2 1 
ATOM   1803 N N   . PHE B 2 121 ? 14.850  93.346  -66.342 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B N   1 
ATOM   1804 C CA  . PHE B 2 121 ? 14.986  94.839  -66.354 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CA  1 
ATOM   1805 C C   . PHE B 2 121 ? 16.146  95.390  -67.176 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B C   1 
ATOM   1806 O O   . PHE B 2 121 ? 17.125  94.668  -67.533 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B O   1 
ATOM   1807 C CB  . PHE B 2 121 ? 15.031  95.395  -64.915 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CB  1 
ATOM   1808 C CG  . PHE B 2 121 ? 13.773  95.020  -64.070 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CG  1 
ATOM   1809 C CD1 . PHE B 2 121 ? 13.731  93.846  -63.346 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CD1 1 
ATOM   1810 C CD2 . PHE B 2 121 ? 12.650  95.835  -64.060 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CD2 1 
ATOM   1811 C CE1 . PHE B 2 121 ? 12.612  93.474  -62.648 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CE1 1 
ATOM   1812 C CE2 . PHE B 2 121 ? 11.490  95.513  -63.325 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CE2 1 
ATOM   1813 C CZ  . PHE B 2 121 ? 11.449  94.340  -62.621 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 121 PHE B CZ  1 
ATOM   1814 N N   . ASP B 2 122 ? 16.012  96.696  -67.433 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 122 ASP B N   1 
ATOM   1815 C CA  . ASP B 2 122 ? 17.021  97.532  -68.102 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 122 ASP B CA  1 
ATOM   1816 C C   . ASP B 2 122 ? 18.478  97.100  -67.971 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 122 ASP B C   1 
ATOM   1817 O O   . ASP B 2 122 ? 19.023  96.501  -68.922 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 122 ASP B O   1 
ATOM   1818 C CB  . ASP B 2 122 ? 16.832  98.948  -67.623 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 122 ASP B CB  1 
ATOM   1819 C CG  . ASP B 2 122 ? 15.368  99.286  -67.473 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 122 ASP B CG  1 
ATOM   1820 O OD1 . ASP B 2 122 ? 14.704  99.441  -68.516 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 122 ASP B OD1 1 
ATOM   1821 O OD2 . ASP B 2 122 ? 14.876  99.334  -66.319 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 122 ASP B OD2 1 
ATOM   1822 N N   . ASN B 2 123 ? 19.109  97.411  -66.826 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B N   1 
ATOM   1823 C CA  . ASN B 2 123 ? 20.581  97.164  -66.654 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CA  1 
ATOM   1824 C C   . ASN B 2 123 ? 20.949  96.369  -65.397 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B C   1 
ATOM   1825 O O   . ASN B 2 123 ? 21.938  96.646  -64.728 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B O   1 
ATOM   1826 C CB  . ASN B 2 123 ? 21.380  98.488  -66.751 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CB  1 
ATOM   1827 C CG  . ASN B 2 123 ? 20.858  99.394  -67.885 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B CG  1 
ATOM   1828 O OD1 . ASN B 2 123 ? 20.748  98.955  -69.059 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B OD1 1 
ATOM   1829 N ND2 . ASN B 2 123 ? 20.479  100.644 -67.525 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 123 ASN B ND2 1 
ATOM   1830 N N   . GLY B 2 124 ? 20.147  95.340  -65.127 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B N   1 
ATOM   1831 C CA  . GLY B 2 124 ? 20.142  94.651  -63.830 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B CA  1 
ATOM   1832 C C   . GLY B 2 124 ? 19.411  95.286  -62.633 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B C   1 
ATOM   1833 O O   . GLY B 2 124 ? 19.419  94.723  -61.534 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 124 GLY B O   1 
ATOM   1834 N N   . ASN B 2 125 ? 18.789  96.454  -62.805 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 125 ASN B N   1 
ATOM   1835 C CA  . ASN B 2 125 ? 17.963  97.006  -61.726 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 125 ASN B CA  1 
ATOM   1836 C C   . ASN B 2 125 ? 16.999  95.950  -61.192 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 125 ASN B C   1 
ATOM   1837 O O   . ASN B 2 125 ? 16.532  95.069  -61.946 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 125 ASN B O   1 
ATOM   1838 C CB  . ASN B 2 125 ? 17.196  98.203  -62.233 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 125 ASN B CB  1 
ATOM   1839 C CG  . ASN B 2 125 ? 18.067  99.117  -63.058 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 125 ASN B CG  1 
ATOM   1840 O OD1 . ASN B 2 125 ? 19.126  99.578  -62.604 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 125 ASN B OD1 1 
ATOM   1841 N ND2 . ASN B 2 125 ? 17.651  99.357  -64.282 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 125 ASN B ND2 1 
ATOM   1842 N N   . LEU B 2 126 ? 16.716  96.038  -59.894 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 126 LEU B N   1 
ATOM   1843 C CA  . LEU B 2 126 ? 15.776  95.134  -59.194 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CA  1 
ATOM   1844 C C   . LEU B 2 126 ? 14.576  95.936  -58.726 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 126 LEU B C   1 
ATOM   1845 O O   . LEU B 2 126 ? 14.705  97.120  -58.351 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 126 LEU B O   1 
ATOM   1846 C CB  . LEU B 2 126 ? 16.428  94.546  -57.965 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CB  1 
ATOM   1847 C CG  . LEU B 2 126 ? 17.691  93.714  -58.205 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CG  1 
ATOM   1848 C CD1 . LEU B 2 126 ? 18.909  94.566  -57.829 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CD1 1 
ATOM   1849 C CD2 . LEU B 2 126 ? 17.725  92.365  -57.395 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 126 LEU B CD2 1 
ATOM   1850 N N   . GLN B 2 127 ? 13.438  95.266  -58.681 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 127 GLN B N   1 
ATOM   1851 C CA  . GLN B 2 127 ? 12.162  95.869  -58.291 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CA  1 
ATOM   1852 C C   . GLN B 2 127 ? 11.867  95.662  -56.816 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 127 GLN B C   1 
ATOM   1853 O O   . GLN B 2 127 ? 12.310  94.690  -56.213 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 127 GLN B O   1 
ATOM   1854 C CB  . GLN B 2 127 ? 11.088  95.236  -59.159 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CB  1 
ATOM   1855 C CG  . GLN B 2 127 ? 9.693   95.720  -59.004 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CG  1 
ATOM   1856 C CD  . GLN B 2 127 ? 9.518   97.090  -59.486 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 127 GLN B CD  1 
ATOM   1857 O OE1 . GLN B 2 127 ? 9.931   97.432  -60.602 1.00 16.64  ? ? ? ? ? ? 127 GLN B OE1 1 
ATOM   1858 N NE2 . GLN B 2 127 ? 8.884   97.934  -58.638 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 127 GLN B NE2 1 
ATOM   1859 N N   . ASN B 2 128 ? 11.174  96.586  -56.197 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B N   1 
ATOM   1860 C CA  . ASN B 2 128 ? 10.876  96.414  -54.808 1.00 16.74  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CA  1 
ATOM   1861 C C   . ASN B 2 128 ? 9.400   96.250  -54.537 1.00 14.86  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B C   1 
ATOM   1862 O O   . ASN B 2 128 ? 8.579   96.911  -55.087 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B O   1 
ATOM   1863 C CB  . ASN B 2 128 ? 11.460  97.541  -54.027 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CB  1 
ATOM   1864 C CG  . ASN B 2 128 ? 12.946  97.437  -53.892 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B CG  1 
ATOM   1865 O OD1 . ASN B 2 128 ? 13.540  96.484  -53.243 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B OD1 1 
ATOM   1866 N ND2 . ASN B 2 128 ? 13.598  98.411  -54.478 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 128 ASN B ND2 1 
ATOM   1867 N N   . VAL B 2 129 ? 9.079   95.342  -53.647 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B N   1 
ATOM   1868 C CA  . VAL B 2 129 ? 7.672   94.996  -53.374 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CA  1 
ATOM   1869 C C   . VAL B 2 129 ? 7.427   95.137  -51.888 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B C   1 
ATOM   1870 O O   . VAL B 2 129 ? 8.068   94.511  -51.012 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B O   1 
ATOM   1871 C CB  . VAL B 2 129 ? 7.312   93.651  -53.890 1.00 11.86  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CB  1 
ATOM   1872 C CG1 . VAL B 2 129 ? 5.859   93.312  -53.630 1.00 13.98  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG1 1 
ATOM   1873 C CG2 . VAL B 2 129 ? 7.557   93.552  -55.345 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 129 VAL B CG2 1 
ATOM   1874 N N   . LEU B 2 130 ? 6.505   96.028  -51.600 1.00 12.53  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B N   1 
ATOM   1875 C CA  . LEU B 2 130 ? 6.116   96.238  -50.255 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CA  1 
ATOM   1876 C C   . LEU B 2 130 ? 5.396   95.053  -49.567 1.00 15.01  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B C   1 
ATOM   1877 O O   . LEU B 2 130 ? 4.605   94.357  -50.183 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B O   1 
ATOM   1878 C CB  . LEU B 2 130 ? 5.234   97.449  -50.208 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CB  1 
ATOM   1879 C CG  . LEU B 2 130 ? 4.670   97.861  -48.845 1.00 13.37  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CG  1 
ATOM   1880 C CD1 . LEU B 2 130 ? 5.718   98.086  -47.935 1.00 17.50  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD1 1 
ATOM   1881 C CD2 . LEU B 2 130 ? 3.956   99.214  -49.054 1.00 14.42  ? ? ? ? ? ? 130 LEU B CD2 1 
ATOM   1882 N N   . VAL B 2 131 ? 5.654   94.887  -48.273 1.00 15.72  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B N   1 
ATOM   1883 C CA  . VAL B 2 131 ? 4.900   93.944  -47.502 1.00 17.44  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CA  1 
ATOM   1884 C C   . VAL B 2 131 ? 4.422   94.588  -46.227 1.00 17.65  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B C   1 
ATOM   1885 O O   . VAL B 2 131 ? 5.232   94.875  -45.390 1.00 18.45  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B O   1 
ATOM   1886 C CB  . VAL B 2 131 ? 5.732   92.787  -47.129 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CB  1 
ATOM   1887 C CG1 . VAL B 2 131 ? 4.857   91.621  -46.696 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CG1 1 
ATOM   1888 C CG2 . VAL B 2 131 ? 6.479   92.304  -48.370 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 131 VAL B CG2 1 
ATOM   1889 N N   . ARG B 2 132 ? 3.096   94.764  -46.065 1.00 17.10  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B N   1 
ATOM   1890 C CA  . ARG B 2 132 ? 2.514   95.230  -44.837 1.00 16.49  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CA  1 
ATOM   1891 C C   . ARG B 2 132 ? 2.250   94.041  -43.951 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B C   1 
ATOM   1892 O O   . ARG B 2 132 ? 1.486   93.128  -44.288 1.00 17.66  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B O   1 
ATOM   1893 C CB  . ARG B 2 132 ? 1.233   96.053  -45.158 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CB  1 
ATOM   1894 C CG  . ARG B 2 132 ? 1.533   97.451  -45.817 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CG  1 
ATOM   1895 C CD  . ARG B 2 132 ? 0.175   98.171  -46.138 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CD  1 
ATOM   1896 N NE  . ARG B 2 132 ? 0.272   99.465  -46.820 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NE  1 
ATOM   1897 C CZ  . ARG B 2 132 ? 1.090   100.473 -46.477 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B CZ  1 
ATOM   1898 N NH1 . ARG B 2 132 ? 1.978   100.343 -45.482 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH1 1 
ATOM   1899 N NH2 . ARG B 2 132 ? 1.025   101.621 -47.167 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 132 ARG B NH2 1 
ATOM   1900 N N   . VAL B 2 133 ? 2.899   93.957  -42.793 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B N   1 
ATOM   1901 C CA  . VAL B 2 133 ? 2.578   92.864  -41.856 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CA  1 
ATOM   1902 C C   . VAL B 2 133 ? 1.515   93.263  -40.800 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B C   1 
ATOM   1903 O O   . VAL B 2 133 ? 1.548   94.406  -40.251 1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B O   1 
ATOM   1904 C CB  . VAL B 2 133 ? 3.822   92.297  -41.244 1.00 16.70  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CB  1 
ATOM   1905 C CG1 . VAL B 2 133 ? 3.556   90.928  -40.665 1.00 16.96  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CG1 1 
ATOM   1906 C CG2 . VAL B 2 133 ? 4.932   92.191  -42.356 1.00 16.40  ? ? ? ? ? ? 133 VAL B CG2 1 
ATOM   1907 N N   . TYR B 2 134 ? 0.524   92.392  -40.573 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B N   1 
ATOM   1908 C CA  . TYR B 2 134 ? -0.435  92.626  -39.494 1.00 14.39  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CA  1 
ATOM   1909 C C   . TYR B 2 134 ? -0.391  91.550  -38.377 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B C   1 
ATOM   1910 O O   . TYR B 2 134 ? -0.665  90.379  -38.641 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B O   1 
ATOM   1911 C CB  . TYR B 2 134 ? -1.813  92.708  -40.093 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CB  1 
ATOM   1912 C CG  . TYR B 2 134 ? -1.924  93.732  -41.220 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CG  1 
ATOM   1913 C CD1 . TYR B 2 134 ? -1.179  93.601  -42.391 1.00 13.80  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CD1 1 
ATOM   1914 C CD2 . TYR B 2 134 ? -2.725  94.806  -41.095 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CD2 1 
ATOM   1915 C CE1 . TYR B 2 134 ? -1.221  94.530  -43.377 1.00 12.88  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CE1 1 
ATOM   1916 C CE2 . TYR B 2 134 ? -2.824  95.757  -42.071 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CE2 1 
ATOM   1917 C CZ  . TYR B 2 134 ? -2.126  95.645  -43.251 1.00 15.95  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B CZ  1 
ATOM   1918 O OH  . TYR B 2 134 ? -2.229  96.681  -44.278 1.00 10.49  ? ? ? ? ? ? 134 TYR B OH  1 
ATOM   1919 N N   . GLU B 2 135 ? -0.109  91.959  -37.145 1.00 12.49  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B N   1 
ATOM   1920 C CA  . GLU B 2 135 ? -0.117  91.142  -35.939 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CA  1 
ATOM   1921 C C   . GLU B 2 135 ? -1.349  91.598  -35.210 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B C   1 
ATOM   1922 O O   . GLU B 2 135 ? -1.486  92.793  -34.824 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B O   1 
ATOM   1923 C CB  . GLU B 2 135 ? 1.158   91.467  -35.102 1.00 6.45   ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CB  1 
ATOM   1924 C CG  . GLU B 2 135 ? 2.327   91.503  -35.961 1.00 9.85   ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CG  1 
ATOM   1925 C CD  . GLU B 2 135 ? 3.631   91.477  -35.138 1.00 15.83  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B CD  1 
ATOM   1926 O OE1 . GLU B 2 135 ? 3.927   90.356  -34.611 1.00 17.06  ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE1 1 
ATOM   1927 O OE2 . GLU B 2 135 ? 4.251   92.551  -34.974 1.00 8.29   ? ? ? ? ? ? 135 GLU B OE2 1 
ATOM   1928 N N   . ASN B 2 136 ? -2.278  90.671  -35.064 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B N   1 
ATOM   1929 C CA  . ASN B 2 136 ? -3.520  90.942  -34.395 1.00 14.33  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CA  1 
ATOM   1930 C C   . ASN B 2 136 ? -4.244  92.175  -34.980 1.00 15.19  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B C   1 
ATOM   1931 O O   . ASN B 2 136 ? -4.798  92.970  -34.222 1.00 15.12  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B O   1 
ATOM   1932 C CB  . ASN B 2 136 ? -3.238  91.057  -32.887 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CB  1 
ATOM   1933 C CG  . ASN B 2 136 ? -2.793  89.706  -32.317 1.00 15.23  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B CG  1 
ATOM   1934 O OD1 . ASN B 2 136 ? -3.528  88.730  -32.438 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 136 ASN B OD1 1 
ATOM   1935 N ND2 . ASN B 2 136 ? -1.577  89.630  -31.783 1.00 8.97   ? ? ? ? ? ? 136 ASN B ND2 1 
ATOM   1936 N N   . LYS B 2 137 ? -4.207  92.305  -36.305 1.00 15.54  ? ? ? ? ? ? 137 LYS B N   1 
ATOM   1937 C CA  . LYS B 2 137 ? -4.813  93.461  -36.993 1.00 16.83  ? ? ? ? ? ? 137 LYS B CA  1 
ATOM   1938 C C   . LYS B 2 137 ? -4.002  94.796  -36.861 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 137 LYS B C   1 
