File: 1kip.cif

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python-mmcif-pdbx 2.0.1-2
links: PTS, VCS
area: main
in suites: bookworm, forky, sid, trixie
size: 10,000 kB
sloc: python: 1,389; makefile: 25
file content (4778 lines) | stat: -rw-r--r-- 329,274 bytes
parent folder | download | duplicates (4)
data_1KIP
# 
loop_
_audit_author.name 
'Fields, B.A.'   
'Poljak, R.J.'   
'Mariuzza, R.A.' 
# 
_cell.entry_id           1KIP 
_cell.length_a           129.230 
_cell.length_b           60.440 
_cell.length_c           56.630 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         119.05 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              4 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          1KIP 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
loop_
_database_PDB_remark.id 
_database_PDB_remark.text 
2   
;
RESOLUTION. 2.1  ANGSTROMS.
;
3   
;
REFINEMENT.
  PROGRAM     : X-PLOR 3.1
  AUTHORS     : BRUNGER

 DATA USED IN REFINEMENT.
  RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.10
  RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 7.0
  DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 2.
  DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL
  DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL
  COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 70.3
  NUMBER OF REFLECTIONS             : 15354

 FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.
  CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL
  FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL
  R VALUE            (WORKING SET) : 0.162
  FREE R VALUE                     : NULL
  FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL
  FREE R VALUE TEST SET COUNT      : NULL
  ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL

 FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.
  TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL
  BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : NULL
  BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : NULL
  BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL
  REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL
  BIN R VALUE           (WORKING SET) : NULL
  BIN FREE R VALUE                    : NULL
  BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL
  BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL
  ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL

 NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.
  PROTEIN ATOMS            : 2724
  NUCLEIC ACID ATOMS       : 0
  HETEROGEN ATOMS          : 0
  SOLVENT ATOMS            : 116

 B VALUES.
  FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL
  MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL
  OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.
   B11 (A**2) : NULL
   B22 (A**2) : NULL
   B33 (A**2) : NULL
   B12 (A**2) : NULL
   B13 (A**2) : NULL
   B23 (A**2) : NULL

 ESTIMATED COORDINATE ERROR.
  ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : 0.25
  ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL
  LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL

 CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.
  ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL
  ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL

 RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.
  BOND LENGTHS                 (A) : 0.015
  BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.9
  DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : NULL
  IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : NULL

 ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL

 ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA
  MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL
  MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL
  SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL
  SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL

 NCS MODEL : NULL

 NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT
  GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL
  GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL

 PARAMETER FILE  1  : NULL
 PARAMETER FILE  2  : NULL
 TOPOLOGY FILE  1   : NULL
 TOPOLOGY FILE  2   : NULL

 OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL
;
4   
;
1KIP COMPLIES WITH FORMAT V. 2.2, 16-DEC-1996
;
200 
;
EXPERIMENTAL DETAILS
 EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION
 DATE OF DATA COLLECTION        : 05-OCT-1994
 TEMPERATURE           (KELVIN) : NULL
 PH                             : NULL
 NUMBER OF CRYSTALS USED        : NULL

 SYNCHROTRON              (Y/N) : NULL
 RADIATION SOURCE               : NULL
 BEAMLINE                       : NULL
 X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL
 MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M
 WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418
 MONOCHROMATOR                  : NULL
 OPTICS                         : NULL

 DETECTOR TYPE                  : MULTIWIRE
 DETECTOR MANUFACTURER          : SIEMENS
 INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XENGEN
 DATA SCALING SOFTWARE          : XENGEN

 NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 20023
 RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : NULL
 RESOLUTION RANGE LOW       (A) : NULL
 REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.0

OVERALL.
 COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 91.3
 DATA REDUNDANCY                : 2.5
 R MERGE                    (I) : 0.086
 R SYM                      (I) : NULL
 <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : NULL

IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : NULL
 HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : NULL
 COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : NULL
 DATA REDUNDANCY IN SHELL       : NULL
 R MERGE FOR SHELL          (I) : NULL
 R SYM FOR SHELL            (I) : NULL
 <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL

METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL
SOFTWARE USED: NULL
STARTING MODEL: NULL

REMARK: NULL
;
280 
;
CRYSTAL
SOLVENT CONTENT, VS   (%): NULL
MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): NULL

CRYSTALLIZATION CONDITIONS: FREE TEXT GOES HERE.
;
290 
;
CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY
SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: C 1 2 1

     SYMOP   SYMMETRY
    NNNMMM   OPERATOR
      1555   X,Y,Z
      2555   -X,Y,-Z
      3555   1/2+X,1/2+Y,Z
      4555   1/2-X,1/2+Y,-Z

    WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER
          MMM -> TRANSLATION VECTOR

CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS
THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM
RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY
RELATED MOLECULES.
  SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
  SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY2   2  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000
  SMTRY3   2  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000
  SMTRY1   3  1.000000  0.000000  0.000000       64.61618
  SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       30.22061
  SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000
  SMTRY1   4 -1.000000  0.000000  0.000000       64.61618
  SMTRY2   4  0.000000  1.000000  0.000000       30.22061
  SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000

