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ATOM 21 O OG . SER A 1 3 ? 15.226 19.253 6.158 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 3 SER A OG 1
ATOM 22 N N . PRO A 1 4 ? 15.482 22.408 4.967 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A N 1
ATOM 23 C CA . PRO A 1 4 ? 16.666 22.979 4.309 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A CA 1
ATOM 24 C C . PRO A 1 4 ? 17.686 21.870 4.153 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A C 1
ATOM 25 O O . PRO A 1 4 ? 18.302 21.692 3.105 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A O 1
ATOM 26 C CB . PRO A 1 4 ? 17.127 24.101 5.240 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A CB 1
ATOM 27 C CG . PRO A 1 4 ? 15.822 24.569 5.841 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A CG 1
ATOM 28 C CD . PRO A 1 4 ? 15.090 23.241 6.116 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 4 PRO A CD 1
ATOM 29 N N . ALA A 1 5 ? 17.783 21.099 5.227 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 5 ALA A N 1
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ATOM 34 N N . ASP A 1 6 ? 17.164 18.558 4.042 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A N 1
ATOM 35 C CA . ASP A 1 6 ? 16.762 17.621 2.990 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A CA 1
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ATOM 37 O O . ASP A 1 6 ? 17.682 17.447 0.751 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A O 1
ATOM 38 C CB . ASP A 1 6 ? 15.221 17.443 2.959 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A CB 1
ATOM 39 C CG . ASP A 1 6 ? 14.659 16.636 4.095 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A CG 1
ATOM 40 O OD1 . ASP A 1 6 ? 15.304 15.686 4.574 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A OD1 1
ATOM 41 O OD2 . ASP A 1 6 ? 13.537 16.973 4.537 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 6 ASP A OD2 1
ATOM 42 N N . LYS A 1 7 ? 16.930 19.486 1.485 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A N 1
ATOM 43 C CA . LYS A 1 7 ? 17.230 20.147 0.181 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 7 LYS A CA 1
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ATOM 59 C CA . ASN A 1 9 ? 21.145 16.503 0.809 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 9 ASN A CA 1
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ATOM 72 C CG2 . VAL A 1 10 ? 16.859 15.468 -1.561 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 10 VAL A CG2 1
ATOM 73 N N . LYS A 1 11 ? 20.303 17.972 -3.340 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A N 1
ATOM 74 C CA . LYS A 1 11 ? 21.081 18.699 -4.381 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A CA 1
ATOM 75 C C . LYS A 1 11 ? 22.474 18.095 -4.474 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A C 1
ATOM 76 O O . LYS A 1 11 ? 23.069 17.902 -5.536 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A O 1
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ATOM 79 C CD . LYS A 1 11 ? 19.917 22.329 -4.577 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A CD 1
ATOM 80 C CE . LYS A 1 11 ? 18.558 22.850 -5.012 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A CE 1
ATOM 81 N NZ . LYS A 1 11 ? 18.568 23.305 -6.429 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 11 LYS A NZ 1
ATOM 82 N N . ALA A 1 12 ? 22.985 17.772 -3.297 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 12 ALA A N 1
ATOM 83 C CA . ALA A 1 12 ? 24.316 17.167 -3.176 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 12 ALA A CA 1
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ATOM 90 O O . ALA A 1 13 ? 23.820 12.872 -6.279 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A O 1
ATOM 91 C CB . ALA A 1 13 ? 22.520 12.639 -3.219 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 13 ALA A CB 1
ATOM 92 N N . TRP A 1 14 ? 22.124 14.335 -5.878 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A N 1
ATOM 93 C CA . TRP A 1 14 ? 21.749 14.460 -7.296 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CA 1
ATOM 94 C C . TRP A 1 14 ? 22.901 15.111 -8.057 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A C 1
ATOM 95 O O . TRP A 1 14 ? 23.203 14.764 -9.216 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A O 1
ATOM 96 C CB . TRP A 1 14 ? 20.386 15.157 -7.504 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CB 1
ATOM 97 C CG . TRP A 1 14 ? 19.840 14.816 -8.862 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CG 1
ATOM 98 C CD1 . TRP A 1 14 ? 19.918 15.559 -9.999 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CD1 1
ATOM 99 C CD2 . TRP A 1 14 ? 19.186 13.591 -9.229 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CD2 1
ATOM 100 N NE1 . TRP A 1 14 ? 19.344 14.881 -11.055 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A NE1 1
ATOM 101 C CE2 . TRP A 1 14 ? 18.891 13.673 -10.606 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CE2 1
ATOM 102 C CE3 . TRP A 1 14 ? 18.807 12.453 -8.522 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CE3 1
ATOM 103 C CZ2 . TRP A 1 14 ? 18.256 12.645 -11.291 1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CZ2 1
ATOM 104 C CZ3 . TRP A 1 14 ? 18.170 11.422 -9.195 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CZ3 1
ATOM 105 C CH2 . TRP A 1 14 ? 17.907 11.517 -10.560 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 14 TRP A CH2 1
ATOM 106 N N . GLY A 1 15 ? 23.594 16.028 -7.384 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A N 1
ATOM 107 C CA . GLY A 1 15 ? 24.754 16.705 -7.981 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A CA 1
ATOM 108 C C . GLY A 1 15 ? 25.751 15.675 -8.485 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A C 1
ATOM 109 O O . GLY A 1 15 ? 26.313 15.770 -9.594 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 15 GLY A O 1
ATOM 110 N N . LYS A 1 16 ? 25.972 14.663 -7.672 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A N 1
ATOM 111 C CA . LYS A 1 16 ? 26.915 13.570 -7.944 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CA 1
ATOM 112 C C . LYS A 1 16 ? 26.441 12.651 -9.044 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A C 1
ATOM 113 O O . LYS A 1 16 ? 27.260 12.057 -9.777 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A O 1
ATOM 114 C CB . LYS A 1 16 ? 27.252 12.777 -6.687 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CB 1
ATOM 115 C CG . LYS A 1 16 ? 28.012 13.603 -5.633 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CG 1
ATOM 116 C CD . LYS A 1 16 ? 29.429 13.895 -6.099 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CD 1
ATOM 117 C CE . LYS A 1 16 ? 30.308 12.662 -6.054 1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A CE 1
ATOM 118 N NZ . LYS A 1 16 ? 30.093 11.795 -7.242 1.00 69.86 ? ? ? ? ? ? 16 LYS A NZ 1
ATOM 119 N N . VAL A 1 17 ? 25.135 12.525 -9.176 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A N 1
ATOM 120 C CA . VAL A 1 17 ? 24.561 11.684 -10.254 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CA 1