ATOM   1939 O O   . LYS B 2 137 ? -4.584  95.859  -36.880 1.00 17.81  ? ? ? ? ? ? 137 LYS B O   1 
ATOM   1940 C CB  . LYS B 2 137 ? -6.211  93.705  -36.484 1.00 16.90  ? ? ? ? ? ? 137 LYS B CB  1 
ATOM   1941 C CG  . LYS B 2 137 ? -7.126  92.573  -36.869 1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 137 LYS B CG  1 
ATOM   1942 C CD  . LYS B 2 137 ? -8.365  92.709  -36.102 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 137 LYS B CD  1 
ATOM   1943 C CE  . LYS B 2 137 ? -9.354  91.606  -36.404 1.00 13.15  ? ? ? ? ? ? 137 LYS B CE  1 
ATOM   1944 N NZ  . LYS B 2 137 ? -9.922  91.819  -37.745 1.00 15.50  ? ? ? ? ? ? 137 LYS B NZ  1 
ATOM   1945 N N   . ARG B 2 138 ? -2.684  94.771  -36.745 1.00 16.45  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B N   1 
ATOM   1946 C CA  . ARG B 2 138 ? -2.027  96.073  -36.683 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B CA  1 
ATOM   1947 C C   . ARG B 2 138 ? -0.818  96.168  -37.593 1.00 15.22  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B C   1 
ATOM   1948 O O   . ARG B 2 138 ? -0.110  95.183  -37.825 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B O   1 
ATOM   1949 C CB  . ARG B 2 138 ? -1.701  96.347  -35.235 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B CB  1 
ATOM   1950 C CG  . ARG B 2 138 ? -2.889  96.118  -34.246 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B CG  1 
ATOM   1951 C CD  . ARG B 2 138 ? -2.777  97.008  -32.987 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B CD  1 
ATOM   1952 N NE  . ARG B 2 138 ? -3.823  96.655  -32.002 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B NE  1 
ATOM   1953 C CZ  . ARG B 2 138 ? -4.245  97.403  -31.003 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B CZ  1 
ATOM   1954 N NH1 . ARG B 2 138 ? -3.748  98.619  -30.789 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B NH1 1 
ATOM   1955 N NH2 . ARG B 2 138 ? -5.168  96.938  -30.191 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 138 ARG B NH2 1 
ATOM   1956 N N   . ASN B 2 139 ? -0.613  97.325  -38.231 1.00 14.96  ? ? ? ? ? ? 139 ASN B N   1 
ATOM   1957 C CA  . ASN B 2 139 ? 0.519   97.337  -39.218 1.00 12.56  ? ? ? ? ? ? 139 ASN B CA  1 
ATOM   1958 C C   . ASN B 2 139 ? 1.790   97.520  -38.443 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 139 ASN B C   1 
ATOM   1959 O O   . ASN B 2 139 ? 2.277   98.658  -38.204 1.00 12.06  ? ? ? ? ? ? 139 ASN B O   1 
ATOM   1960 C CB  . ASN B 2 139 ? 0.269   98.289  -40.419 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 139 ASN B CB  1 
ATOM   1961 C CG  . ASN B 2 139 ? 1.417   98.285  -41.448 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 139 ASN B CG  1 
ATOM   1962 O OD1 . ASN B 2 139 ? 1.525   99.198  -42.291 1.00 5.69   ? ? ? ? ? ? 139 ASN B OD1 1 
ATOM   1963 N ND2 . ASN B 2 139 ? 2.212   97.187  -41.462 1.00 8.79   ? ? ? ? ? ? 139 ASN B ND2 1 
ATOM   1964 N N   . THR B 2 140 ? 2.331   96.396  -37.975 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 140 THR B N   1 
ATOM   1965 C CA  . THR B 2 140 ? 3.434   96.455  -37.026 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 140 THR B CA  1 
ATOM   1966 C C   . THR B 2 140 ? 4.735   96.731  -37.764 1.00 10.78  ? ? ? ? ? ? 140 THR B C   1 
ATOM   1967 O O   . THR B 2 140 ? 5.424   97.718  -37.508 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 140 THR B O   1 
ATOM   1968 C CB  . THR B 2 140 ? 3.592   95.116  -36.234 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 140 THR B CB  1 
ATOM   1969 O OG1 . THR B 2 140 ? 3.922   94.053  -37.120 1.00 10.26  ? ? ? ? ? ? 140 THR B OG1 1 
ATOM   1970 C CG2 . THR B 2 140 ? 2.394   94.746  -35.594 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 140 THR B CG2 1 
ATOM   1971 N N   . ILE B 2 141 ? 4.992   95.880  -38.747 1.00 11.81  ? ? ? ? ? ? 141 ILE B N   1 
ATOM   1972 C CA  . ILE B 2 141 ? 6.255   95.790  -39.452 1.00 10.72  ? ? ? ? ? ? 141 ILE B CA  1 
ATOM   1973 C C   . ILE B 2 141 ? 5.875   95.830  -40.951 1.00 12.42  ? ? ? ? ? ? 141 ILE B C   1 
ATOM   1974 O O   . ILE B 2 141 ? 4.781   95.385  -41.355 1.00 7.30   ? ? ? ? ? ? 141 ILE B O   1 
ATOM   1975 C CB  . ILE B 2 141 ? 7.065   94.510  -39.006 1.00 11.91  ? ? ? ? ? ? 141 ILE B CB  1 
ATOM   1976 C CG1 . ILE B 2 141 ? 8.147   94.211  -40.039 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 141 ILE B CG1 1 
ATOM   1977 C CG2 . ILE B 2 141 ? 6.128   93.292  -38.739 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 141 ILE B CG2 1 
ATOM   1978 C CD1 . ILE B 2 141 ? 9.167   95.493  -40.257 1.00 3.62   ? ? ? ? ? ? 141 ILE B CD1 1 
ATOM   1979 N N   . SER B 2 142 ? 6.709   96.523  -41.742 1.00 14.48  ? ? ? ? ? ? 142 SER B N   1 
ATOM   1980 C CA  . SER B 2 142 ? 6.628   96.591  -43.249 1.00 13.70  ? ? ? ? ? ? 142 SER B CA  1 
ATOM   1981 C C   . SER B 2 142 ? 8.025   96.659  -43.904 1.00 13.12  ? ? ? ? ? ? 142 SER B C   1 
ATOM   1982 O O   . SER B 2 142 ? 8.828   97.511  -43.611 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 142 SER B O   1 
ATOM   1983 C CB  . SER B 2 142 ? 5.924   97.861  -43.653 1.00 15.53  ? ? ? ? ? ? 142 SER B CB  1 
ATOM   1984 O OG  . SER B 2 142 ? 4.702   98.005  -42.923 1.00 14.03  ? ? ? ? ? ? 142 SER B OG  1 
ATOM   1985 N N   . PHE B 2 143 ? 8.274   95.801  -44.875 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B N   1 
ATOM   1986 C CA  . PHE B 2 143 ? 9.587   95.706  -45.468 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CA  1 
ATOM   1987 C C   . PHE B 2 143 ? 9.326   95.531  -46.924 1.00 11.45  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B C   1 
ATOM   1988 O O   . PHE B 2 143 ? 8.239   95.761  -47.315 1.00 12.79  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B O   1 
ATOM   1989 C CB  . PHE B 2 143 ? 10.301  94.526  -44.890 1.00 10.71  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CB  1 
ATOM   1990 C CG  . PHE B 2 143 ? 9.560   93.219  -45.002 1.00 9.49   ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CG  1 
ATOM   1991 C CD1 . PHE B 2 143 ? 10.106  92.186  -45.648 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CD1 1 
ATOM   1992 C CD2 . PHE B 2 143 ? 8.331   93.022  -44.396 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CD2 1 
ATOM   1993 C CE1 . PHE B 2 143 ? 9.481   90.991  -45.773 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CE1 1 
ATOM   1994 C CE2 . PHE B 2 143 ? 7.697   91.820  -44.463 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CE2 1 
ATOM   1995 C CZ  . PHE B 2 143 ? 8.272   90.796  -45.184 1.00 14.91  ? ? ? ? ? ? 143 PHE B CZ  1 
ATOM   1996 N N   . GLU B 2 144 ? 10.294  95.092  -47.693 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B N   1 
ATOM   1997 C CA  . GLU B 2 144 ? 10.170  94.924  -49.116 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CA  1 
ATOM   1998 C C   . GLU B 2 144 ? 10.976  93.757  -49.637 1.00 15.25  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B C   1 
ATOM   1999 O O   . GLU B 2 144 ? 11.881  93.239  -49.002 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B O   1 
ATOM   2000 C CB  . GLU B 2 144 ? 10.675  96.141  -49.862 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CB  1 
ATOM   2001 C CG  . GLU B 2 144 ? 9.759   97.382  -49.850 1.00 16.61  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CG  1 
ATOM   2002 C CD  . GLU B 2 144 ? 10.582  98.650  -50.076 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CD  1 
ATOM   2003 O OE1 . GLU B 2 144 ? 10.004  99.734  -50.402 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE1 1 
ATOM   2004 O OE2 . GLU B 2 144 ? 11.836  98.527  -49.921 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE2 1 
ATOM   2005 N N   . VAL B 2 145 ? 10.655  93.342  -50.842 1.00 16.09  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B N   1 
ATOM   2006 C CA  . VAL B 2 145 ? 11.274  92.161  -51.363 1.00 16.73  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CA  1 
ATOM   2007 C C   . VAL B 2 145 ? 11.813  92.517  -52.690 1.00 16.25  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B C   1 
ATOM   2008 O O   . VAL B 2 145 ? 11.346  93.406  -53.306 1.00 17.89  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B O   1 
ATOM   2009 C CB  . VAL B 2 145 ? 10.275  91.022  -51.474 1.00 14.60  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CB  1 
ATOM   2010 C CG1 . VAL B 2 145 ? 9.897   90.667  -50.134 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG1 1 
ATOM   2011 C CG2 . VAL B 2 145 ? 8.988   91.435  -52.283 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 145 VAL B CG2 1 
ATOM   2012 N N   . GLN B 2 146 ? 12.814  91.803  -53.152 1.00 17.11  ? ? ? ? ? ? 146 GLN B N   1 
ATOM   2013 C CA  . GLN B 2 146 ? 13.408  92.204  -54.403 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 146 GLN B CA  1 
ATOM   2014 C C   . GLN B 2 146 ? 13.434  91.066  -55.360 1.00 14.76  ? ? ? ? ? ? 146 GLN B C   1 
ATOM   2015 O O   . GLN B 2 146 ? 13.734  89.925  -54.991 1.00 12.62  ? ? ? ? ? ? 146 GLN B O   1 
ATOM   2016 C CB  . GLN B 2 146 ? 14.852  92.695  -54.164 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 146 GLN B CB  1 
ATOM   2017 C CG  . GLN B 2 146 ? 14.915  93.883  -53.203 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 146 GLN B CG  1 
ATOM   2018 C CD  . GLN B 2 146 ? 16.273  94.492  -53.179 1.00 18.50  ? ? ? ? ? ? 146 GLN B CD  1 
ATOM   2019 O OE1 . GLN B 2 146 ? 17.342  93.781  -53.079 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 146 GLN B OE1 1 
ATOM   2020 N NE2 . GLN B 2 146 ? 16.291  95.800  -53.332 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 146 GLN B NE2 1 
ATOM   2021 N N   . THR B 2 147 ? 13.218  91.384  -56.629 1.00 14.53  ? ? ? ? ? ? 147 THR B N   1 
ATOM   2022 C CA  . THR B 2 147 ? 13.246  90.289  -57.663 1.00 12.61  ? ? ? ? ? ? 147 THR B CA  1 
ATOM   2023 C C   . THR B 2 147 ? 13.786  90.853  -59.005 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 147 THR B C   1 
ATOM   2024 O O   . THR B 2 147 ? 13.910  92.079  -59.168 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 147 THR B O   1 
ATOM   2025 C CB  . THR B 2 147 ? 11.877  89.794  -57.949 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 147 THR B CB  1 
ATOM   2026 O OG1 . THR B 2 147 ? 11.982  88.639  -58.863 1.00 11.61  ? ? ? ? ? ? 147 THR B OG1 1 
ATOM   2027 C CG2 . THR B 2 147 ? 11.081  90.946  -58.616 1.00 5.83   ? ? ? ? ? ? 147 THR B CG2 1 
ATOM   2028 N N   . ASP B 2 148 ? 14.115  89.978  -59.937 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 148 ASP B N   1 
ATOM   2029 C CA  . ASP B 2 148 ? 14.563  90.373  -61.257 1.00 10.48  ? ? ? ? ? ? 148 ASP B CA  1 
ATOM   2030 C C   . ASP B 2 148 ? 13.474  90.219  -62.298 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 148 ASP B C   1 
ATOM   2031 O O   . ASP B 2 148 ? 13.622  90.804  -63.393 1.00 12.41  ? ? ? ? ? ? 148 ASP B O   1 
ATOM   2032 C CB  . ASP B 2 148 ? 15.841  89.592  -61.685 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 148 ASP B CB  1 
ATOM   2033 C CG  . ASP B 2 148 ? 15.558  88.075  -61.807 1.00 11.48  ? ? ? ? ? ? 148 ASP B CG  1 
ATOM   2034 O OD1 . ASP B 2 148 ? 16.421  87.265  -62.192 1.00 4.81   ? ? ? ? ? ? 148 ASP B OD1 1 
ATOM   2035 O OD2 . ASP B 2 148 ? 14.466  87.683  -61.423 1.00 7.10   ? ? ? ? ? ? 148 ASP B OD2 1 
ATOM   2036 N N   . LYS B 2 149 ? 12.332  89.534  -61.997 1.00 11.88  ? ? ? ? ? ? 149 LYS B N   1 
ATOM   2037 C CA  . LYS B 2 149 ? 11.258  89.381  -62.974 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CA  1 
ATOM   2038 C C   . LYS B 2 149 ? 10.382  90.661  -63.193 1.00 11.09  ? ? ? ? ? ? 149 LYS B C   1 
ATOM   2039 O O   . LYS B 2 149 ? 10.161  91.470  -62.235 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 149 LYS B O   1 
ATOM   2040 C CB  . LYS B 2 149 ? 10.389  88.174  -62.594 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CB  1 
ATOM   2041 C CG  . LYS B 2 149 ? 11.188  87.045  -61.819 1.00 7.50   ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CG  1 
ATOM   2042 C CD  . LYS B 2 149 ? 12.368  86.532  -62.637 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CD  1 
ATOM   2043 C CE  . LYS B 2 149 ? 12.881  85.112  -62.243 1.00 3.24   ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CE  1 
ATOM   2044 N NZ  . LYS B 2 149 ? 13.152  84.927  -60.827 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 149 LYS B NZ  1 
ATOM   2045 N N   . LYS B 2 150 ? 9.764   90.813  -64.379 1.00 10.58  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B N   1 
ATOM   2046 C CA  . LYS B 2 150 ? 8.923   92.106  -64.677 1.00 9.53   ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CA  1 
ATOM   2047 C C   . LYS B 2 150 ? 7.539   91.632  -64.457 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B C   1 
ATOM   2048 O O   . LYS B 2 150 ? 6.500   92.418  -64.529 1.00 10.14  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B O   1 
ATOM   2049 C CB  . LYS B 2 150 ? 9.052   92.532  -66.136 1.00 4.52   ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CB  1 
ATOM   2050 C CG  . LYS B 2 150 ? 8.851   94.008  -66.451 1.00 13.20  ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CG  1 
ATOM   2051 C CD  . LYS B 2 150 ? 9.400   94.300  -67.839 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CD  1 
ATOM   2052 C CE  . LYS B 2 150 ? 10.997  94.288  -67.822 1.00 4.98   ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CE  1 
ATOM   2053 N NZ  . LYS B 2 150 ? 11.424  94.556  -69.223 1.00 4.30   ? ? ? ? ? ? 150 LYS B NZ  1 
ATOM   2054 N N   . SER B 2 151 ? 7.503   90.300  -64.323 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 151 SER B N   1 
ATOM   2055 C CA  . SER B 2 151 ? 6.316   89.645  -63.928 1.00 10.30  ? ? ? ? ? ? 151 SER B CA  1 
ATOM   2056 C C   . SER B 2 151 ? 6.768   88.289  -63.338 1.00 11.72  ? ? ? ? ? ? 151 SER B C   1 
ATOM   2057 O O   . SER B 2 151 ? 7.337   87.448  -64.084 1.00 8.10   ? ? ? ? ? ? 151 SER B O   1 
ATOM   2058 C CB  . SER B 2 151 ? 5.377   89.450  -65.116 1.00 10.96  ? ? ? ? ? ? 151 SER B CB  1 
ATOM   2059 O OG  . SER B 2 151 ? 4.585   88.212  -64.909 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 151 SER B OG  1 
ATOM   2060 N N   . VAL B 2 152 ? 6.455   88.057  -62.037 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B N   1 
ATOM   2061 C CA  . VAL B 2 152 ? 7.048   86.941  -61.284 1.00 9.74   ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CA  1 
ATOM   2062 C C   . VAL B 2 152 ? 6.031   86.059  -60.641 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B C   1 
ATOM   2063 O O   . VAL B 2 152 ? 4.885   86.505  -60.445 1.00 6.61   ? ? ? ? ? ? 152 VAL B O   1 
ATOM   2064 C CB  . VAL B 2 152 ? 7.801   87.481  -60.116 1.00 9.35   ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CB  1 
ATOM   2065 C CG1 . VAL B 2 152 ? 6.878   88.376  -59.353 1.00 11.35  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG1 1 
ATOM   2066 C CG2 . VAL B 2 152 ? 8.253   86.384  -59.300 1.00 13.03  ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG2 1 
ATOM   2067 N N   . THR B 2 153 ? 6.510   84.848  -60.248 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 153 THR B N   1 
ATOM   2068 C CA  . THR B 2 153 ? 5.698   83.768  -59.709 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 153 THR B CA  1 
ATOM   2069 C C   . THR B 2 153 ? 5.340   84.185  -58.299 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 153 THR B C   1 
ATOM   2070 O O   . THR B 2 153 ? 6.251   84.416  -57.503 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 153 THR B O   1 
ATOM   2071 C CB  . THR B 2 153 ? 6.433   82.432  -59.655 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 153 THR B CB  1 
ATOM   2072 O OG1 . THR B 2 153 ? 7.814   82.597  -59.311 1.00 11.34  ? ? ? ? ? ? 153 THR B OG1 1 
ATOM   2073 C CG2 . THR B 2 153 ? 6.466   81.805  -60.952 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 153 THR B CG2 1 
ATOM   2074 N N   . ALA B 2 154 ? 4.019   84.290  -57.955 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B N   1 
ATOM   2075 C CA  . ALA B 2 154 ? 3.649   84.533  -56.565 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CA  1 
ATOM   2076 C C   . ALA B 2 154 ? 4.533   83.702  -55.618 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B C   1 
ATOM   2077 O O   . ALA B 2 154 ? 4.940   84.181  -54.553 1.00 12.36  ? ? ? ? ? ? 154 ALA B O   1 
ATOM   2078 C CB  . ALA B 2 154 ? 2.205   84.209  -56.320 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 154 ALA B CB  1 
ATOM   2079 N N   . GLN B 2 155 ? 4.785   82.440  -55.964 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 155 GLN B N   1 
ATOM   2080 C CA  . GLN B 2 155 ? 5.619   81.588  -55.156 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 155 GLN B CA  1 