REMARK: NULL
;
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 1996-12-23 1996-10-23 ? 1KIP 0 
2 2003-04-01 ?          ? 1KIP 1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               'MULTIWIRE AREA DETECTOR' 
_diffrn_detector.type                   SIEMENS 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   1994-10-05 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             ? 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      ? 
_diffrn_source.type                        ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             1.5418 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_exptl.entry_id          1KIP 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   ? 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      2.49 
_exptl_crystal.density_percent_sol   50.62 
_exptl_crystal.description           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          ? 
_exptl_crystal_grow.temp            ? 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   ? 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    'FREE TEXT GOES HERE.' 
# 
loop_
_pdbx_xplor_file.serial_no 
_pdbx_xplor_file.param_file 
_pdbx_xplor_file.topol_file 
1 ? ? 
2 ? ? 
# 
_pdbx_database_remark.id     999 
_pdbx_database_remark.text   
;
SEQUENCE
1KIP  C    SWS     P00698       1 -    18 NOT IN ATOMS LIST
;
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.details 
PDB 1KIQ . 
PDB 1KIR . 
# 
_refine.entry_id                               1KIP 
_refine.ls_number_reflns_obs                   15354 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        2. 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           7.0 
_refine.ls_d_res_high                          2.10 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  70.3 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.162 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.162 
_refine.ls_R_factor_R_free                     ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               ? 
_refine.ls_number_reflns_R_free                ? 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.B_iso_mean                             ? 
_refine.aniso_B[1][1]                          ? 
_refine.aniso_B[2][2]                          ? 
_refine.aniso_B[3][3]                          ? 
_refine.aniso_B[1][2]                          ? 
_refine.aniso_B[1][3]                          ? 
_refine.aniso_B[2][3]                          ? 
_refine.solvent_model_details                  ? 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             ? 
_refine.details                                ? 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        ? 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
_refine.overall_SU_ML                          ? 
_refine.overall_SU_B                           ? 
# 
_refine_analyze.entry_id                        1KIP 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_obs    0.25 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_obs             ? 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_obs           ? 
_refine_analyze.Luzzati_coordinate_error_free   ? 
_refine_analyze.Luzzati_sigma_a_free            ? 
_refine_analyze.Luzzati_d_res_low_free          ? 
_refine_analyze.number_disordered_residues      ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_hydrogen          ? 
_refine_analyze.occupancy_sum_non_hydrogen      ? 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
x_bond_d                0.015 ? ? ? 
x_bond_d_na             ?     ? ? ? 
x_bond_d_prot           ?     ? ? ? 
x_angle_d               ?     ? ? ? 
x_angle_d_na            ?     ? ? ? 
x_angle_d_prot          ?     ? ? ? 
x_angle_deg             1.9   ? ? ? 
x_angle_deg_na          ?     ? ? ? 
x_angle_deg_prot        ?     ? ? ? 
x_dihedral_angle_d      ?     ? ? ? 
x_dihedral_angle_d_na   ?     ? ? ? 
x_dihedral_angle_d_prot ?     ? ? ? 
x_improper_angle_d      ?     ? ? ? 
x_improper_angle_d_na   ?     ? ? ? 
x_improper_angle_d_prot ?     ? ? ? 
x_mcbond_it             ?     ? ? ? 
x_mcangle_it            ?     ? ? ? 
x_scbond_it             ?     ? ? ? 
x_scangle_it            ?     ? ? ? 
# 
_reflns.entry_id                     1KIP 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   0.0 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             ? 
_reflns.d_resolution_high            ? 
_reflns.number_obs                   20023 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         91.3 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.086 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.pdbx_netI_over_av_sigmaI     ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              2.5 
# 
_struct_keywords.entry_id        1KIP 
_struct_keywords.pdbx_keywords   'COMPLEX (IMMUNOGLOBULIN/HYDROLASE)' 
_struct_keywords.text            
'IMMUNOGLOBULIN V REGION, SIGNAL, HYDROLASE, GLYCOSIDASE, BACTERIOLYTIC ENZYME, EGG WHITE, COMPLEX (IMMUNOGLOBULIN/HYDROLASE)' 
# 
_symmetry.entry_id                         1KIP 
_symmetry.space_group_name_H-M             'C 1 2 1' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
# 
_entry.id   1KIP 
# 
_struct_biol.id   1 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           ? 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
loop_
_struct_ref.id 
_struct_ref.db_name 
_struct_ref.db_code 
_struct_ref.entity_id 
_struct_ref.pdbx_db_accession 
_struct_ref.pdbx_align_begin 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code 
_struct_ref.biol_id 
1 GB  AAB30177   1 545862 1 
;DIELTQSPASLSASVGETVTITCRASGNIHNYLAWYQQKQGKSPQLLVYKAQTLADGVPSRFSGSGSGTQYSLKINSLQP
EDFGSYYCQHFWSTPPWTFGGGTKLEIKRA
;
. 
2 GB  AAA69766   2 896294 1 
;DVLMTQTPLTLSVTIGQPASISCKSSQSLLHTDGKTYLIWLLQRPGQSPKRLIYLVSKLDSGVPDRFTGSGSGTDFTLKI
SRVEAEDLGVYYCWQGTHFPQTFGGGTKLEIKRADAAPGSTSGSGKSSEGKGQVQLQESGPGLVAPSQSLSITCTVSGFS
LTGYGVNWVRQPPGKGLEWLGMIWGDGNTDYNSALKSRLSISKDNSKSQVFLKMNSLHTDDTARYYCARERDYRLDYWGQ
GTTVTVSSTKTTPPSVYPAAAHHHHHHGAAEQKLISEEDLNGAA
;
. 
3 UNP LYSC_CHICK 3 P00698 1 
;MRSLLILVLCFLPLAALGKVFGRCELAAAMKRHGLDNYRGYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRW
WCNDGRTPGSRNLCNIPCSALLSSDITASVNCAKKIVSDGNGMNAWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL
;
. 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 1KIP A 1 ? 107 ? 545862 1   ? 108 ? 1 107 
2 2 1KIP B 1 ? 116 ? 896294 133 ? 248 ? 1 116 
3 3 1KIP C 1 ? 129 ? P00698 19  ? 147 ? 1 129 
# 
_pdbx_database_status.status_code    REL 
_pdbx_database_status.entry_id       1KIP 
_pdbx_database_status.deposit_site   ? 
_pdbx_database_status.process_site   ? 
_pdbx_database_status.SG_entry       ? 
# 
_database_PDB_rev_record.rev_num   2 
_database_PDB_rev_record.type      JRNL 
_database_PDB_rev_record.details   ? 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
XENGEN 'data collection' .   . 
XENGEN 'data reduction'  .   . 
X-PLOR 'model building'  3.1 . 
X-PLOR refinement        3.1 . 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.details 
1KIP 2007-03-17 3 100 ?                                  
1KIP 2008-03-24 3 1   'compliance with PDB format V.3.1' 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 1KIP VAL A 3   ? GB 545862 GLU 3   CONFLICT 3   1 
1 1KIP TYR A 50  ? GB 545862 LYS 50  CONFLICT 50  2 
1 1KIP THR A 51  ? GB 545862 ALA 51  CONFLICT 51  3 
1 1KIP THR A 52  ? GB 545862 GLN 52  CONFLICT 52  4 
1 1KIP ?   A ?   ? GB 545862 PRO 95  DELETION ?   5 
1 1KIP ARG A 96  ? GB 545862 TRP 97  CONFLICT 96  6 
2 1KIP ALA B 32  ? GB 896294 TYR 164 CONFLICT 32  7 
2 1KIP LEU B 112 ? GB 896294 VAL 244 CONFLICT 112 8 
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1  1 PRO A 44  ? -47.00  153.90  
2  1 THR A 51  ? 67.58   -38.50  
3  1 SER A 60  ? -59.56  -7.33   
4  1 SER A 93  ? 61.09   -152.52 
5  1 SER B 15  ? -69.61  4.03    
6  1 SER B 65  ? -69.00  1.51    
7  1 ALA B 91  ? -177.77 -179.27 
8  1 TYR B 101 ? 73.44   36.08   
9  1 SER B 115 ? -72.27  -140.89 
10 1 ASN C 44  ? -162.87 119.13  
11 1 THR C 47  ? -69.25  35.61   
12 1 ARG C 68  ? -148.61 -12.14  
13 1 ASN C 77  ? 38.92   63.14   
14 1 ASP C 119 ? -69.73  71.34   
# 
_pdbx_struct_assembly.id               1 
_pdbx_struct_assembly.details          author_defined_assembly 
_pdbx_struct_assembly.method_details   ? 
# 
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,D,B,E,C,F 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id             1 
_pdbx_struct_oper_list.type           'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name           1_555 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]   1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]   0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]   0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]      0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]   0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]   1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]   0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]      0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]   0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]   0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]   1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]      0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    1KIP 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.007738 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.004298 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.016545 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.020200 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_citation.id 
_citation.title 
_citation.journal_abbrev 
_citation.journal_volume 
_citation.page_first 
_citation.page_last 
_citation.year 
_citation.journal_id_ASTM 
_citation.country 
_citation.journal_id_ISSN 
_citation.journal_id_CSD 
_citation.book_publisher 
_citation.pdbx_database_id_PubMed 
_citation.pdbx_database_id_DOI 
primary 
;Hydrogen bonding and solvent structure in an antigen-antibody interface. Crystal structures and thermodynamic characterization of three Fv mutants complexed with lysozyme.
;
Biochemistry           35  15494 15503 1996 BICHAW US 0006-2960 0033 ? 8952503 ? 
1       'Bound Water Molecules and Conformational Stabilization Help Mediate an Antigen-Antibody Association' 
Proc.Natl.Acad.Sci.USA 91  1089  ?     1994 PNASA6 US 0027-8424 0040 ? ?       ? 
2       
'Solvent Rearrangement in an Antigen-Antibody Interface Introduced by Site-Directed Mutagenesis of the Antibody Combining Site' 
J.Mol.Biol.            238 496   ?     1994 JMOBAK UK 0022-2836 0070 ? ?       ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Fields, B.A.'    1  
primary 'Goldbaum, F.A.'  2  
primary 
;Dall'Acqua, W.
;
3  
primary 'Malchiodi, E.L.' 4  
primary 'Cauerhff, A.'    5  
primary 'Schwarz, F.P.'   6  
primary 'Ysern, X.'       7  
primary 'Poljak, R.J.'    8  
primary 'Mariuzza, R.A.'  9  
1       'Bhat, T.N.'      10 
1       'Bentley, G.A.'   11 
1       'Boulot, G.'      12 
1       'Greene, M.I.'    13 
1       'Tello, D.'       14 
1       
;Dall'Acqua, W.
;
15 
1       'Souchon, H.'     16 
1       'Schwarz, F.P.'   17 
1       'Mariuzza, R.A.'  18 
1       'Poljak, R.J.'    19 
2       'Ysern, X.'       20 
2       'Fields, B.A.'    21 
2       'Bhat, T.N.'      22 
2       'Goldbaum, F.A.'  23 
2       
;Dall'Acqua, W.
;
24 
2       'Schwarz, F.P.'   25 
2       'Poljak, R.J.'    26 
2       'Mariuzza, R.A.'  27 
# 
_computing.entry_id                           1KIP 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             XENGEN 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             XENGEN 
_computing.data_collection                    ? 
_computing.structure_solution                 'X-PLOR 3.1' 
_computing.structure_refinement               'X-PLOR 3.1' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_database_2.database_id     PDB 
_database_2.database_code   1KIP 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer man 'MONOCLONAL ANTIBODY D1.3' 11701.081 1   ? 'Y(B 32)A (VH DOMAIN)' ? ?        
2 polymer man 'MONOCLONAL ANTIBODY D1.3' 12765.276 1   ? 'Y(B 32)A (VH DOMAIN)' ? ?        
3 polymer man LYSOZYME                   14331.238 1   ? ?                      ? 3.2.1.17 
4 water   nat water                      18.015    116 ? ?                      ? ?        
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
1 1   ASP 
1 2   ILE 
1 3   VAL 
1 4   LEU 
1 5   THR 
1 6   GLN 
1 7   SER 
1 8   PRO 
1 9   ALA 
1 10  SER 
1 11  LEU 
1 12  SER 
1 13  ALA 
1 14  SER 
1 15  VAL 
1 16  GLY 
1 17  GLU 
1 18  THR 
1 19  VAL 
1 20  THR 
1 21  ILE 
1 22  THR 
1 23  CYS 
1 24  ARG 
1 25  ALA 
1 26  SER 
1 27  GLY 
1 28  ASN 
1 29  ILE 
1 30  HIS 
1 31  ASN 
1 32  TYR 
1 33  LEU 
1 34  ALA 
1 35  TRP 
1 36  TYR 
1 37  GLN 
1 38  GLN 
1 39  LYS 
1 40  GLN 
1 41  GLY 
1 42  LYS 
1 43  SER 
1 44  PRO 
1 45  GLN 
1 46  LEU 
1 47  LEU 
1 48  VAL 
1 49  TYR 
1 50  TYR 
1 51  THR 
1 52  THR 
1 53  THR 
1 54  LEU 
1 55  ALA 
1 56  ASP 
1 57  GLY 
1 58  VAL 
1 59  PRO 
1 60  SER 
1 61  ARG 
1 62  PHE 
1 63  SER 
1 64  GLY 
1 65  SER 
1 66  GLY 
1 67  SER 
1 68  GLY 
1 69  THR 
1 70  GLN 
1 71  TYR 
1 72  SER 
1 73  LEU 
1 74  LYS 
1 75  ILE 
1 76  ASN 
1 77  SER 
1 78  LEU 
1 79  GLN 
1 80  PRO 
1 81  GLU 
1 82  ASP 
1 83  PHE 
1 84  GLY 
1 85  SER 
1 86  TYR 
1 87  TYR 
1 88  CYS 
1 89  GLN 
1 90  HIS 
1 91  PHE 
1 92  TRP 
1 93  SER 
1 94  THR 
1 95  PRO 
1 96  ARG 
1 97  THR 
1 98  PHE 
1 99  GLY 
1 100 GLY 
1 101 GLY 
1 102 THR 
1 103 LYS 
1 104 LEU 
1 105 GLU 
1 106 ILE 
1 107 LYS 
2 1   GLN 
2 2   VAL 
2 3   GLN 
2 4   LEU 
2 5   GLN 
2 6   GLU 
2 7   SER 
2 8   GLY 
2 9   PRO 
2 10  GLY 
2 11  LEU 
2 12  VAL 
2 13  ALA 
2 14  PRO 
2 15  SER 
2 16  GLN 
2 17  SER 
2 18  LEU 
2 19  SER 
2 20  ILE 
2 21  THR 
2 22  CYS 
2 23  THR 
2 24  VAL 
2 25  SER 
2 26  GLY 
2 27  PHE 
2 28  SER 
2 29  LEU 
2 30  THR 
2 31  GLY 
2 32  ALA 
2 33  GLY 
2 34  VAL 
2 35  ASN 
2 36  TRP 
2 37  VAL 
2 38  ARG 
2 39  GLN 
2 40  PRO 
2 41  PRO 
2 42  GLY 
2 43  LYS 
2 44  GLY 
2 45  LEU 
2 46  GLU 
2 47  TRP 
2 48  LEU 
2 49  GLY 
2 50  MET 
2 51  ILE 
2 52  TRP 
2 53  GLY 
2 54  ASP 
2 55  GLY 
2 56  ASN 
2 57  THR 
2 58  ASP 
2 59  TYR 
2 60  ASN 
2 61  SER 
2 62  ALA 
2 63  LEU 
2 64  LYS 
2 65  SER 
2 66  ARG 
2 67  LEU 
2 68  SER 
2 69  ILE 
2 70  SER 
2 71  LYS 
2 72  ASP 
2 73  ASN 
2 74  SER 
2 75  LYS 
2 76  SER 
2 77  GLN 
2 78  VAL 
2 79  PHE 
2 80  LEU 
2 81  LYS 
2 82  MET 
2 83  ASN 
2 84  SER 
2 85  LEU 
2 86  HIS 
2 87  THR 
2 88  ASP 
2 89  ASP 
2 90  THR 
2 91  ALA 
2 92  ARG 
2 93  TYR 
2 94  TYR 
2 95  CYS 
2 96  ALA 
2 97  ARG 
2 98  GLU 
2 99  ARG 
2 100 ASP 
2 101 TYR 
2 102 ARG 
2 103 LEU 
2 104 ASP 
2 105 TYR 
2 106 TRP 
2 107 GLY 
2 108 GLN 
2 109 GLY 
2 110 THR 
2 111 THR 
2 112 LEU 
2 113 THR 
2 114 VAL 
2 115 SER 
2 116 SER 
3 1   LYS 
3 2   VAL 
3 3   PHE 
3 4   GLY 
3 5   ARG 
3 6   CYS 
3 7   GLU 
3 8   LEU 
3 9   ALA 
3 10  ALA 
3 11  ALA 
3 12  MET 
3 13  LYS 
3 14  ARG 
3 15  HIS 
3 16  GLY 
3 17  LEU 
3 18  ASP 
3 19  ASN 
3 20  TYR 
3 21  ARG 
3 22  GLY 
3 23  TYR 
3 24  SER 
3 25  LEU 
3 26  GLY 
3 27  ASN 
3 28  TRP 
3 29  VAL 
3 30  CYS 
3 31  ALA 
3 32  ALA 
3 33  LYS 
3 34  PHE 
3 35  GLU 
3 36  SER 
3 37  ASN 
3 38  PHE 
3 39  ASN 
3 40  THR 
3 41  GLN 
3 42  ALA 
3 43  THR 
3 44  ASN 
3 45  ARG 
3 46  ASN 
3 47  THR 
3 48  ASP 
3 49  GLY 
3 50  SER 
3 51  THR 
3 52  ASP 
3 53  TYR 
3 54  GLY 
3 55  ILE 
3 56  LEU 
3 57  GLN 
3 58  ILE 
3 59  ASN 
3 60  SER 
3 61  ARG 
3 62  TRP 
3 63  TRP 
3 64  CYS 
3 65  ASN 
3 66  ASP 
3 67  GLY 
3 68  ARG 
3 69  THR 
3 70  PRO 
3 71  GLY 
3 72  SER 
3 73  ARG 
3 74  ASN 
3 75  LEU 
3 76  CYS 
3 77  ASN 
3 78  ILE 
3 79  PRO 
3 80  CYS 
3 81  SER 
3 82  ALA 
3 83  LEU 
3 84  LEU 
3 85  SER 
3 86  SER 
3 87  ASP 
3 88  ILE 
3 89  THR 
3 90  ALA 
3 91  SER 
3 92  VAL 
3 93  ASN 
3 94  CYS 
3 95  ALA 
3 96  LYS 
3 97  LYS 
3 98  ILE 
3 99  VAL 
3 100 SER 
3 101 ASP 
3 102 GLY 
3 103 ASN 
3 104 GLY 
3 105 MET 
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3 107 ALA 
3 108 TRP 
3 109 VAL 
3 110 ALA 
3 111 TRP 
3 112 ARG 
3 113 ASN 
3 114 ARG 
3 115 CYS 
3 116 LYS 
3 117 GLY 
3 118 THR 
3 119 ASP 
3 120 VAL 
3 121 GLN 
3 122 ALA 
3 123 TRP 
3 124 ILE 
3 125 ARG 
3 126 GLY 
3 127 CYS 
3 128 ARG 
3 129 LEU 
# 
loop_
_entity_poly.entity_id 
_entity_poly.type 
_entity_poly.nstd_linkage 
_entity_poly.nstd_monomer 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can 
1 polypeptide(L) no no 
;DIVLTQSPASLSASVGETVTITCRASGNIHNYLAWYQQKQGKSPQLLVYYTTTLADGVPSRFSGSGSGTQYSLKINSLQP
EDFGSYYCQHFWSTPRTFGGGTKLEIK
;
;DIVLTQSPASLSASVGETVTITCRASGNIHNYLAWYQQKQGKSPQLLVYYTTTLADGVPSRFSGSGSGTQYSLKINSLQP
EDFGSYYCQHFWSTPRTFGGGTKLEIK
;
2 polypeptide(L) no no 
;QVQLQESGPGLVAPSQSLSITCTVSGFSLTGAGVNWVRQPPGKGLEWLGMIWGDGNTDYNSALKSRLSISKDNSKSQVFL
KMNSLHTDDTARYYCARERDYRLDYWGQGTTLTVSS
;
;QVQLQESGPGLVAPSQSLSITCTVSGFSLTGAGVNWVRQPPGKGLEWLGMIWGDGNTDYNSALKSRLSISKDNSKSQVFL
KMNSLHTDDTARYYCARERDYRLDYWGQGTTLTVSS
;
3 polypeptide(L) no no 
;KVFGRCELAAAMKRHGLDNYRGYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWWCNDGRTPGSRNLCNIPC
SALLSSDITASVNCAKKIVSDGNGMNAWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL
;
;KVFGRCELAAAMKRHGLDNYRGYSLGNWVCAAKFESNFNTQATNRNTDGSTDYGILQINSRWWCNDGRTPGSRNLCNIPC
SALLSSDITASVNCAKKIVSDGNGMNAWVAWRNRCKGTDVQAWIRGCRL
;
# 
loop_
_entity_src_gen.entity_id 
_entity_src_gen.gene_src_common_name 
_entity_src_gen.gene_src_genus 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene 
_entity_src_gen.gene_src_species 
_entity_src_gen.gene_src_strain 
_entity_src_gen.gene_src_tissue 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction 
_entity_src_gen.gene_src_details 
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_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant 
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_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location 
_entity_src_gen.host_org_common_name 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id 
_entity_src_gen.host_org_genus 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ 
_entity_src_gen.host_org_species 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector 
_entity_src_gen.plasmid_name 
_entity_src_gen.plasmid_details 
_entity_src_gen.pdbx_description 
1 'house mouse' Mus    ? ? ? ? ? ? ? 'Mus musculus'  10090 ? ? ? EGG ? ?   ?           ? 'Escherichia coli' 562 Escherichia ? ? ? 
? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
2 'house mouse' Mus    ? ? ? ? ? ? ? 'Mus musculus'  10090 ? ? ? EGG ? ?   ?           ? 'Escherichia coli' 562 Escherichia ? ? ? 
? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
3 chicken       Gallus ? ? ? ? ? ? ? 'Gallus gallus' 9031  ? ? ? EGG ? EGG 'EGG WHITE' ? 'Escherichia coli' 562 Escherichia ? ? ? 
? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
A 1 1   ASP 1   1   1   ASP ASP A . 
A 1 2   ILE 2   2   2   ILE ILE A . 
A 1 3   VAL 3   3   3   VAL VAL A . 
A 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A . 
A 1 5   THR 5   5   5   THR THR A . 
A 1 6   GLN 6   6   6   GLN GLN A . 
A 1 7   SER 7   7   7   SER SER A . 
A 1 8   PRO 8   8   8   PRO PRO A . 
A 1 9   ALA 9   9   9   ALA ALA A . 
A 1 10  SER 10  10  10  SER SER A . 
A 1 11  LEU 11  11  11  LEU LEU A . 
A 1 12  SER 12  12  12  SER SER A . 
A 1 13  ALA 13  13  13  ALA ALA A . 
A 1 14  SER 14  14  14  SER SER A . 
A 1 15  VAL 15  15  15  VAL VAL A . 
A 1 16  GLY 16  16  16  GLY GLY A . 
A 1 17  GLU 17  17  17  GLU GLU A . 
A 1 18  THR 18  18  18  THR THR A . 
A 1 19  VAL 19  19  19  VAL VAL A . 
A 1 20  THR 20  20  20  THR THR A . 
A 1 21  ILE 21  21  21  ILE ILE A . 
A 1 22  THR 22  22  22  THR THR A . 
A 1 23  CYS 23  23  23  CYS CYS A . 
A 1 24  ARG 24  24  24  ARG ARG A . 
A 1 25  ALA 25  25  25  ALA ALA A . 
A 1 26  SER 26  26  26  SER SER A . 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A . 
A 1 28  ASN 28  28  28  ASN ASN A . 
A 1 29  ILE 29  29  29  ILE ILE A . 
A 1 30  HIS 30  30  30  HIS HIS A . 
A 1 31  ASN 31  31  31  ASN ASN A . 
A 1 32  TYR 32  32  32  TYR TYR A . 
A 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU A . 
A 1 34  ALA 34  34  34  ALA ALA A . 
A 1 35  TRP 35  35  35  TRP TRP A . 
A 1 36  TYR 36  36  36  TYR TYR A . 
A 1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A . 
A 1 38  GLN 38  38  38  GLN GLN A . 
A 1 39  LYS 39  39  39  LYS LYS A . 
A 1 40  GLN 40  40  40  GLN GLN A . 
A 1 41  GLY 41  41  41  GLY GLY A . 
A 1 42  LYS 42  42  42  LYS LYS A . 
A 1 43  SER 43  43  43  SER SER A . 
A 1 44  PRO 44  44  44  PRO PRO A . 
A 1 45  GLN 45  45  45  GLN GLN A . 
A 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A . 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A . 
A 1 48  VAL 48  48  48  VAL VAL A . 
A 1 49  TYR 49  49  49  TYR TYR A . 
A 1 50  TYR 50  50  50  TYR TYR A . 
A 1 51  THR 51  51  51  THR THR A . 
A 1 52  THR 52  52  52  THR THR A . 
A 1 53  THR 53  53  53  THR THR A . 
A 1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU A . 
A 1 55  ALA 55  55  55  ALA ALA A . 
A 1 56  ASP 56  56  56  ASP ASP A . 
A 1 57  GLY 57  57  57  GLY GLY A . 
A 1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL A . 
A 1 59  PRO 59  59  59  PRO PRO A . 
A 1 60  SER 60  60  60  SER SER A . 
A 1 61  ARG 61  61  61  ARG ARG A . 
A 1 62  PHE 62  62  62  PHE PHE A . 
A 1 63  SER 63  63  63  SER SER A . 
A 1 64  GLY 64  64  64  GLY GLY A . 
A 1 65  SER 65  65  65  SER SER A . 
A 1 66  GLY 66  66  66  GLY GLY A . 
A 1 67  SER 67  67  67  SER SER A . 
A 1 68  GLY 68  68  68  GLY GLY A . 
A 1 69  THR 69  69  69  THR THR A . 
A 1 70  GLN 70  70  70  GLN GLN A . 
A 1 71  TYR 71  71  71  TYR TYR A . 
A 1 72  SER 72  72  72  SER SER A . 
A 1 73  LEU 73  73  73  LEU LEU A . 
A 1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS A . 
A 1 75  ILE 75  75  75  ILE ILE A . 
A 1 76  ASN 76  76  76  ASN ASN A . 
A 1 77  SER 77  77  77  SER SER A . 
A 1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A . 
A 1 79  GLN 79  79  79  GLN GLN A . 
A 1 80  PRO 80  80  80  PRO PRO A . 
A 1 81  GLU 81  81  81  GLU GLU A . 
A 1 82  ASP 82  82  82  ASP ASP A . 
A 1 83  PHE 83  83  83  PHE PHE A . 
A 1 84  GLY 84  84  84  GLY GLY A . 
A 1 85  SER 85  85  85  SER SER A . 
A 1 86  TYR 86  86  86  TYR TYR A . 
A 1 87  TYR 87  87  87  TYR TYR A . 
A 1 88  CYS 88  88  88  CYS CYS A . 
A 1 89  GLN 89  89  89  GLN GLN A . 
A 1 90  HIS 90  90  90  HIS HIS A . 
A 1 91  PHE 91  91  91  PHE PHE A . 
A 1 92  TRP 92  92  92  TRP TRP A . 
A 1 93  SER 93  93  93  SER SER A . 
A 1 94  THR 94  94  94  THR THR A . 
A 1 95  PRO 95  95  95  PRO PRO A . 
A 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG A . 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A . 
A 1 98  PHE 98  98  98  PHE PHE A . 
A 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A . 
A 1 100 GLY 100 100 100 GLY GLY A . 
A 1 101 GLY 101 101 101 GLY GLY A . 
A 1 102 THR 102 102 102 THR THR A . 
A 1 103 LYS 103 103 103 LYS LYS A . 
A 1 104 LEU 104 104 104 LEU LEU A . 
A 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A . 
A 1 106 ILE 106 106 106 ILE ILE A . 
A 1 107 LYS 107 107 107 LYS LYS A . 
B 2 1   GLN 1   1   1   GLN GLN B . 
B 2 2   VAL 2   2   2   VAL VAL B . 
B 2 3   GLN 3   3   3   GLN GLN B . 
B 2 4   LEU 4   4   4   LEU LEU B . 
B 2 5   GLN 5   5   5   GLN GLN B . 
B 2 6   GLU 6   6   6   GLU GLU B . 
B 2 7   SER 7   7   7   SER SER B . 
B 2 8   GLY 8   8   8   GLY GLY B . 
B 2 9   PRO 9   9   9   PRO PRO B . 
B 2 10  GLY 10  10  10  GLY GLY B . 
B 2 11  LEU 11  11  11  LEU LEU B . 
B 2 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B . 
B 2 13  ALA 13  13  13  ALA ALA B . 
B 2 14  PRO 14  14  14  PRO PRO B . 
B 2 15  SER 15  15  15  SER SER B . 
B 2 16  GLN 16  16  16  GLN GLN B . 
B 2 17  SER 17  17  17  SER SER B . 
B 2 18  LEU 18  18  18  LEU LEU B . 
B 2 19  SER 19  19  19  SER SER B . 
B 2 20  ILE 20  20  20  ILE ILE B . 
B 2 21  THR 21  21  21  THR THR B . 
B 2 22  CYS 22  22  22  CYS CYS B . 
B 2 23  THR 23  23  23  THR THR B . 
B 2 24  VAL 24  24  24  VAL VAL B . 
B 2 25  SER 25  25  25  SER SER B . 
B 2 26  GLY 26  26  26  GLY GLY B . 
B 2 27  PHE 27  27  27  PHE PHE B . 
B 2 28  SER 28  28  28  SER SER B . 
B 2 29  LEU 29  29  29  LEU LEU B . 
B 2 30  THR 30  30  30  THR THR B . 
B 2 31  GLY 31  31  31  GLY GLY B . 
B 2 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B . 
B 2 33  GLY 33  33  33  GLY GLY B . 
B 2 34  VAL 34  34  34  VAL VAL B . 
B 2 35  ASN 35  35  35  ASN ASN B . 
B 2 36  TRP 36  36  36  TRP TRP B . 
B 2 37  VAL 37  37  37  VAL VAL B . 
B 2 38  ARG 38  38  38  ARG ARG B . 
B 2 39  GLN 39  39  39  GLN GLN B . 
B 2 40  PRO 40  40  40  PRO PRO B . 
B 2 41  PRO 41  41  41  PRO PRO B . 
B 2 42  GLY 42  42  42  GLY GLY B . 
B 2 43  LYS 43  43  43  LYS LYS B . 
B 2 44  GLY 44  44  44  GLY GLY B . 
B 2 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B . 
B 2 46  GLU 46  46  46  GLU GLU B . 
B 2 47  TRP 47  47  47  TRP TRP B . 
B 2 48  LEU 48  48  48  LEU LEU B . 
B 2 49  GLY 49  49  49  GLY GLY B . 
B 2 50  MET 50  50  50  MET MET B . 
B 2 51  ILE 51  51  51  ILE ILE B . 
B 2 52  TRP 52  52  52  TRP TRP B . 
B 2 53  GLY 53  53  53  GLY GLY B . 
B 2 54  ASP 54  54  54  ASP ASP B . 
B 2 55  GLY 55  55  55  GLY GLY B . 
B 2 56  ASN 56  56  56  ASN ASN B . 
B 2 57  THR 57  57  57  THR THR B . 
B 2 58  ASP 58  58  58  ASP ASP B . 
B 2 59  TYR 59  59  59  TYR TYR B . 
B 2 60  ASN 60  60  60  ASN ASN B . 
B 2 61  SER 61  61  61  SER SER B . 
B 2 62  ALA 62  62  62  ALA ALA B . 
B 2 63  LEU 63  63  63  LEU LEU B . 
B 2 64  LYS 64  64  64  LYS LYS B . 
B 2 65  SER 65  65  65  SER SER B . 
B 2 66  ARG 66  66  66  ARG ARG B . 
B 2 67  LEU 67  67  67  LEU LEU B . 
B 2 68  SER 68  68  68  SER SER B . 
B 2 69  ILE 69  69  69  ILE ILE B . 
B 2 70  SER 70  70  70  SER SER B . 
B 2 71  LYS 71  71  71  LYS LYS B . 
B 2 72  ASP 72  72  72  ASP ASP B . 
B 2 73  ASN 73  73  73  ASN ASN B . 
B 2 74  SER 74  74  74  SER SER B . 
B 2 75  LYS 75  75  75  LYS LYS B . 
B 2 76  SER 76  76  76  SER SER B . 
B 2 77  GLN 77  77  77  GLN GLN B . 
B 2 78  VAL 78  78  78  VAL VAL B . 
B 2 79  PHE 79  79  79  PHE PHE B . 
B 2 80  LEU 80  80  80  LEU LEU B . 
B 2 81  LYS 81  81  81  LYS LYS B . 
B 2 82  MET 82  82  82  MET MET B . 
B 2 83  ASN 83  83  83  ASN ASN B . 
B 2 84  SER 84  84  84  SER SER B . 
B 2 85  LEU 85  85  85  LEU LEU B . 
B 2 86  HIS 86  86  86  HIS HIS B . 
B 2 87  THR 87  87  87  THR THR B . 
B 2 88  ASP 88  88  88  ASP ASP B . 
B 2 89  ASP 89  89  89  ASP ASP B . 
B 2 90  THR 90  90  90  THR THR B . 
B 2 91  ALA 91  91  91  ALA ALA B . 
B 2 92  ARG 92  92  92  ARG ARG B . 
B 2 93  TYR 93  93  93  TYR TYR B . 
B 2 94  TYR 94  94  94  TYR TYR B . 
B 2 95  CYS 95  95  95  CYS CYS B . 
B 2 96  ALA 96  96  96  ALA ALA B . 
B 2 97  ARG 97  97  97  ARG ARG B . 
B 2 98  GLU 98  98  98  GLU GLU B . 
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B 2 100 ASP 100 100 100 ASP ASP B . 
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B 2 108 GLN 108 108 108 GLN GLN B . 
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B 2 110 THR 110 110 110 THR THR B . 
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B 2 114 VAL 114 114 114 VAL VAL B . 
B 2 115 SER 115 115 115 SER SER B . 
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C 3 1   LYS 1   1   1   LYS LYS C . 
C 3 2   VAL 2   2   2   VAL VAL C . 
C 3 3   PHE 3   3   3   PHE PHE C . 
C 3 4   GLY 4   4   4   GLY GLY C . 
C 3 5   ARG 5   5   5   ARG ARG C . 
C 3 6   CYS 6   6   6   CYS CYS C . 
C 3 7   GLU 7   7   7   GLU GLU C . 
C 3 8   LEU 8   8   8   LEU LEU C . 
C 3 9   ALA 9   9   9   ALA ALA C . 
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C 3 13  LYS 13  13  13  LYS LYS C . 
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C 3 15  HIS 15  15  15  HIS HIS C . 
C 3 16  GLY 16  16  16  GLY GLY C . 
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C 3 20  TYR 20  20  20  TYR TYR C . 
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C 3 47  THR 47  47  47  THR THR C . 
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C 3 114 ARG 114 114 114 ARG ARG C . 
C 3 115 CYS 115 115 115 CYS CYS C . 
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# 
loop_
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_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
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D 4 HOH 4  111 12  HOH HOH A . 
D 4 HOH 5  112 13  HOH HOH A . 
D 4 HOH 6  113 16  HOH HOH A . 
D 4 HOH 7  114 17  HOH HOH A . 
D 4 HOH 8  115 21  HOH HOH A . 
D 4 HOH 9  116 22  HOH HOH A . 
D 4 HOH 10 117 24  HOH HOH A . 
D 4 HOH 11 118 25  HOH HOH A . 
D 4 HOH 12 119 29  HOH HOH A . 
D 4 HOH 13 120 30  HOH HOH A . 
D 4 HOH 14 121 31  HOH HOH A . 
D 4 HOH 15 122 37  HOH HOH A . 
D 4 HOH 16 123 39  HOH HOH A . 
D 4 HOH 17 124 41  HOH HOH A . 
D 4 HOH 18 125 46  HOH HOH A . 
D 4 HOH 19 126 49  HOH HOH A . 
D 4 HOH 20 127 53  HOH HOH A . 
D 4 HOH 21 128 55  HOH HOH A . 
D 4 HOH 22 129 56  HOH HOH A . 
D 4 HOH 23 130 57  HOH HOH A . 
D 4 HOH 24 131 63  HOH HOH A . 
D 4 HOH 25 132 66  HOH HOH A . 
D 4 HOH 26 133 68  HOH HOH A . 
D 4 HOH 27 134 69  HOH HOH A . 
D 4 HOH 28 135 71  HOH HOH A . 
D 4 HOH 29 136 72  HOH HOH A . 
D 4 HOH 30 137 74  HOH HOH A . 
D 4 HOH 31 138 75  HOH HOH A . 
D 4 HOH 32 139 76  HOH HOH A . 
D 4 HOH 33 140 80  HOH HOH A . 
D 4 HOH 34 141 84  HOH HOH A . 
D 4 HOH 35 142 85  HOH HOH A . 
D 4 HOH 36 143 88  HOH HOH A . 
D 4 HOH 37 144 89  HOH HOH A . 
D 4 HOH 38 145 91  HOH HOH A . 
D 4 HOH 39 146 95  HOH HOH A . 
D 4 HOH 40 147 97  HOH HOH A . 
D 4 HOH 41 148 100 HOH HOH A . 
D 4 HOH 42 149 101 HOH HOH A . 
D 4 HOH 43 150 102 HOH HOH A . 
D 4 HOH 44 151 103 HOH HOH A . 
D 4 HOH 45 152 104 HOH HOH A . 
D 4 HOH 46 153 105 HOH HOH A . 
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D 4 HOH 48 155 108 HOH HOH A . 
D 4 HOH 49 156 115 HOH HOH A . 
D 4 HOH 50 157 116 HOH HOH A . 
E 4 HOH 1  117 4   HOH HOH B . 
E 4 HOH 2  118 5   HOH HOH B . 
E 4 HOH 3  119 6   HOH HOH B . 
E 4 HOH 4  120 7   HOH HOH B . 
E 4 HOH 5  121 8   HOH HOH B . 
E 4 HOH 6  122 14  HOH HOH B . 
E 4 HOH 7  123 15  HOH HOH B . 
E 4 HOH 8  124 18  HOH HOH B . 
E 4 HOH 9  125 19  HOH HOH B . 
E 4 HOH 10 126 20  HOH HOH B . 
E 4 HOH 11 127 23  HOH HOH B . 
E 4 HOH 12 128 27  HOH HOH B . 
E 4 HOH 13 129 32  HOH HOH B . 
E 4 HOH 14 130 36  HOH HOH B . 
E 4 HOH 15 131 38  HOH HOH B . 
E 4 HOH 16 132 40  HOH HOH B . 
E 4 HOH 17 133 43  HOH HOH B . 
E 4 HOH 18 134 44  HOH HOH B . 
E 4 HOH 19 135 50  HOH HOH B . 
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E 4 HOH 21 137 54  HOH HOH B . 
E 4 HOH 22 138 62  HOH HOH B . 
E 4 HOH 23 139 64  HOH HOH B . 
E 4 HOH 24 140 65  HOH HOH B . 
E 4 HOH 25 141 73  HOH HOH B . 
E 4 HOH 26 142 77  HOH HOH B . 
E 4 HOH 27 143 78  HOH HOH B . 
E 4 HOH 28 144 79  HOH HOH B . 
E 4 HOH 29 145 82  HOH HOH B . 
E 4 HOH 30 146 86  HOH HOH B . 
E 4 HOH 31 147 87  HOH HOH B . 
E 4 HOH 32 148 90  HOH HOH B . 
E 4 HOH 33 149 94  HOH HOH B . 
E 4 HOH 34 150 98  HOH HOH B . 
E 4 HOH 35 151 99  HOH HOH B . 
F 4 HOH 1  130 9   HOH HOH C . 
F 4 HOH 2  131 10  HOH HOH C . 
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F 4 HOH 4  133 26  HOH HOH C . 
F 4 HOH 5  134 28  HOH HOH C . 
F 4 HOH 6  135 33  HOH HOH C . 
F 4 HOH 7  136 34  HOH HOH C . 
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F 4 HOH 13 142 51  HOH HOH C . 
F 4 HOH 14 143 58  HOH HOH C . 
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F 4 HOH 20 149 81  HOH HOH C . 
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_refine_hist.cycle_id                         LAST 
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# 
_struct.entry_id             1KIP 
_struct.title                
'FV MUTANT Y(B 32)A (VH DOMAIN) OF MOUSE MONOCLONAL ANTIBODY D1.3 COMPLEXED WITH HEN EGG WHITE LYSOZYME' 
_struct.pdbx_descriptor      'MONOCLONAL ANTIBODY D1.3, LYSOZYME' 
_struct.pdbx_model_details   ? 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 2 ? 
C N N 3 ? 
D N N 4 ? 
E N N 4 ? 
F N N 4 ? 
# 
loop_
_struct_biol_gen.biol_id 
_struct_biol_gen.asym_id 
_struct_biol_gen.symmetry 
_struct_biol_gen.details 
_struct_biol_gen.pdbx_full_symmetry_operation 
_struct_biol_gen.pdbx_PDB_order 
1 A 1_555 ? x,y,z 1 
1 B 1_555 ? x,y,z 2 
1 C 1_555 ? x,y,z 3 
1 D 1_555 ? x,y,z 4 
1 E 1_555 ? x,y,z 5 
1 F 1_555 ? x,y,z 6 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  1  PRO A 80  ? ASP A 82  ? PRO A 80  ASP A 82  5 ? 3  
HELX_P HELX_P2  2  LYS B 64  ? ARG B 66  ? LYS B 64  ARG B 66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P3  3  THR B 87  ? ASP B 89  ? THR B 87  ASP B 89  5 ? 3  
HELX_P HELX_P4  4  ARG C 5   ? ARG C 14  ? ARG C 5   ARG C 14  1 ? 10 
HELX_P HELX_P5  5  TYR C 20  ? GLY C 22  ? TYR C 20  GLY C 22  5 ? 3  
HELX_P HELX_P6  6  LEU C 25  ? SER C 36  ? LEU C 25  SER C 36  1 ? 12 
HELX_P HELX_P7  7  ALA C 82  ? LEU C 84  ? ALA C 82  LEU C 84  5 ? 3  
HELX_P HELX_P8  8  THR C 89  ? ILE C 98  ? THR C 89  ILE C 98  1 ? 10 
HELX_P HELX_P9  9  GLY C 104 ? ALA C 107 ? GLY C 104 ALA C 107 5 ? 4  
HELX_P HELX_P10 10 VAL C 109 ? ARG C 114 ? VAL C 109 ARG C 114 1 ? 6  
HELX_P HELX_P11 11 VAL C 120 ? TRP C 123 ? VAL C 120 TRP C 123 5 ? 4  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
disulf1 disulf ? A CYS 23 SG ? ? ? 1_555 A CYS 88  SG ? ? A CYS 23 A CYS 88  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.011 
disulf2 disulf ? B CYS 22 SG ? ? ? 1_555 B CYS 95  SG ? ? B CYS 22 B CYS 95  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.012 
disulf3 disulf ? C CYS 6  SG ? ? ? 1_555 C CYS 127 SG ? ? C CYS 6  C CYS 127 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.046 
disulf4 disulf ? C CYS 30 SG ? ? ? 1_555 C CYS 115 SG ? ? C CYS 30 C CYS 115 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.022 
disulf5 disulf ? C CYS 64 SG ? ? ? 1_555 C CYS 80  SG ? ? C CYS 64 C CYS 80  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.026 
disulf6 disulf ? C CYS 76 SG ? ? ? 1_555 C CYS 94  SG ? ? C CYS 76 C CYS 94  1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.023 
# 
_struct_conn_type.id          disulf 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A ? 4 ? 
B ? 5 ? 
C ? 4 ? 
D ? 5 ? 
E ? 2 ? 
F ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A 1 2 ? anti-parallel 
A 2 3 ? anti-parallel 
A 3 4 ? anti-parallel 
B 1 2 ? parallel      
B 2 3 ? anti-parallel 
B 3 4 ? anti-parallel 
B 4 5 ? anti-parallel 
C 1 2 ? anti-parallel 
C 2 3 ? anti-parallel 
C 3 4 ? anti-parallel 
D 1 2 ? anti-parallel 
D 2 3 ? anti-parallel 
D 3 4 ? anti-parallel 
D 4 5 ? anti-parallel 
E 1 2 ? anti-parallel 
F 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A 1 LEU A 4   ? SER A 7   ? ? LEU A 4   SER A 7   
A 2 VAL A 19  ? ALA A 25  ? ? VAL A 19  ALA A 25  
A 3 GLN A 70  ? ILE A 75  ? ? GLN A 70  ILE A 75  
A 4 PHE A 62  ? SER A 67  ? ? PHE A 62  SER A 67  
B 1 SER A 10  ? ALA A 13  ? ? SER A 10  ALA A 13  
B 2 THR A 102 ? ILE A 106 ? ? THR A 102 ILE A 106 
B 3 GLY A 84  ? HIS A 90  ? ? GLY A 84  HIS A 90  
B 4 LEU A 33  ? GLN A 38  ? ? LEU A 33  GLN A 38  
B 5 GLN A 45  ? VAL A 48  ? ? GLN A 45  VAL A 48  
C 1 GLN B 3   ? SER B 7   ? ? GLN B 3   SER B 7   
C 2 LEU B 18  ? SER B 25  ? ? LEU B 18  SER B 25  
C 3 GLN B 77  ? MET B 82  ? ? GLN B 77  MET B 82  
C 4 LEU B 67  ? ASP B 72  ? ? LEU B 67  ASP B 72  
D 1 THR B 110 ? LEU B 112 ? ? THR B 110 LEU B 112 
D 2 ALA B 91  ? GLU B 98  ? ? ALA B 91  GLU B 98  
D 3 GLY B 33  ? GLN B 39  ? ? GLY B 33  GLN B 39  
D 4 LEU B 45  ? ILE B 51  ? ? LEU B 45  ILE B 51  
D 5 THR B 57  ? TYR B 59  ? ? THR B 57  TYR B 59  
E 1 ALA B 96  ? GLU B 98  ? ? ALA B 96  GLU B 98  
E 2 LEU B 103 ? TRP B 106 ? ? LEU B 103 TRP B 106 
F 1 THR C 43  ? ASN C 46  ? ? THR C 43  ASN C 46  
F 2 ASP C 48  ? TYR C 53  ? ? ASP C 48  TYR C 53  
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A 1 2 O THR A 5   ? O THR A 5   N ARG A 24  ? N ARG A 24  
A 2 3 O VAL A 19  ? O VAL A 19  N ILE A 75  ? N ILE A 75  
A 3 4 O GLN A 70  ? O GLN A 70  N SER A 67  ? N SER A 67  
B 1 2 O LEU A 11  ? O LEU A 11  N LYS A 103 ? N LYS A 103 
B 2 3 O THR A 102 ? O THR A 102 N TYR A 86  ? N TYR A 86  
B 3 4 O SER A 85  ? O SER A 85  N GLN A 38  ? N GLN A 38  
B 4 5 O TRP A 35  ? O TRP A 35  N VAL A 48  ? N VAL A 48  
C 1 2 O GLN B 3   ? O GLN B 3   N SER B 25  ? N SER B 25  
C 2 3 O LEU B 18  ? O LEU B 18  N MET B 82  ? N MET B 82  
C 3 4 O GLN B 77  ? O GLN B 77  N ASP B 72  ? N ASP B 72  
D 1 2 O THR B 110 ? O THR B 110 N TYR B 93  ? N TYR B 93  
D 2 3 O ARG B 92  ? O ARG B 92  N GLN B 39  ? N GLN B 39  
D 3 4 O VAL B 34  ? O VAL B 34  N ILE B 51  ? N ILE B 51  
D 4 5 O MET B 50  ? O MET B 50  N ASP B 58  ? N ASP B 58  
E 1 2 O ARG B 97  ? O ARG B 97  N TYR B 105 ? N TYR B 105 
F 1 2 O ASN C 44  ? O ASN C 44  N ASP C 52  ? N ASP C 52  
# 
loop_
_atom_type.symbol 
N 
C 
O 
S 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
GLY 'L-peptide linking' y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
HOH non-polymer         . WATER           ? 'H2 O'           18.015  
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 SER 7  A . ? SER 7  A PRO 8  A ? PRO 8  A 1 -1.24 
2 THR 94 A . ? THR 94 A PRO 95 A ? PRO 95 A 1 0.15  
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   4 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ASP A 1 1   ? 23.482 -0.621  -1.419  1.00 35.27 ? ? ? ? ? 1   ASP A N   1 
ATOM   2    C CA  . ASP A 1 1   ? 24.897 -0.728  -1.885  1.00 32.46 ? ? ? ? ? 1   ASP A CA  1 
ATOM   3    C C   . ASP A 1 1   ? 25.573 0.515   -1.339  1.00 28.22 ? ? ? ? ? 1   ASP A C   1 
ATOM   4    O O   . ASP A 1 1   ? 24.918 1.359   -0.744  1.00 29.11 ? ? ? ? ? 1   ASP A O   1 
ATOM   5    C CB  . ASP A 1 1   ? 24.976 -0.729  -3.427  1.00 38.24 ? ? ? ? ? 1   ASP A CB  1 
ATOM   6    C CG  . ASP A 1 1   ? 24.034 -1.778  -4.094  1.00 42.30 ? ? ? ? ? 1   ASP A CG  1 
ATOM   7    O OD1 . ASP A 1 1   ? 23.735 -2.848  -3.484  1.00 44.07 ? ? ? ? ? 1   ASP A OD1 1 
ATOM   8    O OD2 . ASP A 1 1   ? 23.603 -1.517  -5.249  1.00 45.54 ? ? ? ? ? 1   ASP A OD2 1 
ATOM   9    N N   . ILE A 1 2   ? 26.889 0.568   -1.429  1.00 26.52 ? ? ? ? ? 2   ILE A N   1 
ATOM   10   C CA  . ILE A 1 2   ? 27.626 1.733   -0.974  1.00 24.74 ? ? ? ? ? 2   ILE A CA  1 
ATOM   11   C C   . ILE A 1 2   ? 27.747 2.583   -2.220  1.00 22.43 ? ? ? ? ? 2   ILE A C   1 
ATOM   12   O O   . ILE A 1 2   ? 28.106 2.081   -3.294  1.00 24.94 ? ? ? ? ? 2   ILE A O   1 
ATOM   13   C CB  . ILE A 1 2   ? 29.015 1.364   -0.381  1.00 24.56 ? ? ? ? ? 2   ILE A CB  1 
ATOM   14   C CG1 . ILE A 1 2   ? 28.825 0.685   0.984   1.00 23.77 ? ? ? ? ? 2   ILE A CG1 1 
ATOM   15   C CG2 . ILE A 1 2   ? 29.904 2.600   -0.241  1.00 26.77 ? ? ? ? ? 2   ILE A CG2 1 
ATOM   16   C CD1 . ILE A 1 2   ? 30.050 -0.061  1.508   1.00 22.77 ? ? ? ? ? 2   ILE A CD1 1 
ATOM   17   N N   . VAL A 1 3   ? 27.262 3.814   -2.095  1.00 19.92 ? ? ? ? ? 3   VAL A N   1 
ATOM   18   C CA  . VAL A 1 3   ? 27.260 4.797   -3.158  1.00 13.68 ? ? ? ? ? 3   VAL A CA  1 
ATOM   19   C C   . VAL A 1 3   ? 28.406 5.749   -2.881  1.00 12.52 ? ? ? ? ? 3   VAL A C   1 
ATOM   20   O O   . VAL A 1 3   ? 28.771 5.960   -1.746  1.00 10.18 ? ? ? ? ? 3   VAL A O   1 
ATOM   21   C CB  . VAL A 1 3   ? 25.909 5.506   -3.138  1.00 13.24 ? ? ? ? ? 3   VAL A CB  1 
ATOM   22   C CG1 . VAL A 1 3   ? 25.930 6.830   -3.909  1.00 17.35 ? ? ? ? ? 3   VAL A CG1 1 
ATOM   23   C CG2 . VAL A 1 3   ? 24.879 4.565   -3.691  1.00 11.35 ? ? ? ? ? 3   VAL A CG2 1 
ATOM   24   N N   . LEU A 1 4   ? 29.043 6.255   -3.922  1.00 14.86 ? ? ? ? ? 4   LEU A N   1 
ATOM   25   C CA  . LEU A 1 4   ? 30.139 7.198   -3.736  1.00 12.54 ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  1 
ATOM   26   C C   . LEU A 1 4   ? 29.756 8.536   -4.386  1.00 12.45 ? ? ? ? ? 4   LEU A C   1 
ATOM   27   O O   . LEU A 1 4   ? 29.345 8.585   -5.559  1.00 11.87 ? ? ? ? ? 4   LEU A O   1 
ATOM   28   C CB  . LEU A 1 4   ? 31.446 6.680   -4.346  1.00 12.30 ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  1 
ATOM   29   C CG  . LEU A 1 4   ? 32.187 5.519   -3.659  1.00 16.67 ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  1 
ATOM   30   C CD1 . LEU A 1 4   ? 33.107 4.791   -4.651  1.00 9.83  ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 1 
ATOM   31   C CD2 . LEU A 1 4   ? 33.010 6.033   -2.438  1.00 14.15 ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 1 
ATOM   32   N N   . THR A 1 5   ? 29.806 9.571   -3.556  1.00 6.19  ? ? ? ? ? 5   THR A N   1 
ATOM   33   C CA  . THR A 1 5   ? 29.555 10.968  -3.913  1.00 12.90 ? ? ? ? ? 5   THR A CA  1 
ATOM   34   C C   . THR A 1 5   ? 30.875 11.690  -4.186  1.00 10.58 ? ? ? ? ? 5   THR A C   1 
ATOM   35   O O   . THR A 1 5   ? 31.645 11.927  -3.277  1.00 13.79 ? ? ? ? ? 5   THR A O   1 
ATOM   36   C CB  . THR A 1 5   ? 28.889 11.656  -2.749  1.00 11.43 ? ? ? ? ? 5   THR A CB  1 
ATOM   37   O OG1 . THR A 1 5   ? 27.639 10.996  -2.525  1.00 14.70 ? ? ? ? ? 5   THR A OG1 1 
ATOM   38   C CG2 . THR A 1 5   ? 28.655 13.121  -3.066  1.00 14.72 ? ? ? ? ? 5   THR A CG2 1 
ATOM   39   N N   . GLN A 1 6   ? 31.178 11.952  -5.446  1.00 14.01 ? ? ? ? ? 6   GLN A N   1 
ATOM   40   C CA  . GLN A 1 6   ? 32.419 12.634  -5.809  1.00 12.85 ? ? ? ? ? 6   GLN A CA  1 
ATOM   41   C C   . GLN A 1 6   ? 32.236 14.157  -6.149  1.00 11.42 ? ? ? ? ? 6   GLN A C   1 
ATOM   42   O O   . GLN A 1 6   ? 31.219 14.562  -6.748  1.00 11.74 ? ? ? ? ? 6   GLN A O   1 
ATOM   43   C CB  . GLN A 1 6   ? 33.013 11.857  -6.996  1.00 12.01 ? ? ? ? ? 6   GLN A CB  1 
ATOM   44   C CG  . GLN A 1 6   ? 34.313 12.429  -7.572  1.00 11.64 ? ? ? ? ? 6   GLN A CG  1 
ATOM   45   C CD  . GLN A 1 6   ? 34.954 11.471  -8.567  1.00 11.22 ? ? ? ? ? 6   GLN A CD  1 
ATOM   46   O OE1 . GLN A 1 6   ? 34.472 10.351  -8.757  1.00 9.20  ? ? ? ? ? 6   GLN A OE1 1 
ATOM   47   N NE2 . GLN A 1 6   ? 36.017 11.914  -9.227  1.00 7.55  ? ? ? ? ? 6   GLN A NE2 1 
ATOM   48   N N   . SER A 1 7   ? 33.134 15.011  -5.671  1.00 10.42 ? ? ? ? ? 7   SER A N   1 
ATOM   49   C CA  . SER A 1 7   ? 33.032 16.424  -6.003  1.00 11.95 ? ? ? ? ? 7   SER A CA  1 
ATOM   50   C C   . SER A 1 7   ? 34.421 16.933  -6.126  1.00 12.93 ? ? ? ? ? 7   SER A C   1 
ATOM   51   O O   . SER A 1 7   ? 35.359 16.356  -5.561  1.00 18.79 ? ? ? ? ? 7   SER A O   1 
ATOM   52   C CB  . SER A 1 7   ? 32.265 17.313  -4.985  1.00 12.84 ? ? ? ? ? 7   SER A CB  1 
ATOM   53   O OG  . SER A 1 7   ? 31.682 16.611  -3.919  1.00 28.21 ? ? ? ? ? 7   SER A OG  1 
ATOM   54   N N   . PRO A 1 8   ? 34.597 17.978  -6.936  1.00 8.34  ? ? ? ? ? 8   PRO A N   1 
ATOM   55   C CA  . PRO A 1 8   ? 33.467 18.557  -7.676  1.00 10.40 ? ? ? ? ? 8   PRO A CA  1 
ATOM   56   C C   . PRO A 1 8   ? 33.291 17.944  -9.090  1.00 9.51  ? ? ? ? ? 8   PRO A C   1 
ATOM   57   O O   . PRO A 1 8   ? 34.148 17.210  -9.552  1.00 14.34 ? ? ? ? ? 8   PRO A O   1 
ATOM   58   C CB  . PRO A 1 8   ? 33.831 20.029  -7.696  1.00 8.25  ? ? ? ? ? 8   PRO A CB  1 