ATOM 121 C C . VAL A 1 17 ? 25.065 12.263 -11.582 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A C 1
ATOM 122 O O . VAL A 1 17 ? 25.529 11.535 -12.470 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A O 1
ATOM 123 C CB . VAL A 1 17 ? 23.038 11.647 -10.129 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CB 1
ATOM 124 C CG1 . VAL A 1 17 ? 22.396 11.119 -11.399 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CG1 1
ATOM 125 C CG2 . VAL A 1 17 ? 22.608 10.873 -8.893 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 17 VAL A CG2 1
ATOM 126 N N . GLY A 1 18 ? 24.987 13.582 -11.652 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 18 GLY A N 1
ATOM 127 C CA . GLY A 1 18 ? 25.444 14.353 -12.807 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 18 GLY A CA 1
ATOM 128 C C . GLY A 1 18 ? 24.909 13.765 -14.114 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 18 GLY A C 1
ATOM 129 O O . GLY A 1 18 ? 23.705 13.568 -14.332 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 18 GLY A O 1
ATOM 130 N N . ALA A 1 19 ? 25.852 13.485 -14.979 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A N 1
ATOM 131 C CA . ALA A 1 19 ? 25.729 12.962 -16.318 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A CA 1
ATOM 132 C C . ALA A 1 19 ? 25.287 11.510 -16.414 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A C 1
ATOM 133 O O . ALA A 1 19 ? 25.148 10.969 -17.531 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A O 1
ATOM 134 C CB . ALA A 1 19 ? 27.127 13.059 -16.988 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 19 ALA A CB 1
ATOM 135 N N . HIS A 1 20 ? 25.132 10.904 -15.253 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 20 HIS A N 1
ATOM 136 C CA . HIS A 1 20 ? 24.759 9.486 -15.198 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 20 HIS A CA 1
ATOM 137 C C . HIS A 1 20 ? 23.274 9.318 -14.973 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 20 HIS A C 1
ATOM 138 O O . HIS A 1 20 ? 22.793 8.182 -15.063 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 20 HIS A O 1
ATOM 139 C CB . HIS A 1 20 ? 25.557 8.704 -14.133 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 20 HIS A CB 1
ATOM 140 C CG . HIS A 1 20 ? 27.010 8.651 -14.521 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 20 HIS A CG 1
ATOM 141 N ND1 . HIS A 1 20 ? 27.607 7.578 -15.126 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 20 HIS A ND1 1
ATOM 142 C CD2 . HIS A 1 20 ? 27.966 9.602 -14.397 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 20 HIS A CD2 1
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ATOM 144 N NE2 . HIS A 1 20 ? 29.121 9.084 -14.925 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 20 HIS A NE2 1
ATOM 145 N N . ALA A 1 21 ? 22.602 10.417 -14.696 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 21 ALA A N 1
ATOM 146 C CA . ALA A 1 21 ? 21.151 10.400 -14.438 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 21 ALA A CA 1
ATOM 147 C C . ALA A 1 21 ? 20.404 9.501 -15.407 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 21 ALA A C 1
ATOM 148 O O . ALA A 1 21 ? 19.592 8.645 -14.998 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 21 ALA A O 1
ATOM 149 C CB . ALA A 1 21 ? 20.599 11.824 -14.441 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 21 ALA A CB 1
ATOM 150 N N . GLY A 1 22 ? 20.637 9.687 -16.689 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A N 1
ATOM 151 C CA . GLY A 1 22 ? 19.975 8.915 -17.737 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A CA 1
ATOM 152 C C . GLY A 1 22 ? 20.122 7.416 -17.531 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A C 1
ATOM 153 O O . GLY A 1 22 ? 19.119 6.673 -17.514 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 22 GLY A O 1
ATOM 154 N N . GLU A 1 23 ? 21.363 6.991 -17.404 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A N 1
ATOM 155 C CA . GLU A 1 23 ? 21.708 5.569 -17.205 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CA 1
ATOM 156 C C . GLU A 1 23 ? 21.099 5.042 -15.925 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A C 1
ATOM 157 O O . GLU A 1 23 ? 20.581 3.908 -15.844 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A O 1
ATOM 158 C CB . GLU A 1 23 ? 23.204 5.371 -17.269 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CB 1
ATOM 159 C CG . GLU A 1 23 ? 23.972 4.606 -16.206 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CG 1
ATOM 160 C CD . GLU A 1 23 ? 25.476 4.738 -16.269 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A CD 1
ATOM 161 O OE1 . GLU A 1 23 ? 26.071 5.601 -16.904 1.00 62.12 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A OE1 1
ATOM 162 O OE2 . GLU A 1 23 ? 26.052 3.852 -15.598 1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 23 GLU A OE2 1
ATOM 163 N N . TYR A 1 24 ? 21.096 5.864 -14.898 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A N 1
ATOM 164 C CA . TYR A 1 24 ? 20.538 5.451 -13.603 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CA 1
ATOM 165 C C . TYR A 1 24 ? 19.017 5.354 -13.731 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A C 1
ATOM 166 O O . TYR A 1 24 ? 18.408 4.476 -13.112 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A O 1
ATOM 167 C CB . TYR A 1 24 ? 21.011 6.374 -12.494 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CB 1
ATOM 168 C CG . TYR A 1 24 ? 22.488 6.440 -12.180 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CG 1
ATOM 169 C CD1 . TYR A 1 24 ? 23.436 5.631 -12.789 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD1 1
ATOM 170 C CD2 . TYR A 1 24 ? 22.956 7.356 -11.220 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CD2 1
ATOM 171 C CE1 . TYR A 1 24 ? 24.787 5.728 -12.476 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE1 1
ATOM 172 C CE2 . TYR A 1 24 ? 24.298 7.466 -10.889 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CE2 1
ATOM 173 C CZ . TYR A 1 24 ? 25.218 6.647 -11.525 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A CZ 1
ATOM 174 O OH . TYR A 1 24 ? 26.565 6.717 -11.244 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 24 TYR A OH 1
ATOM 175 N N . GLY A 1 25 ? 18.416 6.216 -14.520 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A N 1
ATOM 176 C CA . GLY A 1 25 ? 16.954 6.223 -14.726 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A CA 1
ATOM 177 C C . GLY A 1 25 ? 16.546 4.919 -15.385 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A C 1
ATOM 178 O O . GLY A 1 25 ? 15.588 4.246 -14.965 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 25 GLY A O 1
ATOM 179 N N . ALA A 1 26 ? 17.310 4.551 -16.396 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 26 ALA A N 1
ATOM 180 C CA . ALA A 1 26 ? 17.079 3.297 -17.136 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 26 ALA A CA 1
ATOM 181 C C . ALA A 1 26 ? 17.256 2.077 -16.236 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 26 ALA A C 1
ATOM 182 O O . ALA A 1 26 ? 16.454 1.106 -16.261 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 26 ALA A O 1
