File: align_to_seqres_valueerror.mmcif

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1 polymer man 'Transcription attenuation protein mtrB' 8257.458 22 ? 
2 water   nat water                                    18.015   7  ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
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_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   MYTNSDFVVIKALEDWVNVIGLTRGADTRFHHSEKLDKGEVLIAQFTEHTSAIKVRGKAYIQTRHGVIESEGKK 
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B,C,D,E,F,G,H,I,J,K,L,M,N,O,P,Q,R,S,T,U,V 
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1 67 VAL n
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_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
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_atom_site.occupancy 
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_atom_site.Cartn_x_esd 
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_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1     N N   . SER A  1 5  ? 8.892   13.236  -28.550 1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 7  SER A N   1 
ATOM   2     C CA  . SER A  1 5  ? 8.449   14.550  -29.128 1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 7  SER A CA  1 
ATOM   3     C C   . SER A  1 5  ? 7.181   15.159  -28.476 1.00 77.44  ? ? ? ? ? ? 7  SER A C   1 
ATOM   4     O O   . SER A  1 5  ? 6.463   15.940  -29.117 1.00 76.80  ? ? ? ? ? ? 7  SER A O   1 
ATOM   5     C CB  . SER A  1 5  ? 8.239   14.416  -30.651 1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 7  SER A CB  1 
ATOM   6     O OG  . SER A  1 5  ? 9.441   14.629  -31.378 1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 7  SER A OG  1 
ATOM   7     N N   . ASP A  1 6  ? 6.910   14.822  -27.217 1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 8  ASP A N   1 
ATOM   8     C CA  . ASP A  1 6  ? 5.670   15.258  -26.582 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 8  ASP A CA  1 
ATOM   9     C C   . ASP A  1 6  ? 5.834   16.550  -25.785 1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 8  ASP A C   1 
ATOM   10    O O   . ASP A  1 6  ? 6.944   16.907  -25.403 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 8  ASP A O   1 
ATOM   11    C CB  . ASP A  1 6  ? 5.104   14.146  -25.703 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 8  ASP A CB  1 
ATOM   12    C CG  . ASP A  1 6  ? 3.570   14.083  -25.751 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 8  ASP A CG  1 
ATOM   13    O OD1 . ASP A  1 6  ? 2.949   15.085  -26.195 1.00 63.11  ? ? ? ? ? ? 8  ASP A OD1 1 
ATOM   14    O OD2 . ASP A  1 6  ? 2.984   13.032  -25.353 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 8  ASP A OD2 1 
ATOM   15    N N   . PHE A  1 7  ? 4.726   17.246  -25.545 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A N   1 
ATOM   16    C CA  . PHE A  1 7  ? 4.750   18.548  -24.879 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A CA  1 
ATOM   17    C C   . PHE A  1 7  ? 3.673   18.732  -23.796 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A C   1 
ATOM   18    O O   . PHE A  1 7  ? 2.693   17.987  -23.744 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A O   1 
ATOM   19    C CB  . PHE A  1 7  ? 4.618   19.664  -25.915 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A CB  1 
ATOM   20    C CG  . PHE A  1 7  ? 3.282   19.718  -26.567 1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A CG  1 
ATOM   21    C CD1 . PHE A  1 7  ? 2.231   20.382  -25.970 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A CD1 1 
ATOM   22    C CD2 . PHE A  1 7  ? 3.075   19.105  -27.775 1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A CD2 1 
ATOM   23    C CE1 . PHE A  1 7  ? 0.988   20.428  -26.567 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A CE1 1 
ATOM   24    C CE2 . PHE A  1 7  ? 1.832   19.145  -28.383 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A CE2 1 
ATOM   25    C CZ  . PHE A  1 7  ? 0.783   19.808  -27.775 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 9  PHE A CZ  1 
ATOM   26    N N   . VAL A  1 8  ? 3.861   19.735  -22.938 1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 10 VAL A N   1 
ATOM   27    C CA  . VAL A  1 8  ? 2.861   20.095  -21.949 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CA  1 
ATOM   28    C C   . VAL A  1 8  ? 2.487   21.551  -22.098 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 10 VAL A C   1 
ATOM   29    O O   . VAL A  1 8  ? 3.323   22.385  -22.446 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 10 VAL A O   1 
ATOM   30    C CB  . VAL A  1 8  ? 3.326   19.851  -20.511 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CB  1 
ATOM   31    C CG1 . VAL A  1 8  ? 3.832   18.442  -20.371 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CG1 1 
ATOM   32    C CG2 . VAL A  1 8  ? 4.402   20.826  -20.090 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CG2 1 
ATOM   33    N N   . VAL A  1 9  ? 1.215   21.844  -21.842 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 11 VAL A N   1 
ATOM   34    C CA  . VAL A  1 9  ? 0.687   23.206  -21.880 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CA  1 
ATOM   35    C C   . VAL A  1 9  ? 0.489   23.603  -20.434 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 11 VAL A C   1 
ATOM   36    O O   . VAL A  1 9  ? -0.170  22.877  -19.678 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 11 VAL A O   1 
ATOM   37    C CB  . VAL A  1 9  ? -0.661  23.252  -22.624 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CB  1 
ATOM   38    C CG1 . VAL A  1 9  ? -1.295  24.607  -22.528 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CG1 1 
ATOM   39    C CG2 . VAL A  1 9  ? -0.455  22.906  -24.078 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 11 VAL A CG2 1 
ATOM   40    N N   . ILE A  1 10 ? 1.076   24.738  -20.056 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 12 ILE A N   1 
ATOM   41    C CA  . ILE A  1 10 ? 1.003   25.240  -18.696 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 12 ILE A CA  1 
ATOM   42    C C   . ILE A  1 10 ? 0.516   26.657  -18.743 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 12 ILE A C   1 
ATOM   43    O O   . ILE A  1 10 ? 1.137   27.508  -19.380 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 12 ILE A O   1 
ATOM   44    C CB  . ILE A  1 10 ? 2.374   25.247  -18.012 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 12 ILE A CB  1 
ATOM   45    C CG1 . ILE A  1 10 ? 2.981   23.848  -18.003 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 12 ILE A CG1 1 
ATOM   46    C CG2 . ILE A  1 10 ? 2.247   25.753  -16.603 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 12 ILE A CG2 1 
ATOM   47    C CD1 . ILE A  1 10 ? 4.435   23.827  -17.677 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 12 ILE A CD1 1 
ATOM   48    N N   . LYS A  1 11 ? -0.606  26.901  -18.076 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 13 LYS A N   1 
ATOM   49    C CA  . LYS A  1 11 ? -1.139  28.252  -17.917 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CA  1 
ATOM   50    C C   . LYS A  1 11 ? -0.998  28.660  -16.473 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 13 LYS A C   1 
ATOM   51    O O   . LYS A  1 11 ? -1.441  27.931  -15.579 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 13 LYS A O   1 
ATOM   52    C CB  . LYS A  1 11 ? -2.609  28.311  -18.304 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CB  1 
ATOM   53    C CG  . LYS A  1 11 ? -3.144  29.706  -18.267 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CG  1 
ATOM   54    C CD  . LYS A  1 11 ? -4.640  29.741  -18.402 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CD  1 
ATOM   55    C CE  . LYS A  1 11 ? -5.103  31.182  -18.619 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 13 LYS A CE  1 
ATOM   56    N NZ  . LYS A  1 11 ? -6.563  31.312  -18.363 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 13 LYS A NZ  1 
ATOM   57    N N   . ALA A  1 12 ? -0.379  29.818  -16.242 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 14 ALA A N   1 