ATOM   2081 C C   . GLN B 2 155 ? 6.899   82.299  -54.858 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 155 GLN B C   1 
ATOM   2082 O O   . GLN B 2 155 ? 7.191   82.525  -53.686 1.00 12.77  ? ? ? ? ? ? 155 GLN B O   1 
ATOM   2083 C CB  . GLN B 2 155 ? 5.908   80.251  -55.863 1.00 11.22  ? ? ? ? ? ? 155 GLN B CB  1 
ATOM   2084 C CG  . GLN B 2 155 ? 6.855   79.389  -55.121 1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 155 GLN B CG  1 
ATOM   2085 C CD  . GLN B 2 155 ? 6.851   78.024  -55.598 1.00 12.25  ? ? ? ? ? ? 155 GLN B CD  1 
ATOM   2086 O OE1 . GLN B 2 155 ? 7.563   77.137  -55.072 1.00 14.74  ? ? ? ? ? ? 155 GLN B OE1 1 
ATOM   2087 N NE2 . GLN B 2 155 ? 6.021   77.785  -56.576 1.00 12.35  ? ? ? ? ? ? 155 GLN B NE2 1 
ATOM   2088 N N   . GLU B 2 156 ? 7.640   82.714  -55.879 1.00 12.68  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B N   1 
ATOM   2089 C CA  . GLU B 2 156 ? 8.891   83.439  -55.654 1.00 11.50  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CA  1 
ATOM   2090 C C   . GLU B 2 156 ? 8.637   84.443  -54.618 1.00 10.38  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B C   1 
ATOM   2091 O O   . GLU B 2 156 ? 9.384   84.522  -53.634 1.00 12.43  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B O   1 
ATOM   2092 C CB  . GLU B 2 156 ? 9.405   84.209  -56.862 1.00 11.73  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CB  1 
ATOM   2093 C CG  . GLU B 2 156 ? 10.798  84.824  -56.532 1.00 10.22  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CG  1 
ATOM   2094 C CD  . GLU B 2 156 ? 11.506  85.410  -57.710 1.00 10.70  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CD  1 
ATOM   2095 O OE1 . GLU B 2 156 ? 12.296  86.337  -57.499 1.00 10.68  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE1 1 
ATOM   2096 O OE2 . GLU B 2 156 ? 11.198  85.056  -58.862 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE2 1 
ATOM   2097 N N   . LEU B 2 157 ? 7.605   85.247  -54.803 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 157 LEU B N   1 
ATOM   2098 C CA  . LEU B 2 157 ? 7.452   86.402  -53.926 1.00 6.92   ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CA  1 
ATOM   2099 C C   . LEU B 2 157 ? 7.151   85.981  -52.523 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 157 LEU B C   1 
ATOM   2100 O O   . LEU B 2 157 ? 7.821   86.443  -51.555 1.00 7.71   ? ? ? ? ? ? 157 LEU B O   1 
ATOM   2101 C CB  . LEU B 2 157 ? 6.296   87.275  -54.392 1.00 7.19   ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CB  1 
ATOM   2102 C CG  . LEU B 2 157 ? 6.432   88.273  -55.528 1.00 4.70   ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CG  1 
ATOM   2103 C CD1 . LEU B 2 157 ? 5.233   89.109  -55.484 1.00 9.57   ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD1 1 
ATOM   2104 C CD2 . LEU B 2 157 ? 7.750   89.060  -55.364 1.00 2.23   ? ? ? ? ? ? 157 LEU B CD2 1 
ATOM   2105 N N   . ASP B 2 158 ? 6.125   85.108  -52.393 1.00 6.81   ? ? ? ? ? ? 158 ASP B N   1 
ATOM   2106 C CA  . ASP B 2 158 ? 5.819   84.524  -51.116 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 158 ASP B CA  1 
ATOM   2107 C C   . ASP B 2 158 ? 7.054   84.005  -50.379 1.00 9.19   ? ? ? ? ? ? 158 ASP B C   1 
ATOM   2108 O O   . ASP B 2 158 ? 7.252   84.374  -49.231 1.00 8.82   ? ? ? ? ? ? 158 ASP B O   1 
ATOM   2109 C CB  . ASP B 2 158 ? 4.784   83.418  -51.365 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 158 ASP B CB  1 
ATOM   2110 C CG  . ASP B 2 158 ? 4.422   82.679  -50.145 1.00 16.30  ? ? ? ? ? ? 158 ASP B CG  1 
ATOM   2111 O OD1 . ASP B 2 158 ? 3.748   83.262  -49.219 1.00 14.32  ? ? ? ? ? ? 158 ASP B OD1 1 
ATOM   2112 O OD2 . ASP B 2 158 ? 4.880   81.525  -50.123 1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 158 ASP B OD2 1 
ATOM   2113 N N   . ILE B 2 159 ? 7.863   83.122  -51.007 1.00 9.30   ? ? ? ? ? ? 159 ILE B N   1 
ATOM   2114 C CA  . ILE B 2 159 ? 8.998   82.477  -50.346 1.00 8.37   ? ? ? ? ? ? 159 ILE B CA  1 
ATOM   2115 C C   . ILE B 2 159 ? 9.803   83.588  -49.644 1.00 10.33  ? ? ? ? ? ? 159 ILE B C   1 
ATOM   2116 O O   . ILE B 2 159 ? 9.997   83.623  -48.443 1.00 7.57   ? ? ? ? ? ? 159 ILE B O   1 
ATOM   2117 C CB  . ILE B 2 159 ? 9.929   81.735  -51.351 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 159 ILE B CB  1 
ATOM   2118 C CG1 . ILE B 2 159 ? 9.363   80.388  -51.909 1.00 7.96   ? ? ? ? ? ? 159 ILE B CG1 1 
ATOM   2119 C CG2 . ILE B 2 159 ? 11.177  81.314  -50.633 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 159 ILE B CG2 1 
ATOM   2120 C CD1 . ILE B 2 159 ? 7.844   80.183  -51.454 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 159 ILE B CD1 1 
ATOM   2121 N N   . LYS B 2 160 ? 10.165  84.572  -50.452 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B N   1 
ATOM   2122 C CA  . LYS B 2 160 ? 11.039  85.659  -50.114 1.00 11.64  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CA  1 
ATOM   2123 C C   . LYS B 2 160 ? 10.470  86.359  -48.872 1.00 11.98  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B C   1 
ATOM   2124 O O   . LYS B 2 160 ? 11.216  86.627  -47.920 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B O   1 
ATOM   2125 C CB  . LYS B 2 160 ? 11.194  86.610  -51.340 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CB  1 
ATOM   2126 C CG  . LYS B 2 160 ? 12.181  86.122  -52.431 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CG  1 
ATOM   2127 C CD  . LYS B 2 160 ? 12.580  87.203  -53.487 1.00 11.23  ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CD  1 
ATOM   2128 C CE  . LYS B 2 160 ? 13.616  86.635  -54.541 1.00 9.99   ? ? ? ? ? ? 160 LYS B CE  1 
ATOM   2129 N NZ  . LYS B 2 160 ? 14.115  87.376  -55.820 1.00 5.35   ? ? ? ? ? ? 160 LYS B NZ  1 
ATOM   2130 N N   . ALA B 2 161 ? 9.146   86.534  -48.838 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B N   1 
ATOM   2131 C CA  . ALA B 2 161 ? 8.426   87.120  -47.715 1.00 11.13  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CA  1 
ATOM   2132 C C   . ALA B 2 161 ? 8.716   86.295  -46.441 1.00 11.55  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B C   1 
ATOM   2133 O O   . ALA B 2 161 ? 9.305   86.799  -45.452 1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 161 ALA B O   1 
ATOM   2134 C CB  . ALA B 2 161 ? 6.886   87.065  -48.056 1.00 12.32  ? ? ? ? ? ? 161 ALA B CB  1 
ATOM   2135 N N   . ARG B 2 162 ? 8.197   85.055  -46.442 1.00 11.54  ? ? ? ? ? ? 162 ARG B N   1 
ATOM   2136 C CA  . ARG B 2 162 ? 8.422   84.079  -45.400 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 162 ARG B CA  1 
ATOM   2137 C C   . ARG B 2 162 ? 9.892   83.993  -44.978 1.00 9.42   ? ? ? ? ? ? 162 ARG B C   1 
ATOM   2138 O O   . ARG B 2 162 ? 10.168  84.068  -43.811 1.00 10.61  ? ? ? ? ? ? 162 ARG B O   1 
ATOM   2139 C CB  . ARG B 2 162 ? 7.896   82.740  -45.885 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 162 ARG B CB  1 
ATOM   2140 C CG  . ARG B 2 162 ? 6.352   82.681  -45.804 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 162 ARG B CG  1 
ATOM   2141 C CD  . ARG B 2 162 ? 5.850   81.273  -46.220 1.00 10.66  ? ? ? ? ? ? 162 ARG B CD  1 
ATOM   2142 N NE  . ARG B 2 162 ? 4.394   81.194  -46.520 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 162 ARG B NE  1 
ATOM   2143 C CZ  . ARG B 2 162 ? 3.785   80.040  -46.788 1.00 9.56   ? ? ? ? ? ? 162 ARG B CZ  1 
ATOM   2144 N NH1 . ARG B 2 162 ? 4.494   78.951  -46.798 1.00 8.33   ? ? ? ? ? ? 162 ARG B NH1 1 
ATOM   2145 N NH2 . ARG B 2 162 ? 2.508   79.945  -47.064 1.00 10.35  ? ? ? ? ? ? 162 ARG B NH2 1 
ATOM   2146 N N   . ASN B 2 163 ? 10.835  83.795  -45.876 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 163 ASN B N   1 
ATOM   2147 C CA  . ASN B 2 163 ? 12.235  83.716  -45.525 1.00 12.67  ? ? ? ? ? ? 163 ASN B CA  1 
ATOM   2148 C C   . ASN B 2 163 ? 12.604  84.864  -44.587 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 163 ASN B C   1 
ATOM   2149 O O   . ASN B 2 163 ? 13.316  84.622  -43.558 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 163 ASN B O   1 
ATOM   2150 C CB  . ASN B 2 163 ? 13.070  83.786  -46.788 1.00 14.36  ? ? ? ? ? ? 163 ASN B CB  1 
ATOM   2151 C CG  . ASN B 2 163 ? 14.512  83.980  -46.551 1.00 14.15  ? ? ? ? ? ? 163 ASN B CG  1 
ATOM   2152 O OD1 . ASN B 2 163 ? 15.211  83.055  -46.280 1.00 11.96  ? ? ? ? ? ? 163 ASN B OD1 1 
ATOM   2153 N ND2 . ASN B 2 163 ? 15.004  85.206  -46.822 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 163 ASN B ND2 1 
ATOM   2154 N N   . PHE B 2 164 ? 12.080  86.093  -44.849 1.00 15.44  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B N   1 
ATOM   2155 C CA  . PHE B 2 164 ? 12.399  87.286  -44.019 1.00 15.88  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CA  1 
ATOM   2156 C C   . PHE B 2 164 ? 11.749  87.102  -42.681 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B C   1 
ATOM   2157 O O   . PHE B 2 164 ? 12.455  87.126  -41.657 1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B O   1 
ATOM   2158 C CB  . PHE B 2 164 ? 11.861  88.609  -44.588 1.00 17.00  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CB  1 
ATOM   2159 C CG  . PHE B 2 164 ? 12.462  89.877  -43.968 1.00 14.90  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CG  1 
ATOM   2160 C CD1 . PHE B 2 164 ? 13.725  90.325  -44.338 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CD1 1 
ATOM   2161 C CD2 . PHE B 2 164 ? 11.668  90.727  -43.203 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CD2 1 
ATOM   2162 C CE1 . PHE B 2 164 ? 14.224  91.559  -43.866 1.00 13.87  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CE1 1 
ATOM   2163 C CE2 . PHE B 2 164 ? 12.157  91.868  -42.730 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CE2 1 
ATOM   2164 C CZ  . PHE B 2 164 ? 13.479  92.294  -43.064 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 164 PHE B CZ  1 
ATOM   2165 N N   . LEU B 2 165 ? 10.410  86.953  -42.669 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B N   1 
ATOM   2166 C CA  . LEU B 2 165 ? 9.702   86.666  -41.401 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CA  1 
ATOM   2167 C C   . LEU B 2 165 ? 10.424  85.562  -40.539 1.00 13.06  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B C   1 
ATOM   2168 O O   . LEU B 2 165 ? 10.520  85.713  -39.307 1.00 11.08  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B O   1 
ATOM   2169 C CB  . LEU B 2 165 ? 8.245   86.377  -41.674 1.00 13.17  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CB  1 
ATOM   2170 C CG  . LEU B 2 165 ? 7.361   87.729  -41.740 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CG  1 
ATOM   2171 C CD1 . LEU B 2 165 ? 8.178   89.013  -41.878 1.00 11.78  ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD1 1 
ATOM   2172 C CD2 . LEU B 2 165 ? 6.474   87.628  -42.851 1.00 6.61   ? ? ? ? ? ? 165 LEU B CD2 1 
ATOM   2173 N N   . ILE B 2 166 ? 10.884  84.469  -41.152 1.00 11.42  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B N   1 
ATOM   2174 C CA  . ILE B 2 166 ? 11.692  83.493  -40.416 1.00 11.67  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CA  1 
ATOM   2175 C C   . ILE B 2 166 ? 12.885  84.313  -39.938 1.00 10.13  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B C   1 
ATOM   2176 O O   . ILE B 2 166 ? 13.040  84.607  -38.744 1.00 10.32  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B O   1 
ATOM   2177 C CB  . ILE B 2 166 ? 12.252  82.345  -41.291 1.00 11.20  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CB  1 
ATOM   2178 C CG1 . ILE B 2 166 ? 11.249  81.284  -41.675 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CG1 1 
ATOM   2179 C CG2 . ILE B 2 166 ? 13.248  81.641  -40.507 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CG2 1 
ATOM   2180 C CD1 . ILE B 2 166 ? 9.884   81.831  -42.041 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 166 ILE B CD1 1 
ATOM   2181 N N   . ASN B 2 167 ? 13.770  84.714  -40.837 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B N   1 
ATOM   2182 C CA  . ASN B 2 167 ? 14.978  85.474  -40.340 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B CA  1 
ATOM   2183 C C   . ASN B 2 167 ? 14.829  86.695  -39.391 1.00 12.90  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B C   1 
ATOM   2184 O O   . ASN B 2 167 ? 15.831  87.273  -38.896 1.00 13.51  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B O   1 
ATOM   2185 C CB  . ASN B 2 167 ? 15.834  85.843  -41.520 1.00 14.78  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B CB  1 
ATOM   2186 C CG  . ASN B 2 167 ? 16.375  84.558  -42.230 1.00 19.05  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B CG  1 
ATOM   2187 O OD1 . ASN B 2 167 ? 15.645  83.560  -42.347 1.00 14.46  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B OD1 1 
ATOM   2188 N ND2 . ASN B 2 167 ? 17.676  84.566  -42.610 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 167 ASN B ND2 1 
ATOM   2189 N N   . LYS B 2 168 ? 13.615  87.148  -39.125 1.00 11.26  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B N   1 
ATOM   2190 C CA  . LYS B 2 168 ? 13.500  88.395  -38.258 1.00 11.77  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CA  1 
ATOM   2191 C C   . LYS B 2 168 ? 12.337  88.450  -37.256 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B C   1 
ATOM   2192 O O   . LYS B 2 168 ? 12.322  89.311  -36.316 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B O   1 
ATOM   2193 C CB  . LYS B 2 168 ? 13.505  89.680  -39.095 1.00 9.20   ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CB  1 
ATOM   2194 C CG  . LYS B 2 168 ? 14.681  89.812  -40.078 1.00 10.37  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CG  1 
ATOM   2195 C CD  . LYS B 2 168 ? 15.794  90.757  -39.535 1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CD  1 
ATOM   2196 C CE  . LYS B 2 168 ? 17.213  90.346  -40.138 1.00 15.79  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B CE  1 
ATOM   2197 N NZ  . LYS B 2 168 ? 17.281  88.821  -40.091 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 168 LYS B NZ  1 
ATOM   2198 N N   . LYS B 2 169 ? 11.339  87.613  -37.467 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 169 LYS B N   1 
ATOM   2199 C CA  . LYS B 2 169 ? 10.094  87.567  -36.613 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CA  1 
ATOM   2200 C C   . LYS B 2 169 ? 9.630   86.120  -36.246 1.00 13.48  ? ? ? ? ? ? 169 LYS B C   1 
ATOM   2201 O O   . LYS B 2 169 ? 8.418   85.868  -35.965 1.00 10.89  ? ? ? ? ? ? 169 LYS B O   1 
ATOM   2202 C CB  . LYS B 2 169 ? 8.916   88.327  -37.262 1.00 13.42  ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CB  1 
ATOM   2203 C CG  . LYS B 2 169 ? 8.749   89.804  -36.680 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CG  1 
ATOM   2204 C CD  . LYS B 2 169 ? 7.947   89.896  -35.456 1.00 14.89  ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CD  1 
ATOM   2205 C CE  . LYS B 2 169 ? 7.454   91.335  -35.199 1.00 16.37  ? ? ? ? ? ? 169 LYS B CE  1 
ATOM   2206 N NZ  . LYS B 2 169 ? 6.425   91.315  -34.085 1.00 15.63  ? ? ? ? ? ? 169 LYS B NZ  1 
ATOM   2207 N N   . ASN B 2 170 ? 10.593  85.201  -36.191 1.00 12.08  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B N   1 
ATOM   2208 C CA  . ASN B 2 170 ? 10.322  83.812  -35.828 1.00 12.48  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CA  1 
ATOM   2209 C C   . ASN B 2 170 ? 9.004   83.244  -36.324 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B C   1 
ATOM   2210 O O   . ASN B 2 170 ? 8.240   82.589  -35.537 1.00 14.21  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B O   1 
ATOM   2211 C CB  . ASN B 2 170 ? 10.468  83.548  -34.334 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CB  1 
ATOM   2212 C CG  . ASN B 2 170 ? 11.920  83.693  -33.827 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B CG  1 
ATOM   2213 O OD1 . ASN B 2 170 ? 12.516  84.844  -33.851 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B OD1 1 
ATOM   2214 N ND2 . ASN B 2 170 ? 12.530  82.540  -33.361 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 170 ASN B ND2 1 
ATOM   2215 N N   . LEU B 2 171 ? 8.770   83.362  -37.618 1.00 12.00  ? ? ? ? ? ? 171 LEU B N   1 
ATOM   2216 C CA  . LEU B 2 171 ? 7.446   82.934  -38.152 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CA  1 
ATOM   2217 C C   . LEU B 2 171 ? 7.249   81.443  -37.909 1.00 12.54  ? ? ? ? ? ? 171 LEU B C   1 
ATOM   2218 O O   . LEU B 2 171 ? 6.137   81.008  -37.725 1.00 12.15  ? ? ? ? ? ? 171 LEU B O   1 
ATOM   2219 C CB  . LEU B 2 171 ? 7.261   83.317  -39.637 1.00 13.40  ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CB  1 
ATOM   2220 C CG  . LEU B 2 171 ? 6.274   82.567  -40.512 1.00 14.34  ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CG  1 
