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ATOM 24 C CD1 . ILE A 1 3 ? 25.429 36.840 24.455 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CD1 1
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ATOM 41 C CG . GLN A 1 5 ? 20.385 43.751 18.271 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 155 GLN A CG 1
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ATOM 46 C CA . GLY A 1 6 ? 21.698 46.427 21.598 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 156 GLY A CA 1
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ATOM 49 N N . PRO A 1 7 ? 20.260 48.380 21.137 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A N 1
ATOM 50 C CA . PRO A 1 7 ? 19.435 49.249 20.287 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CA 1
ATOM 51 C C . PRO A 1 7 ? 20.158 49.801 19.054 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A C 1
ATOM 52 O O . PRO A 1 7 ? 19.512 50.154 18.068 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A O 1
ATOM 53 C CB . PRO A 1 7 ? 18.993 50.357 21.249 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CB 1
ATOM 54 C CG . PRO A 1 7 ? 20.056 50.358 22.317 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CG 1
ATOM 55 C CD . PRO A 1 7 ? 20.300 48.887 22.519 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 157 PRO A CD 1
ATOM 56 N N . LYS A 1 8 ? 21.486 49.867 19.109 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A N 1
ATOM 57 C CA . LYS A 1 8 ? 22.285 50.358 17.985 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CA 1
ATOM 58 C C . LYS A 1 8 ? 23.286 49.318 17.478 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A C 1
ATOM 59 O O . LYS A 1 8 ? 24.155 49.627 16.659 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A O 1
ATOM 60 C CB . LYS A 1 8 ? 23.025 51.649 18.358 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CB 1
ATOM 61 C CG . LYS A 1 8 ? 22.117 52.841 18.584 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CG 1
ATOM 62 C CD . LYS A 1 8 ? 21.236 53.111 17.369 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CD 1
ATOM 63 C CE . LYS A 1 8 ? 20.159 54.136 17.694 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A CE 1
ATOM 64 N NZ . LYS A 1 8 ? 19.231 54.379 16.560 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 158 LYS A NZ 1
ATOM 65 N N . GLU A 1 9 ? 23.152 48.085 17.961 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A N 1
ATOM 66 C CA . GLU A 1 9 ? 24.037 46.996 17.561 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CA 1
ATOM 67 C C . GLU A 1 9 ? 23.563 46.364 16.255 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A C 1
ATOM 68 O O . GLU A 1 9 ? 22.398 45.994 16.132 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A O 1
ATOM 69 C CB . GLU A 1 9 ? 24.086 45.924 18.653 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CB 1
ATOM 70 C CG . GLU A 1 9 ? 25.003 44.744 18.321 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CG 1
ATOM 71 C CD . GLU A 1 9 ? 24.858 43.575 19.284 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CD 1
ATOM 72 O OE1 . GLU A 1 9 ? 23.861 43.516 20.039 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE1 1
ATOM 73 O OE2 . GLU A 1 9 ? 25.748 42.701 19.277 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE2 1
ATOM 74 N N . PRO A 1 10 ? 24.459 46.247 15.256 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A N 1
ATOM 75 C CA . PRO A 1 10 ? 24.089 45.645 13.969 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CA 1
ATOM 76 C C . PRO A 1 10 ? 23.580 44.224 14.212 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A C 1
ATOM 77 O O . PRO A 1 10 ? 24.111 43.515 15.070 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A O 1
ATOM 78 C CB . PRO A 1 10 ? 25.415 45.639 13.207 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CB 1
ATOM 79 C CG . PRO A 1 10 ? 26.116 46.856 13.749 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CG 1
ATOM 80 C CD . PRO A 1 10 ? 25.852 46.732 15.231 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 160 PRO A CD 1
ATOM 81 N N . PHE A 1 11 ? 22.544 43.824 13.480 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A N 1
ATOM 82 C CA . PHE A 1 11 ? 21.960 42.494 13.639 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A CA 1
ATOM 83 C C . PHE A 1 11 ? 22.965 41.346 13.502 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A C 1
ATOM 84 O O . PHE A 1 11 ? 22.928 40.397 14.283 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A O 1
ATOM 85 C CB . PHE A 1 11 ? 20.793 42.292 12.666 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A CB 1
ATOM 86 C CG . PHE A 1 11 ? 19.999 41.042 12.927 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A CG 1
ATOM 87 C CD1 . PHE A 1 11 ? 19.234 40.918 14.085 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A CD1 1
ATOM 88 C CD2 . PHE A 1 11 ? 20.019 39.985 12.021 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A CD2 1
ATOM 89 C CE1 . PHE A 1 11 ? 18.495 39.758 14.340 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A CE1 1
ATOM 90 C CE2 . PHE A 1 11 ? 19.286 38.821 12.263 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A CE2 1
ATOM 91 C CZ . PHE A 1 11 ? 18.523 38.708 13.427 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 161 PHE A CZ 1
ATOM 92 N N . ARG A 1 12 ? 23.861 41.443 12.522 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A N 1
ATOM 93 C CA . ARG A 1 12 ? 24.870 40.411 12.294 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A CA 1
ATOM 94 C C . ARG A 1 12 ? 25.788 40.216 13.509 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A C 1
ATOM 95 O O . ARG A 1 12 ? 26.158 39.090 13.835 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A O 1
ATOM 96 C CB . ARG A 1 12 ? 25.684 40.732 11.032 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A CB 1
ATOM 97 C CG . ARG A 1 12 ? 26.777 39.725 10.715 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A CG 1
ATOM 98 C CD . ARG A 1 12 ? 26.215 38.321 10.515 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A CD 1
ATOM 99 N NE . ARG A 1 12 ? 27.235 37.297 10.736 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A NE 1
ATOM 100 C CZ . ARG A 1 12 ? 28.136 36.918 9.833 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A CZ 1
ATOM 101 N NH1 . ARG A 1 12 ? 28.155 37.473 8.628 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A NH1 1
ATOM 102 N NH2 . ARG A 1 12 ? 29.030 35.992 10.145 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 162 ARG A NH2 1
ATOM 103 N N . ASP A 1 13 ? 26.137 41.309 14.185 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A N 1
ATOM 104 C CA . ASP A 1 13 ? 26.994 41.247 15.373 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CA 1
ATOM 105 C C . ASP A 1 13 ? 26.279 40.526 16.517 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A C 1
ATOM 106 O O . ASP A 1 13 ? 26.880 39.735 17.245 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A O 1
ATOM 107 C CB . ASP A 1 13 ? 27.408 42.658 15.805 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CB 1
ATOM 108 C CG . ASP A 1 13 ? 28.345 43.328 14.804 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A CG 1
ATOM 109 O OD1 . ASP A 1 13 ? 28.814 42.655 13.859 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD1 1
ATOM 110 O OD2 . ASP A 1 13 ? 28.620 44.532 14.968 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 163 ASP A OD2 1
ATOM 111 N N . TYR A 1 14 ? 24.992 40.818 16.662 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A N 1
ATOM 112 C CA . TYR A 1 14 ? 24.151 40.196 17.672 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CA 1
ATOM 113 C C . TYR A 1 14 ? 24.025 38.704 17.350 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A C 1
ATOM 114 O O . TYR A 1 14 ? 24.139 37.861 18.238 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A O 1
ATOM 115 C CB . TYR A 1 14 ? 22.787 40.897 17.684 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CB 1
ATOM 116 C CG . TYR A 1 14 ? 21.629 40.095 18.244 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CG 1
ATOM 117 C CD1 . TYR A 1 14 ? 21.657 39.583 19.543 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CD1 1
ATOM 118 C CD2 . TYR A 1 14 ? 20.489 39.874 17.474 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CD2 1
ATOM 119 C CE1 . TYR A 1 14 ? 20.571 38.872 20.056 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CE1 1
ATOM 120 C CE2 . TYR A 1 14 ? 19.408 39.171 17.972 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CE2 1