ATOM   59   C CG  . PRO A 1 8   ? 35.337 20.003  -7.784  1.00 8.61  ? ? ? ? ? 8   PRO A CG  1 
ATOM   60   C CD  . PRO A 1 8   ? 35.811 18.808  -7.032  1.00 6.69  ? ? ? ? ? 8   PRO A CD  1 
ATOM   61   N N   . ALA A 1 9   ? 32.160 18.185  -9.743  1.00 9.44  ? ? ? ? ? 9   ALA A N   1 
ATOM   62   C CA  . ALA A 1 9   ? 31.935 17.686  -11.089 1.00 12.11 ? ? ? ? ? 9   ALA A CA  1 
ATOM   63   C C   . ALA A 1 9   ? 32.991 18.125  -12.111 1.00 16.70 ? ? ? ? ? 9   ALA A C   1 
ATOM   64   O O   . ALA A 1 9   ? 33.261 17.376  -13.050 1.00 22.24 ? ? ? ? ? 9   ALA A O   1 
ATOM   65   C CB  . ALA A 1 9   ? 30.553 18.083  -11.568 1.00 9.71  ? ? ? ? ? 9   ALA A CB  1 
ATOM   66   N N   . SER A 1 10  ? 33.510 19.347  -12.005 1.00 18.00 ? ? ? ? ? 10  SER A N   1 
ATOM   67   C CA  . SER A 1 10  ? 34.566 19.860  -12.915 1.00 24.12 ? ? ? ? ? 10  SER A CA  1 
ATOM   68   C C   . SER A 1 10  ? 35.449 20.799  -12.113 1.00 23.82 ? ? ? ? ? 10  SER A C   1 
ATOM   69   O O   . SER A 1 10  ? 35.028 21.329  -11.089 1.00 27.61 ? ? ? ? ? 10  SER A O   1 
ATOM   70   C CB  . SER A 1 10  ? 34.035 20.664  -14.098 1.00 23.83 ? ? ? ? ? 10  SER A CB  1 
ATOM   71   O OG  . SER A 1 10  ? 32.701 20.309  -14.374 1.00 33.70 ? ? ? ? ? 10  SER A OG  1 
ATOM   72   N N   . LEU A 1 11  ? 36.638 21.066  -12.609 1.00 21.45 ? ? ? ? ? 11  LEU A N   1 
ATOM   73   C CA  . LEU A 1 11  ? 37.575 21.908  -11.897 1.00 23.14 ? ? ? ? ? 11  LEU A CA  1 
ATOM   74   C C   . LEU A 1 11  ? 38.368 22.526  -13.037 1.00 25.08 ? ? ? ? ? 11  LEU A C   1 
ATOM   75   O O   . LEU A 1 11  ? 38.625 21.818  -14.015 1.00 25.41 ? ? ? ? ? 11  LEU A O   1 
ATOM   76   C CB  . LEU A 1 11  ? 38.486 20.961  -11.101 1.00 24.72 ? ? ? ? ? 11  LEU A CB  1 
ATOM   77   C CG  . LEU A 1 11  ? 39.016 21.153  -9.684  1.00 27.52 ? ? ? ? ? 11  LEU A CG  1 
ATOM   78   C CD1 . LEU A 1 11  ? 39.550 19.836  -9.189  1.00 25.99 ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 1 
ATOM   79   C CD2 . LEU A 1 11  ? 40.099 22.175  -9.644  1.00 29.77 ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2 1 
ATOM   80   N N   . SER A 1 12  ? 38.624 23.839  -13.015 1.00 23.81 ? ? ? ? ? 12  SER A N   1 
ATOM   81   C CA  . SER A 1 12  ? 39.460 24.461  -14.065 1.00 23.76 ? ? ? ? ? 12  SER A CA  1 
ATOM   82   C C   . SER A 1 12  ? 40.681 24.900  -13.312 1.00 20.96 ? ? ? ? ? 12  SER A C   1 
ATOM   83   O O   . SER A 1 12  ? 40.565 25.469  -12.241 1.00 23.93 ? ? ? ? ? 12  SER A O   1 
ATOM   84   C CB  . SER A 1 12  ? 38.813 25.678  -14.700 1.00 21.53 ? ? ? ? ? 12  SER A CB  1 
ATOM   85   O OG  . SER A 1 12  ? 37.427 25.482  -14.844 1.00 31.74 ? ? ? ? ? 12  SER A OG  1 
ATOM   86   N N   . ALA A 1 13  ? 41.853 24.567  -13.807 1.00 21.62 ? ? ? ? ? 13  ALA A N   1 
ATOM   87   C CA  . ALA A 1 13  ? 43.056 24.943  -13.116 1.00 21.95 ? ? ? ? ? 13  ALA A CA  1 
ATOM   88   C C   . ALA A 1 13  ? 44.118 25.208  -14.123 1.00 25.34 ? ? ? ? ? 13  ALA A C   1 
ATOM   89   O O   . ALA A 1 13  ? 43.995 24.862  -15.302 1.00 26.61 ? ? ? ? ? 13  ALA A O   1 
ATOM   90   C CB  . ALA A 1 13  ? 43.497 23.851  -12.210 1.00 25.29 ? ? ? ? ? 13  ALA A CB  1 
ATOM   91   N N   . SER A 1 14  ? 45.165 25.836  -13.635 1.00 24.62 ? ? ? ? ? 14  SER A N   1 
ATOM   92   C CA  . SER A 1 14  ? 46.314 26.184  -14.429 1.00 27.46 ? ? ? ? ? 14  SER A CA  1 
ATOM   93   C C   . SER A 1 14  ? 47.421 25.209  -14.037 1.00 24.24 ? ? ? ? ? 14  SER A C   1 
ATOM   94   O O   . SER A 1 14  ? 47.393 24.614  -12.953 1.00 26.86 ? ? ? ? ? 14  SER A O   1 
ATOM   95   C CB  . SER A 1 14  ? 46.780 27.631  -14.091 1.00 28.76 ? ? ? ? ? 14  SER A CB  1 
ATOM   96   O OG  . SER A 1 14  ? 45.690 28.544  -14.017 1.00 35.11 ? ? ? ? ? 14  SER A OG  1 
ATOM   97   N N   . VAL A 1 15  ? 48.411 25.083  -14.911 1.00 23.37 ? ? ? ? ? 15  VAL A N   1 
ATOM   98   C CA  . VAL A 1 15  ? 49.548 24.237  -14.673 1.00 21.62 ? ? ? ? ? 15  VAL A CA  1 
ATOM   99   C C   . VAL A 1 15  ? 50.286 24.830  -13.481 1.00 21.40 ? ? ? ? ? 15  VAL A C   1 
ATOM   100  O O   . VAL A 1 15  ? 50.332 26.046  -13.302 1.00 23.00 ? ? ? ? ? 15  VAL A O   1 
ATOM   101  C CB  . VAL A 1 15  ? 50.413 24.178  -15.928 1.00 21.87 ? ? ? ? ? 15  VAL A CB  1 
ATOM   102  C CG1 . VAL A 1 15  ? 51.761 23.560  -15.626 1.00 22.06 ? ? ? ? ? 15  VAL A CG1 1 
ATOM   103  C CG2 . VAL A 1 15  ? 49.702 23.332  -16.976 1.00 23.95 ? ? ? ? ? 15  VAL A CG2 1 
ATOM   104  N N   . GLY A 1 16  ? 50.755 23.971  -12.585 1.00 24.11 ? ? ? ? ? 16  GLY A N   1 
ATOM   105  C CA  . GLY A 1 16  ? 51.478 24.450  -11.424 1.00 18.58 ? ? ? ? ? 16  GLY A CA  1 
ATOM   106  C C   . GLY A 1 16  ? 50.585 24.572  -10.218 1.00 19.37 ? ? ? ? ? 16  GLY A C   1 
ATOM   107  O O   . GLY A 1 16  ? 51.099 24.767  -9.133  1.00 21.74 ? ? ? ? ? 16  GLY A O   1 
ATOM   108  N N   . GLU A 1 17  ? 49.270 24.494  -10.391 1.00 18.40 ? ? ? ? ? 17  GLU A N   1 
ATOM   109  C CA  . GLU A 1 17  ? 48.376 24.590  -9.248  1.00 18.48 ? ? ? ? ? 17  GLU A CA  1 
ATOM   110  C C   . GLU A 1 17  ? 48.161 23.239  -8.578  1.00 17.49 ? ? ? ? ? 17  GLU A C   1 
ATOM   111  O O   . GLU A 1 17  ? 48.459 22.179  -9.144  1.00 18.46 ? ? ? ? ? 17  GLU A O   1 
ATOM   112  C CB  . GLU A 1 17  ? 47.036 25.120  -9.684  1.00 25.23 ? ? ? ? ? 17  GLU A CB  1 
ATOM   113  C CG  . GLU A 1 17  ? 47.041 26.611  -9.983  1.00 36.04 ? ? ? ? ? 17  GLU A CG  1 
ATOM   114  C CD  . GLU A 1 17  ? 45.705 27.133  -10.551 1.00 41.96 ? ? ? ? ? 17  GLU A CD  1 
ATOM   115  O OE1 . GLU A 1 17  ? 44.641 26.461  -10.404 1.00 42.56 ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1 1 
ATOM   116  O OE2 . GLU A 1 17  ? 45.735 28.239  -11.155 1.00 51.00 ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2 1 
ATOM   117  N N   . THR A 1 18  ? 47.715 23.283  -7.334  1.00 20.51 ? ? ? ? ? 18  THR A N   1 
ATOM   118  C CA  . THR A 1 18  ? 47.414 22.078  -6.578  1.00 19.91 ? ? ? ? ? 18  THR A CA  1 
ATOM   119  C C   . THR A 1 18  ? 45.890 21.966  -6.465  1.00 20.59 ? ? ? ? ? 18  THR A C   1 
ATOM   120  O O   . THR A 1 18  ? 45.209 22.967  -6.186  1.00 21.96 ? ? ? ? ? 18  THR A O   1 
ATOM   121  C CB  . THR A 1 18  ? 48.054 22.110  -5.178  1.00 20.22 ? ? ? ? ? 18  THR A CB  1 
ATOM   122  O OG1 . THR A 1 18  ? 49.470 21.940  -5.307  1.00 28.01 ? ? ? ? ? 18  THR A OG1 1 
ATOM   123  C CG2 . THR A 1 18  ? 47.534 21.002  -4.306  1.00 23.59 ? ? ? ? ? 18  THR A CG2 1 
ATOM   124  N N   . VAL A 1 19  ? 45.343 20.789  -6.763  1.00 15.50 ? ? ? ? ? 19  VAL A N   1 
ATOM   125  C CA  . VAL A 1 19  ? 43.914 20.612  -6.660  1.00 16.54 ? ? ? ? ? 19  VAL A CA  1 
ATOM   126  C C   . VAL A 1 19  ? 43.612 19.423  -5.804  1.00 15.06 ? ? ? ? ? 19  VAL A C   1 
ATOM   127  O O   . VAL A 1 19  ? 44.484 18.589  -5.545  1.00 14.24 ? ? ? ? ? 19  VAL A O   1 
ATOM   128  C CB  . VAL A 1 19  ? 43.206 20.452  -8.047  1.00 21.33 ? ? ? ? ? 19  VAL A CB  1 
ATOM   129  C CG1 . VAL A 1 19  ? 43.428 21.705  -8.877  1.00 15.10 ? ? ? ? ? 19  VAL A CG1 1 
ATOM   130  C CG2 . VAL A 1 19  ? 43.677 19.177  -8.768  1.00 15.94 ? ? ? ? ? 19  VAL A CG2 1 
ATOM   131  N N   . THR A 1 20  ? 42.335 19.292  -5.469  1.00 17.12 ? ? ? ? ? 20  THR A N   1 
ATOM   132  C CA  . THR A 1 20  ? 41.877 18.221  -4.599  1.00 16.57 ? ? ? ? ? 20  THR A CA  1 
ATOM   133  C C   . THR A 1 20  ? 40.525 17.728  -5.029  1.00 16.67 ? ? ? ? ? 20  THR A C   1 
ATOM   134  O O   . THR A 1 20  ? 39.618 18.535  -5.169  1.00 14.97 ? ? ? ? ? 20  THR A O   1 
ATOM   135  C CB  . THR A 1 20  ? 41.742 18.742  -3.162  1.00 18.68 ? ? ? ? ? 20  THR A CB  1 
ATOM   136  O OG1 . THR A 1 20  ? 43.017 19.247  -2.722  1.00 23.44 ? ? ? ? ? 20  THR A OG1 1 
ATOM   137  C CG2 . THR A 1 20  ? 41.243 17.615  -2.223  1.00 16.74 ? ? ? ? ? 20  THR A CG2 1 
ATOM   138  N N   . ILE A 1 21  ? 40.372 16.413  -5.197  1.00 16.12 ? ? ? ? ? 21  ILE A N   1 
ATOM   139  C CA  . ILE A 1 21  ? 39.075 15.828  -5.611  1.00 18.12 ? ? ? ? ? 21  ILE A CA  1 
ATOM   140  C C   . ILE A 1 21  ? 38.664 14.946  -4.442  1.00 17.12 ? ? ? ? ? 21  ILE A C   1 
ATOM   141  O O   . ILE A 1 21  ? 39.511 14.350  -3.792  1.00 18.80 ? ? ? ? ? 21  ILE A O   1 
ATOM   142  C CB  . ILE A 1 21  ? 39.260 14.949  -6.866  1.00 17.45 ? ? ? ? ? 21  ILE A CB  1 
ATOM   143  C CG1 . ILE A 1 21  ? 39.922 15.775  -7.965  1.00 19.83 ? ? ? ? ? 21  ILE A CG1 1 
ATOM   144  C CG2 . ILE A 1 21  ? 37.923 14.388  -7.362  1.00 15.30 ? ? ? ? ? 21  ILE A CG2 1 
ATOM   145  C CD1 . ILE A 1 21  ? 40.517 14.915  -9.094  1.00 17.78 ? ? ? ? ? 21  ILE A CD1 1 
ATOM   146  N N   . THR A 1 22  ? 37.392 14.939  -4.098  1.00 17.12 ? ? ? ? ? 22  THR A N   1 
ATOM   147  C CA  . THR A 1 22  ? 36.949 14.137  -2.975  1.00 16.03 ? ? ? ? ? 22  THR A CA  1 
ATOM   148  C C   . THR A 1 22  ? 35.856 13.141  -3.362  1.00 12.83 ? ? ? ? ? 22  THR A C   1 
ATOM   149  O O   . THR A 1 22  ? 35.160 13.295  -4.363  1.00 10.00 ? ? ? ? ? 22  THR A O   1 
ATOM   150  C CB  . THR A 1 22  ? 36.477 15.034  -1.768  1.00 20.91 ? ? ? ? ? 22  THR A CB  1 
ATOM   151  O OG1 . THR A 1 22  ? 35.068 15.291  -1.853  1.00 24.45 ? ? ? ? ? 22  THR A OG1 1 
ATOM   152  C CG2 . THR A 1 22  ? 37.166 16.334  -1.809  1.00 19.69 ? ? ? ? ? 22  THR A CG2 1 
ATOM   153  N N   . CYS A 1 23  ? 35.771 12.088  -2.573  1.00 13.91 ? ? ? ? ? 23  CYS A N   1 
ATOM   154  C CA  . CYS A 1 23  ? 34.799 11.040  -2.765  1.00 16.76 ? ? ? ? ? 23  CYS A CA  1 
ATOM   155  C C   . CYS A 1 23  ? 34.410 10.657  -1.368  1.00 13.15 ? ? ? ? ? 23  CYS A C   1 
ATOM   156  O O   . CYS A 1 23  ? 35.274 10.386  -0.525  1.00 11.42 ? ? ? ? ? 23  CYS A O   1 
ATOM   157  C CB  . CYS A 1 23  ? 35.426 9.838   -3.478  1.00 19.43 ? ? ? ? ? 23  CYS A CB  1 
ATOM   158  S SG  . CYS A 1 23  ? 35.159 9.898   -5.271  1.00 28.60 ? ? ? ? ? 23  CYS A SG  1 
ATOM   159  N N   . ARG A 1 24  ? 33.118 10.692  -1.110  1.00 15.29 ? ? ? ? ? 24  ARG A N   1 
ATOM   160  C CA  . ARG A 1 24  ? 32.597 10.356  0.202   1.00 14.04 ? ? ? ? ? 24  ARG A CA  1 
ATOM   161  C C   . ARG A 1 24  ? 31.765 9.099   0.064   1.00 14.03 ? ? ? ? ? 24  ARG A C   1 
ATOM   162  O O   . ARG A 1 24  ? 30.845 9.058   -0.753  1.00 17.96 ? ? ? ? ? 24  ARG A O   1 
ATOM   163  C CB  . ARG A 1 24  ? 31.740 11.516  0.676   1.00 18.31 ? ? ? ? ? 24  ARG A CB  1 
ATOM   164  C CG  . ARG A 1 24  ? 30.740 11.185  1.756   1.00 23.95 ? ? ? ? ? 24  ARG A CG  1 
ATOM   165  C CD  . ARG A 1 24  ? 30.292 12.445  2.499   1.00 28.22 ? ? ? ? ? 24  ARG A CD  1 
ATOM   166  N NE  . ARG A 1 24  ? 29.646 13.435  1.631   1.00 32.08 ? ? ? ? ? 24  ARG A NE  1 
ATOM   167  C CZ  . ARG A 1 24  ? 28.429 13.312  1.089   1.00 31.80 ? ? ? ? ? 24  ARG A CZ  1 
ATOM   168  N NH1 . ARG A 1 24  ? 27.695 12.237  1.318   1.00 33.84 ? ? ? ? ? 24  ARG A NH1 1 
ATOM   169  N NH2 . ARG A 1 24  ? 27.944 14.277  0.316   1.00 27.77 ? ? ? ? ? 24  ARG A NH2 1 
ATOM   170  N N   . ALA A 1 25  ? 32.078 8.067   0.829   1.00 13.86 ? ? ? ? ? 25  ALA A N   1 
ATOM   171  C CA  . ALA A 1 25  ? 31.319 6.815   0.766   1.00 14.48 ? ? ? ? ? 25  ALA A CA  1 
ATOM   172  C C   . ALA A 1 25  ? 30.113 6.814   1.674   1.00 12.31 ? ? ? ? ? 25  ALA A C   1 
ATOM   173  O O   . ALA A 1 25  ? 30.168 7.339   2.774   1.00 17.10 ? ? ? ? ? 25  ALA A O   1 
ATOM   174  C CB  . ALA A 1 25  ? 32.203 5.657   1.092   1.00 6.31  ? ? ? ? ? 25  ALA A CB  1 
ATOM   175  N N   . SER A 1 26  ? 29.023 6.206   1.212   1.00 13.85 ? ? ? ? ? 26  SER A N   1 
ATOM   176  C CA  . SER A 1 26  ? 27.801 6.105   2.006   1.00 16.28 ? ? ? ? ? 26  SER A CA  1 
ATOM   177  C C   . SER A 1 26  ? 27.939 5.081   3.155   1.00 17.03 ? ? ? ? ? 26  SER A C   1 
ATOM   178  O O   . SER A 1 26  ? 27.081 4.997   4.034   1.00 21.13 ? ? ? ? ? 26  SER A O   1 
ATOM   179  C CB  . SER A 1 26  ? 26.584 5.767   1.138   1.00 12.25 ? ? ? ? ? 26  SER A CB  1 
ATOM   180  O OG  . SER A 1 26  ? 26.539 4.381   0.861   1.00 17.31 ? ? ? ? ? 26  SER A OG  1 
ATOM   181  N N   . GLY A 1 27  ? 29.046 4.350   3.191   1.00 16.56 ? ? ? ? ? 27  GLY A N   1 
ATOM   182  C CA  . GLY A 1 27  ? 29.262 3.390   4.257   1.00 13.31 ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  1 
ATOM   183  C C   . GLY A 1 27  ? 30.757 3.267   4.413   1.00 14.80 ? ? ? ? ? 27  GLY A C   1 
ATOM   184  O O   . GLY A 1 27  ? 31.484 3.722   3.527   1.00 14.99 ? ? ? ? ? 27  GLY A O   1 
ATOM   185  N N   . ASN A 1 28  ? 31.229 2.689   5.513   1.00 13.04 ? ? ? ? ? 28  ASN A N   1 
ATOM   186  C CA  . ASN A 1 28  ? 32.678 2.528   5.715   1.00 13.79 ? ? ? ? ? 28  ASN A CA  1 
ATOM   187  C C   . ASN A 1 28  ? 33.169 1.527   4.649   1.00 16.40 ? ? ? ? ? 28  ASN A C   1 
ATOM   188  O O   . ASN A 1 28  ? 32.555 0.458   4.454   1.00 13.75 ? ? ? ? ? 28  ASN A O   1 
ATOM   189  C CB  . ASN A 1 28  ? 32.954 1.996   7.127   1.00 15.64 ? ? ? ? ? 28  ASN A CB  1 
ATOM   190  C CG  . ASN A 1 28  ? 34.422 2.117   7.575   1.00 14.72 ? ? ? ? ? 28  ASN A CG  1 
ATOM   191  O OD1 . ASN A 1 28  ? 35.363 2.277   6.787   1.00 13.02 ? ? ? ? ? 28  ASN A OD1 1 
ATOM   192  N ND2 . ASN A 1 28  ? 34.617 1.984   8.874   1.00 22.22 ? ? ? ? ? 28  ASN A ND2 1 
ATOM   193  N N   . ILE A 1 29  ? 34.215 1.918   3.920   1.00 12.11 ? ? ? ? ? 29  ILE A N   1 
ATOM   194  C CA  . ILE A 1 29  ? 34.794 1.083   2.889   1.00 11.38 ? ? ? ? ? 29  ILE A CA  1 
ATOM   195  C C   . ILE A 1 29  ? 36.157 0.617   3.318   1.00 13.05 ? ? ? ? ? 29  ILE A C   1 
ATOM   196  O O   . ILE A 1 29  ? 36.894 -0.011  2.561   1.00 9.21  ? ? ? ? ? 29  ILE A O   1 
ATOM   197  C CB  . ILE A 1 29  ? 34.821 1.755   1.500   1.00 8.91  ? ? ? ? ? 29  ILE A CB  1 
ATOM   198  C CG1 . ILE A 1 29  ? 35.546 3.092   1.532   1.00 10.12 ? ? ? ? ? 29  ILE A CG1 1 
ATOM   199  C CG2 . ILE A 1 29  ? 33.366 1.918   0.975   1.00 10.82 ? ? ? ? ? 29  ILE A CG2 1 
ATOM   200  C CD1 . ILE A 1 29  ? 35.726 3.679   0.106   1.00 15.51 ? ? ? ? ? 29  ILE A CD1 1 
ATOM   201  N N   . HIS A 1 30  ? 36.494 0.993   4.545   1.00 11.08 ? ? ? ? ? 30  HIS A N   1 
ATOM   202  C CA  . HIS A 1 30  ? 37.724 0.570   5.163   1.00 11.31 ? ? ? ? ? 30  HIS A CA  1 
ATOM   203  C C   . HIS A 1 30  ? 38.961 0.713   4.303   1.00 13.34 ? ? ? ? ? 30  HIS A C   1 
ATOM   204  O O   . HIS A 1 30  ? 39.777 -0.204  4.264   1.00 14.80 ? ? ? ? ? 30  HIS A O   1 
ATOM   205  C CB  . HIS A 1 30  ? 37.579 -0.905  5.563   1.00 15.02 ? ? ? ? ? 30  HIS A CB  1 
ATOM   206  C CG  . HIS A 1 30  ? 36.358 -1.213  6.366   1.00 11.85 ? ? ? ? ? 30  HIS A CG  1 
ATOM   207  N ND1 . HIS A 1 30  ? 36.391 -1.394  7.739   1.00 9.74  ? ? ? ? ? 30  HIS A ND1 1 
ATOM   208  C CD2 . HIS A 1 30  ? 35.057 -1.367  6.002   1.00 9.14  ? ? ? ? ? 30  HIS A CD2 1 
ATOM   209  C CE1 . HIS A 1 30  ? 35.169 -1.649  8.178   1.00 7.60  ? ? ? ? ? 30  HIS A CE1 1 
ATOM   210  N NE2 . HIS A 1 30  ? 34.349 -1.641  7.147   1.00 13.97 ? ? ? ? ? 30  HIS A NE2 1 
ATOM   211  N N   . ASN A 1 31  ? 39.156 1.868   3.683   1.00 12.29 ? ? ? ? ? 31  ASN A N   1 
ATOM   212  C CA  . ASN A 1 31  ? 40.327 2.121   2.833   1.00 13.51 ? ? ? ? ? 31  ASN A CA  1 
ATOM   213  C C   . ASN A 1 31  ? 40.413 1.414   1.484   1.00 9.66  ? ? ? ? ? 31  ASN A C   1 
ATOM   214  O O   . ASN A 1 31  ? 41.436 1.503   0.826   1.00 7.56  ? ? ? ? ? 31  ASN A O   1 
ATOM   215  C CB  . ASN A 1 31  ? 41.635 1.875   3.579   1.00 22.03 ? ? ? ? ? 31  ASN A CB  1 
ATOM   216  C CG  . ASN A 1 31  ? 41.912 2.923   4.641   1.00 33.32 ? ? ? ? ? 31  ASN A CG  1 
ATOM   217  O OD1 . ASN A 1 31  ? 41.034 3.720   5.002   1.00 38.87 ? ? ? ? ? 31  ASN A OD1 1 
ATOM   218  N ND2 . ASN A 1 31  ? 43.144 2.934   5.152   1.00 38.18 ? ? ? ? ? 31  ASN A ND2 1 
ATOM   219  N N   . TYR A 1 32  ? 39.398 0.641   1.113   1.00 9.57  ? ? ? ? ? 32  TYR A N   1 
ATOM   220  C CA  . TYR A 1 32  ? 39.414 -0.067  -0.167  1.00 9.14  ? ? ? ? ? 32  TYR A CA  1 
ATOM   221  C C   . TYR A 1 32  ? 38.890 0.884   -1.205  1.00 9.49  ? ? ? ? ? 32  TYR A C   1 
ATOM   222  O O   . TYR A 1 32  ? 37.754 0.770   -1.671  1.00 9.18  ? ? ? ? ? 32  TYR A O   1 
ATOM   223  C CB  . TYR A 1 32  ? 38.581 -1.354  -0.125  1.00 5.89  ? ? ? ? ? 32  TYR A CB  1 
ATOM   224  C CG  . TYR A 1 32  ? 39.315 -2.481  0.536   1.00 4.21  ? ? ? ? ? 32  TYR A CG  1 
ATOM   225  C CD1 . TYR A 1 32  ? 40.229 -3.256  -0.166  1.00 5.70  ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1 1 
ATOM   226  C CD2 . TYR A 1 32  ? 39.167 -2.710  1.891   1.00 6.68  ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2 1 
ATOM   227  C CE1 . TYR A 1 32  ? 40.973 -4.228  0.473   1.00 5.53  ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1 1 
ATOM   228  C CE2 . TYR A 1 32  ? 39.889 -3.663  2.537   1.00 4.00  ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2 1 
ATOM   229  C CZ  . TYR A 1 32  ? 40.792 -4.426  1.845   1.00 9.48  ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ  1 
ATOM   230  O OH  . TYR A 1 32  ? 41.483 -5.409  2.546   1.00 14.93 ? ? ? ? ? 32  TYR A OH  1 
ATOM   231  N N   . LEU A 1 33  ? 39.731 1.846   -1.532  1.00 8.91  ? ? ? ? ? 33  LEU A N   1 
ATOM   232  C CA  . LEU A 1 33  ? 39.372 2.865   -2.485  1.00 8.91  ? ? ? ? ? 33  LEU A CA  1 
ATOM   233  C C   . LEU A 1 33  ? 40.537 3.135   -3.420  1.00 9.36  ? ? ? ? ? 33  LEU A C   1 
ATOM   234  O O   . LEU A 1 33  ? 41.693 3.228   -3.011  1.00 8.84  ? ? ? ? ? 33  LEU A O   1 
ATOM   235  C CB  . LEU A 1 33  ? 38.935 4.151   -1.759  1.00 10.57 ? ? ? ? ? 33  LEU A CB  1 
ATOM   236  C CG  . LEU A 1 33  ? 38.439 5.158   -2.803  1.00 10.74 ? ? ? ? ? 33  LEU A CG  1 
ATOM   237  C CD1 . LEU A 1 33  ? 36.952 5.317   -2.770  1.00 11.63 ? ? ? ? ? 33  LEU A CD1 1 
ATOM   238  C CD2 . LEU A 1 33  ? 39.118 6.431   -2.572  1.00 6.74  ? ? ? ? ? 33  LEU A CD2 1 
ATOM   239  N N   . ALA A 1 34  ? 40.206 3.151   -4.697  1.00 11.37 ? ? ? ? ? 34  ALA A N   1 
ATOM   240  C CA  . ALA A 1 34  ? 41.142 3.384   -5.786  1.00 12.03 ? ? ? ? ? 34  ALA A CA  1 
ATOM   241  C C   . ALA A 1 34  ? 40.750 4.644   -6.580  1.00 11.51 ? ? ? ? ? 34  ALA A C   1 
ATOM   242  O O   . ALA A 1 34  ? 39.561 5.021   -6.657  1.00 10.93 ? ? ? ? ? 34  ALA A O   1 
ATOM   243  C CB  . ALA A 1 34  ? 41.095 2.157   -6.746  1.00 6.39  ? ? ? ? ? 34  ALA A CB  1 
ATOM   244  N N   . TRP A 1 35  ? 41.735 5.206   -7.266  1.00 12.17 ? ? ? ? ? 35  TRP A N   1 
ATOM   245  C CA  . TRP A 1 35  ? 41.521 6.364   -8.115  1.00 14.67 ? ? ? ? ? 35  TRP A CA  1 
ATOM   246  C C   . TRP A 1 35  ? 42.044 6.054   -9.509  1.00 12.91 ? ? ? ? ? 35  TRP A C   1 
ATOM   247  O O   . TRP A 1 35  ? 43.095 5.435   -9.678  1.00 10.27 ? ? ? ? ? 35  TRP A O   1 
ATOM   248  C CB  . TRP A 1 35  ? 42.254 7.610   -7.583  1.00 14.88 ? ? ? ? ? 35  TRP A CB  1 
ATOM   249  C CG  . TRP A 1 35  ? 41.666 8.193   -6.337  1.00 10.60 ? ? ? ? ? 35  TRP A CG  1 
ATOM   250  C CD1 . TRP A 1 35  ? 42.080 7.965   -5.047  1.00 9.36  ? ? ? ? ? 35  TRP A CD1 1 
ATOM   251  C CD2 . TRP A 1 35  ? 40.587 9.121   -6.254  1.00 8.70  ? ? ? ? ? 35  TRP A CD2 1 
ATOM   252  N NE1 . TRP A 1 35  ? 41.320 8.695   -4.177  1.00 8.93  ? ? ? ? ? 35  TRP A NE1 1 
ATOM   253  C CE2 . TRP A 1 35  ? 40.402 9.426   -4.883  1.00 8.63  ? ? ? ? ? 35  TRP A CE2 1 
ATOM   254  C CE3 . TRP A 1 35  ? 39.758 9.733   -7.204  1.00 3.17  ? ? ? ? ? 35  TRP A CE3 1 
ATOM   255  C CZ2 . TRP A 1 35  ? 39.439 10.330  -4.441  1.00 5.34  ? ? ? ? ? 35  TRP A CZ2 1 
ATOM   256  C CZ3 . TRP A 1 35  ? 38.802 10.616  -6.770  1.00 5.82  ? ? ? ? ? 35  TRP A CZ3 1 
ATOM   257  C CH2 . TRP A 1 35  ? 38.647 10.919  -5.400  1.00 5.73  ? ? ? ? ? 35  TRP A CH2 1 
ATOM   258  N N   . TYR A 1 36  ? 41.291 6.485   -10.507 1.00 13.63 ? ? ? ? ? 36  TYR A N   1 
ATOM   259  C CA  . TYR A 1 36  ? 41.694 6.288   -11.887 1.00 10.32 ? ? ? ? ? 36  TYR A CA  1 
ATOM   260  C C   . TYR A 1 36  ? 41.725 7.592   -12.661 1.00 12.54 ? ? ? ? ? 36  TYR A C   1 
ATOM   261  O O   . TYR A 1 36  ? 40.898 8.506   -12.414 1.00 6.55  ? ? ? ? ? 36  TYR A O   1 
ATOM   262  C CB  . TYR A 1 36  ? 40.713 5.386   -12.650 1.00 10.77 ? ? ? ? ? 36  TYR A CB  1 
ATOM   263  C CG  . TYR A 1 36  ? 40.456 4.026   -12.029 1.00 10.36 ? ? ? ? ? 36  TYR A CG  1 
ATOM   264  C CD1 . TYR A 1 36  ? 39.444 3.859   -11.062 1.00 8.65  ? ? ? ? ? 36  TYR A CD1 1 
ATOM   265  C CD2 . TYR A 1 36  ? 41.265 2.936   -12.348 1.00 7.62  ? ? ? ? ? 36  TYR A CD2 1 
ATOM   266  C CE1 . TYR A 1 36  ? 39.261 2.646   -10.425 1.00 14.10 ? ? ? ? ? 36  TYR A CE1 1 
ATOM   267  C CE2 . TYR A 1 36  ? 41.064 1.687   -11.702 1.00 12.28 ? ? ? ? ? 36  TYR A CE2 1 
ATOM   268  C CZ  . TYR A 1 36  ? 40.078 1.572   -10.749 1.00 11.13 ? ? ? ? ? 36  TYR A CZ  1 
ATOM   269  O OH  . TYR A 1 36  ? 39.964 0.396   -10.085 1.00 12.12 ? ? ? ? ? 36  TYR A OH  1 
ATOM   270  N N   . GLN A 1 37  ? 42.664 7.657   -13.601 1.00 10.39 ? ? ? ? ? 37  GLN A N   1 
ATOM   271  C CA  . GLN A 1 37  ? 42.710 8.762   -14.538 1.00 15.98 ? ? ? ? ? 37  GLN A CA  1 
ATOM   272  C C   . GLN A 1 37  ? 42.215 8.279   -15.913 1.00 19.32 ? ? ? ? ? 37  GLN A C   1 
ATOM   273  O O   . GLN A 1 37  ? 42.612 7.205   -16.375 1.00 18.16 ? ? ? ? ? 37  GLN A O   1 
ATOM   274  C CB  . GLN A 1 37  ? 44.112 9.260   -14.739 1.00 15.61 ? ? ? ? ? 37  GLN A CB  1 
ATOM   275  C CG  . GLN A 1 37  ? 44.166 10.501  -15.593 1.00 14.74 ? ? ? ? ? 37  GLN A CG  1 
ATOM   276  C CD  . GLN A 1 37  ? 45.592 10.933  -15.815 1.00 19.92 ? ? ? ? ? 37  GLN A CD  1 
ATOM   277  O OE1 . GLN A 1 37  ? 45.941 12.093  -15.641 1.00 30.01 ? ? ? ? ? 37  GLN A OE1 1 
ATOM   278  N NE2 . GLN A 1 37  ? 46.441 9.985   -16.169 1.00 22.27 ? ? ? ? ? 37  GLN A NE2 1 
ATOM   279  N N   . GLN A 1 38  ? 41.320 9.037   -16.543 1.00 19.55 ? ? ? ? ? 38  GLN A N   1 
ATOM   280  C CA  . GLN A 1 38  ? 40.894 8.729   -17.901 1.00 19.01 ? ? ? ? ? 38  GLN A CA  1 
ATOM   281  C C   . GLN A 1 38  ? 41.096 9.983   -18.812 1.00 20.31 ? ? ? ? ? 38  GLN A C   1 
ATOM   282  O O   . GLN A 1 38  ? 40.455 11.032  -18.611 1.00 17.46 ? ? ? ? ? 38  GLN A O   1 
ATOM   283  C CB  . GLN A 1 38  ? 39.450 8.260   -17.975 1.00 18.04 ? ? ? ? ? 38  GLN A CB  1 
ATOM   284  C CG  . GLN A 1 38  ? 39.079 7.758   -19.374 1.00 13.03 ? ? ? ? ? 38  GLN A CG  1 
ATOM   285  C CD  . GLN A 1 38  ? 37.637 7.378   -19.474 1.00 18.59 ? ? ? ? ? 38  GLN A CD  1 
ATOM   286  O OE1 . GLN A 1 38  ? 36.799 7.966   -18.795 1.00 19.19 ? ? ? ? ? 38  GLN A OE1 1 
ATOM   287  N NE2 . GLN A 1 38  ? 37.324 6.391   -20.306 1.00 12.16 ? ? ? ? ? 38  GLN A NE2 1 
ATOM   288  N N   . LYS A 1 39  ? 42.061 9.915   -19.728 1.00 21.13 ? ? ? ? ? 39  LYS A N   1 
ATOM   289  C CA  . LYS A 1 39  ? 42.302 11.021  -20.676 1.00 24.49 ? ? ? ? ? 39  LYS A CA  1 
ATOM   290  C C   . LYS A 1 39  ? 41.320 10.867  -21.801 1.00 26.81 ? ? ? ? ? 39  LYS A C   1 
ATOM   291  O O   . LYS A 1 39  ? 40.805 9.766   -22.015 1.00 26.06 ? ? ? ? ? 39  LYS A O   1 
ATOM   292  C CB  . LYS A 1 39  ? 43.663 10.915  -21.321 1.00 24.98 ? ? ? ? ? 39  LYS A CB  1 
ATOM   293  C CG  . LYS A 1 39  ? 44.781 10.829  -20.368 1.00 25.31 ? ? ? ? ? 39  LYS A CG  1 
ATOM   294  C CD  . LYS A 1 39  ? 45.316 12.186  -20.034 1.00 34.36 ? ? ? ? ? 39  LYS A CD  1 
ATOM   295  C CE  . LYS A 1 39  ? 46.572 11.997  -19.252 1.00 37.59 ? ? ? ? ? 39  LYS A CE  1 
ATOM   296  N NZ  . LYS A 1 39  ? 47.412 10.948  -19.912 1.00 41.96 ? ? ? ? ? 39  LYS A NZ  1 
ATOM   297  N N   . GLN A 1 40  ? 41.146 11.938  -22.580 1.00 33.81 ? ? ? ? ? 40  GLN A N   1 
ATOM   298  C CA  . GLN A 1 40  ? 40.229 11.973  -23.735 1.00 37.22 ? ? ? ? ? 40  GLN A CA  1 
ATOM   299  C C   . GLN A 1 40  ? 40.463 10.792  -24.690 1.00 36.23 ? ? ? ? ? 40  GLN A C   1 
ATOM   300  O O   . GLN A 1 40  ? 41.552 10.665  -25.269 1.00 34.73 ? ? ? ? ? 40  GLN A O   1 
ATOM   301  C CB  . GLN A 1 40  ? 40.418 13.274  -24.529 1.00 44.86 ? ? ? ? ? 40  GLN A CB  1 
ATOM   302  C CG  . GLN A 1 40  ? 39.794 14.561  -23.944 1.00 55.92 ? ? ? ? ? 40  GLN A CG  1 
ATOM   303  C CD  . GLN A 1 40  ? 40.168 15.829  -24.758 1.00 59.98 ? ? ? ? ? 40  GLN A CD  1 
ATOM   304  O OE1 . GLN A 1 40  ? 39.560 16.122  -25.797 1.00 60.00 ? ? ? ? ? 40  GLN A OE1 1 
ATOM   305  N NE2 . GLN A 1 40  ? 41.204 16.548  -24.305 1.00 59.98 ? ? ? ? ? 40  GLN A NE2 1 
ATOM   306  N N   . GLY A 1 41  ? 39.443 9.937   -24.828 1.00 35.09 ? ? ? ? ? 41  GLY A N   1 
ATOM   307  C CA  . GLY A 1 41  ? 39.510 8.778   -25.707 1.00 33.70 ? ? ? ? ? 41  GLY A CA  1 
ATOM   308  C C   . GLY A 1 41  ? 40.406 7.604   -25.330 1.00 32.57 ? ? ? ? ? 41  GLY A C   1 
ATOM   309  O O   . GLY A 1 41  ? 40.869 6.884   -26.212 1.00 33.28 ? ? ? ? ? 41  GLY A O   1 
ATOM   310  N N   . LYS A 1 42  ? 40.694 7.429   -24.039 1.00 29.62 ? ? ? ? ? 42  LYS A N   1 
ATOM   311  C CA  . LYS A 1 42  ? 41.528 6.327   -23.563 1.00 25.43 ? ? ? ? ? 42  LYS A CA  1 
ATOM   312  C C   . LYS A 1 42  ? 40.707 5.592   -22.520 1.00 24.15 ? ? ? ? ? 42  LYS A C   1 
ATOM   313  O O   . LYS A 1 42  ? 39.619 6.047   -22.098 1.00 23.51 ? ? ? ? ? 42  LYS A O   1 
ATOM   314  C CB  . LYS A 1 42  ? 42.813 6.810   -22.880 1.00 29.13 ? ? ? ? ? 42  LYS A CB  1 
ATOM   315  C CG  . LYS A 1 42  ? 43.523 7.938   -23.567 1.00 35.82 ? ? ? ? ? 42  LYS A CG  1 
ATOM   316  C CD  . LYS A 1 42  ? 43.725 7.634   -25.020 1.00 39.73 ? ? ? ? ? 42  LYS A CD  1 
ATOM   317  C CE  . LYS A 1 42  ? 45.151 7.850   -25.425 1.00 41.62 ? ? ? ? ? 42  LYS A CE  1 
ATOM   318  N NZ  . LYS A 1 42  ? 45.300 7.302   -26.797 1.00 46.33 ? ? ? ? ? 42  LYS A NZ  1 
ATOM   319  N N   . SER A 1 43  ? 41.221 4.448   -22.095 1.00 19.60 ? ? ? ? ? 43  SER A N   1 
ATOM   320  C CA  . SER A 1 43  ? 40.522 3.668   -21.101 1.00 18.03 ? ? ? ? ? 43  SER A CA  1 
ATOM   321  C C   . SER A 1 43  ? 41.097 4.092   -19.746 1.00 15.16 ? ? ? ? ? 43  SER A C   1 
ATOM   322  O O   . SER A 1 43  ? 42.207 4.716   -19.673 1.00 14.06 ? ? ? ? ? 43  SER A O   1 
ATOM   323  C CB  . SER A 1 43  ? 40.705 2.182   -21.380 1.00 13.37 ? ? ? ? ? 43  SER A CB  1 
ATOM   324  O OG  . SER A 1 43  ? 42.038 1.915   -21.655 1.00 16.04 ? ? ? ? ? 43  SER A OG  1 
ATOM   325  N N   . PRO A 1 44  ? 40.310 3.901   -18.678 1.00 8.85  ? ? ? ? ? 44  PRO A N   1 
ATOM   326  C CA  . PRO A 1 44  ? 40.773 4.269   -17.342 1.00 9.76  ? ? ? ? ? 44  PRO A CA  1 
ATOM   327  C C   . PRO A 1 44  ? 42.204 3.777   -17.032 1.00 10.12 ? ? ? ? ? 44  PRO A C   1 
ATOM   328  O O   . PRO A 1 44  ? 42.676 2.790   -17.584 1.00 4.85  ? ? ? ? ? 44  PRO A O   1 
ATOM   329  C CB  . PRO A 1 44  ? 39.726 3.630   -16.442 1.00 8.83  ? ? ? ? ? 44  PRO A CB  1 
ATOM   330  C CG  . PRO A 1 44  ? 38.452 3.856   -17.243 1.00 8.32  ? ? ? ? ? 44  PRO A CG  1 
ATOM   331  C CD  . PRO A 1 44  ? 38.905 3.447   -18.654 1.00 7.91  ? ? ? ? ? 44  PRO A CD  1 
ATOM   332  N N   . GLN A 1 45  ? 42.896 4.466   -16.136 1.00 14.40 ? ? ? ? ? 45  GLN A N   1 
ATOM   333  C CA  . GLN A 1 45  ? 44.257 4.085   -15.796 1.00 16.29 ? ? ? ? ? 45  GLN A CA  1 
ATOM   334  C C   . GLN A 1 45  ? 44.403 4.164   -14.294 1.00 15.94 ? ? ? ? ? 45  GLN A C   1 
ATOM   335  O O   . GLN A 1 45  ? 44.170 5.228   -13.715 1.00 14.13 ? ? ? ? ? 45  GLN A O   1 
ATOM   336  C CB  . GLN A 1 45  ? 45.237 5.078   -16.428 1.00 20.69 ? ? ? ? ? 45  GLN A CB  1 
ATOM   337  C CG  . GLN A 1 45  ? 46.434 4.442   -17.097 1.00 32.72 ? ? ? ? ? 45  GLN A CG  1 
ATOM   338  C CD  . GLN A 1 45  ? 47.740 5.186   -16.790 1.00 38.71 ? ? ? ? ? 45  GLN A CD  1 
ATOM   339  O OE1 . GLN A 1 45  ? 48.578 5.400   -17.685 1.00 40.07 ? ? ? ? ? 45  GLN A OE1 1 
ATOM   340  N NE2 . GLN A 1 45  ? 47.926 5.569   -15.518 1.00 36.65 ? ? ? ? ? 45  GLN A NE2 1 
ATOM   341  N N   . LEU A 1 46  ? 44.828 3.072   -13.665 1.00 14.62 ? ? ? ? ? 46  LEU A N   1 
ATOM   342  C CA  . LEU A 1 46  ? 45.008 3.108   -12.236 1.00 14.42 ? ? ? ? ? 46  LEU A CA  1 
ATOM   343  C C   . LEU A 1 46  ? 46.068 4.108   -11.744 1.00 14.22 ? ? ? ? ? 46  LEU A C   1 
ATOM   344  O O   . LEU A 1 46  ? 47.248 4.087   -12.164 1.00 11.06 ? ? ? ? ? 46  LEU A O   1 
ATOM   345  C CB  . LEU A 1 46  ? 45.363 1.716   -11.680 1.00 16.44 ? ? ? ? ? 46  LEU A CB  1 
ATOM   346  C CG  . LEU A 1 46  ? 45.517 1.686   -10.133 1.00 10.62 ? ? ? ? ? 46  LEU A CG  1 
ATOM   347  C CD1 . LEU A 1 46  ? 44.132 1.749   -9.460  1.00 9.20  ? ? ? ? ? 46  LEU A CD1 1 
ATOM   348  C CD2 . LEU A 1 46  ? 46.289 0.452   -9.712  1.00 9.47  ? ? ? ? ? 46  LEU A CD2 1 
ATOM   349  N N   . LEU A 1 47  ? 45.679 4.908   -10.757 1.00 15.62 ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   350  C CA  . LEU A 1 47  ? 46.622 5.851   -10.181 1.00 13.99 ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   351  C C   . LEU A 1 47  ? 47.040 5.497   -8.756  1.00 13.46 ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   352  O O   . LEU A 1 47  ? 48.234 5.495   -8.399  1.00 14.61 ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   353  C CB  . LEU A 1 47  ? 46.027 7.241   -10.136 1.00 11.47 ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   354  C CG  . LEU A 1 47  ? 45.839 8.179   -11.316 1.00 16.94 ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   355  C CD1 . LEU A 1 47  ? 45.269 9.444   -10.732 1.00 14.12 ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   356  C CD2 . LEU A 1 47  ? 47.129 8.480   -12.069 1.00 8.36  ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   357  N N   . VAL A 1 48  ? 46.025 5.214   -7.955  1.00 10.64 ? ? ? ? ? 48  VAL A N   1 
ATOM   358  C CA  . VAL A 1 48  ? 46.166 4.981   -6.528  1.00 13.10 ? ? ? ? ? 48  VAL A CA  1 
ATOM   359  C C   . VAL A 1 48  ? 45.229 3.892   -6.106  1.00 9.95  ? ? ? ? ? 48  VAL A C   1 
ATOM   360  O O   . VAL A 1 48  ? 44.071 3.894   -6.505  1.00 5.96  ? ? ? ? ? 48  VAL A O   1 
ATOM   361  C CB  . VAL A 1 48  ? 45.715 6.280   -5.675  1.00 11.47 ? ? ? ? ? 48  VAL A CB  1 
ATOM   362  C CG1 . VAL A 1 48  ? 45.596 5.958   -4.164  1.00 11.86 ? ? ? ? ? 48  VAL A CG1 1 
ATOM   363  C CG2 . VAL A 1 48  ? 46.652 7.451   -5.879  1.00 11.26 ? ? ? ? ? 48  VAL A CG2 1 
ATOM   364  N N   . TYR A 1 49  ? 45.717 3.029   -5.222  1.00 9.68  ? ? ? ? ? 49  TYR A N   1 
ATOM   365  C CA  . TYR A 1 49  ? 44.911 1.964   -4.665  1.00 11.66 ? ? ? ? ? 49  TYR A CA  1 
ATOM   366  C C   . TYR A 1 49  ? 45.158 1.930   -3.144  1.00 12.36 ? ? ? ? ? 49  TYR A C   1 
ATOM   367  O O   . TYR A 1 49  ? 46.224 2.382   -2.656  1.00 8.77  ? ? ? ? ? 49  TYR A O   1 
ATOM   368  C CB  . TYR A 1 49  ? 45.228 0.606   -5.320  1.00 10.35 ? ? ? ? ? 49  TYR A CB  1 
ATOM   369  C CG  . TYR A 1 49  ? 46.628 0.088   -5.063  1.00 11.73 ? ? ? ? ? 49  TYR A CG  1 
ATOM   370  C CD1 . TYR A 1 49  ? 46.903 -0.730  -3.966  1.00 13.29 ? ? ? ? ? 49  TYR A CD1 1 
ATOM   371  C CD2 . TYR A 1 49  ? 47.663 0.386   -5.936  1.00 13.65 ? ? ? ? ? 49  TYR A CD2 1 
ATOM   372  C CE1 . TYR A 1 49  ? 48.179 -1.236  -3.749  1.00 15.42 ? ? ? ? ? 49  TYR A CE1 1 
ATOM   373  C CE2 . TYR A 1 49  ? 48.937 -0.122  -5.736  1.00 15.02 ? ? ? ? ? 49  TYR A CE2 1 
ATOM   374  C CZ  . TYR A 1 49  ? 49.183 -0.926  -4.648  1.00 17.04 ? ? ? ? ? 49  TYR A CZ  1 
ATOM   375  O OH  . TYR A 1 49  ? 50.444 -1.429  -4.483  1.00 23.74 ? ? ? ? ? 49  TYR A OH  1 
ATOM   376  N N   . TYR A 1 50  ? 44.202 1.321   -2.439  1.00 9.64  ? ? ? ? ? 50  TYR A N   1 
ATOM   377  C CA  . TYR A 1 50  ? 44.197 1.216   -0.998  1.00 10.80 ? ? ? ? ? 50  TYR A CA  1 
ATOM   378  C C   . TYR A 1 50  ? 44.412 2.588   -0.370  1.00 12.17 ? ? ? ? ? 50  TYR A C   1 
ATOM   379  O O   . TYR A 1 50  ? 45.213 2.783   0.561   1.00 15.50 ? ? ? ? ? 50  TYR A O   1 
ATOM   380  C CB  . TYR A 1 50  ? 45.181 0.173   -0.477  1.00 10.35 ? ? ? ? ? 50  TYR A CB  1 
ATOM   381  C CG  . TYR A 1 50  ? 44.766 -0.308  0.886   1.00 14.21 ? ? ? ? ? 50  TYR A CG  1 
ATOM   382  C CD1 . TYR A 1 50  ? 43.493 -0.838  1.092   1.00 13.95 ? ? ? ? ? 50  TYR A CD1 1 
ATOM   383  C CD2 . TYR A 1 50  ? 45.615 -0.181  1.994   1.00 11.85 ? ? ? ? ? 50  TYR A CD2 1 
ATOM   384  C CE1 . TYR A 1 50  ? 43.068 -1.229  2.351   1.00 11.69 ? ? ? ? ? 50  TYR A CE1 1 
ATOM   385  C CE2 . TYR A 1 50  ? 45.198 -0.561  3.249   1.00 13.85 ? ? ? ? ? 50  TYR A CE2 1 
ATOM   386  C CZ  . TYR A 1 50  ? 43.923 -1.092  3.425   1.00 17.74 ? ? ? ? ? 50  TYR A CZ  1 
ATOM   387  O OH  . TYR A 1 50  ? 43.521 -1.501  4.683   1.00 17.02 ? ? ? ? ? 50  TYR A OH  1 
ATOM   388  N N   . THR A 1 51  ? 43.656 3.540   -0.897  1.00 12.76 ? ? ? ? ? 51  THR A N   1 
ATOM   389  C CA  . THR A 1 51  ? 43.653 4.932   -0.448  1.00 10.00 ? ? ? ? ? 51  THR A CA  1 
ATOM   390  C C   . THR A 1 51  ? 44.874 5.820   -0.658  1.00 9.06  ? ? ? ? ? 51  THR A C   1 
ATOM   391  O O   . THR A 1 51  ? 44.744 6.976   -1.050  1.00 10.96 ? ? ? ? ? 51  THR A O   1 
ATOM   392  C CB  . THR A 1 51  ? 43.225 5.015   1.064   1.00 12.92 ? ? ? ? ? 51  THR A CB  1 
ATOM   393  O OG1 . THR A 1 51  ? 41.924 4.439   1.201   1.00 15.83 ? ? ? ? ? 51  THR A OG1 1 
ATOM   394  C CG2 . THR A 1 51  ? 43.127 6.492   1.539   1.00 4.86  ? ? ? ? ? 51  THR A CG2 1 
ATOM   395  N N   . THR A 1 52  ? 46.059 5.278   -0.499  1.00 8.47  ? ? ? ? ? 52  THR A N   1 
ATOM   396  C CA  . THR A 1 52  ? 47.233 6.101   -0.533  1.00 9.88  ? ? ? ? ? 52  THR A CA  1 
ATOM   397  C C   . THR A 1 52  ? 48.343 5.532   -1.354  1.00 15.28 ? ? ? ? ? 52  THR A C   1 
ATOM   398  O O   . THR A 1 52  ? 49.396 6.155   -1.467  1.00 17.74 ? ? ? ? ? 52  THR A O   1 
ATOM   399  C CB  . THR A 1 52  ? 47.805 6.190   0.931   1.00 13.76 ? ? ? ? ? 52  THR A CB  1 
ATOM   400  O OG1 . THR A 1 52  ? 48.121 4.864   1.371   1.00 17.00 ? ? ? ? ? 52  THR A OG1 1 
ATOM   401  C CG2 . THR A 1 52  ? 46.786 6.809   1.950   1.00 7.45  ? ? ? ? ? 52  THR A CG2 1 
ATOM   402  N N   . THR A 1 53  ? 48.183 4.307   -1.833  1.00 18.27 ? ? ? ? ? 53  THR A N   1 
ATOM   403  C CA  . THR A 1 53  ? 49.248 3.653   -2.590  1.00 18.55 ? ? ? ? ? 53  THR A CA  1 
ATOM   404  C C   . THR A 1 53  ? 49.255 3.984   -4.077  1.00 16.55 ? ? ? ? ? 53  THR A C   1 
ATOM   405  O O   . THR A 1 53  ? 48.284 3.751   -4.798  1.00 20.14 ? ? ? ? ? 53  THR A O   1 
ATOM   406  C CB  . THR A 1 53  ? 49.237 2.125   -2.331  1.00 19.21 ? ? ? ? ? 53  THR A CB  1 
ATOM   407  O OG1 . THR A 1 53  ? 49.161 1.923   -0.926  1.00 23.32 ? ? ? ? ? 53  THR A OG1 1 
ATOM   408  C CG2 . THR A 1 53  ? 50.540 1.485   -2.780  1.00 14.48 ? ? ? ? ? 53  THR A CG2 1 
ATOM   409  N N   . LEU A 1 54  ? 50.376 4.516   -4.534  1.00 17.32 ? ? ? ? ? 54  LEU A N   1 
ATOM   410  C CA  . LEU A 1 54  ? 50.551 4.917   -5.927  1.00 18.60 ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  1 
ATOM   411  C C   . LEU A 1 54  ? 50.843 3.727   -6.773  1.00 17.54 ? ? ? ? ? 54  LEU A C   1 
ATOM   412  O O   . LEU A 1 54  ? 51.556 2.831   -6.355  1.00 15.08 ? ? ? ? ? 54  LEU A O   1 
ATOM   413  C CB  . LEU A 1 54  ? 51.715 5.915   -6.076  1.00 15.89 ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  1 
ATOM   414  C CG  . LEU A 1 54  ? 51.439 7.420   -6.124  1.00 14.93 ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  1 
ATOM   415  C CD1 . LEU A 1 54  ? 50.501 7.841   -5.021  1.00 21.14 ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 1 
ATOM   416  C CD2 . LEU A 1 54  ? 52.713 8.132   -5.944  1.00 14.43 ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 1 
ATOM   417  N N   . ALA A 1 55  ? 50.285 3.719   -7.973  1.00 19.74 ? ? ? ? ? 55  ALA A N   1 
ATOM   418  C CA  . ALA A 1 55  ? 50.540 2.620   -8.891  1.00 21.83 ? ? ? ? ? 55  ALA A CA  1 
ATOM   419  C C   . ALA A 1 55  ? 51.976 2.796   -9.371  1.00 25.01 ? ? ? ? ? 55  ALA A C   1 
ATOM   420  O O   . ALA A 1 55  ? 52.542 3.891   -9.271  1.00 26.42 ? ? ? ? ? 55  ALA A O   1 
ATOM   421  C CB  . ALA A 1 55  ? 49.570 2.694   -10.050 1.00 21.96 ? ? ? ? ? 55  ALA A CB  1 
ATOM   422  N N   . ASP A 1 56  ? 52.584 1.744   -9.898  1.00 28.92 ? ? ? ? ? 56  ASP A N   1 
ATOM   423  C CA  . ASP A 1 56  ? 53.947 1.892   -10.380 1.00 31.41 ? ? ? ? ? 56  ASP A CA  1 
ATOM   424  C C   . ASP A 1 56  ? 53.929 2.861   -11.521 1.00 29.89 ? ? ? ? ? 56  ASP A C   1 
ATOM   425  O O   . ASP A 1 56  ? 52.932 2.966   -12.253 1.00 29.35 ? ? ? ? ? 56  ASP A O   1 
ATOM   426  C CB  . ASP A 1 56  ? 54.530 0.578   -10.886 1.00 39.89 ? ? ? ? ? 56  ASP A CB  1 
ATOM   427  C CG  . ASP A 1 56  ? 54.929 -0.349  -9.762  1.00 44.99 ? ? ? ? ? 56  ASP A CG  1 
ATOM   428  O OD1 . ASP A 1 56  ? 55.726 0.072   -8.880  1.00 49.11 ? ? ? ? ? 56  ASP A OD1 1 
ATOM   429  O OD2 . ASP A 1 56  ? 54.449 -1.506  -9.781  1.00 48.94 ? ? ? ? ? 56  ASP A OD2 1 
ATOM   430  N N   . GLY A 1 57  ? 55.005 3.622   -11.645 1.00 30.13 ? ? ? ? ? 57  GLY A N   1 
ATOM   431  C CA  . GLY A 1 57  ? 55.067 4.559   -12.750 1.00 30.84 ? ? ? ? ? 57  GLY A CA  1 
ATOM   432  C C   . GLY A 1 57  ? 54.340 5.868   -12.566 1.00 28.95 ? ? ? ? ? 57  GLY A C   1 
ATOM   433  O O   . GLY A 1 57  ? 54.633 6.801   -13.313 1.00 30.10 ? ? ? ? ? 57  GLY A O   1 
ATOM   434  N N   . VAL A 1 58  ? 53.420 5.936   -11.589 1.00 28.48 ? ? ? ? ? 58  VAL A N   1 
ATOM   435  C CA  . VAL A 1 58  ? 52.658 7.146   -11.266 1.00 25.17 ? ? ? ? ? 58  VAL A CA  1 
ATOM   436  C C   . VAL A 1 58  ? 53.532 8.102   -10.467 1.00 24.40 ? ? ? ? ? 58  VAL A C   1 
ATOM   437  O O   . VAL A 1 58  ? 54.150 7.701   -9.483  1.00 29.31 ? ? ? ? ? 58  VAL A O   1 
ATOM   438  C CB  . VAL A 1 58  ? 51.427 6.818   -10.439 1.00 24.71 ? ? ? ? ? 58  VAL A CB  1 
ATOM   439  C CG1 . VAL A 1 58  ? 50.671 8.088   -10.083 1.00 23.71 ? ? ? ? ? 58  VAL A CG1 1 
ATOM   440  C CG2 . VAL A 1 58  ? 50.557 5.850   -11.205 1.00 27.74 ? ? ? ? ? 58  VAL A CG2 1 
ATOM   441  N N   . PRO A 1 59  ? 53.590 9.391   -10.866 1.00 23.69 ? ? ? ? ? 59  PRO A N   1 
ATOM   442  C CA  . PRO A 1 59  ? 54.415 10.380  -10.166 1.00 22.69 ? ? ? ? ? 59  PRO A CA  1 
ATOM   443  C C   . PRO A 1 59  ? 53.938 10.820  -8.796  1.00 22.28 ? ? ? ? ? 59  PRO A C   1 
ATOM   444  O O   . PRO A 1 59  ? 52.743 10.945  -8.510  1.00 22.90 ? ? ? ? ? 59  PRO A O   1 
ATOM   445  C CB  . PRO A 1 59  ? 54.488 11.524  -11.160 1.00 21.02 ? ? ? ? ? 59  PRO A CB  1 
ATOM   446  C CG  . PRO A 1 59  ? 53.170 11.474  -11.795 1.00 26.11 ? ? ? ? ? 59  PRO A CG  1 
ATOM   447  C CD  . PRO A 1 59  ? 52.981 9.989   -12.060 1.00 23.50 ? ? ? ? ? 59  PRO A CD  1 
ATOM   448  N N   . SER A 1 60  ? 54.918 11.121  -7.973  1.00 25.33 ? ? ? ? ? 60  SER A N   1 
ATOM   449  C CA  . SER A 1 60  ? 54.700 11.527  -6.607  1.00 28.93 ? ? ? ? ? 60  SER A CA  1 
ATOM   450  C C   . SER A 1 60  ? 53.873 12.754  -6.450  1.00 29.65 ? ? ? ? ? 60  SER A C   1 
ATOM   451  O O   . SER A 1 60  ? 53.574 13.125  -5.317  1.00 36.56 ? ? ? ? ? 60  SER A O   1 
ATOM   452  C CB  . SER A 1 60  ? 56.032 11.759  -5.912  1.00 30.82 ? ? ? ? ? 60  SER A CB  1 
ATOM   453  O OG  . SER A 1 60  ? 57.067 11.864  -6.874  1.00 40.89 ? ? ? ? ? 60  SER A OG  1 
ATOM   454  N N   . ARG A 1 61  ? 53.541 13.440  -7.540  1.00 24.65 ? ? ? ? ? 61  ARG A N   1 
ATOM   455  C CA  . ARG A 1 61  ? 52.734 14.617  -7.347  1.00 22.95 ? ? ? ? ? 61  ARG A CA  1 
ATOM   456  C C   . ARG A 1 61  ? 51.321 14.207  -6.974  1.00 22.56 ? ? ? ? ? 61  ARG A C   1 
ATOM   457  O O   . ARG A 1 61  ? 50.536 15.029  -6.522  1.00 25.76 ? ? ? ? ? 61  ARG A O   1 
ATOM   458  C CB  . ARG A 1 61  ? 52.826 15.624  -8.510  1.00 26.36 ? ? ? ? ? 61  ARG A CB  1 
ATOM   459  C CG  . ARG A 1 61  ? 52.286 15.177  -9.836  1.00 29.40 ? ? ? ? ? 61  ARG A CG  1 
ATOM   460  C CD  . ARG A 1 61  ? 52.253 16.322  -10.859 1.00 27.44 ? ? ? ? ? 61  ARG A CD  1 
ATOM   461  N NE  . ARG A 1 61  ? 51.734 15.790  -12.102 1.00 24.38 ? ? ? ? ? 61  ARG A NE  1 
ATOM   462  C CZ  . ARG A 1 61  ? 52.484 15.122  -12.955 1.00 23.88 ? ? ? ? ? 61  ARG A CZ  1 
ATOM   463  N NH1 . ARG A 1 61  ? 53.791 15.050  -12.758 1.00 24.02 ? ? ? ? ? 61  ARG A NH1 1 
ATOM   464  N NH2 . ARG A 1 61  ? 51.971 14.625  -14.055 1.00 21.75 ? ? ? ? ? 61  ARG A NH2 1 
ATOM   465  N N   . PHE A 1 62  ? 51.010 12.922  -7.127  1.00 20.95 ? ? ? ? ? 62  PHE A N   1 
ATOM   466  C CA  . PHE A 1 62  ? 49.698 12.405  -6.723  1.00 18.01 ? ? ? ? ? 62  PHE A CA  1 
ATOM   467  C C   . PHE A 1 62  ? 49.766 11.777  -5.332  1.00 18.33 ? ? ? ? ? 62  PHE A C   1 
ATOM   468  O O   . PHE A 1 62  ? 50.752 11.106  -4.983  1.00 15.94 ? ? ? ? ? 62  PHE A O   1 
ATOM   469  C CB  . PHE A 1 62  ? 49.209 11.314  -7.679  1.00 16.94 ? ? ? ? ? 62  PHE A CB  1 
ATOM   470  C CG  . PHE A 1 62  ? 48.873 11.810  -9.042  1.00 13.30 ? ? ? ? ? 62  PHE A CG  1 
ATOM   471  C CD1 . PHE A 1 62  ? 49.850 11.885  -10.027 1.00 12.59 ? ? ? ? ? 62  PHE A CD1 1 
ATOM   472  C CD2 . PHE A 1 62  ? 47.581 12.209  -9.338  1.00 13.19 ? ? ? ? ? 62  PHE A CD2 1 
ATOM   473  C CE1 . PHE A 1 62  ? 49.538 12.358  -11.309 1.00 16.55 ? ? ? ? ? 62  PHE A CE1 1 
ATOM   474  C CE2 . PHE A 1 62  ? 47.249 12.695  -10.632 1.00 14.24 ? ? ? ? ? 62  PHE A CE2 1 
ATOM   475  C CZ  . PHE A 1 62  ? 48.244 12.766  -11.611 1.00 11.45 ? ? ? ? ? 62  PHE A CZ  1 
ATOM   476  N N   . SER A 1 63  ? 48.739 12.007  -4.527  1.00 14.90 ? ? ? ? ? 63  SER A N   1 
ATOM   477  C CA  . SER A 1 63  ? 48.697 11.385  -3.219  1.00 16.84 ? ? ? ? ? 63  SER A CA  1 
ATOM   478  C C   . SER A 1 63  ? 47.255 11.279  -2.792  1.00 15.48 ? ? ? ? ? 63  SER A C   1 
ATOM   479  O O   . SER A 1 63  ? 46.452 12.165  -3.092  1.00 14.45 ? ? ? ? ? 63  SER A O   1 
ATOM   480  C CB  . SER A 1 63  ? 49.502 12.181  -2.199  1.00 17.39 ? ? ? ? ? 63  SER A CB  1 
ATOM   481  O OG  . SER A 1 63  ? 48.981 13.478  -2.043  1.00 19.98 ? ? ? ? ? 63  SER A OG  1 
ATOM   482  N N   . GLY A 1 64  ? 46.895 10.162  -2.181  1.00 13.40 ? ? ? ? ? 64  GLY A N   1 
ATOM   483  C CA  . GLY A 1 64  ? 45.523 10.019  -1.748  1.00 13.97 ? ? ? ? ? 64  GLY A CA  1 
ATOM   484  C C   . GLY A 1 64  ? 45.516 9.986   -0.248  1.00 12.56 ? ? ? ? ? 64  GLY A C   1 
ATOM   485  O O   . GLY A 1 64  ? 46.561 9.806   0.367   1.00 11.68 ? ? ? ? ? 64  GLY A O   1 
ATOM   486  N N   . SER A 1 65  ? 44.346 10.182  0.346   1.00 15.45 ? ? ? ? ? 65  SER A N   1 
ATOM   487  C CA  . SER A 1 65  ? 44.204 10.114  1.794   1.00 15.20 ? ? ? ? ? 65  SER A CA  1 
ATOM   488  C C   . SER A 1 65  ? 42.734 9.947   2.193   1.00 14.94 ? ? ? ? ? 65  SER A C   1 
ATOM   489  O O   . SER A 1 65  ? 41.843 9.944   1.339   1.00 13.83 ? ? ? ? ? 65  SER A O   1 
ATOM   490  C CB  . SER A 1 65  ? 44.832 11.340  2.464   1.00 17.39 ? ? ? ? ? 65  SER A CB  1 
ATOM   491  O OG  . SER A 1 65  ? 44.109 12.520  2.145   1.00 24.64 ? ? ? ? ? 65  SER A OG  1 
ATOM   492  N N   . GLY A 1 66  ? 42.510 9.666   3.475   1.00 17.80 ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   493  C CA  . GLY A 1 66  ? 41.165 9.501   3.987   1.00 20.99 ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   494  C C   . GLY A 1 66  ? 41.065 8.227   4.774   1.00 27.69 ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   495  O O   . GLY A 1 66  ? 42.023 7.438   4.848   1.00 31.81 ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   496  N N   . SER A 1 67  ? 39.912 8.023   5.387   1.00 31.55 ? ? ? ? ? 67  SER A N   1 
ATOM   497  C CA  . SER A 1 67  ? 39.663 6.821   6.168   1.00 32.60 ? ? ? ? ? 67  SER A CA  1 
ATOM   498  C C   . SER A 1 67  ? 38.166 6.749   6.337   1.00 33.67 ? ? ? ? ? 67  SER A C   1 
ATOM   499  O O   . SER A 1 67  ? 37.443 7.713   6.028   1.00 35.25 ? ? ? ? ? 67  SER A O   1 
ATOM   500  C CB  . SER A 1 67  ? 40.298 6.926   7.554   1.00 37.11 ? ? ? ? ? 67  SER A CB  1 
ATOM   501  O OG  . SER A 1 67  ? 41.708 7.080   7.489   1.00 47.79 ? ? ? ? ? 67  SER A OG  1 
ATOM   502  N N   . GLY A 1 68  ? 37.685 5.635   6.864   1.00 30.52 ? ? ? ? ? 68  GLY A N   1 