ATOM   58    C CA  . ALA A  1 12 ? -0.115  30.296  -14.876 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 14 ALA A CA  1 
ATOM   59    C C   . ALA A  1 12 ? -1.354  30.960  -14.272 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 14 ALA A C   1 
ATOM   60    O O   . ALA A  1 12 ? -1.938  31.848  -14.881 1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 14 ALA A O   1 
ATOM   61    C CB  . ALA A  1 12 ? 1.042   31.240  -14.890 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 14 ALA A CB  1 
ATOM   62    N N   . LEU A  1 13 ? -1.767  30.514  -13.093 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 15 LEU A N   1 
ATOM   63    C CA  . LEU A  1 13 ? -2.966  31.063  -12.438 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CA  1 
ATOM   64    C C   . LEU A  1 13 ? -2.665  32.145  -11.380 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 15 LEU A C   1 
ATOM   65    O O   . LEU A  1 13 ? -3.574  32.758  -10.809 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 15 LEU A O   1 
ATOM   66    C CB  . LEU A  1 13 ? -3.811  29.932  -11.832 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CB  1 
ATOM   67    C CG  . LEU A  1 13 ? -4.415  28.951  -12.839 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CG  1 
ATOM   68    C CD1 . LEU A  1 13 ? -4.953  27.698  -12.151 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CD1 1 
ATOM   69    C CD2 . LEU A  1 13 ? -5.494  29.672  -13.668 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 15 LEU A CD2 1 
ATOM   70    N N   . GLU A  1 14 ? -1.379  32.359  -11.120 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 16 GLU A N   1 
ATOM   71    C CA  . GLU A  1 14 ? -0.899  33.425  -10.252 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CA  1 
ATOM   72    C C   . GLU A  1 14 ? 0.409   33.922  -10.836 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 16 GLU A C   1 
ATOM   73    O O   . GLU A  1 14 ? 0.914   33.339  -11.785 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 16 GLU A O   1 
ATOM   74    C CB  . GLU A  1 14 ? -0.696  32.923  -8.819  1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CB  1 
ATOM   75    C CG  . GLU A  1 14 ? 0.432   31.895  -8.625  1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CG  1 
ATOM   76    C CD  . GLU A  1 14 ? 0.454   31.270  -7.222  1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 16 GLU A CD  1 
ATOM   77    O OE1 . GLU A  1 14 ? -0.457  31.541  -6.412  1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 16 GLU A OE1 1 
ATOM   78    O OE2 . GLU A  1 14 ? 1.387   30.491  -6.926  1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 16 GLU A OE2 1 
ATOM   79    N N   . ASP A  1 15 ? 0.955   35.001  -10.285 1.00 74.75  ? ? ? ? ? ? 17 ASP A N   1 
ATOM   80    C CA  . ASP A  1 15 ? 2.250   35.491  -10.740 1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CA  1 
ATOM   81    C C   . ASP A  1 15 ? 3.325   34.615  -10.138 1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 17 ASP A C   1 
ATOM   82    O O   . ASP A  1 15 ? 3.099   33.950  -9.124  1.00 79.33  ? ? ? ? ? ? 17 ASP A O   1 
ATOM   83    C CB  . ASP A  1 15 ? 2.475   36.953  -10.336 1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CB  1 
ATOM   84    C CG  . ASP A  1 15 ? 1.621   37.937  -11.140 1.00 83.16  ? ? ? ? ? ? 17 ASP A CG  1 
ATOM   85    O OD1 . ASP A  1 15 ? 1.344   37.691  -12.326 1.00 82.40  ? ? ? ? ? ? 17 ASP A OD1 1 
ATOM   86    O OD2 . ASP A  1 15 ? 1.231   38.982  -10.589 1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 17 ASP A OD2 1 
ATOM   87    N N   . GLY A  1 16 ? 4.489   34.606  -10.778 1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 18 GLY A N   1 
ATOM   88    C CA  . GLY A  1 16 ? 5.660   33.903  -10.248 1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 18 GLY A CA  1 
ATOM   89    C C   . GLY A  1 16 ? 5.555   32.392  -10.154 1.00 80.35  ? ? ? ? ? ? 18 GLY A C   1 
ATOM   90    O O   . GLY A  1 16 ? 6.059   31.793  -9.215  1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 18 GLY A O   1 
ATOM   91    N N   . VAL A  1 17 ? 4.892   31.781  -11.128 1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 19 VAL A N   1 
ATOM   92    C CA  . VAL A  1 17 ? 4.885   30.336  -11.259 1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 19 VAL A CA  1 
ATOM   93    C C   . VAL A  1 17 ? 6.239   29.942  -11.826 1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 19 VAL A C   1 
ATOM   94    O O   . VAL A  1 17 ? 6.799   30.655  -12.655 1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 19 VAL A O   1 
ATOM   95    C CB  . VAL A  1 17 ? 3.755   29.861  -12.187 1.00 71.56  ? ? ? ? ? ? 19 VAL A CB  1 
ATOM   96    C CG1 . VAL A  1 17 ? 3.820   28.364  -12.384 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 19 VAL A CG1 1 
ATOM   97    C CG2 . VAL A  1 17 ? 2.409   30.247  -11.611 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 19 VAL A CG2 1 
ATOM   98    N N   . ASN A  1 18 ? 6.764   28.812  -11.381 1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 20 ASN A N   1 
ATOM   99    C CA  . ASN A  1 18 ? 8.086   28.396  -11.775 1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 20 ASN A CA  1 
ATOM   100   C C   . ASN A  1 18 ? 8.067   27.069  -12.528 1.00 77.29  ? ? ? ? ? ? 20 ASN A C   1 
ATOM   101   O O   . ASN A  1 18 ? 7.635   26.058  -11.989 1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 20 ASN A O   1 
ATOM   102   C CB  . ASN A  1 18 ? 8.941   28.291  -10.526 1.00 82.30  ? ? ? ? ? ? 20 ASN A CB  1 
ATOM   103   C CG  . ASN A  1 18 ? 10.360  28.739  -10.753 1.00 89.13  ? ? ? ? ? ? 20 ASN A CG  1 
ATOM   104   O OD1 . ASN A  1 18 ? 10.690  29.305  -11.791 1.00 92.93  ? ? ? ? ? ? 20 ASN A OD1 1 
ATOM   105   N ND2 . ASN A  1 18 ? 11.217  28.488  -9.773  1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 20 ASN A ND2 1 
ATOM   106   N N   . VAL A  1 19 ? 8.521   27.077  -13.779 1.00 76.88  ? ? ? ? ? ? 21 VAL A N   1 
ATOM   107   C CA  . VAL A  1 19 ? 8.542   25.871  -14.600 1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CA  1 
ATOM   108   C C   . VAL A  1 19 ? 9.970   25.398  -14.720 1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 21 VAL A C   1 
ATOM   109   O O   . VAL A  1 19 ? 10.747  25.948  -15.489 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 21 VAL A O   1 
ATOM   110   C CB  . VAL A  1 19 ? 7.946   26.104  -16.005 1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CB  1 
ATOM   111   C CG1 . VAL A  1 19 ? 7.966   24.838  -16.807 1.00 70.33  ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG1 1 
ATOM   112   C CG2 . VAL A  1 19 ? 6.528   26.602  -15.913 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 21 VAL A CG2 1 
ATOM   113   N N   . ILE A  1 20 ? 10.305  24.368  -13.960 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 22 ILE A N   1 
ATOM   114   C CA  . ILE A  1 20 ? 11.683  23.949  -13.817 1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CA  1 
ATOM   115   C C   . ILE A  1 20 ? 12.004  22.729  -14.664 1.00 83.74  ? ? ? ? ? ? 22 ILE A C   1 
ATOM   116   O O   . ILE A  1 20 ? 11.349  21.705  -14.536 1.00 81.42  ? ? ? ? ? ? 22 ILE A O   1 
ATOM   117   C CB  . ILE A  1 20 ? 12.014  23.661  -12.348 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CB  1 
ATOM   118   C CG1 . ILE A  1 20 ? 11.522  24.802  -11.467 1.00 85.96  ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CG1 1 
ATOM   119   C CG2 . ILE A  1 20 ? 13.511  23.484  -12.166 1.00 89.81  ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CG2 1 
ATOM   120   C CD1 . ILE A  1 20 ? 11.484  24.464  -9.998  1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 22 ILE A CD1 1 
ATOM   121   N N   . GLY A  1 21 ? 13.019  22.862  -15.520 1.00 86.57  ? ? ? ? ? ? 23 GLY A N   1 
ATOM   122   C CA  . GLY A  1 21 ? 13.522  21.775  -16.358 1.00 88.60  ? ? ? ? ? ? 23 GLY A CA  1 
ATOM   123   C C   . GLY A  1 21 ? 14.674  21.070  -15.675 1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 23 GLY A C   1 