ATOM 121 C CZ . TYR A 1 14 ? 19.450 38.673 19.258 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A CZ 1
ATOM 122 O OH . TYR A 1 14 ? 18.365 37.977 19.732 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 164 TYR A OH 1
ATOM 123 N N . VAL A 1 15 ? 23.839 38.388 16.069 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A N 1
ATOM 124 C CA . VAL A 1 15 ? 23.720 37.002 15.614 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CA 1
ATOM 125 C C . VAL A 1 15 ? 24.962 36.204 15.999 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A C 1
ATOM 126 O O . VAL A 1 15 ? 24.853 35.084 16.498 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A O 1
ATOM 127 C CB . VAL A 1 15 ? 23.502 36.931 14.077 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CB 1
ATOM 128 C CG1 . VAL A 1 15 ? 23.661 35.501 13.570 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG1 1
ATOM 129 C CG2 . VAL A 1 15 ? 22.120 37.444 13.733 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG2 1
ATOM 130 N N . ASP A 1 16 ? 26.137 36.796 15.797 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A N 1
ATOM 131 C CA . ASP A 1 16 ? 27.387 36.126 16.139 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CA 1
ATOM 132 C C . ASP A 1 16 ? 27.511 35.879 17.644 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A C 1
ATOM 133 O O . ASP A 1 16 ? 27.925 34.804 18.060 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A O 1
ATOM 134 C CB . ASP A 1 16 ? 28.595 36.912 15.612 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CB 1
ATOM 135 C CG . ASP A 1 16 ? 28.723 36.860 14.085 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A CG 1
ATOM 136 O OD1 . ASP A 1 16 ? 28.016 36.066 13.422 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A OD1 1
ATOM 137 O OD2 . ASP A 1 16 ? 29.545 37.627 13.543 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A OD2 1
ATOM 138 N N . ARG A 1 17 ? 27.136 36.859 18.461 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A N 1
ATOM 139 C CA . ARG A 1 17 ? 27.202 36.685 19.913 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CA 1
ATOM 140 C C . ARG A 1 17 ? 26.238 35.580 20.335 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A C 1
ATOM 141 O O . ARG A 1 17 ? 26.585 34.701 21.120 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A O 1
ATOM 142 C CB . ARG A 1 17 ? 26.850 37.988 20.638 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CB 1
ATOM 143 C CG . ARG A 1 17 ? 27.835 39.118 20.394 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CG 1
ATOM 144 C CD . ARG A 1 17 ? 27.667 40.246 21.404 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CD 1
ATOM 145 N NE . ARG A 1 17 ? 26.352 40.877 21.333 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NE 1
ATOM 146 C CZ . ARG A 1 17 ? 25.494 40.940 22.345 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A CZ 1
ATOM 147 N NH1 . ARG A 1 17 ? 25.797 40.401 23.519 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH1 1
ATOM 148 N NH2 . ARG A 1 17 ? 24.325 41.539 22.181 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 167 ARG A NH2 1
ATOM 149 N N . PHE A 1 18 ? 25.037 35.622 19.769 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A N 1
ATOM 150 C CA . PHE A 1 18 ? 23.984 34.649 20.039 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CA 1
ATOM 151 C C . PHE A 1 18 ? 24.456 33.232 19.729 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A C 1
ATOM 152 O O . PHE A 1 18 ? 24.305 32.327 20.552 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A O 1
ATOM 153 C CB . PHE A 1 18 ? 22.761 34.993 19.186 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CB 1
ATOM 154 C CG . PHE A 1 18 ? 21.538 34.184 19.504 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CG 1
ATOM 155 C CD1 . PHE A 1 18 ? 21.301 32.973 18.859 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CD1 1
ATOM 156 C CD2 . PHE A 1 18 ? 20.586 34.664 20.397 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CD2 1
ATOM 157 C CE1 . PHE A 1 18 ? 20.130 32.254 19.094 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CE1 1
ATOM 158 C CE2 . PHE A 1 18 ? 19.415 33.954 20.639 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CE2 1
ATOM 159 C CZ . PHE A 1 18 ? 19.186 32.747 19.985 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 168 PHE A CZ 1
ATOM 160 N N . TYR A 1 19 ? 25.033 33.048 18.544 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A N 1
ATOM 161 C CA . TYR A 1 19 ? 25.526 31.738 18.123 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CA 1
ATOM 162 C C . TYR A 1 19 ? 26.755 31.256 18.875 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A C 1
ATOM 163 O O . TYR A 1 19 ? 27.015 30.057 18.949 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A O 1
ATOM 164 C CB . TYR A 1 19 ? 25.771 31.709 16.616 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CB 1
ATOM 165 C CG . TYR A 1 19 ? 24.608 31.119 15.869 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CG 1
ATOM 166 C CD1 . TYR A 1 19 ? 23.508 31.900 15.519 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CD1 1
ATOM 167 C CD2 . TYR A 1 19 ? 24.583 29.762 15.555 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CD2 1
ATOM 168 C CE1 . TYR A 1 19 ? 22.406 31.340 14.877 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CE1 1
ATOM 169 C CE2 . TYR A 1 19 ? 23.490 29.193 14.913 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CE2 1
ATOM 170 C CZ . TYR A 1 19 ? 22.406 29.985 14.577 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A CZ 1
ATOM 171 O OH . TYR A 1 19 ? 21.326 29.415 13.941 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 169 TYR A OH 1
ATOM 172 N N . LYS A 1 20 ? 27.508 32.195 19.432 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A N 1
ATOM 173 C CA . LYS A 1 20 ? 28.691 31.859 20.208 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CA 1
ATOM 174 C C . LYS A 1 20 ? 28.183 31.155 21.468 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A C 1
ATOM 175 O O . LYS A 1 20 ? 28.705 30.117 21.859 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A O 1
ATOM 176 C CB . LYS A 1 20 ? 29.455 33.137 20.556 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CB 1
ATOM 177 C CG . LYS A 1 20 ? 30.787 32.942 21.242 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CG 1
ATOM 178 C CD . LYS A 1 20 ? 31.428 34.297 21.496 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CD 1
ATOM 179 C CE . LYS A 1 20 ? 32.618 34.194 22.436 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A CE 1
ATOM 180 N NZ . LYS A 1 20 ? 33.153 35.536 22.820 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 170 LYS A NZ 1
ATOM 181 N N . THR A 1 21 ? 27.116 31.695 22.055 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 171 THR A N 1
ATOM 182 C CA . THR A 1 21 ? 26.508 31.110 23.247 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CA 1
ATOM 183 C C . THR A 1 21 ? 25.826 29.789 22.889 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 171 THR A C 1
ATOM 184 O O . THR A 1 21 ? 25.827 28.840 23.676 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 171 THR A O 1
ATOM 185 C CB . THR A 1 21 ? 25.475 32.075 23.876 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CB 1
ATOM 186 O OG1 . THR A 1 21 ? 26.150 33.240 24.357 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 171 THR A OG1 1
ATOM 187 C CG2 . THR A 1 21 ? 24.741 31.417 25.045 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 171 THR A CG2 1
ATOM 188 N N . LEU A 1 22 ? 25.264 29.727 21.687 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A N 1
ATOM 189 C CA . LEU A 1 22 ? 24.587 28.528 21.224 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CA 1
ATOM 190 C C . LEU A 1 22 ? 25.587 27.392 20.984 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A C 1
ATOM 191 O O . LEU A 1 22 ? 25.302 26.236 21.301 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A O 1
ATOM 192 C CB . LEU A 1 22 ? 23.789 28.840 19.955 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CB 1
ATOM 193 C CG . LEU A 1 22 ? 22.707 27.854 19.514 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CG 1
ATOM 194 C CD1 . LEU A 1 22 ? 21.787 27.515 20.682 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CD1 1
ATOM 195 C CD2 . LEU A 1 22 ? 21.910 28.464 18.375 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CD2 1
ATOM 196 N N . ARG A 1 23 ? 26.767 27.727 20.462 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A N 1
ATOM 197 C CA . ARG A 1 23 ? 27.806 26.728 20.202 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CA 1