ATOM   2221 C CD1 . LEU B 2 171 ? 4.844   83.009  -40.145 1.00 7.49   ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CD1 1 
ATOM   2222 C CD2 . LEU B 2 171 ? 6.735   82.999  -41.949 1.00 8.00   ? ? ? ? ? ? 171 LEU B CD2 1 
ATOM   2223 N N   . TYR B 2 172 ? 8.341   80.728  -37.855 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 172 TYR B N   1 
ATOM   2224 C CA  . TYR B 2 172 ? 8.365   79.256  -37.737 1.00 11.68  ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CA  1 
ATOM   2225 C C   . TYR B 2 172 ? 9.645   79.034  -36.906 1.00 12.20  ? ? ? ? ? ? 172 TYR B C   1 
ATOM   2226 O O   . TYR B 2 172 ? 10.677  79.740  -37.096 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 172 TYR B O   1 
ATOM   2227 C CB  . TYR B 2 172 ? 8.570   78.541  -39.088 1.00 11.85  ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CB  1 
ATOM   2228 C CG  . TYR B 2 172 ? 7.468   78.762  -40.131 1.00 9.76   ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CG  1 
ATOM   2229 C CD1 . TYR B 2 172 ? 7.741   79.149  -41.451 1.00 7.06   ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CD1 1 
ATOM   2230 C CD2 . TYR B 2 172 ? 6.145   78.621  -39.779 1.00 10.34  ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CD2 1 
ATOM   2231 C CE1 . TYR B 2 172 ? 6.648   79.451  -42.338 1.00 9.66   ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CE1 1 
ATOM   2232 C CE2 . TYR B 2 172 ? 5.073   78.813  -40.713 1.00 4.52   ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CE2 1 
ATOM   2233 C CZ  . TYR B 2 172 ? 5.331   79.239  -41.922 1.00 7.82   ? ? ? ? ? ? 172 TYR B CZ  1 
ATOM   2234 O OH  . TYR B 2 172 ? 4.253   79.404  -42.710 1.00 8.43   ? ? ? ? ? ? 172 TYR B OH  1 
ATOM   2235 N N   . GLU B 2 173 ? 9.500   78.171  -35.925 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   1 
ATOM   2236 C CA  . GLU B 2 173 ? 10.576  77.696  -35.098 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  1 
ATOM   2237 C C   . GLU B 2 173 ? 10.569  76.151  -35.102 1.00 8.85   ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   1 
ATOM   2238 O O   . GLU B 2 173 ? 9.491   75.561  -35.281 1.00 8.01   ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   1 
ATOM   2239 C CB  . GLU B 2 173 ? 10.446  78.222  -33.678 1.00 10.73  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  1 
ATOM   2240 C CG  . GLU B 2 173 ? 11.265  79.448  -33.450 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  1 
ATOM   2241 C CD  . GLU B 2 173 ? 11.168  80.039  -32.022 1.00 15.69  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  1 
ATOM   2242 O OE1 . GLU B 2 173 ? 10.013  80.268  -31.509 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 1 
ATOM   2243 O OE2 . GLU B 2 173 ? 12.274  80.389  -31.525 1.00 12.51  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 1 
ATOM   2244 N N   . PHE B 2 174 ? 11.758  75.549  -34.925 1.00 6.15   ? ? ? ? ? ? 174 PHE B N   1 
ATOM   2245 C CA  . PHE B 2 174 ? 11.932  74.151  -34.929 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 174 PHE B CA  1 
ATOM   2246 C C   . PHE B 2 174 ? 10.870  73.308  -34.207 1.00 9.68   ? ? ? ? ? ? 174 PHE B C   1 
ATOM   2247 O O   . PHE B 2 174 ? 10.626  72.209  -34.646 1.00 9.78   ? ? ? ? ? ? 174 PHE B O   1 
ATOM   2248 C CB  . PHE B 2 174 ? 13.303  73.732  -34.570 1.00 7.52   ? ? ? ? ? ? 174 PHE B CB  1 
ATOM   2249 C CG  . PHE B 2 174 ? 13.510  72.266  -34.568 1.00 5.79   ? ? ? ? ? ? 174 PHE B CG  1 
ATOM   2250 C CD1 . PHE B 2 174 ? 14.065  71.623  -35.663 1.00 14.25  ? ? ? ? ? ? 174 PHE B CD1 1 
ATOM   2251 C CD2 . PHE B 2 174 ? 13.263  71.536  -33.446 1.00 9.44   ? ? ? ? ? ? 174 PHE B CD2 1 
ATOM   2252 C CE1 . PHE B 2 174 ? 14.391  70.235  -35.653 1.00 10.77  ? ? ? ? ? ? 174 PHE B CE1 1 
ATOM   2253 C CE2 . PHE B 2 174 ? 13.485  70.101  -33.390 1.00 10.57  ? ? ? ? ? ? 174 PHE B CE2 1 
ATOM   2254 C CZ  . PHE B 2 174 ? 14.040  69.450  -34.497 1.00 12.18  ? ? ? ? ? ? 174 PHE B CZ  1 
ATOM   2255 N N   . ASN B 2 175 ? 10.204  73.806  -33.170 1.00 12.47  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B N   1 
ATOM   2256 C CA  . ASN B 2 175 ? 9.083   73.005  -32.528 1.00 13.00  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CA  1 
ATOM   2257 C C   . ASN B 2 175 ? 7.697   73.473  -32.777 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B C   1 
ATOM   2258 O O   . ASN B 2 175 ? 6.675   72.740  -32.556 1.00 16.51  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B O   1 
ATOM   2259 C CB  . ASN B 2 175 ? 9.316   72.909  -31.030 1.00 12.93  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CB  1 
ATOM   2260 C CG  . ASN B 2 175 ? 10.835  72.902  -30.648 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B CG  1 
ATOM   2261 O OD1 . ASN B 2 175 ? 11.562  73.894  -30.895 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B OD1 1 
ATOM   2262 N ND2 . ASN B 2 175 ? 11.309  71.787  -30.048 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 175 ASN B ND2 1 
ATOM   2263 N N   . SER B 2 176 ? 7.597   74.751  -33.083 1.00 12.74  ? ? ? ? ? ? 176 SER B N   1 
ATOM   2264 C CA  . SER B 2 176 ? 6.358   75.376  -33.393 1.00 12.21  ? ? ? ? ? ? 176 SER B CA  1 
ATOM   2265 C C   . SER B 2 176 ? 6.504   76.858  -33.733 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 176 SER B C   1 
ATOM   2266 O O   . SER B 2 176 ? 7.577   77.313  -34.215 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 176 SER B O   1 
ATOM   2267 C CB  . SER B 2 176 ? 5.358   75.164  -32.278 1.00 14.14  ? ? ? ? ? ? 176 SER B CB  1 
ATOM   2268 O OG  . SER B 2 176 ? 4.137   75.662  -32.658 1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 176 SER B OG  1 
ATOM   2269 N N   . SER B 2 177 ? 5.427   77.594  -33.519 1.00 10.45  ? ? ? ? ? ? 177 SER B N   1 
ATOM   2270 C CA  . SER B 2 177 ? 5.393   79.010  -33.915 1.00 12.73  ? ? ? ? ? ? 177 SER B CA  1 
ATOM   2271 C C   . SER B 2 177 ? 4.541   79.885  -32.965 1.00 12.63  ? ? ? ? ? ? 177 SER B C   1 
ATOM   2272 O O   . SER B 2 177 ? 3.448   79.464  -32.507 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 177 SER B O   1 
ATOM   2273 C CB  . SER B 2 177 ? 4.833   79.114  -35.350 1.00 12.31  ? ? ? ? ? ? 177 SER B CB  1 
ATOM   2274 O OG  . SER B 2 177 ? 5.052   80.370  -35.936 1.00 11.70  ? ? ? ? ? ? 177 SER B OG  1 
ATOM   2275 N N   . PRO B 2 178 ? 5.080   81.076  -32.644 1.00 12.02  ? ? ? ? ? ? 178 PRO B N   1 
ATOM   2276 C CA  . PRO B 2 178 ? 4.547   82.091  -31.802 1.00 9.04   ? ? ? ? ? ? 178 PRO B CA  1 
ATOM   2277 C C   . PRO B 2 178 ? 3.199   82.494  -32.270 1.00 8.64   ? ? ? ? ? ? 178 PRO B C   1 
ATOM   2278 O O   . PRO B 2 178 ? 2.496   83.197  -31.526 1.00 10.15  ? ? ? ? ? ? 178 PRO B O   1 
ATOM   2279 C CB  . PRO B 2 178 ? 5.504   83.279  -32.044 1.00 6.82   ? ? ? ? ? ? 178 PRO B CB  1 
ATOM   2280 C CG  . PRO B 2 178 ? 6.732   82.693  -32.542 1.00 10.75  ? ? ? ? ? ? 178 PRO B CG  1 
ATOM   2281 C CD  . PRO B 2 178 ? 6.362   81.497  -33.266 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 178 PRO B CD  1 
ATOM   2282 N N   . TYR B 2 179 ? 2.828   82.127  -33.485 1.00 8.35   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B N   1 
ATOM   2283 C CA  . TYR B 2 179 ? 1.535   82.531  -34.083 1.00 7.55   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B CA  1 
ATOM   2284 C C   . TYR B 2 179 ? 0.545   81.338  -34.147 1.00 9.22   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B C   1 
ATOM   2285 O O   . TYR B 2 179 ? 0.978   80.119  -34.091 1.00 7.45   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B O   1 
ATOM   2286 C CB  . TYR B 2 179 ? 1.749   83.185  -35.439 1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B CB  1 
ATOM   2287 C CG  . TYR B 2 179 ? 2.835   84.308  -35.407 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B CG  1 
ATOM   2288 C CD1 . TYR B 2 179 ? 4.125   84.015  -35.696 1.00 4.63   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B CD1 1 
ATOM   2289 C CD2 . TYR B 2 179 ? 2.489   85.691  -35.052 1.00 5.68   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B CD2 1 
ATOM   2290 C CE1 . TYR B 2 179 ? 5.148   85.040  -35.661 1.00 9.84   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B CE1 1 
ATOM   2291 C CE2 . TYR B 2 179 ? 3.437   86.672  -35.060 1.00 10.92  ? ? ? ? ? ? 179 TYR B CE2 1 
ATOM   2292 C CZ  . TYR B 2 179 ? 4.731   86.347  -35.363 1.00 7.69   ? ? ? ? ? ? 179 TYR B CZ  1 
ATOM   2293 O OH  . TYR B 2 179 ? 5.601   87.296  -35.362 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 179 TYR B OH  1 
ATOM   2294 N N   . GLU B 2 180 ? -0.758  81.659  -34.154 1.00 7.58   ? ? ? ? ? ? 180 GLU B N   1 
ATOM   2295 C CA  . GLU B 2 180 ? -1.771  80.611  -34.103 1.00 8.20   ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CA  1 
ATOM   2296 C C   . GLU B 2 180 ? -2.225  80.392  -35.524 1.00 9.69   ? ? ? ? ? ? 180 GLU B C   1 
ATOM   2297 O O   . GLU B 2 180 ? -2.495  79.213  -35.937 1.00 12.55  ? ? ? ? ? ? 180 GLU B O   1 
ATOM   2298 C CB  . GLU B 2 180 ? -2.968  81.073  -33.226 1.00 9.88   ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CB  1 
ATOM   2299 C CG  . GLU B 2 180 ? -4.214  80.055  -33.074 1.00 7.74   ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CG  1 
ATOM   2300 C CD  . GLU B 2 180 ? -3.815  78.698  -32.652 1.00 14.00  ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CD  1 
ATOM   2301 O OE1 . GLU B 2 180 ? -4.718  77.859  -32.381 1.00 13.19  ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE1 1 
ATOM   2302 O OE2 . GLU B 2 180 ? -2.594  78.441  -32.539 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE2 1 
ATOM   2303 N N   . THR B 2 181 ? -2.340  81.495  -36.291 1.00 7.35   ? ? ? ? ? ? 181 THR B N   1 
ATOM   2304 C CA  . THR B 2 181 ? -2.758  81.443  -37.668 1.00 5.80   ? ? ? ? ? ? 181 THR B CA  1 
ATOM   2305 C C   . THR B 2 181 ? -2.063  82.479  -38.501 1.00 8.40   ? ? ? ? ? ? 181 THR B C   1 
ATOM   2306 O O   . THR B 2 181 ? -1.553  83.505  -37.992 1.00 8.91   ? ? ? ? ? ? 181 THR B O   1 
ATOM   2307 C CB  . THR B 2 181 ? -4.217  81.805  -37.857 1.00 6.75   ? ? ? ? ? ? 181 THR B CB  1 
ATOM   2308 O OG1 . THR B 2 181 ? -4.375  83.227  -37.709 1.00 3.57   ? ? ? ? ? ? 181 THR B OG1 1 
ATOM   2309 C CG2 . THR B 2 181 ? -5.036  81.183  -36.781 1.00 9.08   ? ? ? ? ? ? 181 THR B CG2 1 
ATOM   2310 N N   . GLY B 2 182 ? -2.142  82.311  -39.822 1.00 10.56  ? ? ? ? ? ? 182 GLY B N   1 
ATOM   2311 C CA  . GLY B 2 182 ? -1.544  83.286  -40.758 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 182 GLY B CA  1 
ATOM   2312 C C   . GLY B 2 182 ? -1.610  82.947  -42.226 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 182 GLY B C   1 
ATOM   2313 O O   . GLY B 2 182 ? -1.493  81.779  -42.637 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 182 GLY B O   1 
ATOM   2314 N N   . TYR B 2 183 ? -1.868  83.965  -43.020 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 183 TYR B N   1 
ATOM   2315 C CA  . TYR B 2 183 ? -2.120  83.795  -44.454 1.00 9.89   ? ? ? ? ? ? 183 TYR B CA  1 
ATOM   2316 C C   . TYR B 2 183 ? -1.543  84.942  -45.226 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 183 TYR B C   1 
ATOM   2317 O O   . TYR B 2 183 ? -1.530  86.077  -44.750 1.00 9.83   ? ? ? ? ? ? 183 TYR B O   1 
ATOM   2318 C CB  . TYR B 2 183 ? -3.624  83.631  -44.720 1.00 9.39   ? ? ? ? ? ? 183 TYR B CB  1 
ATOM   2319 C CG  . TYR B 2 183 ? -4.399  84.770  -44.286 1.00 8.52   ? ? ? ? ? ? 183 TYR B CG  1 
ATOM   2320 C CD1 . TYR B 2 183 ? -4.479  85.875  -45.086 1.00 11.80  ? ? ? ? ? ? 183 TYR B CD1 1 
ATOM   2321 C CD2 . TYR B 2 183 ? -5.080  84.771  -43.095 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 183 TYR B CD2 1 
ATOM   2322 C CE1 . TYR B 2 183 ? -5.115  86.953  -44.720 1.00 6.52   ? ? ? ? ? ? 183 TYR B CE1 1 
ATOM   2323 C CE2 . TYR B 2 183 ? -5.779  85.899  -42.704 1.00 12.75  ? ? ? ? ? ? 183 TYR B CE2 1 
ATOM   2324 C CZ  . TYR B 2 183 ? -5.731  87.021  -43.535 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 183 TYR B CZ  1 
ATOM   2325 O OH  . TYR B 2 183 ? -6.374  88.211  -43.253 1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 183 TYR B OH  1 
ATOM   2326 N N   . ILE B 2 184 ? -1.031  84.654  -46.405 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 184 ILE B N   1 
ATOM   2327 C CA  . ILE B 2 184 ? -0.388  85.700  -47.205 1.00 10.65  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CA  1 
ATOM   2328 C C   . ILE B 2 184 ? -1.317  86.012  -48.368 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B C   1 
ATOM   2329 O O   . ILE B 2 184 ? -1.555  85.121  -49.199 1.00 11.43  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B O   1 
ATOM   2330 C CB  . ILE B 2 184 ? 1.035   85.376  -47.623 1.00 9.55   ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CB  1 
ATOM   2331 C CG1 . ILE B 2 184 ? 1.540   86.523  -48.481 1.00 11.59  ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG1 1 
ATOM   2332 C CG2 . ILE B 2 184 ? 1.133   84.079  -48.420 1.00 7.45   ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CG2 1 
ATOM   2333 C CD1 . ILE B 2 184 ? 3.055   86.502  -48.734 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 184 ILE B CD1 1 
ATOM   2334 N N   . LYS B 2 185 ? -1.922  87.214  -48.352 1.00 11.47  ? ? ? ? ? ? 185 LYS B N   1 
ATOM   2335 C CA  . LYS B 2 185 ? -2.835  87.668  -49.404 1.00 10.17  ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CA  1 
ATOM   2336 C C   . LYS B 2 185 ? -2.159  88.672  -50.310 1.00 10.31  ? ? ? ? ? ? 185 LYS B C   1 
ATOM   2337 O O   . LYS B 2 185 ? -1.532  89.563  -49.758 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 185 LYS B O   1 
ATOM   2338 C CB  . LYS B 2 185 ? -4.051  88.357  -48.798 1.00 9.79   ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CB  1 
ATOM   2339 C CG  . LYS B 2 185 ? -4.768  89.267  -49.747 1.00 6.30   ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CG  1 
ATOM   2340 C CD  . LYS B 2 185 ? -5.563  90.327  -48.982 1.00 10.91  ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CD  1 
ATOM   2341 C CE  . LYS B 2 185 ? -6.862  89.796  -48.284 1.00 7.86   ? ? ? ? ? ? 185 LYS B CE  1 
ATOM   2342 N NZ  . LYS B 2 185 ? -7.989  89.703  -49.318 1.00 5.30   ? ? ? ? ? ? 185 LYS B NZ  1 
ATOM   2343 N N   . PHE B 2 186 ? -2.414  88.522  -51.635 1.00 9.12   ? ? ? ? ? ? 186 PHE B N   1 
ATOM   2344 C CA  . PHE B 2 186 ? -1.964  89.335  -52.784 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CA  1 
ATOM   2345 C C   . PHE B 2 186 ? -3.098  90.156  -53.455 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B C   1 
ATOM   2346 O O   . PHE B 2 186 ? -4.298  89.748  -53.549 1.00 10.76  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B O   1 
ATOM   2347 C CB  . PHE B 2 186 ? -1.213  88.516  -53.906 1.00 9.75   ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CB  1 
ATOM   2348 C CG  . PHE B 2 186 ? 0.022   87.762  -53.438 1.00 9.80   ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CG  1 
ATOM   2349 C CD1 . PHE B 2 186 ? -0.134  86.622  -52.682 1.00 11.65  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CD1 1 
ATOM   2350 C CD2 . PHE B 2 186 ? 1.306   88.160  -53.817 1.00 3.11   ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CD2 1 
ATOM   2351 C CE1 . PHE B 2 186 ? 0.994   85.877  -52.255 1.00 16.27  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CE1 1 
ATOM   2352 C CE2 . PHE B 2 186 ? 2.389   87.450  -53.410 1.00 15.26  ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CE2 1 
ATOM   2353 C CZ  . PHE B 2 186 ? 2.244   86.292  -52.600 1.00 6.63   ? ? ? ? ? ? 186 PHE B CZ  1 
ATOM   2354 N N   . ILE B 2 187 ? -2.700  91.335  -53.942 1.00 11.90  ? ? ? ? ? ? 187 ILE B N   1 
ATOM   2355 C CA  . ILE B 2 187 ? -3.582  92.250  -54.580 1.00 12.57  ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CA  1 
ATOM   2356 C C   . ILE B 2 187 ? -3.041  92.600  -55.941 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 187 ILE B C   1 
ATOM   2357 O O   . ILE B 2 187 ? -1.846  93.039  -56.077 1.00 16.42  ? ? ? ? ? ? 187 ILE B O   1 
ATOM   2358 C CB  . ILE B 2 187 ? -3.715  93.431  -53.735 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CB  1 
ATOM   2359 C CG1 . ILE B 2 187 ? -4.226  93.007  -52.311 1.00 16.00  ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG1 1 
ATOM   2360 C CG2 . ILE B 2 187 ? -4.758  94.386  -54.373 1.00 15.42  ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CG2 1 
ATOM   2361 C CD1 . ILE B 2 187 ? -4.528  94.141  -51.308 1.00 10.51  ? ? ? ? ? ? 187 ILE B CD1 1 
ATOM   2362 N N   . GLU B 2 188 ? -3.836  92.355  -56.982 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 188 GLU B N   1 
ATOM   2363 C CA  . GLU B 2 188 ? -3.408  92.707  -58.334 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 188 GLU B CA  1 
ATOM   2364 C C   . GLU B 2 188 ? -4.027  94.071  -58.816 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 188 GLU B C   1 