ATOM 183 C CB . ALA A 1 26 ? 17.962 3.245 -18.371 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 26 ALA A CB 1
ATOM 184 N N . GLU A 1 27 ? 18.286 2.104 -15.411 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 27 GLU A N 1
ATOM 185 C CA . GLU A 1 27 ? 18.558 0.998 -14.490 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 27 GLU A CA 1
ATOM 186 C C . GLU A 1 27 ? 17.431 0.848 -13.479 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 27 GLU A C 1
ATOM 187 O O . GLU A 1 27 ? 17.022 -0.272 -13.146 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 27 GLU A O 1
ATOM 188 C CB . GLU A 1 27 ? 19.857 1.177 -13.713 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 27 GLU A CB 1
ATOM 189 C CG . GLU A 1 27 ? 20.200 0.062 -12.720 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 27 GLU A CG 1
ATOM 190 C CD . GLU A 1 27 ? 21.496 0.240 -11.964 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 27 GLU A CD 1
ATOM 191 O OE1 . GLU A 1 27 ? 22.383 0.725 -12.697 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 27 GLU A OE1 1
ATOM 192 O OE2 . GLU A 1 27 ? 21.660 -0.056 -10.794 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 27 GLU A OE2 1
ATOM 193 N N . ALA A 1 28 ? 16.943 1.974 -12.995 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A N 1
ATOM 194 C CA . ALA A 1 28 ? 15.831 1.957 -12.033 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A CA 1
ATOM 195 C C . ALA A 1 28 ? 14.607 1.293 -12.670 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A C 1
ATOM 196 O O . ALA A 1 28 ? 13.911 0.512 -11.975 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A O 1
ATOM 197 C CB . ALA A 1 28 ? 15.502 3.332 -11.515 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 28 ALA A CB 1
ATOM 198 N N . LEU A 1 29 ? 14.369 1.577 -13.937 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A N 1
ATOM 199 C CA . LEU A 1 29 ? 13.197 0.984 -14.645 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CA 1
ATOM 200 C C . LEU A 1 29 ? 13.380 -0.530 -14.730 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A C 1
ATOM 201 O O . LEU A 1 29 ? 12.474 -1.285 -14.347 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A O 1
ATOM 202 C CB . LEU A 1 29 ? 13.006 1.663 -15.991 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CB 1
ATOM 203 C CG . LEU A 1 29 ? 12.508 3.101 -16.021 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CG 1
ATOM 204 C CD1 . LEU A 1 29 ? 12.623 3.632 -17.445 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CD1 1
ATOM 205 C CD2 . LEU A 1 29 ? 11.076 3.156 -15.533 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 29 LEU A CD2 1
ATOM 206 N N . GLU A 1 30 ? 14.538 -0.955 -15.207 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A N 1
ATOM 207 C CA . GLU A 1 30 ? 14.819 -2.407 -15.298 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CA 1
ATOM 208 C C . GLU A 1 30 ? 14.671 -3.106 -13.966 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A C 1
ATOM 209 O O . GLU A 1 30 ? 14.074 -4.191 -13.869 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A O 1
ATOM 210 C CB . GLU A 1 30 ? 16.199 -2.682 -15.821 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CB 1
ATOM 211 C CG . GLU A 1 30 ? 16.473 -3.999 -16.560 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CG 1
ATOM 212 C CD . GLU A 1 30 ? 17.767 -3.871 -17.347 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CD 1
ATOM 213 O OE1 . GLU A 1 30 ? 17.820 -3.249 -18.395 1.00 66.05 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A OE1 1
ATOM 214 O OE2 . GLU A 1 30 ? 18.702 -4.407 -16.734 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A OE2 1
ATOM 215 N N . ARG A 1 31 ? 15.209 -2.514 -12.895 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A N 1
ATOM 216 C CA . ARG A 1 31 ? 15.065 -3.131 -11.564 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CA 1
ATOM 217 C C . ARG A 1 31 ? 13.580 -3.250 -11.234 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A C 1
ATOM 218 O O . ARG A 1 31 ? 13.106 -4.226 -10.629 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A O 1
ATOM 219 C CB . ARG A 1 31 ? 15.808 -2.328 -10.487 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CB 1
ATOM 220 C CG . ARG A 1 31 ? 17.340 -2.395 -10.667 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CG 1
ATOM 221 C CD . ARG A 1 31 ? 18.019 -1.574 -9.618 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CD 1
ATOM 222 N NE . ARG A 1 31 ? 19.477 -1.649 -9.716 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A NE 1
ATOM 223 C CZ . ARG A 1 31 ? 20.242 -2.599 -9.191 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A CZ 1
ATOM 224 N NH1 . ARG A 1 31 ? 19.728 -3.536 -8.391 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A NH1 1
ATOM 225 N NH2 . ARG A 1 31 ? 21.549 -2.616 -9.473 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 31 ARG A NH2 1
ATOM 226 N N . MET A 1 32 ? 12.813 -2.225 -11.590 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 32 MET A N 1
ATOM 227 C CA . MET A 1 32 ? 11.367 -2.213 -11.299 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 32 MET A CA 1
ATOM 228 C C . MET A 1 32 ? 10.598 -3.298 -12.056 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 32 MET A C 1
ATOM 229 O O . MET A 1 32 ? 9.703 -3.986 -11.510 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 32 MET A O 1
ATOM 230 C CB . MET A 1 32 ? 10.794 -0.812 -11.538 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 32 MET A CB 1
ATOM 231 C CG . MET A 1 32 ? 9.331 -0.839 -11.126 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 32 MET A CG 1
ATOM 232 S SD . MET A 1 32 ? 8.582 0.705 -11.695 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 32 MET A SD 1
ATOM 233 C CE . MET A 1 32 ? 8.605 0.510 -13.472 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 32 MET A CE 1
ATOM 234 N N . PHE A 1 33 ? 10.932 -3.464 -13.325 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A N 1
ATOM 235 C CA . PHE A 1 33 ? 10.306 -4.458 -14.185 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CA 1
ATOM 236 C C . PHE A 1 33 ? 10.595 -5.861 -13.677 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A C 1
ATOM 237 O O . PHE A 1 33 ? 9.644 -6.673 -13.741 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A O 1
ATOM 238 C CB . PHE A 1 33 ? 10.618 -4.268 -15.660 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CB 1
ATOM 239 C CG . PHE A 1 33 ? 10.060 -2.993 -16.221 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CG 1
ATOM 240 C CD1 . PHE A 1 33 ? 8.800 -2.541 -15.824 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CD1 1
ATOM 241 C CD2 . PHE A 1 33 ? 10.812 -2.254 -17.131 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CD2 1
ATOM 242 C CE1 . PHE A 1 33 ? 8.271 -1.372 -16.327 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CE1 1
ATOM 243 C CE2 . PHE A 1 33 ? 10.287 -1.055 -17.655 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CE2 1
ATOM 244 C CZ . PHE A 1 33 ? 9.020 -0.625 -17.247 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 33 PHE A CZ 1