ATOM 198 C C . ARG A 1 23 ? 28.299 26.044 21.468 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A C 1
ATOM 199 O O . ARG A 1 23 ? 28.656 24.864 21.443 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A O 1
ATOM 200 C CB . ARG A 1 23 ? 29.006 27.352 19.492 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CB 1
ATOM 201 C CG . ARG A 1 23 ? 28.944 27.266 17.984 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CG 1
ATOM 202 C CD . ARG A 1 23 ? 30.295 27.583 17.356 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CD 1
ATOM 203 N NE . ARG A 1 23 ? 30.744 28.937 17.662 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NE 1
ATOM 204 C CZ . ARG A 1 23 ? 30.326 30.032 17.033 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A CZ 1
ATOM 205 N NH1 . ARG A 1 23 ? 29.441 29.954 16.046 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH1 1
ATOM 206 N NH2 . ARG A 1 23 ? 30.787 31.215 17.406 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 173 ARG A NH2 1
ATOM 207 N N . ALA A 1 24 ? 28.332 26.793 22.568 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A N 1
ATOM 208 C CA . ALA A 1 24 ? 28.789 26.276 23.854 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CA 1
ATOM 209 C C . ALA A 1 24 ? 27.943 25.109 24.350 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A C 1
ATOM 210 O O . ALA A 1 24 ? 28.374 24.348 25.215 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A O 1
ATOM 211 C CB . ALA A 1 24 ? 28.803 27.388 24.888 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 174 ALA A CB 1
ATOM 212 N N . GLU A 1 25 ? 26.740 24.973 23.801 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A N 1
ATOM 213 C CA . GLU A 1 25 ? 25.833 23.899 24.186 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CA 1
ATOM 214 C C . GLU A 1 25 ? 25.775 22.791 23.139 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A C 1
ATOM 215 O O . GLU A 1 25 ? 24.998 21.847 23.280 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A O 1
ATOM 216 C CB . GLU A 1 25 ? 24.425 24.456 24.418 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CB 1
ATOM 217 C CG . GLU A 1 25 ? 24.354 25.596 25.435 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CG 1
ATOM 218 C CD . GLU A 1 25 ? 24.816 25.190 26.824 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A CD 1
ATOM 219 O OE1 . GLU A 1 25 ? 24.535 24.049 27.243 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A OE1 1
ATOM 220 O OE2 . GLU A 1 25 ? 25.454 26.018 27.506 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 175 GLU A OE2 1
ATOM 221 N N . GLN A 1 26 ? 26.601 22.907 22.098 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A N 1
ATOM 222 C CA . GLN A 1 26 ? 26.645 21.930 21.007 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CA 1
ATOM 223 C C . GLN A 1 26 ? 25.240 21.583 20.533 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A C 1
ATOM 224 O O . GLN A 1 26 ? 24.885 20.411 20.389 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A O 1
ATOM 225 C CB . GLN A 1 26 ? 27.391 20.655 21.422 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CB 1
ATOM 226 C CG . GLN A 1 26 ? 28.884 20.833 21.646 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CG 1
ATOM 227 C CD . GLN A 1 26 ? 29.200 21.479 22.977 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CD 1
ATOM 228 O OE1 . GLN A 1 26 ? 28.729 21.028 24.025 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A OE1 1
ATOM 229 N NE2 . GLN A 1 26 ? 29.998 22.543 22.947 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A NE2 1
ATOM 230 N N . ALA A 1 27 ? 24.438 22.619 20.314 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A N 1
ATOM 231 C CA . ALA A 1 27 ? 23.066 22.454 19.863 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CA 1
ATOM 232 C C . ALA A 1 27 ? 23.001 21.782 18.498 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A C 1
ATOM 233 O O . ALA A 1 27 ? 23.824 22.046 17.620 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A O 1
ATOM 234 C CB . ALA A 1 27 ? 22.370 23.806 19.817 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CB 1
ATOM 235 N N . SER A 1 28 ? 22.035 20.886 18.339 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 178 SER A N 1
ATOM 236 C CA . SER A 1 28 ? 21.831 20.180 17.080 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CA 1
ATOM 237 C C . SER A 1 28 ? 21.174 21.137 16.090 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 178 SER A C 1
ATOM 238 O O . SER A 1 28 ? 20.852 22.271 16.441 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 178 SER A O 1
ATOM 239 C CB . SER A 1 28 ? 20.917 18.979 17.305 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 178 SER A CB 1
ATOM 240 O OG . SER A 1 28 ? 19.638 19.408 17.741 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 178 SER A OG 1
ATOM 241 N N . GLN A 1 29 ? 20.949 20.675 14.865 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A N 1
ATOM 242 C CA . GLN A 1 29 ? 20.315 21.512 13.851 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CA 1
ATOM 243 C C . GLN A 1 29 ? 18.908 21.923 14.284 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A C 1
ATOM 244 O O . GLN A 1 29 ? 18.539 23.095 14.184 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A O 1
ATOM 245 C CB . GLN A 1 29 ? 20.262 20.791 12.500 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CB 1
ATOM 246 C CG . GLN A 1 29 ? 19.688 21.641 11.372 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CG 1
ATOM 247 C CD . GLN A 1 29 ? 20.414 22.968 11.212 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A CD 1
ATOM 248 O OE1 . GLN A 1 29 ? 21.592 23.004 10.860 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A OE1 1
ATOM 249 N NE2 . GLN A 1 29 ? 19.714 24.065 11.484 1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 179 GLN A NE2 1
ATOM 250 N N . GLU A 1 30 ? 18.136 20.955 14.773 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N 1
ATOM 251 C CA . GLU A 1 30 ? 16.775 21.211 15.233 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA 1
ATOM 252 C C . GLU A 1 30 ? 16.738 22.240 16.354 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C 1
ATOM 253 O O . GLU A 1 30 ? 15.875 23.117 16.360 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O 1
ATOM 254 C CB . GLU A 1 30 ? 16.101 19.916 15.692 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB 1
ATOM 255 C CG . GLU A 1 30 ? 15.478 19.100 14.569 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG 1
ATOM 256 C CD . GLU A 1 30 ? 14.341 19.832 13.879 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD 1
ATOM 257 O OE1 . GLU A 1 30 ? 13.247 19.935 14.473 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1 1
ATOM 258 O OE2 . GLU A 1 30 ? 14.542 20.307 12.743 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2 1
ATOM 259 N N . VAL A 1 31 ? 17.668 22.133 17.300 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A N 1
ATOM 260 C CA . VAL A 1 31 ? 17.730 23.079 18.412 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CA 1
ATOM 261 C C . VAL A 1 31 ? 18.064 24.477 17.897 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A C 1
ATOM 262 O O . VAL A 1 31 ? 17.491 25.467 18.352 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A O 1
ATOM 263 C CB . VAL A 1 31 ? 18.754 22.639 19.484 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CB 1
ATOM 264 C CG1 . VAL A 1 31 ? 18.932 23.733 20.530 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CG1 1
ATOM 265 C CG2 . VAL A 1 31 ? 18.279 21.357 20.158 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 181 VAL A CG2 1
ATOM 266 N N . LYS A 1 32 ? 18.971 24.552 16.929 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 182 LYS A N 1
ATOM 267 C CA . LYS A 1 32 ? 19.343 25.835 16.344 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 182 LYS A CA 1
ATOM 268 C C . LYS A 1 32 ? 18.126 26.477 15.685 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 182 LYS A C 1
ATOM 269 O O . LYS A 1 32 ? 17.905 27.680 15.830 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 182 LYS A O 1
ATOM 270 C CB . LYS A 1 32 ? 20.444 25.660 15.306 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 182 LYS A CB 1
ATOM 271 C CG . LYS A 1 32 ? 21.777 25.239 15.874 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 182 LYS A CG 1
ATOM 272 C CD . LYS A 1 32 ? 22.756 25.055 14.742 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 182 LYS A CD 1
ATOM 273 C CE . LYS A 1 32 ? 24.069 24.517 15.226 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 182 LYS A CE 1