ATOM   124   O O   . GLY A  1 21 ? 15.573  21.716  -15.154 1.00 94.14  ? ? ? ? ? ? 23 GLY A O   1 
ATOM   125   N N   . LEU A  1 22 ? 14.642  19.743  -15.672 1.00 91.36  ? ? ? ? ? ? 24 LEU A N   1 
ATOM   126   C CA  . LEU A  1 22 ? 15.603  18.932  -14.926 1.00 92.96  ? ? ? ? ? ? 24 LEU A CA  1 
ATOM   127   C C   . LEU A  1 22 ? 16.447  18.089  -15.876 1.00 94.68  ? ? ? ? ? ? 24 LEU A C   1 
ATOM   128   O O   . LEU A  1 22 ? 15.939  17.601  -16.885 1.00 94.04  ? ? ? ? ? ? 24 LEU A O   1 
ATOM   129   C CB  . LEU A  1 22 ? 14.860  18.047  -13.924 1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 24 LEU A CB  1 
ATOM   130   C CG  . LEU A  1 22 ? 14.551  18.518  -12.493 1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 24 LEU A CG  1 
ATOM   131   C CD1 . LEU A  1 22 ? 14.342  20.009  -12.384 1.00 91.01  ? ? ? ? ? ? 24 LEU A CD1 1 
ATOM   132   C CD2 . LEU A  1 22 ? 13.342  17.791  -11.921 1.00 85.41  ? ? ? ? ? ? 24 LEU A CD2 1 
ATOM   133   N N   . THR A  1 23 ? 17.733  17.926  -15.565 1.00 96.47  ? ? ? ? ? ? 25 THR A N   1 
ATOM   134   C CA  . THR A  1 23 ? 18.688  17.343  -16.531 1.00 98.30  ? ? ? ? ? ? 25 THR A CA  1 
ATOM   135   C C   . THR A  1 23 ? 19.007  15.862  -16.352 1.00 98.49  ? ? ? ? ? ? 25 THR A C   1 
ATOM   136   O O   . THR A  1 23 ? 18.826  15.304  -15.266 1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 25 THR A O   1 
ATOM   137   C CB  . THR A  1 23 ? 20.028  18.102  -16.553 1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CB  1 
ATOM   138   O OG1 . THR A  1 23 ? 20.490  18.282  -15.208 1.00 101.37 ? ? ? ? ? ? 25 THR A OG1 1 
ATOM   139   C CG2 . THR A  1 23 ? 19.883  19.457  -17.252 1.00 100.72 ? ? ? ? ? ? 25 THR A CG2 1 
ATOM   140   N N   . ARG A  1 24 ? 19.501  15.246  -17.430 1.00 99.49  ? ? ? ? ? ? 26 ARG A N   1 
ATOM   141   C CA  . ARG A  1 24 ? 19.857  13.819  -17.452 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 26 ARG A CA  1 
ATOM   142   C C   . ARG A  1 24 ? 21.154  13.541  -16.693 1.00 101.44 ? ? ? ? ? ? 26 ARG A C   1 
ATOM   143   O O   . ARG A  1 24 ? 22.240  13.904  -17.147 1.00 103.26 ? ? ? ? ? ? 26 ARG A O   1 
ATOM   144   C CB  . ARG A  1 24 ? 19.955  13.281  -18.893 1.00 100.14 ? ? ? ? ? ? 26 ARG A CB  1 
ATOM   145   C CG  . ARG A  1 24 ? 18.620  13.217  -19.642 1.00 99.36  ? ? ? ? ? ? 26 ARG A CG  1 
ATOM   146   C CD  . ARG A  1 24 ? 18.634  12.164  -20.759 1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 26 ARG A CD  1 
ATOM   147   N NE  . ARG A  1 24 ? 17.552  12.352  -21.740 1.00 100.55 ? ? ? ? ? ? 26 ARG A NE  1 
ATOM   148   C CZ  . ARG A  1 24 ? 17.231  11.494  -22.716 1.00 99.98  ? ? ? ? ? ? 26 ARG A CZ  1 
ATOM   149   N NH1 . ARG A  1 24 ? 17.891  10.344  -22.876 1.00 99.60  ? ? ? ? ? ? 26 ARG A NH1 1 
ATOM   150   N NH2 . ARG A  1 24 ? 16.229  11.791  -23.537 1.00 99.33  ? ? ? ? ? ? 26 ARG A NH2 1 
ATOM   151   N N   . THR A  1 28 ? 22.527  16.428  -12.721 1.00 120.13 ? ? ? ? ? ? 30 THR A N   1 
ATOM   152   C CA  . THR A  1 28 ? 21.235  15.835  -13.090 1.00 118.47 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CA  1 
ATOM   153   C C   . THR A  1 28 ? 20.021  16.467  -12.351 1.00 117.17 ? ? ? ? ? ? 30 THR A C   1 
ATOM   154   O O   . THR A  1 28 ? 18.867  16.073  -12.593 1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 30 THR A O   1 
ATOM   155   C CB  . THR A  1 28 ? 21.259  14.241  -13.007 1.00 118.06 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CB  1 
ATOM   156   O OG1 . THR A  1 28 ? 19.946  13.697  -13.234 1.00 116.11 ? ? ? ? ? ? 30 THR A OG1 1 
ATOM   157   C CG2 . THR A  1 28 ? 21.822  13.727  -11.660 1.00 118.37 ? ? ? ? ? ? 30 THR A CG2 1 
ATOM   158   N N   . ARG A  1 29 ? 20.289  17.464  -11.492 1.00 117.71 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A N   1 
ATOM   159   C CA  . ARG A  1 29 ? 19.261  18.091  -10.604 1.00 116.35 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CA  1 
ATOM   160   C C   . ARG A  1 29 ? 18.477  19.294  -11.195 1.00 115.56 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A C   1 
ATOM   161   O O   . ARG A  1 29 ? 18.271  19.360  -12.420 1.00 115.47 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A O   1 
ATOM   162   C CB  . ARG A  1 29 ? 19.840  18.428  -9.204  1.00 117.16 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CB  1 
ATOM   163   C CG  . ARG A  1 29 ? 21.320  18.904  -9.113  1.00 119.11 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CG  1 
ATOM   164   C CD  . ARG A  1 29 ? 21.638  20.210  -9.857  1.00 119.60 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CD  1 
ATOM   165   N NE  . ARG A  1 29 ? 22.419  19.952  -11.068 1.00 120.44 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A NE  1 
ATOM   166   C CZ  . ARG A  1 29 ? 21.980  20.123  -12.315 1.00 119.80 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CZ  1 
ATOM   167   N NH1 . ARG A  1 29 ? 22.780  19.853  -13.337 1.00 121.30 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A NH1 1 
ATOM   168   N NH2 . ARG A  1 29 ? 20.756  20.576  -12.552 1.00 117.87 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A NH2 1 
ATOM   169   N N   . PHE A  1 30 ? 18.052  20.228  -10.323 1.00 114.83 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A N   1 
ATOM   170   C CA  . PHE A  1 30 ? 17.248  21.413  -10.728 1.00 113.80 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A CA  1 
ATOM   171   C C   . PHE A  1 30 ? 18.047  22.475  -11.541 1.00 114.52 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A C   1 
ATOM   172   O O   . PHE A  1 30 ? 18.937  23.145  -11.001 1.00 115.82 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A O   1 
ATOM   173   C CB  . PHE A  1 30 ? 16.487  22.093  -9.541  1.00 113.41 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A CB  1 
ATOM   174   C CG  . PHE A  1 30 ? 16.144  21.179  -8.346  1.00 112.64 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A CG  1 
ATOM   175   C CD1 . PHE A  1 30 ? 15.540  21.740  -7.207  1.00 112.23 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A CD1 1 
ATOM   176   C CD2 . PHE A  1 30 ? 16.423  19.805  -8.338  1.00 111.84 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A CD2 1 
ATOM   177   C CE1 . PHE A  1 30 ? 15.212  20.957  -6.091  1.00 111.54 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A CE1 1 
ATOM   178   C CE2 . PHE A  1 30 ? 16.110  19.015  -7.218  1.00 111.19 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A CE2 1 
ATOM   179   C CZ  . PHE A  1 30 ? 15.497  19.590  -6.097  1.00 111.08 ? ? ? ? ? ? 32 PHE A CZ  1 
ATOM   180   N N   . HIS A  1 31 ? 17.677  22.645  -12.817 1.00 113.18 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A N   1 
ATOM   181   C CA  . HIS A  1 31 ? 18.505  23.317  -13.836 1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A CA  1 
ATOM   182   C C   . HIS A  1 31 ? 17.843  24.573  -14.459 1.00 112.40 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A C   1 
ATOM   183   O O   . HIS A  1 31 ? 17.840  25.650  -13.849 1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A O   1 
ATOM   184   C CB  . HIS A  1 31 ? 18.897  22.274  -14.908 1.00 113.74 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A CB  1 
ATOM   185   C CG  . HIS A  1 31 ? 19.881  22.761  -15.933 1.00 116.22 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A CG  1 
ATOM   186   N ND1 . HIS A  1 31 ? 21.201  23.036  -15.635 1.00 118.98 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A ND1 1 
ATOM   187   C CD2 . HIS A  1 31 ? 19.743  22.976  -17.264 1.00 116.72 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A CD2 1 
ATOM   188   C CE1 . HIS A  1 31 ? 21.826  23.425  -16.734 1.00 120.25 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A CE1 1 
ATOM   189   N NE2 . HIS A  1 31 ? 20.964  23.395  -17.736 1.00 119.10 ? ? ? ? ? ? 33 HIS A NE2 1 
ATOM   190   N N   . HIS A  1 32 ? 17.298  24.431  -15.670 1.00 110.63 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N   1 
ATOM   191   C CA  . HIS A  1 32 ? 16.630  25.529  -16.377 1.00 108.57 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA  1 