ATOM   2365 O O   . GLU B 2 188 ? -5.206  94.374  -58.606 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 188 GLU B O   1 
ATOM   2366 C CB  . GLU B 2 188 ? -3.804  91.576  -59.273 1.00 17.01  ? ? ? ? ? ? 188 GLU B CB  1 
ATOM   2367 C CG  . GLU B 2 188 ? -2.806  90.476  -59.373 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 188 GLU B CG  1 
ATOM   2368 C CD  . GLU B 2 188 ? -3.221  89.365  -60.378 1.00 13.05  ? ? ? ? ? ? 188 GLU B CD  1 
ATOM   2369 O OE1 . GLU B 2 188 ? -4.321  88.737  -60.229 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 188 GLU B OE1 1 
ATOM   2370 O OE2 . GLU B 2 188 ? -2.443  89.176  -61.327 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 188 GLU B OE2 1 
ATOM   2371 N N   . ASN B 2 189 ? -3.182  94.892  -59.418 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 189 ASN B N   1 
ATOM   2372 C CA  . ASN B 2 189 ? -3.527  96.195  -59.949 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 189 ASN B CA  1 
ATOM   2373 C C   . ASN B 2 189 ? -4.976  96.278  -60.436 1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 189 ASN B C   1 
ATOM   2374 O O   . ASN B 2 189 ? -5.691  97.232  -60.105 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 189 ASN B O   1 
ATOM   2375 C CB  . ASN B 2 189 ? -2.462  96.539  -61.019 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 189 ASN B CB  1 
ATOM   2376 C CG  . ASN B 2 189 ? -2.371  97.982  -61.313 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 189 ASN B CG  1 
ATOM   2377 O OD1 . ASN B 2 189 ? -1.446  98.399  -62.053 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 189 ASN B OD1 1 
ATOM   2378 N ND2 . ASN B 2 189 ? -3.348  98.783  -60.807 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 189 ASN B ND2 1 
ATOM   2379 N N   . ASN B 2 190 ? -5.448  95.201  -61.065 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 190 ASN B N   1 
ATOM   2380 C CA  . ASN B 2 190 ? -6.825  95.098  -61.558 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 190 ASN B CA  1 
ATOM   2381 C C   . ASN B 2 190 ? -7.914  95.023  -60.459 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 190 ASN B C   1 
ATOM   2382 O O   . ASN B 2 190 ? -9.077  95.542  -60.629 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 190 ASN B O   1 
ATOM   2383 C CB  . ASN B 2 190 ? -6.974  93.922  -62.575 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 190 ASN B CB  1 
ATOM   2384 C CG  . ASN B 2 190 ? -6.899  92.603  -61.943 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 190 ASN B CG  1 
ATOM   2385 O OD1 . ASN B 2 190 ? -7.526  92.379  -60.912 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 190 ASN B OD1 1 
ATOM   2386 N ND2 . ASN B 2 190 ? -6.111  91.662  -62.565 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 190 ASN B ND2 1 
ATOM   2387 N N   . GLY B 2 191 ? -7.535  94.384  -59.353 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B N   1 
ATOM   2388 C CA  . GLY B 2 191 ? -8.432  94.063  -58.212 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B CA  1 
ATOM   2389 C C   . GLY B 2 191 ? -8.493  92.564  -57.899 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B C   1 
ATOM   2390 O O   . GLY B 2 191 ? -9.385  92.085  -57.250 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 191 GLY B O   1 
ATOM   2391 N N   . ASN B 2 192 ? -7.533  91.811  -58.346 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 192 ASN B N   1 
ATOM   2392 C CA  . ASN B 2 192 ? -7.634  90.412  -58.000 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 192 ASN B CA  1 
ATOM   2393 C C   . ASN B 2 192 ? -6.888  90.259  -56.722 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 192 ASN B C   1 
ATOM   2394 O O   . ASN B 2 192 ? -5.828  90.871  -56.502 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 192 ASN B O   1 
ATOM   2395 C CB  . ASN B 2 192 ? -7.213  89.485  -59.140 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 192 ASN B CB  1 
ATOM   2396 C CG  . ASN B 2 192 ? -7.340  88.019  -58.780 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 192 ASN B CG  1 
ATOM   2397 O OD1 . ASN B 2 192 ? -8.445  87.499  -58.582 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 192 ASN B OD1 1 
ATOM   2398 N ND2 . ASN B 2 192 ? -6.202  87.341  -58.688 1.00 15.99  ? ? ? ? ? ? 192 ASN B ND2 1 
ATOM   2399 N N   . THR B 2 193 ? -7.516  89.556  -55.813 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 193 THR B N   1 
ATOM   2400 C CA  . THR B 2 193 ? -6.939  89.344  -54.528 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 193 THR B CA  1 
ATOM   2401 C C   . THR B 2 193 ? -7.088  87.890  -54.172 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 193 THR B C   1 
ATOM   2402 O O   . THR B 2 193 ? -8.237  87.347  -54.187 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 193 THR B O   1 
ATOM   2403 C CB  . THR B 2 193 ? -7.653  90.154  -53.441 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 193 THR B CB  1 
ATOM   2404 O OG1 . THR B 2 193 ? -9.071  89.922  -53.495 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 193 THR B OG1 1 
ATOM   2405 C CG2 . THR B 2 193 ? -7.330  91.673  -53.524 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 193 THR B CG2 1 
ATOM   2406 N N   . PHE B 2 194 ? -5.977  87.264  -53.775 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B N   1 
ATOM   2407 C CA  . PHE B 2 194 ? -6.001  85.844  -53.397 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CA  1 
ATOM   2408 C C   . PHE B 2 194 ? -5.067  85.592  -52.208 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B C   1 
ATOM   2409 O O   . PHE B 2 194 ? -4.134  86.334  -51.997 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B O   1 
ATOM   2410 C CB  . PHE B 2 194 ? -5.628  84.944  -54.586 1.00 17.29  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CB  1 
ATOM   2411 C CG  . PHE B 2 194 ? -4.247  85.218  -55.194 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CG  1 
ATOM   2412 C CD1 . PHE B 2 194 ? -3.169  84.380  -54.924 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CD1 1 
ATOM   2413 C CD2 . PHE B 2 194 ? -4.047  86.286  -56.084 1.00 13.96  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CD2 1 
ATOM   2414 C CE1 . PHE B 2 194 ? -1.951  84.623  -55.515 1.00 11.06  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CE1 1 
ATOM   2415 C CE2 . PHE B 2 194 ? -2.787  86.529  -56.635 1.00 12.71  ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CE2 1 
ATOM   2416 C CZ  . PHE B 2 194 ? -1.763  85.671  -56.366 1.00 8.39   ? ? ? ? ? ? 194 PHE B CZ  1 
ATOM   2417 N N   . TRP B 2 195 ? -5.338  84.619  -51.381 1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B N   1 
ATOM   2418 C CA  . TRP B 2 195 ? -4.539  84.404  -50.150 1.00 16.18  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CA  1 
ATOM   2419 C C   . TRP B 2 195 ? -4.153  82.918  -50.037 1.00 15.37  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B C   1 
ATOM   2420 O O   . TRP B 2 195 ? -4.823  82.064  -50.592 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B O   1 
ATOM   2421 C CB  . TRP B 2 195 ? -5.301  84.892  -48.904 1.00 15.52  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CB  1 
ATOM   2422 C CG  . TRP B 2 195 ? -6.663  84.153  -48.565 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CG  1 
ATOM   2423 C CD1 . TRP B 2 195 ? -7.938  84.485  -48.996 1.00 16.11  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CD1 1 
ATOM   2424 C CD2 . TRP B 2 195 ? -6.810  83.005  -47.748 1.00 13.94  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CD2 1 
ATOM   2425 N NE1 . TRP B 2 195 ? -8.883  83.587  -48.487 1.00 12.09  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B NE1 1 
ATOM   2426 C CE2 . TRP B 2 195 ? -8.210  82.663  -47.730 1.00 11.99  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CE2 1 
ATOM   2427 C CE3 . TRP B 2 195 ? -5.912  82.179  -47.097 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CE3 1 
ATOM   2428 C CZ2 . TRP B 2 195 ? -8.672  81.627  -47.067 1.00 11.51  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CZ2 1 
ATOM   2429 C CZ3 . TRP B 2 195 ? -6.395  81.122  -46.421 1.00 17.58  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CZ3 1 
ATOM   2430 C CH2 . TRP B 2 195 ? -7.790  80.877  -46.369 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 195 TRP B CH2 1 
ATOM   2431 N N   . TYR B 2 196 ? -3.187  82.614  -49.215 1.00 14.57  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B N   1 
ATOM   2432 C CA  . TYR B 2 196 ? -2.660  81.260  -49.076 1.00 12.19  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CA  1 
ATOM   2433 C C   . TYR B 2 196 ? -2.391  81.016  -47.588 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B C   1 
ATOM   2434 O O   . TYR B 2 196 ? -1.703  81.832  -46.938 1.00 13.23  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B O   1 
ATOM   2435 C CB  . TYR B 2 196 ? -1.325  81.064  -49.838 1.00 12.78  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CB  1 
ATOM   2436 C CG  . TYR B 2 196 ? -1.362  81.122  -51.385 1.00 11.28  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CG  1 
ATOM   2437 C CD1 . TYR B 2 196 ? -0.232  81.508  -52.105 1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CD1 1 
ATOM   2438 C CD2 . TYR B 2 196 ? -2.517  80.777  -52.105 1.00 10.80  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CD2 1 
ATOM   2439 C CE1 . TYR B 2 196 ? -0.243  81.564  -53.451 1.00 9.77   ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CE1 1 
ATOM   2440 C CE2 . TYR B 2 196 ? -2.571  80.869  -53.487 1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CE2 1 
ATOM   2441 C CZ  . TYR B 2 196 ? -1.388  81.261  -54.156 1.00 14.65  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B CZ  1 
ATOM   2442 O OH  . TYR B 2 196 ? -1.393  81.334  -55.542 1.00 12.98  ? ? ? ? ? ? 196 TYR B OH  1 
ATOM   2443 N N   . ASP B 2 197 ? -2.894  79.903  -47.033 1.00 11.14  ? ? ? ? ? ? 197 ASP B N   1 
ATOM   2444 C CA  . ASP B 2 197 ? -2.708  79.655  -45.619 1.00 11.60  ? ? ? ? ? ? 197 ASP B CA  1 
ATOM   2445 C C   . ASP B 2 197 ? -1.246  79.357  -45.326 1.00 11.07  ? ? ? ? ? ? 197 ASP B C   1 
ATOM   2446 O O   . ASP B 2 197 ? -0.588  78.761  -46.133 1.00 12.24  ? ? ? ? ? ? 197 ASP B O   1 
ATOM   2447 C CB  . ASP B 2 197 ? -3.616  78.517  -45.132 1.00 10.08  ? ? ? ? ? ? 197 ASP B CB  1 
ATOM   2448 C CG  . ASP B 2 197 ? -3.393  78.176  -43.664 1.00 14.64  ? ? ? ? ? ? 197 ASP B CG  1 
ATOM   2449 O OD1 . ASP B 2 197 ? -2.209  78.129  -43.204 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 197 ASP B OD1 1 
ATOM   2450 O OD2 . ASP B 2 197 ? -4.376  77.867  -42.955 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 197 ASP B OD2 1 
ATOM   2451 N N   . MET B 2 198 ? -0.742  79.757  -44.170 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 198 MET B N   1 
ATOM   2452 C CA  . MET B 2 198 ? 0.727   79.527  -43.850 1.00 11.16  ? ? ? ? ? ? 198 MET B CA  1 
ATOM   2453 C C   . MET B 2 198 ? 0.926   78.434  -42.884 1.00 11.82  ? ? ? ? ? ? 198 MET B C   1 
ATOM   2454 O O   . MET B 2 198 ? 2.065   77.960  -42.729 1.00 9.95   ? ? ? ? ? ? 198 MET B O   1 
ATOM   2455 C CB  . MET B 2 198 ? 1.388   80.779  -43.383 1.00 7.16   ? ? ? ? ? ? 198 MET B CB  1 
ATOM   2456 C CG  . MET B 2 198 ? 0.996   81.883  -44.351 1.00 8.30   ? ? ? ? ? ? 198 MET B CG  1 
ATOM   2457 S SD  . MET B 2 198 ? 1.492   83.513  -43.744 1.00 9.06   ? ? ? ? ? ? 198 MET B SD  1 
ATOM   2458 C CE  . MET B 2 198 ? 3.287   83.563  -43.783 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 198 MET B CE  1 
ATOM   2459 N N   . MET B 2 199 ? -0.184  78.031  -42.249 1.00 12.91  ? ? ? ? ? ? 199 MET B N   1 
ATOM   2460 C CA  . MET B 2 199 ? -0.064  77.067  -41.224 1.00 15.02  ? ? ? ? ? ? 199 MET B CA  1 
ATOM   2461 C C   . MET B 2 199 ? -0.478  75.681  -41.652 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 199 MET B C   1 
ATOM   2462 O O   . MET B 2 199 ? -1.454  75.492  -42.412 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 199 MET B O   1 
ATOM   2463 C CB  . MET B 2 199 ? -0.720  77.528  -39.935 1.00 13.49  ? ? ? ? ? ? 199 MET B CB  1 
ATOM   2464 C CG  . MET B 2 199 ? -0.201  78.796  -39.427 1.00 11.97  ? ? ? ? ? ? 199 MET B CG  1 
ATOM   2465 S SD  . MET B 2 199 ? 1.350   78.591  -38.589 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 199 MET B SD  1 
ATOM   2466 C CE  . MET B 2 199 ? 1.680   80.312  -38.301 1.00 8.73   ? ? ? ? ? ? 199 MET B CE  1 
ATOM   2467 N N   . PRO B 2 200 ? 0.288   74.679  -41.195 1.00 17.16  ? ? ? ? ? ? 200 PRO B N   1 
ATOM   2468 C CA  . PRO B 2 200 ? 0.032   73.273  -41.338 1.00 16.01  ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CA  1 
ATOM   2469 C C   . PRO B 2 200 ? -1.377  72.760  -41.071 1.00 17.27  ? ? ? ? ? ? 200 PRO B C   1 
ATOM   2470 O O   . PRO B 2 200 ? -2.319  73.473  -40.633 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 200 PRO B O   1 
ATOM   2471 C CB  . PRO B 2 200 ? 1.001   72.626  -40.355 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CB  1 
ATOM   2472 C CG  . PRO B 2 200 ? 2.214   73.558  -40.387 1.00 14.67  ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CG  1 
ATOM   2473 C CD  . PRO B 2 200 ? 1.551   74.971  -40.464 1.00 17.02  ? ? ? ? ? ? 200 PRO B CD  1 
ATOM   2474 N N   . ALA B 2 201 ? -1.540  71.493  -41.378 1.00 15.58  ? ? ? ? ? ? 201 ALA B N   1 
ATOM   2475 C CA  . ALA B 2 201 ? -2.863  70.939  -41.396 1.00 17.17  ? ? ? ? ? ? 201 ALA B CA  1 
ATOM   2476 C C   . ALA B 2 201 ? -3.114  70.473  -39.966 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 201 ALA B C   1 
ATOM   2477 O O   . ALA B 2 201 ? -2.181  69.919  -39.361 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 201 ALA B O   1 
ATOM   2478 C CB  . ALA B 2 201 ? -2.815  69.737  -42.273 1.00 17.09  ? ? ? ? ? ? 201 ALA B CB  1 
ATOM   2479 N N   . PRO B 2 202 ? -4.355  70.567  -39.454 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 202 PRO B N   1 
ATOM   2480 C CA  . PRO B 2 202 ? -4.566  70.282  -38.124 1.00 16.02  ? ? ? ? ? ? 202 PRO B CA  1 
ATOM   2481 C C   . PRO B 2 202 ? -4.383  68.790  -37.988 1.00 16.82  ? ? ? ? ? ? 202 PRO B C   1 
ATOM   2482 O O   . PRO B 2 202 ? -5.291  68.064  -38.297 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 202 PRO B O   1 
ATOM   2483 C CB  . PRO B 2 202 ? -6.027  70.705  -37.918 1.00 12.96  ? ? ? ? ? ? 202 PRO B CB  1 
ATOM   2484 C CG  . PRO B 2 202 ? -6.672  70.356  -39.075 1.00 13.52  ? ? ? ? ? ? 202 PRO B CG  1 
ATOM   2485 C CD  . PRO B 2 202 ? -5.649  70.868  -40.091 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 202 PRO B CD  1 
ATOM   2486 N N   . GLY B 2 203 ? -3.168  68.355  -37.621 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B N   1 
ATOM   2487 C CA  . GLY B 2 203 ? -2.881  66.987  -37.126 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B CA  1 
ATOM   2488 C C   . GLY B 2 203 ? -1.470  66.626  -36.655 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B C   1 
ATOM   2489 O O   . GLY B 2 203 ? -0.637  67.490  -36.252 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 203 GLY B O   1 
ATOM   2490 N N   . ASP B 2 204 ? -1.169  65.332  -36.660 1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 204 ASP B N   1 
ATOM   2491 C CA  . ASP B 2 204 ? 0.117   64.865  -36.115 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CA  1 
ATOM   2492 C C   . ASP B 2 204 ? 1.356   65.057  -36.952 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 204 ASP B C   1 
ATOM   2493 O O   . ASP B 2 204 ? 2.421   65.302  -36.395 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 204 ASP B O   1 
ATOM   2494 C CB  . ASP B 2 204 ? 0.038   63.364  -35.820 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CB  1 
ATOM   2495 C CG  . ASP B 2 204 ? 1.406   62.788  -35.466 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 204 ASP B CG  1 
ATOM   2496 O OD1 . ASP B 2 204 ? 2.103   63.400  -34.634 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD1 1 
ATOM   2497 O OD2 . ASP B 2 204 ? 1.788   61.713  -36.016 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 204 ASP B OD2 1 
ATOM   2498 N N   . LYS B 2 205 ? 1.253   64.780  -38.266 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B N   1 
ATOM   2499 C CA  . LYS B 2 205 ? 2.385   64.893  -39.228 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CA  1 
ATOM   2500 C C   . LYS B 2 205 ? 2.184   65.936  -40.311 1.00 16.65  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B C   1 
ATOM   2501 O O   . LYS B 2 205 ? 1.121   66.441  -40.483 1.00 14.45  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B O   1 
ATOM   2502 C CB  . LYS B 2 205 ? 2.831   63.549  -39.839 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CB  1 
ATOM   2503 C CG  . LYS B 2 205 ? 1.670   62.561  -40.116 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CG  1 