ATOM 274 N NZ . LYS A 1 32 ? 24.913 24.222 14.047 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 182 LYS A NZ 1
ATOM 275 N N . ASN A 1 33 ? 17.344 25.672 14.964 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A N 1
ATOM 276 C CA . ASN A 1 33 ? 16.136 26.161 14.297 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CA 1
ATOM 277 C C . ASN A 1 33 ? 15.146 26.712 15.308 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A C 1
ATOM 278 O O . ASN A 1 33 ? 14.599 27.791 15.108 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A O 1
ATOM 279 C CB . ASN A 1 33 ? 15.468 25.055 13.475 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CB 1
ATOM 280 C CG . ASN A 1 33 ? 16.242 24.712 12.220 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A CG 1
ATOM 281 O OD1 . ASN A 1 33 ? 17.164 25.430 11.828 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A OD1 1
ATOM 282 N ND2 . ASN A 1 33 ? 15.865 23.613 11.576 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 183 ASN A ND2 1
ATOM 283 N N . TRP A 1 34 ? 14.932 25.976 16.397 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A N 1
ATOM 284 C CA . TRP A 1 34 ? 14.017 26.406 17.450 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CA 1
ATOM 285 C C . TRP A 1 34 ? 14.495 27.713 18.072 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A C 1
ATOM 286 O O . TRP A 1 34 ? 13.700 28.624 18.299 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A O 1
ATOM 287 C CB . TRP A 1 34 ? 13.904 25.342 18.545 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CB 1
ATOM 288 C CG . TRP A 1 34 ? 13.254 24.076 18.112 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CG 1
ATOM 289 C CD1 . TRP A 1 34 ? 12.332 23.924 17.121 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CD1 1
ATOM 290 C CD2 . TRP A 1 34 ? 13.484 22.772 18.655 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CD2 1
ATOM 291 N NE1 . TRP A 1 34 ? 11.975 22.601 17.007 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A NE1 1
ATOM 292 C CE2 . TRP A 1 34 ? 12.666 21.873 17.937 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CE2 1
ATOM 293 C CE3 . TRP A 1 34 ? 14.303 22.276 19.678 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CE3 1
ATOM 294 C CZ2 . TRP A 1 34 ? 12.641 20.502 18.209 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CZ2 1
ATOM 295 C CZ3 . TRP A 1 34 ? 14.280 20.914 19.948 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CZ3 1
ATOM 296 C CH2 . TRP A 1 34 ? 13.452 20.042 19.213 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 184 TRP A CH2 1
ATOM 297 N N . MSE A 1 35 ? 15.793 27.798 18.350 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 185 MSE A N 1
ATOM 298 C CA . MSE A 1 35 ? 16.368 28.998 18.950 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 185 MSE A CA 1
ATOM 299 C C . MSE A 1 35 ? 16.285 30.209 18.017 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 185 MSE A C 1
ATOM 300 O O . MSE A 1 35 ? 16.053 31.336 18.468 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 185 MSE A O 1
ATOM 301 C CB . MSE A 1 35 ? 17.815 28.731 19.367 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 185 MSE A CB 1
ATOM 302 C CG . MSE A 1 35 ? 17.939 27.794 20.569 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 185 MSE A CG 1
ATOM 303 SE SE . MSE A 1 35 ? 17.221 28.490 22.080 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 185 MSE A SE 1
ATOM 304 C CE . MSE A 1 35 ? 18.427 29.800 22.392 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 185 MSE A CE 1
ATOM 305 N N . THR A 1 36 ? 16.438 29.964 16.716 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 186 THR A N 1
ATOM 306 C CA . THR A 1 36 ? 16.375 31.015 15.695 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CA 1
ATOM 307 C C . THR A 1 36 ? 14.950 31.585 15.557 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 186 THR A C 1
ATOM 308 O O . THR A 1 36 ? 14.778 32.797 15.378 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 186 THR A O 1
ATOM 309 C CB . THR A 1 36 ? 16.869 30.474 14.331 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CB 1
ATOM 310 O OG1 . THR A 1 36 ? 18.228 30.039 14.461 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 186 THR A OG1 1
ATOM 311 C CG2 . THR A 1 36 ? 16.791 31.544 13.245 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 186 THR A CG2 1
ATOM 312 N N . GLU A 1 37 ? 13.947 30.705 15.643 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A N 1
ATOM 313 C CA . GLU A 1 37 ? 12.529 31.082 15.544 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CA 1
ATOM 314 C C . GLU A 1 37 ? 12.045 31.815 16.785 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A C 1
ATOM 315 O O . GLU A 1 37 ? 11.151 32.654 16.700 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A O 1
ATOM 316 C CB . GLU A 1 37 ? 11.625 29.849 15.408 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CB 1
ATOM 317 C CG . GLU A 1 37 ? 11.950 28.866 14.305 1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CG 1
ATOM 318 C CD . GLU A 1 37 ? 11.054 27.634 14.345 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A CD 1
ATOM 319 O OE1 . GLU A 1 37 ? 11.086 26.907 15.364 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A OE1 1
ATOM 320 O OE2 . GLU A 1 37 ? 10.326 27.392 13.357 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 187 GLU A OE2 1
ATOM 321 N N . THR A 1 38 ? 12.589 31.444 17.942 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 188 THR A N 1
ATOM 322 C CA . THR A 1 38 ? 12.177 32.030 19.212 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 188 THR A CA 1
ATOM 323 C C . THR A 1 38 ? 13.076 33.117 19.787 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 188 THR A C 1
ATOM 324 O O . THR A 1 38 ? 12.888 34.301 19.504 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 188 THR A O 1
ATOM 325 C CB . THR A 1 38 ? 11.978 30.936 20.287 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 188 THR A CB 1
ATOM 326 O OG1 . THR A 1 38 ? 13.202 30.210 20.469 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 188 THR A OG1 1
ATOM 327 C CG2 . THR A 1 38 ? 10.883 29.970 19.861 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 188 THR A CG2 1
ATOM 328 N N . LEU A 1 39 ? 14.054 32.705 20.590 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A N 1
ATOM 329 C CA . LEU A 1 39 ? 14.963 33.627 21.252 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CA 1
ATOM 330 C C . LEU A 1 39 ? 15.702 34.645 20.392 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A C 1
ATOM 331 O O . LEU A 1 39 ? 15.846 35.795 20.805 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A O 1
ATOM 332 C CB . LEU A 1 39 ? 15.935 32.864 22.153 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CB 1
ATOM 333 C CG . LEU A 1 39 ? 15.286 32.289 23.417 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CG 1
ATOM 334 C CD1 . LEU A 1 39 ? 16.327 31.647 24.304 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD1 1
ATOM 335 C CD2 . LEU A 1 39 ? 14.580 33.396 24.183 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD2 1
ATOM 336 N N . LEU A 1 40 ? 16.162 34.254 19.205 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A N 1
ATOM 337 C CA . LEU A 1 40 ? 16.876 35.211 18.356 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CA 1
ATOM 338 C C . LEU A 1 40 ? 15.961 36.378 17.999 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A C 1
ATOM 339 O O . LEU A 1 40 ? 16.391 37.528 17.968 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A O 1
ATOM 340 C CB . LEU A 1 40 ? 17.402 34.552 17.078 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CB 1
ATOM 341 C CG . LEU A 1 40 ? 18.238 35.486 16.188 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CG 1
ATOM 342 C CD1 . LEU A 1 40 ? 19.553 35.825 16.881 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD1 1
ATOM 343 C CD2 . LEU A 1 40 ? 18.506 34.834 14.842 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 190 LEU A CD2 1
ATOM 344 N N . VAL A 1 41 ? 14.695 36.068 17.738 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A N 1
ATOM 345 C CA . VAL A 1 41 ? 13.703 37.080 17.395 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CA 1
ATOM 346 C C . VAL A 1 41 ? 13.270 37.854 18.643 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A C 1
ATOM 347 O O . VAL A 1 41 ? 13.262 39.086 18.649 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A O 1
ATOM 348 C CB . VAL A 1 41 ? 12.460 36.438 16.718 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CB 1