ATOM 245 N N . LEU A 1 34 ? 11.805 -6.081 -13.193 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A N 1
ATOM 246 C CA . LEU A 1 34 ? 12.234 -7.383 -12.675 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CA 1
ATOM 247 C C . LEU A 1 34 ? 11.685 -7.696 -11.296 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A C 1
ATOM 248 O O . LEU A 1 34 ? 11.257 -8.840 -11.035 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A O 1
ATOM 249 C CB . LEU A 1 34 ? 13.748 -7.559 -12.720 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CB 1
ATOM 250 C CG . LEU A 1 34 ? 14.491 -7.623 -14.030 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CG 1
ATOM 251 C CD1 . LEU A 1 34 ? 15.953 -8.003 -13.783 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CD1 1
ATOM 252 C CD2 . LEU A 1 34 ? 13.859 -8.653 -14.964 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 34 LEU A CD2 1
ATOM 253 N N . SER A 1 35 ? 11.717 -6.733 -10.397 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 35 SER A N 1
ATOM 254 C CA . SER A 1 35 ? 11.223 -6.961 -9.048 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 35 SER A CA 1
ATOM 255 C C . SER A 1 35 ? 9.718 -6.863 -8.895 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 35 SER A C 1
ATOM 256 O O . SER A 1 35 ? 9.175 -7.552 -7.997 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 35 SER A O 1
ATOM 257 C CB . SER A 1 35 ? 11.921 -6.013 -8.055 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 35 SER A CB 1
ATOM 258 O OG . SER A 1 35 ? 13.325 -6.227 -8.168 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 35 SER A OG 1
ATOM 259 N N . PHE A 1 36 ? 9.070 -6.024 -9.677 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A N 1
ATOM 260 C CA . PHE A 1 36 ? 7.616 -5.772 -9.572 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A CA 1
ATOM 261 C C . PHE A 1 36 ? 7.021 -5.864 -10.971 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A C 1
ATOM 262 O O . PHE A 1 36 ? 6.747 -4.853 -11.628 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A O 1
ATOM 263 C CB . PHE A 1 36 ? 7.403 -4.396 -8.926 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A CB 1
ATOM 264 C CG . PHE A 1 36 ? 8.193 -4.126 -7.672 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A CG 1
ATOM 265 C CD1 . PHE A 1 36 ? 7.833 -4.691 -6.457 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A CD1 1
ATOM 266 C CD2 . PHE A 1 36 ? 9.315 -3.295 -7.709 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A CD2 1
ATOM 267 C CE1 . PHE A 1 36 ? 8.571 -4.463 -5.278 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A CE1 1
ATOM 268 C CE2 . PHE A 1 36 ? 10.061 -3.047 -6.564 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A CE2 1
ATOM 269 C CZ . PHE A 1 36 ? 9.703 -3.628 -5.348 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 36 PHE A CZ 1
ATOM 270 N N . PRO A 1 37 ? 6.843 -7.098 -11.415 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A N 1
ATOM 271 C CA . PRO A 1 37 ? 6.369 -7.401 -12.768 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CA 1
ATOM 272 C C . PRO A 1 37 ? 5.046 -6.793 -13.151 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A C 1
ATOM 273 O O . PRO A 1 37 ? 4.804 -6.645 -14.365 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A O 1
ATOM 274 C CB . PRO A 1 37 ? 6.333 -8.922 -12.860 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CB 1
ATOM 275 C CG . PRO A 1 37 ? 7.315 -9.365 -11.808 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CG 1
ATOM 276 C CD . PRO A 1 37 ? 7.174 -8.337 -10.676 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 37 PRO A CD 1
ATOM 277 N N . THR A 1 38 ? 4.223 -6.489 -12.173 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 38 THR A N 1
ATOM 278 C CA . THR A 1 38 ? 2.910 -5.881 -12.423 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 38 THR A CA 1
ATOM 279 C C . THR A 1 38 ? 3.064 -4.500 -13.027 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 38 THR A C 1
ATOM 280 O O . THR A 1 38 ? 2.097 -4.023 -13.648 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 38 THR A O 1
ATOM 281 C CB . THR A 1 38 ? 1.998 -5.880 -11.146 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 38 THR A CB 1
ATOM 282 O OG1 . THR A 1 38 ? 2.605 -4.967 -10.180 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 38 THR A OG1 1
ATOM 283 C CG2 . THR A 1 38 ? 1.789 -7.265 -10.525 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 38 THR A CG2 1
ATOM 284 N N . THR A 1 39 ? 4.211 -3.860 -12.881 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 39 THR A N 1
ATOM 285 C CA . THR A 1 39 ? 4.430 -2.495 -13.430 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 39 THR A CA 1
ATOM 286 C C . THR A 1 39 ? 4.538 -2.525 -14.936 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 39 THR A C 1
ATOM 287 O O . THR A 1 39 ? 4.356 -1.540 -15.673 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 39 THR A O 1
ATOM 288 C CB . THR A 1 39 ? 5.666 -1.792 -12.732 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 39 THR A CB 1
ATOM 289 O OG1 . THR A 1 39 ? 6.849 -2.604 -13.036 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 39 THR A OG1 1
ATOM 290 C CG2 . THR A 1 39 ? 5.467 -1.594 -11.227 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 39 THR A CG2 1
ATOM 291 N N . LYS A 1 40 ? 4.819 -3.706 -15.459 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A N 1
ATOM 292 C CA . LYS A 1 40 ? 4.950 -3.931 -16.894 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A CA 1
ATOM 293 C C . LYS A 1 40 ? 3.637 -3.711 -17.637 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A C 1
ATOM 294 O O . LYS A 1 40 ? 3.647 -3.387 -18.854 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 40 LYS A O 1
HETATM 4385 C CHA . HEM E 3 . ? 5.799 8.830 -19.235 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CHA 1
HETATM 4386 C CHB . HEM E 3 . ? 8.089 10.862 -15.489 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CHB 1
HETATM 4387 C CHC . HEM E 3 . ? 6.306 7.444 -12.538 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CHC 1
HETATM 4388 C CHD . HEM E 3 . ? 4.377 5.171 -16.402 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CHD 1
HETATM 4389 C C1A . HEM E 3 . ? 6.593 9.675 -18.480 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C1A 1
HETATM 4390 C C2A . HEM E 3 . ? 7.393 10.755 -18.980 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C2A 1
HETATM 4391 C C3A . HEM E 3 . ? 8.015 11.327 -17.952 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C3A 1
HETATM 4392 C C4A . HEM E 3 . ? 7.639 10.610 -16.768 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C4A 1
HETATM 4393 C CMA . HEM E 3 . ? 8.997 12.524 -17.948 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CMA 1
HETATM 4394 C CAA . HEM E 3 . ? 7.426 11.117 -20.478 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CAA 1
HETATM 4395 C CBA . HEM E 3 . ? 6.307 12.065 -20.953 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CBA 1