ATOM   503  C CA  . GLY A 1 68  ? 36.261 5.521   7.056   1.00 28.33 ? ? ? ? ? 68  GLY A CA  1 
ATOM   504  C C   . GLY A 1 68  ? 35.457 5.834   5.808   1.00 25.20 ? ? ? ? ? 68  GLY A C   1 
ATOM   505  O O   . GLY A 1 68  ? 35.352 4.947   4.931   1.00 20.12 ? ? ? ? ? 68  GLY A O   1 
ATOM   506  N N   . THR A 1 69  ? 34.951 7.082   5.702   1.00 22.85 ? ? ? ? ? 69  THR A N   1 
ATOM   507  C CA  . THR A 1 69  ? 34.118 7.479   4.554   1.00 17.98 ? ? ? ? ? 69  THR A CA  1 
ATOM   508  C C   . THR A 1 69  ? 34.410 8.706   3.683   1.00 17.04 ? ? ? ? ? 69  THR A C   1 
ATOM   509  O O   . THR A 1 69  ? 33.668 8.943   2.726   1.00 13.84 ? ? ? ? ? 69  THR A O   1 
ATOM   510  C CB  . THR A 1 69  ? 32.613 7.502   4.882   1.00 17.40 ? ? ? ? ? 69  THR A CB  1 
ATOM   511  O OG1 . THR A 1 69  ? 32.352 8.621   5.714   1.00 26.86 ? ? ? ? ? 69  THR A OG1 1 
ATOM   512  C CG2 . THR A 1 69  ? 32.189 6.261   5.612   1.00 10.23 ? ? ? ? ? 69  THR A CG2 1 
ATOM   513  N N   . GLN A 1 70  ? 35.426 9.512   3.994   1.00 17.26 ? ? ? ? ? 70  GLN A N   1 
ATOM   514  C CA  . GLN A 1 70  ? 35.762 10.625  3.102   1.00 20.51 ? ? ? ? ? 70  GLN A CA  1 
ATOM   515  C C   . GLN A 1 70  ? 37.199 10.386  2.628   1.00 20.30 ? ? ? ? ? 70  GLN A C   1 
ATOM   516  O O   . GLN A 1 70  ? 38.087 9.991   3.424   1.00 21.12 ? ? ? ? ? 70  GLN A O   1 
ATOM   517  C CB  . GLN A 1 70  ? 35.561 12.000  3.743   1.00 29.47 ? ? ? ? ? 70  GLN A CB  1 
ATOM   518  C CG  . GLN A 1 70  ? 35.272 13.086  2.680   1.00 38.42 ? ? ? ? ? 70  GLN A CG  1 
ATOM   519  C CD  . GLN A 1 70  ? 34.042 13.965  3.002   1.00 48.70 ? ? ? ? ? 70  GLN A CD  1 
ATOM   520  O OE1 . GLN A 1 70  ? 32.932 13.711  2.522   1.00 49.44 ? ? ? ? ? 70  GLN A OE1 1 
ATOM   521  N NE2 . GLN A 1 70  ? 34.248 15.014  3.811   1.00 53.13 ? ? ? ? ? 70  GLN A NE2 1 
ATOM   522  N N   . TYR A 1 71  ? 37.359 10.413  1.306   1.00 16.89 ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   523  C CA  . TYR A 1 71  ? 38.640 10.157  0.653   1.00 16.05 ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   524  C C   . TYR A 1 71  ? 39.000 11.303  -0.301  1.00 14.77 ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   525  O O   . TYR A 1 71  ? 38.116 11.870  -0.947  1.00 14.58 ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   526  C CB  . TYR A 1 71  ? 38.543 8.806   -0.090  1.00 13.61 ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   527  C CG  . TYR A 1 71  ? 38.328 7.633   0.886   1.00 15.10 ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   528  C CD1 . TYR A 1 71  ? 37.048 7.284   1.352   1.00 8.35  ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   529  C CD2 . TYR A 1 71  ? 39.425 6.941   1.427   1.00 13.34 ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   530  C CE1 . TYR A 1 71  ? 36.879 6.279   2.343   1.00 9.23  ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   531  C CE2 . TYR A 1 71  ? 39.244 5.950   2.409   1.00 10.56 ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   532  C CZ  . TYR A 1 71  ? 37.979 5.630   2.853   1.00 5.34  ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   533  O OH  . TYR A 1 71  ? 37.868 4.623   3.795   1.00 8.23  ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   534  N N   . SER A 1 72  ? 40.286 11.643  -0.390  1.00 11.65 ? ? ? ? ? 72  SER A N   1 
ATOM   535  C CA  . SER A 1 72  ? 40.732 12.729  -1.265  1.00 11.87 ? ? ? ? ? 72  SER A CA  1 
ATOM   536  C C   . SER A 1 72  ? 41.887 12.348  -2.137  1.00 9.27  ? ? ? ? ? 72  SER A C   1 
ATOM   537  O O   . SER A 1 72  ? 42.691 11.492  -1.780  1.00 9.45  ? ? ? ? ? 72  SER A O   1 
ATOM   538  C CB  . SER A 1 72  ? 41.180 13.930  -0.454  1.00 8.77  ? ? ? ? ? 72  SER A CB  1 
ATOM   539  O OG  . SER A 1 72  ? 40.105 14.261  0.371   1.00 24.30 ? ? ? ? ? 72  SER A OG  1 
ATOM   540  N N   . LEU A 1 73  ? 41.922 12.961  -3.317  1.00 12.17 ? ? ? ? ? 73  LEU A N   1 
ATOM   541  C CA  . LEU A 1 73  ? 43.004 12.776  -4.260  1.00 11.49 ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  1 
ATOM   542  C C   . LEU A 1 73  ? 43.565 14.169  -4.369  1.00 11.54 ? ? ? ? ? 73  LEU A C   1 
ATOM   543  O O   . LEU A 1 73  ? 42.812 15.110  -4.603  1.00 8.85  ? ? ? ? ? 73  LEU A O   1 
ATOM   544  C CB  . LEU A 1 73  ? 42.507 12.336  -5.635  1.00 13.71 ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  1 
ATOM   545  C CG  . LEU A 1 73  ? 43.623 12.243  -6.694  1.00 8.30  ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  1 
ATOM   546  C CD1 . LEU A 1 73  ? 44.630 11.154  -6.337  1.00 11.44 ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 1 
ATOM   547  C CD2 . LEU A 1 73  ? 43.014 11.962  -8.035  1.00 11.70 ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 1 
ATOM   548  N N   . LYS A 1 74  ? 44.855 14.325  -4.112  1.00 14.18 ? ? ? ? ? 74  LYS A N   1 
ATOM   549  C CA  . LYS A 1 74  ? 45.470 15.629  -4.234  1.00 16.07 ? ? ? ? ? 74  LYS A CA  1 
ATOM   550  C C   . LYS A 1 74  ? 46.501 15.572  -5.332  1.00 18.05 ? ? ? ? ? 74  LYS A C   1 
ATOM   551  O O   . LYS A 1 74  ? 47.272 14.608  -5.423  1.00 16.90 ? ? ? ? ? 74  LYS A O   1 
ATOM   552  C CB  . LYS A 1 74  ? 46.161 16.076  -2.947  1.00 18.35 ? ? ? ? ? 74  LYS A CB  1 
ATOM   553  C CG  . LYS A 1 74  ? 46.130 17.589  -2.803  1.00 25.45 ? ? ? ? ? 74  LYS A CG  1 
ATOM   554  C CD  . LYS A 1 74  ? 46.912 18.091  -1.628  1.00 31.25 ? ? ? ? ? 74  LYS A CD  1 
ATOM   555  C CE  . LYS A 1 74  ? 48.364 17.697  -1.771  1.00 39.39 ? ? ? ? ? 74  LYS A CE  1 
ATOM   556  N NZ  . LYS A 1 74  ? 49.251 18.196  -0.655  1.00 46.72 ? ? ? ? ? 74  LYS A NZ  1 
ATOM   557  N N   . ILE A 1 75  ? 46.498 16.592  -6.188  1.00 20.33 ? ? ? ? ? 75  ILE A N   1 
ATOM   558  C CA  . ILE A 1 75  ? 47.474 16.663  -7.256  1.00 18.77 ? ? ? ? ? 75  ILE A CA  1 
ATOM   559  C C   . ILE A 1 75  ? 48.259 17.923  -7.010  1.00 18.92 ? ? ? ? ? 75  ILE A C   1 
ATOM   560  O O   . ILE A 1 75  ? 47.681 18.985  -6.988  1.00 17.45 ? ? ? ? ? 75  ILE A O   1 
ATOM   561  C CB  . ILE A 1 75  ? 46.814 16.768  -8.644  1.00 20.08 ? ? ? ? ? 75  ILE A CB  1 
ATOM   562  C CG1 . ILE A 1 75  ? 45.861 15.590  -8.890  1.00 18.75 ? ? ? ? ? 75  ILE A CG1 1 
ATOM   563  C CG2 . ILE A 1 75  ? 47.873 16.659  -9.714  1.00 20.24 ? ? ? ? ? 75  ILE A CG2 1 
ATOM   564  C CD1 . ILE A 1 75  ? 45.036 15.763  -10.148 1.00 18.47 ? ? ? ? ? 75  ILE A CD1 1 
ATOM   565  N N   . ASN A 1 76  ? 49.559 17.805  -6.785  1.00 21.07 ? ? ? ? ? 76  ASN A N   1 
ATOM   566  C CA  . ASN A 1 76  ? 50.412 18.977  -6.567  1.00 28.60 ? ? ? ? ? 76  ASN A CA  1 
ATOM   567  C C   . ASN A 1 76  ? 51.162 19.402  -7.832  1.00 28.36 ? ? ? ? ? 76  ASN A C   1 
ATOM   568  O O   . ASN A 1 76  ? 51.725 18.552  -8.498  1.00 29.88 ? ? ? ? ? 76  ASN A O   1 
ATOM   569  C CB  . ASN A 1 76  ? 51.424 18.688  -5.486  1.00 34.38 ? ? ? ? ? 76  ASN A CB  1 
ATOM   570  C CG  . ASN A 1 76  ? 50.777 18.510  -4.166  1.00 44.63 ? ? ? ? ? 76  ASN A CG  1 
ATOM   571  O OD1 . ASN A 1 76  ? 50.652 17.376  -3.682  1.00 50.52 ? ? ? ? ? 76  ASN A OD1 1 
ATOM   572  N ND2 . ASN A 1 76  ? 50.277 19.618  -3.589  1.00 44.70 ? ? ? ? ? 76  ASN A ND2 1 
ATOM   573  N N   . SER A 1 77  ? 51.209 20.700  -8.134  1.00 25.73 ? ? ? ? ? 77  SER A N   1 
ATOM   574  C CA  . SER A 1 77  ? 51.892 21.188  -9.336  1.00 23.86 ? ? ? ? ? 77  SER A CA  1 
ATOM   575  C C   . SER A 1 77  ? 51.333 20.454  -10.535 1.00 20.51 ? ? ? ? ? 77  SER A C   1 
ATOM   576  O O   . SER A 1 77  ? 52.078 19.824  -11.285 1.00 19.98 ? ? ? ? ? 77  SER A O   1 
ATOM   577  C CB  . SER A 1 77  ? 53.394 20.923  -9.269  1.00 22.23 ? ? ? ? ? 77  SER A CB  1 
ATOM   578  O OG  . SER A 1 77  ? 53.902 21.416  -8.060  1.00 34.24 ? ? ? ? ? 77  SER A OG  1 
ATOM   579  N N   . LEU A 1 78  ? 50.034 20.548  -10.748 1.00 17.53 ? ? ? ? ? 78  LEU A N   1 
ATOM   580  C CA  . LEU A 1 78  ? 49.504 19.823  -11.846 1.00 17.52 ? ? ? ? ? 78  LEU A CA  1 
ATOM   581  C C   . LEU A 1 78  ? 50.178 20.188  -13.185 1.00 19.73 ? ? ? ? ? 78  LEU A C   1 
ATOM   582  O O   . LEU A 1 78  ? 50.498 21.336  -13.452 1.00 19.22 ? ? ? ? ? 78  LEU A O   1 
ATOM   583  C CB  . LEU A 1 78  ? 47.992 19.910  -11.837 1.00 17.77 ? ? ? ? ? 78  LEU A CB  1 
ATOM   584  C CG  . LEU A 1 78  ? 47.292 21.170  -12.231 1.00 17.36 ? ? ? ? ? 78  LEU A CG  1 
ATOM   585  C CD1 . LEU A 1 78  ? 46.988 21.113  -13.682 1.00 25.80 ? ? ? ? ? 78  LEU A CD1 1 
ATOM   586  C CD2 . LEU A 1 78  ? 46.001 21.235  -11.533 1.00 22.97 ? ? ? ? ? 78  LEU A CD2 1 
ATOM   587  N N   . GLN A 1 79  ? 50.508 19.165  -13.964 1.00 18.03 ? ? ? ? ? 79  GLN A N   1 
ATOM   588  C CA  . GLN A 1 79  ? 51.177 19.331  -15.238 1.00 19.69 ? ? ? ? ? 79  GLN A CA  1 
ATOM   589  C C   . GLN A 1 79  ? 50.185 19.202  -16.385 1.00 21.09 ? ? ? ? ? 79  GLN A C   1 
ATOM   590  O O   . GLN A 1 79  ? 49.078 18.721  -16.186 1.00 19.39 ? ? ? ? ? 79  GLN A O   1 
ATOM   591  C CB  . GLN A 1 79  ? 52.235 18.253  -15.356 1.00 21.41 ? ? ? ? ? 79  GLN A CB  1 
ATOM   592  C CG  . GLN A 1 79  ? 53.328 18.390  -14.350 1.00 24.44 ? ? ? ? ? 79  GLN A CG  1 
ATOM   593  C CD  . GLN A 1 79  ? 54.203 19.565  -14.655 1.00 31.14 ? ? ? ? ? 79  GLN A CD  1 
ATOM   594  O OE1 . GLN A 1 79  ? 54.978 19.555  -15.628 1.00 34.99 ? ? ? ? ? 79  GLN A OE1 1 
ATOM   595  N NE2 . GLN A 1 79  ? 54.076 20.609  -13.848 1.00 34.77 ? ? ? ? ? 79  GLN A NE2 1 
ATOM   596  N N   . PRO A 1 80  ? 50.584 19.610  -17.616 1.00 22.62 ? ? ? ? ? 80  PRO A N   1 
ATOM   597  C CA  . PRO A 1 80  ? 49.717 19.542  -18.795 1.00 20.01 ? ? ? ? ? 80  PRO A CA  1 
ATOM   598  C C   . PRO A 1 80  ? 49.043 18.180  -19.013 1.00 20.06 ? ? ? ? ? 80  PRO A C   1 
ATOM   599  O O   . PRO A 1 80  ? 47.882 18.114  -19.412 1.00 22.50 ? ? ? ? ? 80  PRO A O   1 
ATOM   600  C CB  . PRO A 1 80  ? 50.692 19.844  -19.937 1.00 21.22 ? ? ? ? ? 80  PRO A CB  1 
ATOM   601  C CG  . PRO A 1 80  ? 51.606 20.824  -19.332 1.00 23.11 ? ? ? ? ? 80  PRO A CG  1 
ATOM   602  C CD  . PRO A 1 80  ? 51.901 20.179  -17.982 1.00 19.63 ? ? ? ? ? 80  PRO A CD  1 
ATOM   603  N N   . GLU A 1 81  ? 49.757 17.092  -18.736 1.00 20.25 ? ? ? ? ? 81  GLU A N   1 
ATOM   604  C CA  . GLU A 1 81  ? 49.212 15.747  -18.942 1.00 21.94 ? ? ? ? ? 81  GLU A CA  1 
ATOM   605  C C   . GLU A 1 81  ? 48.277 15.208  -17.882 1.00 20.41 ? ? ? ? ? 81  GLU A C   1 
ATOM   606  O O   . GLU A 1 81  ? 47.831 14.081  -18.000 1.00 20.72 ? ? ? ? ? 81  GLU A O   1 
ATOM   607  C CB  . GLU A 1 81  ? 50.304 14.706  -19.214 1.00 21.33 ? ? ? ? ? 81  GLU A CB  1 
ATOM   608  C CG  . GLU A 1 81  ? 51.222 14.410  -18.080 1.00 29.32 ? ? ? ? ? 81  GLU A CG  1 
ATOM   609  C CD  . GLU A 1 81  ? 52.393 15.355  -18.013 1.00 36.75 ? ? ? ? ? 81  GLU A CD  1 
ATOM   610  O OE1 . GLU A 1 81  ? 52.398 16.377  -18.740 1.00 38.38 ? ? ? ? ? 81  GLU A OE1 1 
ATOM   611  O OE2 . GLU A 1 81  ? 53.324 15.075  -17.228 1.00 40.68 ? ? ? ? ? 81  GLU A OE2 1 
ATOM   612  N N   . ASP A 1 82  ? 47.992 16.010  -16.858 1.00 18.44 ? ? ? ? ? 82  ASP A N   1 
ATOM   613  C CA  . ASP A 1 82  ? 47.104 15.627  -15.763 1.00 13.77 ? ? ? ? ? 82  ASP A CA  1 
ATOM   614  C C   . ASP A 1 82  ? 45.678 15.966  -16.098 1.00 14.11 ? ? ? ? ? 82  ASP A C   1 
ATOM   615  O O   . ASP A 1 82  ? 44.748 15.528  -15.444 1.00 14.99 ? ? ? ? ? 82  ASP A O   1 
ATOM   616  C CB  . ASP A 1 82  ? 47.505 16.323  -14.450 1.00 13.16 ? ? ? ? ? 82  ASP A CB  1 
ATOM   617  C CG  . ASP A 1 82  ? 48.897 15.941  -13.987 1.00 13.15 ? ? ? ? ? 82  ASP A CG  1 
ATOM   618  O OD1 . ASP A 1 82  ? 49.432 14.947  -14.494 1.00 13.91 ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1 1 
ATOM   619  O OD2 . ASP A 1 82  ? 49.465 16.620  -13.115 1.00 14.29 ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2 1 
ATOM   620  N N   . PHE A 1 83  ? 45.478 16.725  -17.151 1.00 17.88 ? ? ? ? ? 83  PHE A N   1 
ATOM   621  C CA  . PHE A 1 83  ? 44.125 17.072  -17.469 1.00 19.84 ? ? ? ? ? 83  PHE A CA  1 
ATOM   622  C C   . PHE A 1 83  ? 43.354 15.842  -17.994 1.00 21.02 ? ? ? ? ? 83  PHE A C   1 
ATOM   623  O O   . PHE A 1 83  ? 43.901 15.003  -18.719 1.00 24.23 ? ? ? ? ? 83  PHE A O   1 
ATOM   624  C CB  . PHE A 1 83  ? 44.131 18.263  -18.404 1.00 19.26 ? ? ? ? ? 83  PHE A CB  1 
ATOM   625  C CG  . PHE A 1 83  ? 44.666 19.530  -17.773 1.00 24.43 ? ? ? ? ? 83  PHE A CG  1 
ATOM   626  C CD1 . PHE A 1 83  ? 43.814 20.390  -17.068 1.00 25.76 ? ? ? ? ? 83  PHE A CD1 1 
ATOM   627  C CD2 . PHE A 1 83  ? 45.997 19.898  -17.926 1.00 24.31 ? ? ? ? ? 83  PHE A CD2 1 
ATOM   628  C CE1 . PHE A 1 83  ? 44.267 21.582  -16.542 1.00 23.95 ? ? ? ? ? 83  PHE A CE1 1 
ATOM   629  C CE2 . PHE A 1 83  ? 46.459 21.096  -17.400 1.00 24.02 ? ? ? ? ? 83  PHE A CE2 1 
ATOM   630  C CZ  . PHE A 1 83  ? 45.588 21.940  -16.708 1.00 25.21 ? ? ? ? ? 83  PHE A CZ  1 
ATOM   631  N N   . GLY A 1 84  ? 42.093 15.729  -17.589 1.00 17.78 ? ? ? ? ? 84  GLY A N   1 
ATOM   632  C CA  . GLY A 1 84  ? 41.247 14.610  -17.968 1.00 14.69 ? ? ? ? ? 84  GLY A CA  1 
ATOM   633  C C   . GLY A 1 84  ? 40.193 14.391  -16.876 1.00 17.67 ? ? ? ? ? 84  GLY A C   1 
ATOM   634  O O   . GLY A 1 84  ? 39.918 15.282  -16.034 1.00 14.75 ? ? ? ? ? 84  GLY A O   1 
ATOM   635  N N   . SER A 1 85  ? 39.594 13.209  -16.876 1.00 15.00 ? ? ? ? ? 85  SER A N   1 
ATOM   636  C CA  . SER A 1 85  ? 38.597 12.892  -15.910 1.00 10.48 ? ? ? ? ? 85  SER A CA  1 
ATOM   637  C C   . SER A 1 85  ? 39.202 11.989  -14.854 1.00 10.25 ? ? ? ? ? 85  SER A C   1 
ATOM   638  O O   . SER A 1 85  ? 40.165 11.272  -15.096 1.00 9.32  ? ? ? ? ? 85  SER A O   1 
ATOM   639  C CB  . SER A 1 85  ? 37.416 12.231  -16.594 1.00 12.27 ? ? ? ? ? 85  SER A CB  1 
ATOM   640  O OG  . SER A 1 85  ? 36.577 13.186  -17.233 1.00 18.32 ? ? ? ? ? 85  SER A OG  1 
ATOM   641  N N   . TYR A 1 86  ? 38.628 12.039  -13.673 1.00 10.56 ? ? ? ? ? 86  TYR A N   1 
ATOM   642  C CA  . TYR A 1 86  ? 39.086 11.272  -12.520 1.00 11.04 ? ? ? ? ? 86  TYR A CA  1 
ATOM   643  C C   . TYR A 1 86  ? 37.896 10.664  -11.809 1.00 8.89  ? ? ? ? ? 86  TYR A C   1 
ATOM   644  O O   . TYR A 1 86  ? 36.866 11.317  -11.611 1.00 9.81  ? ? ? ? ? 86  TYR A O   1 
ATOM   645  C CB  . TYR A 1 86  ? 39.859 12.164  -11.553 1.00 10.45 ? ? ? ? ? 86  TYR A CB  1 
ATOM   646  C CG  . TYR A 1 86  ? 41.165 12.624  -12.076 1.00 9.88  ? ? ? ? ? 86  TYR A CG  1 
ATOM   647  C CD1 . TYR A 1 86  ? 41.269 13.783  -12.878 1.00 11.51 ? ? ? ? ? 86  TYR A CD1 1 
ATOM   648  C CD2 . TYR A 1 86  ? 42.311 11.929  -11.760 1.00 6.21  ? ? ? ? ? 86  TYR A CD2 1 
ATOM   649  C CE1 . TYR A 1 86  ? 42.517 14.228  -13.353 1.00 3.92  ? ? ? ? ? 86  TYR A CE1 1 
ATOM   650  C CE2 . TYR A 1 86  ? 43.540 12.354  -12.206 1.00 5.96  ? ? ? ? ? 86  TYR A CE2 1 
ATOM   651  C CZ  . TYR A 1 86  ? 43.650 13.485  -12.996 1.00 10.43 ? ? ? ? ? 86  TYR A CZ  1 
ATOM   652  O OH  . TYR A 1 86  ? 44.921 13.826  -13.383 1.00 12.11 ? ? ? ? ? 86  TYR A OH  1 
ATOM   653  N N   . TYR A 1 87  ? 38.043 9.389   -11.478 1.00 11.86 ? ? ? ? ? 87  TYR A N   1 
ATOM   654  C CA  . TYR A 1 87  ? 37.010 8.578   -10.840 1.00 8.27  ? ? ? ? ? 87  TYR A CA  1 
ATOM   655  C C   . TYR A 1 87  ? 37.574 7.791   -9.667  1.00 10.07 ? ? ? ? ? 87  TYR A C   1 
ATOM   656  O O   . TYR A 1 87  ? 38.745 7.365   -9.696  1.00 9.85  ? ? ? ? ? 87  TYR A O   1 
ATOM   657  C CB  . TYR A 1 87  ? 36.542 7.535   -11.835 1.00 7.27  ? ? ? ? ? 87  TYR A CB  1 
ATOM   658  C CG  . TYR A 1 87  ? 35.871 8.083   -13.047 1.00 8.65  ? ? ? ? ? 87  TYR A CG  1 
ATOM   659  C CD1 . TYR A 1 87  ? 34.490 8.283   -13.045 1.00 9.28  ? ? ? ? ? 87  TYR A CD1 1 
ATOM   660  C CD2 . TYR A 1 87  ? 36.603 8.399   -14.197 1.00 5.76  ? ? ? ? ? 87  TYR A CD2 1 
ATOM   661  C CE1 . TYR A 1 87  ? 33.855 8.791   -14.142 1.00 7.15  ? ? ? ? ? 87  TYR A CE1 1 
ATOM   662  C CE2 . TYR A 1 87  ? 35.968 8.906   -15.303 1.00 11.46 ? ? ? ? ? 87  TYR A CE2 1 
ATOM   663  C CZ  . TYR A 1 87  ? 34.587 9.100   -15.261 1.00 12.79 ? ? ? ? ? 87  TYR A CZ  1 
ATOM   664  O OH  . TYR A 1 87  ? 33.914 9.618   -16.341 1.00 15.89 ? ? ? ? ? 87  TYR A OH  1 
ATOM   665  N N   . CYS A 1 88  ? 36.744 7.601   -8.647  1.00 9.50  ? ? ? ? ? 88  CYS A N   1 
ATOM   666  C CA  . CYS A 1 88  ? 37.115 6.801   -7.494  1.00 8.88  ? ? ? ? ? 88  CYS A CA  1 
ATOM   667  C C   . CYS A 1 88  ? 36.226 5.575   -7.595  1.00 9.91  ? ? ? ? ? 88  CYS A C   1 
ATOM   668  O O   . CYS A 1 88  ? 35.119 5.624   -8.165  1.00 7.02  ? ? ? ? ? 88  CYS A O   1 
ATOM   669  C CB  . CYS A 1 88  ? 36.837 7.531   -6.164  1.00 3.29  ? ? ? ? ? 88  CYS A CB  1 
ATOM   670  S SG  . CYS A 1 88  ? 35.083 7.962   -5.811  1.00 14.64 ? ? ? ? ? 88  CYS A SG  1 
ATOM   671  N N   . GLN A 1 89  ? 36.697 4.479   -7.008  1.00 11.60 ? ? ? ? ? 89  GLN A N   1 
ATOM   672  C CA  . GLN A 1 89  ? 35.958 3.221   -6.978  1.00 9.79  ? ? ? ? ? 89  GLN A CA  1 
ATOM   673  C C   . GLN A 1 89  ? 36.237 2.522   -5.659  1.00 10.69 ? ? ? ? ? 89  GLN A C   1 
ATOM   674  O O   . GLN A 1 89  ? 37.386 2.531   -5.205  1.00 12.53 ? ? ? ? ? 89  GLN A O   1 
ATOM   675  C CB  . GLN A 1 89  ? 36.417 2.284   -8.108  1.00 11.79 ? ? ? ? ? 89  GLN A CB  1 
ATOM   676  C CG  . GLN A 1 89  ? 35.610 0.974   -8.160  1.00 9.83  ? ? ? ? ? 89  GLN A CG  1 
ATOM   677  C CD  . GLN A 1 89  ? 36.249 -0.060  -9.024  1.00 12.73 ? ? ? ? ? 89  GLN A CD  1 
ATOM   678  O OE1 . GLN A 1 89  ? 37.365 0.116   -9.452  1.00 20.26 ? ? ? ? ? 89  GLN A OE1 1 
ATOM   679  N NE2 . GLN A 1 89  ? 35.541 -1.148  -9.303  1.00 17.29 ? ? ? ? ? 89  GLN A NE2 1 
ATOM   680  N N   . HIS A 1 90  ? 35.204 1.990   -5.003  1.00 9.97  ? ? ? ? ? 90  HIS A N   1 
ATOM   681  C CA  . HIS A 1 90  ? 35.419 1.263   -3.744  1.00 11.02 ? ? ? ? ? 90  HIS A CA  1 
ATOM   682  C C   . HIS A 1 90  ? 35.492 -0.260  -3.986  1.00 9.32  ? ? ? ? ? 90  HIS A C   1 
ATOM   683  O O   . HIS A 1 90  ? 34.861 -0.767  -4.906  1.00 10.66 ? ? ? ? ? 90  HIS A O   1 
ATOM   684  C CB  . HIS A 1 90  ? 34.320 1.598   -2.698  1.00 9.50  ? ? ? ? ? 90  HIS A CB  1 
ATOM   685  C CG  . HIS A 1 90  ? 33.147 0.693   -2.733  1.00 7.57  ? ? ? ? ? 90  HIS A CG  1 
ATOM   686  N ND1 . HIS A 1 90  ? 31.921 1.074   -3.245  1.00 13.62 ? ? ? ? ? 90  HIS A ND1 1 
ATOM   687  C CD2 . HIS A 1 90  ? 32.993 -0.593  -2.350  1.00 7.45  ? ? ? ? ? 90  HIS A CD2 1 
ATOM   688  C CE1 . HIS A 1 90  ? 31.075 0.062   -3.175  1.00 4.48  ? ? ? ? ? 90  HIS A CE1 1 
ATOM   689  N NE2 . HIS A 1 90  ? 31.704 -0.959  -2.641  1.00 9.83  ? ? ? ? ? 90  HIS A NE2 1 
ATOM   690  N N   . PHE A 1 91  ? 36.230 -0.977  -3.138  1.00 12.17 ? ? ? ? ? 91  PHE A N   1 
ATOM   691  C CA  . PHE A 1 91  ? 36.366 -2.434  -3.250  1.00 12.98 ? ? ? ? ? 91  PHE A CA  1 
ATOM   692  C C   . PHE A 1 91  ? 35.956 -3.175  -1.987  1.00 12.68 ? ? ? ? ? 91  PHE A C   1 
ATOM   693  O O   . PHE A 1 91  ? 36.517 -4.222  -1.665  1.00 11.20 ? ? ? ? ? 91  PHE A O   1 
ATOM   694  C CB  . PHE A 1 91  ? 37.803 -2.828  -3.602  1.00 11.77 ? ? ? ? ? 91  PHE A CB  1 
ATOM   695  C CG  . PHE A 1 91  ? 38.180 -2.518  -5.027  1.00 9.72  ? ? ? ? ? 91  PHE A CG  1 
ATOM   696  C CD1 . PHE A 1 91  ? 38.606 -1.238  -5.382  1.00 10.05 ? ? ? ? ? 91  PHE A CD1 1 
ATOM   697  C CD2 . PHE A 1 91  ? 38.111 -3.512  -5.998  1.00 9.47  ? ? ? ? ? 91  PHE A CD2 1 
ATOM   698  C CE1 . PHE A 1 91  ? 38.956 -0.936  -6.689  1.00 11.47 ? ? ? ? ? 91  PHE A CE1 1 
ATOM   699  C CE2 . PHE A 1 91  ? 38.458 -3.232  -7.309  1.00 8.98  ? ? ? ? ? 91  PHE A CE2 1 
ATOM   700  C CZ  . PHE A 1 91  ? 38.882 -1.940  -7.663  1.00 10.34 ? ? ? ? ? 91  PHE A CZ  1 
ATOM   701  N N   . TRP A 1 92  ? 35.038 -2.596  -1.229  1.00 12.45 ? ? ? ? ? 92  TRP A N   1 
ATOM   702  C CA  . TRP A 1 92  ? 34.578 -3.244  -0.008  1.00 11.72 ? ? ? ? ? 92  TRP A CA  1 
ATOM   703  C C   . TRP A 1 92  ? 33.380 -4.109  -0.349  1.00 12.16 ? ? ? ? ? 92  TRP A C   1 
ATOM   704  O O   . TRP A 1 92  ? 32.272 -3.598  -0.564  1.00 10.72 ? ? ? ? ? 92  TRP A O   1 
ATOM   705  C CB  . TRP A 1 92  ? 34.190 -2.223  1.071   1.00 13.17 ? ? ? ? ? 92  TRP A CB  1 
ATOM   706  C CG  . TRP A 1 92  ? 33.894 -2.887  2.384   1.00 11.62 ? ? ? ? ? 92  TRP A CG  1 
ATOM   707  C CD1 . TRP A 1 92  ? 32.693 -2.986  2.994   1.00 9.04  ? ? ? ? ? 92  TRP A CD1 1 
ATOM   708  C CD2 . TRP A 1 92  ? 34.850 -3.549  3.236   1.00 10.69 ? ? ? ? ? 92  TRP A CD2 1 
ATOM   709  N NE1 . TRP A 1 92  ? 32.835 -3.673  4.189   1.00 9.71  ? ? ? ? ? 92  TRP A NE1 1 
ATOM   710  C CE2 . TRP A 1 92  ? 34.149 -4.024  4.356   1.00 10.57 ? ? ? ? ? 92  TRP A CE2 1 
ATOM   711  C CE3 . TRP A 1 92  ? 36.237 -3.762  3.166   1.00 11.72 ? ? ? ? ? 92  TRP A CE3 1 
ATOM   712  C CZ2 . TRP A 1 92  ? 34.781 -4.705  5.396   1.00 9.71  ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ2 1 
ATOM   713  C CZ3 . TRP A 1 92  ? 36.868 -4.441  4.205   1.00 11.22 ? ? ? ? ? 92  TRP A CZ3 1 
ATOM   714  C CH2 . TRP A 1 92  ? 36.135 -4.906  5.305   1.00 8.45  ? ? ? ? ? 92  TRP A CH2 1 
ATOM   715  N N   . SER A 1 93  ? 33.615 -5.419  -0.395  1.00 12.72 ? ? ? ? ? 93  SER A N   1 
ATOM   716  C CA  . SER A 1 93  ? 32.592 -6.375  -0.716  1.00 10.71 ? ? ? ? ? 93  SER A CA  1 
ATOM   717  C C   . SER A 1 93  ? 32.043 -6.131  -2.110  1.00 11.50 ? ? ? ? ? 93  SER A C   1 
ATOM   718  O O   . SER A 1 93  ? 32.785 -5.638  -2.973  1.00 12.32 ? ? ? ? ? 93  SER A O   1 
ATOM   719  C CB  . SER A 1 93  ? 31.506 -6.288  0.315   1.00 12.19 ? ? ? ? ? 93  SER A CB  1 
ATOM   720  O OG  . SER A 1 93  ? 30.818 -7.493  0.216   1.00 11.98 ? ? ? ? ? 93  SER A OG  1 
ATOM   721  N N   . THR A 1 94  ? 30.788 -6.505  -2.363  1.00 6.76  ? ? ? ? ? 94  THR A N   1 
ATOM   722  C CA  . THR A 1 94  ? 30.174 -6.300  -3.685  1.00 13.66 ? ? ? ? ? 94  THR A CA  1 
ATOM   723  C C   . THR A 1 94  ? 28.743 -5.860  -3.468  1.00 13.21 ? ? ? ? ? 94  THR A C   1 
ATOM   724  O O   . THR A 1 94  ? 28.216 -6.054  -2.393  1.00 19.79 ? ? ? ? ? 94  THR A O   1 
ATOM   725  C CB  . THR A 1 94  ? 30.214 -7.569  -4.640  1.00 12.92 ? ? ? ? ? 94  THR A CB  1 
ATOM   726  O OG1 . THR A 1 94  ? 29.514 -8.660  -4.038  1.00 23.28 ? ? ? ? ? 94  THR A OG1 1 
ATOM   727  C CG2 . THR A 1 94  ? 31.678 -8.009  -5.008  1.00 15.55 ? ? ? ? ? 94  THR A CG2 1 
ATOM   728  N N   . PRO A 1 95  ? 28.151 -5.110  -4.426  1.00 14.58 ? ? ? ? ? 95  PRO A N   1 
ATOM   729  C CA  . PRO A 1 95  ? 28.717 -4.648  -5.692  1.00 12.56 ? ? ? ? ? 95  PRO A CA  1 
ATOM   730  C C   . PRO A 1 95  ? 29.641 -3.460  -5.486  1.00 14.34 ? ? ? ? ? 95  PRO A C   1 
ATOM   731  O O   . PRO A 1 95  ? 29.481 -2.719  -4.502  1.00 15.66 ? ? ? ? ? 95  PRO A O   1 
ATOM   732  C CB  . PRO A 1 95  ? 27.478 -4.217  -6.458  1.00 8.98  ? ? ? ? ? 95  PRO A CB  1 
ATOM   733  C CG  . PRO A 1 95  ? 26.684 -3.591  -5.396  1.00 15.12 ? ? ? ? ? 95  PRO A CG  1 
ATOM   734  C CD  . PRO A 1 95  ? 26.807 -4.546  -4.230  1.00 11.28 ? ? ? ? ? 95  PRO A CD  1 
ATOM   735  N N   . ARG A 1 96  ? 30.649 -3.339  -6.362  1.00 13.98 ? ? ? ? ? 96  ARG A N   1 
ATOM   736  C CA  . ARG A 1 96  ? 31.578 -2.216  -6.367  1.00 12.13 ? ? ? ? ? 96  ARG A CA  1 
ATOM   737  C C   . ARG A 1 96  ? 30.846 -1.072  -7.096  1.00 11.50 ? ? ? ? ? 96  ARG A C   1 
ATOM   738  O O   . ARG A 1 96  ? 29.926 -1.327  -7.857  1.00 11.00 ? ? ? ? ? 96  ARG A O   1 
ATOM   739  C CB  . ARG A 1 96  ? 32.822 -2.575  -7.144  1.00 10.85 ? ? ? ? ? 96  ARG A CB  1 
ATOM   740  C CG  . ARG A 1 96  ? 33.767 -3.533  -6.433  1.00 16.02 ? ? ? ? ? 96  ARG A CG  1 
ATOM   741  C CD  . ARG A 1 96  ? 33.312 -5.022  -6.288  1.00 13.00 ? ? ? ? ? 96  ARG A CD  1 
ATOM   742  N NE  . ARG A 1 96  ? 34.399 -5.768  -5.637  1.00 13.22 ? ? ? ? ? 96  ARG A NE  1 
ATOM   743  C CZ  . ARG A 1 96  ? 35.553 -6.023  -6.247  1.00 8.70  ? ? ? ? ? 96  ARG A CZ  1 
ATOM   744  N NH1 . ARG A 1 96  ? 35.663 -5.787  -7.557  1.00 9.74  ? ? ? ? ? 96  ARG A NH1 1 
ATOM   745  N NH2 . ARG A 1 96  ? 36.529 -6.651  -5.614  1.00 7.96  ? ? ? ? ? 96  ARG A NH2 1 
ATOM   746  N N   . THR A 1 97  ? 31.184 0.180   -6.801  1.00 10.77 ? ? ? ? ? 97  THR A N   1 
ATOM   747  C CA  . THR A 1 97  ? 30.563 1.338   -7.467  1.00 11.34 ? ? ? ? ? 97  THR A CA  1 
ATOM   748  C C   . THR A 1 97  ? 31.676 2.341   -7.676  1.00 9.04  ? ? ? ? ? 97  THR A C   1 
ATOM   749  O O   . THR A 1 97  ? 32.761 2.209   -7.071  1.00 10.59 ? ? ? ? ? 97  THR A O   1 
ATOM   750  C CB  . THR A 1 97  ? 29.397 2.014   -6.668  1.00 10.21 ? ? ? ? ? 97  THR A CB  1 
ATOM   751  O OG1 . THR A 1 97  ? 29.868 2.452   -5.381  1.00 16.96 ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 1 
ATOM   752  C CG2 . THR A 1 97  ? 28.216 1.068   -6.474  1.00 14.18 ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 1 
ATOM   753  N N   . PHE A 1 98  ? 31.421 3.275   -8.590  1.00 11.44 ? ? ? ? ? 98  PHE A N   1 
ATOM   754  C CA  . PHE A 1 98  ? 32.360 4.335   -8.962  1.00 10.79 ? ? ? ? ? 98  PHE A CA  1 
ATOM   755  C C   . PHE A 1 98  ? 31.786 5.670   -8.517  1.00 10.73 ? ? ? ? ? 98  PHE A C   1 
ATOM   756  O O   . PHE A 1 98  ? 30.568 5.812   -8.383  1.00 8.01  ? ? ? ? ? 98  PHE A O   1 
ATOM   757  C CB  . PHE A 1 98  ? 32.512 4.410   -10.514 1.00 8.92  ? ? ? ? ? 98  PHE A CB  1 
ATOM   758  C CG  . PHE A 1 98  ? 33.313 3.299   -11.101 1.00 4.55  ? ? ? ? ? 98  PHE A CG  1 
ATOM   759  C CD1 . PHE A 1 98  ? 32.715 2.088   -11.422 1.00 6.61  ? ? ? ? ? 98  PHE A CD1 1 
ATOM   760  C CD2 . PHE A 1 98  ? 34.677 3.439   -11.267 1.00 2.21  ? ? ? ? ? 98  PHE A CD2 1 
ATOM   761  C CE1 . PHE A 1 98  ? 33.468 1.035   -11.891 1.00 7.04  ? ? ? ? ? 98  PHE A CE1 1 
ATOM   762  C CE2 . PHE A 1 98  ? 35.438 2.395   -11.735 1.00 5.33  ? ? ? ? ? 98  PHE A CE2 1 
ATOM   763  C CZ  . PHE A 1 98  ? 34.843 1.186   -12.048 1.00 7.19  ? ? ? ? ? 98  PHE A CZ  1 
ATOM   764  N N   . GLY A 1 99  ? 32.662 6.645   -8.351  1.00 9.14  ? ? ? ? ? 99  GLY A N   1 
ATOM   765  C CA  . GLY A 1 99  ? 32.216 7.972   -8.042  1.00 12.45 ? ? ? ? ? 99  GLY A CA  1 
ATOM   766  C C   . GLY A 1 99  ? 31.738 8.492   -9.382  1.00 12.53 ? ? ? ? ? 99  GLY A C   1 
ATOM   767  O O   . GLY A 1 99  ? 32.073 7.905   -10.439 1.00 15.71 ? ? ? ? ? 99  GLY A O   1 
ATOM   768  N N   . GLY A 1 100 ? 30.970 9.577   -9.368  1.00 10.58 ? ? ? ? ? 100 GLY A N   1 
ATOM   769  C CA  . GLY A 1 100 ? 30.454 10.124  -10.608 1.00 9.41  ? ? ? ? ? 100 GLY A CA  1 
ATOM   770  C C   . GLY A 1 100 ? 31.461 10.795  -11.535 1.00 9.21  ? ? ? ? ? 100 GLY A C   1 
ATOM   771  O O   . GLY A 1 100 ? 31.094 11.152  -12.653 1.00 12.83 ? ? ? ? ? 100 GLY A O   1 
ATOM   772  N N   . GLY A 1 101 ? 32.719 10.939  -11.125 1.00 5.20  ? ? ? ? ? 101 GLY A N   1 
ATOM   773  C CA  . GLY A 1 101 ? 33.670 11.593  -12.007 1.00 5.56  ? ? ? ? ? 101 GLY A CA  1 
ATOM   774  C C   . GLY A 1 101 ? 33.854 13.079  -11.801 1.00 9.30  ? ? ? ? ? 101 GLY A C   1 
ATOM   775  O O   . GLY A 1 101 ? 32.925 13.813  -11.418 1.00 8.81  ? ? ? ? ? 101 GLY A O   1 
ATOM   776  N N   . THR A 1 102 ? 35.093 13.513  -12.018 1.00 9.83  ? ? ? ? ? 102 THR A N   1 
ATOM   777  C CA  . THR A 1 102 ? 35.476 14.885  -11.919 1.00 12.08 ? ? ? ? ? 102 THR A CA  1 
ATOM   778  C C   . THR A 1 102 ? 36.243 15.182  -13.201 1.00 16.62 ? ? ? ? ? 102 THR A C   1 
ATOM   779  O O   . THR A 1 102 ? 37.142 14.419  -13.586 1.00 15.53 ? ? ? ? ? 102 THR A O   1 
ATOM   780  C CB  . THR A 1 102 ? 36.444 15.158  -10.719 1.00 11.67 ? ? ? ? ? 102 THR A CB  1 
ATOM   781  O OG1 . THR A 1 102 ? 35.789 14.925  -9.471  1.00 18.57 ? ? ? ? ? 102 THR A OG1 1 
ATOM   782  C CG2 . THR A 1 102 ? 36.931 16.581  -10.740 1.00 10.70 ? ? ? ? ? 102 THR A CG2 1 
ATOM   783  N N   . LYS A 1 103 ? 35.908 16.292  -13.859 1.00 18.21 ? ? ? ? ? 103 LYS A N   1 
ATOM   784  C CA  . LYS A 1 103 ? 36.609 16.700  -15.079 1.00 18.52 ? ? ? ? ? 103 LYS A CA  1 
ATOM   785  C C   . LYS A 1 103 ? 37.568 17.795  -14.683 1.00 15.43 ? ? ? ? ? 103 LYS A C   1 
ATOM   786  O O   . LYS A 1 103 ? 37.153 18.806  -14.144 1.00 16.79 ? ? ? ? ? 103 LYS A O   1 
ATOM   787  C CB  . LYS A 1 103 ? 35.631 17.226  -16.112 1.00 20.88 ? ? ? ? ? 103 LYS A CB  1 
ATOM   788  C CG  . LYS A 1 103 ? 34.424 16.341  -16.261 1.00 33.46 ? ? ? ? ? 103 LYS A CG  1 
ATOM   789  C CD  . LYS A 1 103 ? 33.493 16.868  -17.338 1.00 41.67 ? ? ? ? ? 103 LYS A CD  1 
ATOM   790  C CE  . LYS A 1 103 ? 32.465 15.813  -17.746 1.00 48.52 ? ? ? ? ? 103 LYS A CE  1 
ATOM   791  N NZ  . LYS A 1 103 ? 33.146 14.594  -18.287 1.00 54.07 ? ? ? ? ? 103 LYS A NZ  1 
ATOM   792  N N   . LEU A 1 104 ? 38.854 17.561  -14.870 1.00 13.66 ? ? ? ? ? 104 LEU A N   1 
ATOM   793  C CA  . LEU A 1 104 ? 39.849 18.545  -14.528 1.00 15.63 ? ? ? ? ? 104 LEU A CA  1 
ATOM   794  C C   . LEU A 1 104 ? 40.242 19.208  -15.851 1.00 19.81 ? ? ? ? ? 104 LEU A C   1 
ATOM   795  O O   . LEU A 1 104 ? 40.647 18.558  -16.825 1.00 21.43 ? ? ? ? ? 104 LEU A O   1 
ATOM   796  C CB  . LEU A 1 104 ? 41.023 17.875  -13.786 1.00 13.93 ? ? ? ? ? 104 LEU A CB  1 
ATOM   797  C CG  . LEU A 1 104 ? 42.357 18.610  -13.691 1.00 14.22 ? ? ? ? ? 104 LEU A CG  1 
ATOM   798  C CD1 . LEU A 1 104 ? 42.198 19.919  -12.988 1.00 16.19 ? ? ? ? ? 104 LEU A CD1 1 
ATOM   799  C CD2 . LEU A 1 104 ? 43.339 17.770  -12.941 1.00 18.42 ? ? ? ? ? 104 LEU A CD2 1 
ATOM   800  N N   . GLU A 1 105 ? 40.000 20.498  -15.951 1.00 25.19 ? ? ? ? ? 105 GLU A N   1 
ATOM   801  C CA  . GLU A 1 105 ? 40.327 21.177  -17.176 1.00 27.71 ? ? ? ? ? 105 GLU A CA  1 
ATOM   802  C C   . GLU A 1 105 ? 41.137 22.426  -17.057 1.00 30.62 ? ? ? ? ? 105 GLU A C   1 
ATOM   803  O O   . GLU A 1 105 ? 41.245 23.030  -15.980 1.00 28.18 ? ? ? ? ? 105 GLU A O   1 
ATOM   804  C CB  . GLU A 1 105 ? 39.092 21.444  -17.973 1.00 28.77 ? ? ? ? ? 105 GLU A CB  1 
ATOM   805  C CG  . GLU A 1 105 ? 37.940 21.868  -17.177 1.00 37.57 ? ? ? ? ? 105 GLU A CG  1 
ATOM   806  C CD  . GLU A 1 105 ? 36.684 21.517  -17.896 1.00 42.75 ? ? ? ? ? 105 GLU A CD  1 
ATOM   807  O OE1 . GLU A 1 105 ? 36.714 21.622  -19.144 1.00 47.64 ? ? ? ? ? 105 GLU A OE1 1 
ATOM   808  O OE2 . GLU A 1 105 ? 35.691 21.108  -17.237 1.00 49.60 ? ? ? ? ? 105 GLU A OE2 1 
ATOM   809  N N   . ILE A 1 106 ? 41.692 22.800  -18.209 1.00 33.89 ? ? ? ? ? 106 ILE A N   1 
ATOM   810  C CA  . ILE A 1 106 ? 42.564 23.954  -18.385 1.00 35.78 ? ? ? ? ? 106 ILE A CA  1 
ATOM   811  C C   . ILE A 1 106 ? 41.855 25.284  -18.157 1.00 38.47 ? ? ? ? ? 106 ILE A C   1 
ATOM   812  O O   . ILE A 1 106 ? 40.704 25.497  -18.575 1.00 37.00 ? ? ? ? ? 106 ILE A O   1 
ATOM   813  C CB  . ILE A 1 106 ? 43.275 23.938  -19.781 1.00 37.25 ? ? ? ? ? 106 ILE A CB  1 
ATOM   814  C CG1 . ILE A 1 106 ? 43.733 22.506  -20.151 1.00 41.56 ? ? ? ? ? 106 ILE A CG1 1 
ATOM   815  C CG2 . ILE A 1 106 ? 44.534 24.793  -19.742 1.00 36.45 ? ? ? ? ? 106 ILE A CG2 1 
ATOM   816  C CD1 . ILE A 1 106 ? 42.614 21.538  -20.750 1.00 42.41 ? ? ? ? ? 106 ILE A CD1 1 
ATOM   817  N N   . LYS A 1 107 ? 42.509 26.100  -17.342 1.00 42.28 ? ? ? ? ? 107 LYS A N   1 
ATOM   818  C CA  . LYS A 1 107 ? 42.034 27.425  -17.014 1.00 47.33 ? ? ? ? ? 107 LYS A CA  1 
ATOM   819  C C   . LYS A 1 107 ? 42.527 28.293  -18.197 1.00 49.17 ? ? ? ? ? 107 LYS A C   1 
ATOM   820  O O   . LYS A 1 107 ? 41.665 28.787  -18.967 1.00 49.47 ? ? ? ? ? 107 LYS A O   1 
ATOM   821  C CB  . LYS A 1 107 ? 42.663 27.871  -15.682 1.00 47.23 ? ? ? ? ? 107 LYS A CB  1 
ATOM   822  C CG  . LYS A 1 107 ? 42.206 29.235  -15.207 1.00 51.59 ? ? ? ? ? 107 LYS A CG  1 
ATOM   823  C CD  . LYS A 1 107 ? 42.864 29.620  -13.891 1.00 56.46 ? ? ? ? ? 107 LYS A CD  1 
ATOM   824  C CE  . LYS A 1 107 ? 42.362 28.731  -12.758 1.00 59.75 ? ? ? ? ? 107 LYS A CE  1 
ATOM   825  N NZ  . LYS A 1 107 ? 43.006 29.003  -11.445 1.00 58.83 ? ? ? ? ? 107 LYS A NZ  1 
ATOM   826  O OXT . LYS A 1 107 ? 43.776 28.398  -18.382 1.00 50.72 ? ? ? ? ? 107 LYS A OXT 1 
ATOM   827  N N   . GLN B 2 1   ? 53.532 -9.448  -20.818 1.00 39.14 ? ? ? ? ? 1   GLN B N   1 
ATOM   828  C CA  . GLN B 2 1   ? 52.763 -8.226  -21.141 1.00 35.47 ? ? ? ? ? 1   GLN B CA  1 
ATOM   829  C C   . GLN B 2 1   ? 51.308 -8.557  -20.851 1.00 31.96 ? ? ? ? ? 1   GLN B C   1 
ATOM   830  O O   . GLN B 2 1   ? 50.769 -9.506  -21.396 1.00 31.44 ? ? ? ? ? 1   GLN B O   1 
ATOM   831  C CB  . GLN B 2 1   ? 52.960 -7.876  -22.632 1.00 43.84 ? ? ? ? ? 1   GLN B CB  1 
ATOM   832  C CG  . GLN B 2 1   ? 52.165 -8.749  -23.671 1.00 50.23 ? ? ? ? ? 1   GLN B CG  1 
ATOM   833  C CD  . GLN B 2 1   ? 52.374 -10.277 -23.505 1.00 54.05 ? ? ? ? ? 1   GLN B CD  1 
ATOM   834  O OE1 . GLN B 2 1   ? 53.462 -10.727 -23.110 1.00 55.69 ? ? ? ? ? 1   GLN B OE1 1 
ATOM   835  N NE2 . GLN B 2 1   ? 51.318 -11.062 -23.753 1.00 51.84 ? ? ? ? ? 1   GLN B NE2 1 
ATOM   836  N N   . VAL B 2 2   ? 50.685 -7.850  -19.926 1.00 29.11 ? ? ? ? ? 2   VAL B N   1 
ATOM   837  C CA  . VAL B 2 2   ? 49.288 -8.137  -19.668 1.00 24.37 ? ? ? ? ? 2   VAL B CA  1 
ATOM   838  C C   . VAL B 2 2   ? 48.457 -7.410  -20.765 1.00 25.63 ? ? ? ? ? 2   VAL B C   1 
ATOM   839  O O   . VAL B 2 2   ? 48.703 -6.246  -21.061 1.00 26.18 ? ? ? ? ? 2   VAL B O   1 
ATOM   840  C CB  . VAL B 2 2   ? 48.908 -7.707  -18.221 1.00 21.93 ? ? ? ? ? 2   VAL B CB  1 
ATOM   841  C CG1 . VAL B 2 2   ? 47.428 -7.991  -17.932 1.00 19.93 ? ? ? ? ? 2   VAL B CG1 1 
ATOM   842  C CG2 . VAL B 2 2   ? 49.786 -8.446  -17.215 1.00 12.27 ? ? ? ? ? 2   VAL B CG2 1 
ATOM   843  N N   . GLN B 2 3   ? 47.582 -8.130  -21.457 1.00 23.57 ? ? ? ? ? 3   GLN B N   1 
ATOM   844  C CA  . GLN B 2 3   ? 46.747 -7.530  -22.489 1.00 25.58 ? ? ? ? ? 3   GLN B CA  1 
ATOM   845  C C   . GLN B 2 3   ? 45.315 -8.010  -22.286 1.00 23.59 ? ? ? ? ? 3   GLN B C   1 
ATOM   846  O O   . GLN B 2 3   ? 45.095 -9.177  -21.918 1.00 21.09 ? ? ? ? ? 3   GLN B O   1 
ATOM   847  C CB  . GLN B 2 3   ? 47.133 -8.031  -23.896 1.00 34.50 ? ? ? ? ? 3   GLN B CB  1 
ATOM   848  C CG  . GLN B 2 3   ? 48.556 -7.793  -24.371 1.00 44.93 ? ? ? ? ? 3   GLN B CG  1 
ATOM   849  C CD  . GLN B 2 3   ? 48.796 -6.363  -24.829 1.00 50.75 ? ? ? ? ? 3   GLN B CD  1 
ATOM   850  O OE1 . GLN B 2 3   ? 49.934 -5.874  -24.772 1.00 51.73 ? ? ? ? ? 3   GLN B OE1 1 
ATOM   851  N NE2 . GLN B 2 3   ? 47.728 -5.683  -25.292 1.00 49.83 ? ? ? ? ? 3   GLN B NE2 1 
ATOM   852  N N   . LEU B 2 4   ? 44.349 -7.124  -22.529 1.00 17.67 ? ? ? ? ? 4   LEU B N   1 
ATOM   853  C CA  . LEU B 2 4   ? 42.946 -7.480  -22.477 1.00 14.49 ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  1 
ATOM   854  C C   . LEU B 2 4   ? 42.358 -6.825  -23.711 1.00 14.31 ? ? ? ? ? 4   LEU B C   1 
ATOM   855  O O   . LEU B 2 4   ? 42.624 -5.668  -23.937 1.00 12.37 ? ? ? ? ? 4   LEU B O   1 
ATOM   856  C CB  . LEU B 2 4   ? 42.258 -6.943  -21.231 1.00 13.32 ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  1 
ATOM   857  C CG  . LEU B 2 4   ? 42.596 -7.626  -19.914 1.00 12.76 ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  1 
ATOM   858  C CD1 . LEU B 2 4   ? 43.729 -6.847  -19.190 1.00 14.02 ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM   859  C CD2 . LEU B 2 4   ? 41.328 -7.651  -19.067 1.00 12.91 ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM   860  N N   . GLN B 2 5   ? 41.628 -7.576  -24.537 1.00 15.25 ? ? ? ? ? 5   GLN B N   1 
ATOM   861  C CA  . GLN B 2 5   ? 40.982 -7.042  -25.742 1.00 17.42 ? ? ? ? ? 5   GLN B CA  1 
ATOM   862  C C   . GLN B 2 5   ? 39.509 -7.480  -25.813 1.00 17.24 ? ? ? ? ? 5   GLN B C   1 
ATOM   863  O O   . GLN B 2 5   ? 39.207 -8.675  -25.751 1.00 21.99 ? ? ? ? ? 5   GLN B O   1 
ATOM   864  C CB  . GLN B 2 5   ? 41.679 -7.549  -27.005 1.00 21.37 ? ? ? ? ? 5   GLN B CB  1 
ATOM   865  C CG  . GLN B 2 5   ? 43.157 -7.224  -27.113 1.00 31.38 ? ? ? ? ? 5   GLN B CG  1 
ATOM   866  C CD  . GLN B 2 5   ? 43.789 -7.716  -28.436 1.00 40.44 ? ? ? ? ? 5   GLN B CD  1 
ATOM   867  O OE1 . GLN B 2 5   ? 43.888 -8.938  -28.677 1.00 45.94 ? ? ? ? ? 5   GLN B OE1 1 
ATOM   868  N NE2 . GLN B 2 5   ? 44.215 -6.767  -29.299 1.00 39.36 ? ? ? ? ? 5   GLN B NE2 1 
ATOM   869  N N   . GLU B 2 6   ? 38.601 -6.534  -25.994 1.00 14.93 ? ? ? ? ? 6   GLU B N   1 
ATOM   870  C CA  . GLU B 2 6   ? 37.188 -6.831  -26.087 1.00 16.80 ? ? ? ? ? 6   GLU B CA  1 
ATOM   871  C C   . GLU B 2 6   ? 36.790 -7.015  -27.574 1.00 19.75 ? ? ? ? ? 6   GLU B C   1 
ATOM   872  O O   . GLU B 2 6   ? 37.437 -6.477  -28.466 1.00 21.96 ? ? ? ? ? 6   GLU B O   1 
ATOM   873  C CB  . GLU B 2 6   ? 36.379 -5.673  -25.470 1.00 12.40 ? ? ? ? ? 6   GLU B CB  1 
ATOM   874  C CG  . GLU B 2 6   ? 36.617 -5.465  -23.995 1.00 14.28 ? ? ? ? ? 6   GLU B CG  1 
ATOM   875  C CD  . GLU B 2 6   ? 37.741 -4.483  -23.719 1.00 13.78 ? ? ? ? ? 6   GLU B CD  1 
ATOM   876  O OE1 . GLU B 2 6   ? 38.547 -4.223  -24.621 1.00 15.84 ? ? ? ? ? 6   GLU B OE1 1 
ATOM   877  O OE2 . GLU B 2 6   ? 37.815 -3.927  -22.601 1.00 18.22 ? ? ? ? ? 6   GLU B OE2 1 
ATOM   878  N N   . SER B 2 7   ? 35.745 -7.792  -27.823 1.00 21.79 ? ? ? ? ? 7   SER B N   1 
ATOM   879  C CA  . SER B 2 7   ? 35.211 -8.054  -29.162 1.00 23.87 ? ? ? ? ? 7   SER B CA  1 
ATOM   880  C C   . SER B 2 7   ? 33.708 -8.107  -28.951 1.00 24.84 ? ? ? ? ? 7   SER B C   1 
ATOM   881  O O   . SER B 2 7   ? 33.272 -8.697  -27.973 1.00 24.33 ? ? ? ? ? 7   SER B O   1 
ATOM   882  C CB  . SER B 2 7   ? 35.658 -9.419  -29.682 1.00 26.82 ? ? ? ? ? 7   SER B CB  1 
ATOM   883  O OG  . SER B 2 7   ? 37.069 -9.515  -29.736 1.00 32.28 ? ? ? ? ? 7   SER B OG  1 
ATOM   884  N N   . GLY B 2 8   ? 32.921 -7.520  -29.861 1.00 26.63 ? ? ? ? ? 8   GLY B N   1 
ATOM   885  C CA  . GLY B 2 8   ? 31.474 -7.501  -29.702 1.00 27.36 ? ? ? ? ? 8   GLY B CA  1 
ATOM   886  C C   . GLY B 2 8   ? 30.731 -7.243  -30.981 1.00 26.14 ? ? ? ? ? 8   GLY B C   1 
ATOM   887  O O   . GLY B 2 8   ? 31.349 -6.957  -31.981 1.00 30.12 ? ? ? ? ? 8   GLY B O   1 
ATOM   888  N N   . PRO B 2 9   ? 29.397 -7.274  -30.979 1.00 28.28 ? ? ? ? ? 9   PRO B N   1 
ATOM   889  C CA  . PRO B 2 9   ? 28.560 -7.050  -32.152 1.00 31.02 ? ? ? ? ? 9   PRO B CA  1 
ATOM   890  C C   . PRO B 2 9   ? 28.478 -5.644  -32.748 1.00 34.04 ? ? ? ? ? 9   PRO B C   1 
ATOM   891  O O   . PRO B 2 9   ? 28.133 -5.495  -33.930 1.00 36.86 ? ? ? ? ? 9   PRO B O   1 
ATOM   892  C CB  . PRO B 2 9   ? 27.185 -7.514  -31.663 1.00 33.63 ? ? ? ? ? 9   PRO B CB  1 
ATOM   893  C CG  . PRO B 2 9   ? 27.193 -7.143  -30.262 1.00 30.05 ? ? ? ? ? 9   PRO B CG  1 
ATOM   894  C CD  . PRO B 2 9   ? 28.560 -7.621  -29.823 1.00 30.07 ? ? ? ? ? 9   PRO B CD  1 
ATOM   895  N N   . GLY B 2 10  ? 28.760 -4.615  -31.953 1.00 32.72 ? ? ? ? ? 10  GLY B N   1 
ATOM   896  C CA  . GLY B 2 10  ? 28.668 -3.266  -32.471 1.00 30.99 ? ? ? ? ? 10  GLY B CA  1 
ATOM   897  C C   . GLY B 2 10  ? 27.244 -2.719  -32.438 1.00 32.55 ? ? ? ? ? 10  GLY B C   1 
ATOM   898  O O   . GLY B 2 10  ? 26.967 -1.735  -31.761 1.00 34.95 ? ? ? ? ? 10  GLY B O   1 
ATOM   899  N N   . LEU B 2 11  ? 26.320 -3.353  -33.145 1.00 33.50 ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   900  C CA  . LEU B 2 11  ? 24.949 -2.881  -33.161 1.00 35.57 ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   901  C C   . LEU B 2 11  ? 24.073 -4.085  -32.855 1.00 38.16 ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   902  O O   . LEU B 2 11  ? 24.416 -5.207  -33.247 1.00 38.84 ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   903  C CB  . LEU B 2 11  ? 24.639 -2.304  -34.545 1.00 36.69 ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   904  C CG  . LEU B 2 11  ? 23.216 -1.911  -34.984 1.00 37.62 ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   905  C CD1 . LEU B 2 11  ? 22.718 -0.643  -34.301 1.00 36.47 ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   906  C CD2 . LEU B 2 11  ? 23.233 -1.682  -36.468 1.00 32.98 ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   907  N N   . VAL B 2 12  ? 23.028 -3.881  -32.049 1.00 41.57 ? ? ? ? ? 12  VAL B N   1 
ATOM   908  C CA  . VAL B 2 12  ? 22.070 -4.951  -31.681 1.00 44.13 ? ? ? ? ? 12  VAL B CA  1 
ATOM   909  C C   . VAL B 2 12  ? 20.681 -4.372  -31.413 1.00 45.69 ? ? ? ? ? 12  VAL B C   1 
ATOM   910  O O   . VAL B 2 12  ? 20.543 -3.240  -30.937 1.00 46.37 ? ? ? ? ? 12  VAL B O   1 
ATOM   911  C CB  . VAL B 2 12  ? 22.472 -5.741  -30.395 1.00 45.30 ? ? ? ? ? 12  VAL B CB  1 
ATOM   912  C CG1 . VAL B 2 12  ? 23.761 -6.495  -30.594 1.00 45.35 ? ? ? ? ? 12  VAL B CG1 1 
ATOM   913  C CG2 . VAL B 2 12  ? 22.560 -4.798  -29.191 1.00 45.79 ? ? ? ? ? 12  VAL B CG2 1 
ATOM   914  N N   . ALA B 2 13  ? 19.656 -5.162  -31.702 1.00 47.33 ? ? ? ? ? 13  ALA B N   1 
ATOM   915  C CA  . ALA B 2 13  ? 18.280 -4.744  -31.486 1.00 50.48 ? ? ? ? ? 13  ALA B CA  1 
ATOM   916  C C   . ALA B 2 13  ? 17.896 -5.323  -30.139 1.00 53.13 ? ? ? ? ? 13  ALA B C   1 
ATOM   917  O O   . ALA B 2 13  ? 18.550 -6.237  -29.657 1.00 54.93 ? ? ? ? ? 13  ALA B O   1 
ATOM   918  C CB  . ALA B 2 13  ? 17.383 -5.314  -32.578 1.00 47.71 ? ? ? ? ? 13  ALA B CB  1 
ATOM   919  N N   . PRO B 2 14  ? 16.842 -4.797  -29.508 1.00 56.53 ? ? ? ? ? 14  PRO B N   1 
ATOM   920  C CA  . PRO B 2 14  ? 16.388 -5.294  -28.205 1.00 59.73 ? ? ? ? ? 14  PRO B CA  1 
ATOM   921  C C   . PRO B 2 14  ? 16.003 -6.750  -28.365 1.00 62.39 ? ? ? ? ? 14  PRO B C   1 
ATOM   922  O O   . PRO B 2 14  ? 16.027 -7.543  -27.410 1.00 62.43 ? ? ? ? ? 14  PRO B O   1 
ATOM   923  C CB  . PRO B 2 14  ? 15.148 -4.439  -27.936 1.00 60.65 ? ? ? ? ? 14  PRO B CB  1 
ATOM   924  C CG  . PRO B 2 14  ? 15.499 -3.133  -28.585 1.00 60.34 ? ? ? ? ? 14  PRO B CG  1 
ATOM   925  C CD  . PRO B 2 14  ? 16.073 -3.609  -29.911 1.00 60.34 ? ? ? ? ? 14  PRO B CD  1 
ATOM   926  N N   . SER B 2 15  ? 15.668 -7.069  -29.612 1.00 65.63 ? ? ? ? ? 15  SER B N   1 
ATOM   927  C CA  . SER B 2 15  ? 15.255 -8.393  -30.064 1.00 67.07 ? ? ? ? ? 15  SER B CA  1 
ATOM   928  C C   . SER B 2 15  ? 16.396 -9.425  -30.057 1.00 65.20 ? ? ? ? ? 15  SER B C   1 
ATOM   929  O O   . SER B 2 15  ? 16.221 -10.566 -30.493 1.00 64.83 ? ? ? ? ? 15  SER B O   1 
ATOM   930  C CB  . SER B 2 15  ? 14.663 -8.259  -31.482 1.00 69.56 ? ? ? ? ? 15  SER B CB  1 
ATOM   931  O OG  . SER B 2 15  ? 13.835 -7.091  -31.595 1.00 73.34 ? ? ? ? ? 15  SER B OG  1 
ATOM   932  N N   . GLN B 2 16  ? 17.564 -9.025  -29.576 1.00 62.66 ? ? ? ? ? 16  GLN B N   1 
ATOM   933  C CA  . GLN B 2 16  ? 18.693 -9.930  -29.536 1.00 61.61 ? ? ? ? ? 16  GLN B CA  1 
ATOM   934  C C   . GLN B 2 16  ? 19.294 -10.000 -28.132 1.00 59.94 ? ? ? ? ? 16  GLN B C   1 
ATOM   935  O O   . GLN B 2 16  ? 18.883 -9.281  -27.201 1.00 57.63 ? ? ? ? ? 16  GLN B O   1 
ATOM   936  C CB  . GLN B 2 16  ? 19.758 -9.495  -30.548 1.00 65.26 ? ? ? ? ? 16  GLN B CB  1 
ATOM   937  C CG  . GLN B 2 16  ? 19.209 -9.170  -31.946 1.00 69.40 ? ? ? ? ? 16  GLN B CG  1 
ATOM   938  C CD  . GLN B 2 16  ? 20.182 -8.351  -32.794 1.00 70.86 ? ? ? ? ? 16  GLN B CD  1 
ATOM   939  O OE1 . GLN B 2 16  ? 19.814 -7.318  -33.361 1.00 70.55 ? ? ? ? ? 16  GLN B OE1 1 
ATOM   940  N NE2 . GLN B 2 16  ? 21.429 -8.801  -32.868 1.00 70.09 ? ? ? ? ? 16  GLN B NE2 1 
ATOM   941  N N   . SER B 2 17  ? 20.221 -10.934 -27.981 1.00 57.36 ? ? ? ? ? 17  SER B N   1 
ATOM   942  C CA  . SER B 2 17  ? 20.912 -11.147 -26.732 1.00 56.25 ? ? ? ? ? 17  SER B CA  1 
ATOM   943  C C   . SER B 2 17  ? 22.351 -10.851 -27.069 1.00 55.07 ? ? ? ? ? 17  SER B C   1 
ATOM   944  O O   . SER B 2 17  ? 22.906 -11.430 -27.999 1.00 58.92 ? ? ? ? ? 17  SER B O   1 
ATOM   945  C CB  . SER B 2 17  ? 20.752 -12.591 -26.261 1.00 57.72 ? ? ? ? ? 17  SER B CB  1 