ATOM   192   C C   . HIS A  1 32 ? 15.315  25.908  -15.701 1.00 105.41 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C   1 
ATOM   193   O O   . HIS A  1 32 ? 14.336  25.165  -15.760 1.00 102.47 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O   1 
ATOM   194   C CB  . HIS A  1 32 ? 16.384  25.161  -17.858 1.00 108.29 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB  1 
ATOM   195   C CG  . HIS A  1 32 ? 15.859  26.296  -18.697 1.00 108.03 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG  1 
ATOM   196   N ND1 . HIS A  1 32 ? 16.492  27.522  -18.778 1.00 111.34 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 1 
ATOM   197   C CD2 . HIS A  1 32 ? 14.778  26.380  -19.511 1.00 103.90 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 1 
ATOM   198   C CE1 . HIS A  1 32 ? 15.812  28.317  -19.586 1.00 109.77 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 1 
ATOM   199   N NE2 . HIS A  1 32 ? 14.772  27.647  -20.051 1.00 105.66 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 1 
ATOM   200   N N   . SER A  1 33 ? 15.303  27.064  -15.056 1.00 104.75 ? ? ? ? ? ? 35 SER A N   1 
ATOM   201   C CA  . SER A  1 33 ? 14.079  27.599  -14.485 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 35 SER A CA  1 
ATOM   202   C C   . SER A  1 33 ? 13.450  28.601  -15.456 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 35 SER A C   1 
ATOM   203   O O   . SER A  1 33 ? 14.146  29.196  -16.272 1.00 101.93 ? ? ? ? ? ? 35 SER A O   1 
ATOM   204   C CB  . SER A  1 33 ? 14.372  28.236  -13.124 1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 35 SER A CB  1 
ATOM   205   O OG  . SER A  1 33 ? 13.401  29.202  -12.771 1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 35 SER A OG  1 
ATOM   206   N N   . GLU A  1 34 ? 12.136  28.778  -15.372 1.00 95.30  ? ? ? ? ? ? 36 GLU A N   1 
ATOM   207   C CA  . GLU A  1 34 ? 11.425  29.699  -16.249 1.00 92.35  ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CA  1 
ATOM   208   C C   . GLU A  1 34 ? 10.221  30.272  -15.520 1.00 90.03  ? ? ? ? ? ? 36 GLU A C   1 
ATOM   209   O O   . GLU A  1 34 ? 9.296   29.543  -15.201 1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 36 GLU A O   1 
ATOM   210   C CB  . GLU A  1 34 ? 10.977  28.964  -17.511 1.00 90.67  ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CB  1 
ATOM   211   C CG  . GLU A  1 34 ? 10.555  29.867  -18.650 1.00 90.72  ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CG  1 
ATOM   212   C CD  . GLU A  1 34 ? 11.736  30.565  -19.310 1.00 96.24  ? ? ? ? ? ? 36 GLU A CD  1 
ATOM   213   O OE1 . GLU A  1 34 ? 12.815  29.937  -19.462 1.00 99.38  ? ? ? ? ? ? 36 GLU A OE1 1 
ATOM   214   O OE2 . GLU A  1 34 ? 11.578  31.748  -19.685 1.00 98.37  ? ? ? ? ? ? 36 GLU A OE2 1 
ATOM   215   N N   . LYS A  1 35 ? 10.235  31.569  -15.239 1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 37 LYS A N   1 
ATOM   216   C CA  . LYS A  1 35 ? 9.139   32.178  -14.506 1.00 88.38  ? ? ? ? ? ? 37 LYS A CA  1 
ATOM   217   C C   . LYS A  1 35 ? 7.977   32.484  -15.433 1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 37 LYS A C   1 
ATOM   218   O O   . LYS A  1 35 ? 8.172   32.833  -16.592 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 37 LYS A O   1 
ATOM   219   C CB  . LYS A  1 35 ? 9.601   33.433  -13.768 1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 37 LYS A CB  1 
ATOM   220   N N   . LEU A  1 36 ? 6.766   32.325  -14.915 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 38 LEU A N   1 
ATOM   221   C CA  . LEU A  1 36 ? 5.539   32.641  -15.640 1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CA  1 
ATOM   222   C C   . LEU A  1 36 ? 4.640   33.528  -14.797 1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 38 LEU A C   1 
ATOM   223   O O   . LEU A  1 36 ? 4.498   33.299  -13.601 1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 38 LEU A O   1 
ATOM   224   C CB  . LEU A  1 36 ? 4.770   31.368  -15.979 1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CB  1 
ATOM   225   C CG  . LEU A  1 36 ? 4.861   30.675  -17.336 1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CG  1 
ATOM   226   C CD1 . LEU A  1 36 ? 3.481   30.149  -17.653 1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CD1 1 
ATOM   227   C CD2 . LEU A  1 36 ? 5.328   31.599  -18.436 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 38 LEU A CD2 1 
ATOM   228   N N   . ASP A  1 37 ? 4.015   34.523  -15.417 1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 39 ASP A N   1 
ATOM   229   C CA  . ASP A  1 37 ? 3.127   35.429  -14.691 1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CA  1 
ATOM   230   C C   . ASP A  1 37 ? 1.666   35.169  -15.004 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 39 ASP A C   1 
ATOM   231   O O   . ASP A  1 37 ? 1.352   34.676  -16.075 1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 39 ASP A O   1 
ATOM   232   C CB  . ASP A  1 37 ? 3.473   36.886  -14.995 1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CB  1 
ATOM   233   C CG  . ASP A  1 37 ? 4.632   37.408  -14.159 1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 39 ASP A CG  1 
ATOM   234   O OD1 . ASP A  1 37 ? 4.986   36.781  -13.125 1.00 88.70  ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD1 1 
ATOM   235   O OD2 . ASP A  1 37 ? 5.178   38.463  -14.548 1.00 92.58  ? ? ? ? ? ? 39 ASP A OD2 1 
ATOM   236   N N   . LYS A  1 38 ? 0.788   35.520  -14.065 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 40 LYS A N   1 
ATOM   237   C CA  . LYS A  1 38 ? -0.646  35.219  -14.127 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CA  1 
ATOM   238   C C   . LYS A  1 38 ? -1.246  35.395  -15.514 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 40 LYS A C   1 
ATOM   239   O O   . LYS A  1 38 ? -1.274  36.506  -16.038 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 40 LYS A O   1 
ATOM   240   C CB  . LYS A  1 38 ? -1.408  36.092  -13.130 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CB  1 
ATOM   241   C CG  . LYS A  1 38 ? -2.847  35.692  -12.912 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CG  1 
ATOM   242   C CD  . LYS A  1 38 ? -3.496  36.530  -11.819 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CD  1 
ATOM   243   C CE  . LYS A  1 38 ? -4.727  35.828  -11.238 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CE  1 
ATOM   244   N NZ  . LYS A  1 38 ? -5.911  36.738  -11.093 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 40 LYS A NZ  1 
ATOM   245   N N   . GLY A  1 39 ? -1.710  34.288  -16.097 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 41 GLY A N   1 
ATOM   246   C CA  . GLY A  1 39 ? -2.358  34.280  -17.410 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 41 GLY A CA  1 
ATOM   247   C C   . GLY A  1 39 ? -1.471  33.947  -18.599 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 41 GLY A C   1 
ATOM   248   O O   . GLY A  1 39 ? -1.957  33.805  -19.718 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 41 GLY A O   1 
ATOM   249   N N   . GLU A  1 40 ? -0.167  33.843  -18.366 1.00 61.59  ? ? ? ? ? ? 42 GLU A N   1 
ATOM   250   C CA  . GLU A  1 40 ? 0.777   33.499  -19.424 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CA  1 
ATOM   251   C C   . GLU A  1 40 ? 0.720   32.015  -19.667 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 42 GLU A C   1 
ATOM   252   O O   . GLU A  1 40 ? 0.425   31.239  -18.761 1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 42 GLU A O   1 
ATOM   253   C CB  . GLU A  1 40 ? 2.200   33.917  -19.056 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CB  1 
ATOM   254   C CG  . GLU A  1 40 ? 2.523   35.352  -19.404 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CG  1 
ATOM   255   C CD  . GLU A  1 40 ? 3.754   35.879  -18.701 1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 42 GLU A CD  1 
ATOM   256   O OE1 . GLU A  1 40 ? 4.375   35.124  -17.926 1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 42 GLU A OE1 1 