ATOM   2504 C CD  . LYS B 2 205 ? 1.331   61.766  -38.850 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CD  1 
ATOM   2505 C CE  . LYS B 2 205 ? 0.100   60.838  -39.050 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B CE  1 
ATOM   2506 N NZ  . LYS B 2 205 ? 0.010   59.948  -37.824 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 205 LYS B NZ  1 
ATOM   2507 N N   . PHE B 2 206 ? 3.242   66.235  -41.061 1.00 14.82  ? ? ? ? ? ? 206 PHE B N   1 
ATOM   2508 C CA  . PHE B 2 206 ? 3.137   67.215  -42.131 1.00 13.57  ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CA  1 
ATOM   2509 C C   . PHE B 2 206 ? 3.690   66.705  -43.463 1.00 13.13  ? ? ? ? ? ? 206 PHE B C   1 
ATOM   2510 O O   . PHE B 2 206 ? 4.897   66.556  -43.586 1.00 14.61  ? ? ? ? ? ? 206 PHE B O   1 
ATOM   2511 C CB  . PHE B 2 206 ? 3.972   68.471  -41.702 1.00 11.00  ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CB  1 
ATOM   2512 C CG  . PHE B 2 206 ? 4.048   69.531  -42.709 1.00 10.52  ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CG  1 
ATOM   2513 C CD1 . PHE B 2 206 ? 2.886   70.012  -43.328 1.00 5.52   ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD1 1 
ATOM   2514 C CD2 . PHE B 2 206 ? 5.278   70.093  -43.038 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CD2 1 
ATOM   2515 C CE1 . PHE B 2 206 ? 2.972   71.070  -44.134 1.00 9.40   ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE1 1 
ATOM   2516 C CE2 . PHE B 2 206 ? 5.354   71.122  -43.857 1.00 5.77   ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CE2 1 
ATOM   2517 C CZ  . PHE B 2 206 ? 4.172   71.631  -44.437 1.00 4.76   ? ? ? ? ? ? 206 PHE B CZ  1 
ATOM   2518 N N   . ASP B 2 207 ? 2.852   66.444  -44.474 1.00 14.31  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B N   1 
ATOM   2519 C CA  . ASP B 2 207 ? 3.382   66.066  -45.781 1.00 12.10  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CA  1 
ATOM   2520 C C   . ASP B 2 207 ? 3.919   67.366  -46.431 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B C   1 
ATOM   2521 O O   . ASP B 2 207 ? 3.152   68.192  -46.951 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B O   1 
ATOM   2522 C CB  . ASP B 2 207 ? 2.239   65.477  -46.568 1.00 11.84  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CB  1 
ATOM   2523 C CG  . ASP B 2 207 ? 2.604   65.072  -47.969 1.00 14.12  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B CG  1 
ATOM   2524 O OD1 . ASP B 2 207 ? 3.819   65.021  -48.280 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD1 1 
ATOM   2525 O OD2 . ASP B 2 207 ? 1.653   64.838  -48.794 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 207 ASP B OD2 1 
ATOM   2526 N N   . GLN B 2 208 ? 5.249   67.519  -46.462 1.00 12.94  ? ? ? ? ? ? 208 GLN B N   1 
ATOM   2527 C CA  . GLN B 2 208 ? 5.846   68.678  -47.079 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 208 GLN B CA  1 
ATOM   2528 C C   . GLN B 2 208 ? 5.292   68.909  -48.441 1.00 14.28  ? ? ? ? ? ? 208 GLN B C   1 
ATOM   2529 O O   . GLN B 2 208 ? 4.488   69.855  -48.699 1.00 16.38  ? ? ? ? ? ? 208 GLN B O   1 
ATOM   2530 C CB  . GLN B 2 208 ? 7.343   68.518  -47.118 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 208 GLN B CB  1 
ATOM   2531 C CG  . GLN B 2 208 ? 8.076   69.250  -45.963 1.00 8.93   ? ? ? ? ? ? 208 GLN B CG  1 
ATOM   2532 C CD  . GLN B 2 208 ? 9.522   68.700  -45.880 1.00 7.81   ? ? ? ? ? ? 208 GLN B CD  1 
ATOM   2533 O OE1 . GLN B 2 208 ? 10.449  69.331  -45.329 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 208 GLN B OE1 1 
ATOM   2534 N NE2 . GLN B 2 208 ? 9.706   67.572  -46.534 1.00 7.76   ? ? ? ? ? ? 208 GLN B NE2 1 
ATOM   2535 N N   . SER B 2 209 ? 5.549   67.949  -49.281 1.00 13.28  ? ? ? ? ? ? 209 SER B N   1 
ATOM   2536 C CA  . SER B 2 209 ? 4.976   67.974  -50.609 1.00 14.95  ? ? ? ? ? ? 209 SER B CA  1 
ATOM   2537 C C   . SER B 2 209 ? 3.596   68.558  -50.733 1.00 15.05  ? ? ? ? ? ? 209 SER B C   1 
ATOM   2538 O O   . SER B 2 209 ? 3.413   69.708  -51.100 1.00 15.66  ? ? ? ? ? ? 209 SER B O   1 
ATOM   2539 C CB  . SER B 2 209 ? 4.884   66.623  -51.212 1.00 14.51  ? ? ? ? ? ? 209 SER B CB  1 
ATOM   2540 O OG  . SER B 2 209 ? 4.184   66.790  -52.450 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 209 SER B OG  1 
ATOM   2541 N N   . LYS B 2 210 ? 2.629   67.688  -50.540 1.00 13.77  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B N   1 
ATOM   2542 C CA  . LYS B 2 210 ? 1.213   68.094  -50.713 1.00 12.46  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CA  1 
ATOM   2543 C C   . LYS B 2 210 ? 0.881   69.486  -50.315 1.00 8.67   ? ? ? ? ? ? 210 LYS B C   1 
ATOM   2544 O O   . LYS B 2 210 ? -0.174  69.981  -50.687 1.00 8.86   ? ? ? ? ? ? 210 LYS B O   1 
ATOM   2545 C CB  . LYS B 2 210 ? 0.316   67.149  -49.895 1.00 10.27  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CB  1 
ATOM   2546 C CG  . LYS B 2 210 ? -1.092  67.083  -50.390 1.00 10.90  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CG  1 
ATOM   2547 C CD  . LYS B 2 210 ? -2.095  66.676  -49.232 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CD  1 
ATOM   2548 C CE  . LYS B 2 210 ? -3.580  66.439  -49.764 1.00 14.70  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B CE  1 
ATOM   2549 N NZ  . LYS B 2 210 ? -4.473  66.155  -48.636 1.00 13.56  ? ? ? ? ? ? 210 LYS B NZ  1 
ATOM   2550 N N   . TYR B 2 211 ? 1.706   70.096  -49.468 1.00 10.54  ? ? ? ? ? ? 211 TYR B N   1 
ATOM   2551 C CA  . TYR B 2 211 ? 1.443   71.515  -49.057 1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CA  1 
ATOM   2552 C C   . TYR B 2 211 ? 1.711   72.318  -50.290 1.00 8.59   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B C   1 
ATOM   2553 O O   . TYR B 2 211 ? 0.925   73.263  -50.746 1.00 11.87  ? ? ? ? ? ? 211 TYR B O   1 
ATOM   2554 C CB  . TYR B 2 211 ? 2.347   71.974  -47.907 1.00 7.91   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CB  1 
ATOM   2555 C CG  . TYR B 2 211 ? 2.248   73.541  -47.516 1.00 9.48   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CG  1 
ATOM   2556 C CD1 . TYR B 2 211 ? 1.033   74.114  -47.060 1.00 2.42   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CD1 1 
ATOM   2557 C CD2 . TYR B 2 211 ? 3.315   74.389  -47.688 1.00 5.30   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CD2 1 
ATOM   2558 C CE1 . TYR B 2 211 ? 0.899   75.421  -46.669 1.00 2.05   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CE1 1 
ATOM   2559 C CE2 . TYR B 2 211 ? 3.187   75.795  -47.393 1.00 7.64   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CE2 1 
ATOM   2560 C CZ  . TYR B 2 211 ? 1.964   76.276  -46.875 1.00 8.61   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B CZ  1 
ATOM   2561 O OH  . TYR B 2 211 ? 1.790   77.577  -46.600 1.00 7.48   ? ? ? ? ? ? 211 TYR B OH  1 
ATOM   2562 N N   . LEU B 2 212 ? 2.870   72.048  -50.850 1.00 7.58   ? ? ? ? ? ? 212 LEU B N   1 
ATOM   2563 C CA  . LEU B 2 212 ? 3.405   72.839  -51.971 1.00 5.40   ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CA  1 
ATOM   2564 C C   . LEU B 2 212 ? 2.632   72.655  -53.177 1.00 8.42   ? ? ? ? ? ? 212 LEU B C   1 
ATOM   2565 O O   . LEU B 2 212 ? 2.670   73.494  -54.063 1.00 12.22  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B O   1 
ATOM   2566 C CB  . LEU B 2 212 ? 4.817   72.454  -52.247 1.00 4.90   ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CB  1 
ATOM   2567 C CG  . LEU B 2 212 ? 5.906   72.763  -51.202 1.00 2.14   ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CG  1 
ATOM   2568 C CD1 . LEU B 2 212 ? 7.193   72.208  -51.542 1.00 10.84  ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD1 1 
ATOM   2569 C CD2 . LEU B 2 212 ? 6.169   74.388  -51.135 1.00 5.79   ? ? ? ? ? ? 212 LEU B CD2 1 
ATOM   2570 N N   . MET B 2 213 ? 1.842   71.572  -53.271 1.00 9.17   ? ? ? ? ? ? 213 MET B N   1 
ATOM   2571 C CA  . MET B 2 213 ? 1.198   71.298  -54.517 1.00 5.98   ? ? ? ? ? ? 213 MET B CA  1 
ATOM   2572 C C   . MET B 2 213 ? 0.358   72.535  -54.882 1.00 6.67   ? ? ? ? ? ? 213 MET B C   1 
ATOM   2573 O O   . MET B 2 213 ? -0.136  72.676  -55.997 1.00 8.57   ? ? ? ? ? ? 213 MET B O   1 
ATOM   2574 C CB  . MET B 2 213 ? 0.327   70.158  -54.313 1.00 2.70   ? ? ? ? ? ? 213 MET B CB  1 
ATOM   2575 C CG  . MET B 2 213 ? -0.485  69.890  -55.450 1.00 5.38   ? ? ? ? ? ? 213 MET B CG  1 
ATOM   2576 S SD  . MET B 2 213 ? -1.040  68.218  -55.292 1.00 10.00  ? ? ? ? ? ? 213 MET B SD  1 
ATOM   2577 C CE  . MET B 2 213 ? 0.675   67.411  -55.231 1.00 7.05   ? ? ? ? ? ? 213 MET B CE  1 
ATOM   2578 N N   . MET B 2 214 ? 0.114   73.410  -53.931 1.00 6.76   ? ? ? ? ? ? 214 MET B N   1 
ATOM   2579 C CA  . MET B 2 214 ? -0.600  74.596  -54.245 1.00 5.62   ? ? ? ? ? ? 214 MET B CA  1 
ATOM   2580 C C   . MET B 2 214 ? 0.100   75.546  -55.204 1.00 8.62   ? ? ? ? ? ? 214 MET B C   1 
ATOM   2581 O O   . MET B 2 214 ? -0.545  76.605  -55.666 1.00 7.46   ? ? ? ? ? ? 214 MET B O   1 
ATOM   2582 C CB  . MET B 2 214 ? -0.940  75.403  -53.004 1.00 7.43   ? ? ? ? ? ? 214 MET B CB  1 
ATOM   2583 C CG  . MET B 2 214 ? 0.189   75.926  -52.127 1.00 5.09   ? ? ? ? ? ? 214 MET B CG  1 
ATOM   2584 S SD  . MET B 2 214 ? -0.177  76.922  -50.685 1.00 3.90   ? ? ? ? ? ? 214 MET B SD  1 
ATOM   2585 C CE  . MET B 2 214 ? 0.893   78.406  -51.057 1.00 7.67   ? ? ? ? ? ? 214 MET B CE  1 
ATOM   2586 N N   . TYR B 2 215 ? 1.355   75.241  -55.536 1.00 6.55   ? ? ? ? ? ? 215 TYR B N   1 
ATOM   2587 C CA  . TYR B 2 215 ? 2.067   76.214  -56.352 1.00 8.24   ? ? ? ? ? ? 215 TYR B CA  1 
ATOM   2588 C C   . TYR B 2 215 ? 2.055   75.738  -57.767 1.00 10.44  ? ? ? ? ? ? 215 TYR B C   1 
ATOM   2589 O O   . TYR B 2 215 ? 2.719   76.301  -58.669 1.00 9.45   ? ? ? ? ? ? 215 TYR B O   1 
ATOM   2590 C CB  . TYR B 2 215 ? 3.489   76.556  -55.873 1.00 9.46   ? ? ? ? ? ? 215 TYR B CB  1 
ATOM   2591 C CG  . TYR B 2 215 ? 3.640   77.347  -54.574 1.00 9.98   ? ? ? ? ? ? 215 TYR B CG  1 
ATOM   2592 C CD1 . TYR B 2 215 ? 4.463   76.871  -53.521 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 215 TYR B CD1 1 
ATOM   2593 C CD2 . TYR B 2 215 ? 2.891   78.498  -54.349 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 215 TYR B CD2 1 
ATOM   2594 C CE1 . TYR B 2 215 ? 4.586   77.611  -52.313 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 215 TYR B CE1 1 
ATOM   2595 C CE2 . TYR B 2 215 ? 3.009   79.237  -53.144 1.00 7.24   ? ? ? ? ? ? 215 TYR B CE2 1 
ATOM   2596 C CZ  . TYR B 2 215 ? 3.863   78.800  -52.158 1.00 6.83   ? ? ? ? ? ? 215 TYR B CZ  1 
ATOM   2597 O OH  . TYR B 2 215 ? 3.966   79.535  -50.972 1.00 6.01   ? ? ? ? ? ? 215 TYR B OH  1 
ATOM   2598 N N   . ASN B 2 216 ? 1.207   74.743  -58.027 1.00 10.11  ? ? ? ? ? ? 216 ASN B N   1 
ATOM   2599 C CA  . ASN B 2 216 ? 1.243   74.184  -59.366 1.00 10.42  ? ? ? ? ? ? 216 ASN B CA  1 
ATOM   2600 C C   . ASN B 2 216 ? 0.340   74.921  -60.396 1.00 11.37  ? ? ? ? ? ? 216 ASN B C   1 
ATOM   2601 O O   . ASN B 2 216 ? 0.157   74.494  -61.556 1.00 12.14  ? ? ? ? ? ? 216 ASN B O   1 
ATOM   2602 C CB  . ASN B 2 216 ? 1.003   72.660  -59.234 1.00 10.99  ? ? ? ? ? ? 216 ASN B CB  1 
ATOM   2603 C CG  . ASN B 2 216 ? -0.493  72.295  -58.845 1.00 7.94   ? ? ? ? ? ? 216 ASN B CG  1 
ATOM   2604 O OD1 . ASN B 2 216 ? -0.880  71.187  -59.046 1.00 8.88   ? ? ? ? ? ? 216 ASN B OD1 1 
ATOM   2605 N ND2 . ASN B 2 216 ? -1.276  73.223  -58.348 1.00 7.90   ? ? ? ? ? ? 216 ASN B ND2 1 
ATOM   2606 N N   . ASP B 2 217 ? -0.208  76.049  -59.971 1.00 13.41  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B N   1 
ATOM   2607 C CA  . ASP B 2 217 ? -1.109  76.814  -60.818 1.00 13.47  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B CA  1 
ATOM   2608 C C   . ASP B 2 217 ? -0.190  77.876  -61.500 1.00 13.44  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B C   1 
ATOM   2609 O O   . ASP B 2 217 ? -0.605  78.774  -62.232 1.00 8.95   ? ? ? ? ? ? 217 ASP B O   1 
ATOM   2610 C CB  . ASP B 2 217 ? -2.173  77.474  -59.928 1.00 14.77  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B CB  1 
ATOM   2611 C CG  . ASP B 2 217 ? -1.604  78.561  -59.073 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B CG  1 
ATOM   2612 O OD1 . ASP B 2 217 ? -0.357  78.599  -59.004 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B OD1 1 
ATOM   2613 O OD2 . ASP B 2 217 ? -2.360  79.387  -58.522 1.00 15.38  ? ? ? ? ? ? 217 ASP B OD2 1 
ATOM   2614 N N   . ASN B 2 218 ? 1.119   77.716  -61.246 1.00 13.79  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B N   1 
ATOM   2615 C CA  . ASN B 2 218 ? 2.083   78.640  -61.731 1.00 11.63  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B CA  1 
ATOM   2616 C C   . ASN B 2 218 ? 1.623   80.062  -61.868 1.00 14.18  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B C   1 
ATOM   2617 O O   . ASN B 2 218 ? 1.977   80.681  -62.792 1.00 16.15  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B O   1 
ATOM   2618 C CB  . ASN B 2 218 ? 2.554   78.205  -63.054 1.00 12.01  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B CB  1 
ATOM   2619 C CG  . ASN B 2 218 ? 3.987   78.680  -63.272 1.00 13.18  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B CG  1 
ATOM   2620 O OD1 . ASN B 2 218 ? 4.903   78.223  -62.578 1.00 10.21  ? ? ? ? ? ? 218 ASN B OD1 1 
ATOM   2621 N ND2 . ASN B 2 218 ? 4.161   79.674  -64.107 1.00 7.20   ? ? ? ? ? ? 218 ASN B ND2 1 
ATOM   2622 N N   . LYS B 2 219 ? 0.784   80.555  -60.967 1.00 13.83  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B N   1 
ATOM   2623 C CA  . LYS B 2 219 ? 0.125   81.773  -61.130 1.00 13.39  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CA  1 
ATOM   2624 C C   . LYS B 2 219 ? 1.207   82.778  -60.997 1.00 14.08  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B C   1 
ATOM   2625 O O   . LYS B 2 219 ? 2.116   82.609  -60.161 1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B O   1 
ATOM   2626 C CB  . LYS B 2 219 ? -0.855  82.027  -59.962 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CB  1 
ATOM   2627 C CG  . LYS B 2 219 ? -1.266  83.523  -59.806 1.00 10.67  ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CG  1 
ATOM   2628 C CD  . LYS B 2 219 ? -1.971  84.122  -61.071 1.00 2.64   ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CD  1 
ATOM   2629 C CE  . LYS B 2 219 ? -2.428  85.720  -60.820 1.00 6.33   ? ? ? ? ? ? 219 LYS B CE  1 
ATOM   2630 N NZ  . LYS B 2 219 ? -3.811  85.804  -60.273 1.00 9.10   ? ? ? ? ? ? 219 LYS B NZ  1 
ATOM   2631 N N   . THR B 2 220 ? 1.132   83.796  -61.845 1.00 12.34  ? ? ? ? ? ? 220 THR B N   1 
ATOM   2632 C CA  . THR B 2 220 ? 2.051   84.948  -61.885 1.00 13.14  ? ? ? ? ? ? 220 THR B CA  1 
ATOM   2633 C C   . THR B 2 220 ? 1.331   86.328  -61.557 1.00 11.83  ? ? ? ? ? ? 220 THR B C   1 
ATOM   2634 O O   . THR B 2 220 ? 0.035   86.521  -61.610 1.00 6.57   ? ? ? ? ? ? 220 THR B O   1 
ATOM   2635 C CB  . THR B 2 220 ? 2.628   85.189  -63.283 1.00 11.29  ? ? ? ? ? ? 220 THR B CB  1 
ATOM   2636 O OG1 . THR B 2 220 ? 1.735   84.675  -64.246 1.00 16.36  ? ? ? ? ? ? 220 THR B OG1 1 
ATOM   2637 C CG2 . THR B 2 220 ? 4.031   84.648  -63.482 1.00 15.28  ? ? ? ? ? ? 220 THR B CG2 1 
ATOM   2638 N N   . VAL B 2 221 ? 2.205   87.279  -61.336 1.00 9.47   ? ? ? ? ? ? 221 VAL B N   1 
ATOM   2639 C CA  . VAL B 2 221 ? 1.804   88.642  -60.939 1.00 8.96   ? ? ? ? ? ? 221 VAL B CA  1 
ATOM   2640 C C   . VAL B 2 221 ? 2.805   89.735  -61.425 1.00 9.26   ? ? ? ? ? ? 221 VAL B C   1 
ATOM   2641 O O   . VAL B 2 221 ? 3.969   89.454  -61.744 1.00 7.29   ? ? ? ? ? ? 221 VAL B O   1 
ATOM   2642 C CB  . VAL B 2 221 ? 1.740   88.729  -59.432 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 221 VAL B CB  1 
ATOM   2643 C CG1 . VAL B 2 221 ? 0.413   88.178  -58.892 1.00 6.23   ? ? ? ? ? ? 221 VAL B CG1 1 
ATOM   2644 C CG2 . VAL B 2 221 ? 2.885   88.058  -58.844 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 221 VAL B CG2 1 
ATOM   2645 N N   . ASP B 2 222 ? 2.354   90.999  -61.458 1.00 11.10  ? ? ? ? ? ? 222 ASP B N   1 
ATOM   2646 C CA  . ASP B 2 222 ? 3.230   92.030  -62.042 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 222 ASP B CA  1 
ATOM   2647 C C   . ASP B 2 222 ? 3.928   92.799  -60.967 1.00 10.59  ? ? ? ? ? ? 222 ASP B C   1 
ATOM   2648 O O   . ASP B 2 222 ? 3.290   93.658  -60.236 1.00 10.88  ? ? ? ? ? ? 222 ASP B O   1 
ATOM   2649 C CB  . ASP B 2 222 ? 2.458   92.942  -62.994 1.00 11.31  ? ? ? ? ? ? 222 ASP B CB  1 
ATOM   2650 C CG  . ASP B 2 222 ? 3.159   94.290  -63.216 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 222 ASP B CG  1 
ATOM   2651 O OD1 . ASP B 2 222 ? 4.402   94.328  -63.651 1.00 12.76  ? ? ? ? ? ? 222 ASP B OD1 1 