HETATM 4396 C CGA . HEM E 3 . ? 6.660 12.718 -22.276 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CGA 1
HETATM 4397 O O1A . HEM E 3 . ? 7.096 13.896 -22.198 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A O1A 1
HETATM 4398 O O2A . HEM E 3 . ? 6.526 12.021 -23.309 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A O2A 1
HETATM 4399 C C1B . HEM E 3 . ? 7.857 10.065 -14.384 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C1B 1
HETATM 4400 C C2B . HEM E 3 . ? 8.466 10.256 -13.075 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C2B 1
HETATM 4401 C C3B . HEM E 3 . ? 7.970 9.332 -12.254 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C3B 1
HETATM 4402 C C4B . HEM E 3 . ? 7.030 8.523 -13.024 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C4B 1
HETATM 4403 C CMB . HEM E 3 . ? 9.482 11.389 -12.812 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CMB 1
HETATM 4404 C CAB . HEM E 3 . ? 8.270 9.020 -10.790 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CAB 1
HETATM 4405 C CBB . HEM E 3 . ? 8.567 9.882 -9.862 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CBB 1
HETATM 4406 C C1C . HEM E 3 . ? 5.694 6.486 -13.355 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C1C 1
HETATM 4407 C C2C . HEM E 3 . ? 5.325 5.155 -12.944 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C2C 1
HETATM 4408 C C3C . HEM E 3 . ? 4.817 4.529 -14.009 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C3C 1
HETATM 4409 C C4C . HEM E 3 . ? 4.837 5.457 -15.127 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C4C 1
HETATM 4410 C CMC . HEM E 3 . ? 5.524 4.624 -11.518 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CMC 1
HETATM 4411 C CAC . HEM E 3 . ? 4.282 3.077 -14.123 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CAC 1
HETATM 4412 C CBC . HEM E 3 . ? 4.900 2.097 -13.450 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CBC 1
HETATM 4413 C C1D . HEM E 3 . ? 4.598 5.964 -17.504 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C1D 1
HETATM 4414 C C2D . HEM E 3 . ? 4.222 5.626 -18.869 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C2D 1
HETATM 4415 C C3D . HEM E 3 . ? 4.610 6.643 -19.640 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C3D 1
HETATM 4416 C C4D . HEM E 3 . ? 5.258 7.631 -18.803 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A C4D 1
HETATM 4417 C CMD . HEM E 3 . ? 3.515 4.318 -19.285 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CMD 1
HETATM 4418 C CAD . HEM E 3 . ? 4.496 6.799 -21.178 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CAD 1
HETATM 4419 C CBD . HEM E 3 . ? 5.700 6.165 -21.900 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CBD 1
HETATM 4420 C CGD . HEM E 3 . ? 5.590 6.158 -23.399 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A CGD 1
HETATM 4421 O O1D . HEM E 3 . ? 6.582 6.536 -24.060 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A O1D 1
HETATM 4422 O O2D . HEM E 3 . ? 4.491 5.774 -23.867 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A O2D 1
HETATM 4423 N NA . HEM E 3 . ? 6.768 9.588 -17.120 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A NA 1
HETATM 4424 N NB . HEM E 3 . ? 6.981 9.005 -14.317 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A NB 1
HETATM 4425 N NC . HEM E 3 . ? 5.379 6.654 -14.698 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A NC 1
HETATM 4426 N ND . HEM E 3 . ? 5.238 7.200 -17.498 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A ND 1
HETATM 4427 FE FE . HEM E 3 . ? 5.757 8.338 -15.845 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 142 HEM A FE 1
HETATM 4428 C CHA . HEM F 3 . ? 12.900 -8.679 19.207 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CHA 1
HETATM 4429 C CHB . HEM F 3 . ? 13.837 -10.932 15.013 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CHB 1
HETATM 4430 C CHC . HEM F 3 . ? 11.847 -7.193 12.647 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CHC 1
HETATM 4431 C CHD . HEM F 3 . ? 10.776 -5.030 16.812 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CHD 1
HETATM 4432 C C1A . HEM F 3 . ? 13.362 -9.595 18.275 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C1A 1
HETATM 4433 C C2A . HEM F 3 . ? 14.160 -10.780 18.569 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C2A 1
HETATM 4434 C C3A . HEM F 3 . ? 14.414 -11.401 17.429 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C3A 1
HETATM 4435 C C4A . HEM F 3 . ? 13.816 -10.615 16.358 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C4A 1
HETATM 4436 C CMA . HEM F 3 . ? 15.218 -12.698 17.187 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CMA 1
HETATM 4437 C CAA . HEM F 3 . ? 14.502 -11.162 20.028 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CAA 1
HETATM 4438 C CBA . HEM F 3 . ? 13.391 -12.024 20.633 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CBA 1
HETATM 4439 C CGA . HEM F 3 . ? 13.304 -12.136 22.113 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CGA 1
HETATM 4440 O O1A . HEM F 3 . ? 12.992 -13.236 22.629 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B O1A 1
HETATM 4441 O O2A . HEM F 3 . ? 13.536 -11.072 22.754 1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B O2A 1
HETATM 4442 C C1B . HEM F 3 . ? 13.318 -10.142 13.981 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C1B 1
HETATM 4443 C C2B . HEM F 3 . ? 13.319 -10.457 12.594 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C2B 1
HETATM 4444 C C3B . HEM F 3 . ? 12.770 -9.417 11.941 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C3B 1
HETATM 4445 C C4B . HEM F 3 . ? 12.412 -8.428 12.917 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C4B 1
HETATM 4446 C CMB . HEM F 3 . ? 13.856 -11.774 11.961 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CMB 1
HETATM 4447 C CAB . HEM F 3 . ? 12.499 -9.213 10.434 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CAB 1
HETATM 4448 C CBB . HEM F 3 . ? 13.402 -9.569 9.526 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CBB 1
HETATM 4449 C C1C . HEM F 3 . ? 11.480 -6.219 13.553 1.00 6.94 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C1C 1
HETATM 4450 C C2C . HEM F 3 . ? 11.074 -4.863 13.250 1.00 6.59 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C2C 1
HETATM 4451 C C3C . HEM F 3 . ? 10.757 -4.280 14.402 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C3C 1
HETATM 4452 C C4C . HEM F 3 . ? 10.986 -5.254 15.471 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C4C 1
HETATM 4453 C CMC . HEM F 3 . ? 11.030 -4.306 11.810 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CMC 1
HETATM 4454 C CAC . HEM F 3 . ? 10.241 -2.858 14.718 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CAC 1
HETATM 4455 C CBC . HEM F 3 . ? 10.322 -1.894 13.792 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CBC 1
HETATM 4456 C C1D . HEM F 3 . ? 11.308 -5.817 17.812 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C1D 1
HETATM 4457 C C2D . HEM F 3 . ? 11.355 -5.442 19.202 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C2D 1