ATOM   257   O OE2 . GLU A  1 40 ? 4.097   37.059  -18.923 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 42 GLU A OE2 1 
ATOM   258   N N   . VAL A  1 41 ? 1.004   31.619  -20.895 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 43 VAL A N   1 
ATOM   259   C CA  . VAL A  1 41 ? 0.931   30.221  -21.282 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 43 VAL A CA  1 
ATOM   260   C C   . VAL A  1 41 ? 2.254   29.747  -21.855 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 43 VAL A C   1 
ATOM   261   O O   . VAL A  1 41 ? 2.823   30.381  -22.755 1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 43 VAL A O   1 
ATOM   262   C CB  . VAL A  1 41 ? -0.180  29.994  -22.309 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 43 VAL A CB  1 
ATOM   263   C CG1 . VAL A  1 41 ? -0.060  28.645  -22.920 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 43 VAL A CG1 1 
ATOM   264   C CG2 . VAL A  1 41 ? -1.523  30.132  -21.664 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 43 VAL A CG2 1 
ATOM   265   N N   . LEU A  1 42 ? 2.738   28.629  -21.323 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 44 LEU A N   1 
ATOM   266   C CA  . LEU A  1 42 ? 3.960   28.037  -21.813 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CA  1 
ATOM   267   C C   . LEU A  1 42 ? 3.633   26.718  -22.458 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 44 LEU A C   1 
ATOM   268   O O   . LEU A  1 42 ? 2.882   25.928  -21.899 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 44 LEU A O   1 
ATOM   269   C CB  . LEU A  1 42 ? 4.954   27.852  -20.680 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CB  1 
ATOM   270   C CG  . LEU A  1 42 ? 6.378   27.476  -21.074 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CG  1 
ATOM   271   C CD1 . LEU A  1 42 ? 7.071   28.595  -21.816 1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CD1 1 
ATOM   272   C CD2 . LEU A  1 42 ? 7.171   27.112  -19.839 1.00 67.81  ? ? ? ? ? ? 44 LEU A CD2 1 
ATOM   273   N N   . ILE A  1 43 ? 4.162   26.504  -23.657 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 45 ILE A N   1 
ATOM   274   C CA  . ILE A  1 43 ? 4.086   25.207  -24.298 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CA  1 
ATOM   275   C C   . ILE A  1 43 ? 5.487   24.630  -24.267 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 45 ILE A C   1 
ATOM   276   O O   . ILE A  1 43 ? 6.345   25.038  -25.046 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 45 ILE A O   1 
ATOM   277   C CB  . ILE A  1 43 ? 3.621   25.276  -25.757 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CB  1 
ATOM   278   C CG1 . ILE A  1 43 ? 2.749   26.525  -26.016 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG1 1 
ATOM   279   C CG2 . ILE A  1 43 ? 2.966   23.955  -26.167 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CG2 1 
ATOM   280   C CD1 . ILE A  1 43 ? 1.330   26.489  -25.511 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 45 ILE A CD1 1 
ATOM   281   N N   . ALA A  1 44 ? 5.708   23.687  -23.351 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 46 ALA A N   1 
ATOM   282   C CA  . ALA A  1 44 ? 7.019   23.104  -23.115 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CA  1 
ATOM   283   C C   . ALA A  1 44 ? 7.098   21.728  -23.724 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 46 ALA A C   1 
ATOM   284   O O   . ALA A  1 44 ? 6.238   20.893  -23.489 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 46 ALA A O   1 
ATOM   285   C CB  . ALA A  1 44 ? 7.298   23.026  -21.643 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 46 ALA A CB  1 
ATOM   286   N N   . GLN A  1 45 ? 8.142   21.522  -24.518 1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 47 GLN A N   1 
ATOM   287   C CA  . GLN A  1 45 ? 8.433   20.236  -25.131 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 47 GLN A CA  1 
ATOM   288   C C   . GLN A  1 45 ? 9.599   19.592  -24.406 1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 47 GLN A C   1 
ATOM   289   O O   . GLN A  1 45 ? 10.492  20.287  -23.920 1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 47 GLN A O   1 
ATOM   290   C CB  . GLN A  1 45 ? 8.791   20.423  -26.602 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 47 GLN A CB  1 
ATOM   291   C CG  . GLN A  1 45 ? 8.796   19.131  -27.399 1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 47 GLN A CG  1 
ATOM   292   C CD  . GLN A  1 45 ? 9.318   19.305  -28.829 1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 47 GLN A CD  1 
ATOM   293   O OE1 . GLN A  1 45 ? 10.214  20.129  -29.090 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 47 GLN A OE1 1 
ATOM   294   N NE2 . GLN A  1 45 ? 8.757   18.518  -29.767 1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 47 GLN A NE2 1 
ATOM   295   N N   . PHE A  1 46 ? 9.590   18.266  -24.339 1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A N   1 
ATOM   296   C CA  . PHE A  1 46 ? 10.706  17.526  -23.777 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CA  1 
ATOM   297   C C   . PHE A  1 46 ? 11.857  17.437  -24.766 1.00 74.96  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A C   1 
ATOM   298   O O   . PHE A  1 46 ? 11.675  16.991  -25.907 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A O   1 
ATOM   299   C CB  . PHE A  1 46 ? 10.269  16.127  -23.384 1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CB  1 
ATOM   300   C CG  . PHE A  1 46 ? 9.527   16.081  -22.099 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CG  1 
ATOM   301   C CD1 . PHE A  1 46 ? 10.218  16.130  -20.894 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CD1 1 
ATOM   302   C CD2 . PHE A  1 46 ? 8.130   15.992  -22.085 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CD2 1 
ATOM   303   C CE1 . PHE A  1 46 ? 9.533   16.094  -19.687 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CE1 1 
ATOM   304   C CE2 . PHE A  1 46 ? 7.427   15.953  -20.885 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CE2 1 
ATOM   305   C CZ  . PHE A  1 46 ? 8.130   16.002  -19.680 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 48 PHE A CZ  1 
ATOM   306   N N   . THR A  1 47 ? 13.038  17.869  -24.334 1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 49 THR A N   1 
ATOM   307   C CA  . THR A  1 47 ? 14.238  17.712  -25.140 1.00 86.44  ? ? ? ? ? ? 49 THR A CA  1 
ATOM   308   C C   . THR A  1 47 ? 14.993  16.474  -24.653 1.00 88.73  ? ? ? ? ? ? 49 THR A C   1 
ATOM   309   O O   . THR A  1 47 ? 14.523  15.780  -23.752 1.00 86.98  ? ? ? ? ? ? 49 THR A O   1 
ATOM   310   C CB  . THR A  1 47 ? 15.135  18.969  -25.068 1.00 89.11  ? ? ? ? ? ? 49 THR A CB  1 
ATOM   311   O OG1 . THR A  1 47 ? 15.953  18.934  -23.892 1.00 92.76  ? ? ? ? ? ? 49 THR A OG1 1 
ATOM   312   C CG2 . THR A  1 47 ? 14.285  20.230  -25.055 1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 49 THR A CG2 1 
ATOM   313   N N   . GLU A  1 48 ? 16.145  16.187  -25.257 1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 50 GLU A N   1 
ATOM   314   C CA  . GLU A  1 48 ? 17.052  15.170  -24.714 1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CA  1 
ATOM   315   C C   . GLU A  1 48 ? 17.700  15.685  -23.409 1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 50 GLU A C   1 
ATOM   316   O O   . GLU A  1 48 ? 17.792  14.952  -22.420 1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 50 GLU A O   1 
ATOM   317   C CB  . GLU A  1 48 ? 18.103  14.731  -25.754 1.00 100.79 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CB  1 
ATOM   318   C CG  . GLU A  1 48 ? 19.096  15.818  -26.196 0.50 107.62 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CG  1 
ATOM   319   C CD  . GLU A  1 48 ? 20.357  15.251  -26.838 0.50 115.10 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A CD  1 
ATOM   320   O OE1 . GLU A  1 48 ? 21.467  15.702  -26.482 0.50 120.30 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE1 1 
ATOM   321   O OE2 . GLU A  1 48 ? 20.241  14.354  -27.697 0.50 115.44 ? ? ? ? ? ? 50 GLU A OE2 1 