ATOM   2652 O OD2 . ASP B 2 222 ? 2.437   95.315  -62.949 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 222 ASP B OD2 1 
ATOM   2653 N N   . SER B 2 223 ? 5.202   92.484  -60.775 1.00 11.01  ? ? ? ? ? ? 223 SER B N   1 
ATOM   2654 C CA  . SER B 2 223 ? 6.008   93.167  -59.706 1.00 10.81  ? ? ? ? ? ? 223 SER B CA  1 
ATOM   2655 C C   . SER B 2 223 ? 5.680   94.662  -59.588 1.00 13.01  ? ? ? ? ? ? 223 SER B C   1 
ATOM   2656 O O   . SER B 2 223 ? 4.861   95.098  -58.779 1.00 12.28  ? ? ? ? ? ? 223 SER B O   1 
ATOM   2657 C CB  . SER B 2 223 ? 7.431   92.954  -60.035 1.00 12.80  ? ? ? ? ? ? 223 SER B CB  1 
ATOM   2658 O OG  . SER B 2 223 ? 7.714   93.692  -61.198 1.00 17.99  ? ? ? ? ? ? 223 SER B OG  1 
ATOM   2659 N N   . LYS B 2 224 ? 6.293   95.493  -60.391 1.00 16.57  ? ? ? ? ? ? 224 LYS B N   1 
ATOM   2660 C CA  . LYS B 2 224 ? 6.027   96.970  -60.347 1.00 18.61  ? ? ? ? ? ? 224 LYS B CA  1 
ATOM   2661 C C   . LYS B 2 224 ? 4.662   97.474  -59.806 1.00 17.45  ? ? ? ? ? ? 224 LYS B C   1 
ATOM   2662 O O   . LYS B 2 224 ? 4.496   98.671  -59.496 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 224 LYS B O   1 
ATOM   2663 C CB  . LYS B 2 224 ? 6.328   97.627  -61.715 1.00 17.57  ? ? ? ? ? ? 224 LYS B CB  1 
ATOM   2664 C CG  . LYS B 2 224 ? 5.840   99.108  -61.832 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 224 LYS B CG  1 
ATOM   2665 C CD  . LYS B 2 224 ? 6.607   100.035 -60.888 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 224 LYS B CD  1 
ATOM   2666 C CE  . LYS B 2 224 ? 8.134   99.942  -61.100 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 224 LYS B CE  1 
ATOM   2667 N NZ  . LYS B 2 224 ? 8.574   100.785 -62.276 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 224 LYS B NZ  1 
ATOM   2668 N N   . SER B 2 225 ? 3.700   96.620  -59.636 1.00 15.93  ? ? ? ? ? ? 225 SER B N   1 
ATOM   2669 C CA  . SER B 2 225 ? 2.383   97.129  -59.155 1.00 16.39  ? ? ? ? ? ? 225 SER B CA  1 
ATOM   2670 C C   . SER B 2 225 ? 1.743   96.430  -58.047 1.00 13.02  ? ? ? ? ? ? 225 SER B C   1 
ATOM   2671 O O   . SER B 2 225 ? 1.368   97.084  -57.074 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 225 SER B O   1 
ATOM   2672 C CB  . SER B 2 225 ? 1.304   97.240  -60.229 1.00 15.75  ? ? ? ? ? ? 225 SER B CB  1 
ATOM   2673 O OG  . SER B 2 225 ? 0.888   95.949  -60.640 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 225 SER B OG  1 
ATOM   2674 N N   . VAL B 2 226 ? 1.532   95.163  -58.206 1.00 12.07  ? ? ? ? ? ? 226 VAL B N   1 
ATOM   2675 C CA  . VAL B 2 226 ? 1.080   94.194  -57.144 1.00 12.12  ? ? ? ? ? ? 226 VAL B CA  1 
ATOM   2676 C C   . VAL B 2 226 ? 1.634   94.647  -55.829 1.00 13.26  ? ? ? ? ? ? 226 VAL B C   1 
ATOM   2677 O O   . VAL B 2 226 ? 2.795   95.206  -55.740 1.00 15.27  ? ? ? ? ? ? 226 VAL B O   1 
ATOM   2678 C CB  . VAL B 2 226 ? 1.664   92.740  -57.401 1.00 10.62  ? ? ? ? ? ? 226 VAL B CB  1 
ATOM   2679 C CG1 . VAL B 2 226 ? 3.105   92.644  -57.014 1.00 12.40  ? ? ? ? ? ? 226 VAL B CG1 1 
ATOM   2680 C CG2 . VAL B 2 226 ? 0.975   91.629  -56.666 1.00 12.97  ? ? ? ? ? ? 226 VAL B CG2 1 
ATOM   2681 N N   . LYS B 2 227 ? 0.829   94.417  -54.801 1.00 14.79  ? ? ? ? ? ? 227 LYS B N   1 
ATOM   2682 C CA  . LYS B 2 227 ? 1.127   94.757  -53.375 1.00 13.32  ? ? ? ? ? ? 227 LYS B CA  1 
ATOM   2683 C C   . LYS B 2 227 ? 0.797   93.482  -52.514 1.00 11.92  ? ? ? ? ? ? 227 LYS B C   1 
ATOM   2684 O O   . LYS B 2 227 ? -0.144  92.773  -52.855 1.00 9.07   ? ? ? ? ? ? 227 LYS B O   1 
ATOM   2685 C CB  . LYS B 2 227 ? 0.244   95.971  -52.941 1.00 10.36  ? ? ? ? ? ? 227 LYS B CB  1 
ATOM   2686 C CG  . LYS B 2 227 ? -1.236  95.816  -53.245 1.00 12.29  ? ? ? ? ? ? 227 LYS B CG  1 
ATOM   2687 C CD  . LYS B 2 227 ? -2.001  97.269  -53.303 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 227 LYS B CD  1 
ATOM   2688 C CE  . LYS B 2 227 ? -1.117  98.384  -54.076 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 227 LYS B CE  1 
ATOM   2689 N NZ  . LYS B 2 227 ? -1.848  99.652  -54.281 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 227 LYS B NZ  1 
ATOM   2690 N N   . ILE B 2 228 ? 1.511   93.278  -51.387 1.00 12.84  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B N   1 
ATOM   2691 C CA  . ILE B 2 228 ? 1.363   92.065  -50.474 1.00 12.66  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CA  1 
ATOM   2692 C C   . ILE B 2 228 ? 0.868   92.391  -49.090 1.00 11.62  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B C   1 
ATOM   2693 O O   . ILE B 2 228 ? 1.163   93.494  -48.570 1.00 9.82   ? ? ? ? ? ? 228 ILE B O   1 
ATOM   2694 C CB  . ILE B 2 228 ? 2.649   91.385  -50.356 1.00 11.44  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CB  1 
ATOM   2695 C CG1 . ILE B 2 228 ? 3.085   91.087  -51.804 1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG1 1 
ATOM   2696 C CG2 . ILE B 2 228 ? 2.432   90.020  -49.796 1.00 14.63  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CG2 1 
ATOM   2697 C CD1 . ILE B 2 228 ? 4.582   90.906  -51.983 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 228 ILE B CD1 1 
ATOM   2698 N N   . GLU B 2 229 ? 0.051   91.488  -48.552 1.00 8.09   ? ? ? ? ? ? 229 GLU B N   1 
ATOM   2699 C CA  . GLU B 2 229 ? -0.319  91.548  -47.203 1.00 8.55   ? ? ? ? ? ? 229 GLU B CA  1 
ATOM   2700 C C   . GLU B 2 229 ? -0.230  90.210  -46.470 1.00 10.16  ? ? ? ? ? ? 229 GLU B C   1 
ATOM   2701 O O   . GLU B 2 229 ? -0.815  89.166  -46.918 1.00 8.76   ? ? ? ? ? ? 229 GLU B O   1 
ATOM   2702 C CB  . GLU B 2 229 ? -1.793  92.008  -47.080 1.00 8.11   ? ? ? ? ? ? 229 GLU B CB  1 
ATOM   2703 C CG  . GLU B 2 229 ? -1.987  93.457  -47.591 1.00 5.95   ? ? ? ? ? ? 229 GLU B CG  1 
ATOM   2704 C CD  . GLU B 2 229 ? -3.473  94.015  -47.374 1.00 9.38   ? ? ? ? ? ? 229 GLU B CD  1 
ATOM   2705 O OE1 . GLU B 2 229 ? -4.138  93.522  -46.464 1.00 4.16   ? ? ? ? ? ? 229 GLU B OE1 1 
ATOM   2706 O OE2 . GLU B 2 229 ? -3.928  94.948  -48.149 1.00 5.72   ? ? ? ? ? ? 229 GLU B OE2 1 
ATOM   2707 N N   . VAL B 2 230 ? 0.441   90.271  -45.317 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 230 VAL B N   1 
ATOM   2708 C CA  . VAL B 2 230 ? 0.472   89.129  -44.411 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CA  1 
ATOM   2709 C C   . VAL B 2 230 ? -0.299  89.382  -43.165 1.00 10.18  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B C   1 
ATOM   2710 O O   . VAL B 2 230 ? -0.392  90.540  -42.669 1.00 7.88   ? ? ? ? ? ? 230 VAL B O   1 
ATOM   2711 C CB  . VAL B 2 230 ? 1.900   88.713  -44.098 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CB  1 
ATOM   2712 C CG1 . VAL B 2 230 ? 1.911   87.345  -43.637 1.00 11.38  ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG1 1 
ATOM   2713 C CG2 . VAL B 2 230 ? 2.678   88.721  -45.378 1.00 6.10   ? ? ? ? ? ? 230 VAL B CG2 1 
ATOM   2714 N N   . HIS B 2 231 ? -0.999  88.328  -42.715 1.00 10.47  ? ? ? ? ? ? 231 HIS B N   1 
ATOM   2715 C CA  . HIS B 2 231 ? -1.878  88.492  -41.562 1.00 7.93   ? ? ? ? ? ? 231 HIS B CA  1 
ATOM   2716 C C   . HIS B 2 231 ? -1.788  87.438  -40.479 1.00 9.90   ? ? ? ? ? ? 231 HIS B C   1 
ATOM   2717 O O   . HIS B 2 231 ? -2.104  86.235  -40.706 1.00 7.96   ? ? ? ? ? ? 231 HIS B O   1 
ATOM   2718 C CB  . HIS B 2 231 ? -3.308  88.687  -42.003 1.00 10.05  ? ? ? ? ? ? 231 HIS B CB  1 
ATOM   2719 C CG  . HIS B 2 231 ? -3.514  89.873  -42.884 1.00 4.45   ? ? ? ? ? ? 231 HIS B CG  1 
ATOM   2720 N ND1 . HIS B 2 231 ? -3.540  91.167  -42.386 1.00 14.17  ? ? ? ? ? ? 231 HIS B ND1 1 
ATOM   2721 C CD2 . HIS B 2 231 ? -3.743  89.978  -44.205 1.00 8.07   ? ? ? ? ? ? 231 HIS B CD2 1 
ATOM   2722 C CE1 . HIS B 2 231 ? -3.814  92.023  -43.367 1.00 11.46  ? ? ? ? ? ? 231 HIS B CE1 1 
ATOM   2723 N NE2 . HIS B 2 231 ? -3.921  91.338  -44.496 1.00 9.52   ? ? ? ? ? ? 231 HIS B NE2 1 
ATOM   2724 N N   . LEU B 2 232 ? -1.347  87.908  -39.281 1.00 9.33   ? ? ? ? ? ? 232 LEU B N   1 
ATOM   2725 C CA  . LEU B 2 232 ? -1.211  87.048  -38.168 1.00 10.79  ? ? ? ? ? ? 232 LEU B CA  1 
ATOM   2726 C C   . LEU B 2 232 ? -1.990  87.322  -36.867 1.00 11.53  ? ? ? ? ? ? 232 LEU B C   1 
ATOM   2727 O O   . LEU B 2 232 ? -2.351  88.432  -36.581 1.00 9.61   ? ? ? ? ? ? 232 LEU B O   1 
ATOM   2728 C CB  . LEU B 2 232 ? 0.289   86.905  -37.838 1.00 6.58   ? ? ? ? ? ? 232 LEU B CB  1 
ATOM   2729 C CG  . LEU B 2 232 ? 1.204   87.014  -39.059 1.00 6.26   ? ? ? ? ? ? 232 LEU B CG  1 
ATOM   2730 C CD1 . LEU B 2 232 ? 2.639   87.509  -38.690 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 232 LEU B CD1 1 
ATOM   2731 C CD2 . LEU B 2 232 ? 1.300   85.699  -39.770 1.00 8.32   ? ? ? ? ? ? 232 LEU B CD2 1 
ATOM   2732 N N   . THR B 2 233 ? -2.050  86.274  -36.041 1.00 13.55  ? ? ? ? ? ? 233 THR B N   1 
ATOM   2733 C CA  . THR B 2 233 ? -2.766  86.244  -34.802 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 233 THR B CA  1 
ATOM   2734 C C   . THR B 2 233 ? -1.963  85.429  -33.839 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 233 THR B C   1 
ATOM   2735 O O   . THR B 2 233 ? -1.586  84.272  -34.110 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 233 THR B O   1 
ATOM   2736 C CB  . THR B 2 233 ? -4.114  85.683  -34.921 1.00 15.29  ? ? ? ? ? ? 233 THR B CB  1 
ATOM   2737 O OG1 . THR B 2 233 ? -4.012  84.454  -35.648 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 233 THR B OG1 1 
ATOM   2738 C CG2 . THR B 2 233 ? -5.033  86.635  -35.675 1.00 16.54  ? ? ? ? ? ? 233 THR B CG2 1 
ATOM   2739 N N   . THR B 2 234 ? -1.686  86.088  -32.721 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 234 THR B N   1 
ATOM   2740 C CA  . THR B 2 234 ? -0.809  85.565  -31.717 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 234 THR B CA  1 
ATOM   2741 C C   . THR B 2 234 ? -1.483  84.491  -30.955 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 234 THR B C   1 
ATOM   2742 O O   . THR B 2 234 ? -2.715  84.347  -30.992 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 234 THR B O   1 
ATOM   2743 C CB  . THR B 2 234 ? -0.389  86.652  -30.788 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 234 THR B CB  1 
ATOM   2744 O OG1 . THR B 2 234 ? 0.167   87.710  -31.570 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 234 THR B OG1 1 
ATOM   2745 C CG2 . THR B 2 234 ? 0.698   86.127  -29.884 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 234 THR B CG2 1 
ATOM   2746 N N   . LYS B 2 235 ? -0.671  83.665  -30.317 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B N   1 
ATOM   2747 C CA  . LYS B 2 235 ? -1.160  82.497  -29.579 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CA  1 
ATOM   2748 C C   . LYS B 2 235 ? -1.798  83.077  -28.343 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B C   1 
ATOM   2749 O O   . LYS B 2 235 ? -2.684  83.934  -28.437 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B O   1 
ATOM   2750 C CB  . LYS B 2 235 ? 0.022   81.665  -29.110 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CB  1 
ATOM   2751 C CG  . LYS B 2 235 ? 0.453   80.518  -30.001 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CG  1 
ATOM   2752 C CD  . LYS B 2 235 ? -0.485  79.259  -29.947 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CD  1 
ATOM   2753 C CE  . LYS B 2 235 ? 0.151   78.062  -30.780 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B CE  1 
ATOM   2754 N NZ  . LYS B 2 235 ? 1.588   77.709  -30.374 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 235 LYS B NZ  1 
HETATM 2755 S S   . SO4 C 3 .   ? -1.075  100.089 -33.487 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 500 SO4 B S   1 
HETATM 2756 O O1  . SO4 C 3 .   ? -0.224  101.290 -33.591 1.00 99.90  ? ? ? ? ? ? 500 SO4 B O1  1 
HETATM 2757 O O2  . SO4 C 3 .   ? -1.262  99.737  -32.069 1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 500 SO4 B O2  1 
HETATM 2758 O O3  . SO4 C 3 .   ? -2.395  100.374 -34.074 1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 500 SO4 B O3  1 
HETATM 2759 O O4  . SO4 C 3 .   ? -0.437  98.962  -34.198 1.00 99.00  ? ? ? ? ? ? 500 SO4 B O4  1 
HETATM 2760 S S   . SO4 D 3 .   ? 14.376  77.820  -33.996 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 501 SO4 B S   1 
HETATM 2761 O O1  . SO4 D 3 .   ? 15.095  78.791  -33.134 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 501 SO4 B O1  1 
HETATM 2762 O O2  . SO4 D 3 .   ? 13.804  78.561  -35.114 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 501 SO4 B O2  1 
HETATM 2763 O O3  . SO4 D 3 .   ? 15.347  76.831  -34.508 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 501 SO4 B O3  1 
HETATM 2764 O O4  . SO4 D 3 .   ? 13.262  77.055  -33.412 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 501 SO4 B O4  1 
HETATM 2765 O O   . HOH E 4 .   ? 25.335  49.764  -30.273 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 118 HOH A O   1 
HETATM 2766 O O   . HOH E 4 .   ? 36.444  63.698  -31.174 1.00 9.23   ? ? ? ? ? ? 119 HOH A O   1 
HETATM 2767 O O   . HOH E 4 .   ? 3.750   68.956  -28.729 1.00 7.77   ? ? ? ? ? ? 120 HOH A O   1 
HETATM 2768 O O   . HOH E 4 .   ? 31.648  49.989  -40.728 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 121 HOH A O   1 
HETATM 2769 O O   . HOH E 4 .   ? 31.925  71.810  -11.999 1.00 6.98   ? ? ? ? ? ? 122 HOH A O   1 
HETATM 2770 O O   . HOH E 4 .   ? 28.661  77.529  -14.550 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 123 HOH A O   1 
HETATM 2771 O O   . HOH E 4 .   ? 31.932  78.903  -23.497 1.00 3.10   ? ? ? ? ? ? 124 HOH A O   1 
HETATM 2772 O O   . HOH E 4 .   ? 30.451  71.843  -30.785 1.00 8.12   ? ? ? ? ? ? 125 HOH A O   1 
HETATM 2773 O O   . HOH E 4 .   ? 23.987  46.263  -36.414 1.00 10.69  ? ? ? ? ? ? 126 HOH A O   1 
HETATM 2774 O O   . HOH E 4 .   ? 6.908   68.915  -22.223 1.00 13.35  ? ? ? ? ? ? 127 HOH A O   1 
HETATM 2775 O O   . HOH E 4 .   ? 22.876  80.106  -35.648 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 128 HOH A O   1 
HETATM 2776 O O   . HOH E 4 .   ? 25.967  77.266  -36.524 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 129 HOH A O   1 
HETATM 2777 O O   . HOH E 4 .   ? 12.782  58.623  -49.336 1.00 9.72   ? ? ? ? ? ? 130 HOH A O   1 
HETATM 2778 O O   . HOH E 4 .   ? 27.255  74.154  -12.084 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O   1 
HETATM 2779 O O   . HOH E 4 .   ? 38.410  64.856  -21.218 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O   1 
HETATM 2780 O O   . HOH E 4 .   ? 23.702  80.437  -33.309 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O   1 
HETATM 2781 O O   . HOH E 4 .   ? 35.981  62.402  -21.737 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O   1 
HETATM 2782 O O   . HOH E 4 .   ? 11.514  66.780  -20.572 1.00 2.04   ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O   1 
HETATM 2783 O O   . HOH E 4 .   ? 16.438  73.192  -26.757 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O   1 
HETATM 2784 O O   . HOH E 4 .   ? 29.356  59.612  -50.313 1.00 7.09   ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O   1 
HETATM 2785 O O   . HOH E 4 .   ? 6.741   71.590  -24.367 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O   1 
HETATM 2786 O O   . HOH E 4 .   ? 8.528   66.494  -26.463 1.00 9.50   ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O   1 
HETATM 2787 O O   . HOH E 4 .   ? 32.658  74.402  -10.804 1.00 3.27   ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O   1 
HETATM 2788 O O   . HOH E 4 .   ? 23.605  45.772  -32.154 1.00 14.30  ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O   1 
HETATM 2789 O O   . HOH E 4 .   ? 8.911   53.628  -21.582 1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O   1 
HETATM 2790 O O   . HOH F 4 .   ? 15.948  87.416  -57.354 1.00 15.43  ? ? ? ? ? ? 502 HOH B O   1 
HETATM 2791 O O   . HOH F 4 .   ? 13.666  87.685  -47.900 1.00 6.93   ? ? ? ? ? ? 503 HOH B O   1 
HETATM 2792 O O   . HOH F 4 .   ? 13.288  60.141  -65.353 1.00 2.00   ? ? ? ? ? ? 504 HOH B O   1 
HETATM 2793 O O   . HOH F 4 .   ? -1.676  85.960  -65.112 1.00 10.43  ? ? ? ? ? ? 505 HOH B O   1 
HETATM 2794 O O   . HOH F 4 .   ? 14.718  62.113  -72.938 1.00 14.13  ? ? ? ? ? ? 506 HOH B O   1 
HETATM 2795 O O   . HOH F 4 .   ? -3.570  65.349  -66.746 1.00 8.81   ? ? ? ? ? ? 507 HOH B O   1 
HETATM 2796 O O   . HOH F 4 .   ? 4.426   83.913  -68.067 1.00 14.05  ? ? ? ? ? ? 508 HOH B O   1 
HETATM 2797 O O   . HOH F 4 .   ? -2.864  99.105  -43.629 1.00 11.21  ? ? ? ? ? ? 509 HOH B O   1 
HETATM 2798 O O   . HOH F 4 .   ? 21.313  61.916  -61.230 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 510 HOH B O   1 
HETATM 2799 O O   . HOH F 4 .   ? 2.240   50.834  -54.403 1.00 7.32   ? ? ? ? ? ? 511 HOH B O   1 
HETATM 2800 O O   . HOH F 4 .   ? -9.304  93.959  -50.286 1.00 12.13  ? ? ? ? ? ? 512 HOH B O   1 
HETATM 2801 O O   . HOH F 4 .   ? 15.640  89.950  -71.754 1.00 15.30  ? ? ? ? ? ? 513 HOH B O   1 