ATOM 349 C CG1 . VAL A 1 41 ? 11.372 37.479 16.491 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG1 1
ATOM 350 C CG2 . VAL A 1 41 ? 12.854 35.806 15.394 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 191 VAL A CG2 1
ATOM 351 N N . GLN A 1 42 ? 12.954 37.119 19.706 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A N 1
ATOM 352 C CA . GLN A 1 42 ? 12.503 37.705 20.967 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CA 1
ATOM 353 C C . GLN A 1 42 ? 13.541 38.565 21.682 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A C 1
ATOM 354 O O . GLN A 1 42 ? 13.184 39.453 22.453 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A O 1
ATOM 355 C CB . GLN A 1 42 ? 12.008 36.602 21.902 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CB 1
ATOM 356 C CG . GLN A 1 42 ? 10.830 35.818 21.343 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CG 1
ATOM 357 C CD . GLN A 1 42 ? 10.505 34.578 22.155 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A CD 1
ATOM 358 O OE1 . GLN A 1 42 ? 10.626 34.568 23.385 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A OE1 1
ATOM 359 N NE2 . GLN A 1 42 ? 10.093 33.520 21.466 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 192 GLN A NE2 1
ATOM 360 N N . ASN A 1 43 ? 14.820 38.291 21.445 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A N 1
ATOM 361 C CA . ASN A 1 43 ? 15.887 39.056 22.080 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CA 1
ATOM 362 C C . ASN A 1 43 ? 16.443 40.164 21.189 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A C 1
ATOM 363 O O . ASN A 1 43 ? 17.416 40.823 21.548 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A O 1
ATOM 364 C CB . ASN A 1 43 ? 17.014 38.130 22.538 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CB 1
ATOM 365 C CG . ASN A 1 43 ? 16.627 37.286 23.738 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A CG 1
ATOM 366 O OD1 . ASN A 1 43 ? 15.451 37.192 24.094 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A OD1 1
ATOM 367 N ND2 . ASN A 1 43 ? 17.619 36.681 24.378 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 193 ASN A ND2 1
ATOM 368 N N . ALA A 1 44 ? 15.830 40.353 20.023 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A N 1
ATOM 369 C CA . ALA A 1 44 ? 16.248 41.392 19.084 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A CA 1
ATOM 370 C C . ALA A 1 44 ? 15.758 42.759 19.582 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A C 1
ATOM 371 O O . ALA A 1 44 ? 14.809 42.834 20.368 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A O 1
ATOM 372 C CB . ALA A 1 44 ? 15.689 41.097 17.701 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 194 ALA A CB 1
ATOM 373 N N . ASN A 1 45 ? 16.404 43.837 19.140 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A N 1
ATOM 374 C CA . ASN A 1 45 ? 16.005 45.172 19.582 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CA 1
ATOM 375 C C . ASN A 1 45 ? 14.639 45.580 19.015 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A C 1
ATOM 376 O O . ASN A 1 45 ? 14.122 44.928 18.111 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A O 1
ATOM 377 C CB . ASN A 1 45 ? 17.109 46.213 19.295 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CB 1
ATOM 378 C CG . ASN A 1 45 ? 17.396 46.399 17.818 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A CG 1
ATOM 379 O OD1 . ASN A 1 45 ? 16.559 46.131 16.960 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A OD1 1
ATOM 380 N ND2 . ASN A 1 45 ? 18.588 46.890 17.519 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 195 ASN A ND2 1
ATOM 381 N N . PRO A 1 46 ? 14.018 46.635 19.574 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A N 1
ATOM 382 C CA . PRO A 1 46 ? 12.706 47.128 19.133 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CA 1
ATOM 383 C C . PRO A 1 46 ? 12.516 47.250 17.620 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A C 1
ATOM 384 O O . PRO A 1 46 ? 11.536 46.743 17.073 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A O 1
ATOM 385 C CB . PRO A 1 46 ? 12.617 48.485 19.822 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CB 1
ATOM 386 C CG . PRO A 1 46 ? 13.288 48.219 21.117 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CG 1
ATOM 387 C CD . PRO A 1 46 ? 14.522 47.454 20.693 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 196 PRO A CD 1
ATOM 388 N N . ASP A 1 47 ? 13.454 47.913 16.952 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A N 1
ATOM 389 C CA . ASP A 1 47 ? 13.383 48.098 15.506 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CA 1
ATOM 390 C C . ASP A 1 47 ? 13.351 46.786 14.733 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A C 1
ATOM 391 O O . ASP A 1 47 ? 12.406 46.515 13.991 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A O 1
ATOM 392 C CB . ASP A 1 47 ? 14.564 48.939 15.018 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CB 1
ATOM 393 C CG . ASP A 1 47 ? 14.482 50.380 15.475 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CG 1
ATOM 394 O OD1 . ASP A 1 47 ? 13.353 50.889 15.662 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD1 1
ATOM 395 O OD2 . ASP A 1 47 ? 15.552 51.007 15.637 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD2 1
ATOM 396 N N . CYS A 1 48 ? 14.378 45.967 14.932 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A N 1
ATOM 397 C CA . CYS A 1 48 ? 14.488 44.687 14.241 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CA 1
ATOM 398 C C . CYS A 1 48 ? 13.443 43.638 14.633 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A C 1
ATOM 399 O O . CYS A 1 48 ? 12.968 42.886 13.783 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A O 1
ATOM 400 C CB . CYS A 1 48 ? 15.902 44.124 14.411 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A CB 1
ATOM 401 S SG . CYS A 1 48 ? 16.144 42.477 13.674 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 198 CYS A SG 1
ATOM 402 N N . LYS A 1 49 ? 13.061 43.612 15.907 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A N 1
ATOM 403 C CA . LYS A 1 49 ? 12.087 42.641 16.402 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CA 1
ATOM 404 C C . LYS A 1 49 ? 10.746 42.686 15.673 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A C 1
ATOM 405 O O . LYS A 1 49 ? 10.157 41.641 15.386 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A O 1
ATOM 406 C CB . LYS A 1 49 ? 11.879 42.818 17.907 1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CB 1
ATOM 407 C CG . LYS A 1 49 ? 11.014 41.753 18.541 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CG 1
ATOM 408 C CD . LYS A 1 49 ? 11.003 41.892 20.045 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CD 1
ATOM 409 C CE . LYS A 1 49 ? 10.171 40.797 20.670 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A CE 1
ATOM 410 N NZ . LYS A 1 49 ? 10.269 40.823 22.154 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 199 LYS A NZ 1
ATOM 411 N N . THR A 1 50 ? 10.273 43.892 15.369 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 200 THR A N 1
ATOM 412 C CA . THR A 1 50 ? 9.002 44.065 14.665 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 200 THR A CA 1
ATOM 413 C C . THR A 1 50 ? 9.101 43.494 13.251 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 200 THR A C 1
ATOM 414 O O . THR A 1 50 ? 8.227 42.753 12.799 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 200 THR A O 1
ATOM 415 C CB . THR A 1 50 ? 8.612 45.551 14.577 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 200 THR A CB 1
ATOM 416 O OG1 . THR A 1 50 ? 8.611 46.122 15.892 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 200 THR A OG1 1
ATOM 417 C CG2 . THR A 1 50 ? 7.224 45.702 13.961 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 200 THR A CG2 1
ATOM 418 N N . ILE A 1 51 ? 10.191 43.835 12.574 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 201 ILE A N 1
ATOM 419 C CA . ILE A 1 51 ? 10.458 43.373 11.221 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CA 1
ATOM 420 C C . ILE A 1 51 ? 10.518 41.848 11.161 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 201 ILE A C 1
ATOM 421 O O . ILE A 1 51 ? 9.916 41.229 10.284 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 201 ILE A O 1
ATOM 422 C CB . ILE A 1 51 ? 11.791 43.960 10.721 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CB 1
ATOM 423 C CG1 . ILE A 1 51 ? 11.677 45.481 10.620 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CG1 1
ATOM 424 C CG2 . ILE A 1 51 ? 12.184 43.356 9.389 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CG2 1