ATOM   946  O OG  . SER B 2 17  ? 19.418 -12.835 -25.828 1.00 61.48 ? ? ? ? ? 17  SER B OG  1 
ATOM   947  N N   . LEU B 2 18  ? 22.933 -9.926  -26.323 1.00 50.58 ? ? ? ? ? 18  LEU B N   1 
ATOM   948  C CA  . LEU B 2 18  ? 24.293 -9.473  -26.521 1.00 43.02 ? ? ? ? ? 18  LEU B CA  1 
ATOM   949  C C   . LEU B 2 18  ? 25.368 -10.316 -25.847 1.00 38.47 ? ? ? ? ? 18  LEU B C   1 
ATOM   950  O O   . LEU B 2 18  ? 25.243 -10.658 -24.679 1.00 37.08 ? ? ? ? ? 18  LEU B O   1 
ATOM   951  C CB  . LEU B 2 18  ? 24.382 -8.052  -25.977 1.00 40.95 ? ? ? ? ? 18  LEU B CB  1 
ATOM   952  C CG  . LEU B 2 18  ? 25.745 -7.594  -25.502 1.00 39.16 ? ? ? ? ? 18  LEU B CG  1 
ATOM   953  C CD1 . LEU B 2 18  ? 26.445 -7.001  -26.703 1.00 43.42 ? ? ? ? ? 18  LEU B CD1 1 
ATOM   954  C CD2 . LEU B 2 18  ? 25.621 -6.594  -24.378 1.00 38.13 ? ? ? ? ? 18  LEU B CD2 1 
ATOM   955  N N   . SER B 2 19  ? 26.437 -10.618 -26.574 1.00 33.64 ? ? ? ? ? 19  SER B N   1 
ATOM   956  C CA  . SER B 2 19  ? 27.559 -11.329 -25.988 1.00 30.99 ? ? ? ? ? 19  SER B CA  1 
ATOM   957  C C   . SER B 2 19  ? 28.847 -10.580 -26.336 1.00 27.42 ? ? ? ? ? 19  SER B C   1 
ATOM   958  O O   . SER B 2 19  ? 29.040 -10.223 -27.488 1.00 32.34 ? ? ? ? ? 19  SER B O   1 
ATOM   959  C CB  . SER B 2 19  ? 27.642 -12.749 -26.497 1.00 31.17 ? ? ? ? ? 19  SER B CB  1 
ATOM   960  O OG  . SER B 2 19  ? 28.677 -13.423 -25.778 1.00 35.96 ? ? ? ? ? 19  SER B OG  1 
ATOM   961  N N   . ILE B 2 20  ? 29.712 -10.305 -25.361 1.00 23.04 ? ? ? ? ? 20  ILE B N   1 
ATOM   962  C CA  . ILE B 2 20  ? 30.972 -9.584  -25.628 1.00 18.47 ? ? ? ? ? 20  ILE B CA  1 
ATOM   963  C C   . ILE B 2 20  ? 32.070 -10.487 -25.098 1.00 18.19 ? ? ? ? ? 20  ILE B C   1 
ATOM   964  O O   . ILE B 2 20  ? 31.858 -11.213 -24.120 1.00 14.02 ? ? ? ? ? 20  ILE B O   1 
ATOM   965  C CB  . ILE B 2 20  ? 31.013 -8.211  -24.889 1.00 21.70 ? ? ? ? ? 20  ILE B CB  1 
ATOM   966  C CG1 . ILE B 2 20  ? 29.949 -7.296  -25.437 1.00 20.68 ? ? ? ? ? 20  ILE B CG1 1 
ATOM   967  C CG2 . ILE B 2 20  ? 32.360 -7.480  -25.052 1.00 17.61 ? ? ? ? ? 20  ILE B CG2 1 
ATOM   968  C CD1 . ILE B 2 20  ? 29.746 -6.136  -24.554 1.00 29.13 ? ? ? ? ? 20  ILE B CD1 1 
ATOM   969  N N   . THR B 2 21  ? 33.216 -10.496 -25.763 1.00 12.01 ? ? ? ? ? 21  THR B N   1 
ATOM   970  C CA  . THR B 2 21  ? 34.300 -11.347 -25.330 1.00 11.27 ? ? ? ? ? 21  THR B CA  1 
ATOM   971  C C   . THR B 2 21  ? 35.471 -10.512 -24.893 1.00 8.41  ? ? ? ? ? 21  THR B C   1 
ATOM   972  O O   . THR B 2 21  ? 35.720 -9.447  -25.426 1.00 14.77 ? ? ? ? ? 21  THR B O   1 
ATOM   973  C CB  . THR B 2 21  ? 34.796 -12.275 -26.481 1.00 11.51 ? ? ? ? ? 21  THR B CB  1 
ATOM   974  O OG1 . THR B 2 21  ? 33.703 -13.061 -26.971 1.00 16.66 ? ? ? ? ? 21  THR B OG1 1 
ATOM   975  C CG2 . THR B 2 21  ? 35.932 -13.190 -26.001 1.00 14.47 ? ? ? ? ? 21  THR B CG2 1 
ATOM   976  N N   . CYS B 2 22  ? 36.191 -11.027 -23.921 1.00 11.52 ? ? ? ? ? 22  CYS B N   1 
ATOM   977  C CA  . CYS B 2 22  ? 37.383 -10.400 -23.390 1.00 13.35 ? ? ? ? ? 22  CYS B CA  1 
ATOM   978  C C   . CYS B 2 22  ? 38.495 -11.489 -23.422 1.00 15.62 ? ? ? ? ? 22  CYS B C   1 
ATOM   979  O O   . CYS B 2 22  ? 38.474 -12.454 -22.638 1.00 14.13 ? ? ? ? ? 22  CYS B O   1 
ATOM   980  C CB  . CYS B 2 22  ? 37.161 -9.910  -21.942 1.00 13.80 ? ? ? ? ? 22  CYS B CB  1 
ATOM   981  S SG  . CYS B 2 22  ? 38.671 -9.234  -21.172 1.00 13.99 ? ? ? ? ? 22  CYS B SG  1 
ATOM   982  N N   . THR B 2 23  ? 39.450 -11.316 -24.332 1.00 11.53 ? ? ? ? ? 23  THR B N   1 
ATOM   983  C CA  . THR B 2 23  ? 40.551 -12.233 -24.501 1.00 11.09 ? ? ? ? ? 23  THR B CA  1 
ATOM   984  C C   . THR B 2 23  ? 41.721 -11.607 -23.782 1.00 11.13 ? ? ? ? ? 23  THR B C   1 
ATOM   985  O O   . THR B 2 23  ? 42.108 -10.513 -24.078 1.00 15.27 ? ? ? ? ? 23  THR B O   1 
ATOM   986  C CB  . THR B 2 23  ? 40.893 -12.380 -25.980 1.00 8.47  ? ? ? ? ? 23  THR B CB  1 
ATOM   987  O OG1 . THR B 2 23  ? 39.710 -12.722 -26.707 1.00 8.27  ? ? ? ? ? 23  THR B OG1 1 
ATOM   988  C CG2 . THR B 2 23  ? 41.846 -13.492 -26.163 1.00 10.77 ? ? ? ? ? 23  THR B CG2 1 
ATOM   989  N N   . VAL B 2 24  ? 42.339 -12.324 -22.872 1.00 12.73 ? ? ? ? ? 24  VAL B N   1 
ATOM   990  C CA  . VAL B 2 24  ? 43.423 -11.720 -22.136 1.00 12.16 ? ? ? ? ? 24  VAL B CA  1 
ATOM   991  C C   . VAL B 2 24  ? 44.694 -12.464 -22.437 1.00 17.10 ? ? ? ? ? 24  VAL B C   1 
ATOM   992  O O   . VAL B 2 24  ? 44.655 -13.534 -23.057 1.00 15.95 ? ? ? ? ? 24  VAL B O   1 
ATOM   993  C CB  . VAL B 2 24  ? 43.117 -11.806 -20.646 1.00 13.44 ? ? ? ? ? 24  VAL B CB  1 
ATOM   994  C CG1 . VAL B 2 24  ? 41.645 -11.552 -20.436 1.00 12.52 ? ? ? ? ? 24  VAL B CG1 1 
ATOM   995  C CG2 . VAL B 2 24  ? 43.508 -13.171 -20.063 1.00 8.59  ? ? ? ? ? 24  VAL B CG2 1 
ATOM   996  N N   . SER B 2 25  ? 45.821 -11.921 -21.998 1.00 15.16 ? ? ? ? ? 25  SER B N   1 
ATOM   997  C CA  . SER B 2 25  ? 47.060 -12.609 -22.213 1.00 15.30 ? ? ? ? ? 25  SER B CA  1 
ATOM   998  C C   . SER B 2 25  ? 48.096 -12.029 -21.285 1.00 13.13 ? ? ? ? ? 25  SER B C   1 
ATOM   999  O O   . SER B 2 25  ? 47.996 -10.874 -20.938 1.00 11.79 ? ? ? ? ? 25  SER B O   1 
ATOM   1000 C CB  . SER B 2 25  ? 47.494 -12.422 -23.681 1.00 17.21 ? ? ? ? ? 25  SER B CB  1 
ATOM   1001 O OG  . SER B 2 25  ? 48.090 -11.158 -23.891 1.00 22.50 ? ? ? ? ? 25  SER B OG  1 
ATOM   1002 N N   . GLY B 2 26  ? 49.129 -12.799 -20.940 1.00 12.92 ? ? ? ? ? 26  GLY B N   1 
ATOM   1003 C CA  . GLY B 2 26  ? 50.174 -12.253 -20.091 1.00 11.87 ? ? ? ? ? 26  GLY B CA  1 
ATOM   1004 C C   . GLY B 2 26  ? 49.908 -12.661 -18.671 1.00 17.74 ? ? ? ? ? 26  GLY B C   1 
ATOM   1005 O O   . GLY B 2 26  ? 50.768 -12.491 -17.828 1.00 23.77 ? ? ? ? ? 26  GLY B O   1 
ATOM   1006 N N   . PHE B 2 27  ? 48.739 -13.234 -18.394 1.00 15.77 ? ? ? ? ? 27  PHE B N   1 
ATOM   1007 C CA  . PHE B 2 27  ? 48.417 -13.692 -17.048 1.00 16.62 ? ? ? ? ? 27  PHE B CA  1 
ATOM   1008 C C   . PHE B 2 27  ? 47.345 -14.771 -17.104 1.00 18.31 ? ? ? ? ? 27  PHE B C   1 
ATOM   1009 O O   . PHE B 2 27  ? 46.543 -14.819 -18.048 1.00 16.96 ? ? ? ? ? 27  PHE B O   1 
ATOM   1010 C CB  . PHE B 2 27  ? 47.907 -12.533 -16.177 1.00 14.60 ? ? ? ? ? 27  PHE B CB  1 
ATOM   1011 C CG  . PHE B 2 27  ? 46.504 -12.067 -16.527 1.00 12.25 ? ? ? ? ? 27  PHE B CG  1 
ATOM   1012 C CD1 . PHE B 2 27  ? 46.295 -11.150 -17.553 1.00 7.95  ? ? ? ? ? 27  PHE B CD1 1 
ATOM   1013 C CD2 . PHE B 2 27  ? 45.414 -12.496 -15.781 1.00 9.13  ? ? ? ? ? 27  PHE B CD2 1 
ATOM   1014 C CE1 . PHE B 2 27  ? 45.042 -10.678 -17.804 1.00 9.93  ? ? ? ? ? 27  PHE B CE1 1 
ATOM   1015 C CE2 . PHE B 2 27  ? 44.145 -12.023 -16.025 1.00 4.13  ? ? ? ? ? 27  PHE B CE2 1 
ATOM   1016 C CZ  . PHE B 2 27  ? 43.953 -11.120 -17.027 1.00 4.69  ? ? ? ? ? 27  PHE B CZ  1 
ATOM   1017 N N   . SER B 2 28  ? 47.299 -15.587 -16.052 1.00 18.65 ? ? ? ? ? 28  SER B N   1 
ATOM   1018 C CA  . SER B 2 28  ? 46.326 -16.667 -15.954 1.00 20.43 ? ? ? ? ? 28  SER B CA  1 
ATOM   1019 C C   . SER B 2 28  ? 44.963 -16.243 -15.367 1.00 17.28 ? ? ? ? ? 28  SER B C   1 
ATOM   1020 O O   . SER B 2 28  ? 44.907 -15.466 -14.419 1.00 15.94 ? ? ? ? ? 28  SER B O   1 
ATOM   1021 C CB  . SER B 2 28  ? 46.925 -17.809 -15.120 1.00 26.45 ? ? ? ? ? 28  SER B CB  1 
ATOM   1022 O OG  . SER B 2 28  ? 45.976 -18.856 -14.917 1.00 31.72 ? ? ? ? ? 28  SER B OG  1 
ATOM   1023 N N   . LEU B 2 29  ? 43.879 -16.753 -15.943 1.00 9.37  ? ? ? ? ? 29  LEU B N   1 
ATOM   1024 C CA  . LEU B 2 29  ? 42.552 -16.454 -15.457 1.00 13.41 ? ? ? ? ? 29  LEU B CA  1 
ATOM   1025 C C   . LEU B 2 29  ? 42.224 -17.139 -14.134 1.00 16.71 ? ? ? ? ? 29  LEU B C   1 
ATOM   1026 O O   . LEU B 2 29  ? 41.215 -16.813 -13.516 1.00 17.42 ? ? ? ? ? 29  LEU B O   1 
ATOM   1027 C CB  . LEU B 2 29  ? 41.453 -16.769 -16.497 1.00 10.67 ? ? ? ? ? 29  LEU B CB  1 
ATOM   1028 C CG  . LEU B 2 29  ? 41.367 -15.777 -17.669 1.00 11.39 ? ? ? ? ? 29  LEU B CG  1 
ATOM   1029 C CD1 . LEU B 2 29  ? 40.218 -16.128 -18.600 1.00 9.05  ? ? ? ? ? 29  LEU B CD1 1 
ATOM   1030 C CD2 . LEU B 2 29  ? 41.200 -14.345 -17.090 1.00 9.79  ? ? ? ? ? 29  LEU B CD2 1 
ATOM   1031 N N   . THR B 2 30  ? 43.068 -18.067 -13.684 1.00 18.02 ? ? ? ? ? 30  THR B N   1 
ATOM   1032 C CA  . THR B 2 30  ? 42.818 -18.752 -12.404 1.00 21.48 ? ? ? ? ? 30  THR B CA  1 
ATOM   1033 C C   . THR B 2 30  ? 43.317 -17.890 -11.224 1.00 23.60 ? ? ? ? ? 30  THR B C   1 
ATOM   1034 O O   . THR B 2 30  ? 42.721 -17.917 -10.123 1.00 27.98 ? ? ? ? ? 30  THR B O   1 
ATOM   1035 C CB  . THR B 2 30  ? 43.539 -20.141 -12.321 1.00 19.30 ? ? ? ? ? 30  THR B CB  1 
ATOM   1036 O OG1 . THR B 2 30  ? 44.957 -19.947 -12.406 1.00 21.06 ? ? ? ? ? 30  THR B OG1 1 
ATOM   1037 C CG2 . THR B 2 30  ? 43.101 -21.051 -13.452 1.00 20.73 ? ? ? ? ? 30  THR B CG2 1 
ATOM   1038 N N   . GLY B 2 31  ? 44.352 -17.081 -11.476 1.00 17.29 ? ? ? ? ? 31  GLY B N   1 
ATOM   1039 C CA  . GLY B 2 31  ? 44.910 -16.266 -10.426 1.00 15.26 ? ? ? ? ? 31  GLY B CA  1 
ATOM   1040 C C   . GLY B 2 31  ? 44.531 -14.803 -10.378 1.00 15.11 ? ? ? ? ? 31  GLY B C   1 
ATOM   1041 O O   . GLY B 2 31  ? 45.128 -14.071 -9.610  1.00 17.09 ? ? ? ? ? 31  GLY B O   1 
ATOM   1042 N N   . ALA B 2 32  ? 43.544 -14.366 -11.150 1.00 12.49 ? ? ? ? ? 32  ALA B N   1 
ATOM   1043 C CA  . ALA B 2 32  ? 43.137 -12.970 -11.143 1.00 10.41 ? ? ? ? ? 32  ALA B CA  1 
ATOM   1044 C C   . ALA B 2 32  ? 41.655 -12.894 -11.487 1.00 13.94 ? ? ? ? ? 32  ALA B C   1 
ATOM   1045 O O   . ALA B 2 32  ? 41.107 -13.778 -12.164 1.00 15.76 ? ? ? ? ? 32  ALA B O   1 
ATOM   1046 C CB  . ALA B 2 32  ? 43.960 -12.176 -12.146 0.01 12.71 ? ? ? ? ? 32  ALA B CB  1 
ATOM   1047 N N   . GLY B 2 33  ? 40.982 -11.867 -10.994 1.00 12.22 ? ? ? ? ? 33  GLY B N   1 
ATOM   1048 C CA  . GLY B 2 33  ? 39.585 -11.698 -11.330 1.00 13.25 ? ? ? ? ? 33  GLY B CA  1 
ATOM   1049 C C   . GLY B 2 33  ? 39.454 -10.794 -12.546 1.00 14.13 ? ? ? ? ? 33  GLY B C   1 
ATOM   1050 O O   . GLY B 2 33  ? 40.368 -10.052 -12.915 1.00 15.53 ? ? ? ? ? 33  GLY B O   1 
ATOM   1051 N N   . VAL B 2 34  ? 38.341 -10.879 -13.239 1.00 15.61 ? ? ? ? ? 34  VAL B N   1 
ATOM   1052 C CA  . VAL B 2 34  ? 38.165 -9.969  -14.352 1.00 10.50 ? ? ? ? ? 34  VAL B CA  1 
ATOM   1053 C C   . VAL B 2 34  ? 36.850 -9.215  -14.166 1.00 10.20 ? ? ? ? ? 34  VAL B C   1 
ATOM   1054 O O   . VAL B 2 34  ? 35.817 -9.840  -13.976 1.00 9.14  ? ? ? ? ? 34  VAL B O   1 
ATOM   1055 C CB  . VAL B 2 34  ? 38.257 -10.693 -15.730 1.00 10.79 ? ? ? ? ? 34  VAL B CB  1 
ATOM   1056 C CG1 . VAL B 2 34  ? 37.821 -9.781  -16.852 1.00 5.88  ? ? ? ? ? 34  VAL B CG1 1 
ATOM   1057 C CG2 . VAL B 2 34  ? 39.693 -11.084 -15.998 1.00 9.56  ? ? ? ? ? 34  VAL B CG2 1 
ATOM   1058 N N   . ASN B 2 35  ? 36.909 -7.879  -14.125 1.00 5.74  ? ? ? ? ? 35  ASN B N   1 
ATOM   1059 C CA  . ASN B 2 35  ? 35.703 -7.065  -13.999 1.00 9.05  ? ? ? ? ? 35  ASN B CA  1 
ATOM   1060 C C   . ASN B 2 35  ? 35.190 -6.585  -15.392 1.00 11.97 ? ? ? ? ? 35  ASN B C   1 
ATOM   1061 O O   . ASN B 2 35  ? 35.944 -6.444  -16.361 1.00 13.35 ? ? ? ? ? 35  ASN B O   1 
ATOM   1062 C CB  . ASN B 2 35  ? 35.991 -5.793  -13.169 1.00 9.38  ? ? ? ? ? 35  ASN B CB  1 
ATOM   1063 C CG  . ASN B 2 35  ? 36.259 -6.072  -11.654 1.00 11.13 ? ? ? ? ? 35  ASN B CG  1 
ATOM   1064 O OD1 . ASN B 2 35  ? 35.617 -5.475  -10.804 1.00 13.80 ? ? ? ? ? 35  ASN B OD1 1 
ATOM   1065 N ND2 . ASN B 2 35  ? 37.245 -6.921  -11.336 1.00 5.13  ? ? ? ? ? 35  ASN B ND2 1 
ATOM   1066 N N   . TRP B 2 36  ? 33.911 -6.263  -15.439 1.00 13.27 ? ? ? ? ? 36  TRP B N   1 
ATOM   1067 C CA  . TRP B 2 36  ? 33.265 -5.688  -16.596 1.00 10.64 ? ? ? ? ? 36  TRP B CA  1 
ATOM   1068 C C   . TRP B 2 36  ? 32.702 -4.327  -16.181 1.00 10.84 ? ? ? ? ? 36  TRP B C   1 
ATOM   1069 O O   . TRP B 2 36  ? 31.928 -4.207  -15.238 1.00 8.55  ? ? ? ? ? 36  TRP B O   1 
ATOM   1070 C CB  . TRP B 2 36  ? 32.140 -6.570  -17.126 1.00 12.48 ? ? ? ? ? 36  TRP B CB  1 
ATOM   1071 C CG  . TRP B 2 36  ? 32.666 -7.757  -17.863 1.00 12.40 ? ? ? ? ? 36  TRP B CG  1 
ATOM   1072 C CD1 . TRP B 2 36  ? 32.764 -9.026  -17.396 1.00 8.44  ? ? ? ? ? 36  TRP B CD1 1 
ATOM   1073 C CD2 . TRP B 2 36  ? 33.105 -7.784  -19.229 1.00 11.59 ? ? ? ? ? 36  TRP B CD2 1 
ATOM   1074 N NE1 . TRP B 2 36  ? 33.212 -9.864  -18.402 1.00 14.67 ? ? ? ? ? 36  TRP B NE1 1 
ATOM   1075 C CE2 . TRP B 2 36  ? 33.422 -9.132  -19.541 1.00 14.34 ? ? ? ? ? 36  TRP B CE2 1 
ATOM   1076 C CE3 . TRP B 2 36  ? 33.246 -6.803  -20.227 1.00 13.34 ? ? ? ? ? 36  TRP B CE3 1 
ATOM   1077 C CZ2 . TRP B 2 36  ? 33.866 -9.531  -20.809 1.00 6.00  ? ? ? ? ? 36  TRP B CZ2 1 
ATOM   1078 C CZ3 . TRP B 2 36  ? 33.685 -7.198  -21.482 1.00 11.11 ? ? ? ? ? 36  TRP B CZ3 1 
ATOM   1079 C CH2 . TRP B 2 36  ? 33.988 -8.561  -21.760 1.00 6.99  ? ? ? ? ? 36  TRP B CH2 1 
ATOM   1080 N N   . VAL B 2 37  ? 33.082 -3.307  -16.940 1.00 12.62 ? ? ? ? ? 37  VAL B N   1 
ATOM   1081 C CA  . VAL B 2 37  ? 32.659 -1.926  -16.706 1.00 11.42 ? ? ? ? ? 37  VAL B CA  1 
ATOM   1082 C C   . VAL B 2 37  ? 32.185 -1.266  -18.014 1.00 14.63 ? ? ? ? ? 37  VAL B C   1 
ATOM   1083 O O   . VAL B 2 37  ? 32.734 -1.539  -19.080 1.00 12.83 ? ? ? ? ? 37  VAL B O   1 
ATOM   1084 C CB  . VAL B 2 37  ? 33.877 -1.115  -16.261 1.00 10.13 ? ? ? ? ? 37  VAL B CB  1 
ATOM   1085 C CG1 . VAL B 2 37  ? 33.476 0.340   -15.973 1.00 8.65  ? ? ? ? ? 37  VAL B CG1 1 
ATOM   1086 C CG2 . VAL B 2 37  ? 34.554 -1.800  -15.111 1.00 2.88  ? ? ? ? ? 37  VAL B CG2 1 
ATOM   1087 N N   . ARG B 2 38  ? 31.209 -0.368  -17.944 1.00 15.34 ? ? ? ? ? 38  ARG B N   1 
ATOM   1088 C CA  . ARG B 2 38  ? 30.787 0.334   -19.160 1.00 17.37 ? ? ? ? ? 38  ARG B CA  1 
ATOM   1089 C C   . ARG B 2 38  ? 30.707 1.820   -18.863 1.00 16.44 ? ? ? ? ? 38  ARG B C   1 
ATOM   1090 O O   . ARG B 2 38  ? 30.658 2.247   -17.705 1.00 14.67 ? ? ? ? ? 38  ARG B O   1 
ATOM   1091 C CB  . ARG B 2 38  ? 29.448 -0.172  -19.696 1.00 14.67 ? ? ? ? ? 38  ARG B CB  1 
ATOM   1092 C CG  . ARG B 2 38  ? 28.281 0.135   -18.821 1.00 12.53 ? ? ? ? ? 38  ARG B CG  1 
ATOM   1093 C CD  . ARG B 2 38  ? 27.067 -0.505  -19.361 1.00 11.07 ? ? ? ? ? 38  ARG B CD  1 
ATOM   1094 N NE  . ARG B 2 38  ? 25.894 -0.081  -18.646 1.00 15.50 ? ? ? ? ? 38  ARG B NE  1 
ATOM   1095 C CZ  . ARG B 2 38  ? 24.686 -0.621  -18.782 1.00 19.21 ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ  1 
ATOM   1096 N NH1 . ARG B 2 38  ? 24.484 -1.663  -19.584 1.00 17.46 ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1 1 
ATOM   1097 N NH2 . ARG B 2 38  ? 23.673 -0.136  -18.069 1.00 18.78 ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2 1 
ATOM   1098 N N   . GLN B 2 39  ? 30.715 2.602   -19.929 1.00 15.30 ? ? ? ? ? 39  GLN B N   1 
ATOM   1099 C CA  . GLN B 2 39  ? 30.686 4.044   -19.833 1.00 14.26 ? ? ? ? ? 39  GLN B CA  1 
ATOM   1100 C C   . GLN B 2 39  ? 29.798 4.580   -20.946 1.00 16.32 ? ? ? ? ? 39  GLN B C   1 
ATOM   1101 O O   . GLN B 2 39  ? 30.174 4.519   -22.103 1.00 18.66 ? ? ? ? ? 39  GLN B O   1 
ATOM   1102 C CB  . GLN B 2 39  ? 32.085 4.541   -20.016 1.00 12.77 ? ? ? ? ? 39  GLN B CB  1 
ATOM   1103 C CG  . GLN B 2 39  ? 32.174 6.013   -19.999 1.00 14.06 ? ? ? ? ? 39  GLN B CG  1 
ATOM   1104 C CD  . GLN B 2 39  ? 33.602 6.436   -20.010 1.00 18.09 ? ? ? ? ? 39  GLN B CD  1 
ATOM   1105 O OE1 . GLN B 2 39  ? 34.445 5.821   -20.693 1.00 21.89 ? ? ? ? ? 39  GLN B OE1 1 
ATOM   1106 N NE2 . GLN B 2 39  ? 33.910 7.450   -19.239 1.00 9.69  ? ? ? ? ? 39  GLN B NE2 1 
ATOM   1107 N N   . PRO B 2 40  ? 28.568 4.991   -20.628 1.00 16.24 ? ? ? ? ? 40  PRO B N   1 
ATOM   1108 C CA  . PRO B 2 40  ? 27.647 5.516   -21.630 1.00 16.75 ? ? ? ? ? 40  PRO B CA  1 
ATOM   1109 C C   . PRO B 2 40  ? 28.283 6.711   -22.276 1.00 22.97 ? ? ? ? ? 40  PRO B C   1 
ATOM   1110 O O   . PRO B 2 40  ? 29.246 7.284   -21.747 1.00 22.64 ? ? ? ? ? 40  PRO B O   1 
ATOM   1111 C CB  . PRO B 2 40  ? 26.433 5.901   -20.811 1.00 17.40 ? ? ? ? ? 40  PRO B CB  1 
ATOM   1112 C CG  . PRO B 2 40  ? 26.528 4.971   -19.638 1.00 19.03 ? ? ? ? ? 40  PRO B CG  1 
ATOM   1113 C CD  . PRO B 2 40  ? 27.964 5.037   -19.292 1.00 17.69 ? ? ? ? ? 40  PRO B CD  1 
ATOM   1114 N N   . PRO B 2 41  ? 27.805 7.079   -23.469 1.00 28.63 ? ? ? ? ? 41  PRO B N   1 
ATOM   1115 C CA  . PRO B 2 41  ? 28.357 8.230   -24.194 1.00 30.58 ? ? ? ? ? 41  PRO B CA  1 
ATOM   1116 C C   . PRO B 2 41  ? 28.316 9.461   -23.314 1.00 29.78 ? ? ? ? ? 41  PRO B C   1 
ATOM   1117 O O   . PRO B 2 41  ? 27.246 9.835   -22.803 1.00 28.62 ? ? ? ? ? 41  PRO B O   1 
ATOM   1118 C CB  . PRO B 2 41  ? 27.412 8.371   -25.377 1.00 31.57 ? ? ? ? ? 41  PRO B CB  1 
ATOM   1119 C CG  . PRO B 2 41  ? 26.903 6.938   -25.580 1.00 33.58 ? ? ? ? ? 41  PRO B CG  1 
ATOM   1120 C CD  . PRO B 2 41  ? 26.629 6.532   -24.170 1.00 29.72 ? ? ? ? ? 41  PRO B CD  1 
ATOM   1121 N N   . GLY B 2 42  ? 29.508 9.983   -23.043 1.00 28.07 ? ? ? ? ? 42  GLY B N   1 
ATOM   1122 C CA  . GLY B 2 42  ? 29.640 11.168  -22.225 1.00 29.32 ? ? ? ? ? 42  GLY B CA  1 
ATOM   1123 C C   . GLY B 2 42  ? 29.169 11.009  -20.796 1.00 29.36 ? ? ? ? ? 42  GLY B C   1 
ATOM   1124 O O   . GLY B 2 42  ? 28.802 11.990  -20.173 1.00 29.40 ? ? ? ? ? 42  GLY B O   1 
ATOM   1125 N N   . LYS B 2 43  ? 29.165 9.784   -20.280 1.00 28.59 ? ? ? ? ? 43  LYS B N   1 
ATOM   1126 C CA  . LYS B 2 43  ? 28.760 9.552   -18.903 1.00 25.18 ? ? ? ? ? 43  LYS B CA  1 
ATOM   1127 C C   . LYS B 2 43  ? 29.963 9.025   -18.107 1.00 21.64 ? ? ? ? ? 43  LYS B C   1 
ATOM   1128 O O   . LYS B 2 43  ? 31.091 9.002   -18.597 1.00 15.88 ? ? ? ? ? 43  LYS B O   1 
ATOM   1129 C CB  . LYS B 2 43  ? 27.606 8.568   -18.856 1.00 28.56 ? ? ? ? ? 43  LYS B CB  1 
ATOM   1130 C CG  . LYS B 2 43  ? 26.227 9.191   -18.710 1.00 35.51 ? ? ? ? ? 43  LYS B CG  1 
ATOM   1131 C CD  . LYS B 2 43  ? 25.740 9.942   -19.958 1.00 45.40 ? ? ? ? ? 43  LYS B CD  1 
ATOM   1132 C CE  . LYS B 2 43  ? 24.317 10.519  -19.747 1.00 48.08 ? ? ? ? ? 43  LYS B CE  1 
ATOM   1133 N NZ  . LYS B 2 43  ? 23.852 11.504  -20.804 1.00 52.24 ? ? ? ? ? 43  LYS B NZ  1 
ATOM   1134 N N   . GLY B 2 44  ? 29.729 8.655   -16.854 1.00 19.27 ? ? ? ? ? 44  GLY B N   1 
ATOM   1135 C CA  . GLY B 2 44  ? 30.809 8.126   -16.042 1.00 18.88 ? ? ? ? ? 44  GLY B CA  1 
ATOM   1136 C C   . GLY B 2 44  ? 30.855 6.603   -16.117 1.00 17.96 ? ? ? ? ? 44  GLY B C   1 
ATOM   1137 O O   . GLY B 2 44  ? 30.087 5.988   -16.884 1.00 18.79 ? ? ? ? ? 44  GLY B O   1 
ATOM   1138 N N   . LEU B 2 45  ? 31.739 6.002   -15.312 1.00 17.36 ? ? ? ? ? 45  LEU B N   1 
ATOM   1139 C CA  . LEU B 2 45  ? 31.929 4.552   -15.279 1.00 14.74 ? ? ? ? ? 45  LEU B CA  1 
ATOM   1140 C C   . LEU B 2 45  ? 30.853 3.849   -14.495 1.00 13.76 ? ? ? ? ? 45  LEU B C   1 
ATOM   1141 O O   . LEU B 2 45  ? 30.431 4.337   -13.455 1.00 18.99 ? ? ? ? ? 45  LEU B O   1 
ATOM   1142 C CB  . LEU B 2 45  ? 33.292 4.217   -14.663 1.00 10.88 ? ? ? ? ? 45  LEU B CB  1 
ATOM   1143 C CG  . LEU B 2 45  ? 34.466 4.832   -15.447 1.00 12.18 ? ? ? ? ? 45  LEU B CG  1 
ATOM   1144 C CD1 . LEU B 2 45  ? 35.879 4.579   -14.799 1.00 2.36  ? ? ? ? ? 45  LEU B CD1 1 
ATOM   1145 C CD2 . LEU B 2 45  ? 34.381 4.249   -16.848 1.00 10.53 ? ? ? ? ? 45  LEU B CD2 1 
ATOM   1146 N N   . GLU B 2 46  ? 30.354 2.741   -15.039 1.00 16.77 ? ? ? ? ? 46  GLU B N   1 
ATOM   1147 C CA  . GLU B 2 46  ? 29.372 1.914   -14.358 1.00 12.52 ? ? ? ? ? 46  GLU B CA  1 
ATOM   1148 C C   . GLU B 2 46  ? 29.881 0.475   -14.272 1.00 16.05 ? ? ? ? ? 46  GLU B C   1 
ATOM   1149 O O   . GLU B 2 46  ? 30.248 -0.123  -15.273 1.00 17.80 ? ? ? ? ? 46  GLU B O   1 
ATOM   1150 C CB  . GLU B 2 46  ? 28.045 1.922   -15.064 1.00 14.32 ? ? ? ? ? 46  GLU B CB  1 
ATOM   1151 C CG  . GLU B 2 46  ? 27.017 1.082   -14.331 1.00 15.68 ? ? ? ? ? 46  GLU B CG  1 
ATOM   1152 C CD  . GLU B 2 46  ? 25.680 1.092   -15.037 1.00 22.85 ? ? ? ? ? 46  GLU B CD  1 
ATOM   1153 O OE1 . GLU B 2 46  ? 25.649 1.406   -16.256 1.00 28.97 ? ? ? ? ? 46  GLU B OE1 1 
ATOM   1154 O OE2 . GLU B 2 46  ? 24.653 0.791   -14.375 1.00 31.35 ? ? ? ? ? 46  GLU B OE2 1 
ATOM   1155 N N   . TRP B 2 47  ? 29.933 -0.055  -13.054 1.00 18.10 ? ? ? ? ? 47  TRP B N   1 
ATOM   1156 C CA  . TRP B 2 47  ? 30.374 -1.415  -12.760 1.00 15.40 ? ? ? ? ? 47  TRP B CA  1 
ATOM   1157 C C   . TRP B 2 47  ? 29.226 -2.420  -13.017 1.00 11.94 ? ? ? ? ? 47  TRP B C   1 
ATOM   1158 O O   . TRP B 2 47  ? 28.087 -2.232  -12.573 1.00 13.50 ? ? ? ? ? 47  TRP B O   1 
ATOM   1159 C CB  . TRP B 2 47  ? 30.865 -1.473  -11.300 1.00 17.27 ? ? ? ? ? 47  TRP B CB  1 
ATOM   1160 C CG  . TRP B 2 47  ? 31.578 -2.750  -10.928 1.00 15.46 ? ? ? ? ? 47  TRP B CG  1 
ATOM   1161 C CD1 . TRP B 2 47  ? 32.901 -3.020  -11.108 1.00 12.09 ? ? ? ? ? 47  TRP B CD1 1 
ATOM   1162 C CD2 . TRP B 2 47  ? 31.000 -3.909  -10.299 1.00 8.62  ? ? ? ? ? 47  TRP B CD2 1 
ATOM   1163 N NE1 . TRP B 2 47  ? 33.179 -4.275  -10.628 1.00 11.20 ? ? ? ? ? 47  TRP B NE1 1 
ATOM   1164 C CE2 . TRP B 2 47  ? 32.035 -4.843  -10.131 1.00 10.05 ? ? ? ? ? 47  TRP B CE2 1 
ATOM   1165 C CE3 . TRP B 2 47  ? 29.706 -4.246  -9.857  1.00 8.40  ? ? ? ? ? 47  TRP B CE3 1 
ATOM   1166 C CZ2 . TRP B 2 47  ? 31.829 -6.104  -9.546  1.00 8.48  ? ? ? ? ? 47  TRP B CZ2 1 
ATOM   1167 C CZ3 . TRP B 2 47  ? 29.502 -5.498  -9.277  1.00 9.74  ? ? ? ? ? 47  TRP B CZ3 1 
ATOM   1168 C CH2 . TRP B 2 47  ? 30.564 -6.412  -9.132  1.00 5.43  ? ? ? ? ? 47  TRP B CH2 1 
ATOM   1169 N N   . LEU B 2 48  ? 29.534 -3.481  -13.756 1.00 13.31 ? ? ? ? ? 48  LEU B N   1 
ATOM   1170 C CA  . LEU B 2 48  ? 28.528 -4.487  -14.126 1.00 13.33 ? ? ? ? ? 48  LEU B CA  1 
ATOM   1171 C C   . LEU B 2 48  ? 28.591 -5.803  -13.372 1.00 11.37 ? ? ? ? ? 48  LEU B C   1 
ATOM   1172 O O   . LEU B 2 48  ? 27.563 -6.389  -13.068 1.00 8.24  ? ? ? ? ? 48  LEU B O   1 
ATOM   1173 C CB  . LEU B 2 48  ? 28.605 -4.742  -15.641 1.00 11.92 ? ? ? ? ? 48  LEU B CB  1 
ATOM   1174 C CG  . LEU B 2 48  ? 28.404 -3.510  -16.526 1.00 11.76 ? ? ? ? ? 48  LEU B CG  1 
ATOM   1175 C CD1 . LEU B 2 48  ? 28.806 -3.858  -17.948 1.00 14.17 ? ? ? ? ? 48  LEU B CD1 1 
ATOM   1176 C CD2 . LEU B 2 48  ? 26.991 -2.984  -16.461 1.00 11.29 ? ? ? ? ? 48  LEU B CD2 1 
ATOM   1177 N N   . GLY B 2 49  ? 29.809 -6.259  -13.104 1.00 10.64 ? ? ? ? ? 49  GLY B N   1 
ATOM   1178 C CA  . GLY B 2 49  ? 30.013 -7.496  -12.399 1.00 9.98  ? ? ? ? ? 49  GLY B CA  1 
ATOM   1179 C C   . GLY B 2 49  ? 31.436 -7.994  -12.544 1.00 10.54 ? ? ? ? ? 49  GLY B C   1 
ATOM   1180 O O   . GLY B 2 49  ? 32.287 -7.355  -13.155 1.00 9.99  ? ? ? ? ? 49  GLY B O   1 
ATOM   1181 N N   . MET B 2 50  ? 31.693 -9.162  -11.988 1.00 10.39 ? ? ? ? ? 50  MET B N   1 
ATOM   1182 C CA  . MET B 2 50  ? 33.011 -9.716  -12.080 1.00 10.65 ? ? ? ? ? 50  MET B CA  1 
ATOM   1183 C C   . MET B 2 50  ? 32.964 -11.226 -11.925 1.00 12.78 ? ? ? ? ? 50  MET B C   1 
ATOM   1184 O O   . MET B 2 50  ? 31.946 -11.811 -11.567 1.00 10.61 ? ? ? ? ? 50  MET B O   1 
ATOM   1185 C CB  . MET B 2 50  ? 33.890 -9.148  -10.984 1.00 6.72  ? ? ? ? ? 50  MET B CB  1 
ATOM   1186 C CG  . MET B 2 50  ? 33.496 -9.598  -9.576  1.00 5.84  ? ? ? ? ? 50  MET B CG  1 
ATOM   1187 S SD  . MET B 2 50  ? 34.532 -8.910  -8.306  1.00 9.56  ? ? ? ? ? 50  MET B SD  1 
ATOM   1188 C CE  . MET B 2 50  ? 36.096 -9.583  -8.621  1.00 2.00  ? ? ? ? ? 50  MET B CE  1 
ATOM   1189 N N   . ILE B 2 51  ? 34.061 -11.847 -12.320 1.00 12.84 ? ? ? ? ? 51  ILE B N   1 
ATOM   1190 C CA  . ILE B 2 51  ? 34.230 -13.257 -12.164 1.00 10.45 ? ? ? ? ? 51  ILE B CA  1 
ATOM   1191 C C   . ILE B 2 51  ? 35.618 -13.374 -11.484 1.00 11.11 ? ? ? ? ? 51  ILE B C   1 
ATOM   1192 O O   . ILE B 2 51  ? 36.602 -12.705 -11.881 1.00 6.65  ? ? ? ? ? 51  ILE B O   1 
ATOM   1193 C CB  . ILE B 2 51  ? 34.086 -14.033 -13.525 1.00 11.58 ? ? ? ? ? 51  ILE B CB  1 
ATOM   1194 C CG1 . ILE B 2 51  ? 34.220 -15.555 -13.270 1.00 8.14  ? ? ? ? ? 51  ILE B CG1 1 
ATOM   1195 C CG2 . ILE B 2 51  ? 35.135 -13.533 -14.547 1.00 11.78 ? ? ? ? ? 51  ILE B CG2 1 
ATOM   1196 C CD1 . ILE B 2 51  ? 33.523 -16.462 -14.317 1.00 12.94 ? ? ? ? ? 51  ILE B CD1 1 
ATOM   1197 N N   . TRP B 2 52  ? 35.633 -14.066 -10.339 1.00 10.21 ? ? ? ? ? 52  TRP B N   1 
ATOM   1198 C CA  . TRP B 2 52  ? 36.858 -14.294 -9.580  1.00 8.47  ? ? ? ? ? 52  TRP B CA  1 
ATOM   1199 C C   . TRP B 2 52  ? 37.705 -15.380 -10.241 1.00 7.33  ? ? ? ? ? 52  TRP B C   1 
ATOM   1200 O O   . TRP B 2 52  ? 37.201 -16.149 -11.072 1.00 10.92 ? ? ? ? ? 52  TRP B O   1 
ATOM   1201 C CB  . TRP B 2 52  ? 36.505 -14.703 -8.147  1.00 7.01  ? ? ? ? ? 52  TRP B CB  1 
ATOM   1202 C CG  . TRP B 2 52  ? 35.807 -13.654 -7.404  1.00 7.86  ? ? ? ? ? 52  TRP B CG  1 
ATOM   1203 C CD1 . TRP B 2 52  ? 34.464 -13.401 -7.398  1.00 4.67  ? ? ? ? ? 52  TRP B CD1 1 
ATOM   1204 C CD2 . TRP B 2 52  ? 36.415 -12.647 -6.585  1.00 5.56  ? ? ? ? ? 52  TRP B CD2 1 
ATOM   1205 N NE1 . TRP B 2 52  ? 34.202 -12.282 -6.643  1.00 4.18  ? ? ? ? ? 52  TRP B NE1 1 
ATOM   1206 C CE2 . TRP B 2 52  ? 35.379 -11.803 -6.125  1.00 5.07  ? ? ? ? ? 52  TRP B CE2 1 
ATOM   1207 C CE3 . TRP B 2 52  ? 37.739 -12.359 -6.216  1.00 3.44  ? ? ? ? ? 52  TRP B CE3 1 
ATOM   1208 C CZ2 . TRP B 2 52  ? 35.626 -10.693 -5.304  1.00 5.85  ? ? ? ? ? 52  TRP B CZ2 1 
ATOM   1209 C CZ3 . TRP B 2 52  ? 37.981 -11.261 -5.425  1.00 2.64  ? ? ? ? ? 52  TRP B CZ3 1 
ATOM   1210 C CH2 . TRP B 2 52  ? 36.936 -10.439 -4.967  1.00 5.21  ? ? ? ? ? 52  TRP B CH2 1 
ATOM   1211 N N   . GLY B 2 53  ? 38.950 -15.532 -9.780  1.00 12.32 ? ? ? ? ? 53  GLY B N   1 
ATOM   1212 C CA  . GLY B 2 53  ? 39.851 -16.549 -10.322 1.00 10.52 ? ? ? ? ? 53  GLY B CA  1 
ATOM   1213 C C   . GLY B 2 53  ? 39.305 -17.933 -10.070 1.00 14.13 ? ? ? ? ? 53  GLY B C   1 
ATOM   1214 O O   . GLY B 2 53  ? 39.549 -18.858 -10.799 1.00 15.11 ? ? ? ? ? 53  GLY B O   1 
ATOM   1215 N N   . ASP B 2 54  ? 38.475 -18.046 -9.044  1.00 19.77 ? ? ? ? ? 54  ASP B N   1 
ATOM   1216 C CA  . ASP B 2 54  ? 37.871 -19.313 -8.698  1.00 17.50 ? ? ? ? ? 54  ASP B CA  1 
ATOM   1217 C C   . ASP B 2 54  ? 36.600 -19.599 -9.460  1.00 17.10 ? ? ? ? ? 54  ASP B C   1 
ATOM   1218 O O   . ASP B 2 54  ? 35.987 -20.622 -9.228  1.00 22.26 ? ? ? ? ? 54  ASP B O   1 
ATOM   1219 C CB  . ASP B 2 54  ? 37.596 -19.382 -7.191  1.00 21.58 ? ? ? ? ? 54  ASP B CB  1 
ATOM   1220 C CG  . ASP B 2 54  ? 36.620 -18.308 -6.705  1.00 21.77 ? ? ? ? ? 54  ASP B CG  1 
ATOM   1221 O OD1 . ASP B 2 54  ? 35.907 -17.667 -7.489  1.00 23.90 ? ? ? ? ? 54  ASP B OD1 1 
ATOM   1222 O OD2 . ASP B 2 54  ? 36.558 -18.108 -5.506  1.00 20.65 ? ? ? ? ? 54  ASP B OD2 1 
ATOM   1223 N N   . GLY B 2 55  ? 36.130 -18.670 -10.281 1.00 17.13 ? ? ? ? ? 55  GLY B N   1 
ATOM   1224 C CA  . GLY B 2 55  ? 34.911 -18.931 -11.034 1.00 9.79  ? ? ? ? ? 55  GLY B CA  1 
ATOM   1225 C C   . GLY B 2 55  ? 33.652 -18.362 -10.455 1.00 9.64  ? ? ? ? ? 55  GLY B C   1 
ATOM   1226 O O   . GLY B 2 55  ? 32.616 -18.364 -11.135 1.00 12.16 ? ? ? ? ? 55  GLY B O   1 
ATOM   1227 N N   . ASN B 2 56  ? 33.719 -17.834 -9.234  1.00 7.40  ? ? ? ? ? 56  ASN B N   1 
ATOM   1228 C CA  . ASN B 2 56  ? 32.537 -17.221 -8.598  1.00 11.60 ? ? ? ? ? 56  ASN B CA  1 
ATOM   1229 C C   . ASN B 2 56  ? 32.249 -15.892 -9.264  1.00 13.01 ? ? ? ? ? 56  ASN B C   1 
ATOM   1230 O O   . ASN B 2 56  ? 33.177 -15.185 -9.679  1.00 12.19 ? ? ? ? ? 56  ASN B O   1 
ATOM   1231 C CB  . ASN B 2 56  ? 32.768 -16.984 -7.100  1.00 10.83 ? ? ? ? ? 56  ASN B CB  1 
ATOM   1232 C CG  . ASN B 2 56  ? 32.731 -18.273 -6.302  1.00 11.41 ? ? ? ? ? 56  ASN B CG  1 
ATOM   1233 O OD1 . ASN B 2 56  ? 33.695 -18.643 -5.630  1.00 15.07 ? ? ? ? ? 56  ASN B OD1 1 
ATOM   1234 N ND2 . ASN B 2 56  ? 31.638 -18.971 -6.402  1.00 9.04  ? ? ? ? ? 56  ASN B ND2 1 
ATOM   1235 N N   . THR B 2 57  ? 30.978 -15.509 -9.317  1.00 13.56 ? ? ? ? ? 57  THR B N   1 
ATOM   1236 C CA  . THR B 2 57  ? 30.647 -14.269 -9.960  1.00 15.42 ? ? ? ? ? 57  THR B CA  1 
ATOM   1237 C C   . THR B 2 57  ? 29.864 -13.343 -9.059  1.00 16.34 ? ? ? ? ? 57  THR B C   1 
ATOM   1238 O O   . THR B 2 57  ? 29.143 -13.795 -8.204  1.00 18.28 ? ? ? ? ? 57  THR B O   1 
ATOM   1239 C CB  . THR B 2 57  ? 29.818 -14.531 -11.218 1.00 16.90 ? ? ? ? ? 57  THR B CB  1 
ATOM   1240 O OG1 . THR B 2 57  ? 28.668 -15.322 -10.874 1.00 18.27 ? ? ? ? ? 57  THR B OG1 1 
ATOM   1241 C CG2 . THR B 2 57  ? 30.676 -15.238 -12.315 1.00 18.25 ? ? ? ? ? 57  THR B CG2 1 
ATOM   1242 N N   . ASP B 2 58  ? 29.997 -12.042 -9.280  1.00 17.19 ? ? ? ? ? 58  ASP B N   1 
ATOM   1243 C CA  . ASP B 2 58  ? 29.266 -11.029 -8.530  1.00 15.58 ? ? ? ? ? 58  ASP B CA  1 
ATOM   1244 C C   . ASP B 2 58  ? 28.744 -10.014 -9.487  1.00 11.89 ? ? ? ? ? 58  ASP B C   1 
ATOM   1245 O O   . ASP B 2 58  ? 29.399 -9.703  -10.463 1.00 12.48 ? ? ? ? ? 58  ASP B O   1 
ATOM   1246 C CB  . ASP B 2 58  ? 30.165 -10.401 -7.490  1.00 19.57 ? ? ? ? ? 58  ASP B CB  1 
ATOM   1247 C CG  . ASP B 2 58  ? 30.390 -11.328 -6.315  1.00 22.15 ? ? ? ? ? 58  ASP B CG  1 
ATOM   1248 O OD1 . ASP B 2 58  ? 29.381 -11.614 -5.615  1.00 21.67 ? ? ? ? ? 58  ASP B OD1 1 
ATOM   1249 O OD2 . ASP B 2 58  ? 31.534 -11.805 -6.143  1.00 20.11 ? ? ? ? ? 58  ASP B OD2 1 
ATOM   1250 N N   . TYR B 2 59  ? 27.538 -9.555  -9.251  1.00 8.67  ? ? ? ? ? 59  TYR B N   1 
ATOM   1251 C CA  . TYR B 2 59  ? 26.909 -8.621  -10.156 1.00 11.59 ? ? ? ? ? 59  TYR B CA  1 
ATOM   1252 C C   . TYR B 2 59  ? 26.350 -7.330  -9.594  1.00 14.34 ? ? ? ? ? 59  TYR B C   1 
ATOM   1253 O O   . TYR B 2 59  ? 26.021 -7.216  -8.409  1.00 19.66 ? ? ? ? ? 59  TYR B O   1 
ATOM   1254 C CB  . TYR B 2 59  ? 25.762 -9.301  -10.901 1.00 12.16 ? ? ? ? ? 59  TYR B CB  1 
ATOM   1255 C CG  . TYR B 2 59  ? 26.159 -10.497 -11.680 1.00 18.51 ? ? ? ? ? 59  TYR B CG  1 
ATOM   1256 C CD1 . TYR B 2 59  ? 26.750 -10.365 -12.949 1.00 16.16 ? ? ? ? ? 59  TYR B CD1 1 
ATOM   1257 C CD2 . TYR B 2 59  ? 25.979 -11.779 -11.152 1.00 20.32 ? ? ? ? ? 59  TYR B CD2 1 
ATOM   1258 C CE1 . TYR B 2 59  ? 27.137 -11.463 -13.659 1.00 16.40 ? ? ? ? ? 59  TYR B CE1 1 
ATOM   1259 C CE2 . TYR B 2 59  ? 26.368 -12.888 -11.854 1.00 16.30 ? ? ? ? ? 59  TYR B CE2 1 
ATOM   1260 C CZ  . TYR B 2 59  ? 26.945 -12.719 -13.113 1.00 17.77 ? ? ? ? ? 59  TYR B CZ  1 
ATOM   1261 O OH  . TYR B 2 59  ? 27.274 -13.813 -13.846 1.00 20.91 ? ? ? ? ? 59  TYR B OH  1 
ATOM   1262 N N   . ASN B 2 60  ? 26.165 -6.381  -10.501 1.00 16.70 ? ? ? ? ? 60  ASN B N   1 
ATOM   1263 C CA  . ASN B 2 60  ? 25.566 -5.092  -10.202 1.00 17.88 ? ? ? ? ? 60  ASN B CA  1 
ATOM   1264 C C   . ASN B 2 60  ? 24.122 -5.458  -9.824  1.00 21.06 ? ? ? ? ? 60  ASN B C   1 
ATOM   1265 O O   . ASN B 2 60  ? 23.426 -6.176  -10.573 1.00 16.18 ? ? ? ? ? 60  ASN B O   1 
ATOM   1266 C CB  . ASN B 2 60  ? 25.575 -4.230  -11.478 1.00 20.05 ? ? ? ? ? 60  ASN B CB  1 
ATOM   1267 C CG  . ASN B 2 60  ? 24.760 -2.937  -11.343 1.00 20.52 ? ? ? ? ? 60  ASN B CG  1 
ATOM   1268 O OD1 . ASN B 2 60  ? 23.553 -2.968  -11.074 1.00 20.22 ? ? ? ? ? 60  ASN B OD1 1 
ATOM   1269 N ND2 . ASN B 2 60  ? 25.408 -1.812  -11.562 1.00 13.18 ? ? ? ? ? 60  ASN B ND2 1 
ATOM   1270 N N   . SER B 2 61  ? 23.676 -4.942  -8.685  1.00 22.30 ? ? ? ? ? 61  SER B N   1 
ATOM   1271 C CA  . SER B 2 61  ? 22.336 -5.199  -8.151  1.00 26.82 ? ? ? ? ? 61  SER B CA  1 
ATOM   1272 C C   . SER B 2 61  ? 21.163 -4.960  -9.094  1.00 27.77 ? ? ? ? ? 61  SER B C   1 
ATOM   1273 O O   . SER B 2 61  ? 20.203 -5.723  -9.084  1.00 31.66 ? ? ? ? ? 61  SER B O   1 
ATOM   1274 C CB  . SER B 2 61  ? 22.101 -4.354  -6.891  1.00 28.10 ? ? ? ? ? 61  SER B CB  1 
ATOM   1275 O OG  . SER B 2 61  ? 23.227 -4.398  -6.052  1.00 36.83 ? ? ? ? ? 61  SER B OG  1 
ATOM   1276 N N   . ALA B 2 62  ? 21.212 -3.868  -9.847  1.00 26.82 ? ? ? ? ? 62  ALA B N   1 
ATOM   1277 C CA  . ALA B 2 62  ? 20.141 -3.500  -10.755 1.00 28.06 ? ? ? ? ? 62  ALA B CA  1 
ATOM   1278 C C   . ALA B 2 62  ? 20.145 -4.309  -12.015 1.00 28.82 ? ? ? ? ? 62  ALA B C   1 
ATOM   1279 O O   . ALA B 2 62  ? 19.092 -4.613  -12.539 1.00 30.00 ? ? ? ? ? 62  ALA B O   1 
ATOM   1280 C CB  . ALA B 2 62  ? 20.248 -2.036  -11.110 1.00 26.68 ? ? ? ? ? 62  ALA B CB  1 
ATOM   1281 N N   . LEU B 2 63  ? 21.341 -4.665  -12.479 1.00 30.33 ? ? ? ? ? 63  LEU B N   1 
ATOM   1282 C CA  . LEU B 2 63  ? 21.530 -5.416  -13.714 1.00 31.68 ? ? ? ? ? 63  LEU B CA  1 
ATOM   1283 C C   . LEU B 2 63  ? 21.691 -6.926  -13.570 1.00 33.76 ? ? ? ? ? 63  LEU B C   1 
ATOM   1284 O O   . LEU B 2 63  ? 21.752 -7.629  -14.569 1.00 35.77 ? ? ? ? ? 63  LEU B O   1 
ATOM   1285 C CB  . LEU B 2 63  ? 22.760 -4.865  -14.456 1.00 30.94 ? ? ? ? ? 63  LEU B CB  1 
ATOM   1286 C CG  . LEU B 2 63  ? 22.591 -3.636  -15.351 1.00 30.02 ? ? ? ? ? 63  LEU B CG  1 
ATOM   1287 C CD1 . LEU B 2 63  ? 21.821 -2.544  -14.650 1.00 31.52 ? ? ? ? ? 63  LEU B CD1 1 
ATOM   1288 C CD2 . LEU B 2 63  ? 23.952 -3.124  -15.784 1.00 29.50 ? ? ? ? ? 63  LEU B CD2 1 
ATOM   1289 N N   . LYS B 2 64  ? 21.732 -7.424  -12.341 1.00 35.23 ? ? ? ? ? 64  LYS B N   1 
ATOM   1290 C CA  . LYS B 2 64  ? 21.916 -8.842  -12.086 1.00 33.11 ? ? ? ? ? 64  LYS B CA  1 
ATOM   1291 C C   . LYS B 2 64  ? 21.123 -9.828  -12.954 1.00 35.04 ? ? ? ? ? 64  LYS B C   1 
ATOM   1292 O O   . LYS B 2 64  ? 21.691 -10.739 -13.550 1.00 35.72 ? ? ? ? ? 64  LYS B O   1 
ATOM   1293 C CB  . LYS B 2 64  ? 21.631 -9.141  -10.641 1.00 31.62 ? ? ? ? ? 64  LYS B CB  1 
ATOM   1294 C CG  . LYS B 2 64  ? 22.105 -10.495 -10.238 1.00 41.11 ? ? ? ? ? 64  LYS B CG  1 
ATOM   1295 C CD  . LYS B 2 64  ? 21.681 -10.862 -8.823  1.00 48.41 ? ? ? ? ? 64  LYS B CD  1 
ATOM   1296 C CE  . LYS B 2 64  ? 21.758 -9.669  -7.857  1.00 55.47 ? ? ? ? ? 64  LYS B CE  1 
ATOM   1297 N NZ  . LYS B 2 64  ? 20.528 -8.797  -7.890  1.00 58.95 ? ? ? ? ? 64  LYS B NZ  1 
ATOM   1298 N N   . SER B 2 65  ? 19.808 -9.658  -13.015 1.00 35.14 ? ? ? ? ? 65  SER B N   1 
ATOM   1299 C CA  . SER B 2 65  ? 18.925 -10.547 -13.790 1.00 34.16 ? ? ? ? ? 65  SER B CA  1 
ATOM   1300 C C   . SER B 2 65  ? 19.016 -10.507 -15.333 1.00 32.87 ? ? ? ? ? 65  SER B C   1 
ATOM   1301 O O   . SER B 2 65  ? 18.202 -11.154 -16.003 1.00 34.87 ? ? ? ? ? 65  SER B O   1 
ATOM   1302 C CB  . SER B 2 65  ? 17.468 -10.272 -13.404 1.00 35.97 ? ? ? ? ? 65  SER B CB  1 
ATOM   1303 O OG  . SER B 2 65  ? 17.100 -8.953  -13.793 1.00 35.95 ? ? ? ? ? 65  SER B OG  1 
ATOM   1304 N N   . ARG B 2 66  ? 19.916 -9.687  -15.884 1.00 29.33 ? ? ? ? ? 66  ARG B N   1 
ATOM   1305 C CA  . ARG B 2 66  ? 20.089 -9.554  -17.334 1.00 24.99 ? ? ? ? ? 66  ARG B CA  1 
ATOM   1306 C C   . ARG B 2 66  ? 21.500 -9.934  -17.683 1.00 23.12 ? ? ? ? ? 66  ARG B C   1 
ATOM   1307 O O   . ARG B 2 66  ? 21.792 -10.104 -18.837 1.00 21.24 ? ? ? ? ? 66  ARG B O   1 
ATOM   1308 C CB  . ARG B 2 66  ? 19.920 -8.104  -17.798 1.00 26.35 ? ? ? ? ? 66  ARG B CB  1 
ATOM   1309 C CG  . ARG B 2 66  ? 18.568 -7.491  -17.526 1.00 31.03 ? ? ? ? ? 66  ARG B CG  1 
ATOM   1310 C CD  . ARG B 2 66  ? 18.220 -6.414  -18.527 1.00 28.71 ? ? ? ? ? 66  ARG B CD  1 
ATOM   1311 N NE  . ARG B 2 66  ? 18.938 -5.155  -18.350 1.00 35.05 ? ? ? ? ? 66  ARG B NE  1 
ATOM   1312 C CZ  . ARG B 2 66  ? 19.706 -4.582  -19.282 1.00 33.88 ? ? ? ? ? 66  ARG B CZ  1 
ATOM   1313 N NH1 . ARG B 2 66  ? 19.956 -5.185  -20.448 1.00 33.40 ? ? ? ? ? 66  ARG B NH1 1 
ATOM   1314 N NH2 . ARG B 2 66  ? 20.273 -3.420  -19.020 1.00 28.52 ? ? ? ? ? 66  ARG B NH2 1 
ATOM   1315 N N   . LEU B 2 67  ? 22.373 -10.062 -16.684 1.00 22.29 ? ? ? ? ? 67  LEU B N   1 
ATOM   1316 C CA  . LEU B 2 67  ? 23.785 -10.368 -16.927 1.00 22.93 ? ? ? ? ? 67  LEU B CA  1 
ATOM   1317 C C   . LEU B 2 67  ? 24.212 -11.764 -16.549 1.00 21.47 ? ? ? ? ? 67  LEU B C   1 
ATOM   1318 O O   . LEU B 2 67  ? 23.685 -12.369 -15.624 1.00 22.06 ? ? ? ? ? 67  LEU B O   1 
ATOM   1319 C CB  . LEU B 2 67  ? 24.697 -9.411  -16.160 1.00 24.70 ? ? ? ? ? 67  LEU B CB  1 
ATOM   1320 C CG  . LEU B 2 67  ? 24.668 -7.907  -16.333 1.00 26.71 ? ? ? ? ? 67  LEU B CG  1 
ATOM   1321 C CD1 . LEU B 2 67  ? 25.809 -7.337  -15.476 1.00 28.95 ? ? ? ? ? 67  LEU B CD1 1 
ATOM   1322 C CD2 . LEU B 2 67  ? 24.896 -7.542  -17.786 1.00 24.64 ? ? ? ? ? 67  LEU B CD2 1 
ATOM   1323 N N   . SER B 2 68  ? 25.248 -12.226 -17.221 1.00 19.25 ? ? ? ? ? 68  SER B N   1 
ATOM   1324 C CA  . SER B 2 68  ? 25.785 -13.540 -16.990 1.00 18.95 ? ? ? ? ? 68  SER B CA  1 
ATOM   1325 C C   . SER B 2 68  ? 27.211 -13.429 -17.477 1.00 17.36 ? ? ? ? ? 68  SER B C   1 
ATOM   1326 O O   . SER B 2 68  ? 27.461 -12.951 -18.592 1.00 19.46 ? ? ? ? ? 68  SER B O   1 
ATOM   1327 C CB  . SER B 2 68  ? 25.013 -14.557 -17.814 1.00 19.63 ? ? ? ? ? 68  SER B CB  1 
ATOM   1328 O OG  . SER B 2 68  ? 25.765 -15.752 -17.957 1.00 35.62 ? ? ? ? ? 68  SER B OG  1 
ATOM   1329 N N   . ILE B 2 69  ? 28.141 -13.691 -16.575 1.00 11.01 ? ? ? ? ? 69  ILE B N   1 
ATOM   1330 C CA  . ILE B 2 69  ? 29.544 -13.630 -16.893 1.00 11.16 ? ? ? ? ? 69  ILE B CA  1 
ATOM   1331 C C   . ILE B 2 69  ? 30.089 -15.047 -16.682 1.00 13.94 ? ? ? ? ? 69  ILE B C   1 
ATOM   1332 O O   . ILE B 2 69  ? 29.741 -15.706 -15.687 1.00 17.61 ? ? ? ? ? 69  ILE B O   1 
ATOM   1333 C CB  . ILE B 2 69  ? 30.273 -12.676 -15.953 1.00 6.47  ? ? ? ? ? 69  ILE B CB  1 
ATOM   1334 C CG1 . ILE B 2 69  ? 29.638 -11.287 -16.038 1.00 9.69  ? ? ? ? ? 69  ILE B CG1 1 
ATOM   1335 C CG2 . ILE B 2 69  ? 31.771 -12.699 -16.243 1.00 9.49  ? ? ? ? ? 69  ILE B CG2 1 
ATOM   1336 C CD1 . ILE B 2 69  ? 30.295 -10.182 -15.179 1.00 8.29  ? ? ? ? ? 69  ILE B CD1 1 
ATOM   1337 N N   . SER B 2 70  ? 30.907 -15.519 -17.625 1.00 12.32 ? ? ? ? ? 70  SER B N   1 
ATOM   1338 C CA  . SER B 2 70  ? 31.527 -16.839 -17.541 1.00 13.71 ? ? ? ? ? 70  SER B CA  1 
ATOM   1339 C C   . SER B 2 70  ? 32.899 -16.784 -18.217 1.00 14.81 ? ? ? ? ? 70  SER B C   1 
ATOM   1340 O O   . SER B 2 70  ? 33.291 -15.760 -18.755 1.00 14.75 ? ? ? ? ? 70  SER B O   1 
ATOM   1341 C CB  . SER B 2 70  ? 30.652 -17.903 -18.182 1.00 13.02 ? ? ? ? ? 70  SER B CB  1 
ATOM   1342 O OG  . SER B 2 70  ? 30.490 -17.623 -19.559 1.00 21.62 ? ? ? ? ? 70  SER B OG  1 
ATOM   1343 N N   . LYS B 2 71  ? 33.657 -17.862 -18.162 1.00 14.43 ? ? ? ? ? 71  LYS B N   1 
ATOM   1344 C CA  . LYS B 2 71  ? 34.965 -17.821 -18.752 1.00 13.48 ? ? ? ? ? 71  LYS B CA  1 
ATOM   1345 C C   . LYS B 2 71  ? 35.475 -19.196 -19.101 1.00 15.27 ? ? ? ? ? 71  LYS B C   1 
ATOM   1346 O O   . LYS B 2 71  ? 34.989 -20.202 -18.579 1.00 17.23 ? ? ? ? ? 71  LYS B O   1 
ATOM   1347 C CB  . LYS B 2 71  ? 35.941 -17.167 -17.778 1.00 11.89 ? ? ? ? ? 71  LYS B CB  1 
ATOM   1348 C CG  . LYS B 2 71  ? 36.171 -17.952 -16.502 1.00 12.99 ? ? ? ? ? 71  LYS B CG  1 
ATOM   1349 C CD  . LYS B 2 71  ? 37.457 -17.516 -15.793 1.00 11.38 ? ? ? ? ? 71  LYS B CD  1 
ATOM   1350 C CE  . LYS B 2 71  ? 37.567 -18.120 -14.385 1.00 14.32 ? ? ? ? ? 71  LYS B CE  1 
ATOM   1351 N NZ  . LYS B 2 71  ? 38.935 -18.009 -13.796 1.00 7.47  ? ? ? ? ? 71  LYS B NZ  1 
ATOM   1352 N N   . ASP B 2 72  ? 36.484 -19.226 -19.961 1.00 16.22 ? ? ? ? ? 72  ASP B N   1 
ATOM   1353 C CA  . ASP B 2 72  ? 37.104 -20.467 -20.391 1.00 18.48 ? ? ? ? ? 72  ASP B CA  1 
ATOM   1354 C C   . ASP B 2 72  ? 38.565 -20.298 -20.085 1.00 17.75 ? ? ? ? ? 72  ASP B C   1 
ATOM   1355 O O   . ASP B 2 72  ? 39.256 -19.697 -20.883 1.00 19.87 ? ? ? ? ? 72  ASP B O   1 
ATOM   1356 C CB  . ASP B 2 72  ? 36.952 -20.631 -21.893 1.00 24.31 ? ? ? ? ? 72  ASP B CB  1 
ATOM   1357 C CG  . ASP B 2 72  ? 37.406 -22.011 -22.386 1.00 29.77 ? ? ? ? ? 72  ASP B CG  1 
ATOM   1358 O OD1 . ASP B 2 72  ? 38.528 -22.471 -22.052 1.00 28.98 ? ? ? ? ? 72  ASP B OD1 1 
ATOM   1359 O OD2 . ASP B 2 72  ? 36.609 -22.639 -23.114 1.00 35.47 ? ? ? ? ? 72  ASP B OD2 1 
ATOM   1360 N N   . ASN B 2 73  ? 39.064 -20.885 -19.003 1.00 18.14 ? ? ? ? ? 73  ASN B N   1 
ATOM   1361 C CA  . ASN B 2 73  ? 40.463 -20.680 -18.653 1.00 22.05 ? ? ? ? ? 73  ASN B CA  1 
ATOM   1362 C C   . ASN B 2 73  ? 41.444 -21.152 -19.705 1.00 25.67 ? ? ? ? ? 73  ASN B C   1 
ATOM   1363 O O   . ASN B 2 73  ? 42.560 -20.638 -19.761 1.00 25.24 ? ? ? ? ? 73  ASN B O   1 
ATOM   1364 C CB  . ASN B 2 73  ? 40.851 -21.315 -17.310 1.00 23.20 ? ? ? ? ? 73  ASN B CB  1 
ATOM   1365 C CG  . ASN B 2 73  ? 40.239 -20.617 -16.090 1.00 25.01 ? ? ? ? ? 73  ASN B CG  1 
ATOM   1366 O OD1 . ASN B 2 73  ? 40.309 -19.401 -15.917 1.00 29.47 ? ? ? ? ? 73  ASN B OD1 1 
ATOM   1367 N ND2 . ASN B 2 73  ? 39.684 -21.416 -15.206 1.00 32.16 ? ? ? ? ? 73  ASN B ND2 1 
ATOM   1368 N N   . SER B 2 74  ? 41.051 -22.137 -20.521 1.00 29.39 ? ? ? ? ? 74  SER B N   1 
ATOM   1369 C CA  . SER B 2 74  ? 41.963 -22.673 -21.538 1.00 29.33 ? ? ? ? ? 74  SER B CA  1 
ATOM   1370 C C   . SER B 2 74  ? 42.022 -21.767 -22.728 1.00 26.93 ? ? ? ? ? 74  SER B C   1 
ATOM   1371 O O   . SER B 2 74  ? 43.060 -21.653 -23.342 1.00 28.56 ? ? ? ? ? 74  SER B O   1 
ATOM   1372 C CB  . SER B 2 74  ? 41.582 -24.090 -21.977 1.00 31.85 ? ? ? ? ? 74  SER B CB  1 
ATOM   1373 O OG  . SER B 2 74  ? 40.384 -24.110 -22.743 1.00 37.24 ? ? ? ? ? 74  SER B OG  1 
ATOM   1374 N N   . LYS B 2 75  ? 40.912 -21.131 -23.069 1.00 25.59 ? ? ? ? ? 75  LYS B N   1 
ATOM   1375 C CA  . LYS B 2 75  ? 40.922 -20.226 -24.199 1.00 26.48 ? ? ? ? ? 75  LYS B CA  1 
ATOM   1376 C C   . LYS B 2 75  ? 41.332 -18.827 -23.747 1.00 27.32 ? ? ? ? ? 75  LYS B C   1 
ATOM   1377 O O   . LYS B 2 75  ? 41.457 -17.942 -24.585 1.00 27.63 ? ? ? ? ? 75  LYS B O   1 
ATOM   1378 C CB  . LYS B 2 75  ? 39.542 -20.110 -24.854 1.00 27.89 ? ? ? ? ? 75  LYS B CB  1 
ATOM   1379 C CG  . LYS B 2 75  ? 38.982 -21.388 -25.411 1.00 36.43 ? ? ? ? ? 75  LYS B CG  1 
ATOM   1380 C CD  . LYS B 2 75  ? 37.708 -21.169 -26.296 1.00 44.41 ? ? ? ? ? 75  LYS B CD  1 
ATOM   1381 C CE  . LYS B 2 75  ? 36.493 -20.555 -25.531 1.00 51.34 ? ? ? ? ? 75  LYS B CE  1 
ATOM   1382 N NZ  . LYS B 2 75  ? 35.174 -20.520 -26.285 1.00 53.27 ? ? ? ? ? 75  LYS B NZ  1 
ATOM   1383 N N   . SER B 2 76  ? 41.502 -18.616 -22.438 1.00 24.10 ? ? ? ? ? 76  SER B N   1 
ATOM   1384 C CA  . SER B 2 76  ? 41.835 -17.301 -21.900 1.00 19.44 ? ? ? ? ? 76  SER B CA  1 
ATOM   1385 C C   . SER B 2 76  ? 40.797 -16.259 -22.295 1.00 19.49 ? ? ? ? ? 76  SER B C   1 
ATOM   1386 O O   . SER B 2 76  ? 41.143 -15.160 -22.711 1.00 17.70 ? ? ? ? ? 76  SER B O   1 
ATOM   1387 C CB  . SER B 2 76  ? 43.207 -16.854 -22.367 1.00 22.61 ? ? ? ? ? 76  SER B CB  1 
ATOM   1388 O OG  . SER B 2 76  ? 44.183 -17.527 -21.613 1.00 25.11 ? ? ? ? ? 76  SER B OG  1 
ATOM   1389 N N   . GLN B 2 77  ? 39.522 -16.618 -22.223 1.00 16.82 ? ? ? ? ? 77  GLN B N   1 
ATOM   1390 C CA  . GLN B 2 77  ? 38.499 -15.680 -22.594 1.00 16.91 ? ? ? ? ? 77  GLN B CA  1 
ATOM   1391 C C   . GLN B 2 77  ? 37.482 -15.611 -21.503 1.00 17.86 ? ? ? ? ? 77  GLN B C   1 
ATOM   1392 O O   . GLN B 2 77  ? 37.216 -16.624 -20.866 1.00 18.22 ? ? ? ? ? 77  GLN B O   1 
ATOM   1393 C CB  . GLN B 2 77  ? 37.818 -16.107 -23.869 1.00 16.19 ? ? ? ? ? 77  GLN B CB  1 
ATOM   1394 C CG  . GLN B 2 77  ? 38.795 -16.322 -24.963 1.00 22.16 ? ? ? ? ? 77  GLN B CG  1 
ATOM   1395 C CD  . GLN B 2 77  ? 38.153 -16.462 -26.310 1.00 20.31 ? ? ? ? ? 77  GLN B CD  1 
ATOM   1396 O OE1 . GLN B 2 77  ? 38.519 -15.759 -27.241 1.00 26.45 ? ? ? ? ? 77  GLN B OE1 1 