ATOM   322   N N   . HIS A  1 49 ? 18.108  16.957  -23.422 1.00 102.54 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A N   1 
ATOM   323   C CA  . HIS A  1 49 ? 18.615  17.674  -22.247 1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A CA  1 
ATOM   324   C C   . HIS A  1 49 ? 17.684  17.578  -21.032 1.00 100.90 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A C   1 
ATOM   325   O O   . HIS A  1 49 ? 18.145  17.604  -19.888 1.00 102.24 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A O   1 
ATOM   326   C CB  . HIS A  1 49 ? 18.790  19.162  -22.576 1.00 107.45 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A CB  1 
ATOM   327   C CG  . HIS A  1 49 ? 19.959  19.466  -23.458 1.00 115.35 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A CG  1 
ATOM   328   N ND1 . HIS A  1 49 ? 19.964  19.199  -24.811 1.00 117.92 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A ND1 1 
ATOM   329   C CD2 . HIS A  1 49 ? 21.153  20.047  -23.185 1.00 122.56 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A CD2 1 
ATOM   330   C CE1 . HIS A  1 49 ? 21.117  19.586  -25.330 1.00 123.61 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A CE1 1 
ATOM   331   N NE2 . HIS A  1 49 ? 21.855  20.106  -24.366 1.00 126.48 ? ? ? ? ? ? 51 HIS A NE2 1 
ATOM   332   N N   . THR A  1 50 ? 16.377  17.481  -21.294 1.00 95.68  ? ? ? ? ? ? 52 THR A N   1 
ATOM   333   C CA  . THR A  1 50 ? 15.340  17.640  -20.268 1.00 90.19  ? ? ? ? ? ? 52 THR A CA  1 
ATOM   334   C C   . THR A  1 50 ? 14.528  16.370  -20.027 1.00 86.57  ? ? ? ? ? ? 52 THR A C   1 
ATOM   335   O O   . THR A  1 50 ? 13.629  16.031  -20.795 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 52 THR A O   1 
ATOM   336   C CB  . THR A  1 50 ? 14.419  18.847  -20.596 1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 52 THR A CB  1 
ATOM   337   O OG1 . THR A  1 50 ? 15.128  20.061  -20.323 1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 52 THR A OG1 1 
ATOM   338   C CG2 . THR A  1 50 ? 13.158  18.832  -19.761 1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 52 THR A CG2 1 
ATOM   339   N N   . SER A  1 51 ? 14.863  15.686  -18.938 1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 53 SER A N   1 
ATOM   340   C CA  . SER A  1 51 ? 14.183  14.465  -18.518 1.00 82.20  ? ? ? ? ? ? 53 SER A CA  1 
ATOM   341   C C   . SER A  1 51 ? 12.860  14.724  -17.792 1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 53 SER A C   1 
ATOM   342   O O   . SER A  1 51 ? 11.863  14.057  -18.069 1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 53 SER A O   1 
ATOM   343   C CB  . SER A  1 51 ? 15.103  13.617  -17.631 1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 53 SER A CB  1 
ATOM   344   O OG  . SER A  1 51 ? 15.508  14.324  -16.475 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 53 SER A OG  1 
ATOM   345   N N   . ALA A  1 52 ? 12.855  15.681  -16.867 1.00 76.66  ? ? ? ? ? ? 54 ALA A N   1 
ATOM   346   C CA  . ALA A  1 52 ? 11.660  15.983  -16.082 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 54 ALA A CA  1 
ATOM   347   C C   . ALA A  1 52 ? 11.347  17.470  -16.020 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 54 ALA A C   1 
ATOM   348   O O   . ALA A  1 52 ? 12.231  18.295  -16.168 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 54 ALA A O   1 
ATOM   349   C CB  . ALA A  1 52 ? 11.807  15.427  -14.697 1.00 73.72  ? ? ? ? ? ? 54 ALA A CB  1 
ATOM   350   N N   . ILE A  1 53 ? 10.078  17.799  -15.808 1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 55 ILE A N   1 
ATOM   351   C CA  . ILE A  1 53 ? 9.644   19.182  -15.648 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 55 ILE A CA  1 
ATOM   352   C C   . ILE A  1 53 ? 8.807   19.315  -14.386 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 55 ILE A C   1 
ATOM   353   O O   . ILE A  1 53 ? 7.813   18.615  -14.234 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 55 ILE A O   1 
ATOM   354   C CB  . ILE A  1 53 ? 8.816   19.679  -16.852 1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 55 ILE A CB  1 
ATOM   355   C CG1 . ILE A  1 53 ? 9.678   19.756  -18.104 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 55 ILE A CG1 1 
ATOM   356   C CG2 . ILE A  1 53 ? 8.217   21.057  -16.579 1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 55 ILE A CG2 1 
ATOM   357   C CD1 . ILE A  1 53 ? 8.873   19.776  -19.383 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 55 ILE A CD1 1 
ATOM   358   N N   . LYS A  1 54 ? 9.212   20.225  -13.498 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 56 LYS A N   1 
ATOM   359   C CA  . LYS A  1 54 ? 8.518   20.471  -12.242 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CA  1 
ATOM   360   C C   . LYS A  1 54 ? 7.790   21.787  -12.345 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 56 LYS A C   1 
ATOM   361   O O   . LYS A  1 54 ? 8.325   22.736  -12.899 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 56 LYS A O   1 
ATOM   362   C CB  . LYS A  1 54 ? 9.524   20.526  -11.091 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CB  1 
ATOM   363   C CG  . LYS A  1 54 ? 8.919   20.527  -9.688  1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CG  1 
ATOM   364   C CD  . LYS A  1 54 ? 9.898   21.069  -8.644  1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CD  1 
ATOM   365   C CE  . LYS A  1 54 ? 10.805  19.996  -8.061  1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 56 LYS A CE  1 
ATOM   366   N NZ  . LYS A  1 54 ? 11.738  20.531  -7.020  1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 56 LYS A NZ  1 
ATOM   367   N N   . VAL A  1 55 ? 6.569   21.843  -11.826 1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 57 VAL A N   1 
ATOM   368   C CA  . VAL A  1 55 ? 5.805   23.088  -11.783 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CA  1 
ATOM   369   C C   . VAL A  1 55 ? 5.508   23.478  -10.335 1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 57 VAL A C   1 
ATOM   370   O O   . VAL A  1 55 ? 4.827   22.751  -9.607  1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 57 VAL A O   1 
ATOM   371   C CB  . VAL A  1 55 ? 4.491   22.999  -12.582 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CB  1 
ATOM   372   C CG1 . VAL A  1 55 ? 3.777   24.330  -12.592 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CG1 1 
ATOM   373   C CG2 . VAL A  1 55 ? 4.759   22.561  -14.001 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CG2 1 
ATOM   374   N N   . ARG A  1 56 ? 6.046   24.625  -9.926  1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A N   1 
ATOM   375   C CA  . ARG A  1 56 ? 5.822   25.201  -8.602  1.00 68.68  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CA  1 
ATOM   376   C C   . ARG A  1 56 ? 4.944   26.430  -8.775  1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A C   1 
ATOM   377   O O   . ARG A  1 56 ? 5.295   27.346  -9.516  1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A O   1 
ATOM   378   C CB  . ARG A  1 56 ? 7.149   25.622  -7.961  1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CB  1 
ATOM   379   C CG  . ARG A  1 56 ? 7.919   24.540  -7.264  1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CG  1 
ATOM   380   C CD  . ARG A  1 56 ? 8.899   25.124  -6.251  1.00 74.34  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CD  1 
ATOM   381   N NE  . ARG A  1 56 ? 10.303  24.967  -6.641  1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A NE  1 
ATOM   382   C CZ  . ARG A  1 56 ? 11.114  24.011  -6.180  1.00 77.74  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A CZ  1 
ATOM   383   N NH1 . ARG A  1 56 ? 10.668  23.111  -5.308  1.00 77.26  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A NH1 1 
ATOM   384   N NH2 . ARG A  1 56 ? 12.380  23.947  -6.590  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 58 ARG A NH2 1 
ATOM   385   N N   . GLY A  1 57 ? 3.795   26.450  -8.116  1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 59 GLY A N   1 
ATOM   386   C CA  . GLY A  1 57 ? 2.891   27.591  -8.224  1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 59 GLY A CA  1 