ATOM 425 C CD1 . ILE A 1 51 ? 12.967 46.169 10.250 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 201 ILE A CD1 1
ATOM 426 N N . LEU A 1 52 ? 11.222 41.249 12.117 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A N 1
ATOM 427 C CA . LEU A 1 52 ? 11.377 39.801 12.170 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CA 1
ATOM 428 C C . LEU A 1 52 ? 10.082 39.036 12.412 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A C 1
ATOM 429 O O . LEU A 1 52 ? 9.885 37.956 11.855 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A O 1
ATOM 430 C CB . LEU A 1 52 ? 12.416 39.416 13.221 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CB 1
ATOM 431 C CG . LEU A 1 52 ? 13.824 39.939 12.950 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CG 1
ATOM 432 C CD1 . LEU A 1 52 ? 14.764 39.438 14.027 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD1 1
ATOM 433 C CD2 . LEU A 1 52 ? 14.287 39.491 11.575 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 202 LEU A CD2 1
ATOM 434 N N . LYS A 1 53 ? 9.214 39.575 13.261 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A N 1
ATOM 435 C CA . LYS A 1 53 ? 7.937 38.927 13.546 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CA 1
ATOM 436 C C . LYS A 1 53 ? 7.048 38.954 12.303 1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A C 1
ATOM 437 O O . LYS A 1 53 ? 6.294 38.011 12.044 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A O 1
ATOM 438 C CB . LYS A 1 53 ? 7.230 39.620 14.712 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CB 1
ATOM 439 C CG . LYS A 1 53 ? 7.828 39.324 16.085 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CG 1
ATOM 440 C CD . LYS A 1 53 ? 7.618 37.867 16.471 0.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CD 1
ATOM 441 C CE . LYS A 1 53 ? 8.090 37.590 17.889 0.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CE 1
ATOM 442 N NZ . LYS A 1 53 ? 7.916 36.158 18.262 0.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A NZ 1
ATOM 443 N N . ALA A 1 54 ? 7.189 40.020 11.516 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A N 1
ATOM 444 C CA . ALA A 1 54 ? 6.419 40.213 10.290 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CA 1
ATOM 445 C C . ALA A 1 54 ? 6.871 39.332 9.117 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A C 1
ATOM 446 O O . ALA A 1 54 ? 6.391 39.495 7.991 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A O 1
ATOM 447 C CB . ALA A 1 54 ? 6.449 41.683 9.885 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 204 ALA A CB 1
ATOM 448 N N . LEU A 1 55 ? 7.815 38.428 9.369 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A N 1
ATOM 449 C CA . LEU A 1 55 ? 8.305 37.528 8.328 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CA 1
ATOM 450 C C . LEU A 1 55 ? 7.481 36.243 8.312 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A C 1
ATOM 451 O O . LEU A 1 55 ? 7.371 35.579 7.281 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A O 1
ATOM 452 C CB . LEU A 1 55 ? 9.788 37.196 8.539 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CB 1
ATOM 453 C CG . LEU A 1 55 ? 10.832 38.299 8.323 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CG 1
ATOM 454 C CD1 . LEU A 1 55 ? 12.217 37.767 8.660 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD1 1
ATOM 455 C CD2 . LEU A 1 55 ? 10.789 38.797 6.888 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 205 LEU A CD2 1
ATOM 456 N N . GLY A 1 56 ? 6.886 35.909 9.455 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 206 GLY A N 1
ATOM 457 C CA . GLY A 1 56 ? 6.080 34.704 9.548 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 206 GLY A CA 1
ATOM 458 C C . GLY A 1 56 ? 6.922 33.478 9.835 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 206 GLY A C 1
ATOM 459 O O . GLY A 1 56 ? 8.149 33.569 9.881 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 206 GLY A O 1
ATOM 460 N N . PRO A 1 57 ? 6.294 32.310 10.042 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 207 PRO A N 1
ATOM 461 C CA . PRO A 1 57 ? 7.024 31.068 10.328 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 207 PRO A CA 1
ATOM 462 C C . PRO A 1 57 ? 7.912 30.540 9.197 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 207 PRO A C 1
ATOM 463 O O . PRO A 1 57 ? 7.680 30.812 8.017 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 207 PRO A O 1
ATOM 464 C CB . PRO A 1 57 ? 5.901 30.083 10.675 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 207 PRO A CB 1
ATOM 465 C CG . PRO A 1 57 ? 4.734 30.601 9.890 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 207 PRO A CG 1
ATOM 466 C CD . PRO A 1 57 ? 4.839 32.090 10.112 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 207 PRO A CD 1
ATOM 467 N N . GLY A 1 58 ? 8.952 29.808 9.585 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A N 1
ATOM 468 C CA . GLY A 1 58 ? 9.861 29.227 8.617 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A CA 1
ATOM 469 C C . GLY A 1 58 ? 10.886 30.161 8.004 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A C 1
ATOM 470 O O . GLY A 1 58 ? 11.642 29.736 7.130 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 208 GLY A O 1
ATOM 471 N N . ALA A 1 59 ? 10.910 31.423 8.429 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A N 1
ATOM 472 C CA . ALA A 1 59 ? 11.884 32.382 7.900 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CA 1
ATOM 473 C C . ALA A 1 59 ? 13.285 31.936 8.311 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A C 1
ATOM 474 O O . ALA A 1 59 ? 13.524 31.614 9.478 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A O 1
ATOM 475 C CB . ALA A 1 59 ? 11.599 33.779 8.428 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 209 ALA A CB 1
ATOM 476 N N . THR A 1 60 ? 14.199 31.887 7.347 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 210 THR A N 1
ATOM 477 C CA . THR A 1 60 ? 15.563 31.458 7.625 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 210 THR A CA 1
ATOM 478 C C . THR A 1 60 ? 16.391 32.562 8.265 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 210 THR A C 1
ATOM 479 O O . THR A 1 60 ? 16.022 33.735 8.212 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 210 THR A O 1
ATOM 480 C CB . THR A 1 60 ? 16.290 31.000 6.345 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 210 THR A CB 1
ATOM 481 O OG1 . THR A 1 60 ? 16.498 32.124 5.479 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 210 THR A OG1 1
ATOM 482 C CG2 . THR A 1 60 ? 15.473 29.943 5.616 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 210 THR A CG2 1
ATOM 483 N N . LEU A 1 61 ? 17.509 32.169 8.871 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A N 1
ATOM 484 C CA . LEU A 1 61 ? 18.426 33.111 9.499 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CA 1
ATOM 485 C C . LEU A 1 61 ? 18.875 34.122 8.447 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A C 1
ATOM 486 O O . LEU A 1 61 ? 19.012 35.308 8.739 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A O 1
ATOM 487 C CB . LEU A 1 61 ? 19.645 32.369 10.045 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CB 1
ATOM 488 C CG . LEU A 1 61 ? 20.773 33.233 10.603 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CG 1
ATOM 489 C CD1 . LEU A 1 61 ? 20.264 34.065 11.765 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD1 1
ATOM 490 C CD2 . LEU A 1 61 ? 21.920 32.342 11.045 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 211 LEU A CD2 1
ATOM 491 N N . GLU A 1 62 ? 19.082 33.643 7.221 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A N 1
ATOM 492 C CA . GLU A 1 62 ? 19.510 34.489 6.111 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A CA 1
ATOM 493 C C . GLU A 1 62 ? 18.471 35.569 5.808 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A C 1
ATOM 494 O O . GLU A 1 62 ? 18.816 36.740 5.636 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A O 1
ATOM 495 C CB . GLU A 1 62 ? 19.784 33.638 4.863 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A CB 1
ATOM 496 C CG . GLU A 1 62 ? 21.035 32.751 4.953 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A CG 1
ATOM 497 C CD . GLU A 1 62 ? 20.954 31.668 6.033 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A CD 1
ATOM 498 O OE1 . GLU A 1 62 ? 19.902 30.999 6.155 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A OE1 1
ATOM 499 O OE2 . GLU A 1 62 ? 21.955 31.483 6.762 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 212 GLU A OE2 1