ATOM   1397 N NE2 . GLN B 2 77  ? 37.185 -17.361 -26.433 1.00 16.81 ? ? ? ? ? 77  GLN B NE2 1 
ATOM   1398 N N   . VAL B 2 78  ? 36.960 -14.406 -21.268 1.00 14.69 ? ? ? ? ? 78  VAL B N   1 
ATOM   1399 C CA  . VAL B 2 78  ? 35.934 -14.138 -20.264 1.00 15.61 ? ? ? ? ? 78  VAL B CA  1 
ATOM   1400 C C   . VAL B 2 78  ? 34.775 -13.656 -21.115 1.00 14.73 ? ? ? ? ? 78  VAL B C   1 
ATOM   1401 O O   . VAL B 2 78  ? 35.025 -12.968 -22.057 1.00 17.00 ? ? ? ? ? 78  VAL B O   1 
ATOM   1402 C CB  . VAL B 2 78  ? 36.372 -12.963 -19.312 1.00 12.64 ? ? ? ? ? 78  VAL B CB  1 
ATOM   1403 C CG1 . VAL B 2 78  ? 35.267 -12.617 -18.345 1.00 7.32  ? ? ? ? ? 78  VAL B CG1 1 
ATOM   1404 C CG2 . VAL B 2 78  ? 37.654 -13.309 -18.577 1.00 9.55  ? ? ? ? ? 78  VAL B CG2 1 
ATOM   1405 N N   . PHE B 2 79  ? 33.529 -14.010 -20.803 1.00 17.87 ? ? ? ? ? 79  PHE B N   1 
ATOM   1406 C CA  . PHE B 2 79  ? 32.369 -13.557 -21.578 1.00 17.71 ? ? ? ? ? 79  PHE B CA  1 
ATOM   1407 C C   . PHE B 2 79  ? 31.364 -12.806 -20.731 1.00 17.29 ? ? ? ? ? 79  PHE B C   1 
ATOM   1408 O O   . PHE B 2 79  ? 31.169 -13.134 -19.586 1.00 20.42 ? ? ? ? ? 79  PHE B O   1 
ATOM   1409 C CB  . PHE B 2 79  ? 31.614 -14.755 -22.208 1.00 16.91 ? ? ? ? ? 79  PHE B CB  1 
ATOM   1410 C CG  . PHE B 2 79  ? 32.509 -15.739 -22.916 1.00 18.51 ? ? ? ? ? 79  PHE B CG  1 
ATOM   1411 C CD1 . PHE B 2 79  ? 32.997 -15.466 -24.195 1.00 19.11 ? ? ? ? ? 79  PHE B CD1 1 
ATOM   1412 C CD2 . PHE B 2 79  ? 33.020 -16.834 -22.231 1.00 18.83 ? ? ? ? ? 79  PHE B CD2 1 
ATOM   1413 C CE1 . PHE B 2 79  ? 34.013 -16.264 -24.785 1.00 17.19 ? ? ? ? ? 79  PHE B CE1 1 
ATOM   1414 C CE2 . PHE B 2 79  ? 34.037 -17.642 -22.803 1.00 22.74 ? ? ? ? ? 79  PHE B CE2 1 
ATOM   1415 C CZ  . PHE B 2 79  ? 34.534 -17.352 -24.074 1.00 18.24 ? ? ? ? ? 79  PHE B CZ  1 
ATOM   1416 N N   . LEU B 2 80  ? 30.709 -11.822 -21.331 1.00 18.52 ? ? ? ? ? 80  LEU B N   1 
ATOM   1417 C CA  . LEU B 2 80  ? 29.605 -11.084 -20.716 1.00 17.78 ? ? ? ? ? 80  LEU B CA  1 
ATOM   1418 C C   . LEU B 2 80  ? 28.416 -11.332 -21.671 1.00 20.03 ? ? ? ? ? 80  LEU B C   1 
ATOM   1419 O O   . LEU B 2 80  ? 28.552 -11.171 -22.896 1.00 22.25 ? ? ? ? ? 80  LEU B O   1 
ATOM   1420 C CB  . LEU B 2 80  ? 29.874 -9.580  -20.687 1.00 18.88 ? ? ? ? ? 80  LEU B CB  1 
ATOM   1421 C CG  . LEU B 2 80  ? 28.714 -8.630  -20.351 1.00 19.09 ? ? ? ? ? 80  LEU B CG  1 
ATOM   1422 C CD1 . LEU B 2 80  ? 28.273 -8.758  -18.890 1.00 18.67 ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1 1 
ATOM   1423 C CD2 . LEU B 2 80  ? 29.158 -7.236  -20.606 1.00 18.10 ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2 1 
ATOM   1424 N N   . LYS B 2 81  ? 27.272 -11.729 -21.135 1.00 19.60 ? ? ? ? ? 81  LYS B N   1 
ATOM   1425 C CA  . LYS B 2 81  ? 26.076 -11.981 -21.938 1.00 21.66 ? ? ? ? ? 81  LYS B CA  1 
ATOM   1426 C C   . LYS B 2 81  ? 25.027 -11.125 -21.282 1.00 22.98 ? ? ? ? ? 81  LYS B C   1 
ATOM   1427 O O   . LYS B 2 81  ? 24.948 -11.065 -20.067 1.00 24.18 ? ? ? ? ? 81  LYS B O   1 
ATOM   1428 C CB  . LYS B 2 81  ? 25.684 -13.460 -21.867 1.00 23.71 ? ? ? ? ? 81  LYS B CB  1 
ATOM   1429 C CG  . LYS B 2 81  ? 26.871 -14.337 -22.220 1.00 36.21 ? ? ? ? ? 81  LYS B CG  1 
ATOM   1430 C CD  . LYS B 2 81  ? 26.747 -15.800 -21.794 1.00 41.84 ? ? ? ? ? 81  LYS B CD  1 
ATOM   1431 C CE  . LYS B 2 81  ? 28.123 -16.313 -21.351 1.00 42.51 ? ? ? ? ? 81  LYS B CE  1 
ATOM   1432 N NZ  . LYS B 2 81  ? 28.549 -15.694 -20.051 1.00 42.21 ? ? ? ? ? 81  LYS B NZ  1 
ATOM   1433 N N   . MET B 2 82  ? 24.116 -10.601 -22.070 1.00 28.77 ? ? ? ? ? 82  MET B N   1 
ATOM   1434 C CA  . MET B 2 82  ? 23.128 -9.683  -21.545 1.00 30.76 ? ? ? ? ? 82  MET B CA  1 
ATOM   1435 C C   . MET B 2 82  ? 21.841 -9.751  -22.363 1.00 31.19 ? ? ? ? ? 82  MET B C   1 
ATOM   1436 O O   . MET B 2 82  ? 21.889 -9.804  -23.586 1.00 33.05 ? ? ? ? ? 82  MET B O   1 
ATOM   1437 C CB  . MET B 2 82  ? 23.774 -8.307  -21.670 1.00 32.88 ? ? ? ? ? 82  MET B CB  1 
ATOM   1438 C CG  . MET B 2 82  ? 23.074 -7.182  -21.030 1.00 41.17 ? ? ? ? ? 82  MET B CG  1 
ATOM   1439 S SD  . MET B 2 82  ? 24.275 -5.878  -20.923 1.00 48.52 ? ? ? ? ? 82  MET B SD  1 
ATOM   1440 C CE  . MET B 2 82  ? 23.396 -4.825  -19.800 1.00 42.57 ? ? ? ? ? 82  MET B CE  1 
ATOM   1441 N N   . ASN B 2 83  ? 20.694 -9.810  -21.710 1.00 34.59 ? ? ? ? ? 83  ASN B N   1 
ATOM   1442 C CA  . ASN B 2 83  ? 19.439 -9.850  -22.458 1.00 40.80 ? ? ? ? ? 83  ASN B CA  1 
ATOM   1443 C C   . ASN B 2 83  ? 18.597 -8.661  -22.065 1.00 43.47 ? ? ? ? ? 83  ASN B C   1 
ATOM   1444 O O   . ASN B 2 83  ? 19.075 -7.798  -21.338 1.00 48.49 ? ? ? ? ? 83  ASN B O   1 
ATOM   1445 C CB  . ASN B 2 83  ? 18.673 -11.164 -22.279 1.00 40.06 ? ? ? ? ? 83  ASN B CB  1 
ATOM   1446 C CG  . ASN B 2 83  ? 19.095 -11.925 -21.055 1.00 45.82 ? ? ? ? ? 83  ASN B CG  1 
ATOM   1447 O OD1 . ASN B 2 83  ? 18.621 -11.652 -19.944 1.00 50.01 ? ? ? ? ? 83  ASN B OD1 1 
ATOM   1448 N ND2 . ASN B 2 83  ? 19.997 -12.893 -21.240 1.00 42.39 ? ? ? ? ? 83  ASN B ND2 1 
ATOM   1449 N N   . SER B 2 84  ? 17.375 -8.576  -22.582 1.00 45.05 ? ? ? ? ? 84  SER B N   1 
ATOM   1450 C CA  . SER B 2 84  ? 16.481 -7.455  -22.289 1.00 46.03 ? ? ? ? ? 84  SER B CA  1 
ATOM   1451 C C   . SER B 2 84  ? 17.120 -6.107  -22.557 1.00 44.84 ? ? ? ? ? 84  SER B C   1 
ATOM   1452 O O   . SER B 2 84  ? 16.888 -5.157  -21.797 1.00 47.85 ? ? ? ? ? 84  SER B O   1 
ATOM   1453 C CB  . SER B 2 84  ? 15.996 -7.498  -20.843 1.00 48.05 ? ? ? ? ? 84  SER B CB  1 
ATOM   1454 O OG  . SER B 2 84  ? 15.311 -8.705  -20.604 1.00 51.48 ? ? ? ? ? 84  SER B OG  1 
ATOM   1455 N N   . LEU B 2 85  ? 17.884 -6.031  -23.650 1.00 41.20 ? ? ? ? ? 85  LEU B N   1 
ATOM   1456 C CA  . LEU B 2 85  ? 18.588 -4.818  -24.076 1.00 38.56 ? ? ? ? ? 85  LEU B CA  1 
ATOM   1457 C C   . LEU B 2 85  ? 17.657 -3.618  -24.181 1.00 38.75 ? ? ? ? ? 85  LEU B C   1 
ATOM   1458 O O   . LEU B 2 85  ? 16.470 -3.768  -24.439 1.00 38.87 ? ? ? ? ? 85  LEU B O   1 
ATOM   1459 C CB  . LEU B 2 85  ? 19.314 -5.069  -25.401 1.00 32.61 ? ? ? ? ? 85  LEU B CB  1 
ATOM   1460 C CG  . LEU B 2 85  ? 20.320 -6.218  -25.244 1.00 29.36 ? ? ? ? ? 85  LEU B CG  1 
ATOM   1461 C CD1 . LEU B 2 85  ? 20.964 -6.602  -26.546 1.00 21.57 ? ? ? ? ? 85  LEU B CD1 1 
ATOM   1462 C CD2 . LEU B 2 85  ? 21.363 -5.816  -24.224 1.00 30.68 ? ? ? ? ? 85  LEU B CD2 1 
ATOM   1463 N N   . HIS B 2 86  ? 18.189 -2.444  -23.859 1.00 41.43 ? ? ? ? ? 86  HIS B N   1 
ATOM   1464 C CA  . HIS B 2 86  ? 17.440 -1.194  -23.889 1.00 43.52 ? ? ? ? ? 86  HIS B CA  1 
ATOM   1465 C C   . HIS B 2 86  ? 18.373 -0.220  -24.566 1.00 41.25 ? ? ? ? ? 86  HIS B C   1 
ATOM   1466 O O   . HIS B 2 86  ? 19.563 -0.481  -24.681 1.00 38.66 ? ? ? ? ? 86  HIS B O   1 
ATOM   1467 C CB  . HIS B 2 86  ? 17.162 -0.638  -22.466 1.00 53.32 ? ? ? ? ? 86  HIS B CB  1 
ATOM   1468 C CG  . HIS B 2 86  ? 16.847 -1.680  -21.436 1.00 64.75 ? ? ? ? ? 86  HIS B CG  1 
ATOM   1469 N ND1 . HIS B 2 86  ? 15.575 -1.886  -20.942 1.00 73.24 ? ? ? ? ? 86  HIS B ND1 1 
ATOM   1470 C CD2 . HIS B 2 86  ? 17.637 -2.585  -20.806 1.00 69.60 ? ? ? ? ? 86  HIS B CD2 1 
ATOM   1471 C CE1 . HIS B 2 86  ? 15.591 -2.874  -20.063 1.00 74.66 ? ? ? ? ? 86  HIS B CE1 1 
ATOM   1472 N NE2 . HIS B 2 86  ? 16.833 -3.315  -19.966 1.00 73.92 ? ? ? ? ? 86  HIS B NE2 1 
ATOM   1473 N N   . THR B 2 87  ? 17.851 0.932   -24.957 1.00 40.03 ? ? ? ? ? 87  THR B N   1 
ATOM   1474 C CA  . THR B 2 87  ? 18.682 1.939   -25.581 1.00 39.15 ? ? ? ? ? 87  THR B CA  1 
ATOM   1475 C C   . THR B 2 87  ? 19.673 2.486   -24.548 1.00 37.31 ? ? ? ? ? 87  THR B C   1 
ATOM   1476 O O   . THR B 2 87  ? 20.725 3.022   -24.893 1.00 34.18 ? ? ? ? ? 87  THR B O   1 
ATOM   1477 C CB  . THR B 2 87  ? 17.821 3.065   -26.135 1.00 41.80 ? ? ? ? ? 87  THR B CB  1 
ATOM   1478 O OG1 . THR B 2 87  ? 16.633 3.182   -25.340 1.00 48.57 ? ? ? ? ? 87  THR B OG1 1 
ATOM   1479 C CG2 . THR B 2 87  ? 17.445 2.776   -27.580 1.00 45.01 ? ? ? ? ? 87  THR B CG2 1 
ATOM   1480 N N   . ASP B 2 88  ? 19.345 2.320   -23.272 1.00 36.97 ? ? ? ? ? 88  ASP B N   1 
ATOM   1481 C CA  . ASP B 2 88  ? 20.214 2.792   -22.211 1.00 36.25 ? ? ? ? ? 88  ASP B CA  1 
ATOM   1482 C C   . ASP B 2 88  ? 21.479 1.951   -22.066 1.00 34.56 ? ? ? ? ? 88  ASP B C   1 
ATOM   1483 O O   . ASP B 2 88  ? 22.451 2.421   -21.473 1.00 36.31 ? ? ? ? ? 88  ASP B O   1 
ATOM   1484 C CB  . ASP B 2 88  ? 19.439 2.917   -20.892 1.00 40.51 ? ? ? ? ? 88  ASP B CB  1 
ATOM   1485 C CG  . ASP B 2 88  ? 18.573 4.192   -20.841 1.00 47.76 ? ? ? ? ? 88  ASP B CG  1 
ATOM   1486 O OD1 . ASP B 2 88  ? 19.013 5.240   -21.394 1.00 52.10 ? ? ? ? ? 88  ASP B OD1 1 
ATOM   1487 O OD2 . ASP B 2 88  ? 17.457 4.157   -20.261 1.00 48.12 ? ? ? ? ? 88  ASP B OD2 1 
ATOM   1488 N N   . ASP B 2 89  ? 21.499 0.765   -22.694 1.00 31.00 ? ? ? ? ? 89  ASP B N   1 
ATOM   1489 C CA  . ASP B 2 89  ? 22.665 -0.150  -22.672 1.00 26.54 ? ? ? ? ? 89  ASP B CA  1 
ATOM   1490 C C   . ASP B 2 89  ? 23.755 0.224   -23.682 1.00 23.41 ? ? ? ? ? 89  ASP B C   1 
ATOM   1491 O O   . ASP B 2 89  ? 24.769 -0.487  -23.819 1.00 21.43 ? ? ? ? ? 89  ASP B O   1 
ATOM   1492 C CB  . ASP B 2 89  ? 22.234 -1.605  -22.925 1.00 24.94 ? ? ? ? ? 89  ASP B CB  1 
ATOM   1493 C CG  . ASP B 2 89  ? 21.343 -2.143  -21.838 1.00 25.61 ? ? ? ? ? 89  ASP B CG  1 
ATOM   1494 O OD1 . ASP B 2 89  ? 21.496 -1.661  -20.704 1.00 24.24 ? ? ? ? ? 89  ASP B OD1 1 
ATOM   1495 O OD2 . ASP B 2 89  ? 20.497 -3.030  -22.113 1.00 24.11 ? ? ? ? ? 89  ASP B OD2 1 
ATOM   1496 N N   . THR B 2 90  ? 23.504 1.303   -24.423 1.00 20.37 ? ? ? ? ? 90  THR B N   1 
ATOM   1497 C CA  . THR B 2 90  ? 24.424 1.806   -25.432 1.00 21.23 ? ? ? ? ? 90  THR B CA  1 
ATOM   1498 C C   . THR B 2 90  ? 25.585 2.387   -24.671 1.00 16.48 ? ? ? ? ? 90  THR B C   1 
ATOM   1499 O O   . THR B 2 90  ? 25.400 3.252   -23.834 1.00 18.22 ? ? ? ? ? 90  THR B O   1 
ATOM   1500 C CB  . THR B 2 90  ? 23.736 2.885   -26.327 1.00 23.19 ? ? ? ? ? 90  THR B CB  1 
ATOM   1501 O OG1 . THR B 2 90  ? 22.775 2.259   -27.186 1.00 29.05 ? ? ? ? ? 90  THR B OG1 1 
ATOM   1502 C CG2 . THR B 2 90  ? 24.742 3.619   -27.166 1.00 20.32 ? ? ? ? ? 90  THR B CG2 1 
ATOM   1503 N N   . ALA B 2 91  ? 26.780 1.894   -24.936 1.00 14.21 ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   1504 C CA  . ALA B 2 91  ? 27.917 2.345   -24.188 1.00 14.00 ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   1505 C C   . ALA B 2 91  ? 29.155 1.677   -24.716 1.00 14.03 ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   1506 O O   . ALA B 2 91  ? 29.110 0.935   -25.682 1.00 12.37 ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   1507 C CB  . ALA B 2 91  ? 27.716 1.946   -22.721 1.00 13.14 ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   1508 N N   . ARG B 2 92  ? 30.277 2.003   -24.092 1.00 15.33 ? ? ? ? ? 92  ARG B N   1 
ATOM   1509 C CA  . ARG B 2 92  ? 31.552 1.400   -24.409 1.00 15.41 ? ? ? ? ? 92  ARG B CA  1 
ATOM   1510 C C   . ARG B 2 92  ? 31.748 0.417   -23.277 1.00 12.60 ? ? ? ? ? 92  ARG B C   1 
ATOM   1511 O O   . ARG B 2 92  ? 31.564 0.790   -22.120 1.00 12.06 ? ? ? ? ? 92  ARG B O   1 
ATOM   1512 C CB  . ARG B 2 92  ? 32.654 2.424   -24.356 1.00 15.19 ? ? ? ? ? 92  ARG B CB  1 
ATOM   1513 C CG  . ARG B 2 92  ? 33.954 1.841   -24.808 1.00 20.57 ? ? ? ? ? 92  ARG B CG  1 
ATOM   1514 C CD  . ARG B 2 92  ? 34.898 2.935   -25.194 1.00 27.89 ? ? ? ? ? 92  ARG B CD  1 
ATOM   1515 N NE  . ARG B 2 92  ? 36.021 2.379   -25.929 1.00 37.41 ? ? ? ? ? 92  ARG B NE  1 
ATOM   1516 C CZ  . ARG B 2 92  ? 36.044 2.206   -27.247 1.00 41.07 ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ  1 
ATOM   1517 N NH1 . ARG B 2 92  ? 35.011 2.584   -27.995 1.00 44.40 ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1 1 
ATOM   1518 N NH2 . ARG B 2 92  ? 37.119 1.674   -27.823 1.00 43.00 ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2 1 
ATOM   1519 N N   . TYR B 2 93  ? 32.048 -0.837  -23.620 1.00 13.68 ? ? ? ? ? 93  TYR B N   1 
ATOM   1520 C CA  . TYR B 2 93  ? 32.237 -1.922  -22.673 1.00 9.19  ? ? ? ? ? 93  TYR B CA  1 
ATOM   1521 C C   . TYR B 2 93  ? 33.703 -2.252  -22.499 1.00 13.21 ? ? ? ? ? 93  TYR B C   1 
ATOM   1522 O O   . TYR B 2 93  ? 34.426 -2.375  -23.496 1.00 16.29 ? ? ? ? ? 93  TYR B O   1 
ATOM   1523 C CB  . TYR B 2 93  ? 31.477 -3.165  -23.134 1.00 9.99  ? ? ? ? ? 93  TYR B CB  1 
ATOM   1524 C CG  . TYR B 2 93  ? 29.985 -3.036  -22.923 1.00 10.32 ? ? ? ? ? 93  TYR B CG  1 
ATOM   1525 C CD1 . TYR B 2 93  ? 29.209 -2.254  -23.775 1.00 7.87  ? ? ? ? ? 93  TYR B CD1 1 
ATOM   1526 C CD2 . TYR B 2 93  ? 29.366 -3.602  -21.798 1.00 8.73  ? ? ? ? ? 93  TYR B CD2 1 
ATOM   1527 C CE1 . TYR B 2 93  ? 27.839 -2.019  -23.525 1.00 10.35 ? ? ? ? ? 93  TYR B CE1 1 
ATOM   1528 C CE2 . TYR B 2 93  ? 27.992 -3.371  -21.541 1.00 9.03  ? ? ? ? ? 93  TYR B CE2 1 
ATOM   1529 C CZ  . TYR B 2 93  ? 27.250 -2.581  -22.405 1.00 12.11 ? ? ? ? ? 93  TYR B CZ  1 
ATOM   1530 O OH  . TYR B 2 93  ? 25.916 -2.353  -22.168 1.00 14.12 ? ? ? ? ? 93  TYR B OH  1 
ATOM   1531 N N   . TYR B 2 94  ? 34.140 -2.351  -21.239 1.00 11.25 ? ? ? ? ? 94  TYR B N   1 
ATOM   1532 C CA  . TYR B 2 94  ? 35.517 -2.656  -20.862 1.00 9.72  ? ? ? ? ? 94  TYR B CA  1 
ATOM   1533 C C   . TYR B 2 94  ? 35.619 -3.854  -19.966 1.00 8.30  ? ? ? ? ? 94  TYR B C   1 
ATOM   1534 O O   . TYR B 2 94  ? 34.777 -4.040  -19.080 1.00 9.15  ? ? ? ? ? 94  TYR B O   1 
ATOM   1535 C CB  . TYR B 2 94  ? 36.142 -1.547  -19.998 1.00 14.13 ? ? ? ? ? 94  TYR B CB  1 
ATOM   1536 C CG  . TYR B 2 94  ? 36.245 -0.173  -20.610 1.00 18.01 ? ? ? ? ? 94  TYR B CG  1 
ATOM   1537 C CD1 . TYR B 2 94  ? 35.177 0.723   -20.527 1.00 16.54 ? ? ? ? ? 94  TYR B CD1 1 
ATOM   1538 C CD2 . TYR B 2 94  ? 37.437 0.270   -21.183 1.00 11.57 ? ? ? ? ? 94  TYR B CD2 1 
ATOM   1539 C CE1 . TYR B 2 94  ? 35.298 2.027   -20.988 1.00 19.66 ? ? ? ? ? 94  TYR B CE1 1 
ATOM   1540 C CE2 . TYR B 2 94  ? 37.565 1.577   -21.635 1.00 14.47 ? ? ? ? ? 94  TYR B CE2 1 
ATOM   1541 C CZ  . TYR B 2 94  ? 36.498 2.444   -21.525 1.00 16.44 ? ? ? ? ? 94  TYR B CZ  1 
ATOM   1542 O OH  . TYR B 2 94  ? 36.635 3.750   -21.875 1.00 23.37 ? ? ? ? ? 94  TYR B OH  1 
ATOM   1543 N N   . CYS B 2 95  ? 36.694 -4.618  -20.139 1.00 7.64  ? ? ? ? ? 95  CYS B N   1 
ATOM   1544 C CA  . CYS B 2 95  ? 36.992 -5.708  -19.221 1.00 7.57  ? ? ? ? ? 95  CYS B CA  1 
ATOM   1545 C C   . CYS B 2 95  ? 38.334 -5.259  -18.628 1.00 8.47  ? ? ? ? ? 95  CYS B C   1 
ATOM   1546 O O   . CYS B 2 95  ? 39.093 -4.531  -19.271 1.00 7.89  ? ? ? ? ? 95  CYS B O   1 
ATOM   1547 C CB  . CYS B 2 95  ? 37.059 -7.049  -19.916 1.00 14.39 ? ? ? ? ? 95  CYS B CB  1 
ATOM   1548 S SG  . CYS B 2 95  ? 38.346 -7.248  -21.171 1.00 17.66 ? ? ? ? ? 95  CYS B SG  1 
ATOM   1549 N N   . ALA B 2 96  ? 38.542 -5.554  -17.349 1.00 9.90  ? ? ? ? ? 96  ALA B N   1 
ATOM   1550 C CA  . ALA B 2 96  ? 39.743 -5.138  -16.639 1.00 6.27  ? ? ? ? ? 96  ALA B CA  1 
ATOM   1551 C C   . ALA B 2 96  ? 40.235 -6.193  -15.648 1.00 7.64  ? ? ? ? ? 96  ALA B C   1 
ATOM   1552 O O   . ALA B 2 96  ? 39.450 -6.820  -14.945 1.00 11.46 ? ? ? ? ? 96  ALA B O   1 
ATOM   1553 C CB  . ALA B 2 96  ? 39.439 -3.833  -15.870 1.00 4.90  ? ? ? ? ? 96  ALA B CB  1 
ATOM   1554 N N   . ARG B 2 97  ? 41.547 -6.352  -15.556 1.00 7.27  ? ? ? ? ? 97  ARG B N   1 
ATOM   1555 C CA  . ARG B 2 97  ? 42.097 -7.279  -14.622 1.00 7.50  ? ? ? ? ? 97  ARG B CA  1 
ATOM   1556 C C   . ARG B 2 97  ? 42.030 -6.713  -13.190 1.00 10.71 ? ? ? ? ? 97  ARG B C   1 
ATOM   1557 O O   . ARG B 2 97  ? 42.362 -5.525  -12.946 1.00 11.28 ? ? ? ? ? 97  ARG B O   1 
ATOM   1558 C CB  . ARG B 2 97  ? 43.554 -7.581  -14.918 1.00 4.19  ? ? ? ? ? 97  ARG B CB  1 
ATOM   1559 C CG  . ARG B 2 97  ? 43.996 -8.672  -14.000 1.00 6.13  ? ? ? ? ? 97  ARG B CG  1 
ATOM   1560 C CD  . ARG B 2 97  ? 45.349 -9.130  -14.219 1.00 6.74  ? ? ? ? ? 97  ARG B CD  1 
ATOM   1561 N NE  . ARG B 2 97  ? 46.324 -8.210  -13.698 1.00 13.29 ? ? ? ? ? 97  ARG B NE  1 
ATOM   1562 C CZ  . ARG B 2 97  ? 47.594 -8.537  -13.560 1.00 12.20 ? ? ? ? ? 97  ARG B CZ  1 
ATOM   1563 N NH1 . ARG B 2 97  ? 47.962 -9.759  -13.892 1.00 11.56 ? ? ? ? ? 97  ARG B NH1 1 
ATOM   1564 N NH2 . ARG B 2 97  ? 48.481 -7.675  -13.077 1.00 15.01 ? ? ? ? ? 97  ARG B NH2 1 
ATOM   1565 N N   . GLU B 2 98  ? 41.563 -7.537  -12.252 1.00 11.34 ? ? ? ? ? 98  GLU B N   1 
ATOM   1566 C CA  . GLU B 2 98  ? 41.567 -7.128  -10.856 1.00 11.48 ? ? ? ? ? 98  GLU B CA  1 
ATOM   1567 C C   . GLU B 2 98  ? 42.709 -7.854  -10.196 1.00 8.99  ? ? ? ? ? 98  GLU B C   1 
ATOM   1568 O O   . GLU B 2 98  ? 42.785 -9.052  -10.277 1.00 10.44 ? ? ? ? ? 98  GLU B O   1 
ATOM   1569 C CB  . GLU B 2 98  ? 40.289 -7.488  -10.089 1.00 9.05  ? ? ? ? ? 98  GLU B CB  1 
ATOM   1570 C CG  . GLU B 2 98  ? 40.355 -6.971  -8.628  1.00 8.44  ? ? ? ? ? 98  GLU B CG  1 
ATOM   1571 C CD  . GLU B 2 98  ? 39.040 -7.071  -7.889  1.00 12.75 ? ? ? ? ? 98  GLU B CD  1 
ATOM   1572 O OE1 . GLU B 2 98  ? 37.979 -6.953  -8.540  1.00 13.97 ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1 1 
ATOM   1573 O OE2 . GLU B 2 98  ? 39.054 -7.286  -6.649  1.00 13.06 ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2 1 
ATOM   1574 N N   . ARG B 2 99  ? 43.642 -7.131  -9.599  1.00 15.79 ? ? ? ? ? 99  ARG B N   1 
ATOM   1575 C CA  . ARG B 2 99  ? 44.722 -7.781  -8.872  1.00 14.79 ? ? ? ? ? 99  ARG B CA  1 
ATOM   1576 C C   . ARG B 2 99  ? 44.665 -7.275  -7.434  1.00 12.86 ? ? ? ? ? 99  ARG B C   1 
ATOM   1577 O O   . ARG B 2 99  ? 45.037 -6.155  -7.191  1.00 15.54 ? ? ? ? ? 99  ARG B O   1 
ATOM   1578 C CB  . ARG B 2 99  ? 46.071 -7.417  -9.443  1.00 16.96 ? ? ? ? ? 99  ARG B CB  1 
ATOM   1579 C CG  . ARG B 2 99  ? 47.211 -7.846  -8.565  1.00 22.74 ? ? ? ? ? 99  ARG B CG  1 
ATOM   1580 C CD  . ARG B 2 99  ? 48.295 -8.335  -9.437  1.00 35.31 ? ? ? ? ? 99  ARG B CD  1 
ATOM   1581 N NE  . ARG B 2 99  ? 49.529 -8.647  -8.737  1.00 44.69 ? ? ? ? ? 99  ARG B NE  1 
ATOM   1582 C CZ  . ARG B 2 99  ? 50.366 -7.728  -8.274  1.00 51.21 ? ? ? ? ? 99  ARG B CZ  1 
ATOM   1583 N NH1 . ARG B 2 99  ? 50.073 -6.439  -8.395  1.00 53.41 ? ? ? ? ? 99  ARG B NH1 1 
ATOM   1584 N NH2 . ARG B 2 99  ? 51.487 -8.102  -7.660  1.00 58.20 ? ? ? ? ? 99  ARG B NH2 1 
ATOM   1585 N N   . ASP B 2 100 ? 44.126 -8.069  -6.519  1.00 10.53 ? ? ? ? ? 100 ASP B N   1 
ATOM   1586 C CA  . ASP B 2 100 ? 44.075 -7.700  -5.132  1.00 9.66  ? ? ? ? ? 100 ASP B CA  1 
ATOM   1587 C C   . ASP B 2 100 ? 43.386 -6.356  -4.845  1.00 12.31 ? ? ? ? ? 100 ASP B C   1 
ATOM   1588 O O   . ASP B 2 100 ? 43.939 -5.504  -4.163  1.00 9.64  ? ? ? ? ? 100 ASP B O   1 
ATOM   1589 C CB  . ASP B 2 100 ? 45.496 -7.721  -4.568  1.00 12.13 ? ? ? ? ? 100 ASP B CB  1 
ATOM   1590 C CG  . ASP B 2 100 ? 45.544 -7.765  -3.044  1.00 9.85  ? ? ? ? ? 100 ASP B CG  1 
ATOM   1591 O OD1 . ASP B 2 100 ? 44.602 -8.248  -2.368  1.00 12.36 ? ? ? ? ? 100 ASP B OD1 1 
ATOM   1592 O OD2 . ASP B 2 100 ? 46.576 -7.331  -2.533  1.00 15.42 ? ? ? ? ? 100 ASP B OD2 1 
ATOM   1593 N N   . TYR B 2 101 ? 42.154 -6.215  -5.341  1.00 9.82  ? ? ? ? ? 101 TYR B N   1 
ATOM   1594 C CA  . TYR B 2 101 ? 41.346 -5.070  -5.087  1.00 9.37  ? ? ? ? ? 101 TYR B CA  1 
ATOM   1595 C C   . TYR B 2 101 ? 41.675 -3.742  -5.775  1.00 14.90 ? ? ? ? ? 101 TYR B C   1 
ATOM   1596 O O   . TYR B 2 101 ? 41.523 -2.676  -5.187  1.00 16.06 ? ? ? ? ? 101 TYR B O   1 
ATOM   1597 C CB  . TYR B 2 101 ? 41.130 -4.959  -3.560  1.00 14.73 ? ? ? ? ? 101 TYR B CB  1 
ATOM   1598 C CG  . TYR B 2 101 ? 40.604 -6.277  -2.961  1.00 6.57  ? ? ? ? ? 101 TYR B CG  1 
ATOM   1599 C CD1 . TYR B 2 101 ? 39.251 -6.571  -2.997  1.00 6.44  ? ? ? ? ? 101 TYR B CD1 1 
ATOM   1600 C CD2 . TYR B 2 101 ? 41.479 -7.269  -2.473  1.00 9.56  ? ? ? ? ? 101 TYR B CD2 1 
ATOM   1601 C CE1 . TYR B 2 101 ? 38.785 -7.800  -2.582  1.00 4.60  ? ? ? ? ? 101 TYR B CE1 1 
ATOM   1602 C CE2 . TYR B 2 101 ? 41.010 -8.515  -2.050  1.00 8.32  ? ? ? ? ? 101 TYR B CE2 1 
ATOM   1603 C CZ  . TYR B 2 101 ? 39.663 -8.757  -2.115  1.00 9.63  ? ? ? ? ? 101 TYR B CZ  1 
ATOM   1604 O OH  . TYR B 2 101 ? 39.134 -9.951  -1.737  1.00 12.95 ? ? ? ? ? 101 TYR B OH  1 
ATOM   1605 N N   . ARG B 2 102 ? 42.134 -3.839  -7.030  1.00 16.20 ? ? ? ? ? 102 ARG B N   1 
ATOM   1606 C CA  . ARG B 2 102 ? 42.402 -2.706  -7.920  1.00 16.51 ? ? ? ? ? 102 ARG B CA  1 
ATOM   1607 C C   . ARG B 2 102 ? 42.471 -3.261  -9.327  1.00 16.32 ? ? ? ? ? 102 ARG B C   1 
ATOM   1608 O O   . ARG B 2 102 ? 42.958 -4.380  -9.530  1.00 17.29 ? ? ? ? ? 102 ARG B O   1 
ATOM   1609 C CB  . ARG B 2 102 ? 43.684 -1.918  -7.599  1.00 15.64 ? ? ? ? ? 102 ARG B CB  1 
ATOM   1610 C CG  . ARG B 2 102 ? 44.975 -2.646  -7.751  1.00 10.38 ? ? ? ? ? 102 ARG B CG  1 
ATOM   1611 C CD  . ARG B 2 102 ? 45.379 -3.174  -6.394  1.00 8.60  ? ? ? ? ? 102 ARG B CD  1 
ATOM   1612 N NE  . ARG B 2 102 ? 46.765 -3.629  -6.416  1.00 9.16  ? ? ? ? ? 102 ARG B NE  1 
ATOM   1613 C CZ  . ARG B 2 102 ? 47.362 -4.306  -5.440  1.00 9.29  ? ? ? ? ? 102 ARG B CZ  1 
ATOM   1614 N NH1 . ARG B 2 102 ? 46.728 -4.587  -4.317  1.00 10.78 ? ? ? ? ? 102 ARG B NH1 1 
ATOM   1615 N NH2 . ARG B 2 102 ? 48.624 -4.668  -5.571  1.00 13.05 ? ? ? ? ? 102 ARG B NH2 1 
ATOM   1616 N N   . LEU B 2 103 ? 41.876 -2.510  -10.255 1.00 12.17 ? ? ? ? ? 103 LEU B N   1 
ATOM   1617 C CA  . LEU B 2 103 ? 41.817 -2.794  -11.686 1.00 6.56  ? ? ? ? ? 103 LEU B CA  1 
ATOM   1618 C C   . LEU B 2 103 ? 43.047 -2.174  -12.278 1.00 7.38  ? ? ? ? ? 103 LEU B C   1 
ATOM   1619 O O   . LEU B 2 103 ? 43.101 -0.999  -12.661 1.00 8.06  ? ? ? ? ? 103 LEU B O   1 
ATOM   1620 C CB  . LEU B 2 103 ? 40.537 -2.207  -12.277 1.00 5.51  ? ? ? ? ? 103 LEU B CB  1 
ATOM   1621 C CG  . LEU B 2 103 ? 39.297 -2.713  -11.508 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 103 LEU B CG  1 
ATOM   1622 C CD1 . LEU B 2 103 ? 38.068 -2.238  -12.141 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 103 LEU B CD1 1 
ATOM   1623 C CD2 . LEU B 2 103 ? 39.205 -4.164  -11.468 1.00 2.00  ? ? ? ? ? 103 LEU B CD2 1 
ATOM   1624 N N   . ASP B 2 104 ? 44.067 -2.994  -12.367 1.00 11.86 ? ? ? ? ? 104 ASP B N   1 
ATOM   1625 C CA  . ASP B 2 104 ? 45.320 -2.484  -12.848 1.00 13.04 ? ? ? ? ? 104 ASP B CA  1 
ATOM   1626 C C   . ASP B 2 104 ? 45.526 -2.455  -14.346 1.00 13.61 ? ? ? ? ? 104 ASP B C   1 
ATOM   1627 O O   . ASP B 2 104 ? 46.391 -1.739  -14.804 1.00 18.17 ? ? ? ? ? 104 ASP B O   1 
ATOM   1628 C CB  . ASP B 2 104 ? 46.493 -3.198  -12.140 1.00 12.99 ? ? ? ? ? 104 ASP B CB  1 
ATOM   1629 C CG  . ASP B 2 104 ? 46.458 -4.736  -12.284 1.00 13.06 ? ? ? ? ? 104 ASP B CG  1 
ATOM   1630 O OD1 . ASP B 2 104 ? 45.460 -5.328  -12.783 1.00 12.40 ? ? ? ? ? 104 ASP B OD1 1 
ATOM   1631 O OD2 . ASP B 2 104 ? 47.472 -5.336  -11.904 1.00 12.69 ? ? ? ? ? 104 ASP B OD2 1 
ATOM   1632 N N   . TYR B 2 105 ? 44.784 -3.246  -15.106 1.00 14.23 ? ? ? ? ? 105 TYR B N   1 
ATOM   1633 C CA  . TYR B 2 105 ? 44.960 -3.283  -16.567 1.00 11.78 ? ? ? ? ? 105 TYR B CA  1 
ATOM   1634 C C   . TYR B 2 105 ? 43.610 -3.302  -17.230 1.00 13.47 ? ? ? ? ? 105 TYR B C   1 
ATOM   1635 O O   . TYR B 2 105 ? 42.744 -4.085  -16.851 1.00 15.86 ? ? ? ? ? 105 TYR B O   1 
ATOM   1636 C CB  . TYR B 2 105 ? 45.740 -4.540  -17.004 1.00 15.12 ? ? ? ? ? 105 TYR B CB  1 
ATOM   1637 C CG  . TYR B 2 105 ? 47.218 -4.440  -16.758 1.00 12.63 ? ? ? ? ? 105 TYR B CG  1 
ATOM   1638 C CD1 . TYR B 2 105 ? 48.050 -3.765  -17.650 1.00 15.98 ? ? ? ? ? 105 TYR B CD1 1 
ATOM   1639 C CD2 . TYR B 2 105 ? 47.781 -5.001  -15.613 1.00 16.95 ? ? ? ? ? 105 TYR B CD2 1 
ATOM   1640 C CE1 . TYR B 2 105 ? 49.426 -3.657  -17.403 1.00 21.41 ? ? ? ? ? 105 TYR B CE1 1 
ATOM   1641 C CE2 . TYR B 2 105 ? 49.142 -4.895  -15.347 1.00 19.76 ? ? ? ? ? 105 TYR B CE2 1 
ATOM   1642 C CZ  . TYR B 2 105 ? 49.961 -4.237  -16.240 1.00 22.94 ? ? ? ? ? 105 TYR B CZ  1 
ATOM   1643 O OH  . TYR B 2 105 ? 51.316 -4.235  -15.986 1.00 29.07 ? ? ? ? ? 105 TYR B OH  1 
ATOM   1644 N N   . TRP B 2 106 ? 43.415 -2.440  -18.218 1.00 16.62 ? ? ? ? ? 106 TRP B N   1 
ATOM   1645 C CA  . TRP B 2 106 ? 42.125 -2.376  -18.896 1.00 15.52 ? ? ? ? ? 106 TRP B CA  1 
ATOM   1646 C C   . TRP B 2 106 ? 42.173 -2.671  -20.371 1.00 13.68 ? ? ? ? ? 106 TRP B C   1 
ATOM   1647 O O   . TRP B 2 106 ? 43.190 -2.512  -21.025 1.00 16.11 ? ? ? ? ? 106 TRP B O   1 
ATOM   1648 C CB  . TRP B 2 106 ? 41.491 -0.992  -18.711 1.00 13.12 ? ? ? ? ? 106 TRP B CB  1 
ATOM   1649 C CG  . TRP B 2 106 ? 41.160 -0.629  -17.307 1.00 11.30 ? ? ? ? ? 106 TRP B CG  1 
ATOM   1650 C CD1 . TRP B 2 106 ? 42.030 -0.465  -16.238 1.00 7.12  ? ? ? ? ? 106 TRP B CD1 1 
ATOM   1651 C CD2 . TRP B 2 106 ? 39.868 -0.250  -16.835 1.00 8.63  ? ? ? ? ? 106 TRP B CD2 1 
ATOM   1652 N NE1 . TRP B 2 106 ? 41.344 0.009   -15.166 1.00 5.90  ? ? ? ? ? 106 TRP B NE1 1 
ATOM   1653 C CE2 . TRP B 2 106 ? 40.021 0.153   -15.499 1.00 4.87  ? ? ? ? ? 106 TRP B CE2 1 
ATOM   1654 C CE3 . TRP B 2 106 ? 38.600 -0.211  -17.424 1.00 11.60 ? ? ? ? ? 106 TRP B CE3 1 
ATOM   1655 C CZ2 . TRP B 2 106 ? 38.950 0.587   -14.737 1.00 8.74  ? ? ? ? ? 106 TRP B CZ2 1 
ATOM   1656 C CZ3 . TRP B 2 106 ? 37.540 0.214   -16.666 1.00 10.22 ? ? ? ? ? 106 TRP B CZ3 1 
ATOM   1657 C CH2 . TRP B 2 106 ? 37.721 0.611   -15.331 1.00 11.81 ? ? ? ? ? 106 TRP B CH2 1 
ATOM   1658 N N   . GLY B 2 107 ? 41.061 -3.160  -20.876 1.00 15.33 ? ? ? ? ? 107 GLY B N   1 
ATOM   1659 C CA  . GLY B 2 107 ? 40.977 -3.426  -22.282 1.00 16.18 ? ? ? ? ? 107 GLY B CA  1 
ATOM   1660 C C   . GLY B 2 107 ? 40.721 -2.059  -22.874 1.00 18.92 ? ? ? ? ? 107 GLY B C   1 
ATOM   1661 O O   . GLY B 2 107 ? 40.528 -1.087  -22.142 1.00 17.94 ? ? ? ? ? 107 GLY B O   1 
ATOM   1662 N N   . GLN B 2 108 ? 40.749 -1.982  -24.203 1.00 20.11 ? ? ? ? ? 108 GLN B N   1 
ATOM   1663 C CA  . GLN B 2 108 ? 40.513 -0.748  -24.921 1.00 16.71 ? ? ? ? ? 108 GLN B CA  1 
ATOM   1664 C C   . GLN B 2 108 ? 39.040 -0.420  -24.996 1.00 11.17 ? ? ? ? ? 108 GLN B C   1 
ATOM   1665 O O   . GLN B 2 108 ? 38.699 0.699   -25.260 1.00 14.42 ? ? ? ? ? 108 GLN B O   1 
ATOM   1666 C CB  . GLN B 2 108 ? 41.051 -0.836  -26.336 1.00 24.50 ? ? ? ? ? 108 GLN B CB  1 
ATOM   1667 C CG  . GLN B 2 108 ? 42.382 -0.190  -26.574 1.00 32.80 ? ? ? ? ? 108 GLN B CG  1 
ATOM   1668 C CD  . GLN B 2 108 ? 42.587 0.144   -28.061 1.00 45.19 ? ? ? ? ? 108 GLN B CD  1 
ATOM   1669 O OE1 . GLN B 2 108 ? 41.626 0.144   -28.871 1.00 50.46 ? ? ? ? ? 108 GLN B OE1 1 
ATOM   1670 N NE2 . GLN B 2 108 ? 43.832 0.459   -28.425 1.00 48.85 ? ? ? ? ? 108 GLN B NE2 1 
ATOM   1671 N N   . GLY B 2 109 ? 38.175 -1.389  -24.767 1.00 6.68  ? ? ? ? ? 109 GLY B N   1 
ATOM   1672 C CA  . GLY B 2 109 ? 36.738 -1.147  -24.815 1.00 9.28  ? ? ? ? ? 109 GLY B CA  1 
ATOM   1673 C C   . GLY B 2 109 ? 36.144 -1.464  -26.180 1.00 13.10 ? ? ? ? ? 109 GLY B C   1 
ATOM   1674 O O   . GLY B 2 109 ? 36.866 -1.490  -27.158 1.00 16.99 ? ? ? ? ? 109 GLY B O   1 
ATOM   1675 N N   . THR B 2 110 ? 34.873 -1.811  -26.242 1.00 13.16 ? ? ? ? ? 110 THR B N   1 
ATOM   1676 C CA  . THR B 2 110 ? 34.200 -2.080  -27.502 1.00 16.34 ? ? ? ? ? 110 THR B CA  1 
ATOM   1677 C C   . THR B 2 110 ? 33.009 -1.180  -27.331 1.00 15.90 ? ? ? ? ? 110 THR B C   1 
ATOM   1678 O O   . THR B 2 110 ? 32.432 -1.130  -26.248 1.00 16.90 ? ? ? ? ? 110 THR B O   1 
ATOM   1679 C CB  . THR B 2 110 ? 33.494 -3.514  -27.649 1.00 17.98 ? ? ? ? ? 110 THR B CB  1 
ATOM   1680 O OG1 . THR B 2 110 ? 34.060 -4.515  -26.802 1.00 21.09 ? ? ? ? ? 110 THR B OG1 1 
ATOM   1681 C CG2 . THR B 2 110 ? 33.595 -3.979  -29.063 1.00 23.20 ? ? ? ? ? 110 THR B CG2 1 
ATOM   1682 N N   . THR B 2 111 ? 32.582 -0.524  -28.392 1.00 17.83 ? ? ? ? ? 111 THR B N   1 
ATOM   1683 C CA  . THR B 2 111 ? 31.400 0.324   -28.332 1.00 18.69 ? ? ? ? ? 111 THR B CA  1 
ATOM   1684 C C   . THR B 2 111 ? 30.158 -0.486  -28.761 1.00 19.73 ? ? ? ? ? 111 THR B C   1 
ATOM   1685 O O   . THR B 2 111 ? 30.209 -1.292  -29.702 1.00 18.81 ? ? ? ? ? 111 THR B O   1 
ATOM   1686 C CB  . THR B 2 111 ? 31.565 1.516   -29.253 1.00 20.69 ? ? ? ? ? 111 THR B CB  1 
ATOM   1687 O OG1 . THR B 2 111 ? 32.786 2.202   -28.938 1.00 25.92 ? ? ? ? ? 111 THR B OG1 1 
ATOM   1688 C CG2 . THR B 2 111 ? 30.412 2.461   -29.051 1.00 28.70 ? ? ? ? ? 111 THR B CG2 1 
ATOM   1689 N N   . LEU B 2 112 ? 29.050 -0.333  -28.052 1.00 19.62 ? ? ? ? ? 112 LEU B N   1 
ATOM   1690 C CA  . LEU B 2 112 ? 27.849 -1.068  -28.424 1.00 19.29 ? ? ? ? ? 112 LEU B CA  1 
ATOM   1691 C C   . LEU B 2 112 ? 26.723 -0.060  -28.606 1.00 21.72 ? ? ? ? ? 112 LEU B C   1 
ATOM   1692 O O   . LEU B 2 112 ? 26.667 0.954   -27.895 1.00 20.76 ? ? ? ? ? 112 LEU B O   1 
ATOM   1693 C CB  . LEU B 2 112 ? 27.457 -2.094  -27.349 1.00 20.26 ? ? ? ? ? 112 LEU B CB  1 
ATOM   1694 C CG  . LEU B 2 112 ? 26.275 -2.988  -27.776 1.00 24.88 ? ? ? ? ? 112 LEU B CG  1 
ATOM   1695 C CD1 . LEU B 2 112 ? 26.781 -4.076  -28.693 1.00 26.46 ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1 1 
ATOM   1696 C CD2 . LEU B 2 112 ? 25.588 -3.632  -26.625 1.00 24.62 ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2 1 
ATOM   1697 N N   . THR B 2 113 ? 25.853 -0.303  -29.580 1.00 23.08 ? ? ? ? ? 113 THR B N   1 
ATOM   1698 C CA  . THR B 2 113 ? 24.728 0.589   -29.791 1.00 24.55 ? ? ? ? ? 113 THR B CA  1 
ATOM   1699 C C   . THR B 2 113 ? 23.517 -0.299  -29.860 1.00 25.59 ? ? ? ? ? 113 THR B C   1 
ATOM   1700 O O   . THR B 2 113 ? 23.556 -1.383  -30.443 1.00 22.71 ? ? ? ? ? 113 THR B O   1 
ATOM   1701 C CB  . THR B 2 113 ? 24.854 1.461   -31.084 1.00 27.63 ? ? ? ? ? 113 THR B CB  1 
ATOM   1702 O OG1 . THR B 2 113 ? 25.868 2.470   -30.911 1.00 30.75 ? ? ? ? ? 113 THR B OG1 1 
ATOM   1703 C CG2 . THR B 2 113 ? 23.531 2.176   -31.387 1.00 28.33 ? ? ? ? ? 113 THR B CG2 1 
ATOM   1704 N N   . VAL B 2 114 ? 22.495 0.090   -29.116 1.00 28.66 ? ? ? ? ? 114 VAL B N   1 
ATOM   1705 C CA  . VAL B 2 114 ? 21.260 -0.647  -29.109 1.00 33.90 ? ? ? ? ? 114 VAL B CA  1 
ATOM   1706 C C   . VAL B 2 114 ? 20.275 0.136   -30.007 1.00 38.96 ? ? ? ? ? 114 VAL B C   1 
ATOM   1707 O O   . VAL B 2 114 ? 19.922 1.297   -29.717 1.00 39.11 ? ? ? ? ? 114 VAL B O   1 
ATOM   1708 C CB  . VAL B 2 114 ? 20.727 -0.846  -27.660 1.00 30.46 ? ? ? ? ? 114 VAL B CB  1 
ATOM   1709 C CG1 . VAL B 2 114 ? 19.477 -1.697  -27.674 1.00 30.44 ? ? ? ? ? 114 VAL B CG1 1 
ATOM   1710 C CG2 . VAL B 2 114 ? 21.773 -1.521  -26.797 1.00 26.62 ? ? ? ? ? 114 VAL B CG2 1 
ATOM   1711 N N   . SER B 2 115 ? 19.925 -0.485  -31.138 1.00 45.30 ? ? ? ? ? 115 SER B N   1 
ATOM   1712 C CA  . SER B 2 115 ? 19.015 0.078   -32.147 1.00 50.71 ? ? ? ? ? 115 SER B CA  1 
ATOM   1713 C C   . SER B 2 115 ? 17.545 0.122   -31.733 1.00 52.46 ? ? ? ? ? 115 SER B C   1 
ATOM   1714 O O   . SER B 2 115 ? 17.232 0.458   -30.582 1.00 55.72 ? ? ? ? ? 115 SER B O   1 
ATOM   1715 C CB  . SER B 2 115 ? 19.170 -0.655  -33.505 1.00 52.71 ? ? ? ? ? 115 SER B CB  1 
ATOM   1716 O OG  . SER B 2 115 ? 19.537 -2.030  -33.392 1.00 53.76 ? ? ? ? ? 115 SER B OG  1 
ATOM   1717 N N   . SER B 2 116 ? 16.644 -0.167  -32.669 1.00 51.85 ? ? ? ? ? 116 SER B N   1 
ATOM   1718 C CA  . SER B 2 116 ? 15.230 -0.158  -32.346 1.00 55.51 ? ? ? ? ? 116 SER B CA  1 
ATOM   1719 C C   . SER B 2 116 ? 14.638 -1.523  -32.726 1.00 57.27 ? ? ? ? ? 116 SER B C   1 
ATOM   1720 O O   . SER B 2 116 ? 13.616 -1.926  -32.113 1.00 59.83 ? ? ? ? ? 116 SER B O   1 
ATOM   1721 C CB  . SER B 2 116 ? 14.517 0.993   -33.071 1.00 55.91 ? ? ? ? ? 116 SER B CB  1 
ATOM   1722 O OG  . SER B 2 116 ? 13.473 1.573   -32.287 1.00 54.32 ? ? ? ? ? 116 SER B OG  1 
ATOM   1723 O OXT . SER B 2 116 ? 15.254 -2.212  -33.577 1.00 59.10 ? ? ? ? ? 116 SER B OXT 1 
ATOM   1724 N N   . LYS C 3 1   ? 48.863 -22.399 20.053  1.00 36.78 ? ? ? ? ? 1   LYS C N   1 
ATOM   1725 C CA  . LYS C 3 1   ? 47.667 -21.510 20.153  1.00 36.03 ? ? ? ? ? 1   LYS C CA  1 
ATOM   1726 C C   . LYS C 3 1   ? 47.004 -21.477 18.793  1.00 36.69 ? ? ? ? ? 1   LYS C C   1 
ATOM   1727 O O   . LYS C 3 1   ? 47.688 -21.369 17.764  1.00 35.68 ? ? ? ? ? 1   LYS C O   1 
ATOM   1728 C CB  . LYS C 3 1   ? 48.077 -20.087 20.537  1.00 35.71 ? ? ? ? ? 1   LYS C CB  1 
ATOM   1729 C CG  . LYS C 3 1   ? 46.998 -19.058 20.324  1.00 36.18 ? ? ? ? ? 1   LYS C CG  1 
ATOM   1730 C CD  . LYS C 3 1   ? 47.405 -17.669 20.809  1.00 36.17 ? ? ? ? ? 1   LYS C CD  1 
ATOM   1731 C CE  . LYS C 3 1   ? 46.148 -16.797 20.935  1.00 38.53 ? ? ? ? ? 1   LYS C CE  1 
ATOM   1732 N NZ  . LYS C 3 1   ? 46.423 -15.377 21.344  1.00 41.12 ? ? ? ? ? 1   LYS C NZ  1 
ATOM   1733 N N   . VAL C 3 2   ? 45.692 -21.682 18.780  1.00 35.80 ? ? ? ? ? 2   VAL C N   1 
ATOM   1734 C CA  . VAL C 3 2   ? 44.960 -21.628 17.530  1.00 33.91 ? ? ? ? ? 2   VAL C CA  1 
ATOM   1735 C C   . VAL C 3 2   ? 44.228 -20.302 17.568  1.00 31.30 ? ? ? ? ? 2   VAL C C   1 
ATOM   1736 O O   . VAL C 3 2   ? 43.580 -19.969 18.536  1.00 32.46 ? ? ? ? ? 2   VAL C O   1 
ATOM   1737 C CB  . VAL C 3 2   ? 43.988 -22.810 17.344  1.00 34.01 ? ? ? ? ? 2   VAL C CB  1 
ATOM   1738 C CG1 . VAL C 3 2   ? 43.250 -22.679 15.998  1.00 32.69 ? ? ? ? ? 2   VAL C CG1 1 
ATOM   1739 C CG2 . VAL C 3 2   ? 44.769 -24.118 17.375  1.00 34.57 ? ? ? ? ? 2   VAL C CG2 1 
ATOM   1740 N N   . PHE C 3 3   ? 44.490 -19.485 16.568  1.00 31.52 ? ? ? ? ? 3   PHE C N   1 
ATOM   1741 C CA  . PHE C 3 3   ? 43.891 -18.187 16.461  1.00 25.64 ? ? ? ? ? 3   PHE C CA  1 
ATOM   1742 C C   . PHE C 3 3   ? 42.506 -18.179 15.868  1.00 21.54 ? ? ? ? ? 3   PHE C C   1 
ATOM   1743 O O   . PHE C 3 3   ? 42.047 -19.111 15.230  1.00 22.86 ? ? ? ? ? 3   PHE C O   1 
ATOM   1744 C CB  . PHE C 3 3   ? 44.749 -17.320 15.564  1.00 24.89 ? ? ? ? ? 3   PHE C CB  1 
ATOM   1745 C CG  . PHE C 3 3   ? 45.820 -16.593 16.277  1.00 22.68 ? ? ? ? ? 3   PHE C CG  1 
ATOM   1746 C CD1 . PHE C 3 3   ? 45.573 -15.341 16.810  1.00 21.16 ? ? ? ? ? 3   PHE C CD1 1 
ATOM   1747 C CD2 . PHE C 3 3   ? 47.099 -17.142 16.392  1.00 25.10 ? ? ? ? ? 3   PHE C CD2 1 
ATOM   1748 C CE1 . PHE C 3 3   ? 46.594 -14.628 17.457  1.00 17.82 ? ? ? ? ? 3   PHE C CE1 1 
ATOM   1749 C CE2 . PHE C 3 3   ? 48.127 -16.447 17.039  1.00 23.01 ? ? ? ? ? 3   PHE C CE2 1 
ATOM   1750 C CZ  . PHE C 3 3   ? 47.869 -15.186 17.569  1.00 19.02 ? ? ? ? ? 3   PHE C CZ  1 
ATOM   1751 N N   . GLY C 3 4   ? 41.843 -17.069 16.113  1.00 24.42 ? ? ? ? ? 4   GLY C N   1 
ATOM   1752 C CA  . GLY C 3 4   ? 40.550 -16.829 15.516  1.00 23.16 ? ? ? ? ? 4   GLY C CA  1 
ATOM   1753 C C   . GLY C 3 4   ? 40.921 -16.041 14.268  1.00 20.49 ? ? ? ? ? 4   GLY C C   1 
ATOM   1754 O O   . GLY C 3 4   ? 42.050 -15.504 14.205  1.00 20.12 ? ? ? ? ? 4   GLY C O   1 
ATOM   1755 N N   . ARG C 3 5   ? 40.027 -15.970 13.274  1.00 18.05 ? ? ? ? ? 5   ARG C N   1 
ATOM   1756 C CA  . ARG C 3 5   ? 40.372 -15.220 12.068  1.00 14.95 ? ? ? ? ? 5   ARG C CA  1 
ATOM   1757 C C   . ARG C 3 5   ? 40.521 -13.745 12.381  1.00 15.58 ? ? ? ? ? 5   ARG C C   1 
ATOM   1758 O O   . ARG C 3 5   ? 41.536 -13.147 12.046  1.00 18.17 ? ? ? ? ? 5   ARG C O   1 
ATOM   1759 C CB  . ARG C 3 5   ? 39.408 -15.493 10.876  1.00 13.78 ? ? ? ? ? 5   ARG C CB  1 
ATOM   1760 C CG  . ARG C 3 5   ? 37.945 -15.028 10.959  1.00 12.70 ? ? ? ? ? 5   ARG C CG  1 
ATOM   1761 C CD  . ARG C 3 5   ? 37.275 -15.490 9.689   1.00 14.75 ? ? ? ? ? 5   ARG C CD  1 
ATOM   1762 N NE  . ARG C 3 5   ? 35.854 -15.142 9.483   1.00 20.33 ? ? ? ? ? 5   ARG C NE  1 
ATOM   1763 C CZ  . ARG C 3 5   ? 34.825 -15.690 10.145  1.00 20.62 ? ? ? ? ? 5   ARG C CZ  1 
ATOM   1764 N NH1 . ARG C 3 5   ? 35.051 -16.470 11.187  1.00 22.26 ? ? ? ? ? 5   ARG C NH1 1 
ATOM   1765 N NH2 . ARG C 3 5   ? 33.568 -15.360 9.868   1.00 18.66 ? ? ? ? ? 5   ARG C NH2 1 
ATOM   1766 N N   . CYS C 3 6   ? 39.597 -13.183 13.155  1.00 17.49 ? ? ? ? ? 6   CYS C N   1 
ATOM   1767 C CA  . CYS C 3 6   ? 39.676 -11.763 13.465  1.00 17.70 ? ? ? ? ? 6   CYS C CA  1 
ATOM   1768 C C   . CYS C 3 6   ? 40.837 -11.357 14.342  1.00 19.34 ? ? ? ? ? 6   CYS C C   1 
ATOM   1769 O O   . CYS C 3 6   ? 41.363 -10.243 14.220  1.00 20.17 ? ? ? ? ? 6   CYS C O   1 
ATOM   1770 C CB  . CYS C 3 6   ? 38.391 -11.271 14.097  1.00 18.00 ? ? ? ? ? 6   CYS C CB  1 
ATOM   1771 S SG  . CYS C 3 6   ? 36.994 -11.299 12.959  1.00 20.62 ? ? ? ? ? 6   CYS C SG  1 
ATOM   1772 N N   . GLU C 3 7   ? 41.204 -12.244 15.249  1.00 17.19 ? ? ? ? ? 7   GLU C N   1 
ATOM   1773 C CA  . GLU C 3 7   ? 42.267 -11.988 16.181  1.00 21.18 ? ? ? ? ? 7   GLU C CA  1 
ATOM   1774 C C   . GLU C 3 7   ? 43.593 -12.090 15.472  1.00 21.94 ? ? ? ? ? 7   GLU C C   1 
ATOM   1775 O O   . GLU C 3 7   ? 44.528 -11.316 15.743  1.00 23.34 ? ? ? ? ? 7   GLU C O   1 
ATOM   1776 C CB  . GLU C 3 7   ? 42.147 -12.988 17.322  1.00 29.13 ? ? ? ? ? 7   GLU C CB  1 
ATOM   1777 C CG  . GLU C 3 7   ? 43.388 -13.221 18.134  1.00 37.93 ? ? ? ? ? 7   GLU C CG  1 
ATOM   1778 C CD  . GLU C 3 7   ? 43.155 -14.252 19.234  1.00 44.74 ? ? ? ? ? 7   GLU C CD  1 
ATOM   1779 O OE1 . GLU C 3 7   ? 42.705 -15.403 18.927  1.00 41.54 ? ? ? ? ? 7   GLU C OE1 1 
ATOM   1780 O OE2 . GLU C 3 7   ? 43.433 -13.889 20.408  1.00 47.71 ? ? ? ? ? 7   GLU C OE2 1 
ATOM   1781 N N   . LEU C 3 8   ? 43.694 -13.060 14.576  1.00 19.82 ? ? ? ? ? 8   LEU C N   1 
ATOM   1782 C CA  . LEU C 3 8   ? 44.924 -13.198 13.831  1.00 19.89 ? ? ? ? ? 8   LEU C CA  1 
ATOM   1783 C C   . LEU C 3 8   ? 45.051 -11.898 12.978  1.00 20.01 ? ? ? ? ? 8   LEU C C   1 
ATOM   1784 O O   . LEU C 3 8   ? 46.081 -11.240 13.009  1.00 22.53 ? ? ? ? ? 8   LEU C O   1 
ATOM   1785 C CB  . LEU C 3 8   ? 44.866 -14.439 12.966  1.00 14.97 ? ? ? ? ? 8   LEU C CB  1 
ATOM   1786 C CG  . LEU C 3 8   ? 46.080 -14.615 12.071  1.00 17.74 ? ? ? ? ? 8   LEU C CG  1 
ATOM   1787 C CD1 . LEU C 3 8   ? 47.361 -14.827 12.859  1.00 15.84 ? ? ? ? ? 8   LEU C CD1 1 
ATOM   1788 C CD2 . LEU C 3 8   ? 45.815 -15.758 11.164  1.00 19.36 ? ? ? ? ? 8   LEU C CD2 1 
ATOM   1789 N N   . ALA C 3 9   ? 43.970 -11.475 12.317  1.00 18.35 ? ? ? ? ? 9   ALA C N   1 
ATOM   1790 C CA  . ALA C 3 9   ? 43.983 -10.262 11.481  1.00 18.60 ? ? ? ? ? 9   ALA C CA  1 
ATOM   1791 C C   . ALA C 3 9   ? 44.473 -9.010  12.271  1.00 19.96 ? ? ? ? ? 9   ALA C C   1 
ATOM   1792 O O   . ALA C 3 9   ? 45.410 -8.295  11.861  1.00 21.38 ? ? ? ? ? 9   ALA C O   1 
ATOM   1793 C CB  . ALA C 3 9   ? 42.568 -10.020 10.898  1.00 14.52 ? ? ? ? ? 9   ALA C CB  1 
ATOM   1794 N N   . ALA C 3 10  ? 43.865 -8.780  13.424  1.00 17.86 ? ? ? ? ? 10  ALA C N   1 
ATOM   1795 C CA  . ALA C 3 10  ? 44.235 -7.656  14.237  1.00 17.67 ? ? ? ? ? 10  ALA C CA  1 
ATOM   1796 C C   . ALA C 3 10  ? 45.711 -7.699  14.603  1.00 17.86 ? ? ? ? ? 10  ALA C C   1 
ATOM   1797 O O   . ALA C 3 10  ? 46.390 -6.666  14.564  1.00 23.51 ? ? ? ? ? 10  ALA C O   1 
ATOM   1798 C CB  . ALA C 3 10  ? 43.353 -7.598  15.460  1.00 18.69 ? ? ? ? ? 10  ALA C CB  1 
ATOM   1799 N N   . ALA C 3 11  ? 46.237 -8.866  14.940  1.00 15.45 ? ? ? ? ? 11  ALA C N   1 
ATOM   1800 C CA  . ALA C 3 11  ? 47.648 -8.952  15.267  1.00 18.77 ? ? ? ? ? 11  ALA C CA  1 
ATOM   1801 C C   . ALA C 3 11  ? 48.518 -8.646  14.032  1.00 21.75 ? ? ? ? ? 11  ALA C C   1 
ATOM   1802 O O   . ALA C 3 11  ? 49.581 -8.026  14.134  1.00 24.13 ? ? ? ? ? 11  ALA C O   1 
ATOM   1803 C CB  . ALA C 3 11  ? 47.973 -10.339 15.805  1.00 16.24 ? ? ? ? ? 11  ALA C CB  1 
ATOM   1804 N N   . MET C 3 12  ? 48.093 -9.146  12.874  1.00 22.67 ? ? ? ? ? 12  MET C N   1 
ATOM   1805 C CA  . MET C 3 12  ? 48.829 -8.942  11.627  1.00 20.86 ? ? ? ? ? 12  MET C CA  1 
ATOM   1806 C C   . MET C 3 12  ? 48.834 -7.491  11.237  1.00 18.58 ? ? ? ? ? 12  MET C C   1 
ATOM   1807 O O   . MET C 3 12  ? 49.878 -6.943  10.894  1.00 16.92 ? ? ? ? ? 12  MET C O   1 
ATOM   1808 C CB  . MET C 3 12  ? 48.274 -9.822  10.509  1.00 16.17 ? ? ? ? ? 12  MET C CB  1 
ATOM   1809 C CG  . MET C 3 12  ? 48.585 -11.221 10.780  1.00 15.99 ? ? ? ? ? 12  MET C CG  1 
ATOM   1810 S SD  . MET C 3 12  ? 48.098 -12.297 9.544   1.00 20.40 ? ? ? ? ? 12  MET C SD  1 
ATOM   1811 C CE  . MET C 3 12  ? 49.541 -13.375 9.511   1.00 18.11 ? ? ? ? ? 12  MET C CE  1 
ATOM   1812 N N   . LYS C 3 13  ? 47.672 -6.865  11.332  1.00 18.52 ? ? ? ? ? 13  LYS C N   1 
ATOM   1813 C CA  . LYS C 3 13  ? 47.579 -5.453  11.036  1.00 22.59 ? ? ? ? ? 13  LYS C CA  1 
ATOM   1814 C C   . LYS C 3 13  ? 48.484 -4.639  11.996  1.00 24.46 ? ? ? ? ? 13  LYS C C   1 
ATOM   1815 O O   . LYS C 3 13  ? 49.231 -3.766  11.553  1.00 25.25 ? ? ? ? ? 13  LYS C O   1 
ATOM   1816 C CB  . LYS C 3 13  ? 46.136 -4.986  11.108  1.00 22.02 ? ? ? ? ? 13  LYS C CB  1 
ATOM   1817 C CG  . LYS C 3 13  ? 46.006 -3.533  10.730  1.00 25.55 ? ? ? ? ? 13  LYS C CG  1 
ATOM   1818 C CD  . LYS C 3 13  ? 44.601 -3.045  10.840  1.00 27.55 ? ? ? ? ? 13  LYS C CD  1 
ATOM   1819 C CE  . LYS C 3 13  ? 44.583 -1.625  10.336  1.00 34.41 ? ? ? ? ? 13  LYS C CE  1 
ATOM   1820 N NZ  . LYS C 3 13  ? 43.222 -1.090  10.176  1.00 38.75 ? ? ? ? ? 13  LYS C NZ  1 
ATOM   1821 N N   . ARG C 3 14  ? 48.436 -4.953  13.289  1.00 26.56 ? ? ? ? ? 14  ARG C N   1 
ATOM   1822 C CA  . ARG C 3 14  ? 49.274 -4.291  14.289  1.00 30.59 ? ? ? ? ? 14  ARG C CA  1 
ATOM   1823 C C   . ARG C 3 14  ? 50.744 -4.411  13.939  1.00 30.27 ? ? ? ? ? 14  ARG C C   1 
ATOM   1824 O O   . ARG C 3 14  ? 51.536 -3.562  14.293  1.00 31.00 ? ? ? ? ? 14  ARG C O   1 
ATOM   1825 C CB  . ARG C 3 14  ? 49.081 -4.910  15.668  1.00 32.24 ? ? ? ? ? 14  ARG C CB  1 
ATOM   1826 C CG  . ARG C 3 14  ? 47.905 -4.355  16.422  1.00 43.55 ? ? ? ? ? 14  ARG C CG  1 
ATOM   1827 C CD  . ARG C 3 14  ? 48.109 -4.556  17.909  1.00 47.34 ? ? ? ? ? 14  ARG C CD  1 
ATOM   1828 N NE  . ARG C 3 14  ? 48.709 -5.867  18.169  1.00 58.45 ? ? ? ? ? 14  ARG C NE  1 
ATOM   1829 C CZ  . ARG C 3 14  ? 48.018 -6.970  18.476  1.00 61.94 ? ? ? ? ? 14  ARG C CZ  1 
ATOM   1830 N NH1 . ARG C 3 14  ? 46.685 -6.922  18.603  1.00 61.69 ? ? ? ? ? 14  ARG C NH1 1 
ATOM   1831 N NH2 . ARG C 3 14  ? 48.662 -8.119  18.684  1.00 62.85 ? ? ? ? ? 14  ARG C NH2 1 
ATOM   1832 N N   . HIS C 3 15  ? 51.122 -5.496  13.282  1.00 32.57 ? ? ? ? ? 15  HIS C N   1 
ATOM   1833 C CA  . HIS C 3 15  ? 52.512 -5.675  12.896  1.00 32.32 ? ? ? ? ? 15  HIS C CA  1 
ATOM   1834 C C   . HIS C 3 15  ? 52.929 -5.183  11.503  1.00 30.76 ? ? ? ? ? 15  HIS C C   1 
ATOM   1835 O O   . HIS C 3 15  ? 54.041 -5.458  11.078  1.00 29.51 ? ? ? ? ? 15  HIS C O   1 
ATOM   1836 C CB  . HIS C 3 15  ? 52.928 -7.118  13.088  1.00 39.97 ? ? ? ? ? 15  HIS C CB  1 
ATOM   1837 C CG  . HIS C 3 15  ? 53.179 -7.482  14.513  1.00 46.52 ? ? ? ? ? 15  HIS C CG  1 
ATOM   1838 N ND1 . HIS C 3 15  ? 52.446 -8.444  15.178  1.00 50.12 ? ? ? ? ? 15  HIS C ND1 1 
ATOM   1839 C CD2 . HIS C 3 15  ? 54.073 -6.999  15.410  1.00 46.95 ? ? ? ? ? 15  HIS C CD2 1 
ATOM   1840 C CE1 . HIS C 3 15  ? 52.874 -8.541  16.425  1.00 50.43 ? ? ? ? ? 15  HIS C CE1 1 
ATOM   1841 N NE2 . HIS C 3 15  ? 53.859 -7.673  16.589  1.00 54.53 ? ? ? ? ? 15  HIS C NE2 1 
ATOM   1842 N N   . GLY C 3 16  ? 52.055 -4.459  10.802  1.00 29.23 ? ? ? ? ? 16  GLY C N   1 
ATOM   1843 C CA  . GLY C 3 16  ? 52.396 -3.926  9.495   1.00 23.29 ? ? ? ? ? 16  GLY C CA  1 