ATOM   387   C C   . GLY A  1 57 ? 1.515   27.161  -8.671  1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 59 GLY A C   1 
ATOM   388   O O   . GLY A  1 57 ? 1.324   26.011  -9.023  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 59 GLY A O   1 
ATOM   389   N N   . LYS A  1 58 ? 0.553   28.077  -8.652  1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 60 LYS A N   1 
ATOM   390   C CA  . LYS A  1 58 ? -0.823  27.767  -9.030  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 60 LYS A CA  1 
ATOM   391   C C   . LYS A  1 58 ? -0.937  27.782  -10.560 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 60 LYS A C   1 
ATOM   392   O O   . LYS A  1 58 ? -0.806  28.840  -11.173 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 60 LYS A O   1 
ATOM   393   C CB  . LYS A  1 58 ? -1.776  28.800  -8.402  1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 60 LYS A CB  1 
ATOM   394   C CG  . LYS A  1 58 ? -3.130  28.251  -7.937  1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 60 LYS A CG  1 
ATOM   395   C CD  . LYS A  1 58 ? -3.097  27.743  -6.485  1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 60 LYS A CD  1 
ATOM   396   C CE  . LYS A  1 58 ? -4.401  27.012  -6.119  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 60 LYS A CE  1 
ATOM   397   N N   . ALA A  1 59 ? -1.157  26.623  -11.185 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 61 ALA A N   1 
ATOM   398   C CA  . ALA A  1 59 ? -1.229  26.563  -12.652 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 61 ALA A CA  1 
ATOM   399   C C   . ALA A  1 59 ? -2.205  25.512  -13.166 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 61 ALA A C   1 
ATOM   400   O O   . ALA A  1 59 ? -2.516  24.556  -12.458 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 61 ALA A O   1 
ATOM   401   C CB  . ALA A  1 59 ? 0.153   26.320  -13.244 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 61 ALA A CB  1 
ATOM   402   N N   . TYR A  1 60 ? -2.667  25.686  -14.404 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A N   1 
ATOM   403   C CA  . TYR A  1 60 ? -3.493  24.707  -15.082 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CA  1 
ATOM   404   C C   . TYR A  1 60 ? -2.627  24.044  -16.134 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A C   1 
ATOM   405   O O   . TYR A  1 60 ? -1.998  24.722  -16.954 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A O   1 
ATOM   406   C CB  . TYR A  1 60 ? -4.671  25.417  -15.716 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CB  1 
ATOM   407   C CG  . TYR A  1 60 ? -5.719  24.566  -16.417 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CG  1 
ATOM   408   C CD1 . TYR A  1 60 ? -6.553  23.709  -15.702 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CD1 1 
ATOM   409   C CD2 . TYR A  1 60 ? -5.925  24.669  -17.795 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CD2 1 
ATOM   410   C CE1 . TYR A  1 60 ? -7.554  22.938  -16.349 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CE1 1 
ATOM   411   C CE2 . TYR A  1 60 ? -6.915  23.914  -18.446 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CE2 1 
ATOM   412   C CZ  . TYR A  1 60 ? -7.728  23.053  -17.716 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A CZ  1 
ATOM   413   O OH  . TYR A  1 60 ? -8.701  22.329  -18.381 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 62 TYR A OH  1 
ATOM   414   N N   . ILE A  1 61 ? -2.579  22.717  -16.097 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 63 ILE A N   1 
ATOM   415   C CA  . ILE A  1 61 ? -1.662  21.980  -16.938 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CA  1 
ATOM   416   C C   . ILE A  1 61 ? -2.384  20.971  -17.798 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 63 ILE A C   1 
ATOM   417   O O   . ILE A  1 61 ? -3.202  20.217  -17.298 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 63 ILE A O   1 
ATOM   418   C CB  . ILE A  1 61 ? -0.610  21.239  -16.097 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CB  1 
ATOM   419   C CG1 . ILE A  1 61 ? 0.153   22.208  -15.183 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG1 1 
ATOM   420   C CG2 . ILE A  1 61 ? 0.358   20.461  -17.018 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CG2 1 
ATOM   421   C CD1 . ILE A  1 61 ? 0.912   21.521  -14.083 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 63 ILE A CD1 1 
ATOM   422   N N   . GLN A  1 62 ? -2.075  20.961  -19.094 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 64 GLN A N   1 
ATOM   423   C CA  . GLN A  1 62 ? -2.645  19.966  -20.035 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 64 GLN A CA  1 
ATOM   424   C C   . GLN A  1 62 ? -1.536  19.076  -20.577 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 64 GLN A C   1 
ATOM   425   O O   . GLN A  1 62 ? -0.503  19.573  -21.072 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 64 GLN A O   1 
ATOM   426   C CB  . GLN A  1 62 ? -3.321  20.649  -21.251 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 64 GLN A CB  1 
ATOM   427   C CG  . GLN A  1 62 ? -4.366  21.714  -20.928 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 64 GLN A CG  1 
ATOM   428   C CD  . GLN A  1 62 ? -5.024  22.308  -22.172 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 64 GLN A CD  1 
ATOM   429   O OE1 . GLN A  1 62 ? -4.345  22.746  -23.129 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 64 GLN A OE1 1 
ATOM   430   N NE2 . GLN A  1 62 ? -6.362  22.351  -22.155 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 64 GLN A NE2 1 
ATOM   431   N N   . THR A  1 63 ? -1.751  17.773  -20.518 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 65 THR A N   1 
ATOM   432   C CA  . THR A  1 63 ? -0.825  16.842  -21.142 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 65 THR A CA  1 
ATOM   433   C C   . THR A  1 63 ? -1.610  15.830  -21.967 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 65 THR A C   1 
ATOM   434   O O   . THR A  1 63 ? -2.852  15.745  -21.879 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 65 THR A O   1 
ATOM   435   C CB  . THR A  1 63 ? -0.010  16.071  -20.095 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 65 THR A CB  1 
ATOM   436   O OG1 . THR A  1 63 ? -0.897  15.297  -19.248 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 65 THR A OG1 1 
ATOM   437   C CG2 . THR A  1 63 ? 0.824   17.023  -19.275 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 65 THR A CG2 1 
ATOM   438   N N   . ARG A  1 64 ? -0.886  15.027  -22.737 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N   1 
ATOM   439   C CA  . ARG A  1 64 ? -1.516  13.903  -23.389 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA  1 
ATOM   440   C C   . ARG A  1 64 ? -2.410  13.108  -22.409 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C   1 
ATOM   441   O O   . ARG A  1 64 ? -3.376  12.454  -22.828 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O   1 
ATOM   442   C CB  . ARG A  1 64 ? -0.460  13.014  -24.044 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB  1 
ATOM   443   C CG  . ARG A  1 64 ? -1.032  11.692  -24.648 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG  1 
ATOM   444   C CD  . ARG A  1 64 ? -0.213  11.224  -25.909 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD  1 
ATOM   445   N NE  . ARG A  1 64 ? 1.113   10.719  -25.542 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE  1 
ATOM   446   C CZ  . ARG A  1 64 ? 1.273   9.451   -25.149 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ  1 
ATOM   447   N NH1 . ARG A  1 64 ? 2.466   9.006   -24.775 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 1 
ATOM   448   N NH2 . ARG A  1 64 ? 0.208   8.625   -25.112 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 1 
ATOM   449   N N   . HIS A  1 65 ? -2.111  13.173  -21.107 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A N   1 
ATOM   450   C CA  . HIS A  1 65 ? -2.841  12.331  -20.131 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A CA  1 