HETATM 2802 O O   . HOH F 4 .   ? 20.665  88.955  -40.919 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 514 HOH B O   1 
HETATM 2803 O O   . HOH F 4 .   ? 21.681  97.709  -60.959 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 515 HOH B O   1 
HETATM 2804 O O   . HOH F 4 .   ? -12.047 88.627  -42.940 1.00 11.95  ? ? ? ? ? ? 516 HOH B O   1 
HETATM 2805 O O   . HOH F 4 .   ? 3.698   50.908  -62.479 1.00 7.90   ? ? ? ? ? ? 517 HOH B O   1 
HETATM 2806 O O   . HOH F 4 .   ? 16.969  88.440  -44.944 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 518 HOH B O   1 
HETATM 2807 O O   . HOH F 4 .   ? -1.231  105.181 -50.928 1.00 5.66   ? ? ? ? ? ? 519 HOH B O   1 
HETATM 2808 O O   . HOH F 4 .   ? -8.840  98.666  -62.849 1.00 15.61  ? ? ? ? ? ? 520 HOH B O   1 
HETATM 2809 O O   . HOH F 4 .   ? 22.084  95.421  -56.123 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 521 HOH B O   1 
HETATM 2810 O O   . HOH F 4 .   ? -6.763  95.578  -47.449 1.00 13.50  ? ? ? ? ? ? 522 HOH B O   1 
HETATM 2811 O O   . HOH F 4 .   ? -7.676  74.410  -38.966 1.00 8.74   ? ? ? ? ? ? 523 HOH B O   1 
HETATM 2812 O O   . HOH F 4 .   ? 5.741   82.079  -74.711 1.00 6.71   ? ? ? ? ? ? 524 HOH B O   1 
HETATM 2813 O O   . HOH F 4 .   ? 5.727   79.097  -75.274 1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 525 HOH B O   1 
HETATM 2814 O O   . HOH F 4 .   ? -1.373  96.266  -48.791 1.00 9.16   ? ? ? ? ? ? 526 HOH B O   1 
HETATM 2815 O O   . HOH F 4 .   ? 21.892  84.088  -47.516 1.00 13.11  ? ? ? ? ? ? 527 HOH B O   1 
HETATM 2816 O O   . HOH F 4 .   ? 25.076  72.853  -64.831 1.00 17.21  ? ? ? ? ? ? 528 HOH B O   1 
HETATM 2817 O O   . HOH F 4 .   ? -5.206  66.395  -44.356 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 529 HOH B O   1 
HETATM 2818 O O   . HOH F 4 .   ? 0.906   49.296  -63.066 1.00 14.09  ? ? ? ? ? ? 530 HOH B O   1 
HETATM 2819 O O   . HOH F 4 .   ? -7.767  64.326  -43.482 1.00 8.13   ? ? ? ? ? ? 531 HOH B O   1 
HETATM 2820 O O   . HOH F 4 .   ? 25.279  83.280  -69.454 1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 532 HOH B O   1 
HETATM 2821 O O   . HOH F 4 .   ? -0.536  104.000 -48.471 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 533 HOH B O   1 
HETATM 2822 O O   . HOH F 4 .   ? 18.635  74.616  -70.571 1.00 11.66  ? ? ? ? ? ? 534 HOH B O   1 
HETATM 2823 O O   . HOH F 4 .   ? -8.137  71.352  -43.664 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 535 HOH B O   1 
HETATM 2824 O O   . HOH F 4 .   ? -0.022  57.140  -64.467 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 536 HOH B O   1 
HETATM 2825 O O   . HOH F 4 .   ? 11.903  79.696  -77.926 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 537 HOH B O   1 
HETATM 2826 O O   . HOH F 4 .   ? 3.875   96.919  -66.349 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 538 HOH B O   1 
HETATM 2827 O O   . HOH F 4 .   ? -2.304  65.137  -27.581 1.00 12.23  ? ? ? ? ? ? 539 HOH B O   1 
HETATM 2828 O O   . HOH F 4 .   ? 23.838  62.744  -60.728 1.00 20.76  ? ? ? ? ? ? 540 HOH B O   1 
HETATM 2829 O O   . HOH F 4 .   ? 25.475  63.763  -52.306 1.00 121.53 ? ? ? ? ? ? 541 HOH B O   1 
HETATM 2830 O O   . HOH F 4 .   ? 19.340  95.459  -52.256 1.00 15.56  ? ? ? ? ? ? 542 HOH B O   1 
HETATM 2831 O O   . HOH F 4 .   ? 5.413   66.418  -75.339 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 543 HOH B O   1 
HETATM 2832 O O   . HOH F 4 .   ? 11.449  57.927  -65.290 1.00 16.66  ? ? ? ? ? ? 544 HOH B O   1 
HETATM 2833 O O   . HOH F 4 .   ? -3.656  90.172  -37.863 1.00 5.02   ? ? ? ? ? ? 545 HOH B O   1 
HETATM 2834 O O   . HOH F 4 .   ? 22.708  82.613  -62.073 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 546 HOH B O   1 
HETATM 2835 O O   . HOH F 4 .   ? 15.865  84.896  -51.020 1.00 14.07  ? ? ? ? ? ? 547 HOH B O   1 
HETATM 2836 O O   . HOH F 4 .   ? -8.712  77.812  -29.905 1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 548 HOH B O   1 
HETATM 2837 O O   . HOH F 4 .   ? 28.036  81.916  -68.836 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 549 HOH B O   1 
HETATM 2838 O O   . HOH F 4 .   ? -11.621 91.521  -42.425 1.00 16.22  ? ? ? ? ? ? 550 HOH B O   1 
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B 2 1   GLU 1   1   ?   ?   ?   B . n 
B 2 2   SER 2   2   2   SER SER B . n 
B 2 3   GLN 3   3   3   GLN GLN B . n 
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B 2 15  SER 15  15  15  SER SER B . n 
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B 2 98  LYS 98  98  98  LYS LYS B . n 
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B 2 110 TYR 110 110 110 TYR TYR B . n 
B 2 111 GLY 111 111 111 GLY GLY B . n 
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B 2 127 GLN 127 127 127 GLN GLN B . n 
B 2 128 ASN 128 128 128 ASN ASN B . n 
B 2 129 VAL 129 129 129 VAL VAL B . n 
B 2 130 LEU 130 130 130 LEU LEU B . n 
B 2 131 VAL 131 131 131 VAL VAL B . n 
B 2 132 ARG 132 132 132 ARG ARG B . n 
B 2 133 VAL 133 133 133 VAL VAL B . n 
B 2 134 TYR 134 134 134 TYR TYR B . n 
B 2 135 GLU 135 135 135 GLU GLU B . n 
B 2 136 ASN 136 136 136 ASN ASN B . n 
B 2 137 LYS 137 137 137 LYS LYS B . n 
B 2 138 ARG 138 138 138 ARG ARG B . n 
B 2 139 ASN 139 139 139 ASN ASN B . n 
B 2 140 THR 140 140 140 THR THR B . n 
B 2 141 ILE 141 141 141 ILE ILE B . n 
B 2 142 SER 142 142 142 SER SER B . n 
B 2 143 PHE 143 143 143 PHE PHE B . n 
B 2 144 GLU 144 144 144 GLU GLU B . n 
B 2 145 VAL 145 145 145 VAL VAL B . n 
B 2 146 GLN 146 146 146 GLN GLN B . n 
B 2 147 THR 147 147 147 THR THR B . n 
B 2 148 ASP 148 148 148 ASP ASP B . n 
B 2 149 LYS 149 149 149 LYS LYS B . n 
B 2 150 LYS 150 150 150 LYS LYS B . n 
B 2 151 SER 151 151 151 SER SER B . n 
B 2 152 VAL 152 152 152 VAL VAL B . n 
B 2 153 THR 153 153 153 THR THR B . n 
B 2 154 ALA 154 154 154 ALA ALA B . n 
B 2 155 GLN 155 155 155 GLN GLN B . n 
B 2 156 GLU 156 156 156 GLU GLU B . n 
B 2 157 LEU 157 157 157 LEU LEU B . n 
B 2 158 ASP 158 158 158 ASP ASP B . n 
B 2 159 ILE 159 159 159 ILE ILE B . n 
B 2 160 LYS 160 160 160 LYS LYS B . n 
B 2 161 ALA 161 161 161 ALA ALA B . n 
B 2 162 ARG 162 162 162 ARG ARG B . n 
B 2 163 ASN 163 163 163 ASN ASN B . n 
B 2 164 PHE 164 164 164 PHE PHE B . n 
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B 2 166 ILE 166 166 166 ILE ILE B . n 
B 2 167 ASN 167 167 167 ASN ASN B . n 
B 2 168 LYS 168 168 168 LYS LYS B . n 
B 2 169 LYS 169 169 169 LYS LYS B . n 
B 2 170 ASN 170 170 170 ASN ASN B . n 
B 2 171 LEU 171 171 171 LEU LEU B . n 
B 2 172 TYR 172 172 172 TYR TYR B . n 
B 2 173 GLU 173 173 173 GLU GLU B . n 
B 2 174 PHE 174 174 174 PHE PHE B . n 
B 2 175 ASN 175 175 175 ASN ASN B . n 
B 2 176 SER 176 176 176 SER SER B . n 
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B 2 178 PRO 178 178 178 PRO PRO B . n 
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B 2 180 GLU 180 180 180 GLU GLU B . n 
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B 2 182 GLY 182 182 182 GLY GLY B . n 
B 2 183 TYR 183 183 183 TYR TYR B . n 
B 2 184 ILE 184 184 184 ILE ILE B . n 
B 2 185 LYS 185 185 185 LYS LYS B . n 
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B 2 188 GLU 188 188 188 GLU GLU B . n 
B 2 189 ASN 189 189 189 ASN ASN B . n 
B 2 190 ASN 190 190 190 ASN ASN B . n 
B 2 191 GLY 191 191 191 GLY GLY B . n 
B 2 192 ASN 192 192 192 ASN ASN B . n 
B 2 193 THR 193 193 193 THR THR B . n 
B 2 194 PHE 194 194 194 PHE PHE B . n 
B 2 195 TRP 195 195 195 TRP TRP B . n 
B 2 196 TYR 196 196 196 TYR TYR B . n 
B 2 197 ASP 197 197 197 ASP ASP B . n 
B 2 198 MET 198 198 198 MET MET B . n 
B 2 199 MET 199 199 199 MET MET B . n 
B 2 200 PRO 200 200 200 PRO PRO B . n 
B 2 201 ALA 201 201 201 ALA ALA B . n 
B 2 202 PRO 202 202 202 PRO PRO B . n 
B 2 203 GLY 203 203 203 GLY GLY B . n 
B 2 204 ASP 204 204 204 ASP ASP B . n 
B 2 205 LYS 205 205 205 LYS LYS B . n 
B 2 206 PHE 206 206 206 PHE PHE B . n 
B 2 207 ASP 207 207 207 ASP ASP B . n 
B 2 208 GLN 208 208 208 GLN GLN B . n 
B 2 209 SER 209 209 209 SER SER B . n 
B 2 210 LYS 210 210 210 LYS LYS B . n 
B 2 211 TYR 211 211 211 TYR TYR B . n 
B 2 212 LEU 212 212 212 LEU LEU B . n 
B 2 213 MET 213 213 213 MET MET B . n 
B 2 214 MET 214 214 214 MET MET B . n 
B 2 215 TYR 215 215 215 TYR TYR B . n 
B 2 216 ASN 216 216 216 ASN ASN B . n 
B 2 217 ASP 217 217 217 ASP ASP B . n 
B 2 218 ASN 218 218 218 ASN ASN B . n 
B 2 219 LYS 219 219 219 LYS LYS B . n 
B 2 220 THR 220 220 220 THR THR B . n 
B 2 221 VAL 221 221 221 VAL VAL B . n 
B 2 222 ASP 222 222 222 ASP ASP B . n 
B 2 223 SER 223 223 223 SER SER B . n 
B 2 224 LYS 224 224 224 LYS LYS B . n 
B 2 225 SER 225 225 225 SER SER B . n 
B 2 226 VAL 226 226 226 VAL VAL B . n 
B 2 227 LYS 227 227 227 LYS LYS B . n 
B 2 228 ILE 228 228 228 ILE ILE B . n 
B 2 229 GLU 229 229 229 GLU GLU B . n 
B 2 230 VAL 230 230 230 VAL VAL B . n 
B 2 231 HIS 231 231 231 HIS HIS B . n 
B 2 232 LEU 232 232 232 LEU LEU B . n 
B 2 233 THR 233 233 233 THR THR B . n 
B 2 234 THR 234 234 234 THR THR B . n 
B 2 235 LYS 235 235 235 LYS LYS B . n 
B 2 236 ASN 236 236 ?   ?   ?   B . n 
B 2 237 GLY 237 237 ?   ?   ?   B . n 
# 
_pdbx_struct_assembly.id                   1 
_pdbx_struct_assembly.details              author_and_software_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details       PISA 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   dimeric 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     2 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,E,B,C,D,F 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
_pdbx_entry_details.entry_id           3BZD 
_pdbx_entry_details.sequence_details   
'RESIDUES 129-133 (GKVTG) OF UNP ENTRY P0A0L5 WERE REPLACED WITH RESIDUES 102-104 (WWH) IN THE CRYSTALLIZED SEQUENCE.' 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1 Y 1 1 B GLU 1   ? 
2 Y 1 1 B ASN 236 ? 
3 Y 1 1 B GLY 237 ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
3BZD 2008-01-31 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.20'          
3BZD 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
# 
loop_
_software.name 
_software.version 
_software.date 
_software.type 
_software.contact_author 
_software.contact_author_email 
_software.classification 
_software.location 
_software.language 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
REFMAC5     5.2.0019 ?                    program 'Murshudov, G.N.' ccp4@dl.ac.uk            refinement        
http://www.ccp4.ac.uk/main.html  Fortran_77 ? 1 
pdb_extract 3.004    'September 10, 2007' package PDB               sw-help@rcsb.rutgers.edu 'data extraction' 
http://pdb.rutgers.edu/software/ C++        ? 2 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 3 SO4 1  500 500 SO4 SO4 B . 
D 3 SO4 1  501 501 SO4 SO4 B . 
E 4 HOH 1  118 1   HOH HOH A . 
E 4 HOH 2  119 6   HOH HOH A . 
E 4 HOH 3  120 11  HOH HOH A . 
E 4 HOH 4  121 14  HOH HOH A . 
E 4 HOH 5  122 16  HOH HOH A . 
E 4 HOH 6  123 17  HOH HOH A . 
E 4 HOH 7  124 19  HOH HOH A . 
E 4 HOH 8  125 23  HOH HOH A . 
E 4 HOH 9  126 28  HOH HOH A . 
E 4 HOH 10 127 31  HOH HOH A . 
E 4 HOH 11 128 37  HOH HOH A . 
E 4 HOH 12 129 38  HOH HOH A . 
E 4 HOH 13 130 41  HOH HOH A . 
E 4 HOH 14 131 43  HOH HOH A . 
E 4 HOH 15 132 44  HOH HOH A . 
E 4 HOH 16 133 45  HOH HOH A . 
E 4 HOH 17 134 47  HOH HOH A . 
E 4 HOH 18 135 52  HOH HOH A . 
E 4 HOH 19 136 55  HOH HOH A . 
E 4 HOH 20 137 60  HOH HOH A . 
E 4 HOH 21 138 62  HOH HOH A . 
E 4 HOH 22 139 65  HOH HOH A . 
E 4 HOH 23 140 71  HOH HOH A . 
E 4 HOH 24 141 75  HOH HOH A . 
E 4 HOH 25 142 80  HOH HOH A . 
F 4 HOH 1  502 2   HOH HOH B . 
F 4 HOH 2  503 3   HOH HOH B . 
F 4 HOH 3  504 4   HOH HOH B . 
F 4 HOH 4  505 5   HOH HOH B . 
F 4 HOH 5  506 7   HOH HOH B . 
F 4 HOH 6  507 8   HOH HOH B . 
F 4 HOH 7  508 9   HOH HOH B . 
F 4 HOH 8  509 10  HOH HOH B . 
F 4 HOH 9  510 12  HOH HOH B . 
F 4 HOH 10 511 13  HOH HOH B . 
F 4 HOH 11 512 15  HOH HOH B . 
F 4 HOH 12 513 18  HOH HOH B . 
F 4 HOH 13 514 20  HOH HOH B . 
F 4 HOH 14 515 21  HOH HOH B . 
F 4 HOH 15 516 22  HOH HOH B . 
F 4 HOH 16 517 24  HOH HOH B . 
F 4 HOH 17 518 25  HOH HOH B . 
F 4 HOH 18 519 26  HOH HOH B . 
F 4 HOH 19 520 27  HOH HOH B . 
F 4 HOH 20 521 29  HOH HOH B . 
F 4 HOH 21 522 30  HOH HOH B . 
F 4 HOH 22 523 32  HOH HOH B . 
F 4 HOH 23 524 33  HOH HOH B . 
F 4 HOH 24 525 34  HOH HOH B . 
F 4 HOH 25 526 35  HOH HOH B . 
F 4 HOH 26 527 36  HOH HOH B . 
F 4 HOH 27 528 39  HOH HOH B . 
F 4 HOH 28 529 40  HOH HOH B . 
F 4 HOH 29 530 42  HOH HOH B . 
F 4 HOH 30 531 46  HOH HOH B . 
F 4 HOH 31 532 48  HOH HOH B . 
F 4 HOH 32 533 49  HOH HOH B . 
F 4 HOH 33 534 50  HOH HOH B . 
F 4 HOH 34 535 51  HOH HOH B . 
F 4 HOH 35 536 53  HOH HOH B . 
F 4 HOH 36 537 54  HOH HOH B . 
F 4 HOH 37 538 56  HOH HOH B . 
F 4 HOH 38 539 57  HOH HOH B . 
F 4 HOH 39 540 58  HOH HOH B . 
F 4 HOH 40 541 59  HOH HOH B . 
F 4 HOH 41 542 61  HOH HOH B . 
F 4 HOH 42 543 63  HOH HOH B . 
F 4 HOH 43 544 64  HOH HOH B . 
F 4 HOH 44 545 66  HOH HOH B . 
F 4 HOH 45 546 67  HOH HOH B . 
F 4 HOH 46 547 68  HOH HOH B . 
F 4 HOH 47 548 69  HOH HOH B . 
F 4 HOH 48 549 70  HOH HOH B . 
F 4 HOH 49 550 72  HOH HOH B . 
F 4 HOH 50 551 73  HOH HOH B . 
F 4 HOH 51 552 74  HOH HOH B . 
F 4 HOH 52 553 76  HOH HOH B . 
F 4 HOH 53 554 77  HOH HOH B . 
F 4 HOH 54 555 78  HOH HOH B . 
F 4 HOH 55 556 79  HOH HOH B . 
F 4 HOH 56 557 81  HOH HOH B . 
F 4 HOH 57 558 82  HOH HOH B . 
F 4 HOH 58 559 83  HOH HOH B . 
F 4 HOH 59 560 84  HOH HOH B . 
F 4 HOH 60 561 85  HOH HOH B . 
# 
loop_
_pdbx_prerelease_seq.entity_id 
_pdbx_prerelease_seq.seq_one_letter_code 
1 
;AAVTQSPRNKVAVTGEKVTLSCQQTNNHNNMYWYRQDTGHGLRLIHYSYGAGSTEKGDIPDGYKASRPSQEQFSLILESA
TPSQTSVYFCASGGGGTLYFGAGTRLSVL
;
2 
;ESQPDPMPDDLHKSSEFTGTMGNMKYLYDDHYVSATKVKSVDKFLAHDLIYNISDKKLKNYDKVKTELLNEDLAKKYKDE
VVDVYGSNYYVNCYFSSKDNVWWHGKTCMYGGITKHEGNHFDNGNLQNVLVRVYENKRNTISFEVQTDKKSVTAQELDIK
ARNFLINKKNLYEFNSSPYETGYIKFIENNGNTFWYDMMPAPGDKFDQSKYLMMYNDNKTVDSKSVKIEVHLTTKNG
;
# 
loop_
_pdbx_validate_close_contact.id 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.dist 
1 1 O B SER 223 ? ? N  B SER 225 ? ? 2.10 
2 1 O B LEU 171 ? ? OG B SER 177 ? ? 2.19 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_bond.id 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation 
1 1 C   A GLY 63  ? ? N   A TYR 65  ? ? 0.261 
2 1 CB  B VAL 38  ? ? CG2 B VAL 38  ? ? 0.159 
3 1 CD1 B TYR 90  ? ? CE1 B TYR 90  ? ? 0.154 
4 1 CB  B CYS 108 ? ? SG  B CYS 108 ? ? 0.105 
5 1 CG  B TYR 179 ? ? CD2 B TYR 179 ? ? 0.082 
6 1 CB  B TYR 211 ? ? CG  B TYR 211 ? ? 0.106 
7 1 CD  B LYS 219 ? ? CE  B LYS 219 ? ? 0.173 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1 1 CD B LYS 160 ? ? CE B LYS 160 ? ? NZ  B LYS 160 ? ? 14.1 
2 1 NE B ARG 162 ? ? CZ B ARG 162 ? ? NH2 B ARG 162 ? ? 3.1  
3 1 C  B SER 177 ? ? N  B PRO 178 ? ? CA  B PRO 178 ? ? 9.2  
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 ALA A 3   ? -17.76  -87.97  
2  1 GLU A 17  ? -46.35  156.83  
3  1 THR A 26  ? -140.73 -11.39  
4  1 ASN A 28  ? 38.73   70.91   
5  1 THR A 39  ? -35.57  95.42   
6  1 HIS A 41  ? -130.08 -131.21 
7  1 ILE A 60  ? -101.30 55.40   
8  1 ASP A 62  ? -31.69  132.25  
9  1 SER A 71  ? -176.45 122.12  
10 1 GLN A 72  ? -10.18  -45.37  
11 1 GLU A 80  ? -76.30  -73.08  
12 1 GLN A 86  ? -63.55  11.10   
13 1 SER A 88  ? -172.08 -153.45 
14 1 LEU A 100 ? -164.44 117.59  
15 1 PRO B 8   ? -29.10  -72.62  
16 1 MET B 21  ? -55.03  6.75    
17 1 LYS B 37  ? 58.33   79.06   
18 1 SER B 40  ? -42.98  153.02  
19 1 ASP B 42  ? 179.36  -160.55 
20 1 LYS B 43  ? 176.07  144.25  
21 1 PHE B 44  ? -102.92 -89.31  
22 1 ALA B 46  ? -56.77  16.78   
23 1 HIS B 47  ? -162.73 32.09   
24 1 ASN B 52  ? -115.19 75.45   
25 1 LEU B 58  ? -112.12 -112.91 
26 1 LYS B 59  ? -168.17 22.92   
27 1 LYS B 76  ? -32.17  -32.28  
28 1 TYR B 85  ? -161.74 101.83  
29 1 TYR B 90  ? -133.65 -59.32  
30 1 VAL B 91  ? -47.17  109.63  
31 1 ASN B 92  ? 79.24   36.09   
32 1 PHE B 95  ? -145.61 21.94   
33 1 SER B 96  ? -156.32 -142.10 
34 1 TRP B 103 ? -139.40 -81.24  
35 1 HIS B 104 ? 112.76  156.86  
36 1 MET B 109 ? -169.30 -160.19 
37 1 ASN B 119 ? -140.95 -16.61  
38 1 ASP B 122 ? -27.07  -79.71  
39 1 LYS B 137 ? 74.52   30.58   
40 1 ILE B 166 ? -59.11  -70.69  
41 1 ASN B 167 ? -50.50  -6.64   
42 1 LYS B 168 ? -142.62 -17.93  
43 1 ASN B 170 ? 36.28   52.90   
44 1 SER B 176 ? -179.19 -154.69 
45 1 ASN B 189 ? -30.53  -39.03  
46 1 PRO B 200 ? -44.78  172.58  
47 1 SER B 209 ? -34.48  -87.49  
48 1 LYS B 210 ? -34.81  -21.19  
49 1 ASN B 218 ? 31.13   36.46   
50 1 SER B 223 ? -38.65  -84.58  
51 1 LYS B 224 ? -25.16  -12.45  
52 1 SER B 225 ? -131.81 -56.18  
53 1 VAL B 226 ? -31.89  145.22  
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
3 'SULFATE ION' SO4 
4 water         HOH 
# 