ATOM 500 N N . GLU A 1 63 ? 17.199 35.173 5.771 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 213 GLU A N 1
ATOM 501 C CA . GLU A 1 63 ? 16.109 36.113 5.512 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 213 GLU A CA 1
ATOM 502 C C . GLU A 1 63 ? 16.001 37.117 6.660 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 213 GLU A C 1
ATOM 503 O O . GLU A 1 63 ? 15.690 38.289 6.438 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 213 GLU A O 1
ATOM 504 C CB . GLU A 1 63 ? 14.787 35.364 5.300 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 213 GLU A CB 1
ATOM 505 C CG . GLU A 1 63 ? 14.776 34.514 4.026 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 213 GLU A CG 1
ATOM 506 C CD . GLU A 1 63 ? 13.539 33.638 3.893 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 213 GLU A CD 1
ATOM 507 O OE1 . GLU A 1 63 ? 13.220 32.890 4.838 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 213 GLU A OE1 1
ATOM 508 O OE2 . GLU A 1 63 ? 12.888 33.683 2.829 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 213 GLU A OE2 1
ATOM 509 N N . MSE A 1 64 ? 16.301 36.659 7.877 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 214 MSE A N 1
ATOM 510 C CA . MSE A 1 64 ? 16.274 37.519 9.059 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 214 MSE A CA 1
ATOM 511 C C . MSE A 1 64 ? 17.413 38.530 8.956 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 214 MSE A C 1
ATOM 512 O O . MSE A 1 64 ? 17.209 39.721 9.177 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 214 MSE A O 1
ATOM 513 C CB . MSE A 1 64 ? 16.429 36.699 10.346 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 214 MSE A CB 1
ATOM 514 C CG . MSE A 1 64 ? 15.284 35.728 10.626 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 214 MSE A CG 1
ATOM 515 SE SE . MSE A 1 64 ? 15.332 35.046 12.310 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 214 MSE A SE 1
ATOM 516 C CE . MSE A 1 64 ? 13.844 34.046 12.296 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 214 MSE A CE 1
ATOM 517 N N . MSE A 1 65 ? 18.606 38.055 8.603 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 215 MSE A N 1
ATOM 518 C CA . MSE A 1 65 ? 19.764 38.935 8.460 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 215 MSE A CA 1
ATOM 519 C C . MSE A 1 65 ? 19.548 39.953 7.340 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 215 MSE A C 1
ATOM 520 O O . MSE A 1 65 ? 19.922 41.116 7.471 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 215 MSE A O 1
ATOM 521 C CB . MSE A 1 65 ? 21.047 38.127 8.220 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 215 MSE A CB 1
ATOM 522 C CG . MSE A 1 65 ? 21.507 37.319 9.432 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 215 MSE A CG 1
ATOM 523 SE SE . MSE A 1 65 ? 23.105 36.476 9.199 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 215 MSE A SE 1
ATOM 524 C CE . MSE A 1 65 ? 22.645 35.192 8.071 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 215 MSE A CE 1
ATOM 525 N N . THR A 1 66 ? 18.915 39.521 6.253 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 216 THR A N 1
ATOM 526 C CA . THR A 1 66 ? 18.636 40.413 5.133 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 216 THR A CA 1
ATOM 527 C C . THR A 1 66 ? 17.640 41.485 5.571 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 216 THR A C 1
ATOM 528 O O . THR A 1 66 ? 17.807 42.666 5.263 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 216 THR A O 1
ATOM 529 C CB . THR A 1 66 ? 18.050 39.641 3.929 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 216 THR A CB 1
ATOM 530 O OG1 . THR A 1 66 ? 18.998 38.664 3.483 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 216 THR A OG1 1
ATOM 531 C CG2 . THR A 1 66 ? 17.730 40.596 2.778 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 216 THR A CG2 1
ATOM 532 N N . ALA A 1 67 ? 16.631 41.064 6.328 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A N 1
ATOM 533 C CA . ALA A 1 67 ? 15.593 41.963 6.816 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A CA 1
ATOM 534 C C . ALA A 1 67 ? 16.104 43.052 7.759 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A C 1
ATOM 535 O O . ALA A 1 67 ? 15.685 44.202 7.659 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A O 1
ATOM 536 C CB . ALA A 1 67 ? 14.486 41.158 7.488 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 217 ALA A CB 1
ATOM 537 N N . CYS A 1 68 ? 17.033 42.701 8.645 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 218 CYS A N 1
ATOM 538 C CA . CYS A 1 68 ? 17.572 43.657 9.613 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 218 CYS A CA 1
ATOM 539 C C . CYS A 1 68 ? 18.985 44.159 9.339 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 218 CYS A C 1
ATOM 540 O O . CYS A 1 68 ? 19.634 44.683 10.245 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 218 CYS A O 1
ATOM 541 C CB . CYS A 1 68 ? 17.525 43.060 11.021 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 218 CYS A CB 1
ATOM 542 S SG . CYS A 1 68 ? 15.855 42.777 11.680 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 218 CYS A SG 1
ATOM 543 N N . GLN A 1 69 ? 19.451 44.037 8.099 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A N 1
ATOM 544 C CA . GLN A 1 69 ? 20.802 44.479 7.755 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A CA 1
ATOM 545 C C . GLN A 1 69 ? 21.001 45.986 7.940 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A C 1
ATOM 546 O O . GLN A 1 69 ? 20.066 46.772 7.786 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A O 1
ATOM 547 C CB . GLN A 1 69 ? 21.152 44.074 6.323 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A CB 1
ATOM 548 C CG . GLN A 1 69 ? 20.421 44.863 5.251 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A CG 1
ATOM 549 C CD . GLN A 1 69 ? 20.725 44.362 3.860 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A CD 1
ATOM 550 O OE1 . GLN A 1 69 ? 21.768 44.673 3.288 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A OE1 1
ATOM 551 N NE2 . GLN A 1 69 ? 19.817 43.572 3.311 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 219 GLN A NE2 1
ATOM 552 N N . GLY A 1 70 ? 22.226 46.374 8.287 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 220 GLY A N 1
ATOM 553 C CA . GLY A 1 70 ? 22.536 47.781 8.491 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 220 GLY A CA 1
ATOM 554 C C . GLY A 1 70 ? 23.683 48.032 9.461 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 220 GLY A C 1
ATOM 555 O O . GLY A 1 70 ? 24.328 47.057 9.907 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 220 GLY A O 1
ATOM 556 O OXT . GLY A 1 70 ? 23.949 49.212 9.776 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 220 GLY A OXT 1
HETATM 557 O O . HOH B 2 . ? 15.165 37.722 1.767 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 1000 HOH A O 1
HETATM 558 O O . HOH B 2 . ? 19.774 39.105 29.335 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 1001 HOH A O 1
HETATM 559 O O . HOH B 2 . ? 22.152 41.230 9.295 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 1002 HOH A O 1
HETATM 560 O O . HOH B 2 . ? 12.938 36.120 1.368 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 1003 HOH A O 1
HETATM 561 O O . HOH B 2 . ? 23.499 43.387 10.442 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 1004 HOH A O 1
HETATM 562 O O . HOH B 2 . ? 17.568 32.010 2.812 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 1005 HOH A O 1
HETATM 563 O O . HOH B 2 . ? 13.544 42.152 23.067 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 1006 HOH A O 1
HETATM 564 O O . HOH B 2 . ? 15.524 51.867 21.467 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 1007 HOH A O 1
HETATM 565 O O . HOH B 2 . ? 31.249 29.077 22.178 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 1008 HOH A O 1
HETATM 566 O O . HOH B 2 . ? 11.999 37.653 3.633 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 1009 HOH A O 1
HETATM 567 O O . HOH B 2 . ? 14.511 39.069 4.067 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 1010 HOH A O 1
HETATM 568 O O . HOH B 2 . ? 7.439 39.671 4.171 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 1011 HOH A O 1
HETATM 569 O O . HOH B 2 . ? 19.303 38.158 0.364 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 1012 HOH A O 1
HETATM 570 O O . HOH B 2 . ? 17.114 46.823 7.498 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 1013 HOH A O 1
HETATM 571 O O . HOH B 2 . ? 21.867 45.557 11.341 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 1014 HOH A O 1
HETATM 572 O O . HOH B 2 . ? 17.573 36.347 2.076 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 1015 HOH A O 1