HETATM 4458 C C3D . HEM F 3 . ? 11.922 -6.463 19.863 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C3D 1
HETATM 4459 C C4D . HEM F 3 . ? 12.296 -7.472 18.926 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B C4D 1
HETATM 4460 C CMD . HEM F 3 . ? 10.779 -4.110 19.722 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CMD 1
HETATM 4461 C CAD . HEM F 3 . ? 12.237 -6.549 21.375 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CAD 1
HETATM 4462 C CBD . HEM F 3 . ? 13.517 -5.756 21.732 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CBD 1
HETATM 4463 C CGD . HEM F 3 . ? 13.807 -5.695 23.205 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B CGD 1
HETATM 4464 O O1D . HEM F 3 . ? 13.408 -4.674 23.825 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B O1D 1
HETATM 4465 O O2D . HEM F 3 . ? 14.400 -6.678 23.692 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B O2D 1
HETATM 4466 N NA . HEM F 3 . ? 13.179 -9.537 16.918 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B NA 1
HETATM 4467 N NB . HEM F 3 . ? 12.722 -8.893 14.192 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B NB 1
HETATM 4468 N NC . HEM F 3 . ? 11.443 -6.417 14.912 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B NC 1
HETATM 4469 N ND . HEM F 3 . ? 11.889 -7.080 17.650 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B ND 1
HETATM 4470 FE FE . HEM F 3 . ? 11.994 -8.151 15.932 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 147 HEM B FE 1
HETATM 4557 O O . HOH I 4 . ? -4.367 1.008 -13.713 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O 1
HETATM 4558 O O . HOH I 4 . ? 1.301 -2.694 -9.819 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O 1
HETATM 4559 O O . HOH I 4 . ? -1.815 -0.575 -19.747 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O 1
HETATM 4615 O O . HOH I 4 . ? -3.318 16.641 -19.855 1.00 68.40 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O 1
HETATM 4620 O O . HOH I 4 . ? 15.772 18.708 -16.971 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O 1
HETATM 4621 O O . HOH J 4 . ? 23.971 -3.848 -11.358 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O 1
HETATM 4622 O O . HOH J 4 . ? 15.576 -13.044 -10.373 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O 1
HETATM 4623 O O . HOH J 4 . ? 20.071 -3.974 22.237 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O 1
HETATM 4627 O O . HOH J 4 . ? -1.232 -7.403 18.753 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O 1
HETATM 4628 O O . HOH J 4 . ? 11.258 -9.574 24.065 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O 1
ATOM 1102 N N . PRO B 2 5 ? 15.583 -21.977 -8.763 1.00 59.53 ? ? ? ? ? ? 5 PRO B N 1
ATOM 1103 C CA . PRO B 2 5 ? 16.838 -22.487 -8.194 1.00 57.58 ? ? ? ? ? ? 5 PRO B CA 1
ATOM 1104 C C . PRO B 2 5 ? 17.959 -21.498 -8.451 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 5 PRO B C 1
ATOM 1105 O O . PRO B 2 5 ? 18.846 -21.286 -7.611 1.00 55.94 ? ? ? ? ? ? 5 PRO B O 1
ATOM 1106 C CB . PRO B 2 5 ? 17.060 -23.816 -8.912 1.00 58.92 ? ? ? ? ? ? 5 PRO B CB 1
ATOM 1107 C CG . PRO B 2 5 ? 16.251 -23.688 -10.186 1.00 59.11 ? ? ? ? ? ? 5 PRO B CG 1
ATOM 1108 C CD . PRO B 2 5 ? 14.994 -22.953 -9.707 1.00 59.45 ? ? ? ? ? ? 5 PRO B CD 1
ATOM 1109 N N . GLU B 2 6 ? 17.889 -20.912 -9.640 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 6 GLU B N 1
ATOM 1110 C CA . GLU B 2 6 ? 18.921 -19.934 -10.030 1.00 52.74 ? ? ? ? ? ? 6 GLU B CA 1
ATOM 1111 C C . GLU B 2 6 ? 18.771 -18.651 -9.234 1.00 49.33 ? ? ? ? ? ? 6 GLU B C 1
ATOM 1112 O O . GLU B 2 6 ? 19.730 -17.862 -9.106 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 6 GLU B O 1
ATOM 1113 C CB . GLU B 2 6 ? 19.018 -19.719 -11.522 1.00 75.99 ? ? ? ? ? ? 6 GLU B CB 1
ATOM 1114 C CG . GLU B 2 6 ? 19.705 -20.803 -12.358 1.00 102.35 ? ? ? ? ? ? 6 GLU B CG 1
ATOM 1115 C CD . GLU B 2 6 ? 20.918 -21.496 -11.825 1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 6 GLU B CD 1
ATOM 1116 O OE1 . GLU B 2 6 ? 21.968 -20.811 -11.911 1.00 121.28 ? ? ? ? ? ? 6 GLU B OE1 1
ATOM 1117 O OE2 . GLU B 2 6 ? 20.953 -22.631 -11.355 1.00 117.07 ? ? ? ? ? ? 6 GLU B OE2 1
ATOM 1118 N N . GLU B 2 7 ? 17.594 -18.464 -8.653 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 7 GLU B N 1
ATOM 1119 C CA . GLU B 2 7 ? 17.334 -17.291 -7.808 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 7 GLU B CA 1
ATOM 1120 C C . GLU B 2 7 ? 17.870 -17.589 -6.409 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 7 GLU B C 1
ATOM 1121 O O . GLU B 2 7 ? 18.461 -16.716 -5.759 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 7 GLU B O 1
ATOM 1122 C CB . GLU B 2 7 ? 15.867 -16.947 -7.708 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 7 GLU B CB 1
ATOM 1123 C CG . GLU B 2 7 ? 15.267 -16.248 -8.924 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 7 GLU B CG 1
ATOM 1124 C CD . GLU B 2 7 ? 13.841 -15.817 -8.818 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 7 GLU B CD 1
ATOM 1125 O OE1 . GLU B 2 7 ? 13.118 -16.654 -8.233 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 7 GLU B OE1 1
ATOM 1126 O OE2 . GLU B 2 7 ? 13.443 -14.754 -9.275 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 7 GLU B OE2 1
ATOM 1127 N N . LYS B 2 8 ? 17.664 -18.832 -6.024 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B N 1
ATOM 1128 C CA . LYS B 2 8 ? 18.083 -19.383 -4.727 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CA 1
ATOM 1129 C C . LYS B 2 8 ? 19.594 -19.449 -4.627 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B C 1
ATOM 1130 O O . LYS B 2 8 ? 20.195 -19.278 -3.547 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B O 1
ATOM 1131 C CB . LYS B 2 8 ? 17.453 -20.749 -4.522 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CB 1
ATOM 1132 C CG . LYS B 2 8 ? 17.638 -21.461 -3.206 1.00 60.83 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CG 1
ATOM 1133 C CD . LYS B 2 8 ? 16.376 -21.990 -2.563 1.00 72.76 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CD 1
ATOM 1134 C CE . LYS B 2 8 ? 15.450 -22.824 -3.404 1.00 75.03 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B CE 1
ATOM 1135 N NZ . LYS B 2 8 ? 14.142 -23.091 -2.735 1.00 66.43 ? ? ? ? ? ? 8 LYS B NZ 1
ATOM 1136 N N . SER B 2 9 ? 20.243 -19.692 -5.751 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 9 SER B N 1
ATOM 1137 C CA . SER B 2 9 ? 21.718 -19.788 -5.748 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 9 SER B CA 1
ATOM 1138 C C . SER B 2 9 ? 22.314 -18.389 -5.604 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 9 SER B C 1
ATOM 1139 O O . SER B 2 9 ? 23.302 -18.163 -4.879 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 9 SER B O 1
ATOM 1140 C CB . SER B 2 9 ? 22.221 -20.529 -6.964 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 9 SER B CB 1
ATOM 1141 O OG . SER B 2 9 ? 22.737 -19.648 -7.948 1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 9 SER B OG 1
ATOM 1142 N N . ALA B 2 10 ? 21.694 -17.467 -6.311 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 10 ALA B N 1