ATOM   451   C C   . HIS A  1 65 ? -4.020  13.013  -19.469 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A C   1 
ATOM   452   O O   . HIS A  1 65 ? -4.610  12.431  -18.508 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A O   1 
ATOM   453   C CB  . HIS A  1 65 ? -1.918  11.730  -19.064 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A CB  1 
ATOM   454   C CG  . HIS A  1 65 ? -0.816  10.907  -19.640 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A CG  1 
ATOM   455   N ND1 . HIS A  1 65 ? -0.956  10.191  -20.818 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A ND1 1 
ATOM   456   C CD2 . HIS A  1 65 ? 0.447   10.682  -19.209 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A CD2 1 
ATOM   457   C CE1 . HIS A  1 65 ? 0.181   9.571   -21.091 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A CE1 1 
ATOM   458   N NE2 . HIS A  1 65 ? 1.041   9.835   -20.121 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 67 HIS A NE2 1 
ATOM   459   N N   . GLY A  1 66 ? -4.357  14.217  -19.977 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 68 GLY A N   1 
ATOM   460   C CA  . GLY A  1 66 ? -5.543  14.957  -19.528 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 68 GLY A CA  1 
ATOM   461   C C   . GLY A  1 66 ? -5.125  16.212  -18.813 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 68 GLY A C   1 
ATOM   462   O O   . GLY A  1 66 ? -3.974  16.630  -18.952 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 68 GLY A O   1 
ATOM   463   N N   . VAL A  1 67 ? -6.046  16.822  -18.054 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 69 VAL A N   1 
ATOM   464   C CA  . VAL A  1 67 ? -5.685  18.035  -17.310 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CA  1 
ATOM   465   C C   . VAL A  1 67 ? -5.378  17.774  -15.842 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 69 VAL A C   1 
ATOM   466   O O   . VAL A  1 67 ? -5.799  16.787  -15.265 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 69 VAL A O   1 
ATOM   467   C CB  . VAL A  1 67 ? -6.706  19.173  -17.463 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CB  1 
ATOM   468   C CG1 . VAL A  1 67 ? -7.328  19.087  -18.796 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG1 1 
ATOM   469   C CG2 . VAL A  1 67 ? -7.792  19.078  -16.407 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 69 VAL A CG2 1 
ATOM   470   N N   . ILE A  1 68 ? -4.609  18.685  -15.274 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 70 ILE A N   1 
ATOM   471   C CA  . ILE A  1 68 ? -4.257  18.667  -13.875 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 70 ILE A CA  1 
ATOM   472   C C   . ILE A  1 68 ? -3.894  20.103  -13.437 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 70 ILE A C   1 
ATOM   473   O O   . ILE A  1 68 ? -3.442  20.943  -14.252 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 70 ILE A O   1 
ATOM   474   C CB  . ILE A  1 68 ? -3.137  17.660  -13.591 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 70 ILE A CB  1 
ATOM   475   C CG1 . ILE A  1 68 ? -3.062  17.400  -12.099 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 70 ILE A CG1 1 
ATOM   476   C CG2 . ILE A  1 68 ? -1.813  18.148  -14.144 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 70 ILE A CG2 1 
ATOM   477   C CD1 . ILE A  1 68 ? -2.514  16.052  -11.774 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 70 ILE A CD1 1 
ATOM   478   N N   . GLU A  1 69 ? -4.123  20.367  -12.150 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 71 GLU A N   1 
ATOM   479   C CA  . GLU A  1 69 ? -3.959  21.684  -11.556 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CA  1 
ATOM   480   C C   . GLU A  1 69 ? -2.832  21.594  -10.527 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 71 GLU A C   1 
ATOM   481   O O   . GLU A  1 69 ? -2.859  20.721  -9.664  1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 71 GLU A O   1 
ATOM   482   C CB  . GLU A  1 69 ? -5.285  22.073  -10.896 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CB  1 
ATOM   483   C CG  . GLU A  1 69 ? -5.358  23.453  -10.275 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CG  1 
ATOM   484   C CD  . GLU A  1 69 ? -6.733  23.756  -9.687  1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 71 GLU A CD  1 
ATOM   485   O OE1 . GLU A  1 69 ? -6.805  24.062  -8.476  1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 71 GLU A OE1 1 
ATOM   486   O OE2 . GLU A  1 69 ? -7.742  23.685  -10.439 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 71 GLU A OE2 1 
ATOM   487   N N   . SER A  1 70 ? -1.830  22.463  -10.633 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 72 SER A N   1 
ATOM   488   C CA  . SER A  1 70 ? -0.785  22.528  -9.618  1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 72 SER A CA  1 
ATOM   489   C C   . SER A  1 70 ? -1.191  23.554  -8.582  1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 72 SER A C   1 
ATOM   490   O O   . SER A  1 70 ? -1.586  24.664  -8.933  1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 72 SER A O   1 
ATOM   491   C CB  . SER A  1 70 ? 0.566   22.885  -10.232 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 72 SER A CB  1 
ATOM   492   O OG  . SER A  1 70 ? 0.520   24.141  -10.869 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 72 SER A OG  1 
ATOM   493   N N   . GLU A  1 71 ? -1.109  23.173  -7.312  1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 73 GLU A N   1 
ATOM   494   C CA  . GLU A  1 71 ? -1.494  24.038  -6.212  1.00 72.36  ? ? ? ? ? ? 73 GLU A CA  1 
ATOM   495   C C   . GLU A  1 71 ? -0.236  24.266  -5.347  1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 73 GLU A C   1 
ATOM   496   O O   . GLU A  1 71 ? -0.249  24.010  -4.173  1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 73 GLU A O   1 
ATOM   497   C CB  . GLU A  1 71 ? -2.606  23.360  -5.394  1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 73 GLU A CB  1 
ATOM   498   C CG  . GLU A  1 71 ? -3.410  22.310  -6.167  1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 73 GLU A CG  1 
ATOM   499   C CD  . GLU A  1 71 ? -4.836  22.110  -5.652  1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 73 GLU A CD  1 
ATOM   500   O OE1 . GLU A  1 71 ? -5.627  23.072  -5.780  1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 73 GLU A OE1 1 
ATOM   501   O OE2 . GLU A  1 71 ? -5.169  20.998  -5.157  1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 73 GLU A OE2 1 
ATOM   502   N N   . GLY A  1 72 ? 0.917   24.600  -5.926  1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 74 GLY A N   1 
ATOM   503   C CA  . GLY A  1 72 ? 2.179   24.627  -5.145  1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 74 GLY A CA  1 
ATOM   504   C C   . GLY A  1 72 ? 2.532   25.958  -4.485  1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 74 GLY A C   1 
ATOM   505   O O   . GLY A  1 72 ? 1.761   26.914  -4.592  1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 74 GLY A O   1 
ATOM   506   N N   . LYS A  1 73 ? 3.692   26.048  -3.818  1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 75 LYS A N   1 
ATOM   507   C CA  . LYS A  1 73 ? 4.129   27.336  -3.223  1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 75 LYS A CA  1 
ATOM   508   C C   . LYS A  1 73 ? 4.479   28.474  -4.244  1.00 79.69  ? ? ? ? ? ? 75 LYS A C   1 
ATOM   509   O O   . LYS A  1 73 ? 5.535   28.516  -4.903  1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 75 LYS A O   1 
ATOM   510   C CB  . LYS A  1 73 ? 5.211   27.143  -2.149  1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 75 LYS A CB  1 
ATOM   511   C CG  . LYS A  1 73 ? 6.646   27.001  -2.680  1.00 82.03  ? ? ? ? ? ? 75 LYS A CG  1 
ATOM   512   C CD  . LYS A  1 73 ? 7.702   26.968  -1.556  1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 75 LYS A CD  1 
ATOM   513   C CE  . LYS A  1 73 ? 9.130   26.847  -2.110  1.00 84.65  ? ? ? ? ? ? 75 LYS A CE  1 
ATOM   514   N NZ  . LYS A  1 73 ? 10.106  26.489  -1.037  1.00 84.64  ? ? ? ? ? ? 75 LYS A NZ  1