HETATM 573 O O . HOH B 2 . ? 26.151 39.210 7.337 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 1016 HOH A O 1
HETATM 574 O O . HOH B 2 . ? 20.974 36.704 2.736 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 1017 HOH A O 1
HETATM 575 O O . HOH B 2 . ? 20.796 49.132 25.996 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 1018 HOH A O 1
HETATM 576 O O . HOH B 2 . ? 28.370 43.431 19.191 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 1019 HOH A O 1
HETATM 577 O O . HOH B 2 . ? 29.565 39.861 17.495 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 1020 HOH A O 1
HETATM 578 O O . HOH B 2 . ? 21.248 19.663 20.917 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 1021 HOH A O 1
HETATM 579 O O . HOH B 2 . ? 25.744 28.721 26.627 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 1022 HOH A O 1
HETATM 580 O O . HOH B 2 . ? 8.691 29.441 5.693 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 1023 HOH A O 1
HETATM 581 O O . HOH B 2 . ? 30.789 37.281 18.454 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 1024 HOH A O 1
HETATM 582 O O . HOH B 2 . ? 30.905 41.821 19.077 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 1025 HOH A O 1
HETATM 583 O O . HOH B 2 . ? 28.623 45.786 17.612 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 1026 HOH A O 1
HETATM 584 O O . HOH B 2 . ? 24.935 39.275 27.098 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 1027 HOH A O 1
HETATM 585 O O . HOH B 2 . ? 23.462 49.242 21.058 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 1028 HOH A O 1
HETATM 586 O O . HOH B 2 . ? 9.924 39.544 2.749 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 1029 HOH A O 1
HETATM 587 O O . HOH B 2 . ? 28.729 39.834 24.613 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 1030 HOH A O 1
HETATM 588 O O . HOH B 2 . ? 13.579 27.260 21.149 1.00 84.05 ? ? ? ? ? ? 1031 HOH A O 1
HETATM 589 O O . HOH B 2 . ? 23.652 23.003 29.711 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 1032 HOH A O 1
HETATM 590 O O . HOH B 2 . ? 25.631 24.685 18.228 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 1033 HOH A O 1
HETATM 591 O O . HOH B 2 . ? 17.799 29.236 9.197 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 1034 HOH A O 1
HETATM 592 O O . HOH B 2 . ? 23.547 33.102 28.360 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 1035 HOH A O 1
HETATM 593 O O . HOH B 2 . ? 16.363 35.102 26.457 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 1036 HOH A O 1
HETATM 594 O O . HOH B 2 . ? 24.125 30.214 28.423 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 1037 HOH A O 1
HETATM 595 O O . HOH B 2 . ? 33.063 32.577 18.258 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 1038 HOH A O 1
HETATM 596 O O . HOH B 2 . ? 29.209 40.826 8.442 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 1039 HOH A O 1
HETATM 597 O O . HOH B 2 . ? 10.391 48.156 12.777 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 1040 HOH A O 1
HETATM 598 O O . HOH B 2 . ? 12.221 30.930 11.756 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 1041 HOH A O 1
HETATM 599 O O . HOH B 2 . ? 18.997 45.418 13.303 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 1042 HOH A O 1
HETATM 600 O O . HOH B 2 . ? 16.360 49.482 18.244 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 1043 HOH A O 1
HETATM 601 O O . HOH B 2 . ? 27.915 38.760 27.252 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 1044 HOH A O 1
HETATM 602 O O . HOH B 2 . ? 28.158 34.837 23.497 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 1045 HOH A O 1
HETATM 603 O O . HOH B 2 . ? 21.975 48.757 12.570 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 1046 HOH A O 1
HETATM 604 O O . HOH B 2 . ? 27.069 48.275 18.837 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 1047 HOH A O 1
HETATM 605 O O . HOH B 2 . ? 30.148 32.964 9.614 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 1048 HOH A O 1
HETATM 606 O O . HOH B 2 . ? 21.196 27.107 11.789 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 1049 HOH A O 1
HETATM 607 O O . HOH B 2 . ? 8.864 38.227 22.360 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 1050 HOH A O 1
HETATM 608 O O . HOH B 2 . ? 13.228 45.007 6.286 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 1051 HOH A O 1
HETATM 609 O O . HOH B 2 . ? 18.577 28.344 11.840 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 1052 HOH A O 1
HETATM 610 O O . HOH B 2 . ? 20.526 31.891 2.074 1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 1053 HOH A O 1
HETATM 611 O O . HOH B 2 . ? 25.758 34.472 27.008 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 1054 HOH A O 1
HETATM 612 O O . HOH B 2 . ? 7.838 42.380 22.861 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 1055 HOH A O 1
HETATM 613 O O . HOH B 2 . ? 20.569 50.052 9.597 1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 1056 HOH A O 1
HETATM 614 O O . HOH B 2 . ? 13.009 36.362 25.377 1.00 57.03 ? ? ? ? ? ? 1057 HOH A O 1
HETATM 615 O O . HOH B 2 . ? 19.229 48.467 11.442 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 1058 HOH A O 1
HETATM 616 O O . HOH B 2 . ? 17.655 18.464 11.930 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 1059 HOH A O 1
HETATM 617 O O . HOH B 2 . ? 30.445 40.241 14.615 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 1060 HOH A O 1
HETATM 618 O O . HOH B 2 . ? 9.014 41.676 7.543 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 1061 HOH A O 1
HETATM 619 O O . HOH B 2 . ? 3.398 36.556 10.329 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 1062 HOH A O 1
HETATM 620 O O . HOH B 2 . ? 31.603 38.138 21.437 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 1063 HOH A O 1
HETATM 621 O O . HOH B 2 . ? 16.543 47.103 11.490 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 1064 HOH A O 1
HETATM 622 O O . HOH B 2 . ? 12.037 24.714 13.107 1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 1065 HOH A O 1
HETATM 623 O O . HOH B 2 . ? 7.261 36.306 24.007 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 1066 HOH A O 1
HETATM 624 O O . HOH B 2 . ? 5.607 42.442 13.596 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 1067 HOH A O 1
HETATM 625 O O . HOH B 2 . ? 23.532 49.788 24.189 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 1068 HOH A O 1
HETATM 626 O O . HOH B 2 . ? 30.701 46.187 13.647 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 1069 HOH A O 1
HETATM 627 O O . HOH B 2 . ? 32.300 36.531 11.832 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 1070 HOH A O 1
HETATM 628 O O . HOH B 2 . ? 34.351 35.009 19.379 1.00 59.49 ? ? ? ? ? ? 1071 HOH A O 1
HETATM 629 O O . HOH B 2 . ? 9.450 49.006 15.663 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 1072 HOH A O 1
HETATM 630 O O . HOH B 2 . ? 29.476 37.267 23.087 1.00 53.80 ? ? ? ? ? ? 1073 HOH A O 1
HETATM 631 O O . HOH B 2 . ? 13.681 31.440 0.753 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 1074 HOH A O 1
HETATM 632 O O . HOH B 2 . ? 26.728 21.941 27.773 1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 1075 HOH A O 1
HETATM 633 O O . HOH B 2 . ? 10.004 34.063 12.086 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 1076 HOH A O 1
HETATM 634 O O . HOH B 2 . ? 30.553 39.203 10.893 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 1077 HOH A O 1
HETATM 635 O O . HOH B 2 . ? 23.569 17.799 20.501 1.00 66.90 ? ? ? ? ? ? 1078 HOH A O 1
HETATM 636 O O . HOH B 2 . ? 10.927 19.731 12.370 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 1079 HOH A O 1
HETATM 637 O O . HOH B 2 . ? 17.983 47.329 4.501 1.00 50.08 ? ? ? ? ? ? 1080 HOH A O 1
HETATM 638 O O . HOH B 2 . ? 8.191 47.481 10.669 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 1081 HOH A O 1
HETATM 639 O O . HOH B 2 . ? 32.095 31.237 24.622 1.00 48.03 ? ? ? ? ? ? 1082 HOH A O 1
HETATM 640 O O . HOH B 2 . ? 11.520 27.290 5.507 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 1083 HOH A O 1
HETATM 641 O O . HOH B 2 . ? 13.249 36.425 28.955 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 1084 HOH A O 1
HETATM 642 O O . HOH B 2 . ? 15.919 54.510 15.962 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 1085 HOH A O 1
HETATM 643 O O . HOH B 2 . ? 11.187 43.000 5.973 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 1086 HOH A O 1
HETATM 644 O O . HOH B 2 . ? 16.743 33.111 28.517 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 1087 HOH A O 1
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