ATOM 1143 C CA . ALA B 2 10 ? 22.086 -16.062 -6.336 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 10 ALA B CA 1
ATOM 1144 C C . ALA B 2 10 ? 21.930 -15.445 -4.950 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 10 ALA B C 1
ATOM 1145 O O . ALA B 2 10 ? 22.816 -14.680 -4.526 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 10 ALA B O 1
ATOM 1146 C CB . ALA B 2 10 ? 21.268 -15.306 -7.370 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 10 ALA B CB 1
ATOM 1147 N N . VAL B 2 11 ? 20.842 -15.775 -4.283 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B N 1
ATOM 1148 C CA . VAL B 2 11 ? 20.577 -15.232 -2.933 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CA 1
ATOM 1149 C C . VAL B 2 11 ? 21.674 -15.717 -1.978 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B C 1
ATOM 1150 O O . VAL B 2 11 ? 22.306 -14.955 -1.230 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B O 1
ATOM 1151 C CB . VAL B 2 11 ? 19.156 -15.608 -2.471 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CB 1
ATOM 1152 C CG1 . VAL B 2 11 ? 18.975 -15.561 -0.964 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CG1 1
ATOM 1153 C CG2 . VAL B 2 11 ? 18.098 -14.743 -3.153 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 11 VAL B CG2 1
ATOM 1154 N N . THR B 2 12 ? 21.855 -17.018 -2.023 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 12 THR B N 1
ATOM 1155 C CA . THR B 2 12 ? 22.816 -17.751 -1.212 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 12 THR B CA 1
ATOM 1156 C C . THR B 2 12 ? 24.245 -17.351 -1.483 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 12 THR B C 1
ATOM 1157 O O . THR B 2 12 ? 25.058 -17.193 -0.547 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 12 THR B O 1
ATOM 1158 C CB . THR B 2 12 ? 22.527 -19.299 -1.346 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 12 THR B CB 1
ATOM 1159 O OG1 . THR B 2 12 ? 21.316 -19.500 -0.524 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 12 THR B OG1 1
ATOM 1160 C CG2 . THR B 2 12 ? 23.681 -20.179 -0.898 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 12 THR B CG2 1
ATOM 1161 N N . ALA B 2 13 ? 24.605 -17.168 -2.734 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 13 ALA B N 1
ATOM 1162 C CA . ALA B 2 13 ? 25.978 -16.746 -3.054 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 13 ALA B CA 1
ATOM 1163 C C . ALA B 2 13 ? 26.317 -15.423 -2.381 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 13 ALA B C 1
ATOM 1164 O O . ALA B 2 13 ? 27.346 -15.290 -1.700 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 13 ALA B O 1
ATOM 1165 C CB . ALA B 2 13 ? 26.146 -16.642 -4.558 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 13 ALA B CB 1
ATOM 1166 N N . LEU B 2 14 ? 25.465 -14.424 -2.587 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B N 1
ATOM 1167 C CA . LEU B 2 14 ? 25.700 -13.091 -2.037 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CA 1
ATOM 1168 C C . LEU B 2 14 ? 25.726 -13.105 -0.522 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B C 1
ATOM 1169 O O . LEU B 2 14 ? 26.613 -12.477 0.074 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B O 1
ATOM 1170 C CB . LEU B 2 14 ? 24.662 -12.086 -2.564 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CB 1
ATOM 1171 C CG . LEU B 2 14 ? 25.071 -10.621 -2.504 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CG 1
ATOM 1172 C CD1 . LEU B 2 14 ? 25.789 -10.228 -3.788 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CD1 1
ATOM 1173 C CD2 . LEU B 2 14 ? 23.856 -9.719 -2.291 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CD2 1
ATOM 1174 N N . TRP B 2 15 ? 24.738 -13.782 0.039 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B N 1
ATOM 1175 C CA . TRP B 2 15 ? 24.626 -13.818 1.494 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CA 1
ATOM 1176 C C . TRP B 2 15 ? 25.918 -14.331 2.133 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B C 1
ATOM 1177 O O . TRP B 2 15 ? 26.227 -14.046 3.304 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B O 1
ATOM 1178 C CB . TRP B 2 15 ? 23.402 -14.578 1.972 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CB 1
ATOM 1179 C CG . TRP B 2 15 ? 23.034 -14.149 3.365 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CG 1
ATOM 1180 C CD1 . TRP B 2 15 ? 23.258 -14.817 4.539 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CD1 1
ATOM 1181 C CD2 . TRP B 2 15 ? 22.380 -12.918 3.709 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CD2 1
ATOM 1182 N NE1 . TRP B 2 15 ? 22.767 -14.077 5.589 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B NE1 1
ATOM 1183 C CE2 . TRP B 2 15 ? 22.234 -12.913 5.119 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CE2 1
ATOM 1184 C CE3 . TRP B 2 15 ? 21.919 -11.836 2.955 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CE3 1
ATOM 1185 C CZ2 . TRP B 2 15 ? 21.622 -11.872 5.797 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CZ2 1
ATOM 1186 C CZ3 . TRP B 2 15 ? 21.317 -10.789 3.641 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CZ3 1
ATOM 1187 C CH2 . TRP B 2 15 ? 21.160 -10.805 5.019 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 15 TRP B CH2 1
ATOM 1188 N N . GLY B 2 16 ? 26.636 -15.100 1.328 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B N 1
ATOM 1189 C CA . GLY B 2 16 ? 27.906 -15.666 1.789 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B CA 1
ATOM 1190 C C . GLY B 2 16 ? 28.865 -14.537 2.141 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B C 1
ATOM 1191 O O . GLY B 2 16 ? 29.690 -14.662 3.059 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 16 GLY B O 1
ATOM 1192 N N . LYS B 2 17 ? 28.743 -13.443 1.412 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B N 1
ATOM 1193 C CA . LYS B 2 17 ? 29.640 -12.296 1.587 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B CA 1
ATOM 1194 C C . LYS B 2 17 ? 29.266 -11.296 2.646 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B C 1
ATOM 1195 O O . LYS B 2 17 ? 30.104 -10.412 2.986 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B O 1
ATOM 1196 C CB . LYS B 2 17 ? 29.812 -11.599 0.225 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B CB 1
ATOM 1197 C CG . LYS B 2 17 ? 30.107 -12.631 -0.889 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B CG 1
ATOM 1198 C CD . LYS B 2 17 ? 30.241 -11.898 -2.218 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B CD 1
ATOM 1199 C CE . LYS B 2 17 ? 30.566 -12.885 -3.327 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B CE 1
ATOM 1200 N NZ . LYS B 2 17 ? 31.196 -12.115 -4.426 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 17 LYS B NZ 1
ATOM 1201 N N . VAL B 2 18 ? 28.065 -11.383 3.180 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 18 VAL B N 1
ATOM 1202 C CA . VAL B 2 18 ? 27.556 -10.443 4.162 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 18 VAL B CA 1
ATOM 1203 C C . VAL B 2 18 ? 28.112 -10.675 5.566 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 18 VAL B C 1