ATOM   1844 C C   . GLY C 3 16  ? 52.265 -4.842  8.291   1.00 22.78 ? ? ? ? ? 16  GLY C C   1 
ATOM   1845 O O   . GLY C 3 16  ? 53.041 -4.717  7.369   1.00 25.67 ? ? ? ? ? 16  GLY C O   1 
ATOM   1846 N N   . LEU C 3 17  ? 51.342 -5.792  8.285   1.00 19.51 ? ? ? ? ? 17  LEU C N   1 
ATOM   1847 C CA  . LEU C 3 17  ? 51.191 -6.651  7.107   1.00 18.25 ? ? ? ? ? 17  LEU C CA  1 
ATOM   1848 C C   . LEU C 3 17  ? 50.100 -6.136  6.172   1.00 17.99 ? ? ? ? ? 17  LEU C C   1 
ATOM   1849 O O   . LEU C 3 17  ? 50.034 -6.508  4.998   1.00 18.52 ? ? ? ? ? 17  LEU C O   1 
ATOM   1850 C CB  . LEU C 3 17  ? 50.871 -8.095  7.491   1.00 13.36 ? ? ? ? ? 17  LEU C CB  1 
ATOM   1851 C CG  . LEU C 3 17  ? 52.078 -8.873  7.981   1.00 16.05 ? ? ? ? ? 17  LEU C CG  1 
ATOM   1852 C CD1 . LEU C 3 17  ? 51.619 -10.233 8.427   1.00 10.53 ? ? ? ? ? 17  LEU C CD1 1 
ATOM   1853 C CD2 . LEU C 3 17  ? 53.157 -8.953  6.909   1.00 10.73 ? ? ? ? ? 17  LEU C CD2 1 
ATOM   1854 N N   . ASP C 3 18  ? 49.215 -5.312  6.712   1.00 17.71 ? ? ? ? ? 18  ASP C N   1 
ATOM   1855 C CA  . ASP C 3 18  ? 48.145 -4.747  5.917   1.00 19.54 ? ? ? ? ? 18  ASP C CA  1 
ATOM   1856 C C   . ASP C 3 18  ? 48.735 -3.852  4.822   1.00 20.02 ? ? ? ? ? 18  ASP C C   1 
ATOM   1857 O O   . ASP C 3 18  ? 49.263 -2.779  5.086   1.00 22.85 ? ? ? ? ? 18  ASP C O   1 
ATOM   1858 C CB  . ASP C 3 18  ? 47.196 -3.938  6.794   1.00 11.24 ? ? ? ? ? 18  ASP C CB  1 
ATOM   1859 C CG  . ASP C 3 18  ? 45.998 -3.388  6.020   1.00 17.69 ? ? ? ? ? 18  ASP C CG  1 
ATOM   1860 O OD1 . ASP C 3 18  ? 45.592 -3.941  4.957   1.00 16.33 ? ? ? ? ? 18  ASP C OD1 1 
ATOM   1861 O OD2 . ASP C 3 18  ? 45.454 -2.358  6.479   1.00 21.14 ? ? ? ? ? 18  ASP C OD2 1 
ATOM   1862 N N   . ASN C 3 19  ? 48.711 -4.359  3.608   1.00 17.74 ? ? ? ? ? 19  ASN C N   1 
ATOM   1863 C CA  . ASN C 3 19  ? 49.196 -3.653  2.452   1.00 18.39 ? ? ? ? ? 19  ASN C CA  1 
ATOM   1864 C C   . ASN C 3 19  ? 50.695 -3.645  2.335   1.00 17.84 ? ? ? ? ? 19  ASN C C   1 
ATOM   1865 O O   . ASN C 3 19  ? 51.247 -2.812  1.614   1.00 18.73 ? ? ? ? ? 19  ASN C O   1 
ATOM   1866 C CB  . ASN C 3 19  ? 48.649 -2.218  2.401   1.00 22.61 ? ? ? ? ? 19  ASN C CB  1 
ATOM   1867 C CG  . ASN C 3 19  ? 48.716 -1.623  1.001   1.00 22.28 ? ? ? ? ? 19  ASN C CG  1 
ATOM   1868 O OD1 . ASN C 3 19  ? 48.357 -2.279  0.020   1.00 25.56 ? ? ? ? ? 19  ASN C OD1 1 
ATOM   1869 N ND2 . ASN C 3 19  ? 49.190 -0.402  0.902   1.00 22.68 ? ? ? ? ? 19  ASN C ND2 1 
ATOM   1870 N N   . TYR C 3 20  ? 51.353 -4.581  3.009   1.00 16.32 ? ? ? ? ? 20  TYR C N   1 
ATOM   1871 C CA  . TYR C 3 20  ? 52.802 -4.699  2.957   1.00 13.31 ? ? ? ? ? 20  TYR C CA  1 
ATOM   1872 C C   . TYR C 3 20  ? 53.090 -5.193  1.536   1.00 17.44 ? ? ? ? ? 20  TYR C C   1 
ATOM   1873 O O   . TYR C 3 20  ? 52.470 -6.164  1.073   1.00 18.05 ? ? ? ? ? 20  TYR C O   1 
ATOM   1874 C CB  . TYR C 3 20  ? 53.262 -5.699  4.008   1.00 15.27 ? ? ? ? ? 20  TYR C CB  1 
ATOM   1875 C CG  . TYR C 3 20  ? 54.721 -5.951  3.972   1.00 11.07 ? ? ? ? ? 20  TYR C CG  1 
ATOM   1876 C CD1 . TYR C 3 20  ? 55.605 -4.976  4.381   1.00 14.56 ? ? ? ? ? 20  TYR C CD1 1 
ATOM   1877 C CD2 . TYR C 3 20  ? 55.224 -7.146  3.480   1.00 10.45 ? ? ? ? ? 20  TYR C CD2 1 
ATOM   1878 C CE1 . TYR C 3 20  ? 56.979 -5.176  4.295   1.00 15.63 ? ? ? ? ? 20  TYR C CE1 1 
ATOM   1879 C CE2 . TYR C 3 20  ? 56.591 -7.361  3.379   1.00 15.24 ? ? ? ? ? 20  TYR C CE2 1 
ATOM   1880 C CZ  . TYR C 3 20  ? 57.466 -6.355  3.796   1.00 17.04 ? ? ? ? ? 20  TYR C CZ  1 
ATOM   1881 O OH  . TYR C 3 20  ? 58.831 -6.512  3.708   1.00 19.70 ? ? ? ? ? 20  TYR C OH  1 
ATOM   1882 N N   . ARG C 3 21  ? 54.026 -4.522  0.854   1.00 16.10 ? ? ? ? ? 21  ARG C N   1 
ATOM   1883 C CA  . ARG C 3 21  ? 54.363 -4.789  -0.539  1.00 13.82 ? ? ? ? ? 21  ARG C CA  1 
ATOM   1884 C C   . ARG C 3 21  ? 53.105 -4.799  -1.405  1.00 12.38 ? ? ? ? ? 21  ARG C C   1 
ATOM   1885 O O   . ARG C 3 21  ? 53.090 -5.492  -2.386  1.00 15.13 ? ? ? ? ? 21  ARG C O   1 
ATOM   1886 C CB  . ARG C 3 21  ? 55.056 -6.122  -0.758  1.00 15.77 ? ? ? ? ? 21  ARG C CB  1 
ATOM   1887 C CG  . ARG C 3 21  ? 56.367 -6.324  -0.054  1.00 19.37 ? ? ? ? ? 21  ARG C CG  1 
ATOM   1888 C CD  . ARG C 3 21  ? 57.303 -5.219  -0.290  1.00 19.09 ? ? ? ? ? 21  ARG C CD  1 
ATOM   1889 N NE  . ARG C 3 21  ? 58.650 -5.601  0.109   1.00 22.42 ? ? ? ? ? 21  ARG C NE  1 
ATOM   1890 C CZ  . ARG C 3 21  ? 59.547 -4.788  0.652   1.00 21.09 ? ? ? ? ? 21  ARG C CZ  1 
ATOM   1891 N NH1 . ARG C 3 21  ? 59.237 -3.540  0.953   1.00 29.63 ? ? ? ? ? 21  ARG C NH1 1 
ATOM   1892 N NH2 . ARG C 3 21  ? 60.748 -5.246  0.957   1.00 21.47 ? ? ? ? ? 21  ARG C NH2 1 
ATOM   1893 N N   . GLY C 3 22  ? 52.040 -4.097  -1.020  1.00 11.58 ? ? ? ? ? 22  GLY C N   1 
ATOM   1894 C CA  . GLY C 3 22  ? 50.829 -4.066  -1.836  1.00 11.63 ? ? ? ? ? 22  GLY C CA  1 
ATOM   1895 C C   . GLY C 3 22  ? 49.855 -5.206  -1.658  1.00 14.36 ? ? ? ? ? 22  GLY C C   1 
ATOM   1896 O O   . GLY C 3 22  ? 48.821 -5.274  -2.342  1.00 17.62 ? ? ? ? ? 22  GLY C O   1 
ATOM   1897 N N   . TYR C 3 23  ? 50.205 -6.156  -0.796  1.00 15.76 ? ? ? ? ? 23  TYR C N   1 
ATOM   1898 C CA  . TYR C 3 23  ? 49.337 -7.302  -0.503  1.00 15.16 ? ? ? ? ? 23  TYR C CA  1 
ATOM   1899 C C   . TYR C 3 23  ? 48.320 -6.951  0.600   1.00 13.05 ? ? ? ? ? 23  TYR C C   1 
ATOM   1900 O O   . TYR C 3 23  ? 48.687 -6.771  1.756   1.00 17.05 ? ? ? ? ? 23  TYR C O   1 
ATOM   1901 C CB  . TYR C 3 23  ? 50.187 -8.452  -0.029  1.00 14.80 ? ? ? ? ? 23  TYR C CB  1 
ATOM   1902 C CG  . TYR C 3 23  ? 50.891 -9.179  -1.111  1.00 11.94 ? ? ? ? ? 23  TYR C CG  1 
ATOM   1903 C CD1 . TYR C 3 23  ? 50.192 -10.027 -1.977  1.00 8.22  ? ? ? ? ? 23  TYR C CD1 1 
ATOM   1904 C CD2 . TYR C 3 23  ? 52.288 -9.108  -1.229  1.00 13.44 ? ? ? ? ? 23  TYR C CD2 1 
ATOM   1905 C CE1 . TYR C 3 23  ? 50.867 -10.804 -2.909  1.00 8.51  ? ? ? ? ? 23  TYR C CE1 1 
ATOM   1906 C CE2 . TYR C 3 23  ? 52.987 -9.895  -2.190  1.00 10.08 ? ? ? ? ? 23  TYR C CE2 1 
ATOM   1907 C CZ  . TYR C 3 23  ? 52.262 -10.721 -3.007  1.00 12.97 ? ? ? ? ? 23  TYR C CZ  1 
ATOM   1908 O OH  . TYR C 3 23  ? 52.929 -11.487 -3.913  1.00 20.90 ? ? ? ? ? 23  TYR C OH  1 
ATOM   1909 N N   . SER C 3 24  ? 47.047 -6.892  0.264   1.00 8.06  ? ? ? ? ? 24  SER C N   1 
ATOM   1910 C CA  . SER C 3 24  ? 46.041 -6.549  1.232   1.00 7.99  ? ? ? ? ? 24  SER C CA  1 
ATOM   1911 C C   . SER C 3 24  ? 46.074 -7.570  2.374   1.00 12.71 ? ? ? ? ? 24  SER C C   1 
ATOM   1912 O O   . SER C 3 24  ? 46.581 -8.690  2.210   1.00 12.16 ? ? ? ? ? 24  SER C O   1 
ATOM   1913 C CB  . SER C 3 24  ? 44.655 -6.478  0.573   1.00 4.35  ? ? ? ? ? 24  SER C CB  1 
ATOM   1914 O OG  . SER C 3 24  ? 44.112 -7.759  0.416   1.00 11.64 ? ? ? ? ? 24  SER C OG  1 
ATOM   1915 N N   . LEU C 3 25  ? 45.499 -7.182  3.520   1.00 15.29 ? ? ? ? ? 25  LEU C N   1 
ATOM   1916 C CA  . LEU C 3 25  ? 45.468 -7.999  4.741   1.00 14.47 ? ? ? ? ? 25  LEU C CA  1 
ATOM   1917 C C   . LEU C 3 25  ? 44.891 -9.413  4.621   1.00 15.14 ? ? ? ? ? 25  LEU C C   1 
ATOM   1918 O O   . LEU C 3 25  ? 45.446 -10.345 5.191   1.00 15.17 ? ? ? ? ? 25  LEU C O   1 
ATOM   1919 C CB  . LEU C 3 25  ? 44.762 -7.231  5.873   1.00 13.78 ? ? ? ? ? 25  LEU C CB  1 
ATOM   1920 C CG  . LEU C 3 25  ? 44.855 -7.831  7.276   1.00 16.36 ? ? ? ? ? 25  LEU C CG  1 
ATOM   1921 C CD1 . LEU C 3 25  ? 46.344 -7.949  7.732   1.00 11.91 ? ? ? ? ? 25  LEU C CD1 1 
ATOM   1922 C CD2 . LEU C 3 25  ? 44.054 -6.945  8.202   1.00 17.11 ? ? ? ? ? 25  LEU C CD2 1 
ATOM   1923 N N   . GLY C 3 26  ? 43.766 -9.564  3.927   1.00 14.87 ? ? ? ? ? 26  GLY C N   1 
ATOM   1924 C CA  . GLY C 3 26  ? 43.173 -10.869 3.754   1.00 12.34 ? ? ? ? ? 26  GLY C CA  1 
ATOM   1925 C C   . GLY C 3 26  ? 44.097 -11.953 3.211   1.00 11.83 ? ? ? ? ? 26  GLY C C   1 
ATOM   1926 O O   . GLY C 3 26  ? 43.841 -13.118 3.450   1.00 13.07 ? ? ? ? ? 26  GLY C O   1 
ATOM   1927 N N   . ASN C 3 27  ? 45.111 -11.598 2.419   1.00 9.95  ? ? ? ? ? 27  ASN C N   1 
ATOM   1928 C CA  . ASN C 3 27  ? 46.062 -12.572 1.872   1.00 9.42  ? ? ? ? ? 27  ASN C CA  1 
ATOM   1929 C C   . ASN C 3 27  ? 46.769 -13.333 2.955   1.00 11.88 ? ? ? ? ? 27  ASN C C   1 
ATOM   1930 O O   . ASN C 3 27  ? 46.901 -14.555 2.874   1.00 15.90 ? ? ? ? ? 27  ASN C O   1 
ATOM   1931 C CB  . ASN C 3 27  ? 47.138 -11.897 1.011   1.00 7.79  ? ? ? ? ? 27  ASN C CB  1 
ATOM   1932 C CG  . ASN C 3 27  ? 46.568 -11.312 -0.261  1.00 13.36 ? ? ? ? ? 27  ASN C CG  1 
ATOM   1933 O OD1 . ASN C 3 27  ? 46.145 -12.028 -1.153  1.00 13.06 ? ? ? ? ? 27  ASN C OD1 1 
ATOM   1934 N ND2 . ASN C 3 27  ? 46.495 -10.013 -0.315  1.00 12.87 ? ? ? ? ? 27  ASN C ND2 1 
ATOM   1935 N N   . TRP C 3 28  ? 47.306 -12.581 3.913   1.00 12.59 ? ? ? ? ? 28  TRP C N   1 
ATOM   1936 C CA  . TRP C 3 28  ? 48.023 -13.091 5.065   1.00 10.54 ? ? ? ? ? 28  TRP C CA  1 
ATOM   1937 C C   . TRP C 3 28  ? 47.124 -13.982 5.923   1.00 11.75 ? ? ? ? ? 28  TRP C C   1 
ATOM   1938 O O   . TRP C 3 28  ? 47.545 -15.071 6.331   1.00 9.88  ? ? ? ? ? 28  TRP C O   1 
ATOM   1939 C CB  . TRP C 3 28  ? 48.557 -11.911 5.863   1.00 10.85 ? ? ? ? ? 28  TRP C CB  1 
ATOM   1940 C CG  . TRP C 3 28  ? 49.383 -11.026 4.988   1.00 14.55 ? ? ? ? ? 28  TRP C CG  1 
ATOM   1941 C CD1 . TRP C 3 28  ? 48.995 -9.855  4.408   1.00 13.01 ? ? ? ? ? 28  TRP C CD1 1 
ATOM   1942 C CD2 . TRP C 3 28  ? 50.746 -11.230 4.603   1.00 15.85 ? ? ? ? ? 28  TRP C CD2 1 
ATOM   1943 N NE1 . TRP C 3 28  ? 50.030 -9.311  3.691   1.00 14.85 ? ? ? ? ? 28  TRP C NE1 1 
ATOM   1944 C CE2 . TRP C 3 28  ? 51.118 -10.132 3.796   1.00 17.67 ? ? ? ? ? 28  TRP C CE2 1 
ATOM   1945 C CE3 . TRP C 3 28  ? 51.701 -12.229 4.876   1.00 20.72 ? ? ? ? ? 28  TRP C CE3 1 
ATOM   1946 C CZ2 . TRP C 3 28  ? 52.404 -10.006 3.256   1.00 21.06 ? ? ? ? ? 28  TRP C CZ2 1 
ATOM   1947 C CZ3 . TRP C 3 28  ? 52.985 -12.103 4.335   1.00 16.72 ? ? ? ? ? 28  TRP C CZ3 1 
ATOM   1948 C CH2 . TRP C 3 28  ? 53.323 -10.999 3.542   1.00 21.88 ? ? ? ? ? 28  TRP C CH2 1 
ATOM   1949 N N   . VAL C 3 29  ? 45.898 -13.543 6.212   1.00 11.44 ? ? ? ? ? 29  VAL C N   1 
ATOM   1950 C CA  . VAL C 3 29  ? 44.993 -14.397 6.970   1.00 10.11 ? ? ? ? ? 29  VAL C CA  1 
ATOM   1951 C C   . VAL C 3 29  ? 44.641 -15.660 6.219   1.00 11.33 ? ? ? ? ? 29  VAL C C   1 
ATOM   1952 O O   . VAL C 3 29  ? 44.558 -16.712 6.815   1.00 12.86 ? ? ? ? ? 29  VAL C O   1 
ATOM   1953 C CB  . VAL C 3 29  ? 43.703 -13.677 7.381   1.00 13.74 ? ? ? ? ? 29  VAL C CB  1 
ATOM   1954 C CG1 . VAL C 3 29  ? 42.726 -14.626 8.146   1.00 10.83 ? ? ? ? ? 29  VAL C CG1 1 
ATOM   1955 C CG2 . VAL C 3 29  ? 44.059 -12.564 8.265   1.00 11.95 ? ? ? ? ? 29  VAL C CG2 1 
ATOM   1956 N N   . CYS C 3 30  ? 44.525 -15.582 4.892   1.00 15.71 ? ? ? ? ? 30  CYS C N   1 
ATOM   1957 C CA  . CYS C 3 30  ? 44.177 -16.754 4.077   1.00 15.93 ? ? ? ? ? 30  CYS C CA  1 
ATOM   1958 C C   . CYS C 3 30  ? 45.359 -17.710 3.995   1.00 17.79 ? ? ? ? ? 30  CYS C C   1 
ATOM   1959 O O   . CYS C 3 30  ? 45.201 -18.924 4.147   1.00 15.58 ? ? ? ? ? 30  CYS C O   1 
ATOM   1960 C CB  . CYS C 3 30  ? 43.676 -16.327 2.689   1.00 17.68 ? ? ? ? ? 30  CYS C CB  1 
ATOM   1961 S SG  . CYS C 3 30  ? 43.151 -17.641 1.547   1.00 14.41 ? ? ? ? ? 30  CYS C SG  1 
ATOM   1962 N N   . ALA C 3 31  ? 46.557 -17.150 3.885   1.00 16.31 ? ? ? ? ? 31  ALA C N   1 
ATOM   1963 C CA  . ALA C 3 31  ? 47.748 -17.964 3.831   1.00 16.70 ? ? ? ? ? 31  ALA C CA  1 
ATOM   1964 C C   . ALA C 3 31  ? 47.867 -18.797 5.113   1.00 19.27 ? ? ? ? ? 31  ALA C C   1 
ATOM   1965 O O   . ALA C 3 31  ? 48.092 -20.016 5.021   1.00 18.82 ? ? ? ? ? 31  ALA C O   1 
ATOM   1966 C CB  . ALA C 3 31  ? 49.020 -17.101 3.609   1.00 14.12 ? ? ? ? ? 31  ALA C CB  1 
ATOM   1967 N N   . ALA C 3 32  ? 47.646 -18.158 6.273   1.00 18.41 ? ? ? ? ? 32  ALA C N   1 
ATOM   1968 C CA  . ALA C 3 32  ? 47.751 -18.807 7.588   1.00 19.23 ? ? ? ? ? 32  ALA C CA  1 
ATOM   1969 C C   . ALA C 3 32  ? 46.701 -19.903 7.733   1.00 21.43 ? ? ? ? ? 32  ALA C C   1 
ATOM   1970 O O   . ALA C 3 32  ? 46.982 -20.962 8.274   1.00 25.95 ? ? ? ? ? 32  ALA C O   1 
ATOM   1971 C CB  . ALA C 3 32  ? 47.632 -17.788 8.719   1.00 12.85 ? ? ? ? ? 32  ALA C CB  1 
ATOM   1972 N N   . LYS C 3 33  ? 45.507 -19.657 7.210   1.00 19.31 ? ? ? ? ? 33  LYS C N   1 
ATOM   1973 C CA  . LYS C 3 33  ? 44.440 -20.628 7.261   1.00 19.33 ? ? ? ? ? 33  LYS C CA  1 
ATOM   1974 C C   . LYS C 3 33  ? 44.940 -21.912 6.570   1.00 22.37 ? ? ? ? ? 33  LYS C C   1 
ATOM   1975 O O   . LYS C 3 33  ? 44.920 -22.991 7.163   1.00 20.87 ? ? ? ? ? 33  LYS C O   1 
ATOM   1976 C CB  . LYS C 3 33  ? 43.212 -20.064 6.547   1.00 16.89 ? ? ? ? ? 33  LYS C CB  1 
ATOM   1977 C CG  . LYS C 3 33  ? 42.154 -21.091 6.278   1.00 21.60 ? ? ? ? ? 33  LYS C CG  1 
ATOM   1978 C CD  . LYS C 3 33  ? 41.618 -21.628 7.597   1.00 23.50 ? ? ? ? ? 33  LYS C CD  1 
ATOM   1979 C CE  . LYS C 3 33  ? 40.819 -22.906 7.423   1.00 25.82 ? ? ? ? ? 33  LYS C CE  1 
ATOM   1980 N NZ  . LYS C 3 33  ? 40.178 -23.232 8.739   1.00 26.03 ? ? ? ? ? 33  LYS C NZ  1 
ATOM   1981 N N   . PHE C 3 34  ? 45.416 -21.785 5.330   1.00 23.39 ? ? ? ? ? 34  PHE C N   1 
ATOM   1982 C CA  . PHE C 3 34  ? 45.899 -22.931 4.576   1.00 24.96 ? ? ? ? ? 34  PHE C CA  1 
ATOM   1983 C C   . PHE C 3 34  ? 47.245 -23.525 4.986   1.00 27.86 ? ? ? ? ? 34  PHE C C   1 
ATOM   1984 O O   . PHE C 3 34  ? 47.430 -24.724 4.903   1.00 29.65 ? ? ? ? ? 34  PHE C O   1 
ATOM   1985 C CB  . PHE C 3 34  ? 45.857 -22.666 3.076   1.00 21.47 ? ? ? ? ? 34  PHE C CB  1 
ATOM   1986 C CG  . PHE C 3 34  ? 44.467 -22.610 2.527   1.00 18.07 ? ? ? ? ? 34  PHE C CG  1 
ATOM   1987 C CD1 . PHE C 3 34  ? 43.765 -23.780 2.257   1.00 21.85 ? ? ? ? ? 34  PHE C CD1 1 
ATOM   1988 C CD2 . PHE C 3 34  ? 43.834 -21.395 2.321   1.00 17.42 ? ? ? ? ? 34  PHE C CD2 1 
ATOM   1989 C CE1 . PHE C 3 34  ? 42.433 -23.733 1.790   1.00 19.92 ? ? ? ? ? 34  PHE C CE1 1 
ATOM   1990 C CE2 . PHE C 3 34  ? 42.495 -21.329 1.853   1.00 19.75 ? ? ? ? ? 34  PHE C CE2 1 
ATOM   1991 C CZ  . PHE C 3 34  ? 41.796 -22.507 1.586   1.00 19.10 ? ? ? ? ? 34  PHE C CZ  1 
ATOM   1992 N N   . GLU C 3 35  ? 48.156 -22.720 5.497   1.00 28.78 ? ? ? ? ? 35  GLU C N   1 
ATOM   1993 C CA  . GLU C 3 35  ? 49.456 -23.246 5.885   1.00 30.24 ? ? ? ? ? 35  GLU C CA  1 
ATOM   1994 C C   . GLU C 3 35  ? 49.486 -23.976 7.258   1.00 30.77 ? ? ? ? ? 35  GLU C C   1 
ATOM   1995 O O   . GLU C 3 35  ? 50.107 -25.027 7.414   1.00 32.88 ? ? ? ? ? 35  GLU C O   1 
ATOM   1996 C CB  . GLU C 3 35  ? 50.507 -22.112 5.869   1.00 29.48 ? ? ? ? ? 35  GLU C CB  1 
ATOM   1997 C CG  . GLU C 3 35  ? 50.819 -21.514 4.506   1.00 28.51 ? ? ? ? ? 35  GLU C CG  1 
ATOM   1998 C CD  . GLU C 3 35  ? 51.489 -22.508 3.575   1.00 31.94 ? ? ? ? ? 35  GLU C CD  1 
ATOM   1999 O OE1 . GLU C 3 35  ? 51.757 -23.656 3.996   1.00 36.20 ? ? ? ? ? 35  GLU C OE1 1 
ATOM   2000 O OE2 . GLU C 3 35  ? 51.730 -22.164 2.403   1.00 34.39 ? ? ? ? ? 35  GLU C OE2 1 
ATOM   2001 N N   . SER C 3 36  ? 48.791 -23.435 8.242   1.00 27.65 ? ? ? ? ? 36  SER C N   1 
ATOM   2002 C CA  . SER C 3 36  ? 48.837 -24.000 9.553   1.00 24.48 ? ? ? ? ? 36  SER C CA  1 
ATOM   2003 C C   . SER C 3 36  ? 47.477 -23.991 10.206  1.00 25.86 ? ? ? ? ? 36  SER C C   1 
ATOM   2004 O O   . SER C 3 36  ? 47.363 -24.092 11.422  1.00 26.89 ? ? ? ? ? 36  SER C O   1 
ATOM   2005 C CB  . SER C 3 36  ? 49.760 -23.133 10.370  1.00 21.27 ? ? ? ? ? 36  SER C CB  1 
ATOM   2006 O OG  . SER C 3 36  ? 49.144 -21.878 10.606  1.00 25.01 ? ? ? ? ? 36  SER C OG  1 
ATOM   2007 N N   . ASN C 3 37  ? 46.450 -23.746 9.419   1.00 26.89 ? ? ? ? ? 37  ASN C N   1 
ATOM   2008 C CA  . ASN C 3 37  ? 45.099 -23.688 9.941   1.00 29.10 ? ? ? ? ? 37  ASN C CA  1 
ATOM   2009 C C   . ASN C 3 37  ? 44.969 -22.873 11.229  1.00 27.51 ? ? ? ? ? 37  ASN C C   1 
ATOM   2010 O O   . ASN C 3 37  ? 44.164 -23.186 12.115  1.00 28.05 ? ? ? ? ? 37  ASN C O   1 
ATOM   2011 C CB  . ASN C 3 37  ? 44.531 -25.088 10.099  1.00 33.63 ? ? ? ? ? 37  ASN C CB  1 
ATOM   2012 C CG  . ASN C 3 37  ? 43.043 -25.082 10.214  1.00 37.96 ? ? ? ? ? 37  ASN C CG  1 
ATOM   2013 O OD1 . ASN C 3 37  ? 42.490 -25.468 11.235  1.00 44.83 ? ? ? ? ? 37  ASN C OD1 1 
ATOM   2014 N ND2 . ASN C 3 37  ? 42.374 -24.637 9.169   1.00 43.21 ? ? ? ? ? 37  ASN C ND2 1 
ATOM   2015 N N   . PHE C 3 38  ? 45.722 -21.767 11.254  1.00 26.94 ? ? ? ? ? 38  PHE C N   1 
ATOM   2016 C CA  . PHE C 3 38  ? 45.769 -20.790 12.343  1.00 24.24 ? ? ? ? ? 38  PHE C CA  1 
ATOM   2017 C C   . PHE C 3 38  ? 46.432 -21.309 13.604  1.00 27.10 ? ? ? ? ? 38  PHE C C   1 
ATOM   2018 O O   . PHE C 3 38  ? 46.227 -20.732 14.663  1.00 28.95 ? ? ? ? ? 38  PHE C O   1 
ATOM   2019 C CB  . PHE C 3 38  ? 44.374 -20.244 12.717  1.00 24.06 ? ? ? ? ? 38  PHE C CB  1 
ATOM   2020 C CG  . PHE C 3 38  ? 43.618 -19.556 11.575  1.00 25.52 ? ? ? ? ? 38  PHE C CG  1 
ATOM   2021 C CD1 . PHE C 3 38  ? 44.258 -18.686 10.686  1.00 28.63 ? ? ? ? ? 38  PHE C CD1 1 
ATOM   2022 C CD2 . PHE C 3 38  ? 42.239 -19.732 11.436  1.00 23.54 ? ? ? ? ? 38  PHE C CD2 1 
ATOM   2023 C CE1 . PHE C 3 38  ? 43.533 -18.004 9.690   1.00 27.10 ? ? ? ? ? 38  PHE C CE1 1 
ATOM   2024 C CE2 . PHE C 3 38  ? 41.522 -19.065 10.461  1.00 21.84 ? ? ? ? ? 38  PHE C CE2 1 
ATOM   2025 C CZ  . PHE C 3 38  ? 42.169 -18.189 9.580   1.00 25.95 ? ? ? ? ? 38  PHE C CZ  1 
ATOM   2026 N N   . ASN C 3 39  ? 47.292 -22.320 13.476  1.00 28.81 ? ? ? ? ? 39  ASN C N   1 
ATOM   2027 C CA  . ASN C 3 39  ? 47.982 -22.933 14.619  1.00 29.61 ? ? ? ? ? 39  ASN C CA  1 
ATOM   2028 C C   . ASN C 3 39  ? 49.462 -22.567 14.762  1.00 30.60 ? ? ? ? ? 39  ASN C C   1 
ATOM   2029 O O   . ASN C 3 39  ? 50.310 -23.009 13.970  1.00 29.75 ? ? ? ? ? 39  ASN C O   1 
ATOM   2030 C CB  . ASN C 3 39  ? 47.872 -24.456 14.517  1.00 29.94 ? ? ? ? ? 39  ASN C CB  1 
ATOM   2031 C CG  . ASN C 3 39  ? 48.432 -25.191 15.750  1.00 31.07 ? ? ? ? ? 39  ASN C CG  1 
ATOM   2032 O OD1 . ASN C 3 39  ? 48.829 -24.597 16.762  1.00 28.44 ? ? ? ? ? 39  ASN C OD1 1 
ATOM   2033 N ND2 . ASN C 3 39  ? 48.448 -26.506 15.656  1.00 32.34 ? ? ? ? ? 39  ASN C ND2 1 
ATOM   2034 N N   . THR C 3 40  ? 49.784 -21.835 15.822  1.00 30.30 ? ? ? ? ? 40  THR C N   1 
ATOM   2035 C CA  . THR C 3 40  ? 51.161 -21.446 16.065  1.00 31.67 ? ? ? ? ? 40  THR C CA  1 
ATOM   2036 C C   . THR C 3 40  ? 52.119 -22.617 16.320  1.00 33.94 ? ? ? ? ? 40  THR C C   1 
ATOM   2037 O O   . THR C 3 40  ? 53.329 -22.461 16.216  1.00 38.32 ? ? ? ? ? 40  THR C O   1 
ATOM   2038 C CB  . THR C 3 40  ? 51.260 -20.518 17.241  1.00 28.87 ? ? ? ? ? 40  THR C CB  1 
ATOM   2039 O OG1 . THR C 3 40  ? 50.899 -21.243 18.415  1.00 29.87 ? ? ? ? ? 40  THR C OG1 1 
ATOM   2040 C CG2 . THR C 3 40  ? 50.307 -19.328 17.076  1.00 25.09 ? ? ? ? ? 40  THR C CG2 1 
ATOM   2041 N N   . GLN C 3 41  ? 51.604 -23.792 16.648  1.00 33.71 ? ? ? ? ? 41  GLN C N   1 
ATOM   2042 C CA  . GLN C 3 41  ? 52.491 -24.917 16.902  1.00 36.84 ? ? ? ? ? 41  GLN C CA  1 
ATOM   2043 C C   . GLN C 3 41  ? 52.720 -25.763 15.672  1.00 39.23 ? ? ? ? ? 41  GLN C C   1 
ATOM   2044 O O   . GLN C 3 41  ? 53.538 -26.691 15.716  1.00 42.14 ? ? ? ? ? 41  GLN C O   1 
ATOM   2045 C CB  . GLN C 3 41  ? 51.929 -25.828 17.990  1.00 38.20 ? ? ? ? ? 41  GLN C CB  1 
ATOM   2046 C CG  . GLN C 3 41  ? 51.662 -25.149 19.324  1.00 49.81 ? ? ? ? ? 41  GLN C CG  1 
ATOM   2047 C CD  . GLN C 3 41  ? 52.871 -24.389 19.907  1.00 54.34 ? ? ? ? ? 41  GLN C CD  1 
ATOM   2048 O OE1 . GLN C 3 41  ? 52.691 -23.491 20.744  1.00 57.74 ? ? ? ? ? 41  GLN C OE1 1 
ATOM   2049 N NE2 . GLN C 3 41  ? 54.090 -24.757 19.497  1.00 54.32 ? ? ? ? ? 41  GLN C NE2 1 
ATOM   2050 N N   . ALA C 3 42  ? 51.984 -25.478 14.591  1.00 38.65 ? ? ? ? ? 42  ALA C N   1 
ATOM   2051 C CA  . ALA C 3 42  ? 52.080 -26.263 13.362  1.00 36.43 ? ? ? ? ? 42  ALA C CA  1 
ATOM   2052 C C   . ALA C 3 42  ? 53.513 -26.572 12.986  1.00 35.79 ? ? ? ? ? 42  ALA C C   1 
ATOM   2053 O O   . ALA C 3 42  ? 54.427 -25.781 13.253  1.00 36.71 ? ? ? ? ? 42  ALA C O   1 
ATOM   2054 C CB  . ALA C 3 42  ? 51.373 -25.572 12.229  1.00 40.22 ? ? ? ? ? 42  ALA C CB  1 
ATOM   2055 N N   . THR C 3 43  ? 53.693 -27.736 12.376  1.00 35.48 ? ? ? ? ? 43  THR C N   1 
ATOM   2056 C CA  . THR C 3 43  ? 54.999 -28.224 11.950  1.00 36.99 ? ? ? ? ? 43  THR C CA  1 
ATOM   2057 C C   . THR C 3 43  ? 54.747 -29.206 10.810  1.00 36.93 ? ? ? ? ? 43  THR C C   1 
ATOM   2058 O O   . THR C 3 43  ? 53.657 -29.740 10.691  1.00 33.66 ? ? ? ? ? 43  THR C O   1 
ATOM   2059 C CB  . THR C 3 43  ? 55.742 -28.910 13.139  1.00 38.13 ? ? ? ? ? 43  THR C CB  1 
ATOM   2060 O OG1 . THR C 3 43  ? 56.045 -27.928 14.150  1.00 42.58 ? ? ? ? ? 43  THR C OG1 1 
ATOM   2061 C CG2 . THR C 3 43  ? 57.021 -29.572 12.680  1.00 37.67 ? ? ? ? ? 43  THR C CG2 1 
ATOM   2062 N N   . ASN C 3 44  ? 55.720 -29.408 9.938   1.00 40.57 ? ? ? ? ? 44  ASN C N   1 
ATOM   2063 C CA  . ASN C 3 44  ? 55.511 -30.328 8.835   1.00 46.71 ? ? ? ? ? 44  ASN C CA  1 
ATOM   2064 C C   . ASN C 3 44  ? 56.843 -30.727 8.225   1.00 47.64 ? ? ? ? ? 44  ASN C C   1 
ATOM   2065 O O   . ASN C 3 44  ? 57.629 -29.892 7.808   1.00 45.90 ? ? ? ? ? 44  ASN C O   1 
ATOM   2066 C CB  . ASN C 3 44  ? 54.590 -29.681 7.790   1.00 56.03 ? ? ? ? ? 44  ASN C CB  1 
ATOM   2067 C CG  . ASN C 3 44  ? 54.155 -30.654 6.694   1.00 65.03 ? ? ? ? ? 44  ASN C CG  1 
ATOM   2068 O OD1 . ASN C 3 44  ? 53.520 -31.682 6.976   1.00 70.12 ? ? ? ? ? 44  ASN C OD1 1 
ATOM   2069 N ND2 . ASN C 3 44  ? 54.482 -30.327 5.433   1.00 67.82 ? ? ? ? ? 44  ASN C ND2 1 
ATOM   2070 N N   . ARG C 3 45  ? 57.122 -32.018 8.274   1.00 51.50 ? ? ? ? ? 45  ARG C N   1 
ATOM   2071 C CA  . ARG C 3 45  ? 58.361 -32.571 7.749   1.00 55.44 ? ? ? ? ? 45  ARG C CA  1 
ATOM   2072 C C   . ARG C 3 45  ? 58.263 -32.712 6.234   1.00 55.16 ? ? ? ? ? 45  ARG C C   1 
ATOM   2073 O O   . ARG C 3 45  ? 57.224 -33.093 5.697   1.00 55.96 ? ? ? ? ? 45  ARG C O   1 
ATOM   2074 C CB  . ARG C 3 45  ? 58.600 -33.950 8.379   1.00 61.49 ? ? ? ? ? 45  ARG C CB  1 
ATOM   2075 C CG  . ARG C 3 45  ? 59.166 -33.956 9.819   1.00 67.58 ? ? ? ? ? 45  ARG C CG  1 
ATOM   2076 C CD  . ARG C 3 45  ? 60.707 -34.048 9.826   1.00 74.88 ? ? ? ? ? 45  ARG C CD  1 
ATOM   2077 N NE  . ARG C 3 45  ? 61.193 -35.053 8.879   1.00 81.34 ? ? ? ? ? 45  ARG C NE  1 
ATOM   2078 C CZ  . ARG C 3 45  ? 61.570 -34.787 7.626   1.00 84.87 ? ? ? ? ? 45  ARG C CZ  1 
ATOM   2079 N NH1 . ARG C 3 45  ? 61.550 -33.535 7.169   1.00 84.97 ? ? ? ? ? 45  ARG C NH1 1 
ATOM   2080 N NH2 . ARG C 3 45  ? 61.982 -35.769 6.826   1.00 87.28 ? ? ? ? ? 45  ARG C NH2 1 
ATOM   2081 N N   . ASN C 3 46  ? 59.343 -32.417 5.538   1.00 55.75 ? ? ? ? ? 46  ASN C N   1 
ATOM   2082 C CA  . ASN C 3 46  ? 59.318 -32.533 4.094   1.00 57.22 ? ? ? ? ? 46  ASN C CA  1 
ATOM   2083 C C   . ASN C 3 46  ? 60.149 -33.727 3.647   1.00 60.97 ? ? ? ? ? 46  ASN C C   1 
ATOM   2084 O O   . ASN C 3 46  ? 60.918 -34.301 4.433   1.00 59.45 ? ? ? ? ? 46  ASN C O   1 
ATOM   2085 C CB  . ASN C 3 46  ? 59.804 -31.241 3.464   1.00 54.88 ? ? ? ? ? 46  ASN C CB  1 
ATOM   2086 C CG  . ASN C 3 46  ? 59.041 -30.046 3.967   1.00 51.22 ? ? ? ? ? 46  ASN C CG  1 
ATOM   2087 O OD1 . ASN C 3 46  ? 57.809 -30.058 4.007   1.00 50.96 ? ? ? ? ? 46  ASN C OD1 1 
ATOM   2088 N ND2 . ASN C 3 46  ? 59.760 -29.017 4.384   1.00 49.47 ? ? ? ? ? 46  ASN C ND2 1 
ATOM   2089 N N   . THR C 3 47  ? 59.980 -34.116 2.388   1.00 65.74 ? ? ? ? ? 47  THR C N   1 
ATOM   2090 C CA  . THR C 3 47  ? 60.693 -35.261 1.816   1.00 70.06 ? ? ? ? ? 47  THR C CA  1 
ATOM   2091 C C   . THR C 3 47  ? 62.194 -34.954 1.661   1.00 70.89 ? ? ? ? ? 47  THR C C   1 
ATOM   2092 O O   . THR C 3 47  ? 62.863 -35.371 0.707   1.00 72.88 ? ? ? ? ? 47  THR C O   1 
ATOM   2093 C CB  . THR C 3 47  ? 60.065 -35.650 0.444   1.00 72.25 ? ? ? ? ? 47  THR C CB  1 
ATOM   2094 O OG1 . THR C 3 47  ? 58.725 -35.130 0.358   1.00 75.48 ? ? ? ? ? 47  THR C OG1 1 
ATOM   2095 C CG2 . THR C 3 47  ? 60.011 -37.167 0.298   1.00 71.88 ? ? ? ? ? 47  THR C CG2 1 
ATOM   2096 N N   . ASP C 3 48  ? 62.700 -34.200 2.622   1.00 70.43 ? ? ? ? ? 48  ASP C N   1 
ATOM   2097 C CA  . ASP C 3 48  ? 64.073 -33.750 2.699   1.00 69.38 ? ? ? ? ? 48  ASP C CA  1 
ATOM   2098 C C   . ASP C 3 48  ? 64.110 -33.223 4.124   1.00 66.80 ? ? ? ? ? 48  ASP C C   1 
ATOM   2099 O O   . ASP C 3 48  ? 63.099 -32.736 4.637   1.00 64.44 ? ? ? ? ? 48  ASP C O   1 
ATOM   2100 C CB  . ASP C 3 48  ? 64.317 -32.622 1.698   1.00 70.52 ? ? ? ? ? 48  ASP C CB  1 
ATOM   2101 C CG  . ASP C 3 48  ? 63.041 -31.865 1.356   1.00 74.00 ? ? ? ? ? 48  ASP C CG  1 
ATOM   2102 O OD1 . ASP C 3 48  ? 62.577 -31.072 2.203   1.00 72.37 ? ? ? ? ? 48  ASP C OD1 1 
ATOM   2103 O OD2 . ASP C 3 48  ? 62.481 -32.102 0.262   1.00 75.59 ? ? ? ? ? 48  ASP C OD2 1 
ATOM   2104 N N   . GLY C 3 49  ? 65.274 -33.328 4.748   1.00 65.60 ? ? ? ? ? 49  GLY C N   1 
ATOM   2105 C CA  . GLY C 3 49  ? 65.456 -32.915 6.133   1.00 62.97 ? ? ? ? ? 49  GLY C CA  1 
ATOM   2106 C C   . GLY C 3 49  ? 64.637 -31.755 6.655   1.00 60.73 ? ? ? ? ? 49  GLY C C   1 
ATOM   2107 O O   . GLY C 3 49  ? 64.302 -31.721 7.840   1.00 63.11 ? ? ? ? ? 49  GLY C O   1 
ATOM   2108 N N   . SER C 3 50  ? 64.309 -30.812 5.775   1.00 57.53 ? ? ? ? ? 50  SER C N   1 
ATOM   2109 C CA  . SER C 3 50  ? 63.554 -29.641 6.168   1.00 52.24 ? ? ? ? ? 50  SER C CA  1 
ATOM   2110 C C   . SER C 3 50  ? 62.151 -29.886 6.739   1.00 50.50 ? ? ? ? ? 50  SER C C   1 
ATOM   2111 O O   . SER C 3 50  ? 61.417 -30.782 6.312   1.00 50.61 ? ? ? ? ? 50  SER C O   1 
ATOM   2112 C CB  . SER C 3 50  ? 63.484 -28.654 5.011   1.00 50.15 ? ? ? ? ? 50  SER C CB  1 
ATOM   2113 O OG  . SER C 3 50  ? 62.956 -29.272 3.861   1.00 44.59 ? ? ? ? ? 50  SER C OG  1 
ATOM   2114 N N   . THR C 3 51  ? 61.784 -29.002 7.658   1.00 47.31 ? ? ? ? ? 51  THR C N   1 
ATOM   2115 C CA  . THR C 3 51  ? 60.501 -28.999 8.340   1.00 44.92 ? ? ? ? ? 51  THR C CA  1 
ATOM   2116 C C   . THR C 3 51  ? 60.004 -27.532 8.320   1.00 42.46 ? ? ? ? ? 51  THR C C   1 
ATOM   2117 O O   . THR C 3 51  ? 60.814 -26.598 8.393   1.00 40.79 ? ? ? ? ? 51  THR C O   1 
ATOM   2118 C CB  . THR C 3 51  ? 60.685 -29.446 9.812   1.00 45.41 ? ? ? ? ? 51  THR C CB  1 
ATOM   2119 O OG1 . THR C 3 51  ? 61.634 -30.535 9.873   1.00 44.21 ? ? ? ? ? 51  THR C OG1 1 
ATOM   2120 C CG2 . THR C 3 51  ? 59.342 -29.855 10.418  1.00 45.06 ? ? ? ? ? 51  THR C CG2 1 
ATOM   2121 N N   . ASP C 3 52  ? 58.698 -27.321 8.186   1.00 38.06 ? ? ? ? ? 52  ASP C N   1 
ATOM   2122 C CA  . ASP C 3 52  ? 58.159 -25.969 8.161   1.00 36.11 ? ? ? ? ? 52  ASP C CA  1 
ATOM   2123 C C   . ASP C 3 52  ? 57.559 -25.709 9.512   1.00 34.75 ? ? ? ? ? 52  ASP C C   1 
ATOM   2124 O O   . ASP C 3 52  ? 56.760 -26.504 9.969   1.00 36.56 ? ? ? ? ? 52  ASP C O   1 
ATOM   2125 C CB  . ASP C 3 52  ? 57.099 -25.890 7.111   1.00 36.33 ? ? ? ? ? 52  ASP C CB  1 
ATOM   2126 C CG  . ASP C 3 52  ? 57.580 -26.375 5.777   1.00 37.54 ? ? ? ? ? 52  ASP C CG  1 
ATOM   2127 O OD1 . ASP C 3 52  ? 58.774 -26.164 5.449   1.00 36.58 ? ? ? ? ? 52  ASP C OD1 1 
ATOM   2128 O OD2 . ASP C 3 52  ? 56.745 -26.981 5.060   1.00 44.21 ? ? ? ? ? 52  ASP C OD2 1 
ATOM   2129 N N   . TYR C 3 53  ? 57.906 -24.582 10.122  1.00 34.95 ? ? ? ? ? 53  TYR C N   1 
ATOM   2130 C CA  . TYR C 3 53  ? 57.462 -24.239 11.474  1.00 35.90 ? ? ? ? ? 53  TYR C CA  1 
ATOM   2131 C C   . TYR C 3 53  ? 56.482 -23.075 11.693  1.00 35.40 ? ? ? ? ? 53  TYR C C   1 
ATOM   2132 O O   . TYR C 3 53  ? 56.630 -22.007 11.094  1.00 37.43 ? ? ? ? ? 53  TYR C O   1 
ATOM   2133 C CB  . TYR C 3 53  ? 58.707 -23.926 12.332  1.00 41.62 ? ? ? ? ? 53  TYR C CB  1 
ATOM   2134 C CG  . TYR C 3 53  ? 59.706 -25.068 12.507  1.00 44.19 ? ? ? ? ? 53  TYR C CG  1 
ATOM   2135 C CD1 . TYR C 3 53  ? 60.400 -25.588 11.411  1.00 47.62 ? ? ? ? ? 53  TYR C CD1 1 
ATOM   2136 C CD2 . TYR C 3 53  ? 59.965 -25.610 13.773  1.00 46.13 ? ? ? ? ? 53  TYR C CD2 1 
ATOM   2137 C CE1 . TYR C 3 53  ? 61.327 -26.626 11.568  1.00 52.04 ? ? ? ? ? 53  TYR C CE1 1 
ATOM   2138 C CE2 . TYR C 3 53  ? 60.895 -26.648 13.951  1.00 49.30 ? ? ? ? ? 53  TYR C CE2 1 
ATOM   2139 C CZ  . TYR C 3 53  ? 61.574 -27.156 12.842  1.00 52.12 ? ? ? ? ? 53  TYR C CZ  1 
ATOM   2140 O OH  . TYR C 3 53  ? 62.498 -28.181 12.976  1.00 50.79 ? ? ? ? ? 53  TYR C OH  1 
ATOM   2141 N N   . GLY C 3 54  ? 55.521 -23.263 12.601  1.00 31.77 ? ? ? ? ? 54  GLY C N   1 
ATOM   2142 C CA  . GLY C 3 54  ? 54.603 -22.184 12.960  1.00 28.97 ? ? ? ? ? 54  GLY C CA  1 
ATOM   2143 C C   . GLY C 3 54  ? 53.419 -21.687 12.130  1.00 26.48 ? ? ? ? ? 54  GLY C C   1 
ATOM   2144 O O   . GLY C 3 54  ? 53.037 -22.243 11.092  1.00 23.93 ? ? ? ? ? 54  GLY C O   1 
ATOM   2145 N N   . ILE C 3 55  ? 52.851 -20.581 12.600  1.00 24.85 ? ? ? ? ? 55  ILE C N   1 
ATOM   2146 C CA  . ILE C 3 55  ? 51.688 -19.986 11.952  1.00 27.42 ? ? ? ? ? 55  ILE C CA  1 
ATOM   2147 C C   . ILE C 3 55  ? 51.780 -19.808 10.406  1.00 29.35 ? ? ? ? ? 55  ILE C C   1 
ATOM   2148 O O   . ILE C 3 55  ? 50.817 -20.130 9.685   1.00 27.78 ? ? ? ? ? 55  ILE C O   1 
ATOM   2149 C CB  . ILE C 3 55  ? 51.256 -18.701 12.707  1.00 23.87 ? ? ? ? ? 55  ILE C CB  1 
ATOM   2150 C CG1 . ILE C 3 55  ? 49.908 -18.210 12.210  1.00 28.05 ? ? ? ? ? 55  ILE C CG1 1 
ATOM   2151 C CG2 . ILE C 3 55  ? 52.293 -17.628 12.598  1.00 24.36 ? ? ? ? ? 55  ILE C CG2 1 
ATOM   2152 C CD1 . ILE C 3 55  ? 48.791 -19.120 12.497  1.00 20.52 ? ? ? ? ? 55  ILE C CD1 1 
ATOM   2153 N N   . LEU C 3 56  ? 52.933 -19.347 9.897   1.00 29.58 ? ? ? ? ? 56  LEU C N   1 
ATOM   2154 C CA  . LEU C 3 56  ? 53.118 -19.177 8.446   1.00 28.33 ? ? ? ? ? 56  LEU C CA  1 
ATOM   2155 C C   . LEU C 3 56  ? 54.063 -20.205 7.867   1.00 28.08 ? ? ? ? ? 56  LEU C C   1 
ATOM   2156 O O   . LEU C 3 56  ? 54.626 -19.992 6.810   1.00 30.86 ? ? ? ? ? 56  LEU C O   1 
ATOM   2157 C CB  . LEU C 3 56  ? 53.599 -17.763 8.059   1.00 27.30 ? ? ? ? ? 56  LEU C CB  1 
ATOM   2158 C CG  . LEU C 3 56  ? 52.731 -16.543 8.357   1.00 26.05 ? ? ? ? ? 56  LEU C CG  1 
ATOM   2159 C CD1 . LEU C 3 56  ? 53.550 -15.298 8.218   1.00 24.23 ? ? ? ? ? 56  LEU C CD1 1 
ATOM   2160 C CD2 . LEU C 3 56  ? 51.502 -16.515 7.453   1.00 23.81 ? ? ? ? ? 56  LEU C CD2 1 
ATOM   2161 N N   . GLN C 3 57  ? 54.331 -21.270 8.617   1.00 29.47 ? ? ? ? ? 57  GLN C N   1 
ATOM   2162 C CA  . GLN C 3 57  ? 55.174 -22.370 8.139   1.00 26.14 ? ? ? ? ? 57  GLN C CA  1 
ATOM   2163 C C   . GLN C 3 57  ? 56.532 -22.056 7.506   1.00 22.51 ? ? ? ? ? 57  GLN C C   1 
ATOM   2164 O O   . GLN C 3 57  ? 56.826 -22.532 6.435   1.00 23.77 ? ? ? ? ? 57  GLN C O   1 
ATOM   2165 C CB  . GLN C 3 57  ? 54.360 -23.220 7.149   1.00 25.31 ? ? ? ? ? 57  GLN C CB  1 
ATOM   2166 C CG  . GLN C 3 57  ? 53.136 -23.857 7.741   1.00 26.49 ? ? ? ? ? 57  GLN C CG  1 
ATOM   2167 C CD  . GLN C 3 57  ? 53.482 -24.998 8.644   1.00 28.80 ? ? ? ? ? 57  GLN C CD  1 
ATOM   2168 O OE1 . GLN C 3 57  ? 53.721 -26.118 8.182   1.00 32.17 ? ? ? ? ? 57  GLN C OE1 1 
ATOM   2169 N NE2 . GLN C 3 57  ? 53.556 -24.725 9.938   1.00 30.47 ? ? ? ? ? 57  GLN C NE2 1 
ATOM   2170 N N   . ILE C 3 58  ? 57.407 -21.390 8.221   1.00 25.31 ? ? ? ? ? 58  ILE C N   1 
ATOM   2171 C CA  . ILE C 3 58  ? 58.712 -21.044 7.688   1.00 27.66 ? ? ? ? ? 58  ILE C CA  1 
ATOM   2172 C C   . ILE C 3 58  ? 59.690 -22.236 7.602   1.00 30.71 ? ? ? ? ? 58  ILE C C   1 
ATOM   2173 O O   . ILE C 3 58  ? 59.890 -22.947 8.584   1.00 33.56 ? ? ? ? ? 58  ILE C O   1 
ATOM   2174 C CB  . ILE C 3 58  ? 59.308 -19.896 8.505   1.00 27.36 ? ? ? ? ? 58  ILE C CB  1 
ATOM   2175 C CG1 . ILE C 3 58  ? 58.567 -18.591 8.175   1.00 28.53 ? ? ? ? ? 58  ILE C CG1 1 
ATOM   2176 C CG2 . ILE C 3 58  ? 60.804 -19.761 8.239   1.00 25.77 ? ? ? ? ? 58  ILE C CG2 1 
ATOM   2177 C CD1 . ILE C 3 58  ? 57.472 -18.270 9.075   1.00 27.38 ? ? ? ? ? 58  ILE C CD1 1 
ATOM   2178 N N   . ASN C 3 59  ? 60.267 -22.447 6.418   1.00 28.01 ? ? ? ? ? 59  ASN C N   1 
ATOM   2179 C CA  . ASN C 3 59  ? 61.196 -23.538 6.157   1.00 29.24 ? ? ? ? ? 59  ASN C CA  1 
ATOM   2180 C C   . ASN C 3 59  ? 62.486 -23.505 6.962   1.00 31.35 ? ? ? ? ? 59  ASN C C   1 
ATOM   2181 O O   . ASN C 3 59  ? 63.063 -22.448 7.189   1.00 32.85 ? ? ? ? ? 59  ASN C O   1 
ATOM   2182 C CB  . ASN C 3 59  ? 61.553 -23.578 4.680   1.00 31.06 ? ? ? ? ? 59  ASN C CB  1 
ATOM   2183 C CG  . ASN C 3 59  ? 62.203 -24.894 4.271   1.00 33.40 ? ? ? ? ? 59  ASN C CG  1 
ATOM   2184 O OD1 . ASN C 3 59  ? 61.562 -25.940 4.302   1.00 40.20 ? ? ? ? ? 59  ASN C OD1 1 
ATOM   2185 N ND2 . ASN C 3 59  ? 63.457 -24.841 3.835   1.00 32.26 ? ? ? ? ? 59  ASN C ND2 1 
ATOM   2186 N N   . SER C 3 60  ? 62.983 -24.692 7.289   1.00 30.79 ? ? ? ? ? 60  SER C N   1 
ATOM   2187 C CA  . SER C 3 60  ? 64.198 -24.856 8.071   1.00 29.84 ? ? ? ? ? 60  SER C CA  1 
ATOM   2188 C C   . SER C 3 60  ? 65.482 -24.907 7.242   1.00 25.96 ? ? ? ? ? 60  SER C C   1 
ATOM   2189 O O   . SER C 3 60  ? 66.565 -24.830 7.795   1.00 30.25 ? ? ? ? ? 60  SER C O   1 
ATOM   2190 C CB  . SER C 3 60  ? 64.124 -26.137 8.910   1.00 28.27 ? ? ? ? ? 60  SER C CB  1 
ATOM   2191 O OG  . SER C 3 60  ? 64.169 -27.281 8.038   1.00 31.24 ? ? ? ? ? 60  SER C OG  1 
ATOM   2192 N N   . ARG C 3 61  ? 65.396 -25.112 5.942   1.00 25.98 ? ? ? ? ? 61  ARG C N   1 
ATOM   2193 C CA  . ARG C 3 61  ? 66.633 -25.152 5.162   1.00 28.88 ? ? ? ? ? 61  ARG C CA  1 
ATOM   2194 C C   . ARG C 3 61  ? 67.049 -23.760 4.691   1.00 31.44 ? ? ? ? ? 61  ARG C C   1 
ATOM   2195 O O   . ARG C 3 61  ? 68.218 -23.512 4.399   1.00 34.21 ? ? ? ? ? 61  ARG C O   1 
ATOM   2196 C CB  . ARG C 3 61  ? 66.509 -26.104 3.960   1.00 28.81 ? ? ? ? ? 61  ARG C CB  1 
ATOM   2197 C CG  . ARG C 3 61  ? 67.736 -26.131 3.044   1.00 33.80 ? ? ? ? ? 61  ARG C CG  1 
ATOM   2198 C CD  . ARG C 3 61  ? 67.800 -27.362 2.151   1.00 37.49 ? ? ? ? ? 61  ARG C CD  1 
ATOM   2199 N NE  . ARG C 3 61  ? 67.999 -28.546 2.980   1.00 48.66 ? ? ? ? ? 61  ARG C NE  1 
ATOM   2200 C CZ  . ARG C 3 61  ? 67.062 -29.456 3.254   1.00 51.16 ? ? ? ? ? 61  ARG C CZ  1 
ATOM   2201 N NH1 . ARG C 3 61  ? 65.849 -29.371 2.700   1.00 55.36 ? ? ? ? ? 61  ARG C NH1 1 
ATOM   2202 N NH2 . ARG C 3 61  ? 67.352 -30.485 4.045   1.00 51.19 ? ? ? ? ? 61  ARG C NH2 1 
ATOM   2203 N N   . TRP C 3 62  ? 66.097 -22.833 4.680   1.00 32.10 ? ? ? ? ? 62  TRP C N   1 
ATOM   2204 C CA  . TRP C 3 62  ? 66.361 -21.490 4.195   1.00 29.08 ? ? ? ? ? 62  TRP C CA  1 
ATOM   2205 C C   . TRP C 3 62  ? 66.134 -20.326 5.148   1.00 28.18 ? ? ? ? ? 62  TRP C C   1 
ATOM   2206 O O   . TRP C 3 62  ? 66.900 -19.377 5.123   1.00 29.45 ? ? ? ? ? 62  TRP C O   1 
ATOM   2207 C CB  . TRP C 3 62  ? 65.544 -21.228 2.921   1.00 25.27 ? ? ? ? ? 62  TRP C CB  1 
ATOM   2208 C CG  . TRP C 3 62  ? 66.080 -21.877 1.695   1.00 28.69 ? ? ? ? ? 62  TRP C CG  1 
ATOM   2209 C CD1 . TRP C 3 62  ? 65.706 -23.075 1.179   1.00 29.33 ? ? ? ? ? 62  TRP C CD1 1 
ATOM   2210 C CD2 . TRP C 3 62  ? 67.113 -21.371 0.822   1.00 29.67 ? ? ? ? ? 62  TRP C CD2 1 
ATOM   2211 N NE1 . TRP C 3 62  ? 66.449 -23.362 0.046   1.00 29.47 ? ? ? ? ? 62  TRP C NE1 1 
ATOM   2212 C CE2 . TRP C 3 62  ? 67.315 -22.327 -0.192  1.00 29.84 ? ? ? ? ? 62  TRP C CE2 1 
ATOM   2213 C CE3 . TRP C 3 62  ? 67.887 -20.194 0.807   1.00 31.47 ? ? ? ? ? 62  TRP C CE3 1 
ATOM   2214 C CZ2 . TRP C 3 62  ? 68.251 -22.152 -1.213  1.00 29.38 ? ? ? ? ? 62  TRP C CZ2 1 
ATOM   2215 C CZ3 . TRP C 3 62  ? 68.824 -20.020 -0.218  1.00 29.54 ? ? ? ? ? 62  TRP C CZ3 1 
ATOM   2216 C CH2 . TRP C 3 62  ? 68.995 -20.992 -1.207  1.00 30.72 ? ? ? ? ? 62  TRP C CH2 1 
ATOM   2217 N N   . TRP C 3 63  ? 65.170 -20.413 6.053   1.00 27.35 ? ? ? ? ? 63  TRP C N   1 
ATOM   2218 C CA  . TRP C 3 63  ? 64.879 -19.239 6.872   1.00 26.94 ? ? ? ? ? 63  TRP C CA  1 
ATOM   2219 C C   . TRP C 3 63  ? 65.205 -19.236 8.358   1.00 30.61 ? ? ? ? ? 63  TRP C C   1 
ATOM   2220 O O   . TRP C 3 63  ? 65.648 -18.206 8.901   1.00 26.12 ? ? ? ? ? 63  TRP C O   1 
ATOM   2221 C CB  . TRP C 3 63  ? 63.431 -18.839 6.626   1.00 23.59 ? ? ? ? ? 63  TRP C CB  1 
ATOM   2222 C CG  . TRP C 3 63  ? 63.100 -18.815 5.159   1.00 23.78 ? ? ? ? ? 63  TRP C CG  1 
ATOM   2223 C CD1 . TRP C 3 63  ? 62.475 -19.790 4.447   1.00 25.18 ? ? ? ? ? 63  TRP C CD1 1 
ATOM   2224 C CD2 . TRP C 3 63  ? 63.479 -17.800 4.207   1.00 26.12 ? ? ? ? ? 63  TRP C CD2 1 
ATOM   2225 N NE1 . TRP C 3 63  ? 62.448 -19.458 3.104   1.00 24.56 ? ? ? ? ? 63  TRP C NE1 1 
ATOM   2226 C CE2 . TRP C 3 63  ? 63.054 -18.247 2.928   1.00 23.62 ? ? ? ? ? 63  TRP C CE2 1 
ATOM   2227 C CE3 . TRP C 3 63  ? 64.138 -16.563 4.305   1.00 22.11 ? ? ? ? ? 63  TRP C CE3 1 
ATOM   2228 C CZ2 . TRP C 3 63  ? 63.269 -17.507 1.764   1.00 27.18 ? ? ? ? ? 63  TRP C CZ2 1 
ATOM   2229 C CZ3 . TRP C 3 63  ? 64.351 -15.830 3.158   1.00 23.98 ? ? ? ? ? 63  TRP C CZ3 1 
ATOM   2230 C CH2 . TRP C 3 63  ? 63.916 -16.302 1.894   1.00 27.03 ? ? ? ? ? 63  TRP C CH2 1 
ATOM   2231 N N   . CYS C 3 64  ? 64.972 -20.362 9.027   1.00 32.09 ? ? ? ? ? 64  CYS C N   1 
ATOM   2232 C CA  . CYS C 3 64  ? 65.258 -20.443 10.441  1.00 35.55 ? ? ? ? ? 64  CYS C CA  1 
ATOM   2233 C C   . CYS C 3 64  ? 66.105 -21.671 10.589  1.00 37.09 ? ? ? ? ? 64  CYS C C   1 
ATOM   2234 O O   . CYS C 3 64  ? 65.947 -22.619 9.819   1.00 38.49 ? ? ? ? ? 64  CYS C O   1 
ATOM   2235 C CB  . CYS C 3 64  ? 63.964 -20.598 11.257  1.00 36.59 ? ? ? ? ? 64  CYS C CB  1 
ATOM   2236 S SG  . CYS C 3 64  ? 62.959 -22.067 10.838  1.00 41.51 ? ? ? ? ? 64  CYS C SG  1 
ATOM   2237 N N   . ASN C 3 65  ? 67.027 -21.646 11.543  1.00 40.76 ? ? ? ? ? 65  ASN C N   1 
ATOM   2238 C CA  . ASN C 3 65  ? 67.890 -22.796 11.780  1.00 42.67 ? ? ? ? ? 65  ASN C CA  1 
ATOM   2239 C C   . ASN C 3 65  ? 67.270 -23.699 12.839  1.00 42.81 ? ? ? ? ? 65  ASN C C   1 
ATOM   2240 O O   . ASN C 3 65  ? 66.824 -23.212 13.883  1.00 42.34 ? ? ? ? ? 65  ASN C O   1 
ATOM   2241 C CB  . ASN C 3 65  ? 69.276 -22.334 12.245  1.00 44.36 ? ? ? ? ? 65  ASN C CB  1 
ATOM   2242 C CG  . ASN C 3 65  ? 70.305 -23.482 12.296  1.00 49.24 ? ? ? ? ? 65  ASN C CG  1 
ATOM   2243 O OD1 . ASN C 3 65  ? 70.221 -24.465 11.542  1.00 52.52 ? ? ? ? ? 65  ASN C OD1 1 
ATOM   2244 N ND2 . ASN C 3 65  ? 71.274 -23.360 13.194  1.00 50.26 ? ? ? ? ? 65  ASN C ND2 1 
ATOM   2245 N N   . ASP C 3 66  ? 67.135 -24.988 12.526  1.00 44.30 ? ? ? ? ? 66  ASP C N   1 
ATOM   2246 C CA  . ASP C 3 66  ? 66.605 -25.938 13.506  1.00 47.20 ? ? ? ? ? 66  ASP C CA  1 
ATOM   2247 C C   . ASP C 3 66  ? 67.732 -26.854 13.970  1.00 50.27 ? ? ? ? ? 66  ASP C C   1 
ATOM   2248 O O   . ASP C 3 66  ? 67.486 -27.823 14.695  1.00 53.13 ? ? ? ? ? 66  ASP C O   1 
ATOM   2249 C CB  . ASP C 3 66  ? 65.402 -26.755 12.985  1.00 46.59 ? ? ? ? ? 66  ASP C CB  1 
ATOM   2250 C CG  . ASP C 3 66  ? 65.733 -27.639 11.781  1.00 50.32 ? ? ? ? ? 66  ASP C CG  1 
ATOM   2251 O OD1 . ASP C 3 66  ? 66.833 -27.504 11.184  1.00 54.70 ? ? ? ? ? 66  ASP C OD1 1 
ATOM   2252 O OD2 . ASP C 3 66  ? 64.863 -28.466 11.403  1.00 49.73 ? ? ? ? ? 66  ASP C OD2 1 
ATOM   2253 N N   . GLY C 3 67  ? 68.959 -26.522 13.537  1.00 52.71 ? ? ? ? ? 67  GLY C N   1 
ATOM   2254 C CA  . GLY C 3 67  ? 70.174 -27.258 13.881  1.00 53.88 ? ? ? ? ? 67  GLY C CA  1 
ATOM   2255 C C   . GLY C 3 67  ? 70.099 -28.753 13.649  1.00 54.03 ? ? ? ? ? 67  GLY C C   1 
ATOM   2256 O O   . GLY C 3 67  ? 70.839 -29.526 14.267  1.00 53.01 ? ? ? ? ? 67  GLY C O   1 
ATOM   2257 N N   . ARG C 3 68  ? 69.306 -29.122 12.649  1.00 53.70 ? ? ? ? ? 68  ARG C N   1 
ATOM   2258 C CA  . ARG C 3 68  ? 69.024 -30.509 12.327  1.00 55.79 ? ? ? ? ? 68  ARG C CA  1 
ATOM   2259 C C   . ARG C 3 68  ? 68.789 -30.671 10.818  1.00 55.85 ? ? ? ? ? 68  ARG C C   1 
ATOM   2260 O O   . ARG C 3 68  ? 68.764 -31.794 10.300  1.00 56.09 ? ? ? ? ? 68  ARG C O   1 
ATOM   2261 C CB  . ARG C 3 68  ? 67.772 -30.908 13.136  1.00 56.37 ? ? ? ? ? 68  ARG C CB  1 
ATOM   2262 C CG  . ARG C 3 68  ? 66.932 -32.058 12.633  1.00 60.35 ? ? ? ? ? 68  ARG C CG  1 
ATOM   2263 C CD  . ARG C 3 68  ? 65.467 -31.792 13.008  1.00 65.65 ? ? ? ? ? 68  ARG C CD  1 
ATOM   2264 N NE  . ARG C 3 68  ? 64.634 -32.999 13.069  1.00 72.39 ? ? ? ? ? 68  ARG C NE  1 
ATOM   2265 C CZ  . ARG C 3 68  ? 64.155 -33.657 12.011  1.00 76.19 ? ? ? ? ? 68  ARG C CZ  1 
ATOM   2266 N NH1 . ARG C 3 68  ? 64.429 -33.237 10.779  1.00 79.24 ? ? ? ? ? 68  ARG C NH1 1 
ATOM   2267 N NH2 . ARG C 3 68  ? 63.403 -34.745 12.189  1.00 77.07 ? ? ? ? ? 68  ARG C NH2 1 
ATOM   2268 N N   . THR C 3 69  ? 68.628 -29.551 10.114  1.00 54.86 ? ? ? ? ? 69  THR C N   1 
ATOM   2269 C CA  . THR C 3 69  ? 68.399 -29.600 8.675   1.00 51.60 ? ? ? ? ? 69  THR C CA  1 
ATOM   2270 C C   . THR C 3 69  ? 69.706 -29.383 7.958   1.00 54.66 ? ? ? ? ? 69  THR C C   1 
ATOM   2271 O O   . THR C 3 69  ? 70.488 -28.489 8.327   1.00 54.60 ? ? ? ? ? 69  THR C O   1 
ATOM   2272 C CB  . THR C 3 69  ? 67.406 -28.540 8.217   1.00 46.35 ? ? ? ? ? 69  THR C CB  1 
ATOM   2273 O OG1 . THR C 3 69  ? 66.188 -28.716 8.942   1.00 41.05 ? ? ? ? ? 69  THR C OG1 1 
ATOM   2274 C CG2 . THR C 3 69  ? 67.113 -28.678 6.735   1.00 43.34 ? ? ? ? ? 69  THR C CG2 1 
ATOM   2275 N N   . PRO C 3 70  ? 70.003 -30.259 6.980   1.00 56.30 ? ? ? ? ? 70  PRO C N   1 
ATOM   2276 C CA  . PRO C 3 70  ? 71.220 -30.224 6.162   1.00 57.15 ? ? ? ? ? 70  PRO C CA  1 
ATOM   2277 C C   . PRO C 3 70  ? 71.200 -29.120 5.097   1.00 58.45 ? ? ? ? ? 70  PRO C C   1 
ATOM   2278 O O   . PRO C 3 70  ? 70.358 -29.118 4.184   1.00 57.62 ? ? ? ? ? 70  PRO C O   1 
ATOM   2279 C CB  . PRO C 3 70  ? 71.252 -31.619 5.537   1.00 57.09 ? ? ? ? ? 70  PRO C CB  1 
ATOM   2280 C CG  . PRO C 3 70  ? 69.796 -31.967 5.415   1.00 59.19 ? ? ? ? ? 70  PRO C CG  1 
ATOM   2281 C CD  . PRO C 3 70  ? 69.243 -31.500 6.736   1.00 57.40 ? ? ? ? ? 70  PRO C CD  1 
ATOM   2282 N N   . GLY C 3 71  ? 72.135 -28.178 5.235   1.00 59.35 ? ? ? ? ? 71  GLY C N   1 
ATOM   2283 C CA  . GLY C 3 71  ? 72.244 -27.068 4.292   1.00 56.78 ? ? ? ? ? 71  GLY C CA  1 
ATOM   2284 C C   . GLY C 3 71  ? 71.472 -25.821 4.693   1.00 53.32 ? ? ? ? ? 71  GLY C C   1 
ATOM   2285 O O   . GLY C 3 71  ? 71.264 -24.958 3.858   1.00 53.35 ? ? ? ? ? 71  GLY C O   1 
ATOM   2286 N N   . SER C 3 72  ? 71.083 -25.728 5.968   1.00 49.87 ? ? ? ? ? 72  SER C N   1 
ATOM   2287 C CA  . SER C 3 72  ? 70.330 -24.605 6.519   1.00 47.80 ? ? ? ? ? 72  SER C CA  1 
ATOM   2288 C C   . SER C 3 72  ? 71.033 -23.301 6.157   1.00 48.52 ? ? ? ? ? 72  SER C C   1 
ATOM   2289 O O   . SER C 3 72  ? 72.262 -23.219 6.248   1.00 51.16 ? ? ? ? ? 72  SER C O   1 
ATOM   2290 C CB  . SER C 3 72  ? 70.261 -24.747 8.040   1.00 47.89 ? ? ? ? ? 72  SER C CB  1 
ATOM   2291 O OG  . SER C 3 72  ? 69.090 -24.181 8.599   1.00 50.03 ? ? ? ? ? 72  SER C OG  1 
ATOM   2292 N N   . ARG C 3 73  ? 70.256 -22.304 5.724   1.00 47.03 ? ? ? ? ? 73  ARG C N   1 
ATOM   2293 C CA  . ARG C 3 73  ? 70.772 -20.981 5.331   1.00 41.28 ? ? ? ? ? 73  ARG C CA  1 
ATOM   2294 C C   . ARG C 3 73  ? 70.526 -19.938 6.422   1.00 41.69 ? ? ? ? ? 73  ARG C C   1 
ATOM   2295 O O   . ARG C 3 73  ? 71.257 -18.947 6.521   1.00 40.80 ? ? ? ? ? 73  ARG C O   1 