ATOM 1204 O O . VAL B 2 18 ? 28.175 -11.818 6.034 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 18 VAL B O 1
ATOM 1205 C CB . VAL B 2 18 ? 25.998 -10.503 4.139 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 18 VAL B CB 1
ATOM 1206 C CG1 . VAL B 2 18 ? 25.363 -9.698 5.251 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 18 VAL B CG1 1
ATOM 1207 C CG2 . VAL B 2 18 ? 25.437 -10.129 2.784 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 18 VAL B CG2 1
ATOM 1208 N N . ASN B 2 19 ? 28.437 -9.559 6.199 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 19 ASN B N 1
ATOM 1209 C CA . ASN B 2 19 ? 28.863 -9.496 7.611 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 19 ASN B CA 1
ATOM 1210 C C . ASN B 2 19 ? 27.547 -9.148 8.364 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 19 ASN B C 1
ATOM 1211 O O . ASN B 2 19 ? 27.191 -7.963 8.497 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 19 ASN B O 1
ATOM 1212 C CB . ASN B 2 19 ? 29.976 -8.507 7.851 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 19 ASN B CB 1
ATOM 1213 C CG . ASN B 2 19 ? 30.289 -8.257 9.318 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 19 ASN B CG 1
ATOM 1214 O OD1 . ASN B 2 19 ? 29.545 -8.598 10.253 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 19 ASN B OD1 1
ATOM 1215 N ND2 . ASN B 2 19 ? 31.445 -7.625 9.562 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 19 ASN B ND2 1
ATOM 1216 N N . VAL B 2 20 ? 26.870 -10.212 8.788 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 20 VAL B N 1
ATOM 1217 C CA . VAL B 2 20 ? 25.563 -10.058 9.408 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 20 VAL B CA 1
ATOM 1218 C C . VAL B 2 20 ? 25.568 -9.083 10.554 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 20 VAL B C 1
ATOM 1219 O O . VAL B 2 20 ? 24.573 -8.342 10.716 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 20 VAL B O 1
ATOM 1220 C CB . VAL B 2 20 ? 24.755 -11.347 9.561 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 20 VAL B CB 1
ATOM 1221 C CG1 . VAL B 2 20 ? 25.342 -12.548 8.855 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 20 VAL B CG1 1
ATOM 1222 C CG2 . VAL B 2 20 ? 24.305 -11.625 10.977 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 20 VAL B CG2 1
ATOM 1223 N N . ASP B 2 21 ? 26.640 -9.031 11.302 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B N 1
ATOM 1224 C CA . ASP B 2 21 ? 26.741 -8.103 12.442 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B CA 1
ATOM 1225 C C . ASP B 2 21 ? 26.572 -6.644 11.994 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B C 1
ATOM 1226 O O . ASP B 2 21 ? 25.767 -5.896 12.562 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B O 1
ATOM 1227 C CB . ASP B 2 21 ? 28.094 -8.301 13.159 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B CB 1
ATOM 1228 C CG . ASP B 2 21 ? 28.167 -9.714 13.727 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B CG 1
ATOM 1229 O OD1 . ASP B 2 21 ? 27.193 -10.151 14.354 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B OD1 1
ATOM 1230 O OD2 . ASP B 2 21 ? 29.215 -10.341 13.482 1.00 77.10 ? ? ? ? ? ? 21 ASP B OD2 1
ATOM 1231 N N . GLU B 2 22 ? 27.399 -6.319 11.028 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 22 GLU B N 1
ATOM 1232 C CA . GLU B 2 22 ? 27.484 -4.989 10.436 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 22 GLU B CA 1
ATOM 1233 C C . GLU B 2 22 ? 26.246 -4.628 9.639 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 22 GLU B C 1
ATOM 1234 O O . GLU B 2 22 ? 25.714 -3.519 9.844 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 22 GLU B O 1
ATOM 1235 C CB . GLU B 2 22 ? 28.740 -4.878 9.616 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 22 GLU B CB 1
ATOM 1236 C CG . GLU B 2 22 ? 28.872 -4.075 8.343 1.00 63.99 ? ? ? ? ? ? 22 GLU B CG 1
ATOM 1237 C CD . GLU B 2 22 ? 30.178 -4.297 7.614 1.00 81.13 ? ? ? ? ? ? 22 GLU B CD 1
ATOM 1238 O OE1 . GLU B 2 22 ? 31.160 -4.227 8.392 1.00 87.20 ? ? ? ? ? ? 22 GLU B OE1 1
ATOM 1239 O OE2 . GLU B 2 22 ? 30.264 -4.539 6.423 1.00 88.18 ? ? ? ? ? ? 22 GLU B OE2 1
ATOM 1240 N N . VAL B 2 23 ? 25.766 -5.508 8.775 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 23 VAL B N 1
ATOM 1241 C CA . VAL B 2 23 ? 24.562 -5.231 7.968 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 23 VAL B CA 1
ATOM 1242 C C . VAL B 2 23 ? 23.317 -5.087 8.843 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 23 VAL B C 1
ATOM 1243 O O . VAL B 2 23 ? 22.443 -4.246 8.578 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 23 VAL B O 1
ATOM 1244 C CB . VAL B 2 23 ? 24.419 -6.242 6.824 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 23 VAL B CB 1
ATOM 1245 C CG1 . VAL B 2 23 ? 23.055 -6.186 6.141 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 23 VAL B CG1 1
ATOM 1246 C CG2 . VAL B 2 23 ? 25.530 -6.074 5.799 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 23 VAL B CG2 1
ATOM 1247 N N . GLY B 2 24 ? 23.248 -5.907 9.874 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B N 1
ATOM 1248 C CA . GLY B 2 24 ? 22.152 -5.901 10.834 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B CA 1
ATOM 1249 C C . GLY B 2 24 ? 22.021 -4.531 11.485 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B C 1
ATOM 1250 O O . GLY B 2 24 ? 20.905 -3.982 11.571 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B O 1
ATOM 1251 N N . GLY B 2 25 ? 23.138 -3.994 11.941 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 25 GLY B N 1
ATOM 1252 C CA . GLY B 2 25 ? 23.216 -2.682 12.597 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 25 GLY B CA 1
ATOM 1253 C C . GLY B 2 25 ? 22.868 -1.550 11.620 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 25 GLY B C 1
ATOM 1254 O O . GLY B 2 25 ? 22.143 -0.617 12.009 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 25 GLY B O 1
ATOM 1255 N N . GLU B 2 26 ? 23.333 -1.639 10.410 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 26 GLU B N 1
ATOM 1256 C CA . GLU B 2 26 ? 23.118 -0.679 9.338 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 26 GLU B CA 1
ATOM 1257 C C . GLU B 2 26 ? 21.659 -0.663 8.916 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 26 GLU B C 1
ATOM 1258 O O . GLU B 2 26 ? 21.052 0.401 8.756 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 26 GLU B O 1
ATOM 1259 C CB . GLU B 2 26 ? 23.941 -0.984 8.100 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 26 GLU B CB 1
ATOM 1260 C CG . GLU B 2 26 ? 25.177 -0.174 7.797 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 26 GLU B CG 1
ATOM 1261 C CD . GLU B 2 26 ? 25.093 0.937 6.804 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 26 GLU B CD 1
ATOM 1262 O OE1 . GLU B 2 26 ? 25.256 0.830 5.588 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 26 GLU B OE1 1
ATOM 1263 O OE2 . GLU B 2 26 ? 24.860 2.036 7.362 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 26 GLU B OE2 1
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