ATOM   2296 C CB  . ARG C 3 73  ? 70.082 -20.507 4.057   1.00 39.29 ? ? ? ? ? 73  ARG C CB  1 
ATOM   2297 C CG  . ARG C 3 73  ? 69.995 -21.545 2.988   1.00 33.26 ? ? ? ? ? 73  ARG C CG  1 
ATOM   2298 C CD  . ARG C 3 73  ? 71.352 -21.927 2.626   1.00 31.62 ? ? ? ? ? 73  ARG C CD  1 
ATOM   2299 N NE  . ARG C 3 73  ? 71.450 -22.281 1.220   1.00 34.34 ? ? ? ? ? 73  ARG C NE  1 
ATOM   2300 C CZ  . ARG C 3 73  ? 71.332 -23.522 0.746   1.00 38.09 ? ? ? ? ? 73  ARG C CZ  1 
ATOM   2301 N NH1 . ARG C 3 73  ? 70.989 -24.531 1.552   1.00 34.41 ? ? ? ? ? 73  ARG C NH1 1 
ATOM   2302 N NH2 . ARG C 3 73  ? 71.471 -23.737 -0.562  1.00 39.22 ? ? ? ? ? 73  ARG C NH2 1 
ATOM   2303 N N   . ASN C 3 74  ? 69.450 -20.147 7.190   1.00 40.36 ? ? ? ? ? 74  ASN C N   1 
ATOM   2304 C CA  . ASN C 3 74  ? 69.031 -19.264 8.282   1.00 38.84 ? ? ? ? ? 74  ASN C CA  1 
ATOM   2305 C C   . ASN C 3 74  ? 68.950 -17.783 7.878   1.00 37.34 ? ? ? ? ? 74  ASN C C   1 
ATOM   2306 O O   . ASN C 3 74  ? 69.413 -16.903 8.603   1.00 36.47 ? ? ? ? ? 74  ASN C O   1 
ATOM   2307 C CB  . ASN C 3 74  ? 69.982 -19.424 9.463   1.00 41.37 ? ? ? ? ? 74  ASN C CB  1 
ATOM   2308 C CG  . ASN C 3 74  ? 69.374 -18.948 10.749  1.00 44.70 ? ? ? ? ? 74  ASN C CG  1 
ATOM   2309 O OD1 . ASN C 3 74  ? 68.157 -18.806 10.837  1.00 47.15 ? ? ? ? ? 74  ASN C OD1 1 
ATOM   2310 N ND2 . ASN C 3 74  ? 70.204 -18.731 11.769  1.00 46.17 ? ? ? ? ? 74  ASN C ND2 1 
ATOM   2311 N N   . LEU C 3 75  ? 68.312 -17.502 6.747   1.00 33.88 ? ? ? ? ? 75  LEU C N   1 
ATOM   2312 C CA  . LEU C 3 75  ? 68.228 -16.141 6.255   1.00 31.36 ? ? ? ? ? 75  LEU C CA  1 
ATOM   2313 C C   . LEU C 3 75  ? 67.424 -15.177 7.119   1.00 32.30 ? ? ? ? ? 75  LEU C C   1 
ATOM   2314 O O   . LEU C 3 75  ? 67.486 -13.969 6.932   1.00 32.84 ? ? ? ? ? 75  LEU C O   1 
ATOM   2315 C CB  . LEU C 3 75  ? 67.773 -16.128 4.787   1.00 30.34 ? ? ? ? ? 75  LEU C CB  1 
ATOM   2316 C CG  . LEU C 3 75  ? 68.849 -16.150 3.682   1.00 26.84 ? ? ? ? ? 75  LEU C CG  1 
ATOM   2317 C CD1 . LEU C 3 75  ? 70.085 -16.953 4.103   1.00 26.35 ? ? ? ? ? 75  LEU C CD1 1 
ATOM   2318 C CD2 . LEU C 3 75  ? 68.252 -16.676 2.392   1.00 21.05 ? ? ? ? ? 75  LEU C CD2 1 
ATOM   2319 N N   . CYS C 3 76  ? 66.678 -15.693 8.076   1.00 31.81 ? ? ? ? ? 76  CYS C N   1 
ATOM   2320 C CA  . CYS C 3 76  ? 65.939 -14.815 8.951   1.00 32.63 ? ? ? ? ? 76  CYS C CA  1 
ATOM   2321 C C   . CYS C 3 76  ? 66.691 -14.730 10.245  1.00 35.46 ? ? ? ? ? 76  CYS C C   1 
ATOM   2322 O O   . CYS C 3 76  ? 66.211 -14.133 11.196  1.00 38.12 ? ? ? ? ? 76  CYS C O   1 
ATOM   2323 C CB  . CYS C 3 76  ? 64.532 -15.326 9.198   1.00 31.08 ? ? ? ? ? 76  CYS C CB  1 
ATOM   2324 S SG  . CYS C 3 76  ? 63.477 -15.060 7.745   1.00 29.71 ? ? ? ? ? 76  CYS C SG  1 
ATOM   2325 N N   . ASN C 3 77  ? 67.871 -15.345 10.265  1.00 36.49 ? ? ? ? ? 77  ASN C N   1 
ATOM   2326 C CA  . ASN C 3 77  ? 68.760 -15.372 11.421  1.00 36.14 ? ? ? ? ? 77  ASN C CA  1 
ATOM   2327 C C   . ASN C 3 77  ? 67.966 -15.524 12.675  1.00 35.84 ? ? ? ? ? 77  ASN C C   1 
ATOM   2328 O O   . ASN C 3 77  ? 67.964 -14.615 13.512  1.00 37.91 ? ? ? ? ? 77  ASN C O   1 
ATOM   2329 C CB  . ASN C 3 77  ? 69.596 -14.092 11.497  1.00 38.26 ? ? ? ? ? 77  ASN C CB  1 
ATOM   2330 C CG  . ASN C 3 77  ? 70.957 -14.325 12.138  1.00 40.98 ? ? ? ? ? 77  ASN C CG  1 
ATOM   2331 O OD1 . ASN C 3 77  ? 71.210 -15.394 12.701  1.00 46.78 ? ? ? ? ? 77  ASN C OD1 1 
ATOM   2332 N ND2 . ASN C 3 77  ? 71.860 -13.359 12.000  1.00 39.52 ? ? ? ? ? 77  ASN C ND2 1 
ATOM   2333 N N   . ILE C 3 78  ? 67.272 -16.660 12.791  1.00 36.51 ? ? ? ? ? 78  ILE C N   1 
ATOM   2334 C CA  . ILE C 3 78  ? 66.417 -16.955 13.941  1.00 36.66 ? ? ? ? ? 78  ILE C CA  1 
ATOM   2335 C C   . ILE C 3 78  ? 66.272 -18.467 14.103  1.00 38.09 ? ? ? ? ? 78  ILE C C   1 
ATOM   2336 O O   . ILE C 3 78  ? 66.475 -19.230 13.157  1.00 40.86 ? ? ? ? ? 78  ILE C O   1 
ATOM   2337 C CB  . ILE C 3 78  ? 64.971 -16.313 13.751  1.00 36.99 ? ? ? ? ? 78  ILE C CB  1 
ATOM   2338 C CG1 . ILE C 3 78  ? 64.211 -16.233 15.081  1.00 41.67 ? ? ? ? ? 78  ILE C CG1 1 
ATOM   2339 C CG2 . ILE C 3 78  ? 64.100 -17.163 12.823  1.00 36.32 ? ? ? ? ? 78  ILE C CG2 1 
ATOM   2340 C CD1 . ILE C 3 78  ? 64.097 -14.811 15.696  1.00 38.09 ? ? ? ? ? 78  ILE C CD1 1 
ATOM   2341 N N   . PRO C 3 79  ? 66.103 -18.933 15.344  1.00 39.60 ? ? ? ? ? 79  PRO C N   1 
ATOM   2342 C CA  . PRO C 3 79  ? 65.938 -20.377 15.514  1.00 39.52 ? ? ? ? ? 79  PRO C CA  1 
ATOM   2343 C C   . PRO C 3 79  ? 64.484 -20.751 15.236  1.00 39.78 ? ? ? ? ? 79  PRO C C   1 
ATOM   2344 O O   . PRO C 3 79  ? 63.560 -20.055 15.682  1.00 39.83 ? ? ? ? ? 79  PRO C O   1 
ATOM   2345 C CB  . PRO C 3 79  ? 66.284 -20.581 16.985  1.00 40.65 ? ? ? ? ? 79  PRO C CB  1 
ATOM   2346 C CG  . PRO C 3 79  ? 65.955 -19.250 17.600  1.00 39.57 ? ? ? ? ? 79  PRO C CG  1 
ATOM   2347 C CD  . PRO C 3 79  ? 66.525 -18.309 16.609  1.00 38.10 ? ? ? ? ? 79  PRO C CD  1 
ATOM   2348 N N   . CYS C 3 80  ? 64.287 -21.854 14.521  1.00 39.08 ? ? ? ? ? 80  CYS C N   1 
ATOM   2349 C CA  . CYS C 3 80  ? 62.951 -22.312 14.175  1.00 38.98 ? ? ? ? ? 80  CYS C CA  1 
ATOM   2350 C C   . CYS C 3 80  ? 62.014 -22.446 15.364  1.00 40.25 ? ? ? ? ? 80  CYS C C   1 
ATOM   2351 O O   . CYS C 3 80  ? 60.811 -22.334 15.215  1.00 43.38 ? ? ? ? ? 80  CYS C O   1 
ATOM   2352 C CB  . CYS C 3 80  ? 63.009 -23.632 13.416  1.00 38.13 ? ? ? ? ? 80  CYS C CB  1 
ATOM   2353 S SG  . CYS C 3 80  ? 63.885 -23.574 11.825  1.00 38.30 ? ? ? ? ? 80  CYS C SG  1 
ATOM   2354 N N   . SER C 3 81  ? 62.558 -22.707 16.540  1.00 43.00 ? ? ? ? ? 81  SER C N   1 
ATOM   2355 C CA  . SER C 3 81  ? 61.746 -22.836 17.753  1.00 44.76 ? ? ? ? ? 81  SER C CA  1 
ATOM   2356 C C   . SER C 3 81  ? 61.188 -21.475 18.171  1.00 43.82 ? ? ? ? ? 81  SER C C   1 
ATOM   2357 O O   . SER C 3 81  ? 60.237 -21.390 18.949  1.00 44.07 ? ? ? ? ? 81  SER C O   1 
ATOM   2358 C CB  . SER C 3 81  ? 62.572 -23.428 18.911  1.00 46.27 ? ? ? ? ? 81  SER C CB  1 
ATOM   2359 O OG  . SER C 3 81  ? 63.051 -24.734 18.603  1.00 51.20 ? ? ? ? ? 81  SER C OG  1 
ATOM   2360 N N   . ALA C 3 82  ? 61.816 -20.410 17.694  1.00 42.11 ? ? ? ? ? 82  ALA C N   1 
ATOM   2361 C CA  . ALA C 3 82  ? 61.351 -19.065 18.013  1.00 42.73 ? ? ? ? ? 82  ALA C CA  1 
ATOM   2362 C C   . ALA C 3 82  ? 60.041 -18.854 17.256  1.00 42.18 ? ? ? ? ? 82  ALA C C   1 
ATOM   2363 O O   . ALA C 3 82  ? 59.107 -18.211 17.754  1.00 43.37 ? ? ? ? ? 82  ALA C O   1 
ATOM   2364 C CB  . ALA C 3 82  ? 62.386 -18.028 17.578  1.00 43.56 ? ? ? ? ? 82  ALA C CB  1 
ATOM   2365 N N   . LEU C 3 83  ? 59.972 -19.425 16.058  1.00 39.64 ? ? ? ? ? 83  LEU C N   1 
ATOM   2366 C CA  . LEU C 3 83  ? 58.786 -19.313 15.234  1.00 37.96 ? ? ? ? ? 83  LEU C CA  1 
ATOM   2367 C C   . LEU C 3 83  ? 57.614 -20.138 15.743  1.00 37.72 ? ? ? ? ? 83  LEU C C   1 
ATOM   2368 O O   . LEU C 3 83  ? 56.525 -20.055 15.173  1.00 39.76 ? ? ? ? ? 83  LEU C O   1 
ATOM   2369 C CB  . LEU C 3 83  ? 59.101 -19.740 13.812  1.00 37.46 ? ? ? ? ? 83  LEU C CB  1 
ATOM   2370 C CG  . LEU C 3 83  ? 60.124 -18.914 13.054  1.00 36.82 ? ? ? ? ? 83  LEU C CG  1 
ATOM   2371 C CD1 . LEU C 3 83  ? 60.251 -19.444 11.645  1.00 37.57 ? ? ? ? ? 83  LEU C CD1 1 
ATOM   2372 C CD2 . LEU C 3 83  ? 59.675 -17.489 13.017  1.00 40.90 ? ? ? ? ? 83  LEU C CD2 1 
ATOM   2373 N N   . LEU C 3 84  ? 57.812 -20.922 16.803  1.00 37.15 ? ? ? ? ? 84  LEU C N   1 
ATOM   2374 C CA  . LEU C 3 84  ? 56.730 -21.750 17.326  1.00 35.61 ? ? ? ? ? 84  LEU C CA  1 
ATOM   2375 C C   . LEU C 3 84  ? 56.045 -21.185 18.563  1.00 37.37 ? ? ? ? ? 84  LEU C C   1 
ATOM   2376 O O   . LEU C 3 84  ? 55.445 -21.928 19.350  1.00 42.49 ? ? ? ? ? 84  LEU C O   1 
ATOM   2377 C CB  . LEU C 3 84  ? 57.215 -23.178 17.577  1.00 33.63 ? ? ? ? ? 84  LEU C CB  1 
ATOM   2378 C CG  . LEU C 3 84  ? 57.405 -24.080 16.353  1.00 36.02 ? ? ? ? ? 84  LEU C CG  1 
ATOM   2379 C CD1 . LEU C 3 84  ? 58.234 -25.275 16.758  1.00 37.93 ? ? ? ? ? 84  LEU C CD1 1 
ATOM   2380 C CD2 . LEU C 3 84  ? 56.061 -24.534 15.726  1.00 34.95 ? ? ? ? ? 84  LEU C CD2 1 
ATOM   2381 N N   . SER C 3 85  ? 56.019 -19.866 18.660  1.00 37.05 ? ? ? ? ? 85  SER C N   1 
ATOM   2382 C CA  . SER C 3 85  ? 55.428 -19.174 19.796  1.00 38.97 ? ? ? ? ? 85  SER C CA  1 
ATOM   2383 C C   . SER C 3 85  ? 53.988 -18.688 19.569  1.00 40.94 ? ? ? ? ? 85  SER C C   1 
ATOM   2384 O O   . SER C 3 85  ? 53.470 -18.744 18.459  1.00 43.92 ? ? ? ? ? 85  SER C O   1 
ATOM   2385 C CB  . SER C 3 85  ? 56.332 -17.983 20.132  1.00 40.11 ? ? ? ? ? 85  SER C CB  1 
ATOM   2386 O OG  . SER C 3 85  ? 55.741 -17.086 21.058  1.00 48.24 ? ? ? ? ? 85  SER C OG  1 
ATOM   2387 N N   . SER C 3 86  ? 53.364 -18.176 20.626  1.00 40.49 ? ? ? ? ? 86  SER C N   1 
ATOM   2388 C CA  . SER C 3 86  ? 52.010 -17.628 20.558  1.00 42.18 ? ? ? ? ? 86  SER C CA  1 
ATOM   2389 C C   . SER C 3 86  ? 52.006 -16.155 20.166  1.00 40.19 ? ? ? ? ? 86  SER C C   1 
ATOM   2390 O O   . SER C 3 86  ? 50.946 -15.598 19.857  1.00 41.28 ? ? ? ? ? 86  SER C O   1 
ATOM   2391 C CB  . SER C 3 86  ? 51.306 -17.785 21.899  1.00 45.65 ? ? ? ? ? 86  SER C CB  1 
ATOM   2392 O OG  . SER C 3 86  ? 51.171 -19.159 22.213  1.00 55.99 ? ? ? ? ? 86  SER C OG  1 
ATOM   2393 N N   . ASP C 3 87  ? 53.165 -15.509 20.295  1.00 38.62 ? ? ? ? ? 87  ASP C N   1 
ATOM   2394 C CA  . ASP C 3 87  ? 53.349 -14.117 19.885  1.00 39.32 ? ? ? ? ? 87  ASP C CA  1 
ATOM   2395 C C   . ASP C 3 87  ? 53.827 -14.293 18.433  1.00 36.48 ? ? ? ? ? 87  ASP C C   1 
ATOM   2396 O O   . ASP C 3 87  ? 54.834 -14.960 18.209  1.00 35.64 ? ? ? ? ? 87  ASP C O   1 
ATOM   2397 C CB  . ASP C 3 87  ? 54.462 -13.464 20.715  1.00 43.91 ? ? ? ? ? 87  ASP C CB  1 
ATOM   2398 C CG  . ASP C 3 87  ? 54.830 -12.038 20.245  1.00 47.37 ? ? ? ? ? 87  ASP C CG  1 
ATOM   2399 O OD1 . ASP C 3 87  ? 54.069 -11.388 19.496  1.00 52.52 ? ? ? ? ? 87  ASP C OD1 1 
ATOM   2400 O OD2 . ASP C 3 87  ? 55.899 -11.545 20.660  1.00 52.07 ? ? ? ? ? 87  ASP C OD2 1 
ATOM   2401 N N   . ILE C 3 88  ? 53.096 -13.743 17.457  1.00 35.08 ? ? ? ? ? 88  ILE C N   1 
ATOM   2402 C CA  . ILE C 3 88  ? 53.489 -13.898 16.049  1.00 31.97 ? ? ? ? ? 88  ILE C CA  1 
ATOM   2403 C C   . ILE C 3 88  ? 54.657 -13.035 15.553  1.00 30.12 ? ? ? ? ? 88  ILE C C   1 
ATOM   2404 O O   . ILE C 3 88  ? 55.179 -13.275 14.471  1.00 33.47 ? ? ? ? ? 88  ILE C O   1 
ATOM   2405 C CB  . ILE C 3 88  ? 52.294 -13.755 15.079  1.00 29.17 ? ? ? ? ? 88  ILE C CB  1 
ATOM   2406 C CG1 . ILE C 3 88  ? 51.708 -12.351 15.155  1.00 30.27 ? ? ? ? ? 88  ILE C CG1 1 
ATOM   2407 C CG2 . ILE C 3 88  ? 51.265 -14.829 15.344  1.00 24.66 ? ? ? ? ? 88  ILE C CG2 1 
ATOM   2408 C CD1 . ILE C 3 88  ? 50.747 -12.012 14.012  1.00 23.08 ? ? ? ? ? 88  ILE C CD1 1 
ATOM   2409 N N   . THR C 3 89  ? 55.116 -12.099 16.367  1.00 29.07 ? ? ? ? ? 89  THR C N   1 
ATOM   2410 C CA  . THR C 3 89  ? 56.216 -11.206 16.017  1.00 30.81 ? ? ? ? ? 89  THR C CA  1 
ATOM   2411 C C   . THR C 3 89  ? 57.365 -11.804 15.198  1.00 29.80 ? ? ? ? ? 89  THR C C   1 
ATOM   2412 O O   . THR C 3 89  ? 57.622 -11.386 14.081  1.00 30.64 ? ? ? ? ? 89  THR C O   1 
ATOM   2413 C CB  . THR C 3 89  ? 56.834 -10.572 17.275  1.00 32.94 ? ? ? ? ? 89  THR C CB  1 
ATOM   2414 O OG1 . THR C 3 89  ? 55.830 -9.864  18.031  1.00 35.71 ? ? ? ? ? 89  THR C OG1 1 
ATOM   2415 C CG2 . THR C 3 89  ? 57.940 -9.619  16.871  1.00 33.00 ? ? ? ? ? 89  THR C CG2 1 
ATOM   2416 N N   . ALA C 3 90  ? 58.047 -12.789 15.748  1.00 28.12 ? ? ? ? ? 90  ALA C N   1 
ATOM   2417 C CA  . ALA C 3 90  ? 59.153 -13.388 15.032  1.00 29.53 ? ? ? ? ? 90  ALA C CA  1 
ATOM   2418 C C   . ALA C 3 90  ? 58.733 -13.960 13.692  1.00 28.82 ? ? ? ? ? 90  ALA C C   1 
ATOM   2419 O O   . ALA C 3 90  ? 59.514 -13.961 12.744  1.00 32.74 ? ? ? ? ? 90  ALA C O   1 
ATOM   2420 C CB  . ALA C 3 90  ? 59.818 -14.464 15.876  1.00 28.26 ? ? ? ? ? 90  ALA C CB  1 
ATOM   2421 N N   . SER C 3 91  ? 57.515 -14.477 13.608  1.00 29.27 ? ? ? ? ? 91  SER C N   1 
ATOM   2422 C CA  . SER C 3 91  ? 57.031 -15.044 12.365  1.00 23.90 ? ? ? ? ? 91  SER C CA  1 
ATOM   2423 C C   . SER C 3 91  ? 56.706 -13.957 11.346  1.00 23.12 ? ? ? ? ? 91  SER C C   1 
ATOM   2424 O O   . SER C 3 91  ? 56.976 -14.140 10.156  1.00 23.17 ? ? ? ? ? 91  SER C O   1 
ATOM   2425 C CB  . SER C 3 91  ? 55.841 -15.976 12.615  1.00 23.93 ? ? ? ? ? 91  SER C CB  1 
ATOM   2426 O OG  . SER C 3 91  ? 56.242 -17.351 12.657  1.00 21.42 ? ? ? ? ? 91  SER C OG  1 
ATOM   2427 N N   . VAL C 3 92  ? 56.183 -12.823 11.817  1.00 23.51 ? ? ? ? ? 92  VAL C N   1 
ATOM   2428 C CA  . VAL C 3 92  ? 55.828 -11.689 10.949  1.00 27.49 ? ? ? ? ? 92  VAL C CA  1 
ATOM   2429 C C   . VAL C 3 92  ? 57.082 -10.995 10.422  1.00 29.60 ? ? ? ? ? 92  VAL C C   1 
ATOM   2430 O O   . VAL C 3 92  ? 57.125 -10.506 9.291   1.00 30.78 ? ? ? ? ? 92  VAL C O   1 
ATOM   2431 C CB  . VAL C 3 92  ? 54.964 -10.624 11.674  1.00 26.57 ? ? ? ? ? 92  VAL C CB  1 
ATOM   2432 C CG1 . VAL C 3 92  ? 54.644 -9.482  10.739  1.00 27.57 ? ? ? ? ? 92  VAL C CG1 1 
ATOM   2433 C CG2 . VAL C 3 92  ? 53.685 -11.239 12.162  1.00 28.54 ? ? ? ? ? 92  VAL C CG2 1 
ATOM   2434 N N   . ASN C 3 93  ? 58.099 -10.928 11.262  1.00 29.43 ? ? ? ? ? 93  ASN C N   1 
ATOM   2435 C CA  . ASN C 3 93  ? 59.346 -10.316 10.858  1.00 30.79 ? ? ? ? ? 93  ASN C CA  1 
ATOM   2436 C C   . ASN C 3 93  ? 60.088 -11.130 9.812   1.00 29.76 ? ? ? ? ? 93  ASN C C   1 
ATOM   2437 O O   . ASN C 3 93  ? 60.647 -10.566 8.887   1.00 32.01 ? ? ? ? ? 93  ASN C O   1 
ATOM   2438 C CB  . ASN C 3 93  ? 60.214 -10.064 12.071  1.00 33.51 ? ? ? ? ? 93  ASN C CB  1 
ATOM   2439 C CG  . ASN C 3 93  ? 59.640 -8.991  12.952  1.00 37.33 ? ? ? ? ? 93  ASN C CG  1 
ATOM   2440 O OD1 . ASN C 3 93  ? 59.621 -9.121  14.171  1.00 43.35 ? ? ? ? ? 93  ASN C OD1 1 
ATOM   2441 N ND2 . ASN C 3 93  ? 59.122 -7.928  12.334  1.00 43.85 ? ? ? ? ? 93  ASN C ND2 1 
ATOM   2442 N N   . CYS C 3 94  ? 60.070 -12.450 9.921   1.00 25.48 ? ? ? ? ? 94  CYS C N   1 
ATOM   2443 C CA  . CYS C 3 94  ? 60.759 -13.257 8.939   1.00 22.78 ? ? ? ? ? 94  CYS C CA  1 
ATOM   2444 C C   . CYS C 3 94  ? 59.966 -13.241 7.635   1.00 22.58 ? ? ? ? ? 94  CYS C C   1 
ATOM   2445 O O   . CYS C 3 94  ? 60.540 -13.159 6.553   1.00 26.58 ? ? ? ? ? 94  CYS C O   1 
ATOM   2446 C CB  . CYS C 3 94  ? 60.951 -14.668 9.480   1.00 23.12 ? ? ? ? ? 94  CYS C CB  1 
ATOM   2447 S SG  . CYS C 3 94  ? 61.720 -15.858 8.352   1.00 23.37 ? ? ? ? ? 94  CYS C SG  1 
ATOM   2448 N N   . ALA C 3 95  ? 58.644 -13.266 7.718   1.00 23.18 ? ? ? ? ? 95  ALA C N   1 
ATOM   2449 C CA  . ALA C 3 95  ? 57.837 -13.222 6.508   1.00 20.83 ? ? ? ? ? 95  ALA C CA  1 
ATOM   2450 C C   . ALA C 3 95  ? 58.045 -11.881 5.797   1.00 21.12 ? ? ? ? ? 95  ALA C C   1 
ATOM   2451 O O   . ALA C 3 95  ? 58.038 -11.806 4.571   1.00 20.14 ? ? ? ? ? 95  ALA C O   1 
ATOM   2452 C CB  . ALA C 3 95  ? 56.391 -13.415 6.832   1.00 18.68 ? ? ? ? ? 95  ALA C CB  1 
ATOM   2453 N N   . LYS C 3 96  ? 58.237 -10.821 6.558   1.00 20.57 ? ? ? ? ? 96  LYS C N   1 
ATOM   2454 C CA  . LYS C 3 96  ? 58.459 -9.525  5.929   1.00 23.56 ? ? ? ? ? 96  LYS C CA  1 
ATOM   2455 C C   . LYS C 3 96  ? 59.772 -9.567  5.180   1.00 23.37 ? ? ? ? ? 96  LYS C C   1 
ATOM   2456 O O   . LYS C 3 96  ? 59.974 -8.830  4.227   1.00 24.40 ? ? ? ? ? 96  LYS C O   1 
ATOM   2457 C CB  . LYS C 3 96  ? 58.523 -8.404  6.965   1.00 21.85 ? ? ? ? ? 96  LYS C CB  1 
ATOM   2458 C CG  . LYS C 3 96  ? 57.207 -7.906  7.509   1.00 21.86 ? ? ? ? ? 96  LYS C CG  1 
ATOM   2459 C CD  . LYS C 3 96  ? 57.520 -6.817  8.528   1.00 30.89 ? ? ? ? ? 96  LYS C CD  1 
ATOM   2460 C CE  . LYS C 3 96  ? 56.310 -5.998  8.944   1.00 32.78 ? ? ? ? ? 96  LYS C CE  1 
ATOM   2461 N NZ  . LYS C 3 96  ? 56.710 -4.733  9.662   1.00 36.72 ? ? ? ? ? 96  LYS C NZ  1 
ATOM   2462 N N   . LYS C 3 97  ? 60.673 -10.417 5.650   1.00 25.71 ? ? ? ? ? 97  LYS C N   1 
ATOM   2463 C CA  . LYS C 3 97  ? 61.998 -10.586 5.052   1.00 27.32 ? ? ? ? ? 97  LYS C CA  1 
ATOM   2464 C C   . LYS C 3 97  ? 61.898 -11.429 3.787   1.00 26.26 ? ? ? ? ? 97  LYS C C   1 
ATOM   2465 O O   . LYS C 3 97  ? 62.640 -11.231 2.827   1.00 26.87 ? ? ? ? ? 97  LYS C O   1 
ATOM   2466 C CB  . LYS C 3 97  ? 62.919 -11.280 6.060   1.00 28.85 ? ? ? ? ? 97  LYS C CB  1 
ATOM   2467 C CG  . LYS C 3 97  ? 64.396 -11.158 5.781   1.00 35.27 ? ? ? ? ? 97  LYS C CG  1 
ATOM   2468 C CD  . LYS C 3 97  ? 65.175 -11.365 7.067   1.00 42.42 ? ? ? ? ? 97  LYS C CD  1 
ATOM   2469 C CE  . LYS C 3 97  ? 66.666 -11.031 6.909   1.00 48.81 ? ? ? ? ? 97  LYS C CE  1 
ATOM   2470 N NZ  . LYS C 3 97  ? 67.526 -11.415 8.121   1.00 51.66 ? ? ? ? ? 97  LYS C NZ  1 
ATOM   2471 N N   . ILE C 3 98  ? 60.980 -12.383 3.813   1.00 25.00 ? ? ? ? ? 98  ILE C N   1 
ATOM   2472 C CA  . ILE C 3 98  ? 60.739 -13.296 2.713   1.00 21.33 ? ? ? ? ? 98  ILE C CA  1 
ATOM   2473 C C   . ILE C 3 98  ? 60.025 -12.590 1.552   1.00 21.95 ? ? ? ? ? 98  ILE C C   1 
ATOM   2474 O O   . ILE C 3 98  ? 60.387 -12.777 0.392   1.00 21.88 ? ? ? ? ? 98  ILE C O   1 
ATOM   2475 C CB  . ILE C 3 98  ? 59.885 -14.488 3.231   1.00 22.99 ? ? ? ? ? 98  ILE C CB  1 
ATOM   2476 C CG1 . ILE C 3 98  ? 60.632 -15.210 4.354   1.00 19.16 ? ? ? ? ? 98  ILE C CG1 1 
ATOM   2477 C CG2 . ILE C 3 98  ? 59.503 -15.450 2.084   1.00 24.16 ? ? ? ? ? 98  ILE C CG2 1 
ATOM   2478 C CD1 . ILE C 3 98  ? 59.807 -16.282 4.984   1.00 15.52 ? ? ? ? ? 98  ILE C CD1 1 
ATOM   2479 N N   . VAL C 3 99  ? 58.994 -11.797 1.865   1.00 22.39 ? ? ? ? ? 99  VAL C N   1 
ATOM   2480 C CA  . VAL C 3 99  ? 58.243 -11.069 0.839   1.00 21.79 ? ? ? ? ? 99  VAL C CA  1 
ATOM   2481 C C   . VAL C 3 99  ? 58.994 -9.787  0.514   1.00 21.60 ? ? ? ? ? 99  VAL C C   1 
ATOM   2482 O O   . VAL C 3 99  ? 58.813 -8.760  1.154   1.00 18.63 ? ? ? ? ? 99  VAL C O   1 
ATOM   2483 C CB  . VAL C 3 99  ? 56.772 -10.797 1.278   1.00 20.79 ? ? ? ? ? 99  VAL C CB  1 
ATOM   2484 C CG1 . VAL C 3 99  ? 55.983 -10.058 0.150   1.00 19.34 ? ? ? ? ? 99  VAL C CG1 1 
ATOM   2485 C CG2 . VAL C 3 99  ? 56.094 -12.127 1.614   1.00 13.72 ? ? ? ? ? 99  VAL C CG2 1 
ATOM   2486 N N   . SER C 3 100 ? 59.925 -9.905  -0.418  1.00 20.35 ? ? ? ? ? 100 SER C N   1 
ATOM   2487 C CA  . SER C 3 100 ? 60.734 -8.783  -0.809  1.00 23.67 ? ? ? ? ? 100 SER C CA  1 
ATOM   2488 C C   . SER C 3 100 ? 60.027 -7.935  -1.867  1.00 23.48 ? ? ? ? ? 100 SER C C   1 
ATOM   2489 O O   . SER C 3 100 ? 60.524 -6.874  -2.230  1.00 26.58 ? ? ? ? ? 100 SER C O   1 
ATOM   2490 C CB  . SER C 3 100 ? 62.072 -9.272  -1.351  1.00 28.35 ? ? ? ? ? 100 SER C CB  1 
ATOM   2491 O OG  . SER C 3 100 ? 61.955 -9.704  -2.716  1.00 34.11 ? ? ? ? ? 100 SER C OG  1 
ATOM   2492 N N   . ASP C 3 101 ? 58.874 -8.382  -2.357  1.00 20.95 ? ? ? ? ? 101 ASP C N   1 
ATOM   2493 C CA  . ASP C 3 101 ? 58.191 -7.614  -3.368  1.00 19.72 ? ? ? ? ? 101 ASP C CA  1 
ATOM   2494 C C   . ASP C 3 101 ? 56.785 -8.049  -3.602  1.00 19.02 ? ? ? ? ? 101 ASP C C   1 
ATOM   2495 O O   . ASP C 3 101 ? 56.317 -8.942  -2.950  1.00 19.12 ? ? ? ? ? 101 ASP C O   1 
ATOM   2496 C CB  . ASP C 3 101 ? 58.986 -7.596  -4.685  1.00 24.12 ? ? ? ? ? 101 ASP C CB  1 
ATOM   2497 C CG  . ASP C 3 101 ? 59.153 -8.975  -5.329  1.00 24.55 ? ? ? ? ? 101 ASP C CG  1 
ATOM   2498 O OD1 . ASP C 3 101 ? 58.210 -9.758  -5.351  1.00 27.37 ? ? ? ? ? 101 ASP C OD1 1 
ATOM   2499 O OD2 . ASP C 3 101 ? 60.232 -9.252  -5.885  1.00 28.89 ? ? ? ? ? 101 ASP C OD2 1 
ATOM   2500 N N   . GLY C 3 102 ? 56.171 -7.475  -4.634  1.00 23.49 ? ? ? ? ? 102 GLY C N   1 
ATOM   2501 C CA  . GLY C 3 102 ? 54.788 -7.738  -4.989  1.00 21.92 ? ? ? ? ? 102 GLY C CA  1 
ATOM   2502 C C   . GLY C 3 102 ? 54.449 -9.088  -5.550  1.00 23.49 ? ? ? ? ? 102 GLY C C   1 
ATOM   2503 O O   . GLY C 3 102 ? 53.365 -9.281  -6.087  1.00 25.82 ? ? ? ? ? 102 GLY C O   1 
ATOM   2504 N N   . ASN C 3 103 ? 55.402 -10.002 -5.531  1.00 25.18 ? ? ? ? ? 103 ASN C N   1 
ATOM   2505 C CA  . ASN C 3 103 ? 55.146 -11.355 -5.998  1.00 25.10 ? ? ? ? ? 103 ASN C CA  1 
ATOM   2506 C C   . ASN C 3 103 ? 55.617 -12.316 -4.928  1.00 24.76 ? ? ? ? ? 103 ASN C C   1 
ATOM   2507 O O   . ASN C 3 103 ? 55.381 -13.503 -5.022  1.00 28.15 ? ? ? ? ? 103 ASN C O   1 
ATOM   2508 C CB  . ASN C 3 103 ? 55.853 -11.645 -7.319  1.00 32.10 ? ? ? ? ? 103 ASN C CB  1 
ATOM   2509 C CG  . ASN C 3 103 ? 55.293 -10.824 -8.461  1.00 42.08 ? ? ? ? ? 103 ASN C CG  1 
ATOM   2510 O OD1 . ASN C 3 103 ? 55.916 -9.859  -8.901  1.00 48.36 ? ? ? ? ? 103 ASN C OD1 1 
ATOM   2511 N ND2 . ASN C 3 103 ? 54.091 -11.169 -8.919  1.00 46.49 ? ? ? ? ? 103 ASN C ND2 1 
ATOM   2512 N N   . GLY C 3 104 ? 56.206 -11.769 -3.869  1.00 21.96 ? ? ? ? ? 104 GLY C N   1 
ATOM   2513 C CA  . GLY C 3 104 ? 56.749 -12.546 -2.772  1.00 22.14 ? ? ? ? ? 104 GLY C CA  1 
ATOM   2514 C C   . GLY C 3 104 ? 55.870 -13.507 -1.986  1.00 20.76 ? ? ? ? ? 104 GLY C C   1 
ATOM   2515 O O   . GLY C 3 104 ? 56.418 -14.398 -1.333  1.00 21.15 ? ? ? ? ? 104 GLY C O   1 
ATOM   2516 N N   . MET C 3 105 ? 54.540 -13.365 -2.026  1.00 19.50 ? ? ? ? ? 105 MET C N   1 
ATOM   2517 C CA  . MET C 3 105 ? 53.715 -14.294 -1.295  1.00 15.35 ? ? ? ? ? 105 MET C CA  1 
ATOM   2518 C C   . MET C 3 105 ? 53.670 -15.620 -1.997  1.00 18.29 ? ? ? ? ? 105 MET C C   1 
ATOM   2519 O O   . MET C 3 105 ? 53.032 -16.546 -1.532  1.00 15.58 ? ? ? ? ? 105 MET C O   1 
ATOM   2520 C CB  . MET C 3 105 ? 52.323 -13.752 -1.023  1.00 15.81 ? ? ? ? ? 105 MET C CB  1 
ATOM   2521 C CG  . MET C 3 105 ? 52.293 -12.809 0.159   1.00 12.66 ? ? ? ? ? 105 MET C CG  1 
ATOM   2522 S SD  . MET C 3 105 ? 50.627 -12.616 0.778   1.00 20.63 ? ? ? ? ? 105 MET C SD  1 
ATOM   2523 C CE  . MET C 3 105 ? 50.432 -14.156 1.753   1.00 20.41 ? ? ? ? ? 105 MET C CE  1 
ATOM   2524 N N   . ASN C 3 106 ? 54.355 -15.730 -3.127  1.00 21.03 ? ? ? ? ? 106 ASN C N   1 
ATOM   2525 C CA  . ASN C 3 106 ? 54.410 -17.015 -3.815  1.00 24.60 ? ? ? ? ? 106 ASN C CA  1 
ATOM   2526 C C   . ASN C 3 106 ? 55.286 -17.946 -2.981  1.00 26.01 ? ? ? ? ? 106 ASN C C   1 
ATOM   2527 O O   . ASN C 3 106 ? 55.338 -19.151 -3.217  1.00 28.87 ? ? ? ? ? 106 ASN C O   1 
ATOM   2528 C CB  . ASN C 3 106 ? 54.968 -16.873 -5.227  1.00 31.49 ? ? ? ? ? 106 ASN C CB  1 
ATOM   2529 C CG  . ASN C 3 106 ? 53.987 -16.188 -6.188  1.00 33.15 ? ? ? ? ? 106 ASN C CG  1 
ATOM   2530 O OD1 . ASN C 3 106 ? 52.793 -16.491 -6.202  1.00 41.37 ? ? ? ? ? 106 ASN C OD1 1 
ATOM   2531 N ND2 . ASN C 3 106 ? 54.492 -15.271 -6.991  1.00 36.07 ? ? ? ? ? 106 ASN C ND2 1 
ATOM   2532 N N   . ALA C 3 107 ? 55.942 -17.375 -1.971  1.00 22.50 ? ? ? ? ? 107 ALA C N   1 
ATOM   2533 C CA  . ALA C 3 107 ? 56.785 -18.114 -1.055  1.00 22.15 ? ? ? ? ? 107 ALA C CA  1 
ATOM   2534 C C   . ALA C 3 107 ? 55.926 -19.142 -0.296  1.00 22.78 ? ? ? ? ? 107 ALA C C   1 
ATOM   2535 O O   . ALA C 3 107 ? 56.445 -19.996 0.436   1.00 25.44 ? ? ? ? ? 107 ALA C O   1 
ATOM   2536 C CB  . ALA C 3 107 ? 57.452 -17.138 -0.066  1.00 24.47 ? ? ? ? ? 107 ALA C CB  1 
ATOM   2537 N N   . TRP C 3 108 ? 54.610 -19.025 -0.451  1.00 22.32 ? ? ? ? ? 108 TRP C N   1 
ATOM   2538 C CA  . TRP C 3 108 ? 53.646 -19.913 0.181   1.00 21.04 ? ? ? ? ? 108 TRP C CA  1 
ATOM   2539 C C   . TRP C 3 108 ? 52.757 -20.512 -0.904  1.00 22.14 ? ? ? ? ? 108 TRP C C   1 
ATOM   2540 O O   . TRP C 3 108 ? 51.812 -19.886 -1.357  1.00 20.91 ? ? ? ? ? 108 TRP C O   1 
ATOM   2541 C CB  . TRP C 3 108 ? 52.781 -19.178 1.229   1.00 21.11 ? ? ? ? ? 108 TRP C CB  1 
ATOM   2542 C CG  . TRP C 3 108 ? 53.518 -18.795 2.462   1.00 20.94 ? ? ? ? ? 108 TRP C CG  1 
ATOM   2543 C CD1 . TRP C 3 108 ? 53.866 -19.625 3.488   1.00 24.30 ? ? ? ? ? 108 TRP C CD1 1 
ATOM   2544 C CD2 . TRP C 3 108 ? 54.123 -17.526 2.763   1.00 22.05 ? ? ? ? ? 108 TRP C CD2 1 
ATOM   2545 N NE1 . TRP C 3 108 ? 54.672 -18.969 4.379   1.00 22.04 ? ? ? ? ? 108 TRP C NE1 1 
ATOM   2546 C CE2 . TRP C 3 108 ? 54.843 -17.681 3.964   1.00 19.79 ? ? ? ? ? 108 TRP C CE2 1 
ATOM   2547 C CE3 . TRP C 3 108 ? 54.134 -16.278 2.128   1.00 22.72 ? ? ? ? ? 108 TRP C CE3 1 
ATOM   2548 C CZ2 . TRP C 3 108 ? 55.559 -16.639 4.549   1.00 21.55 ? ? ? ? ? 108 TRP C CZ2 1 
ATOM   2549 C CZ3 . TRP C 3 108 ? 54.849 -15.246 2.712   1.00 22.29 ? ? ? ? ? 108 TRP C CZ3 1 
ATOM   2550 C CH2 . TRP C 3 108 ? 55.552 -15.434 3.908   1.00 23.72 ? ? ? ? ? 108 TRP C CH2 1 
ATOM   2551 N N   . VAL C 3 109 ? 53.062 -21.746 -1.296  1.00 23.78 ? ? ? ? ? 109 VAL C N   1 
ATOM   2552 C CA  . VAL C 3 109 ? 52.292 -22.476 -2.300  1.00 22.78 ? ? ? ? ? 109 VAL C CA  1 
ATOM   2553 C C   . VAL C 3 109 ? 50.801 -22.522 -1.966  1.00 17.93 ? ? ? ? ? 109 VAL C C   1 
ATOM   2554 O O   . VAL C 3 109 ? 49.986 -22.463 -2.854  1.00 19.14 ? ? ? ? ? 109 VAL C O   1 
ATOM   2555 C CB  . VAL C 3 109 ? 52.836 -23.923 -2.458  1.00 28.41 ? ? ? ? ? 109 VAL C CB  1 
ATOM   2556 C CG1 . VAL C 3 109 ? 52.161 -24.634 -3.652  1.00 30.85 ? ? ? ? ? 109 VAL C CG1 1 
ATOM   2557 C CG2 . VAL C 3 109 ? 54.348 -23.889 -2.666  1.00 30.62 ? ? ? ? ? 109 VAL C CG2 1 
ATOM   2558 N N   . ALA C 3 110 ? 50.434 -22.610 -0.696  1.00 17.59 ? ? ? ? ? 110 ALA C N   1 
ATOM   2559 C CA  . ALA C 3 110 ? 48.997 -22.634 -0.335  1.00 20.26 ? ? ? ? ? 110 ALA C CA  1 
ATOM   2560 C C   . ALA C 3 110 ? 48.307 -21.348 -0.665  1.00 20.00 ? ? ? ? ? 110 ALA C C   1 
ATOM   2561 O O   . ALA C 3 110 ? 47.100 -21.335 -0.915  1.00 20.37 ? ? ? ? ? 110 ALA C O   1 
ATOM   2562 C CB  . ALA C 3 110 ? 48.760 -22.938 1.171   1.00 20.69 ? ? ? ? ? 110 ALA C CB  1 
ATOM   2563 N N   . TRP C 3 111 ? 49.030 -20.246 -0.501  1.00 21.35 ? ? ? ? ? 111 TRP C N   1 
ATOM   2564 C CA  . TRP C 3 111 ? 48.448 -18.950 -0.801  1.00 21.72 ? ? ? ? ? 111 TRP C CA  1 
ATOM   2565 C C   . TRP C 3 111 ? 48.329 -18.882 -2.313  1.00 22.22 ? ? ? ? ? 111 TRP C C   1 
ATOM   2566 O O   . TRP C 3 111 ? 47.286 -18.480 -2.848  1.00 23.57 ? ? ? ? ? 111 TRP C O   1 
ATOM   2567 C CB  . TRP C 3 111 ? 49.323 -17.784 -0.285  1.00 20.74 ? ? ? ? ? 111 TRP C CB  1 
ATOM   2568 C CG  . TRP C 3 111 ? 48.880 -16.467 -0.828  1.00 22.16 ? ? ? ? ? 111 TRP C CG  1 
ATOM   2569 C CD1 . TRP C 3 111 ? 47.897 -15.633 -0.313  1.00 20.58 ? ? ? ? ? 111 TRP C CD1 1 
ATOM   2570 C CD2 . TRP C 3 111 ? 49.287 -15.876 -2.069  1.00 23.18 ? ? ? ? ? 111 TRP C CD2 1 
ATOM   2571 N NE1 . TRP C 3 111 ? 47.673 -14.593 -1.170  1.00 18.11 ? ? ? ? ? 111 TRP C NE1 1 
ATOM   2572 C CE2 . TRP C 3 111 ? 48.510 -14.719 -2.261  1.00 20.99 ? ? ? ? ? 111 TRP C CE2 1 
ATOM   2573 C CE3 . TRP C 3 111 ? 50.233 -16.225 -3.052  1.00 21.65 ? ? ? ? ? 111 TRP C CE3 1 
ATOM   2574 C CZ2 . TRP C 3 111 ? 48.653 -13.900 -3.383  1.00 18.55 ? ? ? ? ? 111 TRP C CZ2 1 
ATOM   2575 C CZ3 . TRP C 3 111 ? 50.370 -15.415 -4.158  1.00 18.74 ? ? ? ? ? 111 TRP C CZ3 1 
ATOM   2576 C CH2 . TRP C 3 111 ? 49.590 -14.266 -4.315  1.00 18.15 ? ? ? ? ? 111 TRP C CH2 1 
ATOM   2577 N N   . ARG C 3 112 ? 49.380 -19.315 -3.002  1.00 21.32 ? ? ? ? ? 112 ARG C N   1 
ATOM   2578 C CA  . ARG C 3 112 ? 49.351 -19.263 -4.431  1.00 25.22 ? ? ? ? ? 112 ARG C CA  1 
ATOM   2579 C C   . ARG C 3 112 ? 48.271 -20.157 -5.018  1.00 26.04 ? ? ? ? ? 112 ARG C C   1 
ATOM   2580 O O   . ARG C 3 112 ? 47.561 -19.749 -5.940  1.00 29.47 ? ? ? ? ? 112 ARG C O   1 
ATOM   2581 C CB  . ARG C 3 112 ? 50.698 -19.587 -5.029  1.00 27.15 ? ? ? ? ? 112 ARG C CB  1 
ATOM   2582 C CG  . ARG C 3 112 ? 50.732 -19.210 -6.486  1.00 38.03 ? ? ? ? ? 112 ARG C CG  1 
ATOM   2583 C CD  . ARG C 3 112 ? 51.563 -20.177 -7.258  1.00 50.02 ? ? ? ? ? 112 ARG C CD  1 
ATOM   2584 N NE  . ARG C 3 112 ? 52.921 -20.245 -6.719  1.00 59.73 ? ? ? ? ? 112 ARG C NE  1 
ATOM   2585 C CZ  . ARG C 3 112 ? 53.474 -21.341 -6.198  1.00 64.28 ? ? ? ? ? 112 ARG C CZ  1 
ATOM   2586 N NH1 . ARG C 3 112 ? 52.790 -22.486 -6.133  1.00 64.78 ? ? ? ? ? 112 ARG C NH1 1 
ATOM   2587 N NH2 . ARG C 3 112 ? 54.720 -21.291 -5.743  1.00 65.76 ? ? ? ? ? 112 ARG C NH2 1 
ATOM   2588 N N   . ASN C 3 113 ? 48.053 -21.323 -4.430  1.00 27.31 ? ? ? ? ? 113 ASN C N   1 
ATOM   2589 C CA  . ASN C 3 113 ? 47.050 -22.214 -4.987  1.00 28.97 ? ? ? ? ? 113 ASN C CA  1 
ATOM   2590 C C   . ASN C 3 113 ? 45.687 -22.104 -4.395  1.00 28.38 ? ? ? ? ? 113 ASN C C   1 
ATOM   2591 O O   . ASN C 3 113 ? 44.723 -22.345 -5.092  1.00 32.21 ? ? ? ? ? 113 ASN C O   1 
ATOM   2592 C CB  . ASN C 3 113 ? 47.495 -23.689 -4.958  1.00 29.92 ? ? ? ? ? 113 ASN C CB  1 
ATOM   2593 C CG  . ASN C 3 113 ? 48.646 -23.990 -5.939  1.00 34.01 ? ? ? ? ? 113 ASN C CG  1 
ATOM   2594 O OD1 . ASN C 3 113 ? 49.545 -24.761 -5.614  1.00 37.15 ? ? ? ? ? 113 ASN C OD1 1 
ATOM   2595 N ND2 . ASN C 3 113 ? 48.640 -23.348 -7.119  1.00 31.70 ? ? ? ? ? 113 ASN C ND2 1 
ATOM   2596 N N   . ARG C 3 114 ? 45.585 -21.724 -3.131  1.00 28.18 ? ? ? ? ? 114 ARG C N   1 
ATOM   2597 C CA  . ARG C 3 114 ? 44.276 -21.649 -2.499  1.00 27.16 ? ? ? ? ? 114 ARG C CA  1 
ATOM   2598 C C   . ARG C 3 114 ? 43.697 -20.233 -2.203  1.00 24.81 ? ? ? ? ? 114 ARG C C   1 
ATOM   2599 O O   . ARG C 3 114 ? 42.468 -20.044 -2.070  1.00 23.20 ? ? ? ? ? 114 ARG C O   1 
ATOM   2600 C CB  . ARG C 3 114 ? 44.269 -22.569 -1.263  1.00 28.02 ? ? ? ? ? 114 ARG C CB  1 
ATOM   2601 C CG  . ARG C 3 114 ? 44.759 -24.001 -1.592  1.00 34.05 ? ? ? ? ? 114 ARG C CG  1 
ATOM   2602 C CD  . ARG C 3 114 ? 44.305 -25.078 -0.625  1.00 40.60 ? ? ? ? ? 114 ARG C CD  1 
ATOM   2603 N NE  . ARG C 3 114 ? 42.924 -25.523 -0.879  1.00 52.19 ? ? ? ? ? 114 ARG C NE  1 
ATOM   2604 C CZ  . ARG C 3 114 ? 42.254 -26.448 -0.162  1.00 55.31 ? ? ? ? ? 114 ARG C CZ  1 
ATOM   2605 N NH1 . ARG C 3 114 ? 42.819 -27.043 0.897   1.00 54.42 ? ? ? ? ? 114 ARG C NH1 1 
ATOM   2606 N NH2 . ARG C 3 114 ? 40.993 -26.771 -0.492  1.00 52.16 ? ? ? ? ? 114 ARG C NH2 1 
ATOM   2607 N N   . CYS C 3 115 ? 44.561 -19.225 -2.173  1.00 22.83 ? ? ? ? ? 115 CYS C N   1 
ATOM   2608 C CA  . CYS C 3 115 ? 44.110 -17.860 -1.886  1.00 17.66 ? ? ? ? ? 115 CYS C CA  1 
ATOM   2609 C C   . CYS C 3 115 ? 44.108 -16.909 -3.093  1.00 16.21 ? ? ? ? ? 115 CYS C C   1 
ATOM   2610 O O   . CYS C 3 115 ? 43.091 -16.270 -3.407  1.00 12.74 ? ? ? ? ? 115 CYS C O   1 
ATOM   2611 C CB  . CYS C 3 115 ? 44.993 -17.267 -0.782  1.00 16.07 ? ? ? ? ? 115 CYS C CB  1 
ATOM   2612 S SG  . CYS C 3 115 ? 44.945 -18.182 0.786   1.00 12.60 ? ? ? ? ? 115 CYS C SG  1 
ATOM   2613 N N   . LYS C 3 116 ? 45.253 -16.836 -3.765  1.00 11.69 ? ? ? ? ? 116 LYS C N   1 
ATOM   2614 C CA  . LYS C 3 116 ? 45.441 -15.939 -4.867  1.00 15.55 ? ? ? ? ? 116 LYS C CA  1 
ATOM   2615 C C   . LYS C 3 116 ? 44.390 -16.073 -5.919  1.00 16.90 ? ? ? ? ? 116 LYS C C   1 
ATOM   2616 O O   . LYS C 3 116 ? 44.249 -17.127 -6.480  1.00 23.66 ? ? ? ? ? 116 LYS C O   1 
ATOM   2617 C CB  . LYS C 3 116 ? 46.787 -16.179 -5.495  1.00 16.45 ? ? ? ? ? 116 LYS C CB  1 
ATOM   2618 C CG  . LYS C 3 116 ? 46.996 -15.331 -6.704  1.00 22.51 ? ? ? ? ? 116 LYS C CG  1 
ATOM   2619 C CD  . LYS C 3 116 ? 48.319 -15.611 -7.400  1.00 23.68 ? ? ? ? ? 116 LYS C CD  1 
ATOM   2620 C CE  . LYS C 3 116 ? 48.499 -14.594 -8.505  1.00 29.14 ? ? ? ? ? 116 LYS C CE  1 
ATOM   2621 N NZ  . LYS C 3 116 ? 49.293 -15.103 -9.660  1.00 31.33 ? ? ? ? ? 116 LYS C NZ  1 
ATOM   2622 N N   . GLY C 3 117 ? 43.657 -14.999 -6.189  1.00 17.10 ? ? ? ? ? 117 GLY C N   1 
ATOM   2623 C CA  . GLY C 3 117 ? 42.636 -15.037 -7.219  1.00 14.59 ? ? ? ? ? 117 GLY C CA  1 
ATOM   2624 C C   . GLY C 3 117 ? 41.249 -15.078 -6.640  1.00 16.28 ? ? ? ? ? 117 GLY C C   1 
ATOM   2625 O O   . GLY C 3 117 ? 40.274 -14.876 -7.372  1.00 13.89 ? ? ? ? ? 117 GLY C O   1 
ATOM   2626 N N   . THR C 3 118 ? 41.156 -15.389 -5.343  1.00 14.78 ? ? ? ? ? 118 THR C N   1 
ATOM   2627 C CA  . THR C 3 118 ? 39.871 -15.446 -4.651  1.00 14.35 ? ? ? ? ? 118 THR C CA  1 
ATOM   2628 C C   . THR C 3 118 ? 39.645 -14.217 -3.735  1.00 13.87 ? ? ? ? ? 118 THR C C   1 
ATOM   2629 O O   . THR C 3 118 ? 40.547 -13.421 -3.521  1.00 13.15 ? ? ? ? ? 118 THR C O   1 
ATOM   2630 C CB  . THR C 3 118 ? 39.769 -16.720 -3.827  1.00 14.36 ? ? ? ? ? 118 THR C CB  1 
ATOM   2631 O OG1 . THR C 3 118 ? 40.567 -16.585 -2.633  1.00 12.60 ? ? ? ? ? 118 THR C OG1 1 
ATOM   2632 C CG2 . THR C 3 118 ? 40.261 -17.873 -4.640  1.00 9.36  ? ? ? ? ? 118 THR C CG2 1 
ATOM   2633 N N   . ASP C 3 119 ? 38.412 -14.041 -3.266  1.00 11.34 ? ? ? ? ? 119 ASP C N   1 
ATOM   2634 C CA  . ASP C 3 119 ? 38.047 -12.952 -2.384  1.00 8.81  ? ? ? ? ? 119 ASP C CA  1 
ATOM   2635 C C   . ASP C 3 119 ? 38.675 -13.145 -1.003  1.00 9.12  ? ? ? ? ? 119 ASP C C   1 
ATOM   2636 O O   . ASP C 3 119 ? 37.986 -13.425 -0.036  1.00 8.14  ? ? ? ? ? 119 ASP C O   1 
ATOM   2637 C CB  . ASP C 3 119 ? 36.522 -12.902 -2.270  1.00 8.85  ? ? ? ? ? 119 ASP C CB  1 
ATOM   2638 C CG  . ASP C 3 119 ? 36.012 -11.637 -1.542  1.00 14.57 ? ? ? ? ? 119 ASP C CG  1 
ATOM   2639 O OD1 . ASP C 3 119 ? 36.717 -10.610 -1.490  1.00 12.23 ? ? ? ? ? 119 ASP C OD1 1 
ATOM   2640 O OD2 . ASP C 3 119 ? 34.867 -11.661 -1.034  1.00 17.83 ? ? ? ? ? 119 ASP C OD2 1 
ATOM   2641 N N   . VAL C 3 120 ? 39.986 -12.973 -0.900  1.00 9.47  ? ? ? ? ? 120 VAL C N   1 
ATOM   2642 C CA  . VAL C 3 120 ? 40.659 -13.106 0.385   1.00 12.02 ? ? ? ? ? 120 VAL C CA  1 
ATOM   2643 C C   . VAL C 3 120 ? 40.127 -12.124 1.449   1.00 14.28 ? ? ? ? ? 120 VAL C C   1 
ATOM   2644 O O   . VAL C 3 120 ? 40.279 -12.356 2.640   1.00 13.60 ? ? ? ? ? 120 VAL C O   1 
ATOM   2645 C CB  . VAL C 3 120 ? 42.182 -12.899 0.246   1.00 7.05  ? ? ? ? ? 120 VAL C CB  1 
ATOM   2646 C CG1 . VAL C 3 120 ? 42.759 -13.947 -0.641  1.00 10.89 ? ? ? ? ? 120 VAL C CG1 1 
ATOM   2647 C CG2 . VAL C 3 120 ? 42.503 -11.502 -0.264  1.00 3.16  ? ? ? ? ? 120 VAL C CG2 1 
ATOM   2648 N N   . GLN C 3 121 ? 39.582 -10.986 1.010   1.00 17.05 ? ? ? ? ? 121 GLN C N   1 
ATOM   2649 C CA  . GLN C 3 121 ? 39.009 -9.959  1.909   1.00 11.53 ? ? ? ? ? 121 GLN C CA  1 
ATOM   2650 C C   . GLN C 3 121 ? 37.846 -10.534 2.732   1.00 10.16 ? ? ? ? ? 121 GLN C C   1 
ATOM   2651 O O   . GLN C 3 121 ? 37.492 -9.986  3.783   1.00 15.02 ? ? ? ? ? 121 GLN C O   1 
ATOM   2652 C CB  . GLN C 3 121 ? 38.511 -8.786  1.071   1.00 11.17 ? ? ? ? ? 121 GLN C CB  1 
ATOM   2653 C CG  . GLN C 3 121 ? 38.003 -7.562  1.861   1.00 7.16  ? ? ? ? ? 121 GLN C CG  1 
ATOM   2654 C CD  . GLN C 3 121 ? 37.200 -6.646  1.024   1.00 7.83  ? ? ? ? ? 121 GLN C CD  1 
ATOM   2655 O OE1 . GLN C 3 121 ? 35.989 -6.784  0.900   1.00 8.62  ? ? ? ? ? 121 GLN C OE1 1 
ATOM   2656 N NE2 . GLN C 3 121 ? 37.865 -5.690  0.427   1.00 12.61 ? ? ? ? ? 121 GLN C NE2 1 
ATOM   2657 N N   . ALA C 3 122 ? 37.270 -11.654 2.290   1.00 8.47  ? ? ? ? ? 122 ALA C N   1 
ATOM   2658 C CA  . ALA C 3 122 ? 36.145 -12.262 2.996   1.00 8.49  ? ? ? ? ? 122 ALA C CA  1 
ATOM   2659 C C   . ALA C 3 122 ? 36.580 -12.709 4.363   1.00 10.51 ? ? ? ? ? 122 ALA C C   1 
ATOM   2660 O O   . ALA C 3 122 ? 35.762 -12.771 5.270   1.00 18.07 ? ? ? ? ? 122 ALA C O   1 
ATOM   2661 C CB  . ALA C 3 122 ? 35.545 -13.440 2.220   1.00 7.15  ? ? ? ? ? 122 ALA C CB  1 
ATOM   2662 N N   . TRP C 3 123 ? 37.873 -12.952 4.521   1.00 12.19 ? ? ? ? ? 123 TRP C N   1 
ATOM   2663 C CA  . TRP C 3 123 ? 38.475 -13.380 5.796   1.00 13.54 ? ? ? ? ? 123 TRP C CA  1 
ATOM   2664 C C   . TRP C 3 123 ? 38.566 -12.319 6.876   1.00 14.92 ? ? ? ? ? 123 TRP C C   1 
ATOM   2665 O O   . TRP C 3 123 ? 38.840 -12.647 8.017   1.00 15.74 ? ? ? ? ? 123 TRP C O   1 
ATOM   2666 C CB  . TRP C 3 123 ? 39.903 -13.887 5.561   1.00 14.48 ? ? ? ? ? 123 TRP C CB  1 
ATOM   2667 C CG  . TRP C 3 123 ? 39.928 -15.185 4.874   1.00 20.67 ? ? ? ? ? 123 TRP C CG  1 
ATOM   2668 C CD1 . TRP C 3 123 ? 40.226 -15.421 3.561   1.00 17.24 ? ? ? ? ? 123 TRP C CD1 1 
ATOM   2669 C CD2 . TRP C 3 123 ? 39.599 -16.447 5.447   1.00 20.69 ? ? ? ? ? 123 TRP C CD2 1 
ATOM   2670 N NE1 . TRP C 3 123 ? 40.095 -16.754 3.290   1.00 23.44 ? ? ? ? ? 123 TRP C NE1 1 
ATOM   2671 C CE2 . TRP C 3 123 ? 39.712 -17.407 4.430   1.00 22.31 ? ? ? ? ? 123 TRP C CE2 1 
ATOM   2672 C CE3 . TRP C 3 123 ? 39.218 -16.859 6.728   1.00 21.76 ? ? ? ? ? 123 TRP C CE3 1 
ATOM   2673 C CZ2 . TRP C 3 123 ? 39.454 -18.771 4.654   1.00 28.21 ? ? ? ? ? 123 TRP C CZ2 1 
ATOM   2674 C CZ3 . TRP C 3 123 ? 38.966 -18.192 6.951   1.00 22.79 ? ? ? ? ? 123 TRP C CZ3 1 
ATOM   2675 C CH2 . TRP C 3 123 ? 39.082 -19.143 5.917   1.00 19.37 ? ? ? ? ? 123 TRP C CH2 1 
ATOM   2676 N N   . ILE C 3 124 ? 38.533 -11.038 6.497   1.00 18.54 ? ? ? ? ? 124 ILE C N   1 
ATOM   2677 C CA  . ILE C 3 124 ? 38.615 -9.949  7.489   1.00 13.04 ? ? ? ? ? 124 ILE C CA  1 
ATOM   2678 C C   . ILE C 3 124 ? 37.313 -9.131  7.620   1.00 15.50 ? ? ? ? ? 124 ILE C C   1 
ATOM   2679 O O   . ILE C 3 124 ? 37.153 -8.365  8.566   1.00 16.94 ? ? ? ? ? 124 ILE C O   1 
ATOM   2680 C CB  . ILE C 3 124 ? 39.940 -9.072  7.332   1.00 12.88 ? ? ? ? ? 124 ILE C CB  1 
ATOM   2681 C CG1 . ILE C 3 124 ? 40.142 -8.454  5.940   1.00 10.89 ? ? ? ? ? 124 ILE C CG1 1 
ATOM   2682 C CG2 . ILE C 3 124 ? 41.149 -9.971  7.385   1.00 10.35 ? ? ? ? ? 124 ILE C CG2 1 
ATOM   2683 C CD1 . ILE C 3 124 ? 39.231 -7.338  5.568   1.00 13.43 ? ? ? ? ? 124 ILE C CD1 1 
ATOM   2684 N N   . ARG C 3 125 ? 36.353 -9.337  6.710   1.00 13.29 ? ? ? ? ? 125 ARG C N   1 
ATOM   2685 C CA  . ARG C 3 125 ? 35.093 -8.605  6.762   1.00 13.33 ? ? ? ? ? 125 ARG C CA  1 
ATOM   2686 C C   . ARG C 3 125 ? 34.345 -8.932  8.061   1.00 16.33 ? ? ? ? ? 125 ARG C C   1 
ATOM   2687 O O   . ARG C 3 125 ? 34.187 -10.105 8.389   1.00 17.63 ? ? ? ? ? 125 ARG C O   1 
ATOM   2688 C CB  . ARG C 3 125 ? 34.231 -8.915  5.526   1.00 9.39  ? ? ? ? ? 125 ARG C CB  1 
ATOM   2689 C CG  . ARG C 3 125 ? 34.873 -8.398  4.229   1.00 11.07 ? ? ? ? ? 125 ARG C CG  1 
ATOM   2690 C CD  . ARG C 3 125 ? 33.866 -7.904  3.217   1.00 7.94  ? ? ? ? ? 125 ARG C CD  1 
ATOM   2691 N NE  . ARG C 3 125 ? 33.113 -9.028  2.721   1.00 11.80 ? ? ? ? ? 125 ARG C NE  1 
ATOM   2692 C CZ  . ARG C 3 125 ? 33.533 -9.816  1.749   1.00 10.07 ? ? ? ? ? 125 ARG C CZ  1 
ATOM   2693 N NH1 . ARG C 3 125 ? 34.625 -9.473  1.094   1.00 9.90  ? ? ? ? ? 125 ARG C NH1 1 
ATOM   2694 N NH2 . ARG C 3 125 ? 32.819 -10.877 1.358   1.00 11.01 ? ? ? ? ? 125 ARG C NH2 1 
ATOM   2695 N N   . GLY C 3 126 ? 33.861 -7.913  8.782   1.00 15.80 ? ? ? ? ? 126 GLY C N   1 
ATOM   2696 C CA  . GLY C 3 126 ? 33.162 -8.152  10.046  1.00 16.18 ? ? ? ? ? 126 GLY C CA  1 
ATOM   2697 C C   . GLY C 3 126 ? 34.077 -8.195  11.284  1.00 16.14 ? ? ? ? ? 126 GLY C C   1 
ATOM   2698 O O   . GLY C 3 126 ? 33.602 -8.352  12.394  1.00 17.28 ? ? ? ? ? 126 GLY C O   1 
ATOM   2699 N N   . CYS C 3 127 ? 35.385 -8.071  11.079  1.00 17.29 ? ? ? ? ? 127 CYS C N   1 
ATOM   2700 C CA  . CYS C 3 127 ? 36.396 -8.067  12.132  1.00 20.43 ? ? ? ? ? 127 CYS C CA  1 
ATOM   2701 C C   . CYS C 3 127 ? 36.700 -6.627  12.578  1.00 22.60 ? ? ? ? ? 127 CYS C C   1 
ATOM   2702 O O   . CYS C 3 127 ? 36.743 -5.726  11.750  1.00 20.87 ? ? ? ? ? 127 CYS C O   1 
ATOM   2703 C CB  . CYS C 3 127 ? 37.700 -8.676  11.601  1.00 17.39 ? ? ? ? ? 127 CYS C CB  1 
ATOM   2704 S SG  . CYS C 3 127 ? 37.707 -10.452 11.239  1.00 20.49 ? ? ? ? ? 127 CYS C SG  1 
ATOM   2705 N N   . ARG C 3 128 ? 36.871 -6.395  13.879  1.00 30.08 ? ? ? ? ? 128 ARG C N   1 
ATOM   2706 C CA  . ARG C 3 128 ? 37.206 -5.062  14.385  1.00 37.59 ? ? ? ? ? 128 ARG C CA  1 
ATOM   2707 C C   . ARG C 3 128 ? 38.667 -4.891  14.014  1.00 41.40 ? ? ? ? ? 128 ARG C C   1 
ATOM   2708 O O   . ARG C 3 128 ? 39.551 -5.276  14.773  1.00 39.33 ? ? ? ? ? 128 ARG C O   1 
ATOM   2709 C CB  . ARG C 3 128 ? 37.069 -5.009  15.895  1.00 44.77 ? ? ? ? ? 128 ARG C CB  1 
ATOM   2710 C CG  . ARG C 3 128 ? 37.211 -3.596  16.433  1.00 58.41 ? ? ? ? ? 128 ARG C CG  1 
ATOM   2711 C CD  . ARG C 3 128 ? 37.333 -3.571  17.943  1.00 65.00 ? ? ? ? ? 128 ARG C CD  1 
ATOM   2712 N NE  . ARG C 3 128 ? 38.540 -4.267  18.390  1.00 71.96 ? ? ? ? ? 128 ARG C NE  1 
ATOM   2713 C CZ  . ARG C 3 128 ? 38.568 -5.139  19.396  1.00 75.36 ? ? ? ? ? 128 ARG C CZ  1 
ATOM   2714 N NH1 . ARG C 3 128 ? 37.458 -5.425  20.072  1.00 77.40 ? ? ? ? ? 128 ARG C NH1 1 
ATOM   2715 N NH2 . ARG C 3 128 ? 39.712 -5.723  19.731  1.00 78.63 ? ? ? ? ? 128 ARG C NH2 1 
ATOM   2716 N N   . LEU C 3 129 ? 38.884 -4.311  12.832  1.00 49.37 ? ? ? ? ? 129 LEU C N   1 
ATOM   2717 C CA  . LEU C 3 129 ? 40.197 -4.113  12.184  1.00 52.69 ? ? ? ? ? 129 LEU C CA  1 
ATOM   2718 C C   . LEU C 3 129 ? 41.072 -5.375  12.023  1.00 53.32 ? ? ? ? ? 129 LEU C C   1 
ATOM   2719 O O   . LEU C 3 129 ? 41.332 -5.727  10.854  1.00 51.20 ? ? ? ? ? 129 LEU C O   1 
ATOM   2720 C CB  . LEU C 3 129 ? 40.992 -2.905  12.719  1.00 55.09 ? ? ? ? ? 129 LEU C CB  1 
ATOM   2721 C CG  . LEU C 3 129 ? 41.324 -2.566  14.170  1.00 59.67 ? ? ? ? ? 129 LEU C CG  1 
ATOM   2722 C CD1 . LEU C 3 129 ? 42.594 -1.671  14.194  1.00 60.05 ? ? ? ? ? 129 LEU C CD1 1 
ATOM   2723 C CD2 . LEU C 3 129 ? 40.119 -1.853  14.834  1.00 61.61 ? ? ? ? ? 129 LEU C CD2 1 
ATOM   2724 O OXT . LEU C 3 129 ? 41.415 -6.043  13.031  1.00 56.06 ? ? ? ? ? 129 LEU C OXT 1 
HETATM 2725 O O   . HOH D 4 .   ? 43.659 7.529   -19.845 1.00 13.15 ? ? ? ? ? 108 HOH A O   1 
HETATM 2726 O O   . HOH D 4 .   ? 42.741 -4.811  4.857   1.00 18.20 ? ? ? ? ? 109 HOH A O   1 
HETATM 2727 O O   . HOH D 4 .   ? 38.150 10.154  6.822   1.00 24.44 ? ? ? ? ? 110 HOH A O   1 
HETATM 2728 O O   . HOH D 4 .   ? 42.251 8.344   -1.534  1.00 15.85 ? ? ? ? ? 111 HOH A O   1 
HETATM 2729 O O   . HOH D 4 .   ? 35.486 -6.847  -2.906  1.00 13.49 ? ? ? ? ? 112 HOH A O   1 
HETATM 2730 O O   . HOH D 4 .   ? 25.486 13.623  -0.088  1.00 23.12 ? ? ? ? ? 113 HOH A O   1 
HETATM 2731 O O   . HOH D 4 .   ? 28.188 -1.746  -2.312  1.00 15.92 ? ? ? ? ? 114 HOH A O   1 
HETATM 2732 O O   . HOH D 4 .   ? 28.943 11.266  -7.986  1.00 27.70 ? ? ? ? ? 115 HOH A O   1 
HETATM 2733 O O   . HOH D 4 .   ? 32.310 14.263  -1.847  1.00 24.44 ? ? ? ? ? 116 HOH A O   1 
HETATM 2734 O O   . HOH D 4 .   ? 48.887 12.455  -15.348 1.00 26.85 ? ? ? ? ? 117 HOH A O   1 
HETATM 2735 O O   . HOH D 4 .   ? 28.384 5.480   -6.644  1.00 19.24 ? ? ? ? ? 118 HOH A O   1 
HETATM 2736 O O   . HOH D 4 .   ? 27.513 8.939   -0.950  1.00 26.78 ? ? ? ? ? 119 HOH A O   1 
HETATM 2737 O O   . HOH D 4 .   ? 44.207 11.401  -24.935 1.00 44.35 ? ? ? ? ? 120 HOH A O   1 
HETATM 2738 O O   . HOH D 4 .   ? 27.431 -1.342  -9.210  1.00 19.02 ? ? ? ? ? 121 HOH A O   1 
HETATM 2739 O O   . HOH D 4 .   ? 24.603 -1.887  -7.762  1.00 35.20 ? ? ? ? ? 122 HOH A O   1 
HETATM 2740 O O   . HOH D 4 .   ? 40.974 21.907  -5.527  1.00 23.71 ? ? ? ? ? 123 HOH A O   1 
HETATM 2741 O O   . HOH D 4 .   ? 30.989 7.184   -12.528 1.00 19.64 ? ? ? ? ? 124 HOH A O   1 
HETATM 2742 O O   . HOH D 4 .   ? 31.029 15.216  0.027   1.00 28.75 ? ? ? ? ? 125 HOH A O   1 
HETATM 2743 O O   . HOH D 4 .   ? 30.736 15.421  4.350   1.00 22.75 ? ? ? ? ? 126 HOH A O   1 
HETATM 2744 O O   . HOH D 4 .   ? 52.521 -0.225  -6.388  1.00 41.95 ? ? ? ? ? 127 HOH A O   1 
HETATM 2745 O O   . HOH D 4 .   ? 52.208 10.151  -2.677  1.00 48.67 ? ? ? ? ? 128 HOH A O   1 
HETATM 2746 O O   . HOH D 4 .   ? 44.978 8.956   5.146   1.00 34.65 ? ? ? ? ? 129 HOH A O   1 
HETATM 2747 O O   . HOH D 4 .   ? 49.382 8.893   -1.596  1.00 29.35 ? ? ? ? ? 130 HOH A O   1 
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